蛋白质二级结构和主要的构象单元

蛋白质二级结构和主要的构象单元
蛋白质二级结构（secondary structure of protein）是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。

蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

α螺旋
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的转动，并使多蛋白质的二级结构肽主链各原子沿中心轴向右盘曲构成平衡的α螺旋(a-helix)构象。

α螺旋具有下列特征：
(1)多肽链以肽单元为基本单位，以cα为转动点构成右手螺旋，氨基酸残基的侧链基团伸入螺旋的'外侧。

(2)每3.6个氨基酸旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm，肽键平面与中心轴平行。

(3)氢键就是α螺旋平衡的主要次级键。

相连螺旋之间构成链内氢键，即为每个肽单位n上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子分解成氢键，氢键与中心轴平行。

若氢键毁坏，α螺旋构象即为被毁坏。

α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。

如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸，由于带同性电荷而相斥，阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成。