六、主链构象与侧链构象

主链构象
• １主链构象的结构单元
• α -螺旋：是蛋白质中最常见的一种构象，是由Pauling等 根据α 角蛋白的X射线衍射图谱提出的。特征如下： 1. 多肽链α 碳原子为转折点，以肽链平面为单位，通过 两侧结合键的旋转，形成稳定的右手螺旋。 2. 每圈螺旋有3.6个氨基酸残基，螺距约为0.54nm，每个 氨基酸残基围绕螺旋中心轴转100°，上升 0.15nm(3.6×0.15nm＝0.54nm)。
β 发夹(β Hairpin) 是近年来发现的普遍存在于球蛋 白中的一种结构。它是由 一条构象伸展的多肽链弯曲， 彼此靠近并呈反向平行的发夹状结构，包含10或11个氨基 酸残基，两条等长的肽段依靠1～6个氢键连接。 Ω பைடு நூலகம்(Ω Loop) 是由6～16个氨基酸残基卷曲形成的Ω 形结构。环的主链形成 一个内部空腔，并由环上氨基酸 残基的侧链包裹，形成紧密的球状结构。 无规卷曲 （Random coil） 主链上没有规则的卷曲。所 谓无规卷曲 只对构象而言，就性质来说，这种构象也是 蛋白质表现生物活性所必需的一种结构形式，是蛋白质构 象多样化和个性化的重要基础。
• 不同蛋白质中α 螺旋结构所占比例有差别，如原肌球蛋白 分子中几乎100%的右手α 螺旋；在肌动蛋白中几乎不存在 α 螺旋。
β - 折 叠 ： 又 称 β 折 叠 片 (β Pleated sheet) 或 β 构 象(β Conformation)，也是蛋白质中最常见的一 种主 链构象，大量存在于丝心蛋白和β 角蛋白中，并广泛存 在于球蛋白中。β 折叠是一种比α 螺旋更稳定的结构 形式，是由两条或多条几乎完全伸展的肽链，或一条肽链 的若干肽段，借助链间氢键形成的折叠片层结构，其中的 每一条链称为一个β 折叠股(β strand)。α -C原子处 于折叠的角上，与之相连的R侧链则交替地出现在片层结 构的上下方，并与片层垂直。 折 叠 有 两 种 型 式 ： 一 种 是 平 行 式 （parallel），另一种是反平行式（antiparallel）。
5.各氨基酸残基侧链R基团均伸向螺旋外侧。Ｒ基团 的大小、荷电状态及形状均对α -螺旋的形成及稳 定有影响。
6.α -螺旋有左手和右手螺旋两种，天然蛋白质的绝大多数 都是右手螺旋，但是主链可以存在局部的左手α -螺旋， 并使主链的方向发生改变，从而形成复杂的构象。由于 Gly没有对称的α -碳原子，这种左手α -螺旋多数由Gly参 与形成。
• 3. 相邻两螺旋之间形成链内氢键，其方向与螺旋轴大致 平行。氢键是由每个肽基的C=O与其前面第3个肽基的N-H 之间形成的，由氢键封闭的环是13元环。在肽段中近N端 的前三个亚胺基上的氢和其C端的最后三个羰基上的氧原 子都不参与氢键的形成，因此，一些蛋白质肽链的N端和C 端不易形成α 螺旋。
4.肽段中近N端的前三个亚胺基上的氢和其C端的最 后三个羰基上的氧原子都不参与氢键的形成。两 端不易形成α -螺旋。
β 转角(β -Turn) :是出现在多肽链180°回折处的特殊结 构。由4个氨基酸残基构成，第一个残基的羰基与第4个残 基的酰胺基形成氢键。 β 转角常位于蛋白质分子表面，多数由亲水氨基酸残基组成。 • β -转角的意义在于其改变肽链的走向,在球蛋白中尤为重 要。 β -转角常位于蛋白质表面，多数由亲水性氨基酸残 基组成。在β -转角中经常存在Gly和Pro。 Gly没有Ｒ侧 链，二面角有很大的灵活性。 Pro可破坏α －螺旋结构便 于转角的形成。
侧链构象
• 多肽链氨基酸残基的R侧链之间，或与主链骨架及水分子 之间可借助一些共价键相互作用，从而影响主链的构象。
在水溶液中由于 与水分子的相互作用等原因，可行成亲水
区和疏水区，这些区域往往与蛋白质的功能有一定联系，
并在稳定蛋白质空间构象中发挥作用。
1 疏水区：多肽链中具有非极性侧链的氨基酸，如Leu Ile Val等，其R侧链有避开水的趋势，当许多这类非极性侧链 聚集在蛋白质分子内部时便形成疏水区。肌红蛋白分子中 有一疏水空穴，血红素分子，疏水环境对保证分子中的Fe 2+与O 的可逆结合至关重要 2 2 亲水区：氨基酸的极性R侧链趋向于分布在蛋白质分子表 面球蛋白的构象并增加蛋白质的水溶性。在一些蛋白质中， 几个亲水氨基酸侧链形成的亲水区与蛋白质的功能有密切 关系，如酶的活性中心常存在Ser His Cys等具有极性R侧 链的氨基酸残基，它们直接参与酶的催化作用。