6-酶催化高效性机制

酶催化高效性机制
---酶催化的邻近效应、共价催化、酸碱催化、金属离子催化、微环
境等几种作用机制
⏹酶催化反应的本质
●电子转移；电子、质子或其他基团转移
●高能量过渡态复合物的形成及向产物的转变
ES 中间络合物
酶分子结构和活性部位特点利于催化反应
◆酶分子特定的三维结构维持酶活性部位的构象；活性部位多位于酶分子的狭缝处，利于底物结合和酶构象的改变；
◆活性中心存在结合部位，使底物以固有的方式结合在活性部位，多底物反应存在多个底物结合位点，保证反应有序进行；
◆催化部位存在一个以上的催化基团，所以能进行协同催化；
◆底物结合后，活性部位能诱导底物键能的变化，利于过渡态复合物的形成
⏹底物和酶的邻近效应与定向效应
●普通化学反应—随机碰撞（受浓度、碰撞角度影
响）
●相当于—社会上的自由恋爱
●酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所”
●邻近效应提高了酶的活性（“婚介”）中心底物的
浓度（—非婚男女集中）
●定向效应缩短了底物与催化基团间（“男女”）的
距离
●酶的催化基团与底物之间结合于同一分子，使有效
浓度得以提高，从而使反应速度增加（成功率）108倍。

⏹
底物的形变和诱导契合
●酶构象变化同时底物分子也发生变形；
●构象变化，使得酶与底物间产生相互作用，电子云重新排布，电子张力更易于发生反应，形成一个互相吸引的酶与底物复合物；
●如乙烯环磷酸酯的水解；溶菌酶与底物的结合。

靠近
羧肽酶催化中的电子云形变定向
极性专一性契合区
H 2+N ＝C
精氨酸
C 端确认区注
意
＋
●酶活性中心提供H +或提供H +受体使敏感键断裂的机制称酸碱催化。

●每一分子上氨基酸侧链基团可以为反应提供质子或接受质子从而加速反应的速度。

⏹酸碱催化
EH
E -H 2O EH + OH -+ H +AH + B +A -:B
+A -:H +碱催化(失电子态)
+ E -COO -A -+ E -COOH
E -COO -+ H +
酸催化
碱催化
酸催化
＋
酸碱催化
影响酸碱催化的反应速率的因素有两个：
①酸或碱的强度
②质子传递速率
在中性条件下，His咪唑基有一半以酸性形式存在，另一半以碱性形式存在；既可以作质子供体又可以作质子受体。

而且给出质子接受质子的速度快。

●酶活性中心亲电基团或亲核基团参与底物敏感键断裂的机制称共价催化，
亲电基团——Mg2+、Mn2+（有空轨道）；亲核基团——OH 、SH、咪唑基、某些辅酶（有孤对电子）
⏹共价催化
A-: B+
¨+-
OH
亲电催化
2A-: B++ Mg2+A:
Mg
¨
A
+ 2B+
亲核催化
A-+
HO :B
中间产物不稳定，断裂，相互结合形成产物，酶复原
－O H的亲核催化(胰蛋白酶)
⏹金属离子催化
●
需要金属的酶分类：●
催化机制：●通过结合底物为反应定向
●通过可逆改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应金属酶：紧密结合金属-激活酶：松散结合
⏹多元催化和协同效应
几个基元反应配合在一起共同起作用。

如胰蛋白酶、核糖酸酶等。

⏹活性部位的微环境的影响
非极性环境，底物分子敏感键和酶催化基团间有很大的作用力，有助于加速酶反应。

水使极性分子减弱极性基团间的作用力
水同离子间相互作用形成水化层。

小结
1.酶催化的化学本质
2.酶活性部位结构与催化高效性
3.邻近效应与定位效应
4.底物诱导形变
5.酸碱催化
6.共价催化
7.金属离子催化
8.微环境效应。