医学生物化学简答题考场必备

医学生物化学简答题考场必备
第十章：
1、简述DNA复制的过程.
①在拓扑异物酶和解链酶的作用下，DNA双螺旋结构打开，形成局部单链，DNA结合蛋白与单链DNA结合，使单链DNA不致复性。

②引物酶辨认复制起始点，并利用四种NTP为原料，以单链DNA 为模板，按5′→3′方向合成 RNA引物片段。

③在RNA引物的3′-OH端，DNA聚合酶Ⅲ以单链DNA为模板催化四种dNTP，合成5′→3′方向的DNA。

④在DNA聚合酶Ⅰ的作用下，水解切除RNA引物，并由该酶催化DNA片段继续延长，填补空缺。

⑤由DNA连接酶将相邻的两个DNA片段连接起来，形成完整的DNA链。

2、试述DNA复制的基本规律。

a.半保留复制：复制时，母链的双链DNA解开成两股单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。

子代细胞的DNA双链，其中一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。

由于碱基互补，两个子细胞的DNA双链，都和亲代母链DNA碱基序列一致。

这种复制方式称为半保留复制。

b.双向复制：复制时，DNA从起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉，称为双向复制原核生物是单个起始点的双向复制，真核生物是多个起始点的双向复制。

c.半不连续性复制：DNA双螺旋的两条链是反平行的，而DNA 合成的方向只能是5’→3’。

在DNA复制时，1条链的合成方向和复制叉的前进方向相同，可以连续复制，叫作领头链；而另一条链的合成方向和复制叉的前进方向正好相反，不能连续复制，只能分成几个片段（冈崎片段）合成，称之为随从链。

领头链连续复制而随从链不连续复制，就是复制的半不连续性。

3、何谓反转录作用?它在医学上有何意义?
以RNA为模板，以4种dNTP为原料，在RNA指导的DNA聚
合酶的催化下，按照碱基互补的原则合成DNA的过程。

逆转录酶存在于所有的致癌RNA病毒中，其功能可能和病毒的恶性转化有关。

病毒的RNA通过逆转录先形成DNA(前病毒)，然后整合到宿主细胞染色体DNA中去，使病毒的遗传信息在宿主细胞中得到表达，即宿主细胞除合成自身蛋白质以外，又能合成病毒特异的某些蛋白质，而后者又和癌症的发生关系密切。

4、叙述参与DNA复制的酶类有哪些以及它们各自的功能.
①DNA指导的DNA聚合酶，大肠杆菌DNA聚合酶包括DNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ，其中DNA聚合酶Ⅰ在DNA的损伤修复中起主要作用，DNA聚合酶Ⅲ在DNA复制中起主要作用。

②解链，解旋酶类，包括解链酶，拓扑异构酶，单链DNA结合蛋白，它们的共同作用是解开，理顺DNA双链。

维持DNA处于单链状态。

③引物酶，其本质为DNA指导的RNA聚合酶，它可以DNA为模板，合成短链RNA，以提供3′-OH 末端为DNA聚合酶延长DNA 链作准备。

④DNA连接酶，连接DNA链3′-OH末端和另一DNA链的5′-P 末端，形成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连接成完整的链。

5、为什么DNA复制时只有一条链作为母链？
DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。

子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成，两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致，这种复制方式称为半保留复制。

半保留复制的阐明，对了解DNA的功能和物种的延续性有重大意义。

DNA双链两股单链有碱基互补的关系，双链中的一股可以确定其对应股的碱基序列。

按半保留复制的方式，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，体现在代与代之间DNA碱基序列的一致性上。

第十一章：
1、简述转录的基本过程.
①起始，RNA聚合酶全酶与DNA启动子结合，首先由σ因子识
别DNA启动子的识别部位，核心酶则结合在启动子的结合部位，DNA双螺旋局部打开，暴露DNA模板链，RNA的合成原料NTP按照碱基互补原则定位进入模板链，在RNA聚合酶的催化下，第一个和第二个NTP之间形成3 ′，5′-磷酸二酯键，同时释放一个焦磷酸，当第一个磷酸二酯键形成后，σ因子脱落，起始阶段结束。

②延长、RNA聚合酶核心酶沿DNA模板链3′→5′滑动，每往前移动一个核苷酸距离，就有一个与模板互补的NTP进入反应体系，在RNA聚合酶的催化下，逐一地形成3′，5′-磷酸二酯键，使新合成的RNA分子不断延长。

③终止，DNA分子上具有终止转录的终止信号，此部位有一段富含GC区，并有反向重复序列，使转录生成的RNA形成发夹结构，此发夹结构可阻碍RNA聚合酶的移动，从而终止转录。

此外还有一种蛋白质称ρ因子，它对RNA聚合酶识别终止信号有辅助作用，故称终止因子。

2、叙述大肠杆菌RNA聚合酶的组成以及它们各自的功能.
大肠杆菌RNA聚合酶全酶由α2ββ′σ五部分组成，其中α亚基决定哪些基因被转录，β与转录全过程有关，β′亚基结合DNA模板，σ亚基辨认DNA转录的起始部位与DNA启动子的识别部位结合。

3、简述各种RNA的加工过程.
mRNA前体的加工，包括剪接，去除内含子，拼接外显子；5′端加帽m 7Gppp;3′端加polyA 尾巴；碱基修饰。

tRNA前体的加工包括剪接，去除多余的核苷酸；3′端加CCA-OH；碱基的修饰形成烯有碱基。

rRNA前体的加工，主要是剪接和碱基修饰。

第十二章：
1、简述RNA的分类,各类RNA的结构特点及其在蛋白质生物合成中的作用
①mRNA，5′端有帽子结构m7Gppp;3′端有polyA;依次相连的三个核苷酸组成一个密码，共有64个密码，其中61个密码代表20种氨基酸，1个起始密码，3个终止密码。

mRNA在蛋白质合成中起直接模板的作用。

②tRNA，其二级结构为三叶草形。

有氨基酸臂；DHU环；反密码环，TφC环；额外环。

tRNA 能选择性的转运活化了的氨基酸到核蛋白体上，参与蛋白质的生物合成。

③rRNA,rRNA和多种蛋白质组成核蛋白体，核蛋白体由大、小亚基组成，是蛋白质生物合成的场所。

2、从原料,模板,合成方向和合成方式的基本特点几个方面来比较DNA的合成,RNA的合成和蛋白质合成.
DNA合成 RNA合成蛋白质合成
原料 dNTP NTP 20种氨基酸
模板 DNA DNA的模板链 mRNA
合成方向5′→3′ 5′→3′ N→C
合成方式半保留复制不对称转录核蛋白体循环
3、简述在蛋白质生物合成中每延长一个氨基酸要经过哪些步骤?
①进位，与受位上mRNA嘧码对应的氨基酰-tRNA进入。

②转肽；核蛋白体大亚基上的转肽酶将给位上的肽酰(蛋氨酰)基转移到受位氨基酰-tRNA的α 氨基上，形成肽键。

③移位：空载的tRNA从核蛋白体上脱落，核蛋白体沿mRNA向3′端移动一个密码子距离，肽酰-tRNA随之移到了给位，受位空下来。

又可进行下一个循环，进位，转肽，移位。

第十五章
1、cAMP是如何生成的?在信息传递中有何作用?
水溶性激素如肾上腺素，胰高血糖素等与膜上受体特异性结合形成复合物，通过Gs蛋白介导活化细胞膜上的腺苷酸环化酶，后者使ATP分解成cAMP和焦磷酸。

cAMP激活A-激酶(P K-A)使细胞内某些酶或蛋白磷酸化、调节代谢。

2、胰高血糖素升高血糖的生化机理如何?
胰高血糖素与靶细胞膜受体结合成复合物通过G蛋白介导，活化腺苷酸环化酶，使ATP 分解或cAMP,后者可激活蛋白激酶A，使糖原磷酸化酶磷酸化，使酶活性增高，促肝糖原分解，同时使糖原合成酶磷酸化降低其活性，抑制糖原合成，总结果是使血糖升高。

3、抗利尿素使尿量减少的生化机理如何?
抗利尿素与膜受体结合成复合物，通过G蛋白介导活化膜内侧腺苷酸环化酶使ATP分解成c AMP，后者可活化蛋白激酶A，使肾小管上皮细胞膜蛋磷酸化，导致膜透性增加，对水分重吸收增加。

4、试述胞内受体的结构及其功能。

结构：具高度可变区具转录激活作用（组成性转录激活）；DNA 结合区——居中部，具锌指结构；铰链区——引导受体移向核内；激素结合区。

功能：位于细胞内的受体多为转录因子，与相应配体结合后，能与DNA的顺式作用元件结合，在转录水平调节基因表达。

5、G蛋白结构有何特点，在信息传递中如何起作用？
异源三聚体G蛋白：与7次跨膜受体结合，以α亚基（Gα）和β、γ亚基(Gβγ)三聚体的形式存在于细胞质膜内侧。

α亚基具有多个功能位点并具有GTP酶活性。

G蛋白通过G蛋白偶联受体（G protein-coupled receptors，GPCRs）与各种下游效应分子，如离子通道、腺苷酸环化酶、PLC联系，调节各种细胞功能。

G蛋白偶联受体（GPCRs）：又称七个跨膜螺旋受体。

信息转导：激素→受体→G蛋白→酶（腺苷酸环化酶AC或磷脂酶C）→第二信使→蛋白激酶→酶或功能蛋白→生物学效应。

G蛋白：鸟苷酸结合蛋白，和GTP或GDP结合的位于细胞膜胞液面的外周蛋白，由三个亚基组成。

活化型为α亚基与GTP结合并导致βγ二聚体脱落时。

6、膜受体介导的信息传递有哪些主要途径?下列各组信息物质主要通过其中哪种途径传递信息?
离子通道型膜受体是化学信号与电信号转换器；G蛋白偶联受体通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用；单跨膜受体依赖酶的催化作用传递信号。

①肾上腺素、胰高血糖素、促肾上腺皮质激素——G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用
②去甲肾上腺素、促甲状腺激素释放激素、抗利尿激素——G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用
③心钠素、一氧化氮——PTK偶联受体介导的信号转导途径
④生长素、胰岛素、干扰素——PTK偶联受体介导的信号转导途径
7、受体与信号分子结合的特性：
高度专一性；高度亲和力；可饱和性；可逆性；特定的作用模式
8、公认的第二信使有哪些物质？至少写出5种。

Ca2+、cAMP、IP3、DAG、cGMP、NO等。

7、何谓操纵子? 以大肠杆菌乳糖操纵子为例说明原核生物操纵子的调控机制。

1）操纵子定义:是原核生物转录的基本单位，由一组结构基因及上游的调控序列组成。

2）阻遏蛋白的负性调节：
（1）无乳糖存在时，阻遏物可以结合在操纵基因上→阻止转录过程→基因关闭；
（2）有乳糖存在时，乳糖→半乳糖与阻遏物结合→阻遏物变构→阻遏物不能结合操纵基因→转录进行→基因开放。

3）CAP的正性调节
（1）CAP：分解（代谢）物基因激活蛋白结合在启动子上游的CAP位点上
（2）CAP + cAMP→复合物→结合在CAP的结合位点上→促进RNA pol向前移动→促转录（3）当阻遏蛋白封闭转录时，CAP对该系统不能发挥作用；
（4）如无CAP存在，即使没有阻遏蛋白与操纵序列结合，操纵子仍无转录活性。

4）协调调节：培养基中葡萄糖和乳糖共同存在时，细菌先利用葡萄糖。

第十六章：
1、简述血浆蛋白质的主要性质。

①绝大多数血浆蛋白质在肝合成；②合成场所一般位于膜结合的多核蛋白体上；③除清蛋白外，几乎所有的血浆蛋白质均为糖蛋白；
④许多血浆蛋白质呈现多态性；⑤在循环过程中，每种血浆蛋白质均有自己特异的半衰期；⑥在急性炎症或某种类型组织损伤等情况下，某些血浆蛋白质的水平会增高，它们被称为急性时相蛋白。

2、简述血浆蛋白质的主要功能。

①维持血浆胶体渗透压；②维持血浆正常的pH 值；③运输脂溶性物质、小分子物质等；
④免疫作用；⑤催化作用；⑥营养作用；⑦凝血、抗凝血和纤溶作用，保持血流畅通。

3、简述成熟红细胞的糖代谢特点。

成熟红细胞没有细胞器，只存在糖酵解与磷酸戊糖途径。

糖代谢的一般情况
糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径，1分子葡萄糖生成2分子ATP。

2, 3-二磷酸甘油酸(2, 3-BPG)旁路：产生2, 3-BPG，调节血红蛋白的运氧能力。

磷酸戊糖途径： 1分子葡萄糖产生2分子NADPH + H+。

糖代谢的生理意义
①不能进行糖的有氧氧化，90%~95% 的葡萄糖经糖酵解氧化供能。

糖酵解是其获得能量的唯一途径。

②糖酵解途径存在有 2 ， 3- 二磷酸甘油酸支路，此支路占糖酵解的15%~50% ，其主要功能在于调节血红蛋白的运氧功能。

③ 5%~10% 的葡萄糖经磷酸戊糖途径产生还原当量 NADPH 。

4、简述血红素合成的主要过程。

①δ- 氨基 -γ- 酮戊酸（ ALA ）的合成，在线粒体；②胆色素原的合成，在胞液；③尿卟啉原与粪卟啉原的合成，在胞液；④血红素的生成，在线粒体。

其中， ALA 是由琥珀酰辅酶 A 与甘氨酸缩合生成。

催化该反应的酶是 ALA 合酶，其辅酶是磷酸吡哆醛。

此酶是血红素合成的限速酶，受血红素的反馈调节。

5、简述血红素合成的调节机制。

① ALA 合酶的调节：ALA 合酶是血红素合成的限速酶；受血红素反馈抑制；高铁血红素强烈抑制；某些固醇类激素可诱导其生成。

② ALA 脱水酶与亚铁鳌合酶的调节：ALA 脱水酶与亚铁螯合酶可被血红素、重金属（如铅）等抑制，亚铁螯合酶还需要还原剂( 如谷胱甘肽) 。

③促红细胞生成素（EPO ）的调节：促红细胞生成素(erythropoietin, EPO) 可以与膜受体结合，加速有核红细胞的成熟以及血红素和 Hb 的合成，促使原始红细胞的繁殖和分化。

6、止血过程可分为那几个阶段？
分为4 个阶段：①受损血管收缩，以减少和减慢受损部位的流血；
②受损部位血管内皮细胞产生 von willebrand 因子（ vWF ），引发血小板聚集，与纤维蛋白原聚集成团，形成白色血栓；③水溶性纤维蛋白原转变成纤维蛋白，并聚合成网状，血细胞粘附其上，形成牢固的红色血栓；④纤溶酶部分或完全水解血栓。

7、内源性凝血途径和外源性凝血途径有何异同？
相同点：都通过激活因子X 形成Xa 而进入共同的通路——凝血酶的生成和纤维蛋白的生成。

不同点：内源性凝血是由于接触活化而触发的凝血过程，所有参与因子X 激活的成分均存在于血液中；外源性凝血是由于组织损伤后组织因子进入血液而启动的凝血过程。

第十七章：
1、试述肝脏在糖代谢,脂代谢及蛋白质代谢中的作用 .
肝脏在糖代谢中的作用是多方面的，但最重要的作用是维持血糖的相对稳定，保证全身各组织(特别是脑组织)糖的供应。

此作用主要是通过肝糖原的合成与分解，以及糖异生等过程来实现的。

肝脏在脂类的消化，吸收，分解，合成及运输等代谢过程中有着重要的作用。

肝细胞能分泌胆汁酸盐，它具有强的乳化作用，可促进脂类的消化与吸收。

肝细胞含有促进脂肪酸β 氧化的酶类及脂肪酸合成的酶类，因此肝脏是脂肪酸氧化，脂肪酸合成的主要器官，肝细胞还是合成酮体，磷脂，胆固醇的重要场所。

80%以上的胆固醇是在肝
脏变成胆汁酸盐。

肝脏在蛋白质合成、分解代谢中均有重要作用，肝脏可合成大部分血浆蛋白。

包括全部清蛋白，纤维蛋白原，凝血因子等，以及部分球蛋白。

肝细胞富含有关氨基酸代谢的酶，如转氨酶，脱氨酶，转甲基酶，脱羧酶等，肝脏是体内氨基酸分解，转变的场所，肝脏又是解氨毒的主要器官。

2、试述肝脏在胆红素代谢中的作用。

胆红素在肝细胞内的代谢包括肝细胞对胆红素的摄取，结合和排泄三个过程。

肝细胞对胆红素的摄取：胆红素在血中以“胆红素—清蛋白”复合物形式随血循环至肝脏，当血液入肝后，被血浆蛋白固定的胆红素即释放出来，很快被肝细胞摄取，并立即与载体蛋白Y或X蛋白结合，运至内质网。

肝细胞对胆红素的结合转化：在内质网上，胆红素进行生物转化作用，大部分胆红素与葡萄糖醛酸结合，少部分可与硫酸，甲基等结合，成为结合胆红素。

胆红素+UDPGA葡萄糖醛酸胆红素
肝脏对胆红素的排泄作用：
结合胆红素经过高尔基体等运输并排入毛细胆管，最后经胆囊管排至肠道。

3、什么是胆汁酸的肝肠循环,有何意义?胆汁酸的生理功能是什么?
胆汁酸的肠肝循环：进入肠道的胆汁酸约有95%被肠道重吸收，经门静脉重回肝脏，肝细胞将游离型的再合成结合型，并同重吸收的以及新合成的结合胆汁酸一起再排入肠道。

此过程为胆汁酸的肠肝循环。

意义：胆汁酸的循环使用，可以补充肝合成胆汁酸能力的不足和人体对胆汁酸的生理需要。

胆汁酸的生理功能：①促进脂类物质的消化。

这是因为胆汁酸能降低油水两相的表面张力，使脂类乳化，扩大脂类与酶的接触面，加速脂类的消化。

②促进脂类的吸收。

胆汁酸盐与脂肪酸，胆固醇，甘油一酯等物质组成混合微团，有利于脂类物质
透过肠粘膜表层，促进脂类的吸收。

抑制胆固醇结石的形成，维持胆汁的液态。

4、简述胆汁酸的主要生理功能？
①促进脂类消化与吸收
②维持胆汁的液态
③促进胆汁生成
5、胆固醇与胆汁酸之间的代谢关系是什么？
①胆汁酸是由胆固醇在肝细胞内分解生成；
②胆汁酸的合成受肠道向肝内胆固醇转运量的调节，胆固醇在抑制HMG－CoA还原酶，从而降低体内胆固醇合成的同时，增加胆固醇7a一羟化酶基因的表达，从而使胆汁酸的合成量亦增多。

③胆固醇的消化吸收排泄均受胆汁酸盐的影响
6、简述胆红素的来源与去路。

来源：①80％来源于血红蛋白
②其它来自铁卟啉酶类
去路：①胆红素入血后与清蛋白结合成血胆红素（又称游离胆红素）而被运输；
②被肝细胞摄取的胆红素与Y蛋白或Z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素一葡糖醛酸酯，称为肝胆红素（又称结合胆红素）；
③肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成无色胆素原，大部分胆素原随粪便排出，小部分胆素原经门静脉被重吸收入肝，大部分又被肝细胞再分泌入肠，构成胆素原的肠肝循环；
④重吸收的胆素原少部分进入体循环，经肾由尿排出。

7、结合胆红素与未结合胆红素有什么区别，对临床诊断有何用途？
区别：
①未结合胆红素是指血清中的胆红素与清蛋白形成的复合物。

它分子量大，不能随尿排出；未与清蛋白结合的胆红素是脂溶性，易透过生物膜进入脑产生毒害作用，所以血中当其浓度增加时可导致胆红素脑病。

②结合胆红素主要指葡萄醛酸胆红素，它分子量小，水溶性好，可随尿排出。

临床诊断用途：
①血浆未结合胆红素增高主要见于胆红素的来源过多，如溶血性黄疸；其次见于未结合胆红素处理受阻，如肝细胞性黄疸。

②血浆结合胆红素增高主要见于阻塞性黄疸，其次见于肝细胞性黄疸。

③血浆未结合胆红素和结合胆红素均轻度升高见于肝细胞性黄疸。

8、肝的生物转化作用
生物转化的概念: 一些非营养物质在体内的代谢转变过程称为生物转化。

生物转化的对象内源性：如激素、胺类等。

外源性：如药物、毒物等。

生物转化的主要场所：肝是生物转化的主要器官，肺、肾、胃肠道和皮肤也有一定生物转化功能。

生物转化的意义：对体内的非营养物质进行转化，使其生物学活性降低或消除（灭活作用），有毒物质的毒性减低或消除（解毒作用），更为重要的是可使这些物质的溶解度增加，易于排出体外。

生物转化反应的主要类型
第一相反应：氧化、还原、水解反应。

第二相反应：结合反应。

有些物质经过第一相反应，亲水性增强，即可顺利排出体外。

有些物质即使经过第一相反应后，极性改变仍不大，必须与某些极性更强的物质结合, 即第二相反应，才最终排出
9、黄疸的分类及特征
胆红素是金黄色色素，血清中含量过高，即大于0.01g/L，则可扩散入组织，引起组织黄染，称为黄疸。

血清胆红素高于正常，但不超过0.02g/L 时，肉眼看不到巩膜与皮肤黄染时称为隐性黄疸。

黄疸的程度取决于血清胆红素的浓度，根据血清胆红素的来源，可将黄疸分为溶血性黄疸、肝细胞性黄疸和阻塞性黄疸。