药学综合一710 生物化学常考名词解释、选择题和大题整理

名词解释总结：
1、结构：
二级结构：多肽链主链骨架中若干肽单位，各自沿一定轴盘旋或折叠，以氢键为主要次级键形成有规则的构象，α螺旋，β折叠，β转角和无规线团。

DNA双螺旋结构：由两条反向平行的多核苷酸链共同围绕中心轴盘旋形成双螺旋结构，两条链碱基互补，靠氢键维系。

戊糖和磷酸在外，碱基在内。

α螺旋：蛋白质中多个肽平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链主骨架沿中心轴盘旋成稳定的α螺旋构象。

第一个氨基酸残基亚基和第四个氨基酸残基羰基形成氢键维持构象。

三叶草结构：tRNA二级结构。

由DHU环、反密码环，TφC、额外环和氨基酸臂组成。

反密码环用于碱基配对辨认mRNA,并运输其到正确位置。

超二级结构：多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此作用，形成有规则的二级结构聚集体，有αα、βββ、βαβ。

结构域：较大分子蛋白质中，多肽链上相邻超二级结构互相作用，进一步折叠形成一个或多个相对独立的三维实体。

回文结构：DNA中脱氧核苷酸排列顺读和倒读意义是一样的，脱氧核苷酸以一个假想轴成180°旋转对称。

帽子结构：mRNA5端特殊结构有7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸，
2、性质：
等电点：蛋白质表面净电荷为0的时候的PH
蛋白质变性：理化因素使得蛋白质空间结构改变但不是肽键断裂，发生的使蛋白质理化性质改变。

核酸变性：理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使得核酸分子空间结构改变，引起理化性质改变。

增色减色效应：在变性时，克原子磷消光系数e(p)显著升高，是增色效应。

在一定条件下核酸复性时，e（p）又回到原来水平是减色效应。

溶解温度：DNA热变性时，e（p）值达到二分之一时的温度称为溶解温度，Tm表示。

核酸杂交：将不同来源的DNA热变性，冷却，复性，在复性过程中，DNA在某些区域有相同的序列，则会相连形成杂交DNA分子，与RNA也会发生杂交。

3、酶：
竞争性抑制：抑制剂I和底物S竞争酶E的一个结合部位，Km增加。

非竞争性抑制：抑制剂I和底物S同时与酶E不同部位结合，I会影响Vmax降低
米氏方程和Km：米氏方程是根据酶反应中间复合物学说推到出来的一个方程，反应底物与酶反应速率之间的关系。

v=Vmax[S]/（Km+[S]）。

Km为米氏常数。

诱导契合学说：酶分子和底物是动态契合的，当酶分子与底物接近时，酶蛋白受到底物分子的诱导，构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在此基础上互相契合反应。

诱导酶：当细胞中加入特定诱导物质而产生的酶。

变构酶：除了具有结合底物的活性中心外，还有一个能结合调节物的变构中心，使得变构物能调节酶的作用。

变构效应：调节酶分子中变构中心集合引起酶蛋白的构象变化，使酶活性中心对底物结合与催化作用受到影响，调节没反应速度。

辅酶：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与蛋白质结合疏松，可以透析去除
辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与蛋白质结合牢固，
酶活力：指酶催化一反应的能力。

酶活性中心：酶与底物结合并发挥作用的部位。

一般在酶分子的表面或裂隙中，活性中心有两个功能部位，一个是结合部位，决定酶的专一性，另一个是催化部位，具有催化能力。

同工酶：催化相同化学反应的不同分子结构的酶。

固定化酶：借助物理化学方法把酶束缚在一定空间并仍然具有催化活性的酶制剂。

酶固定化后稳定性增加，易于从反应中分离，便于控制反应速度。

核酶：具有生物催化活性的RNA，功能是切割剪接RNA。

限制性内切酶：能识别并水解外源性DNA的核酸内切酶，有专一性，能识别DNA特定位点，将DNA两条链都切断，形成粘性末端或平段末端。

4、能量：
生物氧化：物质在体内的氧化分解。

线粒体内的氧化伴有ATP生成，释放CO2，线粒体外不伴有ATP生成，主要是物质代谢，生物转化有关。

呼吸链：代谢物分子中脱氢之后，经过一些列中间体传递，最终与氧结合为水的全部体系。

NADH——FMN（FADH2）——CyQ——Cyb——Cyc1——Cyc——Cyaa3——O2
解偶联剂：抑制ATP形成，并不抑制电子在呼吸链的传递的物质，使得能量变为热能而不产生ATP。

底物水平磷酸化：底物被氧化过程中，产生某些高能磷酸化合物中间产物，通过酶作用生成ATP。

氧化磷酸化：电子从NADH或者FADH2经过呼吸链传递给氧形成水的时候，伴有ADP转化为ATP的过程。

磷氧比值P/O：每消耗一摩尔氧原子需要消耗的无机磷摩尔数。

5、物质代谢：
TAC循环：三羧酸循环，又称柠檬酸循环。

是乙酰辅酶A与草酰乙酸，形成柠檬酸、异柠檬酸、α酮戊二酸、乙酰琥珀酸辅酶A、琥珀酸、延胡索酸、苹果酸、草酰乙酸的循环，其中柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α酮戊二酸脱氢酶是限速酶，异柠檬酸——α酮戊二酸——琥珀酰辅酶A是两个脱羧过程，生成3个ATP，琥珀酸——延胡索酸、苹果酸——草酰乙酸是两个脱氢过程，前者生成FADH2，生成2个ATP，琥珀酰辅酶A——琥珀酸生成1个ATP。

Cori循环：糖酵解生成的乳酸，由于肌肉组织糖异生的活性很小，所以乳酸经过细胞膜弥散进入血液，由血液传递至肝脏，肝脏内糖异生成为葡萄糖，再进入血液被利用。

一分子乳酸循环消耗3ATP。

柠檬酸-丙酮酸循环（脂肪酸合成）：乙酰CoA在线粒体内生成后，需要运输到线粒体外参与合成脂肪酸。

乙酰CoA与草酰乙酸生成柠檬酸后，穿出线粒体膜，柠檬酸裂解为草酰乙酸后释放出乙酰CoA，进一步还原为苹果酸，最终生成丙酮酸，穿梭回线粒体内，丙酮酸在羧化酶作用下变为草酰乙酸完成循环过程。

糖异生：非糖物质如丙酮酸、甘油、乳酸等转变为葡萄糖或糖原的过程。

磷酸戊糖途径：6磷酸葡萄糖经过6磷酸葡萄糖脱氢酶作用，生成6磷酸葡萄糖酸，进一步生成磷酸戊糖和NADPH的过程。

脂肪酸β氧化：线粒体脂肪酸氧化酶作用下，酯酰辅酶A进行氧化循环，每次的氧化都是在酯酰辅酶A的β碳原子进行，每次释放出一个乙酰辅酶A，原来的酯酰辅酶A是去两个碳原子，如此不断循环。

尿素循环：鸟氨酸循环，是肝脏合成尿素的途径。

鸟氨酸+NH3+CO2——氨基甲酰磷酸——
瓜氨酸+天冬氨酸——精氨酸代琥珀酸——精氨酸—精氨酸酶—尿素+鸟氨酸。

蛋白质互补作用：将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提高其营养价值的作用。

一碳单位：某些氨基酸在代谢过程中分解生成含有一个碳原子的活泼化学基团，包括甲基、亚甲基甲酰基、羟甲基等。

酮体：脂肪酸在肝脏氧化时的中间产物，包括乙酰乙酸、β羟基丁酸、丙酮
脂肪动员:脂库中贮存的脂肪一部份由脂肪酶水解为脂肪酸和甘油。

必需氨基酸：缬异（亮）苯蛋（甲硫）色苏赖Val、Ile、Leu、Phe、Met、Trp、Thr、Lys
碱性(胰蛋白酶)：赖精组Lys、Arg、His、
酸性（胃蛋白酶）：天冬谷Asn Glu
芳香（糜蛋白酶）：酪色苯Tyr、Trp、Phe
必需脂肪酸：人体必不可少的，只能由食物提供的。

有亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸、鱼油五烯酸(EPA)、二十二碳六烯酸（DHA）
NADH穿梭：苹果酸—天冬氨酸穿梭和α磷酸甘油穿梭两种。

α磷酸甘油穿梭:主要在脑和骨骼肌，生成36ATP。

NADH在α磷酸甘油脱氢酶作用下，磷酸二羟丙酮还原为α磷酸甘油，进入线粒体内膜后，被线粒体内膜上的α磷酸甘油脱氢酶催化重新生成磷酸二羟丙酮和FADH2,进入琥珀酸氧化呼吸链。

磷酸二羟丙酮—α磷酸甘油脱氢酶—α磷酸甘油
苹果酸-天冬氨酸穿梭：主要在心脏和肝脏，生成38ATP。

NADH在苹果酸脱氢酶作用下，草酰乙酸还原为苹果酸，后者通过α酮戊二酸载体进入线粒体，在苹果酸脱氢酶作用下，生成草酰乙酸和NADH。

草酰乙酸—苹果酸脱氢酶—苹果酸（α酮戊二酸载体）
联合脱氨作用：由转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的谷氨酸氧化脱氨基作用联合进行，或者与AMP循环联合进行，成为联合脱氨作用，是主要的脱氨方式。

转氨基作用：由转氨酶催化，将α氨基酸氨基转移到α酮酸的酮基位置，生成相应的α氨基酸，原来的α氨基酸变为α酮酸。

6、遗传中心法则：遗传基因通过DNA自我复制，传递到子代DNA分子上，在后代个体发育中，遗传信息又可以从DNA传递到RNA合成特异蛋白质，使后代表现出秦代相似的遗传特征。

半保留复制：双链DNA的复制方式，双螺旋解开形成两个单链，各自为模板合成新的链，子代DNA中都有一条亲代链。

基因表达：DNA进行转录与翻译，并最终表达为蛋白质分子的过程。

逆转录：以RNA为模板合成DNA的过程，是RNA病毒复制的形式。

遗传密码：由三个核苷酸组成的，决定蛋白质氨基酸排列的密码子。

拓扑异构酶：可以将DNA中一条或者两条链切断，松开超螺旋后再将DNA连接起来，避免出现链的缠绕。

操纵子：几个与功能相关的调控结构基因和其调控区组成的基因表达单位，
乳糖操纵子：大肠杆菌乳糖操纵子是大肠杆菌DNA一个特定区段，由调节基因I，启动基因P，操纵基因O和结构基因Z、Y、A组成，分别编码β-半乳糖苷酶、半乳糖苷通透酶、乙酰基转移酶。

冈崎片段：DNA复制的时候新链方向为5-3，当复制的模板链为5-3的时候，必须随着复制叉打开，一小段一小段的合成新链，这些小片段就是冈崎片段。

单核苷酸多态性：由单个核苷酸变异引起的DNA序列多态性，是人可遗传的变异中最常见的一种。

多顺反子：原核细胞多种mRNA由不编码蛋白质序列链接起来的，这样一条mRNA含有合成几种蛋白质的信息。

引物酶：合成一小段RNA，用来引导DNA聚合酶起始DNA的合成
端粒酶：细胞中负责端粒延长的酶，
核糖循环:构成核糖体的大小两种亚单位，在蛋白质合成的时候会合，在合成结束后有分开。

分子伴侣：一类特殊的蛋白质，在细胞中防止新生成的肽链错误的折叠聚合，并且能够促进肽链快速折叠成为正确的构型，成为具有完整结构和功能的蛋白质
7、分离纯化：
蛋白质印迹法：利用SDS-聚丙酰胺凝胶电泳法
亲和层析：利用共价键连接特特异的配体层析介质对蛋白质进行分离，根据性质的不同蛋白质能特异结合配体从而达到分离效果。

离子交换层析：用固定的带有带电基团的聚合树脂或者凝胶层析柱分离离子化合物的层析法凝胶过滤层析：分子排阻层析法，根据分子大小进行分离的原理
8、药物相关：
洛伐他丁：选择性HMG—CoA还原酶抑制剂，抑制肝脏合成胆固醇，降低总胆固醇作用。

抗代谢药物：微生物生长需要生长因子，利用与生长因子结构相似的物质干扰机体的正常代谢，达到抑制微生物生长的目的。

转基因药物：通过将外源性遗传信息转移到DNA中进行重组，进而生产出来的药物
RNA干涉：由双链RNA诱导，同源mRNA降解的现象。

DNA重组：DNA分子间或内部遗传信息重新组合。

基因工程药物：DNA重组技术生产出来的药物，主要有分离、制备、体外剪切、充足、扩增、表达与产物纯化的过程。

生物技术药物：以DNA重组技术生产的蛋白质、多肽、酶、激素、疫苗、单克隆抗体和细胞生长因子等药物。

生物药物：利用生物体、生物组织，综合应用生物学、生物化学、微生物学、免疫学、物理化学和药学等原理方法制造的用于预防、治疗、诊断的药品，主要有基因重组多肽、蛋白类，基因药物，天然生物药物，合成与部分合成生物药物等。

单克隆抗体：由一个杂交瘤细胞及其后代产生的抗体，有单一、特异和纯化的特点。

多克隆抗体：用抗原免疫动物后获得的免疫血清，是由于不同克隆的B细胞针对不同抗原决定簇产生的。

9、糖
粘多糖：含氮的不均一多糖，化学成分为糖醛酸和氨基己糖，还有含有硫。

透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。

10、疾病：
蚕豆病：由于缺乏6磷酸葡萄糖脱氢酶，使得还原型谷胱肽缺乏，不能保护红细胞膜完整性。

酮血症：酮体的生成与利用是去平衡，肝脏产生过多的酮体进入血液，肝脏外来不及氧化利用酮体。

分子病：由于基因突变导致的蛋白质一级结构发生改变，使得蛋白质生物活性和功能改变。

Lesch-Nyhan综合征：由于基因缺陷导致的次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）完全缺失，导致的患儿在二三岁时候自毁容貌的症状。

选择题总结：
1、氨基酸、蛋白质：
等电点计算：pH=p(K1+pK2)/2酸pH=p(K2+pK3)/2碱
测定蛋白质含量和分离方法原理：凯氏定氮法、双缩脲法、福林酚法、考马斯亮蓝法
结构稳定的键及影响因素：一肽键，二氢键，三次级键疏水键，四次级键氢键疏水键盐键范德华力
氨基酸解离分析:负电荷，正极移动pI<pH<pI正电荷，向负极移动
Tm:GC含量与Tm正比
分离纯化原理：
凝胶层析：蛋白质大小
等电聚焦：pH梯度分离
电泳：不等于等电点是带电，通过向正负极移动
离子交换：蛋白质两性游离，在特定pH。

阴离子交换层析，负电量小的蛋白质先洗脱。

2、疾病原因
缺铁性贫血:缺铁影响血红蛋白合成
溶血性贫血，黄疸：红细胞过度破坏引起的
巨幼红细胞性贫血：缺乏红细胞成熟因素，叶酸，B12
再生性障碍性贫血：骨髓干细胞，造血微循环损伤，免疫机制改变
地中海贫血：遗传性溶血性贫血，珠蛋白基因缺陷使血红蛋白中几种珠蛋白链不能合成
3、酶
酶活力：一个酶活力单位是在25℃下1min内转化1μmol底物的酶量
比活力：1min内1mg酶蛋白在25℃下转化的底物微摩尔数。

测量酶纯度
Km：对于给定的反应，酶促反应起始速度达到最大反应速度一半时候的底物浓度
Km计算：v=Vm[S]/(km+[s])
竞争性抑制，非竞争性抑制剂：Km+-Vmax--
4、代谢：
限速酶：代谢通路催化反应速度最慢的酶，不单影响速度，还可以改变代谢方向
转运种类：被动转运，简单扩散，虑过。

主动转运
糖有氧无氧氧化：
无氧：Glu—丙酮酸—乳酸—乙醛（乙醇）+乙酰辅酶A（有氧氧化）
有氧：Glu—丙酮酸（细胞液）丙酮酸—乙酰辅酶A—TAC（线粒体）
磷酸戊糖：6磷酸葡萄糖—6磷酸葡萄糖酸—5磷酸核糖
生化大题总结
一、如何利用基因工程方法设计蛋白质药物？
答：基因指导蛋白质合成，通过基因重组方法设计蛋白质药物。

二、蛋白质二级结构，主要包括哪几种，各种的结构特点？
答：蛋白质二级结构是指多肽链主链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘旋或折叠，以氢键为主要次级键形成有规则的构象。

有α螺旋，β折叠，β转角。

α螺旋：每圈3.6个氨基酸，螺距0.54.肽键羰基氧与第四个氨基上的氢键形成氢键
β折叠：肽键按层排列，依靠相邻碳链上的羰基和氨基形成氢键维持结构。

β转角：肽链回折180°，四个氨基组成，第一个氨基羰基氧与第四个氨基形成氢键。

三、蛋白质变性的本质和特征及运用
答：蛋白质变性是理化性质使得蛋白质分子空间构想发生改变或破坏，倒是生物活性丧失和理化性质改变。

其本质是破坏了形成稳定蛋白质空间分子构象的次级键。

有生物活性丧失、某些理化特征改变的特征。

应用：某些食品蛋白变性后，分子结构松散，易于被蛋白酶水解，便于消化；通过紫外、酒精、高温高压等使得细菌蛋白质变性而死亡；
四、核酸杂交技术基础是什么，有哪些应用价值？
答:来源不同的DNA或RNA样品放在一起，热变性后缓慢冷却，利用碱基互补原理，将这些不同来源的核酸分子结合形成双链。

其技术基础是需要种属比较近的五种才有可能形成。

五、简述蛋白质一、二、三、四级结构
答：
一、组成蛋白质的不同种类和数量和氨基酸排列顺序
二、多肽链主链骨架上肽单位之间沿着一定的轴向盘旋折叠，形成α折叠、β折叠和β转角。

次级键是氢键
三、具有二级结构、超二级结构或结构域的一条多肽链，由于其顺序上较远的氨基酸残基链相互作用，进而更广泛地盘曲折叠，形成包括了主链和侧链在内的空间排列，形成的三维空间结构
四、亚基，每条具有一二三级结构的肽链为一个亚基。

五、有两个或两个以上的亚基间互相作用，彼此以非共价键的方式连接而形成更复杂的构象。

六、固定化酶概念、优点和制备方法
答：固定化酶是用物理化学方法将酶束缚在一定空间内，并且仍然具有酶的催化活性的制剂。

优点：稳定性提高；可以反复使用，提高效率讲题成本；有一定的机械强度，可以进行连续自动化反应，适用于工业化；极易分离产物，简化了纯化工艺。

制备方法：吸附法、共价法、交联法和包埋法。

七、酶的活性中心和必须基团及其关系
答：酶活性中心是与底物结合并发挥作用的部位。

必须基团有活性中心内的必须集团和活性中心外的必须基团。

活性中心内的必须基团与底物发生作用，中心外的必须集团与维持整个
酶结构有关，间接发挥作用。

其中活性中心的必须基团还有与底物结合和催化作用两种。

八、辅酶和辅基的不同，维生素三种以上与辅酶辅机的关系，在代谢中的应用
答：辅酶，与酶蛋白结合松弛，用透析法可以将它与酶分开。

辅基则与酶蛋白结合紧密，不易去除。

硫胺素：维生素B1。

辅酶形式主要是硫胺素焦磷酸TTP。

在丙酮酸脱羧的时候，需要TTP 参与，如果缺少则丙酮酸不能脱羧，聚集血液中而引发神经炎症
核黄素：B2。

黄素单核苷FMN和黄素腺嘌呤二核苷FAD的组成。

FMN和FAD可以认为是辅基。

参与催化细胞中的氧化还原反应
吡哆醛：B6吡哆醛磷酸和吡哆胺磷酸，能催化转氨、脱羧作用。

九、丙氨酸糖异生为葡萄糖的化学过程，阐述两种血糖调节激素对糖异生作用的调节？答：丙氨酸—谷丙转氨酶—丙酮酸
丙酮酸—丙酮酸羧化酶—草酰乙酸—磷酸烯醇式丙酮酸激酶—磷酸烯醇式丙酮酸
磷酸烯醇式丙酮酸—烯醇化酶—2磷酸甘油酸—磷酸甘油变位酶—3磷酸甘油酸—磷酸甘油酸激酶—13二磷酸甘油酸—3磷酸甘油醛脱氢酶—3二磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮—1、6二磷酸果糖醛缩酶—16二磷酸果糖—果糖二磷酸酶1—6磷酸果糖—磷酸己糖异构酶—6磷酸葡萄糖—葡萄糖-6-磷酸酶—葡萄糖
A、6磷酸果糖——1、6二磷酸果糖。

26二磷酸果糖水平是肝内调节果糖分解或糖异生的主要信号
胰高血糖素通过cAMP和依赖cAMP的蛋白激酶，使得6磷酸果糖激酶2磷酸化失活，降低了细胞内的26二磷酸果糖，促进糖异生而抑制了糖分解。

胰岛素通过对抗cAMP作用，使得6磷酸果糖激酶2保持活性，增加糖的分解。

B、磷酸烯醇式丙酮酸——丙酮酸
胰高血糖素抑制26二磷酸果糖合成，减少16二磷酸果糖的生成，降低了丙酮酸激酶的活性，还可以通过cAMP使丙酮酸激酶酸化失活。

胰岛素则降低磷酸烯醇式丙酮酸激酶mRNA水平，对cAMP也有对抗作用。

十、比较糖酵解和糖异生过程
答：糖异生中三个步骤不可逆与糖酵解不同
一、丙酮酸-（丙酮酸羧化酶）-草酰乙酸—苹果酸或天冬氨酸—草酰乙酸-（磷酸烯醇式丙酮酸激酶）-磷酸烯醇式丙酮酸
二、1,6二磷酸果糖-（果糖二磷酸激酶-1）-6磷酸果糖
三、6磷酸果糖-（葡萄糖-6-磷酸酶）-葡萄糖
十一、比较原核细胞mRNA和真核细胞mRNA的结构特点
答：真核mRNA是单顺反子mRNA，大多数真核mRNA3末端都有一段长200bp的多聚糖核苷酸PolyA结构，是以无模板方式添加的，5末端有帽子结构5GPPP。

原核生物mRNA是多顺反子mRNA，3,5端没有特殊结构。

十二、比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别
脂肪酸合成：在胞浆内、由ACP为酰基载体，丙二酸单酰CoA为得到的二碳片段，氢载体是NADH，需要柠檬酸和HCO3-，有7种酶参与，消耗7个ATP和14个HADH。

脂肪酸β氧化：在线粒体内、由CoA为酰基载体，乙酰CoA是失去的二碳片段，氢载体是
FAD，NAD+，不需要柠檬酸和HCO3，4种酶参与，产生129个ATP
十三、糖在体内主要代谢途径和生物学意义
答：
A、糖在体内的代谢途径主要有糖酵解后有氧氧化和无氧氧化，还有磷酸戊糖途径，参与核酸代谢。

B、糖酵解（EMP）步骤（10步）
葡萄糖-（己糖激酶，-ATP）-6-磷酸葡萄糖
葡萄糖-6-磷酸酶
6磷酸葡萄糖-（磷酸己糖异构酶）-6磷酸果糖
6磷酸果糖-（6磷酸果糖激酶-1，-ATP）-1，6二磷酸果糖
果糖二磷酸激酶-1+ATP
1，6二磷酸果糖-（醛缩酶）-磷酸二羟丙酮—（磷酸丙糖异构酶）—3-磷酸甘油醛
2X3-磷酸甘油醛-（3磷酸甘油醛脱氢酶，NADH+H+）-1，3二磷酸甘油酸
1，3二磷酸甘油酸-（磷酸甘油酸激酶+2ATP）-3磷酸甘油酸第一次底物磷酸化3磷酸甘油酸-（磷酸甘油酸变位酶）-2磷酸甘油酸
2磷酸甘油酸-（烯醇化酶）-磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）
磷酸烯醇式丙酮酸-（丙酮酸激酶+2ATP）-丙酮酸第二次底物磷酸化
限速酶：己糖激酶、6磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶
净生成2个ATP2个NADH+H（1个进入呼吸链可生成2ATP或者3ATP）
红细胞供能，作用于胞浆
C、糖异生中三个步骤不可逆
四、丙酮酸-（丙酮酸羧化酶）-草酰乙酸-（磷酸烯醇式丙酮酸激酶）-磷酸烯醇式丙酮酸
五、1,6二磷酸果糖-（果糖二磷酸激酶-1）-6磷酸果糖
六、6磷酸果糖-（葡萄糖-6-磷酸酶）-葡萄糖
D、三羧酸循环（TAC、Kerbs循环、柠檬酸循环）
丙酮酸-（丙酮酸脱氢酶复合体+NADH+H）-乙酰辅酶A
柠檬酸、Krebs循环：
乙酰辅酶A+草酰乙酸-（柠檬酸合酶）-柠檬酸-（顺乌头酸水合酶）-异柠檬酸
异柠檬酸-（异柠檬酸脱氢酶）-α-酮戊二酸脱羧+NAD[2H]
α-酮戊二酸-（α-酮戊二酸脱氢酶复合体）-琥珀酰辅酶A脱羧+NAD[2H]
琥珀酰辅酶A-(琥珀酰辅酶A合成酶)-琥珀酸底物磷酸化GTP
琥珀酸-（琥珀酸脱氢酶）-延胡索酸+FAD[2H]
延胡索酸-（延胡索酸酶）-苹果酸
苹果酸-（苹果酸脱氢酶）-草酰乙酸+NAD[2H]
4次脱氢，3个关键酶，2次脱羧，1次底物磷酸化，生成12ATP
E、ATP浓度升高抑制磷酸果糖激酶
ATP是磷酸果糖激酶变构抑制剂，6-磷酸果糖激酶-1有两个ATP位点，意识活心中心内部催化部位，另一个是活性中心外的与变构效应结合的部位，与ATP亲和力较低，因此高浓度ATP时，使得酶变构失活。

用AMP可竞争变构结合位点，抵消ATP的抑制。

F、乙酰CoA、丙酮酸调节糖代谢速度
当生成了太多乙酰CoA的时候，积累的乙酰CoA会激活丙酮酸羧化酶，使得丙酮酸生成草酰乙酸。

而草酰乙酸根据细胞内能的高低，决定进一步参与TAC循环还是参与糖异生途径。

G、一份子葡萄糖完全代谢生成ATP的总结
1GLU
糖酵解：葡萄糖—己糖激酶—6磷酸葡萄糖-ATP 6磷酸葡萄糖—6磷酸果糖激酶-1—6磷酸果糖-ATP
3磷酸甘油醛—3磷酸甘油醛脱氢酶—1,3二磷酸甘油酸2NAD(呼吸链)+2x3ATP
+2x2ATP 1,3二磷酸甘油酸—磷酸甘油酸脱氢酶—3磷酸甘油酸+2ATP
磷酸烯醇式丙酮酸—丙酮酸激酶—丙酮酸+2ATP =6或者8个ATP
丙酮酸：丙酮酸—丙酮酸脱氢复合酶—乙酰辅酶A2NAD+2x3ATP =6个ATP
TAC：异柠檬酸—脱氢酶—α酮戊二酸2NAD+2x3ATP α酮戊二酸—脱氢酶—琥珀酰辅酶A2NAD+2x3ATP
琥珀酰辅酶A—琥珀酰激酶—琥珀酸+2GTP
琥珀酸—脱氢酶—延胡索酸2NAD+2x3ATP
苹果酸—脱氢酶—草酰乙酸2NAD+2x3ATP =24个ATP
总结:1GLU代谢完全后生成36或者38个ATP
H、胰岛素和胰高血糖素调节糖代谢机制
胰高血糖素：提升血糖，加速肝糖原分解、抑制糖酵解、加速糖异生，加速脂肪动员提升血糖水平。

通过cAMP和依赖cAMP的蛋白激酶，使得6磷酸果糖激酶2磷酸化失活，降低了细胞内的26二磷酸果糖，促进糖异生而抑制了糖分解。

抑制26二磷酸果糖合成，减少16二磷酸果糖的生成，降低了丙酮酸激酶的活性，还可以通过cAMP使丙酮酸激酶酸化失活。

胰岛素：唯一降血糖作用的激素，唯一同时醋精糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。

1、促进肌肉、脂肪组织细胞膜载体转运葡萄糖进入细胞内。

2、加速肝及肌肉的糖原合成，减少肝糖原分解。

3、加速丙酮酸氧化为乙酰辅酶，加快糖有氧氧化。

4、抑制肝内糖异生。

5、减少脂肪动员，促进肝脏肌肉利用葡萄糖。

胰岛素通过对抗cAMP作用，使得6磷酸果糖激酶2保持活性，增加糖的分解。

胰岛素则降低磷酸烯醇式丙酮酸激酶mRNA水平，对cAMP也有对抗作用。

十四、酮体的生成、利用意义
答：脂肪酸在肝脏中，β氧化生成的乙酰辅酶A为原料，HMGCoA作为合成酶，不完全氧。