海南大学生物化学复习资料

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生物化学习题汇集(最全,答案)

生物化学习题汇集(最全,答案)

生物化学习题汇集-2

目录

第一章蛋白质

第二章酶与辅酶

第三章核酸

第四章激素

第五章维生素

第六章糖代谢

第七章脂类代谢

第八章生物氧化与氧化磷酸化

第九章氨基酸代谢

第十章核苷酸代谢

第十一章物质代谢的联系与调节

第十二章 DNA的生物合成

第十三章 RNA的生物合成

第十四章蛋白质的生物合成

第十五章基因表达调控

第十六章基因重组与基因工程

第十七章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质第十八章基因与生长因子

第十九章基因诊断与基因治疗

参考文献

前言

生命科学的巨大变化源自于生物化学、分子生物学和相关学科的发展。而生物化学又是学习其他生物学科的基础,今天所有学习生物学的学生都意识到良好的生物化学基础对他们今后的学习与工作是多么重要。但是面对一个如此庞杂和深刻的生物化学知识体系,初学者常常感到茫然和困惑,系统的习题训练可以帮助和引导学生克服这种困难。因此有必要整理编排一套密切联系和反映最新生物化学教材内容的习题,供学习参考用。

由于我们学习时采用的是沈同、王镜岩的《生物化学》第三版,本习题集主要以该书为参考,同时部分参照郑集、陈均辉编著的《普通生物化学》第三版的编排结构,确定了本习题集章节内容。在习题编排上兼顾了各种题型、各个章节内容和多种思维的训练,尽可能多地涵盖了王镜岩的《生物化学》第三版的主要内容,对生物化学的学习能够起到巩固与强化的作用。

第一章蛋白质

一、单选题

1.有一混合蛋白质溶液,各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极,缓冲液的pH应该是 (D)

A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0

海南大学生物化学复习资料

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蛋白质的高级结构即蛋白质的构象问题。(构型的改变伴随着共价键的短裂和重新形成,构象的改变不需要共价键的短裂和重新形成。)

肽键C-N键介于单键和双键之间,具有部分双键性质,不能自由旋转,其中绝大多数都形成刚性的酰胺平面(由肽键周围的6个原子组成的刚性平面)结构。虽是单键却有双键性质,周边六个原子在同一平面上,前后两个a-carbon在对角(trans)

α-螺旋结构的主要特点(P53):

1)肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋,并盘绕前进。每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈;每圈间距0.54nm,即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm,旋转100°。

2)螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧;肽链上所有的肽键都参与氢键的形成,链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;

3)绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键。

侧链在a-螺旋结构中的作用:

4)* α-螺旋遇到Pro就会被中断而拐弯,因为脯氨酸是亚氨基酸。

* R为Gly时,由于Ca上有2个氢,使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很大,即刚性很小,所以使螺旋的稳定性大大降低。

* 带相同电荷的氨基酸残基连续出现在肽链上时,螺旋的稳定性降低。

β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面,R基团交替地分布于片层平面两侧。

①β-折叠分平行式(N端在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.325nm)和反平行式(N端不在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.35nm),后者更为稳定。

《生物化学》期末考试复习题及参考答案

《生物化学》期末考试复习题及参考答案

生物化学复习题

(课程代码252419)

一判断题

1、同种生物体不同组织中的DNA,其碱基组成也不同。

2、胰岛素分子中含有两条多肽链,所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成。

3、功能蛋白质分子中,只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。

4、实验证实,无论溶液状态还是固体状态下的氨基酸均以离子形式存在。

5、糖异生途径是由相同的一批酶催化的糖酵解途径的逆转。

6、蛋白质的亚基(或称为亚单位)和肽是同义词。

7、细胞色素C和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质,它们必定具有相似的三级结构。

8、最适温度是酶特征的物理常数,它与作用时间长短有关。

9、测定酶活力时,底物的浓度不必大于酶的浓度。

10、端粒酶是一种反转录酶。

11、原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet,真核细胞新生肽链N端为Met。

12、DNA复制与转录的共同点在于都是以双链DNA为模板,以半保留方式进行,最后形成链状产物。

13、在非竟争性抑制剂存在下,加入足够量的底物,酶促反应能够达到正常的V max。

14、蛋白质的变性是其立体结构的破坏,因此常涉及肽键的断裂。

15、磷酸肌酸是高能磷酸化合物的贮存形式,可随时转化为ATP供机体利用。

16、在高等植物体内蔗糖酶即可催化蔗糖的合成,又催化蔗糖的分解。

17、三羧酸循环提供大量能量是因为经底物水平磷酸化直接生成ATP。

18、多核苷酸链内共价键的断裂叫变性。

19、脂肪酸的从头合成需要柠檬酸裂解提供乙酰-CoA。

20、限制性内切酶切割的片段都具有粘性末端。

21、胰蛋白酶专一性水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键。

生物化学复习资料

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⽣物化学复习资料

第六章⽣物氧化与氧化磷酸化

(⼀)名词解释

1、⽣物氧化(biological oxidation):有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。

2、电⼦传递链⼜称呼吸链(electron transter chain ETC):指存在于线粒体内膜(原核⽣物存在于质膜)上的⼀系列氢传递体和电⼦递体,按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。

3、氧化磷酸化作⽤(oxidative phosphorylation):指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。

4、磷氧⽐(P/O ratio):指在⽣物氧化中,每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数,或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。

(⼆)问答题

1、何谓⽣物氧化?它有何特点?其作⽤的关键是什么?⽣物氧化的⽅式?

①见名词解释“⽣物氧化”;

②特点:A、活细胞内,反应条件温和;B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏;C、能量逐步释放,部分能量可被利⽤,利⽤效率较⾼;

③作⽤的关键;⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出,⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量;

④⽅式:通常为三种氧化⽅式

A:加氧:在⼀种物质分⼦上直接加氧

NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+

H2O -2H

B:脱氢:加⽔脱氢:CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH

|

OH

-2H

直接脱氢:HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOH

C:脱电⼦:-e

生物化学期末复习资料

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生物化学期末复习资料

生物化学期末复习资料

复习是一个汉语词汇,指再一次复习所有科目,尤其是自己喜欢的科目,把以前遗忘的知识记起来,重复自己在脑海中学过的东西,使对其印象更加深刻,从而使在脑海中存留的时间更长一些。下面为大家带来了生物化学期末复习资料,欢迎大家参考!

一、是非判断:

1、Edman降解反应中苯异硫氰酸(PITC)是与氨基酸的α-氨基形成PTC-氨基酸。()

2、蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。蛋白质变性后沉淀都是因为中和电荷和去水膜所引起的。()

3、如动物长期饥饿,就要动用体内的脂肪,这时分解酮体速度大于生成酮体速度。()

4、在天然氨基酸中只限于α–NH2能与亚硝酸反应,定量放出氮气。脯氨酸、羟脯氨酸环中的亚氨酸,精氨酸、组氨酸和色氨酸环中的结合N皆不与亚硝酸作用。()

5、使用诱导契合假说可以解释许多酶的催化机制。()

6、若双链DNA中的一条碱基顺序为:pCpTpGpGpApC,则另一条链的碱基顺序为:pGpApCpCpTpG。()

7、技术碳原子的饱和脂肪酸经β-氧化后全部生成乙酰CoA。()

8、增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。()

9、酶被固定后,一般稳定性增加。()

10、所有的磷脂分子中都含有甘油基。()

11、胆固醇分子中无双键,属于饱和固醇。()

12、在三羧酸循环中,琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸氧化成延胡索酸时,电子受体为EAD。()

13、蛋白质变性后,其氨基酸排列顺序并不发生变化。()

14、1mol葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸,需经一次脱氢,两次底物水平磷酸化过程,最终净生成2molATP分子。()

2023高考化学生物化学基础知识清单

2023高考化学生物化学基础知识清单

2023高考化学生物化学基础知识清单

一、基本概念和原则

1. 生物化学的定义与研究对象

2. 生物分子的组成:蛋白质、核酸、碳水化合物、脂质等

3. 生物化学反应的特点:催化、能量变化等

4. 生物体内的氧化还原反应

5. 酶的结构与功能

二、生物大分子与细胞结构

1. 蛋白质的结构与功能

a. 蛋白质的氨基酸组成与序列

b. 蛋白质的二级结构与三级结构

c. 蛋白质的功能与作用

2. 核酸的结构与功能

a. 核苷酸的组成与结构特点

b. DNA与RNA的结构与功能

c. DNA的复制与修复

3. 碳水化合物的结构与功能

a. 单糖、双糖和多糖的组成与特点

b. 糖原与淀粉的合成与降解

c. 糖类在生物体内的作用

4. 脂质的结构与功能

a. 脂肪酸与甘油的化学结构

b. 磷脂的结构与生物膜的组成

三、生物代谢与能量转化

1. ATP的结构与功能

a. ATP的合成与降解过程

b. ATP在生物体内的作用

2. 糖解与糖原解析

a. 糖解途径及其产生的能量

b. 糖原的合成与解析

c. 糖类在能量代谢中的地位与作用

3. 脂解与三酰甘油合成

a. 脂解过程及其产生的能量

b. 三酰甘油的合成与降解

4. 氨基酸代谢与尿素循环

a. 氨基酸的合成与降解途径

b. 尿素循环的过程与调节

5. 葡萄糖异生与酮体合成

a. 葡萄糖异生途径与调节

b. 酮体合成与利用

四、物质转运与细胞通讯

1. 细胞膜的结构与功能

a. 磷脂双分子层的特点与组成

b. 细胞膜通透性与选择性

c. 膜蛋白的结构与功能

2. 离子通道与膜电位

a. 离子通道的特点与类型

b. 神经细胞膜的静息电位与动作电位

生物化学技术原理总复习

生物化学技术原理总复习
将硫酸铵盐析的蛋白质置低温下保存一年,其性质没有变化
价格低廉,废液可以肥田
2021/4/9
海南大学 农学院 生物技术系
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硫酸铵盐析
– 固体法:使用固体硫酸铵,适用于大体积样品
– 饱和溶液法:较固体法温和,但不适用于大体积 样品,会导致样品体积大量增加。
– 透析法:使用透析袋,通过透析作用改变蛋白质 溶液中的盐浓度。该法较温和,分级效果好;但 仅用于精确、样品体积小的试验中。
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正相色谱及反相色谱
➢正相色谱(normal phase partition chromatography,NPC)
指固定相的极性高于流动相的极性,因此,在这种 层析过程中非极性分子或极性小的分子比极性大的分子 移动的速度快,先从柱中流出来。
➢反相色谱( reversed phase partition chromatography,RPC ) 是指固定相的极性低于流动相的极性,在这种层析
一般包括:盐析沉淀 有机溶剂沉淀 选择性沉淀 等类型。
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一、基本原理
➢ 沉淀法也称溶解度法。
➢ 其纯化生物大分子的基本原理是:
–根据各种物质结构的差异(如蛋白分子表面的疏水
基团和亲水基团之间比例的差异),通过改变溶液的某 些性质(如pH、极性、离子强度、金属离子等),能 使抽提液中有效成分的溶解度发生变化而沉淀。

海南大学 农学院生物科学10《生物化学》(下)期中考试

海南大学  农学院生物科学10《生物化学》(下)期中考试

海南大学2011-2012学年度第2学期期中考试试卷

科目:《生物化学》(下)试题

姓名:学号:

一、填空题(每空0.5分,共30分)。

1.糖酵解途径中三个酶所催化的反应是不可逆的,这三个酶依次是________________、________________和________________。

2.激素在体内的浓度低但能产生强烈的生物学效应是因为________________和___________________________。

3.组成丙酮酸脱氢酶系的三种主要酶是_______________、

________________、________________,五种辅酶是__________、

__________、___________、_________、_________。

4.三羧酸循环每循环一周,共进行次脱氢,其中3次脱氢反应的辅酶是,1次脱氢反应的辅酶是。

5.有关柠檬酸脱氢酶的活性调控,ADP_____(促进/抑制)其活性,NADH ______(促进/抑制)其活性。

6. ____________酶催化的反应是EMP途径中的第一个氧化反应。_________分子中的磷酸基团转移给ADP生成ATP,是EMP途径中的第一个产生ATP 的反应。

7.糖酵解最重要的限速酶是______________,高浓度ATP是该酶的______剂,果糖-2,6-二磷酸是该酶的______剂。

8.对于在无氧条件下高速酵解的酵母菌,若通入氧气,则葡萄糖的消耗将急剧______,厌氧酵解所积累的乳酸迅速_____。

生物化学与分子生物学 - 海南大学

生物化学与分子生物学 - 海南大学

生化与分子生物学学科简介

生化与分子生物学学科是海南大学重点建设的学科之一,它以作物学一级学科、作物遗传育种国家重点学科,热带多糖资源利用及热带作物新品种选育2个教育部工程中心、橡胶树国家育种中心,海南省耐盐作物生物技术以及作物学博士后科研流动站等为依托,从传统栽培育种研究向现代基因工程及分子育种研究跨越而建立的,发展迅速,成绩斐然,是作物遗传育种国家重点学科建设和发展的有力支撑。该学科以海南动植物功能基因资源研究为重点,形成了自己的特色,现主要有:热带植物新功能基因的克隆、表达及调控;热带作物遗传工程;热带生物抗逆分子机理研究;热带特有动物遗传改良的分子机制研究4个研究方向。

到目前为止已建立了一系列适合热带农作物遗传转化的技术并在不断地改进和完善,有些作物已经得到转基因植株利用生物化学和分子生物学技术建立起一系列生物活性物质的筛选模型。此外,从热带动植物,微生物资源中初步筛选到了一些抗菌、抗肿瘤等许多生物活性物质和大量的有活性的菌株,为今后建立和完善各类活性物质的筛选模型,寻求和鉴定具药用,保健、新材料等功能的天然产物,开展其生物合成途径及关键酶等基础性研究,和日后用基因工程、酶工程、发酵工程开发和利用这些天然产物打下基础。在热带海洋生物的研究开发发面,本学科也取得重大进展,比如罗素兰教授研究小组克隆鉴定了52个芋螺毒素新基因,申请了四个芋螺毒素发明专利。

本学科在过去5年中取得辉煌的成就,承担各级科研项目133项,其中在研项目56项。获得过国家级研究项目30多项,已完成3个“863”项目,正在承担2个“973”项目、2个重大基础研究前期研究专项项目、3个“863”项目、1个国家转基因植物研究与产业化专项项目、2个国家科技攻关项目、和两个科技支撑计划项目。发表论文368篇,其中包括《Plant cell》、《Plant physiology》、《Journal of Experimental Botany》、和《Theoretical Applied Genetics》等SCI 论文85篇,编写各类教材、专著和译著上百本,获省部级以上优秀教学成果奖5项。

山大本科生物专业《生物化学》期末试题及参考答案

山大本科生物专业《生物化学》期末试题及参考答案

生物专业《生物化学》试题一、单项选择题(每小题1分,共20分)

1.维生素pp是下列哪种物质的组成成分:

A.CoA-SH

B.TPP

C.NADP+

D.FMN

2.V A除从食物中吸取外,还可以在体内由:

A.肠道细菌合成

B.叶绿素转化而来

C.β-胡萝卜素转化而来

D.脂肪转化而来

3.糖原异生的主要生理意义是:

A.防止酸中毒

B.更新肝糖原

C.由乳酸等物质转变为糖原

D.维持饥饿情况下血糖浓度的恒定

4.一摩尔乙酰CoA彻底氧化分解为CO2和H2O净生成ATP摩尔数为:

A.35mol

B.12mol

C.37mol

D.40mol 5.下列物质中哪种是呼吸链的抑制剂:

A.A TP

B.ADP

C.V A

D.抗霉素A

6.CO能与下列哪种物质结合:

A.细胞色素b

B.细胞色素C

C.细胞色素C1

D.细胞色素aa3

7.月桂酸和麦芽糖都含有12碳,二者彻底氧化放出的能量:

A.相等

B.前者多

C.后者多

D.无法比较

8.脂肪酸合成过程中碳二物供体是:

A.丙酮酸

B.草酰乙酸

C.乙酰乙酸

D.丙二酰单酰CoA

9.下列氨基酸中属非必需氨基酸的是:

A.甲硫氨酸

B.甘氨酸

C.苏氨酸

D.色氨酸

10.每合成一分子尿素需要:

A.1摩尔ATP

B.2摩尔ATP

C.3摩尔ATP

D.6摩尔A TP

11.灵长类嘌呤分解代谢的终产物是:

A.肌酸

B.尿素

C.NH3和CO2

D.尿酸12.草酰乙酸可由下列哪种氨基酸脱氨产生:

A.谷氨酸

B. 天冬氨酸

C.苏氨酸

D. 丙氨酸13.脚气病是由于缺乏:

A.维生素B1

B.维生素C

C.维生素PP

D.维生素E

14.能从核酸的一端逐个水解下核苷酸的酶称为:A.核酸内切酶 B.核酸外切酶C.限制酶 D.核苷酶

大学生物化学考试题库附有答案

大学生物化学考试题库附有答案

蛋白质的二级结构内含子酶的活性部位氧化磷酸化基因组核酸的变性高能化合物反转录新陈代谢酶原的激活pI Tm 米氏常数Glycolysis β-氧化、蛋白质的四级结构

增色效应米氏常数PCR

1、蛋白质在一个较宽的生理pH范围内具有缓冲能力,是因为()

A、它们是相对分子量很大的分子

B、它们含有许多具有不同pKa值的功能基团

C、它们含有许多肽键,而肽键对于体内的H+和OH-是不敏感的

D、它们含有许多氢键

2、下述氨基酸中,()与茚三酮作用呈黄色斑点

A、组氨酸

B、苏氨酸

C、脯氨酸

D、精氨酸

3、在生理pH条件下,下述三肽在水中的溶解度最大的是( )

A、Asp-Ser—His

B、Ala—Asn-Phe

C、Ala-Ile-Phe

D、Ala-Ser—His

4、下列关于双螺旋DNA的结构与性质的有关叙述,除( )外都是正确的?

A、A/T =G/C

B、AT含量为35%的DNA解链温度高于AT含量为65%的DNA

C、当DNA复性时,紫外吸收值增高

D、温度升高是导致DNA变性的因素之一

5、酶能加快化学反应速度是由于下述哪种原因所致()?

A、增高活化能

B、降低活化能

C、降低反应物能量水平

D、降低反应的自由能

6、E。coli DNA复制涉及除()之外的哪些蛋白质?

A、DNA聚合酶

B、RNA聚合酶

C、DNA解链蛋白

D、DNA旋转酶

7、下述DNA分子中,除()外都具有双链结构?

A、E. coli DNA

B、质粒DNA

C、噬菌体X174 DNA

D、线粒体DNA

8、在采用链终止法测定DNA顺序时,为了获得以腺苷酸残基为末端的一组大小不同的片段,应该采用哪种双脱氧类似物()?

生物化学各章练习题及答案

生物化学各章练习题及答案

生化练习题

一、填空题:

1、加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度__________并__________,这种现象称为

__________。

2、核酸的基本结构单位是_____________。

3、____RNA 分子指导蛋白质合成,_____RNA 分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

4、根据维生素的溶解性质,可将维生素分为两类,即____________和____________。

5、___________是碳水化合物在植物体内运输的主要方式。

6、糖酵解在细胞的_____________中进行

7、糖类除了作为能源之外,它还与生物大分子间识别有关,也是合成__________,___________,_____________等的碳骨架的共体。

8、脂肪是动物和许多植物主要的能源贮存形式,是由甘油与3分子_____________酯化而成的。

9、基因有两条链,作为模板指导转录的那条链称_____________链。

10、以RNA 为模板合成DNA 称_____________。

二、名词解释

1、蛋白质的一级结构:

2、糖的有氧氧化:

3、必需脂肪酸:

4、半保留复制:

三、问答题

1、蛋白质有哪些重要功能?

2、DNA 分子二级结构有哪些特点?

3、怎样证明酶是蛋白质?

4、简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性?

5、什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?

6、遗传密码如何编码?有哪些基本特性?

简答:

2、DNA 分子二级结构有哪些特点?

3、怎样证明酶是蛋白质?

4.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性?

631-生物化学 考试大纲

631-生物化学 考试大纲

海南大学硕士研究生入学考试

《631-生物化学》考试大纲一、考试性质

海南大学硕士研究生入学考试初试科目。

二、考试时间

180分钟。

三、考试方式与分值

闭卷、笔试。满分150分。

四、考试内容

(一)氨基酸

1、氨基酸——蛋白质的构件分子

2、氨基酸的分类

3、氨基酸的酸碱化学

4、氨基酸的化学反应

5、氨基酸的光学活性和光谱性质

6、氨基酸混合物和分析分离

(二)蛋白质的共价结构

1、蛋白质通论

2、肽

3、蛋白质一级结构的测定

4、蛋白质的氨基酸序列与生物功能

5、肽和蛋白质的人工合成

(三)蛋白质的三维结构

1、稳定蛋白质三维结构的作用力

2、多肽主链折叠的空间限制、

3、二级结构:多肽链折叠的规则方法

4、纤维状蛋白质

5、超二级结构和结构域

6、球状蛋白质与三级结构

7、膜蛋白的结构

8、蛋白质折叠和结构预测

9、亚基缔合和四级结构

(四)蛋白质结构与功能的关系

1、肌红蛋白的结构与功能

2、血红蛋白的结构与功能

3、血红蛋白分子病

4、免疫系统和免疫球蛋白

5、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩

6、蛋白质的结构与功能的进化

(五)蛋白质的分离、纯化和表征

1、蛋白质的酸碱性质

2、蛋白质分子的大小与形状

3、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀

4、蛋白质的分离纯化的一般原则

5、蛋白质的离纯化方法

1.根据分子大小不同的纯化方法

2.利用溶解度差别的纯化方法

3.根据电荷不同的纯化方法

4.利用对配体特异生物学亲力力的纯化方法

6、蛋白质的含量测定与纯度鉴定

(六)糖类

1、糖类的生物学作用.

2、单糖的结构

3、单糖的物理性质和化学性质

4、重要的单糖和单糖衍生物

5、寡糖和.多糖及细菌杂多糖

生物化学(Biochemistry)海南大学理工学院生物工程系 罗先群

生物化学(Biochemistry)海南大学理工学院生物工程系 罗先群

1988年,美国成立“国家人类基因组研究中心”。 1990年10月1日,国际人类基因组计划首先在美国正
式启动。 1999年,中国成为新会员。 2001年2月12日,六国科学家联合在学术期刊上发表人 类基因组“工作框架图”及初步分析结果。 2001年8月26日,人类基因组“中国卷”的绘制工作宣 告 完 成 。 2003年4月14日,中、美、日、德、法、英等6国科学家 宣布人类基因组序列图绘制成功,人类基因组计划的所 有目标全部实现。已完成的序列图覆盖人类基因组所含 基因区域的99%,精确率达到99.99%,这一进度比原计 划提前两年多。至此,人类基因组计划共耗资27亿美元, 比原先预计的30亿美元有明显节省。
科学的两重性
科学既可以为人类造福,也可能为人类 带来灾难。
我们应首先看到它给人类带来巨大得益 的一面,我们也要相信正义的力量。
学习目的
1、为学习生物工程专业课打基础 2、为开展科学研究打基础 究 3、为解决生产的实际问题打基础
四、生物化学的发展史 四、生物化学的发展史
1、叙述生物化学阶段 大约从十八世纪中叶到二十世纪初, 大约从十八世纪中叶到二十世纪初, 主要完成了各种生物体化学组成的分 析研究, 析研究, 发现了生物体主要由糖 发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质 和核酸四大类有机物质组成 和核酸四大类有机物质组成 。
生 物 化 学
(Biochemistry)

生物化学与分子生物学知识点总汇-考试必备

生物化学与分子生物学知识点总汇-考试必备

第一章蛋白质结构的基本组件

1按侧链(R)基团的结构不同:脂肪族gly ala val lue ile芳香族:Phe,Trp,Tyr 杂环族:His,Pro

2按侧链(R)基团的极性性质不同:带正电荷(碱性氨基酸)带负电荷(酸性氨基酸)asp glu asn gln (1) 疏水氨基酸包括Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,Phe和Trp(8)。(2) 极性氨基酸包括Gly,Ser, Thr, Asn, Gln, Cys和Tyr (7) 。(3) 荷电氨基酸包括Asp, Glu, Arg ,His和Lys(5)。

4构型:原子在空间的相对分布或排列称为分子的构型。[ 当一种构型改变为另一种构型时必须有共价键的断裂和重新形成。这种异构体在化学上可以分离,但不能通过简单的单键旋转相互转换]

5构象:是组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。[一种构象转变为另一种构象不要求有共价键的断裂和重新形成,在化学上难于区分和分离的]

6 优势构象与旋转异构体任何除Gly以外的氨基酸侧链中的组成基团都可以绕着其间的C-C单键旋转,从而产生各种不同的构象。在化学上有一个一般的原则,对二个四面体配位的碳原子,“交错构象”是能量上最有利的排布,在这种构象中,一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的二个取代基之间。侧链中的每一个这种C原子,都有三种交错构象,它们彼此以120 旋转相关。

7旋转异构体(rotamer)对已精确测定的蛋白质结构的分析显示,大多数氨基酸残基的侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然蛋白质中,称为旋转异构体(rotamer)。

生物化学主要知识点的练习题及参考答案

生物化学主要知识点的练习题及参考答案

代谢调节练习题1

第一部分填空

1、代谢调节酶一般(主要)分为两大类:__变构调节酶_和___共价修饰酶___ 第二部分单选题

1、磷酸化酶通过接受或脱去磷酸基而调节活性,因此它属于:( B )

A、别(变)构调节酶

B、共价调节酶

C、诱导酶

D、同工酶

2、操纵子调节系统属于哪一种水平的调节?( B )

A、复制水平的调节

B、转录水平的调节

C、转录后加工的调节

D、翻译水平的调节

第三部分判断(对的打“√”,错的打“×”)

1、在许多生物合成途径中,最先一步都是由一种调节酶催化的,此酶可被自身的产物,即该途径的最终产物所抑制。(√)

2、细胞内区域化在代谢调节上的作用,除把不同的酶系统和代谢物分隔在特定区间外,还通过膜上的运载系统调节代谢物、辅助因子和金属离子的浓度。(√)

3、分解代谢和合成代谢是同一反应的逆转,所以它们的代谢反应是可逆的。(×)

4、在许多生物合成途径中,最先一步都是由一种调节酶催化的,此酶可被自身的产物,即该途径的最终产物所抑制。(√)

第四部分名词解释

1、操纵子-即基因表达的协调单位,它们有共同的控制区和调节系统。操纵子包括在功能上彼此有关的结构基因和共同的控制部位。

第五部分问答题

第六部分论述题

1、论述物质代谢特点和物质代谢在细胞水平的调节方式。

答案要点:

物质代谢的特点是:(1)代谢途径交叉形成网络。(2)分解代谢和合成代谢的单向性。(3)ATP是通用的能量载体。(4)NADPH以还原力形式携带能量。(5)代谢的基本要略在于形成ATP、还原力和构造单元以用于生物合成。

在细胞水平上的调节方式是:(1)细胞结构和酶的空间分布。(2)细胞膜结构对代谢的调节和控制作用。

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蛋白质的高级结构即蛋白质的构象问题。(构型的改变伴随着共价键的短裂和重新形成,构象的改变不需要共价键的短裂和重新形成。)

肽键C-N键介于单键和双键之间,具有部分双键性质,不能自由旋转,其中绝大多数都形成刚性的酰胺平面(由肽键周围的6个原子组成的刚性平面)结构。虽是单键却有双键性质,周边六个原子在同一平面上,前后两个a-carbon在对角(trans)

α-螺旋结构的主要特点(P53):

1)肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋,并盘绕前进。每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈;每圈间距0.54nm,即每个氨基酸残基沿螺旋中心轴上升0.15nm,旋转100°。

2)螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧;肽链上所有的肽键都参与氢键的形成,链中的全部C=O和N-H几乎都平行于螺旋轴,氢键几乎平行于中心轴;

3)绝大多数天然蛋白质都是右手螺旋。每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键。

侧链在a-螺旋结构中的作用:

4)* α-螺旋遇到Pro就会被中断而拐弯,因为脯氨酸是亚氨基酸。

* R为Gly时,由于Ca上有2个氢,使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很大,即刚性很小,所以使螺旋的稳定性大大降低。

* 带相同电荷的氨基酸残基连续出现在肽链上时,螺旋的稳定性降低。

β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面,R基团交替地分布于片层平面两侧。

①β-折叠分平行式(N端在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.325nm)和反平行式(N端不在同一端。氨基酸之间沿轴相距0.35nm),后者更为稳定。

②维持β-折叠结构稳定性的力——氢键由一条链上的羰基和另一条链上的氨基之间形成,即氢键是在链与链之间形成的。

β-转角存在于球状蛋白中,β-转角都在蛋白质分子的表面。其特点是肽链回折180°,使得氨基酸残基的C=O和与第四个残基的N-H形成氢键。

无规则卷曲是指没有一定规律的松散肽链结构。酶的功能部位常常处于这种构象区域。无规卷曲常出现在α-螺旋与α-螺旋、α-螺旋与β-折叠、β-折叠与β-折叠之间。它是形成蛋白质三级结构所必需的。

⑶超二级结构指蛋白质中相邻的二级结构单位(即单个α-螺旋或β-转角、β折叠)组合在一起,形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。基本组合形式为αα,βαβ,βββ

结构域指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体,称为结构域(domain)或功能域。结构域之间有一段肽链相连——铰链区;各个结构域可以相似或不相同;结构域一般为酶活性中心

⑷三级结构指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上,主链构象和侧链构象相互作用,进一步盘曲折叠形成球状分子结构。球状蛋白的三级的结构特怔:蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次;大多数非极性侧链埋在分子部,形成疏水核;而极性侧链在分子表面,形成亲水面;分子表面往往有一个陷的空隙,它常常是蛋白质的活性中心。

维持三级结构的作用力:二硫键——共价键;(疏水作用,氢键,离子键,德华力)——非共价键(次级键)

肌红蛋白由—条多肽链和一个血红素(heme)辅基构成,分子量为16700,含153个氨基酸残基。血红素能与O2,CO,NO,H2S结合

⑸四级结构由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。每条多肽链又称为亚基。

血红蛋白由四条多肽链形成,是一种寡聚蛋白质。这四条链主要通过非共价键相互作用缔合在一起。血红蛋白分子上有四个氧的结合部位,因为每条链上含有一个血红素辅基。

维持四级结构的作用力:疏水作用,氢键,离子键,德华力

9、蛋白质结构与功能关系

1)一级结构与功能的关系

①一级结构与细胞进化以细胞色素C为例:细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中,是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时,细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用,使血红素上铁原子的价数发生变化。在分子进化过程中,细胞色素C分子中保持氨基酸残基不变的区域称为保守部位。保守部位的氨基酸都是细胞色素C完成其生物学功能所必需的。

②一级结构变异与分子病所谓分子病是指由于遗传基因突变导致蛋白分子中某些氨基酸残基被更换所造成的一种遗传病。镰刀状细胞贫血病是因病人的红细胞在氧气不足的情况下变形而呈镰刀状。Glu 和Val 分子的侧链在性质上有很大的不同。Glu 侧链带负电荷,而Val侧链是一个非极性基团,所以使得HbS分子表面的负电荷减少,这种变化使患者的血红蛋白容易发生聚集并形成杆状多聚体,这就是导致红细胞变形的原因。

③蛋白质的局部断裂与蛋白质的激活在体许多具有一定功能的蛋白质如酶蛋白、激素类蛋白等常以无活性的前体形式产生和贮存。在一定情况下,这些前体经特定蛋白酶水解,切除部分肽段后,才转变成有活性的蛋白质。这一过程叫做蛋白质前体的激活

2)空间结构与功能的关系——空间结构(三维结构)决定其功能。核糖核酸酶的变性和复性;血红蛋白的别构效应,肌红蛋白与血红蛋白:两者三级结构相似别构效应;蛋白质构象病由于组织中特定蛋白质承受空间结构或构象变化而引起的疾病。

9、蛋白质的理化性质

1)胶体性质:蛋白质的水溶液是一种比较稳定的亲水胶体,这是因为在蛋白质颗粒表面带有很多极性基团,如-NH3、-COO-、-OH-、-SH、-CONH2等和水有高度亲和性,当蛋白质与水相遇时,就很容易在蛋白质颗粒外面形成—层水膜;蛋白质在非等电状态时带有相同电荷,使蛋白质颗粒之间相互排斥,保持一定的距离,不易相互凝聚而沉淀。所以蛋白质具有胶体性质,如布朗运动、光散射、电泳、不能透过半透膜及具有吸附能力等。利用蛋白质不能透过半透膜的性质,可用羊皮纸、火棉胶、玻璃纸等来分离纯化蛋白质,这个方法称透析(dialysis)。

2)两性解离及等电点蛋白质同氨基酸一样也是两性电解质,即能和酸作用,也能和碱作用。蛋白质的等电点(pI):当某蛋白质在一定的pH的溶液中,所带的正负电荷相等,它在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值叫做该蛋白质的等电点。

蛋白质的带电性质与溶液的pH有关。利用蛋白质的两性解离可以通过电泳分离纯化蛋白质。

3)蛋白质的变性蛋白质受到某些理化因素的影响,其空间结构发生改变,蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失,但未导致蛋白质一级结构的改变,这种现象叫变性作用。

物理因素:加热、紫外线、超声波、高压等;化学因素:强酸、强碱、脲、盐酸胍、去垢剂、重金属盐等。

变性后的表现:生物活性丧失(酶);溶解度降低,粘度增大,扩散系数变小(蛋清);基团位置改变;对蛋白酶敏感性增大蛋白质变性的实质:维系其高级结构的次级键遭到破坏,生物学活性丧失,而一级结构不变。

4)蛋白质的沉淀:1. 高浓度中性盐——(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl(中和蛋白质的电荷)这种加入盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析,用于蛋白质分离制备。2. 有机溶剂——丙酮、乙醇(破坏蛋白质水膜) 3.重金属盐——Hg2+、Ag+、Pb+(与蛋白质中带负电基团形成不易溶解的盐,或改变蛋白质的空间结构)4.生物碱试剂——苦味酸、目酸、钨酸等(与蛋白质中带正电荷的基团生成不溶性盐)

5)蛋白质的颜色反应:1. 双缩脲反应2. 酚试剂反应(还原成蓝色化合物,常用来定量测定蛋白质含量)3. 茚三酮反应

10、蛋白质的的分离、纯化与鉴定

1.蛋白质分离、纯化的过程和一般原则:前处理,粗分级,细分级,结晶

2.蛋白质分离纯化的一般方法:(1)根据蛋白质分子大小不同的分离方法:透析,超滤透析,超滤,密度梯度(区带)离心,凝胶过滤

(2)根据蛋白质溶解度的差异进行分离的方法:等电点沉淀,蛋白质的盐溶和盐析,有机溶剂分级分离

(3)根据蛋白质电荷不同的分离方法:电泳(影响迁移率的因素:电位梯度,电流密度,导电性,环境pH (分子电荷),离子强度,分子的大小、形状);离子交换层析;亲和层析法

第五章核酸

1、核酸的种类、分布与功能

DNA:原核生物分布在核质区;真核生物分布在95%在细胞核、5%在线粒体和叶绿体,是遗传信息的载体。

RNA(tRNA携带、转移aa,mRNA肽链合成的模板,rRNA核糖体主要成分):原核生物分布在细胞质;真核生物分布在75%在细胞质,15%在线粒体和叶绿体,10%在细胞核

核酸是由许多核苷酸组成的长链,核酸由碱基(嘌呤碱(腺嘌呤、鸟嘌呤)或嘧啶碱(胞嘧啶、胸腺嘧啶、尿嘧啶))、戊糖(核糖或脱氧核糖)和磷酸组成。

2、DNA的一级结构

DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。

四种脱氧核苷酸通过3’, 5’-磷酸二酯键连接起来的多核苷酸链的排列顺序

多聚脱氧核苷酸链的结构特点:无分枝的长链;具有方向性,两个末端分别为5'端和3'端;由糖-磷酸相互间隔连接,构成主链;碱基连接在主链的核糖上,形成侧链。

3、DNA的二级结构(分别出现在DNA复制,转录,重组等阶段)

①DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。双螺旋结构是DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。

②双螺旋结构模型的基本特征:(1) 反向平行的双链沿中心轴盘绕成右手螺旋。

(2)双螺旋表面形成两种凹槽:较浅的叫小沟,另一条叫大沟。

(3) 由糖-磷酸相互间隔连接构成的主链处于螺旋外侧;碱基则伸向螺旋部,与中轴垂直。

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