第二章蛋白质的结构与功能
合集下载
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
蛋白质分子的一级结构是其特定 空间结构和生物学活性的基础
蛋白质的空间结构
指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的 旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称 构象（conformation）。包括：
主链构象 侧链构象
多肽链骨架上各原子(肽键 和C)的排布及相互关系。 指各氨基酸侧链基团(-R)中
原子的排布及相互关系。
Ile(I)
2、不带电荷的极性氨基酸（7个）
甘氨酸 Gly(G) 丝氨酸 Ser(S) 苏氨酸 Thr(T) 酪氨酸 Tyr(Y) 半胱氨酸 Cys(C) 天冬酰胺 Asn(N) 谷胺酰胺 Gln(Q)
3、酸性氨基酸（2个）
4、碱性氨基酸（3个)
（三）氨基酸具有两性解离、茚三酮反应、 紫外吸收等重要理化性质
C两侧的单键能自由旋转，旋 转的角度不同使肽链盘曲、折
叠，形成主链构象。
二、氨基酸残基的排列顺序决定蛋白质的 一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure) 是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。
基本结构键 肽键：-CO - NH二硫键（少数）：- S -S -
1953，英，sanger， 胰岛素的一级结构
第一节 蛋白质的分子组成
一、碳、氢、氧、氮是蛋白质分子的基本组成元素
碳 50 ～ 55% 氢 6 ～ 8% 氧 19 ～ 24% 氮 13 ～ 19% 硫 0 ～ 4% 磷、铁、铜、锌、 锰、钴、钼、碘
蛋白质的含氮量平均为16%， 因此：
每克样品中蛋白质的含量= 每克样品的含氮量×6.25
二、氨基酸是蛋白质分子的基本结构单位
蛋白质彻底水解的产物即蛋白质的基本 组成单位是氨基酸（amino acid, aa）。
（一）组成人体蛋白质的氨基酸都是L--氨基酸
自然界aa有300多种， 组成人体蛋白质的aa有20种（编码氨基酸）
20种aa共同的结构特点
1、都是-氨基酸（脯 氨酸为亚氨基酸）
2、R基团的差别 3、天然蛋白质的aa均为
的羧基与另一个氨基 酸的 氨基脱水缩合 形成的键，又称酰胺 键（-CO-NH-） 。
肽（peptide）
氨基酸之间通过肽键相互连接而成的化合物。
寡肽：二肽、三肽…十肽 多肽：十肽以上，链状
游离 -NH2端 —N端 游离-COOH端 — C端 编号、命名、书写：NC
肽链中的氨基酸—氨基酸残基
生物活性肽
谷胱甘肽(glutathione, GSH)
（二）肽键平面具有重要意义
肽键具有部分双键的性质，C、O、N、H四个 原子以及两个C 处在同一平面，称肽键平面。
肽键长0.132nm 短于C-N单键 (0.149nm) ， 长于C=N双键 (0.127nm) ， 肽键不能旋转。
肽键的C 和 N周围三个键角之和均为360°
L-构型（除甘氨酸）
（二）根据氨基酸侧链不同将20种氨基酸 进行分类
根据侧链R基团的结构和理化性质分为： 非极性疏水性氨基酸（8个） 不带电荷的极性氨基酸（7个） 酸性氨基酸（2个） 碱性氨基酸（3个)
1、非极性疏水性氨基酸（8个）
脯氨酸 Pro(P) 丙氨酸 Ala(A) 缬氨酸 Val(V) 亮氨酸 Leu(L) 苯丙氨酸 Phe(F) 异亮氨酸
1、两性解离性质及等电点
氨基酸分子中含碱性的ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ基（-NH2）和酸 性的羧基（-COOH ），是两性电解质。
氨基酸的等电点(isoelectric point, pI) 使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时
的溶液pH值称为该氨基酸的等电点(pI) 。
2、芳香族氨基酸的紫外吸收性质
Trp, Tyr和Phe含有共 轭双键，在280nm紫 外波长处有特征性吸 收峰。 应用：对蛋白质溶液 进行定量。
三、多肽链中的局部空间构象是蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure） 是指多肽链中主链原子在局部空间的规律
性排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。 主要形式
- 螺 旋 (-helix) - 折 叠 (-sheet) - 转 角 (-turn) 无规卷曲 (random coil)
主要化学键 氢键
1、-螺旋
结构特点
① 以肽键平面为单位，以 C为转折，右手螺旋。
② 0.15nm3.6个aa = 0.54nm。 ③ 螺旋稳定的化学键为氢键。 ④ R基团伸向螺旋外侧。
其大小、形状、性质 及所带电荷对-螺旋 的形成和稳定有影响。
2、-折叠（-片层）
结构特点
① 多肽链相邻肽键平面折叠成锯齿状，夹角为110。 ② 可由一条肽链折返而成，或由2条以上肽链平行排列而成。 ③ 相邻肽链形成氢键，并与长轴垂直。 ④ R基团交错伸向锯齿上下。
3、 -转角
球状蛋白分子中，多肽链常出现的180℃回折。
结构特点： ① 由四个连续的氨基酸残
基组成。第一个氨基酸 残基的CO与第四个氨基 酸残基的NH形成氢键， 以稳定转折的构象。 ② 脯氨酸常出现在转角中。
4、无规卷曲 除以上几种比较规则的构象外，其 余没有确定规律性的肽链的构象 。
3、茚三酮反应 -aa与茚三酮试剂共热产生蓝紫色化合物
蓝紫色化合物（570nm）可进行aa定性和定量分析
第二节 蛋白质的分子结构
一级结构
基本结构
二级结构
空
三级结构
间
结
构
四级结构
一、多肽链是蛋白质分子的结构基础
（一）氨基酸通过肽键相互连接构成多肽链
肽键（peptide bond） 是由一个氨基酸
蛋白质的生物学功能
1、催化功能：酶
6、营养和储存功能：卵清蛋白、
2、调节功能：蛋白质或多肽激素 铁蛋白
3、收缩和运动功能：肌动蛋白、 7、维持结构：胶原蛋白、
肌球蛋白
弹性蛋白、角蛋白
4、运输和储存功能：血红蛋白、 8、其它功能：M-甜蛋白、
白蛋白
蛋白质毒素
5、保护和免疫功能：凝血酶、
免疫球蛋白
蛋白质是生命的物质基础
第二章 蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
人体的物质组成
种类 水 蛋白质 脂类 无机盐 糖类 维生素和激素
含量 55~67% 15~18% 10~15% 3~4% 1~2% 少量
生
蛋白质 物
生 物
核酸
大 分
分 糖类 子
子 脂类
生物大分子
生物大分子 通常都有一定的分子结构 规律，即由一定的基本结构单位按一定 的排列顺序和连接方式形成的多聚体， 如蛋白质与核酸。
蛋白质的空间结构
指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的 旋转而形成的各种空间排布及相互关系，又称 构象（conformation）。包括：
主链构象 侧链构象
多肽链骨架上各原子(肽键 和C)的排布及相互关系。 指各氨基酸侧链基团(-R)中
原子的排布及相互关系。
Ile(I)
2、不带电荷的极性氨基酸（7个）
甘氨酸 Gly(G) 丝氨酸 Ser(S) 苏氨酸 Thr(T) 酪氨酸 Tyr(Y) 半胱氨酸 Cys(C) 天冬酰胺 Asn(N) 谷胺酰胺 Gln(Q)
3、酸性氨基酸（2个）
4、碱性氨基酸（3个)
（三）氨基酸具有两性解离、茚三酮反应、 紫外吸收等重要理化性质
C两侧的单键能自由旋转，旋 转的角度不同使肽链盘曲、折
叠，形成主链构象。
二、氨基酸残基的排列顺序决定蛋白质的 一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure) 是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。
基本结构键 肽键：-CO - NH二硫键（少数）：- S -S -
1953，英，sanger， 胰岛素的一级结构
第一节 蛋白质的分子组成
一、碳、氢、氧、氮是蛋白质分子的基本组成元素
碳 50 ～ 55% 氢 6 ～ 8% 氧 19 ～ 24% 氮 13 ～ 19% 硫 0 ～ 4% 磷、铁、铜、锌、 锰、钴、钼、碘
蛋白质的含氮量平均为16%， 因此：
每克样品中蛋白质的含量= 每克样品的含氮量×6.25
二、氨基酸是蛋白质分子的基本结构单位
蛋白质彻底水解的产物即蛋白质的基本 组成单位是氨基酸（amino acid, aa）。
（一）组成人体蛋白质的氨基酸都是L--氨基酸
自然界aa有300多种， 组成人体蛋白质的aa有20种（编码氨基酸）
20种aa共同的结构特点
1、都是-氨基酸（脯 氨酸为亚氨基酸）
2、R基团的差别 3、天然蛋白质的aa均为
的羧基与另一个氨基 酸的 氨基脱水缩合 形成的键，又称酰胺 键（-CO-NH-） 。
肽（peptide）
氨基酸之间通过肽键相互连接而成的化合物。
寡肽：二肽、三肽…十肽 多肽：十肽以上，链状
游离 -NH2端 —N端 游离-COOH端 — C端 编号、命名、书写：NC
肽链中的氨基酸—氨基酸残基
生物活性肽
谷胱甘肽(glutathione, GSH)
（二）肽键平面具有重要意义
肽键具有部分双键的性质，C、O、N、H四个 原子以及两个C 处在同一平面，称肽键平面。
肽键长0.132nm 短于C-N单键 (0.149nm) ， 长于C=N双键 (0.127nm) ， 肽键不能旋转。
肽键的C 和 N周围三个键角之和均为360°
L-构型（除甘氨酸）
（二）根据氨基酸侧链不同将20种氨基酸 进行分类
根据侧链R基团的结构和理化性质分为： 非极性疏水性氨基酸（8个） 不带电荷的极性氨基酸（7个） 酸性氨基酸（2个） 碱性氨基酸（3个)
1、非极性疏水性氨基酸（8个）
脯氨酸 Pro(P) 丙氨酸 Ala(A) 缬氨酸 Val(V) 亮氨酸 Leu(L) 苯丙氨酸 Phe(F) 异亮氨酸
1、两性解离性质及等电点
氨基酸分子中含碱性的ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ基（-NH2）和酸 性的羧基（-COOH ），是两性电解质。
氨基酸的等电点(isoelectric point, pI) 使某氨基酸所带的正、负电荷数相等时
的溶液pH值称为该氨基酸的等电点(pI) 。
2、芳香族氨基酸的紫外吸收性质
Trp, Tyr和Phe含有共 轭双键，在280nm紫 外波长处有特征性吸 收峰。 应用：对蛋白质溶液 进行定量。
三、多肽链中的局部空间构象是蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure） 是指多肽链中主链原子在局部空间的规律
性排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。 主要形式
- 螺 旋 (-helix) - 折 叠 (-sheet) - 转 角 (-turn) 无规卷曲 (random coil)
主要化学键 氢键
1、-螺旋
结构特点
① 以肽键平面为单位，以 C为转折，右手螺旋。
② 0.15nm3.6个aa = 0.54nm。 ③ 螺旋稳定的化学键为氢键。 ④ R基团伸向螺旋外侧。
其大小、形状、性质 及所带电荷对-螺旋 的形成和稳定有影响。
2、-折叠（-片层）
结构特点
① 多肽链相邻肽键平面折叠成锯齿状，夹角为110。 ② 可由一条肽链折返而成，或由2条以上肽链平行排列而成。 ③ 相邻肽链形成氢键，并与长轴垂直。 ④ R基团交错伸向锯齿上下。
3、 -转角
球状蛋白分子中，多肽链常出现的180℃回折。
结构特点： ① 由四个连续的氨基酸残
基组成。第一个氨基酸 残基的CO与第四个氨基 酸残基的NH形成氢键， 以稳定转折的构象。 ② 脯氨酸常出现在转角中。
4、无规卷曲 除以上几种比较规则的构象外，其 余没有确定规律性的肽链的构象 。
3、茚三酮反应 -aa与茚三酮试剂共热产生蓝紫色化合物
蓝紫色化合物（570nm）可进行aa定性和定量分析
第二节 蛋白质的分子结构
一级结构
基本结构
二级结构
空
三级结构
间
结
构
四级结构
一、多肽链是蛋白质分子的结构基础
（一）氨基酸通过肽键相互连接构成多肽链
肽键（peptide bond） 是由一个氨基酸
蛋白质的生物学功能
1、催化功能：酶
6、营养和储存功能：卵清蛋白、
2、调节功能：蛋白质或多肽激素 铁蛋白
3、收缩和运动功能：肌动蛋白、 7、维持结构：胶原蛋白、
肌球蛋白
弹性蛋白、角蛋白
4、运输和储存功能：血红蛋白、 8、其它功能：M-甜蛋白、
白蛋白
蛋白质毒素
5、保护和免疫功能：凝血酶、
免疫球蛋白
蛋白质是生命的物质基础
第二章 蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
人体的物质组成
种类 水 蛋白质 脂类 无机盐 糖类 维生素和激素
含量 55~67% 15~18% 10~15% 3~4% 1~2% 少量
生
蛋白质 物
生 物
核酸
大 分
分 糖类 子
子 脂类
生物大分子
生物大分子 通常都有一定的分子结构 规律，即由一定的基本结构单位按一定 的排列顺序和连接方式形成的多聚体， 如蛋白质与核酸。