蛋白质化学
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婴儿期：Arg和His——半必需aa
（四）氨基酸的重要理化性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上，离子晶
格-静电引力），不同味道；水中溶解度差别较大 （极性和非极性），不溶于有机溶剂。
2. 两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子
形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质 子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离 子，为两性电解质。
pI时，aa的溶解度最小，容易沉淀 （当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的 α-氨基、α-羧基是可以离子化的。）
丙氨酸的电离平衡
等电点时：[Ala+] = [Ala-]
-lg[H+]2=-lgK1-lgK2
丙氨酸的等电点 p I =（2.34 + 9.69 ) / 2 = 6.02
第 一 章 蛋 白 质
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一 定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而 成的，具有较稳定的构象并具有一定 生物功能的大分子。
Protein——προτο：最原初的，第一重要的
X Y
例:大黄中游离蒽醌的纸色谱图
Y X
溶剂前沿 大黄素甲醚 芦荟大黄素 大黄素 大黄酸 点样点
五、肽
（一）肽和肽键的结构
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸 的α-氨基脱水缩合而成的化合物。
氨基酸之间脱水后形成的键称肽键 （酰胺键）。
Amino acids are connected head to tail
R H3N+-CH-COO-
(1) α-氨基参加的反应
a. 与亚硝酸反应
NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH+H2O + N2
在标准条件下测定生成N2体积，即可计算出aa的量。 Van Slyke法测定氨基氮的基础。可用于aa定量和Pr水解程
度的测定。 N2一半来自aa，一半来源于HNO2。
-C-C Thr T
OH
Hydroxy
Met M -C-C-S-C Sulfur
Ile I
C -C-C-C
Pro P
Leu L
C -C-C-C
C CC HN C-COOH
a
Imino, Circular
Classification of Amino Acids by Polarity
POLAR
Acidic
Mirror
a
image
Same chemical properties Stereo isomers
COOH
COO-
H2N—Cα—H
+H3N—Cα—H
R
R
不带电形式
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则：
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
O OO
O
NH2 + R CH COOH
R
HO
N CH COOH + CO2
O
(2) α-羧基参加的反应
a. 成盐或成酯反应
NH2
R
CH
COOH
干燥HCl + C2H5OH
R
回流
NH3+ClCH COOC2H5 +H2O
b. 脱羧基反应
NH2
脱羧酶
R CH COOH
R CH2 NH2 + CO2
c. 叠氮反应
Neutral
Basic
Asp Asn Ser
Arg
Tyr Cys His
Glu
Gln Thr
Lys
Gly
Ala Val
Ile Leu
Met
Phe Pro
Trp
NON POLAR
Polar or non-polar, it is the bases of the amino acid properties.
α-碳：有机物中主链与官能团连接的最近的一个碳位
COO Carboxylic group
a +
H3N
H
Amino group
H = Glycine
R group
CH3 = Alanine
L-Form Amino Acid Structure
Mirror Images of Amino Acid
a
O
水合茚三O酮 加
O
热
H
+ RCHO + CO2 + NH3 OH
O
还原型茚三酮
O H
O HO
+NH3 +
OH
HO
O
O
3 H2O
O
O
N
H
O
O
OH
O
N
O
O
蓝紫色物质
O
O+
N H O
COOH
O N
Oபைடு நூலகம்
黄色
Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm （蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
b. 烃基化反应
① 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应
COOH
COOH
O2N
F+
HN22N CH
弱碱中 O2N
H N
CH + F-
R NO2
DNFB
R NO2 DNP-aa（黄）
该反应首先被英国的Sanger用来鉴定多肽、蛋白 质的N末端aa
②与异硫氰酸苯酯（PITC）
N=C=S + H2N
NHCH2OH
HCHO
R—CH—COO-
N(CH2OH)2
氨基酸能直接用酸、碱滴定来进行定量测定吗？？
(4) 侧链R基参加的反应
NO2 NO2
HOOC H2N—CH—COOH +
COOH
CH2 SH
pH8.0
SS
5，5’-双硫基－双（2-硝基苯甲酸） Ellman
COOH NO2
H2N—CH
COOH
R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3+基和— COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨 基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
c. 形成西佛碱反应
R'
COOH - H2O R'
COOH
C O + H2N CH
C N CH + H2O
H
R
H
R
醛
aa
西佛碱
西佛碱：氮原子与碳原子用双键连接形成的一类化合物
是以aa为底物的某些酶促反应如转氨基反应的 中间物
d. 脱氨基反应 e. 荧光胺反应
NH3 RCHCOO-
氧化酶
O RCCOO-
侧链上有解离基团的aa的pI如何计算？Glu、Lys
H3N+
COOH CH CH2 CH2 COOH
Glu+
COO-
COO-
K1 H3N+ C H K2 H3N+ C H
2.19
CH2 4.25
CH2
CH2
CH2
COOH
COO-
Glu±
Glu-
K3
9.67
COO-
H2N C H CH2 CH2 COO-
1 NH2
COOH
2 NH2
COOH
Carbodiimide
O
1 NH2
C
Dehydration
-H2O
2 N
COOH
H
蛋白质分子中aa连接的基本方式是肽键 实验依据
O CN
H
a. 蛋白质分子中游离的α-氨基和α-羧基很少
b. 某些人工合成的多肽能被水解蛋白质的蛋白 酶所水解
试剂
NO2
HOOC
CH2
+
S
S
SH
硫代硝基苯甲酸
测定Cys含量（pH8.0λ412nm的摩尔消光系数 ε=13600）
4、aa混合物的分析分离
（1）分配层析法的一般原理 所有的层析系统通常都由2相组成，一个为
固定相或静相，一个为流动相或动相，混合物在 层析系统中的分离决定于该混合物的组分在这两 相中的分配情况。
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 （amino acids）是蛋白质的基本 组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都 由20种标准氨基酸组成。
（一）蛋白质的水解 完全水解：各种aa混合物
部分水解：肽段和aa
蛋白质可被酸、碱、蛋白酶催化水解
酸水解：6M HCl，4M H2SO4（105℃）回流 煮沸20h左右——完全水解 优点：不引起消旋作用，L－aa 缺点：色氨酸完全破坏；羟基氨基酸（丝氨酸、 苏氨酸）部分水解；Asn、Gln酰胺基被水解下来
2
pK1
[OH] →
Juang RH (2004) BCbasics
在等电点以上的任一pH，aa带净负电荷，因 此在电场中向正极移动。在低于等电点的任一 pH，aa带有净正电荷，在电场中向负极移动。 在一定范围内，aa溶液的pH离等电点愈远，aa 所带静电荷愈大。
3. aa化学性质
R H2N-CH-COOH
碱水解：5M NaOH共煮10～20h—完全水解
产生消旋；精氨酸脱氨生成鸟氨酸和尿素；色 氨酸稳定
酶水解——部分水解 不产生消旋也不破坏aa
（一）氨基酸的结构通式：19种氨基酸具 有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH） 结合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα） 上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有 二级氨基（α-亚氨基酸）
不常见的蛋白质aa
1COOH3N+ 2C H
3 CH2 4 CH2 5 CHOH 6 CH2 NH3+
5-羟赖氨酸
1COOH2N+ 2C H H2C5 4 3CH2
C H OH
5-羟脯氨酸
必需氨基酸：人体不能合成，但是人体必需的
成人 ： Phe 、 Met、 Lys 、Thr 、 Trp、 Leu、Ile、Val 记忆口诀：笨蛋来宿舍，晾一晾鞋
YNH O
YNH O
R CH C OCH3NH2NH2 R CH C NHNH2HNO2
YNH O R CH C N N N +2 H2O
酰化氨基酸甲酯 Y=酰基
酰化氨基酸酰肼
酰化氨基酸叠氮
(3) α-氨基和α-羧基共同参加的反应
a.与茚三酮的反应：
O O + H2O
O
OH
R
+ H2N CH COOH OH
常用分离方法：分配柱层析、纸层析、薄层 层析、离子交换层析、气液层析、高效液相层析
纸色谱为分配色谱，色谱过程在固定相构 成的平面状层下进行。滤纸为载体，固定 相为滤纸上的水，流动相（展开剂）为用 水饱和过的有机溶剂。纸色谱属于分配色 谱。
衡量物质向上移动的物理量是比移值（Rf）
（相对迁移率）
原点到层析点中心的距离 Rf 原点到溶剂前沿的距离 =
Glu2-
pIGlu
1 2
( pK1
pK2 )
1 2
(2.19
4.25)
3.22
碱性氨基酸 p I =1/2 (p K2 +p KR)
酸性氨基酸 p I =1/2 (p K1 +p KR)
氨基酸等电点的确定：
1）酸碱滴定（滴定曲线）
2）根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
b.成肽反应
一个aa的NH2与另一个aa羧基可以缩合成肽
O OH C CH2 + N
HH
Gly
HH N 加热 CH2 C 乙二醇
OH O
O N
N O
二酮吡嗪 （甘氨酸酐）
c. 与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法
R—CH—COO-
R—CH—COO- + H+ OH- 中和滴定
NH3+
NH2
HCHO
R—CH—COO-
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
Asn N
-C-C-CONH2
Gln Q Amide
-C-C C His H
N N+
Phe F
Asp D
-C-COOH
Glu E Acidic
-C-C-COOH
Aliphatic
Gly G Ala AA Val V
-H
-CH3
CC -C
-C-OH Ser S
Cys C -C-SH
pI = p—K—1+p—K—2 2
or（ pI =p—K2—+p—K—3 ） 2
Amino Acids Isoelectric point
pH 12 9 6 3 0
[Ao]=[A-]
★
pK2
NH2 H+
H-C-R
Isoelectric point = pI
COO-
★
[A+]=[Ao]
pK1 + pK2
COOH
CH 弱碱 R pH8.3
PITC
H OH
N
O C
C
H C
S
N H
R
PTC-aa
苯氨基硫甲酰氨基酸
H+ CH3NO2
O
NC H
C
C
S
NR
H
PTH-aa
苯硫乙内酰尿氨基酸
该反应首先被Edman用来鉴定多肽、蛋白质的N 末端aa。重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计 出“多肽顺序自动分析仪”。
不对称碳原子（手性碳）：四个不同的原子或原 子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳
Basic -C-C-C-N-C-N
N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
（三）氨基酸的分类
Classified by Chemical Struture
Lys K
-C-C-C-C-NH3+
-C- -OH
一、蛋白质的生物学意义
生物体的组成成分 酶 运输 运动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构
二、蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
N的含量平均为16% ——凯氏（Kjadehl）定 氮法的理论基础 蛋白质含量 = 蛋白氮×6.25 (100/16)
（四）氨基酸的重要理化性质
1. 一般物理性质 无色晶体，熔点极高（200℃以上，离子晶
格-静电引力），不同味道；水中溶解度差别较大 （极性和非极性），不溶于有机溶剂。
2. 两性解离和等电点 氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子
形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质 子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离 子，为两性电解质。
pI时，aa的溶解度最小，容易沉淀 （当氨基酸相互连接成蛋白质时，只有其侧链基团和末端的 α-氨基、α-羧基是可以离子化的。）
丙氨酸的电离平衡
等电点时：[Ala+] = [Ala-]
-lg[H+]2=-lgK1-lgK2
丙氨酸的等电点 p I =（2.34 + 9.69 ) / 2 = 6.02
第 一 章 蛋 白 质
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一 定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而 成的，具有较稳定的构象并具有一定 生物功能的大分子。
Protein——προτο：最原初的，第一重要的
X Y
例:大黄中游离蒽醌的纸色谱图
Y X
溶剂前沿 大黄素甲醚 芦荟大黄素 大黄素 大黄酸 点样点
五、肽
（一）肽和肽键的结构
一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸 的α-氨基脱水缩合而成的化合物。
氨基酸之间脱水后形成的键称肽键 （酰胺键）。
Amino acids are connected head to tail
R H3N+-CH-COO-
(1) α-氨基参加的反应
a. 与亚硝酸反应
NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH+H2O + N2
在标准条件下测定生成N2体积，即可计算出aa的量。 Van Slyke法测定氨基氮的基础。可用于aa定量和Pr水解程
度的测定。 N2一半来自aa，一半来源于HNO2。
-C-C Thr T
OH
Hydroxy
Met M -C-C-S-C Sulfur
Ile I
C -C-C-C
Pro P
Leu L
C -C-C-C
C CC HN C-COOH
a
Imino, Circular
Classification of Amino Acids by Polarity
POLAR
Acidic
Mirror
a
image
Same chemical properties Stereo isomers
COOH
COO-
H2N—Cα—H
+H3N—Cα—H
R
R
不带电形式
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则：
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋（+）]
O OO
O
NH2 + R CH COOH
R
HO
N CH COOH + CO2
O
(2) α-羧基参加的反应
a. 成盐或成酯反应
NH2
R
CH
COOH
干燥HCl + C2H5OH
R
回流
NH3+ClCH COOC2H5 +H2O
b. 脱羧基反应
NH2
脱羧酶
R CH COOH
R CH2 NH2 + CO2
c. 叠氮反应
Neutral
Basic
Asp Asn Ser
Arg
Tyr Cys His
Glu
Gln Thr
Lys
Gly
Ala Val
Ile Leu
Met
Phe Pro
Trp
NON POLAR
Polar or non-polar, it is the bases of the amino acid properties.
α-碳：有机物中主链与官能团连接的最近的一个碳位
COO Carboxylic group
a +
H3N
H
Amino group
H = Glycine
R group
CH3 = Alanine
L-Form Amino Acid Structure
Mirror Images of Amino Acid
a
O
水合茚三O酮 加
O
热
H
+ RCHO + CO2 + NH3 OH
O
还原型茚三酮
O H
O HO
+NH3 +
OH
HO
O
O
3 H2O
O
O
N
H
O
O
OH
O
N
O
O
蓝紫色物质
O
O+
N H O
COOH
O N
Oபைடு நூலகம்
黄色
Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm （蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）。
b. 烃基化反应
① 与2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反应
COOH
COOH
O2N
F+
HN22N CH
弱碱中 O2N
H N
CH + F-
R NO2
DNFB
R NO2 DNP-aa（黄）
该反应首先被英国的Sanger用来鉴定多肽、蛋白 质的N末端aa
②与异硫氰酸苯酯（PITC）
N=C=S + H2N
NHCH2OH
HCHO
R—CH—COO-
N(CH2OH)2
氨基酸能直接用酸、碱滴定来进行定量测定吗？？
(4) 侧链R基参加的反应
NO2 NO2
HOOC H2N—CH—COOH +
COOH
CH2 SH
pH8.0
SS
5，5’-双硫基－双（2-硝基苯甲酸） Ellman
COOH NO2
H2N—CH
COOH
R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO-
在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3+基和— COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨 基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
c. 形成西佛碱反应
R'
COOH - H2O R'
COOH
C O + H2N CH
C N CH + H2O
H
R
H
R
醛
aa
西佛碱
西佛碱：氮原子与碳原子用双键连接形成的一类化合物
是以aa为底物的某些酶促反应如转氨基反应的 中间物
d. 脱氨基反应 e. 荧光胺反应
NH3 RCHCOO-
氧化酶
O RCCOO-
侧链上有解离基团的aa的pI如何计算？Glu、Lys
H3N+
COOH CH CH2 CH2 COOH
Glu+
COO-
COO-
K1 H3N+ C H K2 H3N+ C H
2.19
CH2 4.25
CH2
CH2
CH2
COOH
COO-
Glu±
Glu-
K3
9.67
COO-
H2N C H CH2 CH2 COO-
1 NH2
COOH
2 NH2
COOH
Carbodiimide
O
1 NH2
C
Dehydration
-H2O
2 N
COOH
H
蛋白质分子中aa连接的基本方式是肽键 实验依据
O CN
H
a. 蛋白质分子中游离的α-氨基和α-羧基很少
b. 某些人工合成的多肽能被水解蛋白质的蛋白 酶所水解
试剂
NO2
HOOC
CH2
+
S
S
SH
硫代硝基苯甲酸
测定Cys含量（pH8.0λ412nm的摩尔消光系数 ε=13600）
4、aa混合物的分析分离
（1）分配层析法的一般原理 所有的层析系统通常都由2相组成，一个为
固定相或静相，一个为流动相或动相，混合物在 层析系统中的分离决定于该混合物的组分在这两 相中的分配情况。
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 （amino acids）是蛋白质的基本 组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都 由20种标准氨基酸组成。
（一）蛋白质的水解 完全水解：各种aa混合物
部分水解：肽段和aa
蛋白质可被酸、碱、蛋白酶催化水解
酸水解：6M HCl，4M H2SO4（105℃）回流 煮沸20h左右——完全水解 优点：不引起消旋作用，L－aa 缺点：色氨酸完全破坏；羟基氨基酸（丝氨酸、 苏氨酸）部分水解；Asn、Gln酰胺基被水解下来
2
pK1
[OH] →
Juang RH (2004) BCbasics
在等电点以上的任一pH，aa带净负电荷，因 此在电场中向正极移动。在低于等电点的任一 pH，aa带有净正电荷，在电场中向负极移动。 在一定范围内，aa溶液的pH离等电点愈远，aa 所带静电荷愈大。
3. aa化学性质
R H2N-CH-COOH
碱水解：5M NaOH共煮10～20h—完全水解
产生消旋；精氨酸脱氨生成鸟氨酸和尿素；色 氨酸稳定
酶水解——部分水解 不产生消旋也不破坏aa
（一）氨基酸的结构通式：19种氨基酸具 有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH） 结合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα） 上的是H原子和各种侧链（R）；Pro具有 二级氨基（α-亚氨基酸）
不常见的蛋白质aa
1COOH3N+ 2C H
3 CH2 4 CH2 5 CHOH 6 CH2 NH3+
5-羟赖氨酸
1COOH2N+ 2C H H2C5 4 3CH2
C H OH
5-羟脯氨酸
必需氨基酸：人体不能合成，但是人体必需的
成人 ： Phe 、 Met、 Lys 、Thr 、 Trp、 Leu、Ile、Val 记忆口诀：笨蛋来宿舍，晾一晾鞋
YNH O
YNH O
R CH C OCH3NH2NH2 R CH C NHNH2HNO2
YNH O R CH C N N N +2 H2O
酰化氨基酸甲酯 Y=酰基
酰化氨基酸酰肼
酰化氨基酸叠氮
(3) α-氨基和α-羧基共同参加的反应
a.与茚三酮的反应：
O O + H2O
O
OH
R
+ H2N CH COOH OH
常用分离方法：分配柱层析、纸层析、薄层 层析、离子交换层析、气液层析、高效液相层析
纸色谱为分配色谱，色谱过程在固定相构 成的平面状层下进行。滤纸为载体，固定 相为滤纸上的水，流动相（展开剂）为用 水饱和过的有机溶剂。纸色谱属于分配色 谱。
衡量物质向上移动的物理量是比移值（Rf）
（相对迁移率）
原点到层析点中心的距离 Rf 原点到溶剂前沿的距离 =
Glu2-
pIGlu
1 2
( pK1
pK2 )
1 2
(2.19
4.25)
3.22
碱性氨基酸 p I =1/2 (p K2 +p KR)
酸性氨基酸 p I =1/2 (p K1 +p KR)
氨基酸等电点的确定：
1）酸碱滴定（滴定曲线）
2）根据pK值（该基团在此pH一半解离）计算： 等电点等于两性离子两侧pK值的算术平均数。
b.成肽反应
一个aa的NH2与另一个aa羧基可以缩合成肽
O OH C CH2 + N
HH
Gly
HH N 加热 CH2 C 乙二醇
OH O
O N
N O
二酮吡嗪 （甘氨酸酐）
c. 与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法
R—CH—COO-
R—CH—COO- + H+ OH- 中和滴定
NH3+
NH2
HCHO
R—CH—COO-
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
Asn N
-C-C-CONH2
Gln Q Amide
-C-C C His H
N N+
Phe F
Asp D
-C-COOH
Glu E Acidic
-C-C-COOH
Aliphatic
Gly G Ala AA Val V
-H
-CH3
CC -C
-C-OH Ser S
Cys C -C-SH
pI = p—K—1+p—K—2 2
or（ pI =p—K2—+p—K—3 ） 2
Amino Acids Isoelectric point
pH 12 9 6 3 0
[Ao]=[A-]
★
pK2
NH2 H+
H-C-R
Isoelectric point = pI
COO-
★
[A+]=[Ao]
pK1 + pK2
COOH
CH 弱碱 R pH8.3
PITC
H OH
N
O C
C
H C
S
N H
R
PTC-aa
苯氨基硫甲酰氨基酸
H+ CH3NO2
O
NC H
C
C
S
NR
H
PTH-aa
苯硫乙内酰尿氨基酸
该反应首先被Edman用来鉴定多肽、蛋白质的N 末端aa。重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计 出“多肽顺序自动分析仪”。
不对称碳原子（手性碳）：四个不同的原子或原 子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳
Basic -C-C-C-N-C-N
N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
（三）氨基酸的分类
Classified by Chemical Struture
Lys K
-C-C-C-C-NH3+
-C- -OH
一、蛋白质的生物学意义
生物体的组成成分 酶 运输 运动 抗体 干扰素 遗传信息的控制 细胞膜的通透性 高等动物的记忆、识别机构
二、蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
N的含量平均为16% ——凯氏（Kjadehl）定 氮法的理论基础 蛋白质含量 = 蛋白氮×6.25 (100/16)