氨基酸的代谢
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况
∙重点、难点
∙第一节蛋白质的营养作用
∙第二节蛋白质的消化,吸取
∙第三节氨基酸的一般代谢
∙第四节个别氨基酸代谢
食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库
二、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
氨基酸的代谢
.
11
（三）联合脱氨基作用
转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使
氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合 脱氨基作用。
氨基酸
转氨酶
α-酮戊二酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
谷氨酸
H2O+NAD+
• 联合脱氨基既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内 合成非必需氨基酸的主要方式。
氨基甲酰磷酸
.
19
• 反应由氨基甲酰磷酸合成酶CPS-Ⅰ)催化。 • N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子 ATP。
N-乙酰谷氨酸(AGA)
COOH
C H 3C -N H -C H O (C H 2)2 COOH
.
20
②瓜氨酸的合成
NH2 (C H 2)3 CH NH2 COOH
鸟氨酸
NH2 鸟氨酸氨基甲酰转移酶
+ CO
O
~
P
O
23
H3PO4
氨基甲酰磷酸
NH2 CO
NH (C H 2)3
CH NH2 COOH
瓜氨酸
.
21
• 由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(OCT)催化，OCT常 与CPS-Ⅰ构成复合体。
• 反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。
氨基酸的代谢知识点
氨基酸的代谢知识点
氨基酸代谢学习重点
考纲提示：
1.氨基酸，蛋白质生化
2.个别重要氨基酸的代谢
一、蛋白质的生理功能及营养作用
1.营养必需氨基酸的概念和种类
(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸
(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值
(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)
2.氮平衡
(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态
(2)氮平衡分类
1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人
2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员
3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿
3.氨基酸和蛋白质的生理功能
氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用
1.蛋白酶在消化中的作用
(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成
(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶
1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶
2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。
综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸与脂质代谢
氨基酸与脂质代谢
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氨基酸代谢
糜蛋白酶
胰蛋白酶
羧基肽酶
弹性蛋白酶
(trypsin) (exopeptidase) (carboxypeptidase) (elastase)
酶原激活的意义
• 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的贮存形式。
胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用
（一）胃中的消化作用
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作 用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。
（二）小肠中的消化
——小肠是蛋白质消化的主要部位。
1. 胰酶及其作用
胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH 为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。
2021/7/30
5目 录
蛋白质的泛素化过程
E1：泛素活化酶
2021/7/30
E2：泛素携带蛋白
E3：泛素蛋白连接酶
6目 录
⑵ 蛋白酶体的降解：
泛素化的蛋白质与多种 蛋白质构成蛋白酶体 (proteasome)，使蛋白 质降解。
2021/7/30
7目 录
真核生物水解蛋白质的酶主要存在于溶酶体内，消 化道内也有大量的蛋白水解酶。
氨基酸的代谢
激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。
要点
• 部位： 肝细胞线粒体、胞液 • 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸 2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
• 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、 精氨酸代琥珀酸、N-乙酰谷氨酸 • 限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶 • 耗能：3个ATP；4个高能磷酸键
食物供给的氨基酸。包括8种：甲硫氨酸（Met）、色氨 酸（Trp）、赖氨酸（Lys）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸 （Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸 （Thr）。（甲、色、赖、缬、异、亮、苯、苏；假设
来写一两本书）
• •
非必需氨基酸
半必需氨基酸 指酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）；
谷氨酸
半胱氨酸 组氨酸 色氨酸 鸟氨酸
-氨基丁酸
牛磺酸 组胺 5-羟色胺 多胺
（一） -氨基丁酸（ -aminobutyric acid,GABA）
前体：谷氨酸 酶：谷氨酸脱羧酶， 脑组织含量高 功能：抑制性神经递质
（二）牛磺酸（taurine）
前体：半胱氨酸
氨基酸的来源
• •
• 以合成组织蛋白为主
氨基酸的去路
• 代谢转变成其它含氮物质 • 输至组织氨基酸代谢池 • 组织器官摄取利用
[农学]九、氨基酸的代谢
![[农学]九、氨基酸的代谢](https://img.taocdn.com/s3/m/5b3f697b0a4c2e3f5727a5e9856a561252d3213f.png)
(3) 精氨酸的合成
• 反应在胞液中进行。
NH2 CO
NH
(CH2)3 +
CH NH2
COOH
瓜氨酸
NH2
COOH
C N CH
COOH
NH
CH2
H2N
C H 精氨酸代琥珀酸合成酶
CH2
Mg2+
ATP
H2O AMP+PPi
(CH2)3
COOH
CH NH2
COOH
COOH
天冬氨酸
精氨酸代琥珀酸
NH2
丙酮酸
生糖
苏
丙酮酸、琥珀酰辅酶A
生糖
色
丙酮酸、乙酰乙酸
生糖兼生酮
谷、组、鸟、精、瓜、脯
α-酮戊二酸
生糖
蛋、 缬
琥珀酰辅酶A
生糖
异亮
琥珀酰辅酶A、乙酰辅酶A 生糖兼生酮
酪、苯丙
乙酰乙酸、延胡索酸
生糖兼生酮
亮
乙酰乙酸
生酮
赖
乙酰辅酶A、α-酮戊二酸
生酮
氨基酸与糖、脂肪代谢的关系
三、个别氨基酸代谢
一）氨基酸的脱羧基作用
2）生成过程
尿素生成的过程由 Hans Krebs 和Kurt Henseleit 1932 年 提 出 ， 称 为 鸟 氨 酸 循 环 (orinithine cycle)，尿素循环(urea cycle)或 Krebs- Henseleit循环。
生化-氨基酸代谢知识点整理
生化-氨基酸代谢知识点整理
●氨基酸降解
●对于大多数氨基酸而言，其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基
●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的，随后脱掉的氨基可以重新参与
新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环；a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解，是生物体的一种主动行为，是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程
●脱氨作用
●氧化脱氨基作用
●是以谷氨酸脱氢酶（该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子，该酶催化
的反应能够产生NH4+，该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸）为主的脱
氨方式
●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中，因此氧化
脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式
●转氨基作用
●由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛）催化
●联合脱氨作用
●动物体中，联合脱氨作用（以嘌呤核苷酸循环为核心）是氨基酸降解的
主要脱氨方式
●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式，即在转氨酶的作用下，多
数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸，产生谷氨酸与相应的酮酸，谷氨
酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离
子，氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥
珀酸，后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡
索酸，而后AMP水解脱氨，形成IMP，IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用
●脱酰胺基作用
●脱羧反应
●直接脱羧基作用
●羟化脱羧基作用
氨基酸代谢
NH2CHRCOOH 谷氨酸 天冬氨酸 组氨酸
RCH2NH2 + CO2 γ-氨基丁酸 β-丙氨酸 组胺
（三）氨基酸分解产物的代谢
不同动物转化NH3的终产物：
水生动物 排NH3
两栖类
鸟类、爬虫类
尿素
尿酸
哺乳动物
尿素
1. 氨的代谢转变
（1）尿素的合成
（2）酰胺的生成
Glu + NH3+ATP Asp + NH3 +ATP Gln + ADP + Pi Asn + ADP +Pi
2. α-酮酸的代谢转变
（1）再合成氨基酸 （2）转变为糖或脂肪 （3）氧化成CO2和H2O
氨基酸代谢
一 蛋白质的酶促降解 二 氨基酸的一般代谢 三 氨基酸合成代谢概况
一 蛋白质的酶促降解
肽链内切酶
蛋白酶 （肽酶）
二肽酶
肽链外切酶
胃蛋白酶 ：水解芳香族氨基酸的—NH2形成 的肽键。 肽链内切酶 胰蛋白酶 ：水解碱性氨基酸的—COOH形成 的肽键。 胰凝乳蛋白酶 ：水解芳香族氨基酸的—COOH 形成的肽键。
氨肽酶
肽链外切酶 羧肽酶
非必需氨基酸 半必需氨基酸：His Arg 必需氨基酸： Lys、Trp、Thr、Phe、Ile、Leu、Val、Met
二 氨基酸的一般代谢
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况
∙重点、难点
∙第一节蛋白质的营养作用
∙第二节蛋白质的消化,吸取
∙第三节氨基酸的一般代谢
∙第四节个别氨基酸代谢
食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。各组织中氨基酸的分布不均匀。氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库
二、氨基酸的脱氨基作用
脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习
第三节氨基酸的一般代谢
2015-07-07 71802 0
一、体内蛋白质分解生成氨基酸
体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解
不同的蛋白质降解速率不同。蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t
1/2
）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时
间。肝中蛋白质的t
1/2
短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋
白质的t
1/2为1~8天。人血浆蛋白质的t
1/2
约为10天，结缔组织中一些蛋白质
的t
1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t
1/2
更长。体内许多关键酶的t
1/2
都很
短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t
1/2
为0.5~2小时。为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径
细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
生物化学-氨基酸代谢
嘌呤核苷酸循环
NH3 H2O
IMP
腺苷酸
脱氨酶AMP
α-氨基酸
α-酮戊 二酸
转氨酶
α-酮酸
谷氨酸
Asp AST 草酰乙酸
腺苷酸代 琥珀酸
延胡索酸
苹果酸
第四节
氨的代谢
Metabolism of Ammonia
氨的来源去路
氨基酸脱氨基
合成尿素
肠道吸收氨 肾脏泌氨
血氨
合成Gln
合成氨基酸 及其它含氮物
Ala + NAD+ + H2O
丙酮酸 + NADH + NH4+
特点：有氨生成，反应过程可逆 生理意义：
*体内合成非必需氨基酸的主要途径 * 肝、肾等组织主要脱氨途径
嘌呤核苷酸循环
• 这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的 联合脱氨基作用方式。
• 在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的 活 性 较 低 ， 而 腺 苷 酸 脱 氨 酶 (adenylate deaminase) 的 活 性 较 高 ， 故 采 用 此 方 式 进 行脱氨基。
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
氨基酸分解代谢的主要产物
氨基酸分解代谢的主要产物
介绍它
氨基酸是大多数有机物的组成部分，也是进行代谢的必要物质。它通过氨基酸代谢而分解产生了许多有用的物质，这些物质都可以构成我们的细胞组织并帮助我们的身体更好地运行。
氨基酸分解，也称为氨基酸代谢，是一种生物学代谢过程，主要通过酶促反应将氨基酸氧化成碳水化物、氨基酸残基和水，从而引起细胞内重要代谢反应。这些化学反应构成了氨基酸分解的主要产物：CO2、NH3、ATP、糖类产物及有机酸。
CO2是氨基酸分解代谢最主要的产物，在葡萄糖分解过程中每四个葡萄糖分子将分解产生6个CO2分子。CO2可以释放出来，也可以由细胞吸收，将糖和氮基合并。
NH3是一种无色气体，由氨基酸分解过程中细胞内磷脂合成过程产生，主要为一种细胞毒性中介，所以一般只能暂时储存于细胞内，并随着能量的消除最终释放出来，从而维持细胞的健康。
ATP是细胞代谢的物质，是许多细胞活动的能量来源，而氨基酸分解过程正是ATP的有效生产源，最常见的氨基酸分解代谢反应是酸性氨基酸甲酰乙酸（也被称为羟肌酸），它可以在协助ATP产生的同时生成氨基酸残基。
氨基酸分解代谢还可以产生有机酸，比如乳酸和醋酸等，它们是维持细胞的健康的重要物质，对促进细胞活动有重要作用。
综上所述，氨基酸分解代谢的主要产物包括CO2、NH3、ATP、有机酸等，它们是维持细胞活性的关键物质，对细胞的合成有重要作用。
氨基酸代谢
（五）未被吸收的蛋白质被肠道细菌代谢
蛋白质的腐败作用(putrefaction)
在消化过程中，有一小部分蛋白质未被消化或虽 经消化、但未被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及 其消化产物的代谢。
腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚 等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体 利用的物质。
1．肠道细菌使氨基酸脱羧基产生胺类
第一个反应是泛素C-末端的羧基与泛素活化 酶结合，消耗ATP，将泛素激活。
第二个反应泛素被转移到泛素结合酶的巯基 上；
第三个反应泛素蛋白连接酶识别待降解蛋白 质，并将活化的泛素转移到蛋白质赖氨酸 的侧链氨基上，侧链氨基可连接上下泛素， 形成泛素链。
O
ATP AMP+PPi
O
泛素 C O- + HS-E1
依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白
泛素(ubiquitin)
76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD) 普遍存在于真核生物而得名 一级结构高度保守
泛素介导的蛋白质降解过程
（1）泛素化使蛋白质贴上了被降解的标 签
泛素与选择性被降解蛋白质形成非特 异的共价连接，并使其激活。
包括3步反应，有3种酶参与，并需要 ATP。实际上，一种蛋白质的降解要有 多个泛素化反应。
• 其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。 （nutritionally non-essential amino acid）
氨基酸代谢
氨基酸代谢
必须氨基酸：色氨酸，赖氨酸、甲硫氨酸、苏氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、亮氨酸。
一、氨基酸代谢概况
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸脱去氨基生成氨及相应的α-酮酸的过程。（一）、转氨基作用
1、转氨基作用：
指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－是酮酸，生成相应的α酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。2、转氨酶
也称氨基转移酶，广泛分布于人体各组织中，具有底物专一性。其底物是磷酸吡哆醛，在转氨基过程中，磷酸吡哆醛充当着氨基转移载体的作用。
PS:(1)、除赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸及羟脯氨酸外，体内
大多数氨基酸都可以参与转氨基作用。
（2）、谷丙转氨酶（GPT）又称丙氨酸转氨酶（ALT）、谷草转氨酶(GOT)又称天冬氨酸转氨酶（AST）,是体内重要的转氨酶。临床上ALT和AST可作为疾病诊断和预后指标之一，急型肝炎患者血清ALT活性显著增高；心肌梗死患者血清AST明显上升。
正常人心和肝中GPT和GOT活性（单位/克湿组织）（二）、氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶和氨基酸氧化酶）1、L-谷氨酸脱氢酶
此酶是一种不需要氧脱氢酶，辅酶是NAD+或NADP+,此酶催化L-谷氨酸脱氢生成不稳定的亚氨基酸，然后水解生成α酮戊二酸和氨。
PS:此反应为可逆反应，对体内非必须氨基酸的合成起重要作用；此酶广泛存在于肝、肾脏、脑组织中，它与转氨酶的协同作用（联合脱氨基作用），几乎可以催化所有的氨基酸转氨基作用。
2、氨基酸氧化酶
机制如下：氨基酸+FAD+H20 α-酮酸+FMNH2+NH4+ FMNH2+O2FMN+H2O2
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细菌尿素酶
2NH3 + CO2
这些氨都可被吸收入血液，在肝脏合成尿素。降低肠
道pH，可以减少氨的吸收。
第三节
氨基酸的一般代谢
氨基酸的代谢概况 氨基酸的脱氨基作用 -酮酸的代谢
一、氨基酸的代谢概况
• •
食物蛋白质消化成氨基酸 组织蛋白质分解成的氨基酸 体内合成的非必需氨基酸 组织的氨基酸代谢池释放
氨基酸的来源
• •
• 以合成组织蛋白为主
氨基酸的去路
• 代谢转变成其它含氮物质 • 输至组织氨基酸代谢池 • 组织器官摄取利用
二、氨基酸的脱氨基作用
转氨基作用 氧化脱氨基作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝脏为肌肉提供了葡萄糖
（二）谷氨酰胺的运氨作用
• • •
主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨 脑中解氨毒的一种重要方式 是氨的运输形式，也是氨的贮存、利用形式
三、尿素的生成
主要器官：肝脏 反应部位：肝细胞线粒体及胞液
鸟氨酸循环
O H2N-C-NH2 + H2O
FH2还原酶
叶酸
N 8 5 N
二氢叶酸
N 8 5 N
FH2还原酶
四氢叶酸
N 8 5 N
NADPH+H+ NADP+
7 6
（7，8） （5，6，7，8） NADPH+H+ NADP+
7 6 7 6
N5 – CH =NH – FH4
N5 ，N10 = CH – FH4
N10 – CHO – FH4
（二）一碳单位的来源：
1. 胰液蛋白酶及其作用 2. 肠粘膜细胞的消化作用（寡肽酶, oligopeptidase）
胰液蛋白酶的分类
胰蛋白酶：赖氨酸、精氨酸
• 内肽酶 endopeptidase
糜蛋白酶：芳香族氨基酸（苯、酪、色） 弹性蛋白酶 羧基肽酶A(carboxypeptidase A)
•
外肽酶
exopeptidase
ATP CH2OH ADP CH2O
吡哆醛
吡哆醛 激酶
磷酸吡哆醛 互 变
CH2O
氨基酸代谢
磷酸吡哆胺
（二）氧化脱氨基作用
L-谷氨酸氧化脱氨基作用
L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不 需氧脱氢酶，催化L-谷氨酸氧化脱氨生成-酮戊二酸， 辅酶是NAD+或NADP+
（三）联合脱氨基作用
降血氨的常用方法：给予谷氨酸、精氨酸；肠道抑菌药； 酸性盐水灌肠；限制蛋白质进食量。
第五节
个别氨基酸的代谢
氨基酸的脱羧基作用 一碳单位的代谢 含硫氨基酸的代谢 芳香族氨基酸的代谢 支链氨基酸的代谢
一、氨基酸的脱羧基作用
部分氨基酸脱羧基生成相应的胺，催化这些 反应酶的是氨基酸脱羧酶。
（五）多胺 polyamines
前体：鸟氨酸
酶：鸟氨酸脱羧酶
产物：腐胺、
精脒、
精胺
功能：调节细胞生长
的重要物质
二、一碳单位的代谢
定义：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个 碳原子的基团，称为一碳单位（one carbon unit）
体内的一碳单位：甲基（–CH3）、甲烯基（–CH2–）、甲 炔基（–CH=）、甲酰基（–CHO）、亚胺甲基（–CH=NH）
定义：
在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一部
分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消
化产物所起的分解作用，称为蛋白质的腐败作用。
产物：
胺类、氨及其它有害物质（如苯酚、吲哚、硫化氢等）
胺类的生成
酪氨酸 苯丙氨酸 酪胺 苯乙胺
蛋白质
肠道细菌水解
组氨酸
组胺
氨基酸
脱羧基
胺类
假神经递质
肠道中的氨主要有两个来源：
2NH3 + CO2
尿素合成的鸟氨酸循环学说 尿素合成的反应 尿素合成的调节 高血氨和氨中毒
（一）尿素合成的鸟氨酸循环学说
•
1932年Hanks Krebs和Kurt Hensleit 提出了鸟氨 酸循环学说
1.
鸟氨酸与氨、CO2结合生 成瓜氨酸
2.
瓜氨酸接受一分子氨生
成精氨酸
3.
精氨酸水解产生尿素 (urea)，重新生成鸟氨酸
酶：磺酸丙氨酸脱羧酶
功能：结合胆汁酸的组成成分
（三）组胺（histamine）
前体：组胺酸 酶：组胺酸脱羧酶，主要存在于肥大细胞 功能：平滑肌收缩，毛细血管扩张，胃酸分泌 与过敏反应有关
（四）五-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）
前体：色氨酸 酶：色氨酸羟化酶 ，5-羟色氨酸脱羧酶 功能：抑制性神经递质；缩血管作用
肾脏产氨：Gln
谷氨酰胺酶
Glu + NH3
氨的去路：
1. 肝脏合成尿素
2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺
3. 氨的再利用 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨 中和酸以铵盐形式排出
二、氨的转运
氨在血液中主要以两种形式运输：丙氨酸、谷氨酰胺
丙氨酸-葡萄糖循环
谷氨酰胺的运氨作用
联合脱氨基作用
非氧化脱氨基作用
（一）转氨基作用
1. 转氨酶与转氨基作用
转氨基作用：在转氨酶的催化下， 某一 氨基酸的-氨基转
移到另一种-酮酸的酮基 上，生成相应的氨基酸；原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
谷丙转氨酶（glutamic pyruvic transaminase, GPT，又称ALT)
激活剂。CPS-I、AGA都存在于肝细胞线粒体中。
要点
• 部位： 肝细胞线粒体、胞液 • 原料：NH3 、 CO2、 ATP、 天冬氨酸 2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
• 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、 精氨酸代琥珀酸、N-乙酰谷氨酸 • 限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶 • 耗能：3个ATP；4个高能磷酸键
半必需氨基酸 指酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）；
因食物中的酪氨酸和半胱氨酸可以节约苯丙氨酸和甲硫 氨酸的量
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
蛋白质的消化 氨基酸的吸收
蛋白质的腐败作用
一、蛋白质的消化
胃中的消化
胃蛋白酶原及其激活 胃蛋白酶最适pH值：1.5-2.5
小肠中的消化 （小肠是蛋白质消化的主要器官）
肽的吸收
4种类型的载体：
中性氨基酸载体
酸性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
γ-glutamyl cycle
要点：
氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过程是通过 谷胱甘肽的合成与分解来完成的 γ-谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞膜上 转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
三、蛋白质的腐败作用
第四节 氨的代谢
体内氨的来源与去路 氨的转运 尿素的生成
一、体内氨的来源与去路
氨的来源：
氨基酸及胺的分解
氨基酸脱氨基作用（ 体内氨的主要来源） 胺的分解： RCH2NH2
肠道吸收的氨
胺氧化酶
RCHO + NH3
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成。
血液中尿素渗入肠道，由肠道细菌尿素酶水解而生成氨。
丝氨酸（Ser）、甘氨酸（Gly）、 组氨酸（His）、色氨酸（Try）
•Ser
•Gly
•His
•Trp
（三）一碳单位的相互转变
（四）一碳单位的生理功能
合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，与DNA、RNA
的合成关系密切，如N5，N10 ＝ CH－FH4直接提供甲
基用于dUMP向dTMP的转化。N10－CHO－FH4和N5，N10
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质的生理功能 蛋白质的需要量和营养价值
一、蛋白质的生理功能
• 蛋白质是生命的物质基础
• 蛋白质是能源物质
二、蛋白质的需要量
氮平衡
蛋白质的生理需要量
氮的总平衡 摄入氮=排出氮 成人每日最低分解20g蛋白质
氮的正平衡 摄入氮>排出氮
成人每日最低需要30-50g 蛋白质
谷氨酸
半胱氨酸 组氨酸 色氨酸 鸟氨酸
-氨基丁酸
牛磺酸 组胺 5-羟色胺 多胺
（一） -氨基丁酸（ -aminobutyric acid,GABA）
前体：谷氨酸 酶：谷氨酸脱羧酶， 脑组织含量高 功能：抑制性神经递质
（二）牛磺酸（taurine）
前体：半胱氨酸
鸟氨酸
瓜氨酸
精氨酸
(ornithine)
(citrulline)
(arginine)
（二）尿素合成的反应
分为以下四步：
1. 氨基甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 精氨酸的合成 4. 精氨酸水解生成尿素
氨基甲酰磷酸的合成
氨基甲酰磷酸合成酶 I（carbamoyl phosphate synthelase I, CPS-I) N-乙酰谷氨酸（N-acetyl glutamatic acid, AGA) 该反应消耗2分子ATP， CPS-I是一种变构酶，AGA是其变构
羧基肽酶B (carboxypeptidase B)
胰液蛋白酶的激活
避免胰腺组织的自身消化 胰腺细胞最初分泌的各
种蛋白酶、肽酶均以无活
性的酶原形式存在，分泌 到十二指肠或迅速被肠激 酶(enterokinase)激活。
二、氨基酸的吸收
主要部位：小肠 吸收机制：耗能的主动吸收过程
Байду номын сангаас
氨基酸的吸收载体 γ -谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
谷草转氨酶（glutamic oxaloacetic transminase, GOT，又称AST）
2. 转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛， 起传递氨基的作用
R HO CH2OH
H3C
N
吡哆醛：R= -CHO 吡哆胺：R= -CH2NH2 吡哆醇：R= -CH2OH
生化作用： 氨基酸转移酶的辅酶，起递氨基作用
•与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
意义
解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
（三）尿素合成的调节
1.食物蛋白质的影响
精氨酸代琥珀酸合成酶的调节 2.尿素合成酶的调节
(Argininosuccinate synthetase, 关键酶)
CPS- 的调节：AGA是其激活剂、
精氨酸是AGA合成酶的激活剂
（四）高血氨与氨中毒
氮的负平衡 摄入氮<排出氮 营养学会推荐成人每日最低 需要 80g蛋白质
蛋白质的营养价值
•
蛋白质的营养价值 即氮的保留量占氮的吸收量的百分 数，取决于蛋白质所含氨基酸的种类、数量及其比例， 尤其是必需氨基酸的种类与数量。
•
蛋白质的互补作用 营养价值较低的蛋白质混合食用， 必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价值，称为蛋 白质的互补作用。
转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径
体内合成非必需氨基酸的主要途径
嘌呤核苷酸循环
二、-酮酸代谢
三个方面的代谢途径： 经氨基化生成非必需氨基酸 生糖氨基酸 Gly、Ser、Val、His、Arg、Cys Pro、Ala、Glu、Gln、Asp、Asn 转变成糖和脂类 生酮氨基酸 Leu、Lys 生糖兼生酮氨基酸 Ieu、Phe、Tyr、Thr、Trp 氧化供能
CO2不是一碳单位
一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合
（一）一碳单位与四氢叶酸
四氢叶酸是一碳单位的载体
一碳单位通常结合在四氢叶酸分子的N5、N10上
H N 2 2
N 1
N 8 7 9 CH 2 10 NH 6
N3
4 OH
5
N
CO
谷氨酸
蝶呤啶
对氨基苯甲酸
叶酸
生化作用： FH4是一碳单位转移酶的辅酶，起着 传递“一碳”单位的作用
•
正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平
衡的关键。
• •
高血氨症：肝功能严重损伤时 肝昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可 与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮 戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的
ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。
•
•
通过两种或两种以上的酶联合催化作用使氨基酸
的-氨基脱下并产生游离氨的过程。是体内的主要的
脱氨基方式。
联合脱氨基作用有两种反应途径： 转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径，主要在肝、 肾等组织内进行，参与的酶是转氨酶与谷氨酸脱氢酶。
该途径是联合脱氨基作用的主要反应途径。
嘌呤核苷酸循环的反应途径，主要在骨骼肌、心肌内 进行。因为肌肉中L-谷氨酸脱氢酶活性不高。
•
营养必需氨基酸 体内需要但不能自身合成，必须由
食物供给的氨基酸。包括8种：甲硫氨酸（Met）、色氨 酸（Trp）、赖氨酸（Lys）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸 （Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸 （Thr）。（甲、色、赖、缬、异、亮、苯、苏；假设
来写一两本书）
• •
非必需氨基酸