生物物理作业

第一次作业
1、什么是生物物理学？
答：生物物理学是研究生命物质的物理性质、生命过程的物理和物理化学规律以及物理因素对生物系统作用机制的科学。

2. 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量？实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？
答：因为蛋白质中N含量平均为16%，所以可以用蛋白质的含氮量表示蛋白质相对量。

实验中是用凯氏定氮法测定蛋白质含量，100克样品中蛋白质含量=每克样品中含氮克数*6.25*100
3、解释“氨基酸等电点不是中性点”这句话的含义。

答：氨基酸是两性电解质，氨基酸处于静电荷为零时的pH为该氨基酸的等电点。

不同氨基酸的等电点不一样，中性氨基酸的酸性比它的碱性稍强些。

在纯水溶液中，中性氨基酸呈微酸性，负离子浓度大于正离子浓度。

故使其到等电点，需加酸，降低pH值。

中性氨基酸等电点为5.6~6.3，酸性氨基酸等电点为2.8~3.2；碱性氨基酸等电点为7.6~10.8。

4、组成蛋白质的氨基酸的有多少种？如何进行分类？
答：组成蛋白质的氨基酸有20种。

根据氨基酸的相对位置，可以分为α氨基酸、β氨基酸、γ氨基酸等等；根据酸碱性可以分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。

生物物理第二次作业
5、举例说明蛋白质的四级结构
答：血红蛋白质：两个由141个氨基酸残基组成的α亚基和两个由146个氨基酸残基组成的β亚基。

各个亚基间相互作用与接触部位的布局所形成的立体排布，它们之间以非共价键（包括氢键、疏水作用和盐键等）相连结
6、举例说明蛋白质的变构效应
答：T型H b分子第一个亚基与O2结合，引起构象变化，并引起第二、三、四个亚基与O2的亲和力依次增高，H b分子构象由T型变为R型。

H b随红细胞有血循环中往返于肺（氧分压高，T型转变为R型）及其它组织（氧分压低，R型转变为T型）之间，H b的T型与R型不断变化。

7、什么是超二级结构和结构域
答：在蛋白质结构中，常常发现两个或几个二级结构单元被连接多肽连接起来，进一步组合成有特殊的几何排列的局部空间结构，这些局域空间结构称为超二级结构。

结构域：由几个motifs结合排列或由一条长的多肽链折叠形成蛋白质亚基结构中的紧密球状的结构区域，它也是蛋白质的一个功能单位。

8下载至少一种蛋白质的PDB。

使用PDB viewer 等软件观察蛋白质的特点
生物物理第三次作业
1.常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的原理是什么？
答:①根据分子大小不同的纯化方法蛋白质分子最明显的特征之一就是颗粒大,并且不同的蛋白质分子在分子大小方面是不同的,因此可以利用一些简便的方法使蛋白质和小分子的物质分开,并使蛋白质混合物也得到分离。

a：透析和超过滤透析是利用蛋白质分子不能透过半透膜地性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐,单糖,等分开. 超过滤是利用压力或离心力,强行使水和其他小分子溶质通过半透膜,而蛋白质被截留在膜上,以达到浓缩和脱盐的作用。

b：凝胶过滤也称凝胶渗透层析是根据蛋白质分子大小不同分离蛋白质最有效的方法之一。

凝胶过滤的原理是当不同蛋白质流经凝胶层析柱时,比凝胶珠孔径大的分子不能进入珠内网状结构,而被排阻在凝胶珠之外,随着溶剂在凝胶珠之间的空隙向下运动并最先流出柱外;反之,比凝胶珠孔径小的分子后流出柱外。

目前常用的凝胶有交联葡聚糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶和琼脂糖凝胶等。

②利用溶解度差别的纯化方法影响蛋白质溶解度的外部条件有很多,比如溶液的pH值、离子强度、介电常数和温度等。

但在同一条件下,不同的蛋白质因其分子结构的不同而有不同的溶解度,根据蛋白质分子结构的特点,适当地改变外部条件,就可以选择性地控制蛋白质混合物中某一成分的溶解度,达到分离纯化蛋白质的目的。

常用的方法有等电点沉淀和pH值调节、蛋白质的盐溶和盐析、有机溶剂法、双水相萃取法、反胶团萃取法等。

a. 等电点沉淀和pH值调节是最常用的方法。

每种蛋白质都有自己的等电点,而且在等电点时溶解度最低;相反,有些蛋白质在一定pH值时很容易溶解。

因而可以通过调节溶液的pH值来分离纯化蛋白质。

b. 蛋白质的盐溶和盐析是中性盐显著影响球状蛋白质溶解度的现象,其中,增加蛋白质溶解度的现象称盐溶,反之为盐析。

c.有机溶剂提取法的原理是:与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇)能使一些蛋白质在水中的溶解度显著降低;而且在一定温度、pH值和离子强度下,引起蛋白质沉淀的有机溶剂的浓度不同,因此,控制有机溶剂的浓度可以分离纯化蛋白质
③。

根据电荷不同进行分离纯化根据蛋白质的电荷即酸碱性质不同分离蛋白质的方法有电泳和离子交换层析两类。

a.电泳在外电场的作用下,带电颗粒(如不处于等电点状态的蛋白质分子)将向着与其电性相反的电极移动,这种现象称为电泳。

b. 聚丙烯酰胺电泳是一种以聚丙烯酰胺为介质的区带电泳,常用于分离蛋白质。

c. 等电聚焦是一种高分辨率的蛋白质分离技术,也可以用于蛋白质的等电点测定。

利用等电聚焦技术分离蛋白质混合物是在具有pH梯度的介质中进行的。

在外电场作用下各种蛋白质将移向并聚焦在等于其等电点的pH值梯度处形成一个窄条带。

d. 离子交换层析是以离子交换剂为固定相,依据流动相中的组分离子与交换剂上的平衡离子进行可逆交换时结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。

④。

利用对配体的特异亲和力进行分离纯化亲和层析是利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力建立起来的一种有效的纯化方法。

它通常只需一步处理即可将目的蛋白质从复杂的混合物中分离出来,并且纯度相当高。

2. 什么是核酸？怎样分类？各类中包括哪些类型？
答: 核酸是由许多核苷酸单元所构成的高分子化合物.基本结构单位是核苷酸.
核酸的分类就是根据所含戊糖种类不同而分为核糖核酸和脱氧核糖核酸.
核糖核酸（RNA）含有的戊糖是核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧啶. 脱氧核糖核酸（DNA）含有的戊糖是2-脱氧核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和尿嘧啶
3. DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么？
答:主要特点a 两条反向平行的DNA链，沿着一个轴向右盘旋成双螺旋体。

b 嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧. 磷酸与核酸在外侧, 彼此通过磷酸二酯键相连接, 形成DNA分子骨架.
c 双螺旋的平均直径为2nm 两个相邻的碱基对之间相距的高度, 即碱基堆积距离为0.34nm 两个核苷酸之间的夹角为36度
d 两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连系而结合在一起
e 碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制
4. 维持DNA分子双螺旋结构的力是什么？
答:主要是碱基堆积力，还有氢键，疏水作用，离子键。

5. 为什么DNA制品应保存在较高浓度的缓冲液或溶液中？
答: 高浓度的溶液离子强度越低，一般来说离子强度较低的介质中，DNA的熔解温度较低，熔解温度范围较宽。

所以DNA应该保存到较高浓度的缓冲液或溶液中。

生物物理第四次作业
1. 稳定蛋白质分子三维结构的作用力主要有哪些？
答：氢键，范德华力，疏水作用，静电作用
2. 根据蛋白质荧光特性，可将其分为哪几类?各有何特点？
答：根据蛋白质荧光特性可分为三类：
A，只含酪氨酸，不含色氨酸，荧光特性与酪氨酸相同。

B，含酪氨酸和色氨酸，荧光特性与色氨酸相似。

C，只含苯丙氨酸，荧光特性与苯丙氨酸相同。

3. 球蛋白分子运动类型主要有哪些？
答：局部运动：生物大分子中原子涨落，氨基酸残基侧链运动，环与臂位移。

刚体运动：螺旋、结构域、亚基的运动
大尺度运动：蛋白质分子开闭的涨落、折叠与去折叠运动
集体运动：弹性体方式、偶联的原子涨落、孤子与其它非线性运动
4. 简述免疫球蛋白结构域之间绕铰链作刚性运动特性。

答：免疫球蛋白分子由两条重链H和两条轻链L构成，折叠成12个结构域，分属变域V 和不变域C 两种类型。

分子有Fab和Fc 二部分，由松散铰链肽相连。

木瓜蛋白酶和胃蛋白酶作用下，分子被分解为Fab、Fc 和(Fab)2等片段。

在完整分子中1. Fc部分是完全构象无序的。

2. Fab和Fc 的铰链肽有特殊的构象，N端有一圈开放的螺旋，不稳定，构象灵活，Fab 在溶液能运动。

Fab和Fc 可绕铰链较大范围运动。

3. 在Fab结构测定发现V和C域之间可以开关肽为中心发生拐肘式运动。

V与C域的拐角可相差60º。

4. Fc 片段中，CH2和CH3之间也可有7º构象差，之间可有相对扭动。

5. 什么是蛋白质工程？其研究主要内容是什么？
答：蛋白质工程是按人们意志改变蛋白质的结构和功能或创造新的蛋白质的过程。

研究主要内容包括在体外改造已有的蛋白质，化学合成新的蛋白质，通过基因工程手段改造已有的或创建新的编码蛋白质的基因去合成蛋白质等。

为获得的新蛋白具备有意义的新性质或新功能，常对已知的其他蛋白质进行模式分析或采取分子进化等手段。

对现有蛋白质的改造，蛋白质构象预测，新蛋白质设计，以蛋白质为靶的药物设计
6. 简述PCR基本原理。

答：基本原理：（1）双链DNA热变性产生两条单链，作为酶促合成的模板
（2）在较低温度下与两个人工合成的寡聚脱氧核糖核苷酸引物退火
（3）通过DNA聚合酶进行扩增反应，合成模板的互补链。

（4）扩增结束后再经热变性、退火和扩增反应，使上轮扩增产物DNA成为追加模板再合成新的互补链。

（5）循环往复，经过20-30个反应周期，可使微量DNA模板经过扩增2n倍，（n为反应周期数）获得足够量的产物，产物长度根据引物设计的部位不同而不同，从几十到数千个碱基对。

7. 什么是分子伴娘？简述分子伴娘的主要功能和作用模型。

答：分子伴娘是在动物、植物、细菌以及人类体内存在，分布广泛的蛋白质，在细胞内能够帮助新生肽链的正确组装和穿膜移位，最终成为成熟蛋白质，而本身却不是最终功能蛋白质分子的组成部分的蛋白质分子。

主要功能：（1）蛋白质的生物合成：蛋白质N端在C端之前合成，如果合成的速度比折叠速度慢，N端在C端合成之前会与其本身或其它分子发生相互作用，在分子伴娘的作用下，可避免错误的快速折叠发生。

（2）蛋白质的转运：新合成蛋白质出入各种细胞器的跨膜转运，通常以非折叠状态运输，定位后再折叠，在膜两侧必须有介导折叠和非折叠的分子伴娘协助。

（3）蛋白质功能的发挥：各种多聚体蛋白复合物正常功能发挥，涉及亚基与亚基的相互作用变化，亚基接触区常会短暂暴露，在分子伴娘帮助下才能形成正常功能的多聚体结构。

（4）细胞器的发生：有些多肽由胞浆核糖体合成后再进入细胞器，再与细胞器内合成的其它多肽相互作用形成有活性的多聚体结构。

新合成的蛋白亚基定位于某一细胞器之前，它们的结合倾向必须依靠分子伴娘的调节。

（5）应激反应：环境的压力常导致细胞内蛋白质变性形成失活的不溶性凝聚物。

分子伴娘在动物细胞中防止凝聚物的出现或促进凝聚物解离。

作用模型：
生物物理第五次作业
1. 生物膜的基本结构特征是什么？这些特征与它的生理功能有什么联系？
答：生物的基本结构特征是膜的流动性和不对称性。

生物膜的流动镶嵌模型：膜的共同结构特点是以液态的脂质双分子层为基架，其中镶嵌着具有不同分子结构，而具有不同生理功能的蛋白质。

流动镶嵌模型主要强调（1）膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向运动；（2）膜蛋白镶嵌在脂类中表现出分布的不对称性，有的镶嵌在膜的内外表面，有的嵌入或横跨脂双分子层。

膜的流动性是表现生物膜正常功能的必要条件，如通过膜的物资运输、细胞识别、细胞免疫、细胞分化及激素的作用等都与膜的流动性密切相关。

膜的不对称性决定了生物膜内外表面功
能的特异性。

2. 简述内在蛋白和外在蛋白的定义、特点以及与膜脂作用的方式？
答：内在蛋白是以不同深度镶嵌在脂质双分子层中，有些还横跨全膜-跨膜蛋白。

特点：内在蛋白与膜结合牢固，只有用剧烈条件：如表面活性剂或有机溶剂破坏膜结构时，才能从膜上分离。

但分离后常失去正常构型。

去掉有机溶剂或表面活性剂时，内在蛋白能再聚合为水不溶性或与脂类形成膜结构。

大多数内在蛋白不溶于水，其疏水区域与脂双层中脂类分子疏水尾部相互作用，亲水区域暴露在膜一侧或两侧表面。

内在蛋白主要靠疏水力与膜脂紧密结合。

外在蛋白又称外周蛋白，是与内在蛋白相对的，是指不直接与脂双层疏水部分相互连接，它们常常通过离子键、H键与脂质分子或膜表面的蛋白质分子相结合。

特点：外周蛋白与膜结合比较疏松，用温和方法在不破坏膜结构情况下可将其分离（如：增加pH，或离子强度）. 有些膜蛋白完全位于胞液中，仅仅以一个或几个共价连接的脂肪酸链或异戊烯集团与脂双层结合。

也有的膜蛋白通过一个共价连接的寡糖链与脂双层结合。

与膜脂作用的方式: 它们常常通过离子键、H键与脂质分子或膜表面的蛋白质分子相结合。

3. 从生物膜结构模型演化说明人们对生物膜结构的认识过程。

答：对生物膜的分子结构的认识经历了四个发展阶段：
（1）脂质双分子层模型：研究人员通过实验发现易溶于脂类的物质易通过膜，所以推测膜由脂质构成，有通过计算总面积，得出膜的模型是脂质双分子层，极性的亲水基团朝向外侧的水性环境。

（2）Davson-Danielli模型：即“蛋白质-脂质-蛋白质”三明治式的细胞膜分子结构模型，这个模型的提出是建立在人们对于蛋白质在细胞膜中作用有了初步认识的基础上。

（3）单位膜模型：即生物膜由蛋白质-脂质-蛋白质的单位膜构成，该模型继用了前两种模型的合理成分，但未正确解释蛋白质的位置
（4）流动镶嵌模型：该模型强调膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向运动，膜蛋白镶嵌在脂类中并表现出分布不对称性，而且是通过疏水和亲水相互作用维持膜的结构。

该模型强调膜的流动性。

生物膜的模型还在不断的完善中，从这一演化过程中可以看出，人们是通过不断的研究，不断地从实验中发现新现象，在亲人的研究基础上不断地完善对于生物膜结构的认识。

4. 简述细胞融合实验过程及现象。

答：将人细胞用红色荧光标记将小鼠细胞用绿色荧光标记；然后通过某种方法（如可以用电流刺激或用灭活的仙台病毒处理）使2个细胞融合为1个杂交细胞；刚融合时杂交细胞是一半红（来自人的细胞膜）一半绿（来自小鼠的细胞膜）的；在37℃下培养40分钟后再观察会发现红色和绿色的荧光混杂在一起无法区分。

细胞膜上的膜蛋白在膜脂分子双层内可以水平侧向运动。

生物物理第六次作业
1.细胞的跨膜物质运输有哪些方式？
答：（一）被动运输：指物质从高浓度一侧向低浓度方向的跨膜转运，这是一个不需要外界供给能量的自发过程。

分为简单扩散和协助扩散。

（1）简单扩散：小分子物质沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散，不需要提供能量，没有
膜蛋白的协助。

（2）协助扩散：指各种极性分子和无机离子顺浓度梯度或电化学梯度减小方向的跨膜转运。

不需要细胞提供能量，但在特异的膜蛋白的协助下，可使转运效率增加，转运的特异性增强。

（二）主动运输：由载体蛋白所介导的物质逆着浓度梯度或电化学梯度由浓度低的一侧向浓度高的一侧进行跨膜转运的方式。

需要能量（1）钠钾泵（2）钙泵
质子泵（4）ABC转换器
（三）协同运输: 协同运输是一类靠间接提供能量完成的主动运输方式。

物质跨膜运动所需要的能量来自膜两侧离子的电化学浓度梯度，而维持这种电化学势的是钠钾泵或质子泵。

（1）同向运输: 指物质运输方向与离子转移方向相同。

（2）对向运输: 物质跨膜运动的方向与离子转移的方向相反。

（四）内吞与外排作用——需要能量
（1）内吞作用：当细胞摄取大分子或颗粒时，首先被摄入附着细胞表面，被一小部分质膜逐渐的包围，质膜凹陷然后分离形成细胞内的小囊，其中包含有被摄入的物质。

内吞物质为固体，称为吞噬作用，内吞物质为液体或溶质，称为胞饮。

（2）外排作用：大分子物质通过形成小囊泡从细胞内部逐步移至细胞表面，小囊泡的膜与质膜融合，将物质排出于细胞之外。

2.比较主动运输与被动运输的特点及生物学意义。

答：主动运输是由载体蛋白所介导的物质逆着浓度梯度或电化学梯度由浓度低的一侧向浓度高的一侧进行跨膜转运的方式，其特点：1.逆浓度梯度（逆化学梯度）运输；2. 需要能量（由ATP直接供能）或与释放能量的过程偶联（协同运输），并对代谢毒性敏感；3.都有载体蛋白，依赖于膜运输蛋白；4.具有选择性和特异性。

被动运输是指物质从高浓度一侧向低浓度一侧方向的跨膜转运，它分为简单扩散和协助扩散，它的特点是：1.沿浓度梯度（或电化学梯度）扩散2.不需要提供能量；3.在简单扩散方式下不需要膜蛋白协助，在协助扩散方式下，存在特异的膜蛋白协助，但不需要细胞提供能量。

生物学意义：主动运输这种物质出入细胞的方式，能够保证活细胞按照生命活动的需要，主动地选择呼吸所需要的营养物质，排除新陈代谢产生的废物和对细胞有害的物质。

被动运输的方式，虽然转运速度慢，但是不消耗能量，在细胞活动中节约大量能量。

这两种方式分工合作，对于维持细胞内正常的生命活动,对神经冲动的传递以及对维持细胞的渗透平衡,恒定细胞的体积都是非常重要的. 对于活细胞完成各项生命活动有重要作用。

3.说明钠钾泵的工作原理及其生物学意义。

答：钠钾泵实质上就是Na+—K+—ATP酶，是膜中的内在蛋白。

它将细胞内的Na+泵出细胞外，同时又将细胞外的K+泵入细胞内。

Na+—K+—ATP酶是通过磷酸化和去磷酸化过程发生构象的变化，导致与Na+、K+的亲和力发生变化。

在膜内侧Na+与酶结合，激活ATP酶活性，使A TP分解，酶被磷酸化，构象发生变化，于是与Na+结合的部位转向膜外侧。

这种磷酸化的酶对Na+的亲和力低，对K+的亲和力高，因此在膜外侧释放Na+而与K+结合。

K+与磷酸化酶结合后促使酶去磷酸化，酶的构象恢复原状，于是与K+结合的部位转向膜内侧，K+与酶的亲和力降低，使K+在膜内被释放，而又与Na+结合。

其总的结果是每一循环消耗一个A TP，转运出三个Na+，转进两个K+。

生物学意义，钠钾泵的一个特性是它对离子的转运循环依赖自磷酸化过程,A TP上的一个磷酸基团转移到钠钾泵的一个天冬氨酸残基上,导致构象的变化.通过自磷酸化来转运离子的离子泵就叫做P-type。

它在维持细胞的渗透压,保持细胞的体积和正常生理形态；维持低Na+
高K+的细胞内环境，尤其是在神经细胞中维持静息电位等过程中具有重要意义。

生物物理第七次作业
1.细胞的电学模型有哪些？
答：并联电导模型、中心导体模型。

2.叙述生物组织的阻抗特性。

答：在低频电流下，生物组织具有复杂的电阻性质。

有的表现为欧姆电阻，即在一定范围内，其电压、电流呈线性关系；有的呈非线性关系，其中还有对称性和非对称性。

如细胞的变阻作用等效为对称元件，细胞的整流作用则为非对称元件。

生物阻抗与生物机体或组织的体积变化有关。

人体各组织和器官电阻率各不相同，同一组织器官的机能状态不同，电阻抗也不同。

生物器官、组织因生命活动而伴有容积变化时，在生物体表可测得生物阻抗相对变化，称为生物器官和组织的阻抗图，如脑阻抗图、心阻抗图、肺阻抗图、肾阻抗图、肝阻抗图等。

各阻抗图均可定义各自的特定参数，可用于临床判断正常与病变器官组织。

3.叙述生物水的介电特性。

答：生物体内，水不仅提供细胞的生存环境，还很大程度上决定着生物大分子构象和功能，影响生命活动中物质输运、能量转换和信息传递过程。

水是一强极性分子，具有很强的偶极性。

水的偶极矩为 1.84 D。

1D=3.338×10-30C·m
水分子O—H键角为104.5°，氢和氧原子平均间距0.0957nm
水分子具有质子施主的能力，能与其它水分子、离子或生物大分子极性基团间形成氢键。

液态水氢键能为18.83 KJ/mol。

氢键平均寿命10-11秒
水分子与其它离子或生物大分子之间以氢键相联系形成某种结构，这种状态的水为结构水。

以氢键结构的生物水中，O—H键中一个电子基本上被氧占有，氢离子可能同其中一个氧原子分离而趋向另一个氧原子，结果产生两种离子H3O+和OH-。

一升纯水在25℃的任一时刻，有10-7mol的H3O+和OH-离子，因此，纯水的pH=7.
生物物理第八次作业
4.叙述电压钳技术的原理。

答：电压钳就是控制跨膜电位在某一固定水平。

基本思想是用负反馈的电子线路将膜电
位固定在试验所希望的标定
值上，同时测量膜电流的变
化，再以电压与电流之比求出
膜电导的变化，用离子通道电
导特性的变化来描述生物膜
电导的变化。

根据简化电缆模
型，一小片膜的等效电路如图
所示。

因为
c
ion m I I I +=∑ Q=CV dt
dV C dt dQ I m c ==所以dt dV C I I m ion m +=∑令 0=dt dV 即 0
=c I 得出 ∑=ion m I I 式中：m I 为膜电流 ion I 为离子电流 c I 为电容电流 Q 为电荷 C 为电容 V 为电压，此即为电压钳技术的原理。

只要固定膜电位不变，膜电容电流为0，膜总电流等于离子电流。

5.叙述离子置换法分离离子电流的原理。

答：用胆碱离子置换细胞外液中的+Na ，排除
Na I ，得到+K 流，用总电流减去+K 流，得流+Na 。

即Na I =m I -K I
7.什么是Nernst 方程？其符号代表的意义是什么？ 答：)(Φ∇+
∇-=RT zCF C D j 为Nernst 方程
其符号代表的意义是：j 离子扩散通量；C ∇ 离子浓度梯度；Φ∇ 电场强度 ；z 离子带电量；D 扩散系数 ；F Faraday 常数；T 绝对温度；R 普适气体常数；C 离子浓度
8.什么是Goldman 方程？其符号代表的意义是什么？ 答：
i Na o Cl i K o Na i Cl o K m Na P Cl P K P Na P Cl P K P F RT V ][][][][][][ln[+-++-+++++= 即为Goldman 方程 其符号代表的意义是：电位Vm 为静息跨膜电位；k P 表示+K 的跨膜通透能力；CL P 表示-Cl 的跨膜通透能力；Na P 表示+
Na 的跨膜通透能力；F Faraday 常数；T 绝对温度；R 普适气体常数；I 细胞内 ；O 细胞外
10. 叙述产生静息电位的离子机制。

答：静息电位的形成是由于：
（1）细胞内外离子的分布不均衡（细胞内外钾离子的不均匀分布，钾离子的平衡电位就是静息膜电位）
（2）膜上离子通道对离子具有不同的通透性
（3）生电性钠泵的作用
∑=ion
m I I。