氨基酸的代谢
氨基酸分解代谢
高氨血症常见于先天性氨基酸代谢障碍、肝硬化、重症 肝炎等疾病。
治疗高氨血症的方法包括使用降氨药物、限制蛋白质摄 入、促进氨排泄等，同时需积极治疗原发病。
肝性脑病
肝性脑病是指由于肝功能严重 受损，导致氨代谢异常，引起 中枢神经系统功能紊乱的综合
酶的共价修饰
一些酶在催化过程中会发生共价修饰，如磷酸化、乙酰化 等。这些修饰可以改变酶的活性或调节酶的功能。
激素的调控
01
激素的合成与释放
激素在特定的内分泌细胞中合成，并通过血液或其他途径传输到靶细胞。
激素的合成和释放受到上游激素和营养物质的调节。
02 03
激素与受体结合
激素与靶细胞表面的受体结合，触发一系列信号转导途径，最终影响基 因表达和代谢过程。不同的激素与不同的受体结合，产生不同的生物学 效应。
02 氨基酸分解代谢的过程
氨基酸的活化
总结词
氨基酸的活化是指将游离氨基酸转变为氨基酰-tRNA的过程，是氨基酸分解代谢的起始步骤。
详细描述
在氨基酸的活化过程中，游离氨基酸与特定的tRNA结合，通过氨基酰-tRNA合成酶催化，形成氨基酰tRNA复合物。这个过程需要消耗ATP，为氨基酸提供活化所需的能量。
03 氨基酸分解代谢的调控
酶的调控
酶的激活与抑制
酶的活性受到多种因素的调节，包括激活剂和抑制剂的影 响。某些物质可以促进酶的活性，称为激活剂，而另一些 物质则抑制酶的活性，称为抑制剂。
酶的合成与降解
酶的合成和降解是动态过程，受到基因表达和蛋白质降解 的影响。在某些情况下，增加酶的合成可以促进代谢反应， 而酶的降解则可能降低代谢速率。
征。
第九章氨基酸代谢
5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂； GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶（裂解酶）缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症，此时可引起脑 功能障碍，称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸的一般代谢
总反应式：
2NH3+CO2+3ATP+3H2O
尿素 鸟氨酸 精氨酸酶 H2O 精氨酸
尿素+2ATP+AMP+2Pi+PPi
NH3 + CO2
H2O 瓜氨酸
H2O
NH 3
NH2 + CO2 + H2O 线粒体 2ATP 2ADP+Pi 氨基甲酰磷酸 Pi 瓜氨酸 N-乙酰谷氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸 鸟氨酸循环 鸟氨酸 尿素 H2O 精氨酸 ATP AMP+PPi 精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸
α- 酮戊二酸
氨基酸
草酰乙酸
谷氨酸
α- 酮酸
苹果酸 延胡索酸
⑷ 鸟氨酸循环的特点： ① 尿素分子中的２个氮原子，一个来自氨， 另一个来自天冬氨酸，而天冬氨酸又可 由其它氨基酸通过转氨基作用而生成。 ② 尿素合成是一个耗能的过程，合成１分子
尿素需要消耗4个高能磷酸键。
⑸ 氨的其它去路
① 在肾小管细胞中，谷氨酰胺在谷氨酰胺 酶的作用下脱氨基，氨基与尿液中的H+ 结合，然后以胺盐的形式由尿排除。 ② 参与合成非必需氨基酸。 ③ 参与核酸中碱基的合成。
4．高血氨症和氨中毒
正常生理情况下，血氯的来源与去路保持动 态平衡，血氨浓度处于较低的水平。氨在肝脏中 合成尿素是维持这种平衡的关键。 当肝功能严重损伤时，尿素合成发生障碍， 血氨浓度升高，称为高血氨症。 一般认为，氨进入脑组织．可与脑中的α酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨 酸进一步结合生成谷氨酰胺。因此，脑中氨的增 加可以使脑细胞中的α一酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成减少， 引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，这就是 肝昏迷氨中毒学说的基础。
氨基酸代谢与蛋白质合成的关系
氨基酸代谢与蛋白质合成的关系氨基酸代谢是指体内氨基酸的生物化学变换过程，氨基酸是构成蛋白质的基本分子，因此氨基酸代谢与蛋白质合成密切相关。
本文将介绍氨基酸代谢与蛋白质合成的关系，包括氨基酸的来源、氨基酸代谢途径、氨基酸转移酶、氨基酸合成和降解等方面。
一、氨基酸的来源氨基酸是构成蛋白质的基本单元，它需要从外界获得或由内部合成。
外源性氨基酸包括蛋白质、肽、游离氨基酸等，它们可以通过食物摄入获得。
内源性氨基酸则是体内合成的，前体物质包括糖类、脂类、核酸等。
二、氨基酸代谢途径氨基酸代谢的途径包括氨基酸转化、氨基酸降解和氨基酸合成三个过程。
氨基酸转化是指一些氨基酸可以被转化为其他的氨基酸，这个过程可称为氨基酸互相转化。
氨基酸降解是指一些氨基酸被代谢成酮体、甲基代硫醇、代偶氮酸等物质，以产生能量或提供合成材料。
氨基酸合成是指一些氨基酸可以通过某些途径来自已有的物质。
首先，在赖氨酸产生基础上，各种衍生物均能通过转移一些小分子如碳酸基（CO2）、甲基（CH3）或者电子等形式，进行氨基酸的合成。
三、氨基酸转移酶氨基酸转移酶是一种酶，能够催化氨基酸的转移。
在氨基酸的代谢过程中，很多氨基酸能够通过氨基酸转移酶催化进行氨基酸互相转化。
此外，在氨基酸转移的过程中，还需要一些辅酶，如硫辅酶A（CoA-SH）、磷酸辅酶（PP）等。
四、氨基酸合成和降解氨基酸的合成和降解是氨基酸代谢过程中的最重要部分。
氨基酸合成是指一些非必需氨基酸在体内通过一些途径可以继续合成，这对于组成蛋白质和合成其他物质是非常重要的。
过多的氨基酸是不健康的，因此避免过多的氨基酸产生也是很重要的。
氨基酸的降解是指一些氨基酸在代谢过程中被分解并释放出能量，这对于人体的正常代谢来说是非常重要的。
氨基酸一旦被代谢成其他化合物，就不能再合成出氨基酸，因此必须从营养上进行补充。
同时，氨基酸的合成过程也需要能量的消耗，因此氨基酸的代谢是一种高度协调的过程。
五、总结氨基酸代谢是人体体内生物化学过程之一，其与蛋白质合成密切相关。
氨基酸的体内代谢-一般代谢
• α-酮酸的代谢
• 合成非必需氨基酸 • 转变为糖及脂类 • 氧化产生能量
• 若饲某种氨基酸后尿中排出葡萄糖增多，称此 氨基酸为称生糖氨基酸(glucogenic amino acid)；若尿中酮体含量增多，则称为生酮氨基 酸(ketogenic amino acid)。尿中二者都增多 者称为生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)。
• 一次循环，消耗2分子氨，3分子ATP，生成1分子尿素
2NH3+CO2+3ATP
CO(NH2)2+2ADP+AMP+4Pi
• 意义：机体解除氨毒的主要方式，是肝细胞的重要生物学功 能。
• 高血氨症——肝功能损伤时，尿素合成受 阻，血氨浓度升高，导致氨中毒。
• 一般认为，氨进入脑组织，可与α-酮戊二 酸结合生成谷氨酸，氨也可与谷氨酸进一 步结合生成谷氨酰胺。因此脑中氨的增多， 可使脑细胞中的α-酮戊二酸减少，导致三 羧酸循环减弱，从而使脑组织中ATP生成 减少，引起脑功能障碍，严重时可发生昏 迷，这就是肝昏迷氨中毒学说的基础。
• 氨基酸的体内代谢 ——氨基酸的一般代谢
• 氨基酸代谢库
食物蛋白质经消化吸 收，以氨基酸形式进 入血液循环及全身各 组织，组织蛋白质又 可降解为氨基酸，这 两种来源的氨基酸 （外源性和内源性） 混合在一起，存在于 组织细胞，血液和其 他体液中，总称为氨 基酸代谢库。
脱羧基作用
R
个别氨基酸 的代谢
• L-氨基酸氧化酶：以FEN或FAD为受氢体，在肝 肾存在，活性低
• D-氨基酸氧化酶：以FAD为受氢体，广泛存在， 活性较强
• 谷氨酸脱氢酶催化 进入氧
化磷酸 化
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸代谢的三种方式
氨基酸的代谢主要有三种方式，分别是脱氨反应、反应价和酶促反应。
这几种氨基酸的代谢方式在生物体内起着至关重要的作用。
首先是脱氨反应。
氨基酸在体内以脱氨的方式释放能量，生成酮体。
这一过程会产生大量的氨气，从而导致酸碱失衡。
因此，生物体需要通过尿素循环将多余
的氨排出体外，维持体内的酸碱平衡。
其次是反应价。
反应价主要是通过氨基酸的羟基反应，来调节氨基酸的浓度。
当氨基酸的浓度过高时，生物体可以通过增加羟基反应的速度，来降低氨基酸的浓度。
反之，当氨基酸的浓度过低时，生物体可以通过减少羟基反应的速度，来提高氨基酸的浓度。
最后是酶促反应。
氨基酸在体内的代谢过程中，绝大部分是通过酶的催化来进行的。
氨基酸可以通过酶的催化，进行氧化脱羧、脱氨、转氨和分子重排等反应，从而实现其在体内的代谢。
综上所述，氨基酸的代谢主要有脱氨反应、反应价和酶促反应三种方式。
这三种方式在生物体内协同作用，维持着氨基酸的正常代谢，并使其发挥出应有的生
理功能。
氨基酸代谢的重要作用
氨基酸代谢的重要作用
氨基酸代谢在人体中有以下重要作用：
１．合成组织蛋白质：氨基酸是合成组织蛋白质的基本物质。
２．转变为含氮物质：氨基酸在体内可转变为酸、激素、抗体、肌酸等含氮物质，这些物质对于维持人体正常的生理功能具有重要作用。
３．氧化产生能量：氨基酸可以通过氧化反应产生二氧化碳、水和尿素，同时释放能量，供人体使用。
４．维持内分泌平衡：氨基酸可以参与到激素的合成中，维持人体内分泌系统的平衡。
５．促进发育：在青春期，氨基酸有助于促进骨骼、大脑和智力的发育。
大学生物化学-氨基酸的代谢
谷氨酰胺
谷氨酰胺合成酶
谷氨酸和谷氨酰胺是氨的收集点
（2）谷氨酰胺的去向
到肝脏：生成尿素及含N化合物
到肾脏：铵盐
谷氨酰胺
氨+谷氨酸
谷氨酰胺酶
到各组织：直接利用（如合成核苷酸）
(脑、肌肉)
(肝、肾)
尿素、铵盐等
临床上用谷氨酸盐 降低血氨
（二）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 二酸
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
(CH2)3 ATP+Asp
(CH2)3 COOH
CHNH2
AMP + PPi CHNH2
COOH
COOH
瓜氨酸
精氨酸代
NH2
琥珀酸
COOH CH CH COOH
延胡索酸
精氨酸酶
(CH2)3 CHNH2
入线粒体循环使用
H2O
NH2 COOH
C O 鸟氨酸
NH2
尿素
NH2 C NH NH (CH2)3
二、氨基酸的脱羧基作用
氨基酸脱羧酶（辅酶：PLP） 生成相应的胺
R
H
H C NH2 + O C
COOH
R'-P H2O
R-CH2-NH2 H
OC
R'-P
H2O
R
H C N CH R'-P
COOH
R
CO2
H C N CH R'-P
H
第三节 氨的代谢
Metabolism of Ammonia
一、氨的来源和去路 二、体内NH4+的转运 三、尿素的生成（鸟氨酸循环 or 尿素循环）
7第七章 氨基酸代谢
转变为蛋白质。这就是为什么食物中蛋白质不能为糖、脂肪替代，
而蛋白质却能替代糖和脂肪供能的重要原因。
三、脂类与氨基酸代谢的联系 20种氨基酸分解后均能生成乙酰CoA，经还原缩合反应可合成脂肪 酸进而合成脂肪，即蛋白质可转变为脂肪。乙酰CoA还能合成胆固 醇以满足机体的需要。氨基酸也可作为合成磷脂的原料。脂类不
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
1．蛋氨酸是体内重要的甲基供体
三、含硫氨基酸的代谢 体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
（一）蛋氨酸（甲硫氨酸）代谢
2．蛋氨酸是必需氨基酸
3．蛋氨酸循环
三、含硫氨基酸的代谢
体内含硫氨基酸包括三种：蛋氨酸、半胱氨酸和胱氨酸。
一、氨基酸的脱氨基作用 （一）氧化脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用 (二) 转氨基作用
知识卡片
ALT是反应肝细胞损伤非常灵敏的指标
这是由于ALT主要存在于细胞质中，AST主要存在于线粒体中。病变较 轻的肝病如急性肝炎时，释放入血的转氨酶主要是ALT，血中ALT升高 程度高于 AST 。但在慢性肝炎或中毒性肝炎，特别是肝硬化时，病变
累及线粒体，此时AST升高程度就会超过ALT。故在国外，对怀疑是肝
炎患者，常同时测 AST 和 ALT ，并计算 AST/ALT 的比值，以此判断肝炎
的变化与转归。
一、氨基酸的脱氨基作用
（三）联合脱氨基作用
联合脱氨基作用有以下特点： 1．联合脱氨基作用的顺序一般先转氨 基，再氧化脱氨基。 2．转氨基作用的氨基受体是α-酮戊
氨基酸代谢ppt
胺氧化酶
RCHO+1/2O2 RCOOH
一γ氨基丁酸GABA
COOH
CH22 HCNH2
COOH 谷氨酸
谷氨酸脱羧酶 脑肾
COOH CH22 HCNH2
+CO2
GABA
γ氨基丁酸是抑制性神经递质;对中枢 神经系统有抑制作用;临床已用作镇静剂
二牛黄酸
3O
半胱氨酸
磺酸丙氨酸 E
E：磺酸丙氨酸脱羧酶
牛黄酸
⑵血尿素扩散入肠;被细菌尿素酶 作用水解生成氨
肠道产氨：4g/天;是血氨主要来源
氨的吸收
NH3
H+
OH
NH4+
NH3比NH4+更易于穿过细胞膜而进入细 胞;NH3与NH4+的互变受肠液pH的影响 pH＞6 时NH3大量扩散入血；肠液pH＜6时氨则扩散 入肠腔
临床应用：弱酸性透析液结肠透析
治疗高血氨症;而禁止 使用肥皂液灌肠
R2 HCNH2
COOH AA’
R2 C=O COOH
α酮酸’
三联合脱氨基作用
氨基酸与α酮戊二酸进行转氨基 作用;生成相应的α酮酸和谷氨酸; 后者在谷氨酸脱氢酶作用下脱去氨基 生成α酮戊二酸和NH3
联合脱氨基作用是在氨基酸转移 酶和L谷氨酸脱氢酶联合作用下完成 的 全过程可逆;因而也是体内合成 非必需氨基酸的主要途径
2 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的调节 3 其他物质对尿素合成的调节
五高血氨和氨中毒
1 高血氨:肝功严重受损时;尿素合成障碍;
造成血氨浓度升高的现象
2 氨中毒:大量氨入脑;与α酮戊二酸合成
谷氨酸;或与脑中的谷氨酸合成谷 氨酰胺;造成脑中α酮戊二酸减 少;TCA减弱;ATP生成减少;引起 大脑功能障碍的现象 严重时可导 致肝昏迷
生物化学第十一章 氨基酸代谢
核酸的消化和吸收：食物中的核酸在消化道被腺分泌 的核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶水解成核苷酸。核苷 酸带有负电荷，因此很难被吸收，需要被水解成核苷 和磷酸，核苷还可再进一步水解成核糖（脱氧核糖） 和碱基。吸收的过程为主动转运。
参与尿素循环各种酶浓度的变化 底物浓度的积累诱导酶的表达；产物的积累抑 制酶的表达。
N-乙酰谷氨酸的合成及其对CPS1的调控
氨基酸的生物合成
植物和微生物在有合适的N源时能够从头合成所有 的20 种标准氨基酸。而哺乳动物只能制造其中的 10种，这10种氨基酸被称为非必需氨基酸，其余10 种氨基酸必需从食物中获取，被称为必需氨基酸。
并不是所有的氨基酸都可以发生转氨基反应，Thr, Pro, lys是例外。
赖氨酸侧链
磷酸吡哆醛
转氨酶辅基与酶蛋白之间的连接
转氨基反应
谷草转氨酶催化的架的命运
生糖氨基酸：其他 生酮氨基酸: Leu & Lys 生酮兼生糖氨基酸:
Trp, Thr, Tyr, Ile, Phe (tttip)
氨基酸碳骨架的代谢
铵离子的命运
直接排出体外 植物将其转变成Asn (Asn合成酶) 动物将其转变成Gln (Gln合成酶) 尿素或尿酸
N的命运
NH4+
尿酸
尿素 + 尿酸
植物的氨解毒
动物的氨解毒
谷氨酰胺合成酶（GS）
产生生物活性酰胺N
大肠杆菌的GS为例，该酶是一种十二聚体 蛋白 动物的GS参与铵毒的解除，特别在脑细胞 GS受到严格的调控 Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基 糖的合成
氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
氨基酸的代谢
一、氨基酸代谢的概况∙重点、难点∙第一节蛋白质的营养作用∙第二节蛋白质的消化,吸取∙第三节氨基酸的一般代谢∙第四节个别氨基酸代谢食物蛋白质经过消化吸收后进人体内的氨基酸称为外源性氨基酸。
机体各组织的蛋白质分解生成的及机体合成的氨基酸称为内源性氨基酸。
在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库(aminoacidmetabolic pool)。
各组织中氨基酸的分布不均匀。
氨基酸的主要功能是合成蛋白质，也参与合成多肽及其它含氮的生理活性物质。
除维生素外，体内的各种含氮物质几乎都可由氨基酸转变而来。
氨基酸在体内代谢的基本情况概括如图。
大部分氨基酸的分解代谢在肝脏进行，氨的解毒过程也主要在肝脏进行。
图8-2 氨基酸代谢库二、氨基酸的脱氨基作用脱氨基作用是指氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成α—酮酸的过程，是体内氨基酸分解代谢的主要途径。
脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化脱氨基作用。
(一)氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用是指在酶的催化下氨基酸在氧化的同时脱去氨基的过程。
组织中有几种催化氨基酸氧化脱氨的酶，其中以L-谷氨酸脱氢酶最重要。
L-氨基酸氧化酶与D-氨基酸氧化酶虽能催化氨基酸氧化脱氨，但对人体内氨基酸脱氨的意义不大。
1.L-谷氨酸氧化脱氨基作用由 L谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydrogenase)催化谷氨酸氧化脱氨。
谷氨酸脱氢使辅酶NAD+还原为NADH+H+并生成α-酮戊二酸和氨。
谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+。
谷氨酸脱氢酶广泛分布于肝、肾、脑等多种细胞中。
此酶活性高、特异性强，是一种不需氧的脱氢酶。
谷氨酸脱氢酶催化的反应是可逆的。
其逆反应为α-酮戊二酸的还原氨基化，在体内营养非必需氨基酸合成过程中起着十分重要的作用。
(二)转氨基作用转氨基作用：在转氨酶(transaminase ansaminase)的催化下，某一氨基酸的a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。
生物化学-氨基酸代谢
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径
氨基酸的代谢途径包括蛋白质降解、蛋白质合成和氨基酸转化途径。
1. 蛋白质降解：细胞通过蛋白酶将蛋白质降解为氨基酸。
蛋白质降解的主要途径包括泛素-蛋白酶体途径和自噬途径。
2. 蛋白质合成：细胞利用氨基酸合成蛋白质。
蛋白质合成的过程中，氨基酸与转移RNA（tRNA）结合，通过转导酶和核糖体的参与，合成蛋白质。
3. 氨基酸转化途径：氨基酸可以参与各种代谢途径，包括三羧酸循环、糖原代谢、脂肪酸合成和胺基酸互容转化等。
例如，一些氨基酸可以进入三羧酸循环进行能量代谢，经过一系列反应产生能量。
此外，氨基酸还可以通过转氨酶催化作用与其他氨基酸进行转化，形成新的氨基酸。
这些转化途径包括氨基酸转氨酶途径，如谷氨酸转氨酶和丙氨酸转氨酶等。
生物化学第三节 氨基酸的一般代谢
小节练习第三节氨基酸的一般代谢2015-07-07 71802 0一、体内蛋白质分解生成氨基酸体内的蛋白质处于不断合成与降解的动态平衡。
成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，其中主要是骨骼肌中的蛋白质。
蛋白质降解所产生的氨基酸，大约70%~80%又被重新利用合成新的蛋白质。
（一）蛋白质以不同的速率进行降解不同的蛋白质降解速率不同。
蛋白质的降解速率随生理需要而变化，若以高的平均速率降解，标志此组织正在进行主要结构的重建，例如妊娠中的子宫组织或严重饥饿造成的骨骼肌蛋白质的降解。
蛋白质降解的速率用半寿期（half-life，t1/2）表示，半寿期是指将其浓度减少到开始值的50%所需要的时间。
肝中蛋白质的t1/2短的低于30分钟，长的超过150小时，但肝中大部分蛋白质的t1/2为1~8天。
人血浆蛋白质的t1/2约为10天，结缔组织中一些蛋白质的t1/2可达180 天以上，眼晶体蛋白质的t1/2更长。
体内许多关键酶的t1/2都很短，例如胆固醇合成的关键酶HMG-CoA还原酶的t1/2为0.5~2小时。
为了满足生理需要，关键酶的降解既可加速亦可滞后，从而改变酶的含量，进一步改变代谢产物的流量和浓度。
（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径细胞内蛋白质的降解也是通过一系列蛋白酶和肽酶完成的。
蛋白质被蛋白酶水解成肽，然后肽被肽酶降解成游离氨基酸。
1．蛋白质在溶酶体通过ATP非依赖途径被降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官。
溶酶体含有多种蛋白酶，称为组织蛋白酶（cathepsin）。
这些蛋白酶对所降解的蛋白质选择性较差，主要降解细胞外来的蛋白质、膜蛋白和胞内长寿蛋白质。
蛋白质通过此途径降解，不需要消耗ATP。
2．蛋白质在蛋白酶体通过ATP依赖途径被降解蛋白质通过此途径降解需泛素的参与。
泛素是一种由76个氨基酸组成的小分子蛋白质，因其广泛存在于真核细胞而得名。
泛素介导的蛋白质降解过程是一个复杂的过程。
氨基酸代谢
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛
（动、植、微生物），活力强，以NAD+或 NADP+为辅酶。
3、联合脱氨基作用
由于转氨并不能最后脱掉氨基，氧化脱氨 中只有谷氨酸脱氢酶活力高，转氨基和氧化 脱氨联合在一起才能迅速脱氨。 • AA的α- NH3借助转氨转移到α-酮戊二酸上， 生成相应的α-酮酸和谷AA。
5'
N N N R
5'
P
P
（二）氨基酸的脱羧基作用
AA
脱羧酶
专一性强
胺类化合物
（辅酶为磷酸吡哆醛）
谷AA 天冬AA 赖AA 鸟AA
丝氨酸 乙醇胺 胆碱
γ-氨基丁酸+CO2 β-丙AA+CO2 尸胺+ CO2 腐胺+ CO2
卵磷脂
色氨酸
吲哚丙酮酸
吲哚乙醛
吲哚乙酸
胺类有一定的生理作用，但有些胺类化合物有害（尤 其对人），应维持在一定水平，体内胺氧化酶可将多余 的胺氧化成醛，进一步氧化成脂肪酸。
Phe Tyr
琥 酰 珀 -CoA Ile M e t Se r Thr Val
3 再合成AA
COO
COO
L-谷氨酸脱氢酶
NH4 +
(CH2)2
C O
(CH2)2 HC
+ NH3
NADH+H
NAD++H2O
COO
α-酮戊二酸
COO
α-谷氨酸
（五）氨基酸与一碳单位
概念：含一个碳原子的基团
种类：甲基(methyl)、甲烯基(methylene、 甲炔基(methenyl)、甲酰基(formyl)及亚氨 甲基(formimino)
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联合脱氨基作用
非氧化脱氨基作用
（一）转氨基作用
1. 转氨酶与转氨基作用
转氨基作用：在转氨酶的催化下， 某一 氨基酸的-氨基转
移到另一种-酮酸的酮基 上，生成相应的氨基酸；原来的 氨基酸则转变成-酮酸。
谷丙转氨酶（glutamic pyruvic transaminase, GPT，又称ALT)
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成 血液中尿素渗入肠道，由肠道细菌尿素酶水解而生成氨 O H2N-C-NH2 + H2O
细菌尿素酶
2NH3 + CO2
这些氨都可被吸收入血液，在肝脏合成尿素。降低肠
道pH，可以减少氨的吸收。
第三节
氨基酸的一般代谢
氨基酸的代谢概况 氨基酸的脱氨基作用 -酮酸的代谢
第四节 氨的代谢
体内氨的来源与去路 氨的转运 尿素的生成
一、体内氨的来源与去路
氨的来源：
氨基酸及胺的分解
氨基酸脱氨基作用（ 体内氨的主要来源） 胺的分解： RCH2NH2
肠道吸收的氨
胺氧化酶
RCHO + NH3
未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基而生成。
血液中尿素渗入肠道，由肠道细菌尿素酶水解而生成氨。
半必需氨基酸 指酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）；
因食物中的酪氨酸和半胱氨酸可以节约苯丙氨酸和甲硫 氨酸的量
第二节
蛋白质的消化、吸收与腐败
蛋白质的消化 氨基酸的吸收
蛋白质的腐败作用
一、蛋白质的消化
胃中的消化
胃蛋白酶原及其激活 胃蛋白酶最适pH值：1.5-2.5
小肠中的消化 （小肠是蛋白质消化的主要器官）
CO2不是一碳单位
一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合
（一）一碳单位与四氢叶酸
四氢叶酸是一碳单位的载体
一碳单位通常结合在四氢叶酸分子的N5、N10上
H N 2 2
N 1
N 8 7 9 CH 2 10 NH 6
N3
4 OH
5
N
CO
谷氨酸
蝶呤啶
对氨基苯酶的辅酶，起着 传递“一碳”单位的作用
•
通过两种或两种以上的酶联合催化作用使氨基酸
的-氨基脱下并产生游离氨的过程。是体内的主要的
脱氨基方式。
联合脱氨基作用有两种反应途径： 转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径，主要在肝、 肾等组织内进行，参与的酶是转氨酶与谷氨酸脱氢酶。
该途径是联合脱氨基作用的主要反应途径。
嘌呤核苷酸循环的反应途径，主要在骨骼肌、心肌内 进行。因为肌肉中L-谷氨酸脱氢酶活性不高。
定义：
在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一部
分消化产物不被吸收。肠道细菌对这部分蛋白质及其消
化产物所起的分解作用，称为蛋白质的腐败作用。
产物：
胺类、氨及其它有害物质（如苯酚、吲哚、硫化氢等）
胺类的生成
酪氨酸 苯丙氨酸 酪胺 苯乙胺
蛋白质
肠道细菌水解
组氨酸
组胺
氨基酸
脱羧基
胺类
假神经递质
肠道中的氨主要有两个来源：
氮的负平衡 摄入氮<排出氮 营养学会推荐成人每日最低 需要 80g蛋白质
蛋白质的营养价值
•
蛋白质的营养价值 即氮的保留量占氮的吸收量的百分 数，取决于蛋白质所含氨基酸的种类、数量及其比例， 尤其是必需氨基酸的种类与数量。
•
蛋白质的互补作用 营养价值较低的蛋白质混合食用， 必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价值，称为蛋 白质的互补作用。
第一节 蛋白质的营养作用
蛋白质的生理功能 蛋白质的需要量和营养价值
一、蛋白质的生理功能
• 蛋白质是生命的物质基础
• 蛋白质是能源物质
二、蛋白质的需要量
氮平衡
蛋白质的生理需要量
氮的总平衡 摄入氮=排出氮 成人每日最低分解20g蛋白质
氮的正平衡 摄入氮>排出氮
成人每日最低需要30-50g 蛋白质
•
正常情况下血氨保持动态平衡：肝中合成尿素是维持平
衡的关键。
• •
高血氨症：肝功能严重损伤时 肝昏迷：氨与脑中的-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨可 与谷氨酸结合生成谷氨酰胺。脑中氨的增加使脑中-酮 戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，从而使脑组织中的
ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时发生肝昏迷。
•
•
营养必需氨基酸 体内需要但不能自身合成，必须由
食物供给的氨基酸。包括8种：甲硫氨酸（Met）、色氨 酸（Trp）、赖氨酸（Lys）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸 （Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸 （Thr）。（甲、色、赖、缬、异、亮、苯、苏；假设
来写一两本书）
• •
非必需氨基酸
谷草转氨酶（glutamic oxaloacetic transminase, GOT，又称AST）
2. 转氨基作用的机制
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛， 起传递氨基的作用
R HO CH2OH
H3C
N
吡哆醛：R= -CHO 吡哆胺：R= -CH2NH2 吡哆醇：R= -CH2OH
生化作用： 氨基酸转移酶的辅酶，起递氨基作用
ATP CH2OH ADP CH2O
吡哆醛
吡哆醛 激酶
磷酸吡哆醛 互 变
CH2O
氨基酸代谢
磷酸吡哆胺
（二）氧化脱氨基作用
L-谷氨酸氧化脱氨基作用
L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑组织广泛存在，是一种不 需氧脱氢酶，催化L-谷氨酸氧化脱氨生成-酮戊二酸， 辅酶是NAD+或NADP+
（三）联合脱氨基作用
羧基肽酶B (carboxypeptidase B)
胰液蛋白酶的激活
避免胰腺组织的自身消化 胰腺细胞最初分泌的各
种蛋白酶、肽酶均以无活
性的酶原形式存在，分泌 到十二指肠或迅速被肠激 酶(enterokinase)激活。
二、氨基酸的吸收
主要部位：小肠 吸收机制：耗能的主动吸收过程
氨基酸的吸收载体 γ -谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
1. 胰液蛋白酶及其作用 2. 肠粘膜细胞的消化作用（寡肽酶, oligopeptidase）
胰液蛋白酶的分类
胰蛋白酶：赖氨酸、精氨酸
• 内肽酶 endopeptidase
糜蛋白酶：芳香族氨基酸（苯、酪、色） 弹性蛋白酶 羧基肽酶A(carboxypeptidase A)
•
外肽酶
exopeptidase
肽的吸收
4种类型的载体：
中性氨基酸载体
酸性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
γ-glutamyl cycle
要点：
氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过程是通过 谷胱甘肽的合成与分解来完成的 γ-谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞膜上 转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
三、蛋白质的腐败作用
FH2还原酶
叶酸
N 8 5 N
二氢叶酸
N 8 5 N
FH2还原酶
四氢叶酸
N 8 5 N
NADPH+H+ NADP+
7 6
（7，8） （5，6，7，8） NADPH+H+ NADP+
7 6 7 6
N5 – CH =NH – FH4
N5 ，N10 = CH – FH4
N10 – CHO – FH4
（二）一碳单位的来源：
转氨基作用偶联谷氨酸氧化脱氨的途径
体内合成非必需氨基酸的主要途径
嘌呤核苷酸循环
二、-酮酸代谢
三个方面的代谢途径： 经氨基化生成非必需氨基酸 生糖氨基酸 Gly、Ser、Val、His、Arg、Cys Pro、Ala、Glu、Gln、Asp、Asn 转变成糖和脂类 生酮氨基酸 Leu、Lys 生糖兼生酮氨基酸 Ieu、Phe、Tyr、Thr、Trp 氧化供能
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝脏为肌肉提供了葡萄糖
（二）谷氨酰胺的运氨作用
• • •
主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨 脑中解氨毒的一种重要方式 是氨的运输形式，也是氨的贮存、利用形式
三、尿素的生成
主要器官：肝脏 反应部位：肝细胞线粒体及胞液
鸟氨酸循环
O H2N-C-NH2 + H2O
丝氨酸（Ser）、甘氨酸（Gly）、 组氨酸（His）、色氨酸（Try）
•Ser
•Gly
•His
•Trp
（三）一碳单位的相互转变
（四）一碳单位的生理功能
合成嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料，与DNA、RNA
的合成关系密切，如N5，N10 ＝ CH－FH4直接提供甲
基用于dUMP向dTMP的转化。N10－CHO－FH4和N5，N10
肾脏产氨：Gln
谷氨酰胺酶
Glu + NH3
氨的去路：
1. 肝脏合成尿素
2. 氨与谷氨酸合成谷氨酰胺
3. 氨的再利用 参与合成非必需氨基酸 或其它含氮化合物（如嘧啶碱） 4. 肾排氨 中和酸以铵盐形式排出
二、氨的转运
氨在血液中主要以两种形式运输：丙氨酸、谷氨酰胺
丙氨酸-葡萄糖循环
谷氨酰胺的运氨作用
一、氨基酸的代谢概况
• •
食物蛋白质消化成氨基酸 组织蛋白质分解成的氨基酸 体内合成的非必需氨基酸 组织的氨基酸代谢池释放
氨基酸的来源
• •
• 以合成组织蛋白为主
氨基酸的去路
• 代谢转变成其它含氮物质 • 输至组织氨基酸代谢池 • 组织器官摄取利用