1w酶20080831
L—天门冬酰胺酶是酰胺基水解酶（word）可编辑
L—天门冬酰胺酶是酰胺基水解酶，是从大肠杆菌菌体中提取分离的酶类药物，其商品名Elspar ，用于治疗白血病。
性状呈白色粉末状，微有吸湿性，溶于水，不溶于丙酮、氯仿、乙醚及甲醇。
20 ％水溶液贮存7 天， 5 ℃贮存14 天均不减少酶的活力。
干燥品50 ℃、15min 酶活力降低30 ％，60 ℃、1h 内失活。
最适pH8.5 ，最适温度37 ℃。
L —天门冬酰胺酶的产生菌是霉菌和细菌，故可作制造酶的原料。
( 二) 生产工艺1 ．工艺路线：L —天门冬酰胺酶生产的工艺流程见图 5 —1 。
图 5 — 1 门冬酰胺酶生产工艺流程图2 ．工艺过程：①菌种培养采取大肠杆菌AS1-375 ，普通牛肉培养基，接种后于37 ℃培养24h 。
②种子培养16 ％玉米浆，接种量1 ％～ 1.5 ％，37 ℃通气搅拌培养4 ～8h 。
③发酵罐培养玉米浆培养基，接种量8 ％，37 ℃通气搅拌培养6 ～8h ，离心分离发酵液，得菌体，加 2 倍量丙酮搅拌，压滤，滤饼过筛，自然风干成菌体干粉。
④提取、沉淀、热处理每千克菌体干粉加入0.Olmol ／L pH8.0 的硼酸缓冲液lOL 37 ℃保温搅拌 1.5h ，降温到30 ℃以后，用5mol／L 醋酸调节pH4.2 ～ 4.4 进行压滤，滤液中加入0.2 倍体积的丙酮，放置 3 ～4h ，过滤，收集沉淀，自然风干，即得干粗酶。
取粗制酶，加入0.3 ％甘氨酸溶液，调节pH8.8 ，搅拌 1.5h ，离心，收集上清液，加热到60 ℃30min 进行热处理。
离心弃去沉淀，上清液加 2 倍体积的丙酮，析出沉淀，离心，收集酶沉淀，用0.01mol ／L ，pH8.0 磷酸缓冲液溶解，再离心弃去不溶物，得上清酶溶液。
⑤精制、冻干上述酶溶液调节pH8.8 ，离心弃去沉淀，清液再调pH7.7 加入50 ％聚乙二醇，使浓度达到16 ％。
在 2 ～ 5 ℃放置 4 ～ 5 天，离心得沉淀。
碱性蛋白酶
碱性蛋白酶产品概述奥迪尔碱性蛋白酶是经原生质体诱变方法选育的枯草杆菌通过深层发酵、提取及精制而成的一种蛋白水解酶。
广泛应用于制革、丝绸、食品、医疗、酿造等行业。
产品原理碱性蛋白酶活性成分属于一种丝氨酸内切碱性蛋白酶，它能水解蛋白质分子肽链生成多肽或氨基酸，在有机溶剂中它还可催化多肽的合成。
产品特性1.温度范围：有效温度范围20-60℃，最适温度范围在35-45℃。
2.PH值范围：有效pH范围6-11，最适pH值范围9.5-10.5产品性状1.产品规格：固体100000u/g，200000u/g粉末（颗粒状）；液体100000u/ml液体酶pH（25℃）：7.0-9.0，容重：≤1.25g/ml；固体酶细度（0.4mm标准筛通过率）：≥80%。
2.酶活力定义：1g固体酶粉（或1ml液体酶），在40℃±0.2℃、pH10.5条件下，1min水解酪蛋白产生1μg酪氨酸，为1个酶活力单位，以u/g（u/ml）表示。
3.产品标准：执行中华人民共和国国家标准GB/T23527-2009应用方法1.碱性蛋白酶用于皮革加工具有简化工序、缩短周期、提高成品质量、增加的率、降低生产成本等优点。
用于浸水工序的加酶量为0.02-0.1%（按原料质量计，酶活力以10万u/ml计，下同），20-25℃作用12-20小时；用于皮革软化的加酶量为0.05-0.2%,35-38℃作用3-6小时；用于脱毛的加酶量为0.1-0.3%，20-35℃作用12-20小时。
以上使用pH均为9-11.2.碱性蛋白酶用于丝绸脱胶有丝素不受损伤、不起毛丝和蓬松的效果。
原料经过前处理，按0.8-2.4%加酶，pH9-11,40-50℃的条件下作用30-60min。
3.碱性蛋白酶用于软骨素生产，可有效提高收率和纯度。
原料在碱提取后，按照0.2-0.6%的添加量，pH8-10，温度40-50℃的酶解条件作用4-8小时。
4.碱性蛋白酶用于肝素钠的生产，可提高分子均一性和产品纯度。
梅毒化学发光法参考值1.08
梅毒化学发光法参考值1.08
一、梅毒概述
梅毒是由梅毒螺旋体（Treponema pallidum）引起的一种慢性传染病，主要通过性接触、母婴传播和血液传播。
临床症状表现为硬下疳、淋巴结肿大、皮疹等。
未经治疗的患者可能会发展为二期梅毒和三期梅毒，对全身各器官造成损害。
二、化学发光法检测梅毒原理
化学发光法是一种敏感、快速的梅毒检测方法。
它通过检测梅毒血清试验中抗体的浓度，判断患者是否感染梅毒。
在化学发光法中，1.08参考值是一个重要的判断标准。
三、1.08参考值的含义
1.08参考值是指在正常人群中，梅毒抗体检测结果的分布平均值。
当检测结果高于1.08时，说明可能存在梅毒感染。
然而，仅凭一次检测结果无法确诊梅毒，还需结合临床症状、实验室检测等其他因素综合判断。
四、梅毒诊断与治疗
1.诊断：梅毒的诊断主要包括临床症状、实验室检测（如血清试验、暗视野显微镜检查等）和影像学检查。
2.治疗：梅毒治疗首选青霉素类药物，如苄星青霉素、水剂青霉素等。
治疗期间需遵循医嘱，完成整个疗程，以防病情反复。
五、预防梅毒的措施
1.加强性教育，提高人们对梅毒的认识，增强自我保护意识。
2.洁身自好，避免多性伴、不安全性行为。
3.使用安全套，降低传播风险。
4.及时治疗生殖器溃疡、疥疮等疾病，防止梅毒感染。
5.孕妇进行产前检查，及时发现和治疗梅毒感染，防止母婴传播。
总之，了解梅毒的症状、检测方法和预防措施至关重要。
一旦怀疑感染梅毒，应及时就诊，遵循医嘱进行治疗。
HPLC_MS分析薏苡仁油中的甘油三酯成分
HP LC 2MS 分析薏苡仁油中的甘油三酯成分向智敏3,祝 明,陈碧莲,陈 勇(浙江省药品检验所,浙江杭州310004)[摘要] 目的:对薏苡仁油中的甘油三酯成分进行定性分析研究。
方法:采用高效液相色谱2大气压化学电离2质谱法(HP LC 2APCI 2MS )。
实验条件:正离子检测模式,喷雾电压3000V ,毛细管温度250℃,APCI 源温度400℃,corona 电流4μA 。
鞘气(高纯液氮)压力35K Pa 。
质谱扫描范围为300～900amu ,扫描时间1s ,Q1宽度为017。
液相色谱的固定相为Z orbax Extend C 18柱(416mm ×250mm ,5μm )。
流动相为二氯甲烷2乙腈(35∶65),流速1m L ・min -1。
柱温25℃。
结果:共鉴定出12种甘油三酯。
结论:此测定结果可作为薏苡仁注射液指纹图谱中组分的定性依据。
[关键词] 薏苡仁油;甘油三酯;液相色谱-质谱法[中图分类号]R 284.1 [文献标识码]A [文章编号]100125302(2005)1821436203[收稿日期] 2004204205[通讯作者] 3向智敏,T el :(0571)86459425,E 2mail :xiangzm @sina 1com 薏苡仁是禾本科薏苡仁属植物薏苡Coix lacry 2ma 2jobi L 1var 1ma 2yuen (R oman 1)Stapf 的种仁,民间药用已有几千年的历史。
由薏苡仁提取的薏苡仁油经药效学实验证实具有抑杀癌细胞和调整机体免疫功能的作用,其静脉制剂康莱特注射液已用于临床,对肝癌等均有较好疗效。
康莱特注射液的活性成分薏苡仁油的主要成分为甘油三酯。
为了制订薏苡仁油及其制剂的指纹图谱,必须研究其甘油三酯的组成。
目前对薏苡仁油脂化学成分研究较少,文献[1,2]采用T LC 研究其中的甘油三酯和用G C 2MS 研究甘油三酯的脂肪酸成分。
氯霉素(液-质)
附件3消毒产品中氯霉素（chloromycetin ）测定-液相色谱-串联质谱法Method for determination of chloromycetinin disinfestion product-LC-MS-MS method1 范围本方法规定了膏霜类消毒产品中氯霉素残留量液相色谱-串联质谱测定方法。
本方法适用于膏霜类消毒产品中氯霉素残留量的测定。
取样量为0.2g时，本方法氯霉素的检出限0.03mg/kg。
2 规范性引用文件3 原理试样中氯霉素用甲醇提取，提取液经0.45μm滤膜过滤，用C8柱分离后，用液相色谱-串联质谱仪测定，负离子扫描，离子对定性，峰面积定量。
4 试剂和材料除另有说明外，所用试剂均为分析纯，水为不含有机物的纯水，纯水中干扰物的浓度需低于方法中待测物的检出限。
4.1甲醇：农药残留级。
4.2标准品：氯霉素标准品购自北京利科生化科贸有限公司，纯度≥99%。
4.3标准溶液：准确称取适量的氯霉素标准品，用甲醇（4.1）配制成10.0mg/mL 标准贮备溶液。
准确量取上述标准贮备溶液适量，用甲醇稀释配制成浓度为500µg/mL的标准中间溶液，将标准中间溶液转移到安瓿瓶中于4 C保存。
临用前，再根据需要用甲醇配制成不同浓度的标准使用溶液。
4.3 0.45μm滤膜。
5 仪器5.1 液相色谱一串联质谱联用仪：HP1100高效液相色谱仪(Agilent) - API 4000质谱仪(Applied Biosystems) ，电喷雾离子化源(ESIMS，NI/PI模式)。
5.2 分析天平：感量0.1mg和0.001g。
5.3实验室纯水机：Barnstead纯水机。
5.4涡旋振荡器：Scientific Industries 涡流振荡器。
5.5 具塞试管：10mL。
6 试样的制备与保存6.1 试样的制备取有代表性样品5g，搅拌均匀，制成实验室样品。
6.2 试样保存制备好的试样置于室温保存。
【生物化学】酶
3. 酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在 酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子，有时是两 者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，此时催化 基团的位置正好处在所催化底物键的断裂和即将生成键 的适当位置，这个动态辨认过程称为诱导契合 （induced-fit）。
（三）酶活性部位的确定方法 1. 酶分子侧链基团的化学修饰法 （1）非特异性共价修饰
¾ 某些化学试剂能和酶蛋白中氨基酸残基的侧链基团反应而引起 共价结合、氧化或还原等修饰反应，使基团的结构和性质发生 改变。
¾ 如果某基团修饰后不引起酶活力的变化，可以初步认为，此基 团可能是非必需基团。反之，如修饰后引起酶活力的降低或丧 失，则此基团可能是酶的必需基团。
第十一章、酶作用机制和酶活性调节
一、酶的活性部位及其确定方法
（二）酶活性中心的结构特征
1. 活性中心只占酶分子总体积的很小一部分，往往只占整 个酶分子体积的1%-2%。
酶 核糖核酸酶 溶菌酶 胰凝乳蛋白酶 胃蛋白酶 木瓜蛋白酶 羧肽酶A
某些酶活性部位的AA残基
AA残基数
活性部位的AA残基
124
His12, His119, Lys41
一、酶的活性部位及其确定方法
（一）基本概念：酶的活性部位也叫酶的活性中心，指酶分 子上结合底物和将底物转化为产物的区域。
对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维 结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或这些残基上的 某些基团，它们在一结构上相距甚远，甚至位于不同的 肽链上，通过盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近； 对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结 构往往就是活性中心的组成部分。
一阶导数分光光度法测定复方蛋黄乳膏中VitB_2的含量
６０ ６
新 疆 医科 大 学 学报
Ｊ ＵＲ Ｌ ＯＦ Ｘ Ｎ Ｉ Ｄ ＮＡ Ｉ ＪＡＮＧ ＭＥ Ｉ ＡＬ ＵＮＩ ＲＳ Ｔ ２ ０ ｕ ． ３ （ ） ＤＣ ＶＥ Ｉ Ｙ ０ ８Ｊ ｎ ， ｌ ６
一
阶导 数分 光光度 法测 定复 方蛋 黄乳 膏 中 Ｖｉ ２ ｔ 的含 量 Ｂ
ｔ ｉ ｓ ｒ ｅ ｅ ｉ ａ ｉ ｅ ｓ ｃ ｒ ｐ ｔ ｍ ｅ ｒ ｈｅ ｆｒ ｔｏ ｄ ｒ ｄ ｒ ｖ ｔｖ ｐｅ ｔ ｏ ｈｏ ｏ ｔｙ
ＬＵＯ ｎ ，ＬＩ Ｘｉ ｏ ｑｉ Ａｂ ｄｕ ｙ ｍ ｕ ・Ｚｈａ ｉｉ ｔａ Ｌａ Ｎ ａ － ， ｕ ｋｅ ｉ ｙ ｔ ，ｅ ｌ
中 图分 类 号 ： ８ ． Ｒ９ ８ ２：Ｒ９ ７ ２ ２ 文献标识码 ： Ａ 文 章 编 号 ：０ ９ ５ ５ （ ０ ８ ０ — ６ ００ １ ０ — ５ １ ２ ０ ） ６０ ６ — ２
Ｑｕ ｎ ｉ ｔ ｅｄ ｔｒ ｎ ｔ ｎ ｏ ｔ ２ ｎ ｔ ｅｃ ｍｐ ｕ ｄ ｙ ｌ ｍｕｓ ｎ ｂ ａ ｔ ａｉ ｅｅ ｍｉａ ｉ ｆ Ｂ ｈ ｏ ｏ ｎ ｏｋ ｅ ｌ ｏ ｙ ｔ ｖ ｏ Ｖｉ ｉ ｉ
ｕｓ ｄ ｔ ｅ ｅ ｍｉ ｏ ｅ ｔ ｏ ｔ ｎ ｔ ｏ ｐ ｎｄ ｙ ｌ ｍ ｕｌｉ ｎ． Ｒｅ ｕｌｓ：Ｔｈ ｉ ｅ ｒ ｃ ｒ ｅａ ｉ ｎ ｃ ｅ ｆ— ｅ ｏ ｄ ｔ ｒ ｎｅ ｃ ｎｔ ｎ ｆＶｉＢ２ｉ ｈｅ ｃ ｍ ｏｕ ｏ ｋ ｅ ｓｏ ｓ ｔ ｅ ｌｎ ａ ｏ ｒ ｌ ｔｏ ｏ ｆ ｉ ｃ ｅ ｆ ｔ ｍｐｌｔ ｄ （ ｉｎｔｏ ｈｅ ａ ｉｕ ｅ Ｄ）ａ ８６ ５ ｍ ｔ ｏ ｅ ｒ ｔｏ ｆＶｉＢ，ｉ ｈｅｃ ｍｐｏ ｔ３ ～ ５４ ｎ ｗｉｈ ｃ ｎｃ ｎｔａ ｉ ｎ ｏ ｔ ｎｔ ｏ ｕｎｄ ｙ ｋ ｅ ｕ ｓ ｏ ｓ ｏｌ ｍ ｌ ｉ ｎ ｗａ
胆红素代谢功能基因片段及改造的HepG2细胞[发明专利]
![胆红素代谢功能基因片段及改造的HepG2细胞[发明专利]](https://img.taocdn.com/s3/m/b3f92cf9cc7931b764ce156d.png)
专利名称：胆红素代谢功能基因片段及改造的HepG2细胞专利类型：发明专利
发明人：丰明乾,望威,王柯
申请号：CN202010491956.1
申请日：20200603
公开号：CN111808878A
公开日：
20201023
专利内容由知识产权出版社提供
摘要：本发明公开了一种胆红素代谢功能基因片段及改造的HepG2细胞，其中胆红素代谢功能基因片段，由UGT1A1、GS、OATP1B1三种基因片段顺序构成。
以该基因片段改造的HepG2细
胞，UGT1A1蛋白表达提高了120倍，相对于正常肝细胞提高了15倍；OATP1B1蛋白表达提高了接近10倍，基本接近正常肝细胞水平；反应到胆红素代谢酶活性的提高了15倍；凝血因子Ⅴ分泌提高了70％；凝血因子Ⅹ分泌提高了10倍，达到正常肝细胞的五分之一。
申请人：武汉仝干医疗科技股份有限公司
地址：430000 湖北省武汉市硚口区解放大道634号新世纪中心A1606
国籍：CN
代理机构：武汉世跃专利代理事务所(普通合伙)
代理人：倪娅
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淀粉酶12000du
淀粉酶12000du
淀粉酶是一种酶类蛋白质，它在生物体内起着重要的催化作用。
DU是指度，是用来表示酶活性的单位。
在这里，"12000 DU"表示淀
粉酶的活性为12000度。
这个活性单位是根据淀粉酶对特定底物的
催化能力而来的。
淀粉酶的活性单位可以用来衡量其在特定条件下对淀粉的降解
能力。
在食品工业中，淀粉酶通常被用于加工食品，比如面包、酒精、酿造等过程中，它能够帮助加速淀粉的分解，促进发酵过程。
此外，淀粉酶也被广泛应用于医药和生物技术领域，用于研究
和生产过程中。
它在医学上也有一定的应用，比如用于辅助消化和
治疗消化系统疾病。
总的来说，"12000 DU"表示淀粉酶的活性水平，这个数值可以
帮助我们了解淀粉酶的催化能力，以及在食品加工、医药和生物技
术等领域中的应用潜力。
酶的国际单位名词解释
酶的国际单位名词解释酶是生物体内的一种特殊的蛋白质，它能够催化生物体内的化学反应，是生命活动中不可或缺的一部分。
酶的活性是用酶的国际单位（International Unit，IU）来表示的。
那么，什么是酶的国际单位呢？酶的国际单位定义酶的国际单位是国际酶学联合会（International Union of Biochemistry and Molecular Biology，IUBMB）所规定的一种用于表示酶活性的单位。
酶的活性是指酶催化生物体内化学反应的能力，是酶的重要性能之一。
酶的国际单位是用来标准化酶的活性测量方法，以便于不同实验室之间的比较和结果的可靠性。
酶的国际单位计算方法酶的国际单位的计算方法是基于酶催化反应所产生的化学物质的数量。
具体来说，酶的国际单位是在一定条件下，酶所催化的化学反应中，产生1微摩尔的产物的酶活性。
这个计算方法可以用以下公式表示：1 IU = 1微摩尔/min ×酶反应时间（min）×反应液体积（ml）/ 反应物的摩尔浓度其中，酶反应时间是指酶催化反应的时间，反应液体积是指反应液的体积，反应物的摩尔浓度是指反应物在反应液中的浓度。
通过这个计算方法，可以快速、准确地测量酶的活性。
酶的国际单位的应用酶的国际单位的应用非常广泛。
在生物制药、生物技术、医学诊断等领域中，酶的活性是非常重要的指标之一。
通过测量酶的活性，可以判断酶的质量，评估酶的纯度和活性，以及进行酶的定量分析。
此外，酶的国际单位还可以用于比较不同酶的活性。
由于不同酶的结构和催化机理不同，它们的活性也会有所不同。
通过使用酶的国际单位，可以比较不同酶的活性，从而评估它们的催化效率和特性。
总结酶的国际单位是一种用于表示酶活性的单位，是国际酶学联合会所规定的标准化酶活性测量方法。
通过测量酶的活性，可以评估酶的质量和纯度，进行酶的定量分析，以及比较不同酶的活性。
酶的国际单位的计算方法是基于酶催化反应所产生的化学物质的数量，是一种快速、准确的测量方法。
酶活力单位
比活力
比活力
酶的比活力（specific activity）：是指每毫克质量的蛋白质中所含的某种酶的催化活力。是用来度量酶 纯度的指标。是生产和酶学研究中经常使用的基本数据。
转化数
转化数
酶的转化数(Kcat)：在单位时间内每一活性中心或每分子酶所能转换的底物分子数。生产中并不常用。
测定方法
测定方法
终点法 动力法 紫外可见分光光度法 荧光分光光度法 酶偶联法 电化学法
谢谢观看
Hale Waihona Puke 酶活力单位酶活力的度量单位
01 单位
03 转化数
目录
02 比活力 04 测定方法
基本信息
酶活力的度量单位。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件） 下，在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
单位
单位
酶活力单位（U，active unit） 酶活力单位：用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。 1961年国际酶学会议定义酶活力国际单位，规定为：在特定条件下，1分钟内转化1微摩尔底物，或者底物 中1微摩尔有关基团所需的酶量，称为一个酶活力国际单位IU。 1972年，国际酶学会议又规定的一个酶活力单位是Kat，规定为：在最适条件下，1秒钟能使1摩尔底物转化 的酶量。Kat和IU的换算关系：1 Kat=6×107IU， 1IU=约16.67n Kat。
抑肽酶 含量单位
抑肽酶含量单位
抑肽酶是注射剂，每支规格有一万、五万和十万还有50万单位，抑肽酶适应症和用法。
第一，用来治疗急性胰腺炎，一到两天是每天八万到十二万个单位，缓慢静脉注射，维持量是两万到四万个单位，静脉滴注。
第二，纤维蛋白溶解引起的出血，立即静脉注射八万到十二万个单位，之后每2小时一万个单位，直到出血停止，抑肽酶是具有广谱蛋白酶抑制作用，能够抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶、纤维蛋白酶等等，注射速度过快的时候可以有恶心、呕吐、发热、血管痛等的表现，多次注射可导致静脉炎，使用之前要做过敏实验。
天冬氨基酸转移酶正常标准
天冬氨基酸转移酶正常标准Alanine aminotransferase (ALT) is an enzyme found mainly in the liver and kidneys. It plays a role in the breakdown of proteins and the production of energy. The normal range for ALT levels in the blood is between 7 and 56 units per liter (U/L). If the level of ALT in the blood is higher than normal, it may indicate liver damage or disease.天冬氨基酸转移酶（ALT）是一种主要存在于肝脏和肾脏的酶。
它在蛋白质的分解和能量的产生中起着作用。
血液中ALT水平的正常范围在7到56单位/升（U/L）之间。
如果血液中ALT水平高于正常值，可能表示肝脏损伤或疾病。
There are several reasons why the level of ALT may be elevated. One common cause is excessive alcohol consumption, which can lead to alcoholic liver disease. Other potential causes include hepatitis, drug-induced liver injury, obesity, and certain genetic conditions. It's important to identify the underlying cause of elevated ALT levels in order to address any related health issues.ALT水平升高可能有几个原因。
tet酶定义
我们来总结一下tet酶的重要性和应用前景。tet酶作为DNA去甲基化修饰的关键酶类，具有广泛的生物学意义和潜在的临床应用前景。研究表明，通过调控tet酶的活性和功能，可以实现对基因表达的精准调控，为治疗肿瘤、神经系统和发育相关疾病提供新的策略和手段。未来，随着对tet酶的深入研究和技术的不断创新，相信将会揭示tet酶在生命科学领域中的更多奥秘和应用潜力，为人类健康和生物技术领域的发展带来新的希望和机遇。
第三篇示例：
tet酶是一类重要的酶，是一种可以将异构体转化为另一种异构体的酶。tet酶在细胞中起着至关重要的作用，对细胞内的生物化学过程具有重要的调控作用。
tet酶的名称来源于Diels-Alder酶，它是一类催化Diels-Alder反应的酶，在生物学中表现出特殊的功能。tet酶在细胞中通过促进起源DNA的特殊骨架构建，从而调控DNA的复制与修复。tet酶还可以催化DNA中的氧化反应，从而调控DNA的甲基化程度。
tet酶的结构也是我们需要了解的重要内容。tet酶主要包含两个保守的结构域：C-末端亲本结构域（CTD）和N-末端亲本结构域（NTD）。CTD结构域具有氧化活性，主要负责DNA基因去甲基化修饰的反应过程，而NTD结构域则与DNA序列的结合和甲基化修饰有关。tet酶的活性中心含有铜离子和亚铁离子，这些金属离子能够促进tet酶对DNA碱基的氧化反应，从而实现DNA去甲基化修饰。
微生物酵素美白抗衰老功效研究
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触，由酶催化造成变色的作用。 意义:
利: 茶叶、可可豆 不利: 影响食品色泽和风味。
7.4.1 机理
7.4.2 控制
1.4.1 机理
什么酶？
多酚氧化酶
什么底物？ 酚类物质
什么产物？ 氧化成醌再聚合成褐色物。
此酶的特性？ 需氧，高热酸性可抑活。
白质含水量为0.2g/g蛋白质时，酶开始显示催化活性，当水合程度达到0.4g/g蛋白质时，在整个酶 分子的表面形成单分子水层，此时酶的活性提高，当含水量为0.7g/g蛋白质时，溶菌酶活性达到 极限，这样才能保证底物分子扩散到酶的活性部位。 β-淀粉酶在aW0.8(～2%水含量)以上才显示出水解淀粉的活力，当水活性aW为0.95(～12%水含量) 时，酶的活力提高15倍。 (图6-13)。
在底物浓度充足、 反应条件适宜时， 反成应正速比度。与酶浓度
R e la tiv e A c tiv ity (% )
1.2.1.3. 温度的影响
100 80
60
40
• 大多数酶都有一个最适温度。 • 在最适温度条件下，反应速度
20
0 10 20 30 40 50 60 70 80 90 Tem perature OC
图6-13 水分活度对酶活力的影响 ○ 磷酸酯酶催化卵磷脂水解 ● β-淀粉酶催化淀粉水解
可以得出如下结论：
①食品原料中水分含量低于1%～2%才能抑制酶的活力； ②采用有机溶剂替代部分水的方法，测定酶促反应所需要的含水量，例如，以能与水混溶
的甘油替代水，使混合溶剂中水含量为75%，此时脂肪氧合酶和过氧化物酶的活力减少， 当水分含量减少至20%和10%时；二者的酶活力降低至0(6-14图) ，甘油的粘度和特殊 效应可能会影响酶的活力； ③对于疏水性较强的酶，例如脂肪酶可以用与水不混溶的有机溶剂替代水讨论不同水分含 量对酶活力的影响。以脂肪酶催化三丁酯转移至各种醇中为例，将“干”的脂肪酸颗粒 （0.48%水含量），分别悬浮于含水量为0.3％、0.6％、0.9％和1.1%（W/W）的正 丁醇中，其初始反应速率分别为0.8、3.5、5和4μmol酯转移/h·100mg脂肪酶。因此， 猪胰脂肪酶在0.9%水分含量时具有最大的催化酯转移速率。
反应机理小结：主要是酚酶催化酚类物质 形成醌及其聚合物的结果。
什 么 产 物
与 机 制
Machanism of Enzymic Browning
植物中的酚类物质在酚酶及过氧化物酶的催化下氧化成醌，醌再进 行非酶促反应生成褐色的色素。
果蔬酶促褐变机理及酶促褐变抑制研ห้องสมุดไป่ตู้进展
PPO的酶促褐变问题已经研究了一个多世纪，很多问 题依然悬而未决，如：褐变机理［3］。
五、 食品加工中的酶制剂 六、酶在食品分析中的应用
一、酶的分离纯化与活力测定
1、酶的分离纯化
纯度：研究酶的结构、功能、生物学作用和理化性质，对酶进行鉴 定，必须采用纯酶，作为生化试剂和药物酶对酶的纯度要求也高。
分布：根据酶在体内作用的部位，可以将酶分为胞外酶和胞内酶两 大类。胞外酶易于分离，而胞内酶存在于细胞内，必须破碎细胞才 能进行分离。根据酶是蛋白质这一特性，可采用提纯蛋白质的方法 进行分离纯化。
最大。一方面是温度升高，酶促反应速度加快。
另一方面，温度升高，酶的高级结构将发生变化
或变性，导致酶活性降低甚至丧失。
• 因此，酶促反应的最适温度 高 于酶活力的最适 温度。
1.2.1.4. pH 的影响
在一定的pH 下, 酶具有最 大的催化活性, 通常称此pH 为最适 pH。
1.4 酶促褐变
Enzymic Browning
1.5 酶在食品加工中的应用
1.5.1食品加工中常用 的酶
1.5.1.1水解酶类 （1）淀粉酶 （8）果胶酶 （10）蛋白酶
1.5.2酶在食品加工中的 应用
1.5.1.1淀粉加工 1.5.1.3水果加工 1.5.1.5肉蛋鱼类加工
1.6 酶的研究新方法与分析新技术
一、酶的分离纯化与活力测定 二、酶的催化反应动力学 三、酶在食品中的作用 四、食品加工中的固定化酶
活性温度等条件：酶是生物活性物质，在提纯时必须考虑尽量减少 酶活力的损失，全部操作需要在低温下进行。一般在0～5℃范围， 当用有机溶剂分级分离时应在-15℃～-20℃进行。在抽提溶剂中加 入EDTA可螯合重金属，以防止酶失活；对于含-SH的酶蛋白，需要 加入少量巯基乙醇防止-SH氧化。干燥常采用真空冷冻干燥，以减少 酶活的损失。酶制品在一般在-20℃以下低温保存。
酶活力（enzyme activity)就是酶催化能力，用酶 催化反应的速度来表示。
在25℃及其他酶最适条件下，在1min内1μmol 的底物转化为产物的酶量称为 A 。
单位时间内催化反应生成产物的量称为 C 。 每毫克酶蛋白含有的酶活力单位 B 。
A酶的国际单位（IU） B比活力 C酶活力单位
1.2 酶的反应动力学 P240
7.2.1 专一性机制:
诱导契合学说
7.2.2 高效性机制:
降低反应活化能
7.2.3 影响酶促反应速度的因素
1.2.1影响酶促反应速度的因素
1，底物浓度的影响
在低底物浓度时, 反应速 度与底物浓度成正比。
当底物浓度达到一定值， 几乎所有的酶都与底物结 合后，反应速度达到最大
值（Vmax），此时再增
加底物浓度，反应速度不 再增加。
此曲线符合米氏方程
R a te o f R e a c tio n (v )
100
80
60
40
20
0 0 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20 C oncentration of Substrate(um ol/L)
1.2.1.2 酶浓度的影响
控制果蔬的酶促褐变，提高果蔬的营养价值和外观 品质是人们长期关注的问题。理化方法虽然在一定程
度上控制PPO活性，但果蔬的感官品质、营养被破坏。 利用反义RNA技术、DNA杂交、PCR扩增技术和转基 因技术修饰和控制转基因植株中多酚氧化酶基因的表 达，成为多酚氧化酶控制活性的新手段。利用X-射线 结晶和定位诱变将揭开活跃位点的复杂机理
二、酶的催化反应动力学
（一）、底物浓度的影响 ; (二)、pH对酶反应速率影响;（三）、温度对酶 反应速率的影响;（四）、酶浓度对酶反应速率的影响 （五）、水活性对酶活力的影响
酶与蛋白质一样，反应速率受水活性的影响，只有酶的水合作用达到一定程度时 才显示出活性。例如溶菌酶的水合作用已由红外光谱和核磁共振谱得到证实，当溶菌酶中蛋