2003暨南大学生物化学考研试题
2006,2009,2010暨南大学生物化学考研的真题回忆版
09暨南大学生化真题(回忆版)一.填空1、测定蛋白质总量的常用方法:_、_、_、_、_。
2、蛋白质的合成中,起始密码子是_、_,终止密码子是_、_、_。
3、合成蛋白质的细胞器_对蛋白质加工修饰的细胞器是_、_。
一、名词解释。
1、蛋白质的变性与复性2、蛋白质的三级结构与四级结构3、半保留复制4、酶的活性中心5、结构域6、同工酶7、细胞色素8、一碳单位9、同源蛋白质二、问答题1、酶具有高效催化性的原因。
2、米氏方程的应用。
如Km=2S时,V为多少。
3、SDS-PAGE的原理。
4、两种联合脱氨途径。
5、戊糖磷酸化途径的意义。
2010暨南大学生物化学考研真题一.填空1.EMP途径的关键酶是、、。
2.写出ACP、NADH 、FADH2的中文名称、、。
3.维持DNA双螺旋结构的次级键是、、、。
4.在核苷酸代谢中,第一次合成的嘌呤类化合物是,第一次合成的嘧啶类化合物是,嘌呤碱基的分解代谢的最终产物是。
5.写出蛋白质的分离纯化技术(5种)6.tRNA是靠与mRNA连接,由催化。
二.名词解释1.细胞色素2.酶的共价修饰调节3.酶原4.呼吸链5.6.7.糖的异生作用8.蛋白质的四级结构9.生物氧化10.β-氧化三.简答1.戊糖磷酸化途径的生理意义2.请阐述DNA半保留复制3.为什么新合成的脂肪酸是偶数碳4.Asp(天冬氨酸)的代谢过程的生理学意义5.SDS-PAGE的工作原理6.Ser.Thr.Pro.Tyr的结构式、R基特性7.联合脱氨的两种途径8.(给出一个肽链),用胰蛋白酶水解该肽链,可得到哪些肽段2010暨南大学生物化学B(药学院)考研试题一.名词解释1.全酶2.流体镶嵌模型3.mRNA4.内含子5.蛋白质二级结构二判断题三、选择题四、简答题1.核酸的组成是什么?以及在细胞内的分布如何?2.外周蛋白和镶嵌蛋白的分离纯化技术,生物膜的结构特点3.三羧酸循环和糖酵解的生物学意义4.DNA的半保留复制机制5.简述化学渗透学说的机制四.综合题1.蛋白质分离纯化的原理和方法有哪些?2.原核生物基因表达和调控2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题一、填空(1.5×30)1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95,pKˊ(α-COOH)=2.18,pKˊ(ε- NH3+)=10.53,其PI=_____。
暨南大学生物化学A历真题
2013年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲科目名称:生物化学A适用专业:生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、发育生物学、生物物理学、神经生物学、生物医药、海洋生物学与生物技术等专业总分:150分参考书目:王镜岩朱圣庚徐长法主编,《生物化学》,第三版上下册,高等教育出版社,2002年考试题型:填空题(30~40分),名词解释(40~50分),问答题(60~80分)考试内容:氨基酸:结构与分类,特殊氨基酸举例,两性解离与等电点,化学性质,光学性,氨基酸的纯化、生产与应用蛋白质: 1. 肽:肽的概念,肽的性质,活性肽2. 蛋白质的一级结构:氨基酸顺序的多样性,一级结构举例及简要表达式,胰岛素,一级结构的测序,一级结构在蛋白质结构中的作用,氨基酸序列与生物进化3. 蛋白质的高级结构:酰胺平面及其特点,二级结构,超二级结构与结构域,三级结构与构象,维持三级结构的作用力,四级结构,球状与纤维状蛋白质4. 蛋白质结构与功能:肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能,变构效应,分子病,免疫系统(简介)与免疫球蛋白,肌球/动蛋白结构与功能,蛋白质的结构与功能的进化5. 蛋白质分离纯化和表征:蛋白质的性质,变性与复性,聚合与沉淀,纯化方法,定性与定量,功能的研究酶: 1. 酶通论:酶的概念,酶催化特性,酶的分类与命名,专一性,酶活力及其测定,酶工程简介2. 酶催化机理:活性中心,催化机理,活化能,催化作用举例,酶活性的调节3. 酶催化反应动力学:反应速率,底物浓度对反应速率的影响,温度对反应速率的影响,pH对反应速率的影响,激活剂对反应速率的影响,抑制作用及抑制剂对反应速率的影响维生素与辅酶:概念,脂溶性维生素,水溶性维生素,作为辅酶的金属离子核酸:通论,结构及其构象特点,理化性质,生物功能,研究方法新陈代谢: 1. 总论:代谢的概念,分解与合成,代谢的特点,生物能学,能量代谢,ATP与高能磷酸化合物,代谢调节的概念,研究方法2. 糖酵解:过程,能量计算,调控,丙酮酸的去路3. TCA循环:丙酮酸脱氢酶系催化的反应,过程,能量计算,调控,TCA的地位4.生物氧化:概念,电子传递链,氧化磷酸化与底物磷酸化,ATP合成机制,葡萄糖彻底氧化ATP形成的计算,电子传递的抑制5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径:过程、特点与作用,糖的异生作用6. 糖原的分解与合成:磷酸解与水解,生物合成,糖原代谢的调控7. 脂肪代谢:脂肪的水解,脂肪酸的氧化,磷脂的代谢,脂肪酸代谢的调节,脂类的生物合成8. 蛋白质降解与氨基酸代谢:蛋白质的降解,氨基酸分解代谢,氨基酸分解产物的去路,生糖与生酮氨基酸,一碳单位,氨基酸的合成与调节9. 核酸的降解和核苷酸代谢:核酸、核苷酸的分解,核苷酸的合成10. 各物质代谢的联系与调控DNA的复制与修复:DNA复制的特点与规则,复制有关酶,复制过程,DNA的损伤、修复与突变RNA的生物合成:转录与翻译的概念,RNA聚合酶,生物合成,转录过程,转录后的加工,RNA复制,逆转录蛋白质的生物合成:密码子,遗传密码与mRNA,密码子的基本特性,核糖体的结构,多核糖体,tRNA的作用与氨酰-tRNA合成酶,翻译的过程,翻译后的修饰,信号肽代谢调控:概念,代谢调控概述,代谢的调节水平,酶活性的调节,细胞水平调节,激素与神经系统调节,基因表达的调节2009暨大生物化学真题试题一、填空题1、产生ATP的主要途径()()。
暨南大学食品化学真题03年06年07年10年回忆11年13年回忆
暨南大学2003年研究生考试试题及答案一名词解释2.5*4呼吸跃变:指某些肉质果实从生长停止到开始进入衰老之间的时期,其呼吸速率的突然升高。
苹果、香蕉等均具有,故称跃变型果实。
柑桔和柠檬等不表现呼吸速率显著的上升,故称非跃变型果实。
风味酶:是指能把各类动物蛋白水解成多肽、小肽、氨基酸等产物,使产品的得率、溶解性、风味、口感达到新的产品等级的酶类。
STRECKER降解:Strecker降解反应即α-氨基酸与α-二羰基化合物反应时,α-氨基酸氧化脱羧生成比原来氨基酸少一个碳原子的醛,胺基与二羰基化合物结合并缩合成吡嗪;此外,还可降解生成较小分子的双乙酰、乙酸、丙酮醛等。
味的相互作用:两种相同或不同的成为物质进入口腔时,会使二者上午呈味味觉都有所改变的现象,称为味觉的相互作用。
A 味的对比现象:指两种或两种以上的呈味物质,适当调配,可使某中呈味物质的味觉更加突出的现象。
如在10%的蔗糖中添加0.15%氯化钠,会使蔗糖的甜味更加突出,在醋酸心中添加一定量的氯化钠可以使酸味更加突出,在味精中添加氯化钠会使鲜味更加突出。
B 味的相乘作用:指两种具有相同味感的物质进入口腔时,其味觉强度超过两者单独使用的味觉强度之和,又称为味的协同效应。
甘草铵本身的甜度是蔗糖的50 倍,但与蔗糖共同使用时末期甜度可达到蔗糖的100 倍。
味精与核苷酸(I+G)。
C味的消杀作用:指一种呈味物质能够减弱另外一种呈味物质味觉强度的现象,又称为味的拮抗作用。
如蔗糖与硫酸奎宁之间的相互作用。
D 味的变调作用:指两种呈味物质相互影响而2 导致其味感发生改变的现象。
刚吃过苦味的东西,喝一口水就觉得水是甜的。
刷过牙后吃酸的东西就有苦味产生。
E 味的疲劳作用:当长期受到某中呈味物质的刺激后,就感觉刺激量或刺激强度减小的现象。
蛋白质组织化:是以粉状大豆蛋白产品为主要原料,经调理、组织化等工艺制成的具有类似于瘦肉组织结构的富含大豆蛋白质的产品。
二填空每空1分1 果实成熟后激素产生量增加。
暨南大学考研真题712生物化学A硕士学位研究生入学考试试题(2019年-2010年)
2019年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题********************************************************************************************招生专业与代码:考试科目名称及代码:712生物化学A考生注意:所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
填空题:(每空1分,共30分)1.蛋白聚糖是和共价结合形成的复合物。
2.Benedict反应用于糖尿病检测是利用单糖的基,可以被氧化成基。
3.细胞内常见的抗氧化酶有和等等。
4.按脂质的生物学功能可把脂质分为贮存脂质,与。
5.蛋白质在近紫外光区的吸光能力是因为含有氨基酸,一般最大吸收峰在波长。
6.组成细胞膜的磷脂主要包括和。
7.常用的基于抗原-抗体相互作用的生化分析方法有和等。
8.蛋白质的双向电泳是根据蛋白质的和进行分离。
9.酶的Km值与酶的有关,而与酶的无关。
10.常见的蛋白质磷酸化位点有丝氨酸,,和。
11.细胞色素C的等电点为10,血红蛋白的等电点为7.1,在pH8.5的溶液中它们分别会带电荷和电荷。
12.常用的基于核酸分子杂交的生化技术有和等等。
13.维持DNA双螺旋结构的主要作用力是和。
14.高能磷酸化合物是指水解释放的能量大于的化合物,其中最重要的一个高能磷酸化合物是,被称为能量代谢的通货。
15.三羧酸循环有4次脱氢反应,受氢体分别为和。
名词解释:(每题5分,共50分)1.发夹结构2.分子伴侣3.Ribozyme(核酶)4.Hyperchromic shift(增色效应,增色位移)5.酶原6.蛋白质家族7.生物膜的相变温度8.限制性内切酶9.同源重组10.自由基简答题:(每题10分,共70分)1.简述血糖浓度如何维持相对稳定。
2.蛋白质常用的分离技术有哪些?举两例说明。
3.什么是定点突变?举例说明定点突变在研究基因功能中的应用。
4.简述原核DNA复制的起点的结构特点。
暨南大学生物化学历真题
暨南大学生物化学历真题02生化1.描述蛋白质α-螺旋和ß-折叠两种二级结构的主要异同。
2.简述生物体内酶活性调控的主要机制.3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程?4.描述真核生物基因的转录调节的特点.5.简述DNA损伤常见的修复手段6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别7.描述脂肪酸从头合成途径与ß氧化途径的主要区别8.简述真核生物内糖类,脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系9.简述遗传密码的主要特征名词解释增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说2003年生化名词解释核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段问答1、生物体内酶活性调控的主要机制2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程3、简述DNA损伤的常见修复机制4、两种联合脱氨作用5、简述三种RNA的区别6、简述糖异生和糖酵解的协调调控7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节8、画出TCA的过程,简述其生理意义2004年生化名词解释等电点必需氨基酸双向电泳蛋白质构象分子伴侣盐溶竞争性抑制同工酶戊糖磷酸途径联合脱氨问答1、核酸变性和蛋白质变性的主要区别2、真核生物糖类、脂类和蛋白质三大物质之间的重要转化关系3、酶的活性部位的特点4、真核原核生物的mRNA在结构上的不同5、DNA双螺旋结构的特点6、真核生物蛋白质合成的过程7、真核原核生物转录调控的区别8、VC和VE在生物体内主要的生理生化功能2005年生化名词解释DNA聚合酶结构域等电点分子伴侣辅酶/寡聚酶/单体酶退火/变性限制性内切酶柠檬酸循环冈崎片断1.描述B-DNA的结构特点2.什么是PCR?简述其步骤3.什么是蛋白质变性?变性的实质,特点?4.真核生物与原核生物转绿调控的区别?5.真核生物翻译过程6.描述电子传递链过程7.简述酶的作用机理8.磷酸戊糖途径/脂代谢(ß氧化)其联系?生理学意义?9.维生素,氨基酸,糖代谢各代谢途径发生的场所2006年全国研究生入学考试暨南大学生物化学试题一、填空(1.5×30)1、Lys的pK(α-NH3+)=8.95,pKˊ(α-COOH)=2.18,pKˊ(ε- NH3+)=10.53,其PI=()。
暨南大学生物化学复习题
1.蛋白质的一级结构及空间结构概念及稳定力量2.Pr二级结构基本形式有哪几种?3.蛋白质亲水胶体的稳定因素有哪些?4.蛋白质的变性与降解是否为同一事件?简述理由。
5.分子筛、离子交换树脂分离纯化蛋白质的原理6.核酸的双螺旋结构的结构特征7.简述酶抑制剂分类及作用机制区别?8.以图示作出糖有氧氧化、糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径的综合图,并标明关键步骤、产能、脱氢、产CO2部位。
9.血糖来源与去路10 以图示写出糖原合成与分解途径,标明关键步骤。
11.甘油三酯的分解代谢途径(以TG为起始――乙酰CoA),步骤、关键酶;12.血浆脂蛋白分类及分类依据、各血浆脂蛋白组成特点(密度、TG、PL、Pr),各种血浆脂蛋白在脂类物质运输中的作用13.一位同学早餐喝了两杯牛奶;另一位同学则吃了一块面包喝了一杯牛奶,请问哪位同学早餐更具营养价值?为何?14.氨的来源、转运与去路;α-酮酸的去路15.肝昏迷氨中毒学说16.一碳单位及来源、生理功用17.心肌损伤患者哪种转氨酶和肌酸激酶升高?18.Tyr与那些神经递质生成有关?白化症,黑尿酸症,巴金森氏与其有何关联?19.巨幼红细胞贫血与一碳单位和甲硫氨酸循环关联?20.以生化途径显示下列物质在体内如何进行生物氧化产能的具体步骤。
(提示:代谢物的中间产物如为三羧酸循环中间代谢物需经丙酮酸才能以乙酰CoA形式再进入三羧酸循环彻底氧化分解)谷氨酸甘油色氨酸21.在大运动量或消耗型活动中,应补充足量的B族维生素,有何道理?生化课堂讨论题1.蛋白质的一级结构的概念,稳定力量举例说明蛋白质一级结构与功能的关系(核糖核酸酶变性与复性)2.蛋白质的空间结构的概念(二、三、四级结构),稳定力量举例说明空间结构与功能的关系(Hb与O2)3.真核生物DNA双螺旋结构、mRNA、tRNA结构特点及功能。
4.酶促反应动力学的影响因素有哪些?(1)酶反应动力学曲线为何类型曲线?代表意义是什么?(2)Km,Vm含义,及意义(3)最适温度,最适pH??(4)抑制剂分类(5)可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响,对Km、Vm影响?5.生糖AA(Asp、Glu、Ala)如何生成G?6. 生糖AA(Asp、Glu、Ala)如何生成CO2,水产生能量?7.蛋白质消化吸收腐败及AA分解代谢总途径(图示)8.关键酶的调节方式?9.整体水平代谢调节中三大营养物的代谢状况:(短期饥饿、长期饥饿。
暨南大学712生物化学A考研真题2011-2020
2011年暨南大学712生物化学A真题2012年暨南大学712生物化学A真题2015年暨南大学712生物化学A真题2016年暨南大学712生物化学A真题2017年暨南大学712生物化学A真题2018年暨南大学712生物化学A真题招生专业与代码:动物学,水生生物学,微生物学,神经生物学,遗传学,发育生物学,细胞生物学,生物化学与分子生物学,海洋生物学与生物技术,生物医药,免疫学考试科目名称及代码:《712生物化学A》一、填空题:(每题2分,共30分)1.在糖蛋白中,糖肽键的两种主要连接形式为______和______。
2.生物膜是由______和______组成的流动镶嵌结构。
3.细胞内常见的抗氧化酶有______和______等等。
4.血浆脂蛋白通常由一个疏水脂核心和一个______与______组成的外壳构成。
5.参与维持蛋白质的三维构象的非共价键主要有______,______,______和______。
6.一条肽链能否形成α螺旋,主要取决于组成它的氨基酸残基的______和______。
7.除了用计算机模拟预测蛋白质的三级结构以外,常用的研究蛋白质构象的方法有______和______。
8.常见的蛋白质翻译后化学修饰有______,______,______和______,______等等。
9.从酶的名称一般可以明确______和______。
10.常见的影响酶促反应K m值的因素有______,______和______。
11.在线粒体呼吸链中参与递氢和递电子的辅酶是______和______。
12.Z型DNA常出现于______和______碱基交替出现的序列中。
13.在糖酵解的过程中,一分子的葡萄糖降解形成______,净产生______。
14.苯丙酮尿症是由于______酶缺乏,尿黑酸症是由于______酶缺乏而引起。
15.稠环分子可以正好插入到碱基对平面之间作为常用的DNA嵌入染料,例如______和______。
2003年暨南大学食品化学考研真题【圣才出品】
2003年暨南大学食品化学考研真题一、名词解释(每题2.5分,共10分)1.呼吸跃变2.风味酶3.Strecker降解4.味觉相乘二、填空题(每空1分,共30分)1.果实成熟后______激素产生量增加。
2.淀粉的糊化和老化又分别称为______和______。
3.焦糖化反应出产生色素外,还产生风味物质,主要有挥发性的醛、______和______。
4.食品工业中常用的防腐剂有______、______、______和______等。
5.目前食品工业中使用的改性纤维素产品主要有______、______、和______。
6.成碱食物中含有较多的______,成酸食物含有较多的______。
7.能引起果蔬褐变的酶有______、______和______。
8.充当辅酶的维生素主要有______(至少两种)。
9.我国目前允许使用的人工合成的色素有______种,其中红色色素为______、______、______、______,黄色色素为柠檬黄、日落黄蓝色色素为______、______。
10.酸、甜、苦味剂的基准物分别为______、______和______。
11.二氧化硫的主要漂白对象是______。
12.辐射处理会破坏某些维生素其中最易受破坏的维生素为______。
三、简答题(每题10分,共50分)1.哪些因素影响食品A w?2.热、碱加工处理为什么引起蛋白质交联?3.怎样提高矿质元素锌、铜、钙的生物有效性?4.磷酸盐对肉制品的品质有何影响?5.可采取哪些措施延长果蔬的保鲜期?四、论述题(任选3题,每题20分,共60分)1.水果罐头在加工和贮藏过程中往往出现变色问题根据你所学的食品化学知识谈谈其变色的机理和防止变色的措施。
2.简述Maillard反应的基本反应历程?食品工业中如何利用此反应及其产物?3.简述油脂氧化的自动氧化的过程。
在优质加工过程中可采取哪些措施防止油脂的自动氧化?4.低聚糖有哪些主要保健功能?谈谈你对开发低聚糖产品的设想。
暨南大学712生物化学A2010--2019年考研真题
5.DNA的变性温度(Tm)的大小与、、等因素有关。
6.在真核生物中,脂肪酸从头合成途径发生于,在、两种细胞器中进行脂肪酸的延伸。脂肪酸去饱和的酶主要存在于。
7. 机体内物质的脱羧形成CO2的反应一般有种方式,一种是,另一种是。丙酮酸脱氢酶系催化丙酮酸形成乙酰辅酶A与CO2的过程属于脱羧。
2. ACP、NADH和FADH2的中文名称分别是,和。
3. 稳定DNA双螺旋的主要次级键有,,,和。
4.生物体在碱基的从头合成途径中,第一个合成的嘌呤类化合物是,第一个合成的嘧啶类化合物是,在人体中嘌呤碱基代谢的终产物为。
5.蛋白质分离纯化的方法主要有:,,,,和等。(写出五种)
6.蛋白质生物合成过程中,tRNA是通过来识别mRNA上的密码子的,而tRNA与氨基酸的结合是由酶来催化的。
学科、专业名称:动物学、水生生物学、微生物学、遗传学、发育生物学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向:
考试科目名称:612生物化学
考生注意:所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
一、填空(每空2分,共40分)
1. EMP途径中三个限速酶分别为,和。
6.什么是Z DNA?简述Z DNA对基因表达的影响。
7.简述影响酶高效催化的因素和机理。
考试科目:共2页,第2页
2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
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考试科目:生物化学
共2页,第2页
暨南大学712生物化学A历年真题
2013年硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲科目名称:生物化学A适用专业:生物化学与分子生物学、细胞生物学、微生物学、动物学、遗传学、水生生物学、发育生物学、生物物理学、神经生物学、生物医药、海洋生物学与生物技术等专业总分:150分参考书目:王镜岩朱圣庚徐长法主编,《生物化学》,第三版上下册,高等教育出版社,2002年考试题型:填空题(30~40分),名词解释(40~50分),问答题(60~80分)考试内容:氨基酸:结构与分类,特殊氨基酸举例,两性解离与等电点,化学性质,光学性,氨基酸的纯化、生产与应用蛋白质: 1. 肽:肽的概念,肽的性质,活性肽2. 蛋白质的一级结构:氨基酸顺序的多样性,一级结构举例及简要表达式,胰岛素,一级结构的测序,一级结构在蛋白质结构中的作用,氨基酸序列与生物进化3. 蛋白质的高级结构:酰胺平面及其特点,二级结构,超二级结构与结构域,三级结构与构象,维持三级结构的作用力,四级结构,球状与纤维状蛋白质4. 蛋白质结构与功能:肌红蛋白、血红蛋白的结构与功能,变构效应,分子病,免疫系统(简介)与免疫球蛋白,肌球/动蛋白结构与功能,蛋白质的结构与功能的进化5. 蛋白质分离纯化和表征:蛋白质的性质,变性与复性,聚合与沉淀,纯化方法,定性与定量,功能的研究酶: 1. 酶通论:酶的概念,酶催化特性,酶的分类与命名,专一性,酶活力及其测定,酶工程简介2. 酶催化机理:活性中心,催化机理,活化能,催化作用举例,酶活性的调节3. 酶催化反应动力学:反应速率,底物浓度对反应速率的影响,温度对反应速率的影响,pH对反应速率的影响,激活剂对反应速率的影响,抑制作用及抑制剂对反应速率的影响维生素与辅酶:概念,脂溶性维生素,水溶性维生素,作为辅酶的金属离子核酸:通论,结构及其构象特点,理化性质,生物功能,研究方法新陈代谢: 1. 总论:代谢的概念,分解与合成,代谢的特点,生物能学,能量代谢,ATP与高能磷酸化合物,代谢调节的概念,研究方法2. 糖酵解:过程,能量计算,调控,丙酮酸的去路3. TCA循环:丙酮酸脱氢酶系催化的反应,过程,能量计算,调控,TCA的地位4.生物氧化:概念,电子传递链,氧化磷酸化与底物磷酸化,ATP合成机制,葡萄糖彻底氧化ATP形成的计算,电子传递的抑制5. 戊糖磷酸途径与乙醛酸途径:过程、特点与作用,糖的异生作用6. 糖原的分解与合成:磷酸解与水解,生物合成,糖原代谢的调控7. 脂肪代谢:脂肪的水解,脂肪酸的氧化,磷脂的代谢,脂肪酸代谢的调节,脂类的生物合成8. 蛋白质降解与氨基酸代谢:蛋白质的降解,氨基酸分解代谢,氨基酸分解产物的去路,生糖与生酮氨基酸,一碳单位,氨基酸的合成与调节9. 核酸的降解和核苷酸代谢:核酸、核苷酸的分解,核苷酸的合成10. 各物质代谢的联系与调控DNA的复制与修复:DNA复制的特点与规则,复制有关酶,复制过程,DNA的损伤、修复与突变RNA的生物合成:转录与翻译的概念,RNA聚合酶,生物合成,转录过程,转录后的加工,RNA复制,逆转录蛋白质的生物合成:密码子,遗传密码与mRNA,密码子的基本特性,核糖体的结构,多核糖体,tRNA的作用与氨酰-tRNA合成酶,翻译的过程,翻译后的修饰,信号肽代谢调控:概念,代谢调控概述,代谢的调节水平,酶活性的调节,细胞水平调节,激素与神经系统调节,基因表达的调节2009暨大生物化学真题试题一、填空题1、产生ATP的主要途径()()。
暨南大学712生物化学A 2010--2020年考研专业课真题
2020年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
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招生专业与代码:动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学、细
胞生物学、生物化学与分子生物学、海洋生物学与生物技术、生物医药、免疫学
考生注意:所有答案必须写在答题纸(卷)上,写在本试题上一律不给分。
一、填空题(共15题,每题2分,共30分)
1.一种带负电的蛋白质结合在阴离子交换树脂上,要将它洗脱下来,需要用比原来缓冲液pH
值较、离子强度较的缓冲液。
2.参与蛋白质折叠除分子伴侣外,还需要和两个重要的酶参与。
3.同工酶是指不同而相同的酶。
4.脂溶性维生素包括、、、。
5.维持DNA双螺旋结构的主要作用力是和。
6.细胞内的RNA含量最丰富的是, 半衰期最短的是。
7.生物合成主要由提供还原能力。
8.三羧酸循环和磷酸戊糖途径发生的场所分别是和。
9.线粒体呼吸链有两种,分别是呼吸链和呼吸链。
10.脂肪酸活化的部位是,脂肪酸氧化的部位是。
11.胆固醇合成途径的限速酶是,它的活性形式是。
12.氨基酸合成起始于、和磷酸戊糖途径的中间代谢产物。
13.基因中不编码的序列称为,被间隔的编码蛋白质的基因部分称为。
14.遗传密码的特性有、和专一性。
15.真核生物中多肽链合成的第一个氨基酸为。
二、名词解释(共10题,每题5分,共50分)
1.肽平面
2.单纯酶
3.载脂蛋白。
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2003年生化
名词解释
核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位
玻尔效应别构效应酶原冈崎片段
问答
1、生物体内酶活性调控的主要机制
2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程
3、简述DNA损伤的常见修复机制
4、两种联合脱氨作用
5、简述三种RNA的区别
6、简述糖异生和糖酵解的协调调控
7、什么是新陈代谢,生物体为什么要对新陈代谢进行调节
8、画出TCA的过程,简述其生理意义
2003年暨南大学生命科学技术学院生物化学
1-50 选择题(1*50)
51-58 名解
核酶
重组基因
59-64 简答提
蛋白激酶A途径用图表示
hRNA与MRNA区别
三种RNA区别
65-67 论述(10*3)
1.DNA克隆定义及基本过程
2.柠檬酸与草先乙酸是如何完全氧化的(用图表示)
3.真核基因组特点以及真核生物基因表达调控特点
4.几种循环:嘌呤核苷酸循环的意义、丙氨酸-葡萄糖循。