第九章氨基酸代谢一
生化课件第九章 氨基酸代谢
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H 2N C H R
COOH
H 2N C H R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
R
5-氧脯氨酸
肽酶 半胱氨酸
5-氧脯 氨酸酶
γ-谷氨酰
谷氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸 合成酶
ATP
ATP
γ-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用
目录
γ-谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)的要点：
✓ 氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过 程是通过谷胱甘肽的分解与合成来完成的 ✓ -谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞 膜上 ✓ 转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸
• 涉及的氨基酸及其衍生物： 6种
鸟氨酸、精氨酸、瓜氨酸、天冬氨酸、
精氨酸代琥珀酸、 N-乙酰谷氨酸
•限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶
• 耗能： 3个ATP；4个高能磷酸键
•与三羧酸循环的联系物质：延胡索酸
*意义 解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
目录
（三）尿素合成的调节
目录
三、 蛋白质的腐败作用
• 蛋白质的腐败作用(putrefaction) 在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消
化，也有一部分消化产物不被吸收。肠道细菌 对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用， 称为蛋白质的腐败作用。
生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
第九章氨基酸的代谢控制与发酵
谷氨酸
磷酸烯醇式丙酮酸 草酰乙酸 柠檬酸 α-酮戊二酸
天冬氨酸 赖氨酸 天冬氨酸半醛
谷氨酸
高丝氨酸
苏氨酸
蛋氨酸
遗传缺陷
代谢减弱
解除反馈调节
• • • • • •
(二)天冬氨酸高产菌的育种方法 （1）解除反馈调节 （2）切断高丝氨酸向下反应的代谢 （3）逆转优先合成 （4）切断生成丙氨酸的支路 （5）强化二氧化碳固定反应
第二节 芳香族氨基酸的代谢控制育种
• 一、芳香族氨基酸的生物合成途径及代谢调节机制 • （一）芳香族氨基酸的生物合成途径
磷酸烯醇式丙酮酸+4磷酸赤藓糖
DAHP合成酶
3脱氧-D-阿拉伯糖型庚酮糖酸- -磷酸(DAHP) CoQ 莽草酸
氨茴酸合成酶
Vk
分支酸变位酶
分支酸 预本酸(PPA)
PPA脱水酶
• (2)高丝氨酸脱氢酶有2种同功酶。高丝氨酸脱氢 酶I受苏氨酸的反馈抑制，受苏氨酸和异亮氨酸 的多价阻遏；高丝氨酸脱氢酶Ⅱ对苏氨酸不敏感， 受蛋氨酸的反馈阻遏。 • (3)二氢吡啶—2，6—二羧酸还原酶受赖氨酸的反 馈抑制。 • (4)O—琥珀酰高丝氨酸转琥珀酰酶和半胱氨酸脱 硫化氢酶受蛋氨酸的反馈阻遏。 • (5)高丝氨酸激酶受苏氨酸的反馈阻遏。 • (6)苏氨酸脱氨酶受异亮氨酸的反馈抑制。
L-天冬氨酸
天冬氨酸激酶
天冬酰氨磷酸
二氢吡啶—2，6— 二羧酸还原酶 天冬氨酸半醛脱氨酶
天冬氨酸ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ醛
二氢吡啶—2，6—二羧酸
二氢吡啶— 2，6—二羧 酸合成酶 高丝氨酸脱氢酶 O—琥珀酰高丝 氨酸转琥珀酰酶
L-高丝氨酸
高丝氨酸激酶
O—琥珀酰高丝氨酸
半胱氨酸脱硫化氢酶
第九章氨基酸代谢
5.96
CH3-CH-CH2 CHCOOH
Leu L
CH3
NH2
5.98
二、氨基酸的脱氨基作用
? 脱氨基作用 是指氨基酸脱去氨基生成相 应α-酮酸的过程。
氧化脱氨基
转氨基作用 ?方式
联合脱氨基
*嘌呤核苷酸循环
(一) 氧化脱氨基作用
1. L-谷氨酸脱氢酶广泛 存在于肝、脑、肾等组织中。 2. 其辅酶为 NAD+ 或NADP+。 3. GTP、ATP为其抑制剂； GDP、ADP为其激活剂。
尿素
鸟氨酸
氨基甲酰磷酸
精氨酸
延胡索酸
O2
NO
一氧化氮合酶 (NOS)
精氨酸代 琥珀酸
瓜氨酸
天冬氨酸
对心脑血管方面
NO在感觉传入以及学习记忆等有很重要的作用。先
天性精氨酸代琥珀酸合成酶（裂解酶）缺乏可出现严重
的精神障碍症状。还有研究发现 NO可抑制肿瘤的生长。
(三)高氨血症和氨中毒
1.血氨浓度升高称 高氨血症，此时可引起脑 功能障碍，称 氨中毒。常见于肝功能严重损伤、 尿素合成酶系的遗传缺陷。
1.总氮平衡 摄入氮 = 排出氮(正常成人)。 2.正氮平衡 摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等 )。 3.负氮平衡 摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性
疾病患者 )。 4.氮平衡意义 可反映体内蛋白质代谢的慨况。
(二) 需要量
成人每日最低蛋白质需要量为 30～50g，我 国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为 80g。
食物蛋白质
组织 分解 蛋白质
合成
氨基酸 代谢库
尿素 氨
α-酮酸
酮体 氧化供能
糖
Hale Waihona Puke 体内合成氨基酸 (非必需氨基酸)
氨基酸代谢分析
毒性反应。
1. 蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸
胃蛋白酶原 胃酸 胃蛋白酶 自身激活作用 胃蛋白酶 + 多肽碎片
胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对蛋白质肽键的作用特 异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨 酸所形成的肽键，产物主要为多肽及少量氨基酸。 胃蛋白酶的凝乳作用：乳汁中的酪蛋白与Ca2+形成乳 凝块，胃停留时间延长，利于消化。
1. 通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收 载 体 蛋 白 与 氨 基 酸 、 Na+ 组 成 三 联 体 ， 由 ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠 泵排出细胞。
中性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白
碱性氨基酸转运蛋白
七种转运蛋白
亚氨基酸转运蛋白 β-氨基酸转运蛋白
二肽转运蛋白
三肽转运蛋白
蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体 内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种 类、比例。
蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨 基酸可以互相补充而提高营养价值。如：
谷类：色氨酸多，赖氨酸少
豆类：色氨酸少，赖氨酸多
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
一、外源性蛋白质消化成寡肽和氨基酸后被吸收
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
CH2NH2 CH2
CH2NH2 H C OH
苯乙胺
苯乙醇胺
OH
OH
酪胺
β-羟酪胺
（二）肠道细菌通过脱氨基作用产生氨 未被吸收的氨基酸 肠道细菌 脱氨基作用 氨 渗入肠道的尿素 尿素酶
氨基酸代谢(一)教学案例
其余12种氨基酸体内可以合成，称为营养非必需 氨基酸。
②蛋白质的营养价值(nutrition value)
蛋白质所含必需氨基酸的的数量、种 类、比例越接近人体蛋白质，其利用率越 高，营养价值越高。
动物蛋白质的营养价值高于植物蛋白 质，易为人体所利用。
某些食物的营养价值
食物 营养价值 食物 营养价值 食物 营养价值
➢ 酶原激活的意义
• 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 • 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 • 酶原还可视为酶的贮存形式。
二、氨基酸的吸收
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮 量之间的关系，可反映体内蛋白质代谢的概况。
1. 氮的总平衡：摄入氮 = 排出氮 正常成人 2. 氮的正平衡：摄入氮＞排出氮
婴幼儿、青少年、孕妇、乳母、疾病康复期 3. 氮的负平衡：摄入氮＜排出氮
饥饿、营养不良、消耗性疾病、大面积烧伤、 大量失血
蛋白质主要由氨基酸组成,目前，奶粉中蛋白质含量的测定 主要采用“凯氏定氮法”，该方法只能测出含氮量,不能鉴 定饲料中有无违规化学物质。奶粉含氮量一般不超过30% , 而三聚氰胺含氮量为66%左右，所以,添加三聚氰胺的饲料 理论上可以测出较高的蛋白质含量。三聚氰胺作为一种白 色结晶粉末，没有什么气味和味道，掺杂后不易被发现。 在植物蛋白粉和饲料中使测试蛋白质含量增加一个百分点， 用三聚氰胺的花费只有真实蛋白原料的1/5。
蛋白水解酶作用示意图
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
NH
NH
5
6
二肽酶
氨基酸 +
氨基酸
肠液中酶原的激活
胰蛋白酶原
肠激酶 (enterokinase)
II第九章蛋白质酶促降解及氨基酸代谢
硝酸盐
入地下水
生物固氮的概念
生物固氮（N）的化学本质
6e-
N2 + 3H2 固氮酶 2NH3
12ATP+12H2O 12ADP+12Pi
生物固氮的作用机理
还原剂 e- NADPH e- 铁蛋白 e- 钼铁蛋白 e- N2
（厌氧环境）
固N酶
二聚体、含Fe和S
（1）结构组成 形成[Fe4S4]簇
四聚体（α2β2）
二
十
种
丝氨 酸族
氨
His 和 芳香族
基
酸
的
丙氨
生
酸族
物
合
成
概
天冬氨
况
酸族
谷氨酸族
氨基酸生物合成的分族情况
（1）丙氨酸族
丙酮酸 Ala、Val、Leu
（2）丝氨酸族
甘油酸-3-磷酸 Ser、Gly、Cys
（3）谷氨酸族 -酮戊二酸
Glu、Gln、Pro、Arg
（4）天冬氨酸族 草酰乙酸 Asp、Asn、Lys、Thr、Ile、Met
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
-氨基酸 磷酸吡哆醛
醛亚胺
互变异构
-酮酸
磷酸吡哆胺
酮亚胺
磷酸吡哆醛的作用机理
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
谷氨酰胺的生成和利用
+NH2
ATP
ADP+Pi
Mg2+
谷氨酰胺合成酶
+H2O
+2H
谷氨酸合成酶
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
氨基酸代谢
α-谷氨酸
COO
NAD++H2O
+
NADH+H++NH4+
(CH2)2
C O
三羧酸 循环
NH3
L-谷氨酸脱氢酶
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化 • NADPH大量消耗 • 三羧酸循环中断，能量供应受阻， 某些敏感器官（如神经、大脑） 功能障碍。 • 表现：语言障碍、视力模糊、昏 迷、死亡。
CH2OPO3H2 H HOOC C R1 HO 磷 酸 吡哆 醛 CH2OPO3H2 HOOC C R1 O NH2 H CH2OPO3H2 H HOOC C R1 HO Schiff碱 CH2OPO3H2 H HOOC C R1 N C H HO Schiff碱 异 构 体 CH3 N CH3 H N C N
四、 α-酮酸的代谢
• (1)合成氨基酸（合成代谢占优势时） • (2)进入三羧酸循环彻底氧化分解! • (3)转化为糖及脂肪 • 生糖AA：凡能生成丙酮酸、琥珀酸、草酰乙酸和-酮戊 二酸的AA。 （Ala Thr Gly Ser Cys Asp Asn Arg His Gln Pro Met Val） • 凡能生成乙酰CoA和乙酰乙酰CoA的AA均能通过乙酰 CoA转变成脂肪。 （4）转变成酮体 生酮AA：凡能生成乙酰乙酸、-丁酸的AA（ Leu）； 生 糖兼生酮AA （ Ile Phe Tyr Lys Trp）
氧化脱氨 转氨基
COO (CH2)2 HC COO
α-谷氨酸
COO
+ + NAD++H2O 酮酸） NH +(A) O（ NADH+H +NH4
氨基酸代谢的生物化学过程
氨基酸代谢的生物化学过程氨基酸代谢是生物体内一个重要的生物化学过程。
在人体中，氨基酸代谢主要发生在肝脏中，包括蛋白质的降解和新合成。
在这个过程中，一系列酶参与了氨基酸的转化，将其转化为能量或者供应新的蛋白质合成所需的氨基酸。
首先，氨基酸代谢的第一步是氨基基团的去除，这一过程称为脱氨作用。
脱氨酶是参与脱氨作用的关键酶，它能够催化氨基酸与α-酮酸反应，生成α-酮酸和氨气。
在这个过程中，氨基酸被转化为不同的代谢产物，例如α-酮酸、氨氨基酸和氨基酸。
这些代谢产物可以进一步参与能量代谢或者合成新的蛋白质。
其次，氨基酸的碳骨架可以被进一步代谢，主要通过三羧酸循环进行。
三羧酸循环是细胞内一个重要的代谢通路，能够将氨基酸的碳骨架转化为能量和有机物。
在这个过程中，氨基酸的碳骨架会被氧化分解，生成辅酶A和NADH等还原辅酶，并最终产生ATP。
此外，氨基酸代谢还涉及氨基酸的合成。
在蛋白质合成过程中，氨基酸可以被合成成新的蛋白质。
氨基酸的合成过程往往需要多种酶的参与，例如转氨酶、缬氨酸合成酶等。
这些酶能够催化氨基酸的合成反应，从而满足细胞对新蛋白质的需求。
总的来说，氨基酸代谢是一个复杂而严密的生物化学过程，通过一系列酶的协同作用，将蛋白质分解为氨基酸，进而参与能量代谢或者蛋白质合成。
这个过程的正常进行对维持生物体内稳态至关重要，任何环节的紊乱都可能导致疾病的发生。
因此，对氨基酸代谢过程的深
入研究不仅有助于我们更好地理解生物体内的代谢调控机制，也为相关疾病的防治提供了新的思路和方法。
【316字】。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
生物化学第九章氨基酸代谢
氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(CPS-Ⅰ)
+
N-乙酰谷氨酸，Mg2
COOH
CH3C-NH-CH O (CH2)2 COOH
氨基甲酰磷酸
2. 瓜氨酸的合成 （在线粒体中进行）
NH2
NH2 (CH2)3 CH NH2
C
NH2
O
+
C
O
鸟氨酸氨基甲酰转移酶
NH (CH2)3
COOH
O ~PO32-
H3PO4
CH
NH2
二、蛋白质的营养价值和需要量
(一)氮平衡：
指每天N的摄入量和排出量的关系，它能反映体 内蛋白质代谢的概况。
氮平衡有三种情况:
1、氮的总平衡：摄入N量＝排出N量，正常成人属此情况
2、氮的正平衡：摄入N量>排出N量，儿童、孕妇、恢复期病人
3、氮的负平衡：摄入N量<排出N量，如饥饿、消耗性疾病患者
（二）生理需要量：
γ-谷氨酰 氨基酸 氨基酸
COOH
γ-谷氨 酸环化 转移酶
COOH NH CH R
H2NCH R
COOH H2NCH R
氨基酸
C O
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
(关键酶)
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
二肽 5-氧脯氨酸 5-氧脯 酶 氨酸酶 半胱氨酸
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联
（一）转氨基作用(transamination) 1. 定义
在转氨酶 (transaminase) 的作用下，某一氨 基酸脱去α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
生物化学第九章蛋白质降解和氨基酸代谢
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 脯氨酸
丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
氨基酸碳架的分解
2.再合成为氨基酸
O
||
+
N H 4+
C — C O O - +N A D （ P） H+ |
+
H
C |H 2
C |H 2C O O
谷氨酸＋丙酮酸 谷氨酸＋草酰乙酸
+
N H 3
|
H — C — C O O - + |
N A D （ P） + + H 2O
海洋水生动物 (鱼) 氨
爬行类、鸟类
尿酸
哺乳类
尿素
两栖动物：如青蛙，蝌蚪时排氨，变态成熟后排尿素。
(与其体内的酶变化有关)
(二) 氨的代谢去路
2、 生成酰胺
指Gln、Asn。 (是体内氨的储存、运转方式，脑组织中氨的主要去 路。)
3、生成尿素
1.生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2.生成过程
C |H 2
C |H 2C O O
α-酮戊二酸＋丙氨酸 α-酮戊二酸＋天冬氨酸
氨基酸碳架的分解
3.转变为糖和脂肪
当体内不需要将α-酮酸再合成氨基酸，并且体内 的能量供给充足时，α-酮酸可以转变为糖或脂肪。例 如，用氨基酸饲养患人工糖尿病的狗，大多数氨基酸 可使尿中的葡萄糖的含量增加，少数几种可使葡萄糖 及酮体的含量同时增加。在体内可以转变为糖的氨基 酸称为生糖氨基酸，按糖代谢途径进行代谢；能转变 为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
氨基酸代谢
Chapter 9 Metabolism of Amino Acids
氨基酸（amino acids)是蛋白质(protein)的基本 组成单位。 氨基酸代谢包括合成代谢和分解代谢。 本章主要讨论氨基酸的分解代谢。
第一节 蛋白质在体内的降解 第一节 蛋白质在体内的降解
COOH
H2N - CH CH2 COOH
天冬氨酸
N - CH CH2 NH (CH ) COOH C
2 3
H2N- CH COOH
精氨酸代琥珀酸
4．精氨酸代琥珀酸的裂解：
在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶催化，将精氨酸代琥珀酸裂解生成 精氨酸和延胡索酸。
NH2 C
COOH
精氨酸代琥 珀酸裂解酶
NH2 C NH (CH2)3 H2N- CH COOH
谷氨酰胺的运氨作用
肝外组织细胞 ATP + NH3 ADP + Pi
谷氨酰胺合成酶
glutamic acid
谷氨酰胺酶
glutamine
血液
NH3
肝细胞
H2O
第四节 氨基酸转变为生物活性物质 第四节 氨基酸转变为生物活性物质
一. 形成生物胺类
（一）5-羟色胺的生成：
5-羟色胺（5-hydroxytryptamine,5-HT）是一种重要的神 经递质，且具有强烈的缩血管作用。 5-羟色胺的合成原料是色氨酸(tryptophan)。
二、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联 合脱氨基和非氧化脱氨基。 在这三种脱氨基作用中，以联合脱氨基作用最为重 要；而非氧化脱氨基作用则主要见于微生物中。
（一）氧化脱氨基作用：
江南大学801生物化学课件总结8----蛋白质降解及氨基酸代谢
第九章蛋白质的降解与氨基酸代谢※固氮菌：以N2合成蛋白质※植物和多数微生物：以无机氮合成蛋白质※人、动物和少数微生物：以有机氮合成蛋白质第一节蛋白质的降解一、溶酶体对蛋白质的降解作用（特点）①无选择性：溶酶体含有不同种类的蛋白质水解酶，统称为组织蛋白酶。
它们对蛋白质的水解无选择性。
因此所有蛋白在溶酶体内的降解速率相同。
②酶的最适pH一般为5：溶酶体pH为5，酶的最适pH一般为5，因此溶酶体偶然泄漏或破裂不影响细胞。
③通过自体吞噬和胞吞途径起作用二、泛肽参与的蛋白质降解①条件：需要泛肽（ubiquitin）参与的蛋白质降解过程，也需要ATP的供给，在无氧条件下这种过程受到抑制。
②过程：泛肽参与的蛋白质降解过程包括两步1、泛肽对蛋白质进行标记1）泛肽的活化：在ATP驱动下，泛肽活化酶催化泛肽的羧基端与泛肽活化酶的巯基偶联。
Ubiquitin+E1-SH+A TP → U-S-E1+AMP+PPi2）泛肽的组装：泛肽携带蛋白取代泛肽活化酶使泛肽得以组装成U-S-E2.3）泛肽对靶蛋白的标记：在泛肽蛋白质连接酶（E3）催化下，泛肽携带蛋白上的泛肽与靶蛋白上Lys残基的ε-氨基偶联2、泛肽标记蛋白发生降解：标记蛋白在UCDEN（依赖泛肽的蛋白质水解酶）复合体催化下水解。
③图示：三、外源蛋白质的酶促水解1、胃的消化作用：食物使胃分泌胃泌素、刺激分泌盐酸，导致胃蛋白酶原自体催化形成胃蛋白酶。
胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及少量氨基酸。
2、肠的消化作用①胃液进入小肠，刺激分泌促胰液肽进入血液，进而刺激胰腺分泌碳酸，进入小肠中和胃酸。
氨基酸刺激十二指肠分泌胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶，肠中还有弹性蛋白酶。
②肽链外切酶，如羧肽酶A.羧肽酶B.氨基肽酶.二肽酶等和肽链内切酶，如胰蛋白酶.糜蛋白酶.弹性蛋白酶等③蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
3、氨基酸的吸收①主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。
氨基酸代谢
1.4.9 第九章氨基酸代谢第九章氨基酸代谢学习目标知识目标（1）理解蛋白质的生理功能、需要量和营养价值。
（2）理解氨基酸代谢概况。
（3）阐述脱氨基作用的种类，列举转氨酶的应用意义。
（4）理解氨中毒的机制。
（5）阐述一碳单位的概念、意义，以及氨基酸脱羧基的意义。
能力目标（1）通过分析血氨的来源与去路，总结出降低血氨的措施。
（2）通过学习氨基酸特殊代谢，解释白化病、苯丙酮尿症（PKU）、尿黑酸症的原因。
蛋白质是生命活动的物质基础。
构成蛋白质的基本单位是氨基酸，体内合成蛋白质的氨基酸主要来源于食物中的蛋白质，蛋白质在体内要首先降解为氨基酸，氨基酸可供蛋白质合成时再利用，或进一步代谢，氨基酸还可以转变为糖或许多具有重要生理功能的其他含氮化合物。
1.4.9.1 第一节蛋白质的营养作用第一节蛋白质的营养作用一、蛋白质的生理功能（一）维持组织细胞的生长、更新和修复蛋白质参与构成机体的各种组织细胞。
人体膳食中必须提供足够质和量的蛋白质，才能维持机体生长发育、更新修补和增殖的需要，特别是组织损伤时，更需要从食物蛋白质中获得修补的原料。
（二）参与体内重要生理反应和物质输送人体体内的蛋白质具有多种特殊功能，如肌肉收缩、生物催化、血液凝固等都是由蛋白质实现的。
载体蛋白可以在体内运载各种物质，如酶（除核酶的本质是核酸外，人体体内大多数酶的本质是蛋白质）、多肽类激素、抗体（各种免疫球蛋白）、调节蛋白（如细胞信息传递过程中的G蛋白和钙调素等）、运输物质（如血红蛋白、清蛋白、载脂蛋白等）、血液凝固物质（除参与血液凝固的各种酶外，还有纤维蛋白等）。
（三）氧化供能1g蛋白质完全氧化可产生16．74kJ（4kcal）的能量。
一般来说，成人每日约有18%的能量来自蛋白质，但是蛋白质的这种功能可由糖或脂肪代替，因此氧化供能仅是蛋白质的一种次要功能。
二、蛋白质的生理需要量（一）氮平衡蛋白质的含氮量较恒定，平均约为16%。
食物中的含氮物质绝大部分是蛋白质，通过测定食物中的氮含量可估计出它所含的蛋白质。
氨基酸代谢(一)_真题-无答案
氨基酸代谢(一)(总分100,考试时间90分钟)一、名词解释1. 营养必需氨基酸(nutritionally essential amino acid)2. 蛋白质互补作用(complementary action of protein)3. 生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid)4. 丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)5. 鸟氨酸循环(ornithine cycle)6. 一碳单位(One carhon unit)7. 甲硫氨酸循环(methionine cycle)8. 苯丙酮尿症(phenyl ketonuria)9. 嘌呤核苷酸循环(purine nucleotide cycle)二、选择题A型题1. 下列氨基酸中，属于人体营养非必需氨基酸的是A.苯丙氨酸 B.甲硫氨酸 C.谷氨酸 D.色氨酸 E.苏氨酸2. 食物蛋白质互补作用指的是A.糖与蛋白质混合食用，提高营养价值 B.脂肪与蛋白质混合食用，提高营养价值 C.几种蛋白质混合食用，提高营养价值 D.糖、脂肪、蛋白质混合食用，提高营养价值 E.用糖、脂肪代替蛋白质的营养作用3. 不出现于蛋白质中的氨基酸是A.半胱氨酸 B.胱氨酸 C.瓜氨酸 D.精氨酸 E.赖氨酸4. 生物体内氨基酸脱氨基作用的主要方式是A.氧化脱氨基 B.还原脱氨基 C.直接脱氨基 D.转氨基 E.联合脱氨基5. 相应的α-酮酸是三羧酸循环中间产物的氨基酸是A.丙氨酸 B.鸟氨酸 C.缬氨酸 D.赖氨酸 E.谷氨酸6. 肌肉中氨基酸脱氨基作用的主要方式是A.嘌呤核苷酸循环 B.谷氨酸氧化脱氨基作用 C.转氨基作用 D.鸟氨酸循环 E.转氨基与谷氨酸氧化脱氨基的联合7. 哺乳类动物体内氨的主要去路是A.渗入肠道 B.在肝中合成尿素 C.经肾泌氨随尿排出 D.生成谷氨酰胺 E.合成非必需氨基酸8. 脑中氨的主要去路是A.合成尿素 B.合成谷氨酰胺 C.合成嘌呤 D.扩散入血 E.合成必需氨基酸9. 仅在肝中合成的化合物是A.尿素 B.糖原 C.血浆蛋白 D.胆固醇 E.脂肪酸10. 糖、脂肪酸与氨基酸三者代谢的交叉点是A.磷酸烯醇式丙酮酸 B.丙酮酸 C.延胡索酸 D.琥珀酸 E.乙酰辅酶A11. 体内氨储存及运输的主要形式之一是A.谷氨酸 B.酪氨酸 C.谷氨酰胺 D.谷胱甘肽 E.天冬酰胺12. 氨由肌肉组织通过血液向肝进行转运的过程是A.三羧酸循环 B.鸟氨酸循环 C.丙氨酸-葡萄糖循环 D.甲硫氨酸循环 E.γ-谷氨酰基循环13. 合成尿素首步反应的产物是A.鸟氨酸 B.氨基甲酰磷酸 C.瓜氨酸 D.精氨酸 E.天冬氨酸14. 鸟氨酸循环中，为合成尿素提供两分子氨的物质是 A.游离氨 B.谷氨酰胺 C.天冬氨酸 D.天冬酰胺 E.氨基甲酰磷酸15. 转氨酶的辅酶中含有的维生素是A.维生素B1 B.维生素B2 C.维生素B12 D.维生素B6 E.维生素C16. 氨基酸脱羧酶的辅酶中含有的维生素是A.维生素B1 B.维生素B2 C.维生素B12 D.维生素B6 E.维生素C17. 下列不属于一碳单位的是A.CO2B.—CH2—C.—CH====D.—CH====NHE.—CHO18. 体内一碳单位的载体是A.叶酸 B.二氢叶酸 C.四氢叶酸 D.维生素B12 E.维生素B619. S-腺苷甲硫氨酸(SAM)最重要的生理功能是A.补充甲硫氨酸 B.合成四氢叶酸 C.生成嘌呤核苷酸 D.生成嘧啶核苷酸 E.提供甲基20. 食物蛋白质的消化产物氨基酸，在体内最主要的生理功能是A.合成某些含氮化合物 B.合成蛋白质 C.氧化供能 D.转变为糖 E.转变为脂肪21. 氮平衡指的是A.尿与粪中含氮量与摄入食物中总含氮量的对比关系 B.每日摄入蛋白质的量与排出蛋白质量的对比关系 C.每日体内分解蛋白质量与合成蛋白质量的对比关系 D.尿与粪中含氮化合物总量与摄入含氮化合物总量的对比关系 E.每日摄入蛋白质的量与体内分解蛋白质量的对比关系22. 关于营养必需氨基酸的叙述，错误的是A.有些氨基酸是人体不能合成的 B.动物的种类不同，其所需要的营养必需氨基酸也不同 C.营养必需氨基酸的必需性不因生理状态而改变 D.人体所需要的营养必需氨基酸有9种，其中包括缬氨酸和异亮氨酸 E.食物蛋白质的营养价值取决于其中所含营养必需氨基酸的有无和多少23. 下列类别氨基酸完全为营养必需氨基酸的是A.碱性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.分枝氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.脂肪族氨基酸24. 对儿童是营养必需氨基酸而对成人则为营养非必需氨基酸的是 A.异亮氨酸 B.赖氨酸 C.苯丙氨酸 D.精氨酸 E.色氨酸25. 关于蛋白质营养价值的说法错误的是A.明胶由于缺乏色氨酸而营养价值低 B.大豆与玉米的混合食物，营养价值低于每个单一组分 C.一般说来，植物蛋白的营养价值不及动物蛋白的高 D.蛋白质的营养价值与其所含营养必需氨基酸的质和量都有关 E.一个健康成人每天至少摄入30～45g蛋白质才能维持氮的总平衡26. 下列物质对胃内蛋白质的消化起主要作用的是A.胃蛋白酶 B.胰蛋白酶 C.肠激酶 D.寡肽酶 E.二肽酶27. 下列胃肠蛋白质消化酶中不以无活性的酶原形式分泌的是A.氨基肽酶 B.胰蛋白酶 C.糜蛋白酶 D.羧基肽酶 E.胃蛋白酶28. 激活胰蛋白酶原的物质是A.HCl B.胆汁酸 C.肠激酶 D.端肽酶 E.胃蛋白酶29. 胰蛋白酶水解的肽键是A.酸性氨基酸残基的羧基所构成的肽键 B.碱性氨基酸残基的羧基所构成的肽键 C.芳香族氨基酸残基的羧基所构成的肽键 D.碱性氨基酸残基的氨基所构成的肽键 E.酸性氨基酸残基的氨基所构成的肽键30. 下列能较特异地水解N……Gly-Ser-Ala-Glu-Phe-Tyr-Pro-Ala-Cys……C肽段中Phe-Tyr 之间肽键的酶是A.氨基肽酶 B.胰蛋白酶 C.糜蛋白酶 D.弹性蛋白酶 E.羧基肽酶31. 在消化道中胰酶消化蛋白质的主要消化产物是A.氨基酸 B.多肽 C.寡肽 D.二肽 E.三肽32. 羧基肽酶B水解肽链的产物是A.芳香族氨基酸+寡肽 B.酸性氨基酸+寡肽 C.碱性氨基酸+寡肽 D.脂肪族氨基酸+寡肽 E.分枝氨基酸+寡肽33. 生成苯酚的氨基酸是A.色氨酸 B.酪氨酸 C.苏氨酸 D.赖氨酸 E.组氨酸34. 在小肠黏膜中可以转运组氨酸的载体是A.酸性氨基酸载体 B.中性氨基酸载体 C.碱性氨基酸载体 D.亚氨基酸载体 E.甘氨酸载体35. 下列不参与γ-谷氨酰基循环的酶是A.γ-谷氨酰基转移酶 B.谷氨酰环化转移酶 C.γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶 D.谷胱甘肽合成酶 E.谷胱甘肽还原酶36. 下列关于血中氨基酸主要来源的叙述，正确的是A.食物蛋白质的消化吸收 B.组织蛋白质的分解 C.糖类转变而来 D.其他化合物合成 E.肾小管和肠黏膜的重吸收37. 下列关于丙氨酸-葡萄糖循环作用的描述，正确的是A.促进氨基酸转变成糖 B.促进营养非必需氨基酸的合成 C.促进鸟氨酸循环 D.促进氨基酸转变为脂肪 E.促进氨基酸氧化供能38. 人体由氨基酸库中摄取氨基酸总量最多的组织器官是A.肝 B.肌肉组织 C.肾 D.脑组织 E.脾39. ALT活性最高的组织是A.心肌 B.脑 C.骨骼肌 D.肝 E.肾40. 生成吲哚及其衍生物的氨基酸是A.半胱氨酸 B.酪氨酸 C.色氨酸 D.鸟氨酸 E.精氨酸41. 经脱羧作用可生成腐胺的氨基酸是A.鸟氨酸 B.苯丙氨酸 C.苏氨酸 D.酪氨酸 E.组氨酸。
氨基酸的代谢教学基本要求1掌握氨基酸生物合成的一般途径
教学基本要求
1.掌握氨基酸生物合成的一般途径。
2.掌握氨基酸的脱氨基作用及氨基酸分解产物的代谢转变。
3.了解蛋白质的酶促水解、氨基酸的脱敖基作用。
第一节氨基酸的合成代谢
不同生物合成氨基酸的能力有所不同，而且在合成能力上存在很大区别。植 物和微生物20种，动物不能合成全部20种氨基酸，如人和大白鼠只能合成10种。生物体不能合成或合成量很少不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸叫必 需氨基酸，Lys、Trp> Phe、Vai、Met、Leu、Thr、lie、Arg> His共10种。生 物体合成量很少不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸称半必需氨基酸。如Arg. Hiso生物体自身能够合成量且能满足需要的氨基酸。植物和绝大多数微生 物能合成全部氨基酸。
真核细胞对蛋白质的降解途径主要有以下两种：
1•溶酶体的蛋白质降解途径
细胞的溶酶体(lysosomes)含有各种蛋白水解酶，称为组织蛋白酶，它们 可催化蛋白质的降解。这是胞内蛋白的主要降解途径，一般不依赖ATP,利用组 织蛋白酶可降解外源性蛋白、膜蛋白和细胞内半寿期较长的蛋白质。
溶酶体可降解细胞通过自体吞噬泡(autophagic vacuole)或胞吞作用
1.a-酮戊二酸衍生类型一谷氨酸型
合成Glu、Gin、Pio、Arg、Lys
2.草酰乙酸衍生类型一天冬氨酸型
合成Asp^ Asn、Met、Thr、lie、Lys
3.丙酮酸衍生类型一丙氨酸型
合成Ala、Wl、Leu
4.甘油酸-a-磷酸衍生类型一丝氨酸型
合成Sei、Gly、Cys
5.赤薛糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生类型一芳香氨酸型
合成蛋白质的20种氨基酸的需要量都是以准确的比例提供的，因此在生物体 内不仅有单一氨基酸生物合成的调控机制，而且也有使各氨基酸在合成中的比例 相互协调(coordination)的调控机制。
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+ CH-NH2 COOH COOH
丙氨酸
8
α-酮戊二酸
1、转氨基作用
谷氨酸 + 草酰乙酸
AST
α-酮戊二酸 + 天冬氨酸
ALT：丙氨酸氨基转移酶（谷丙转氨酶）
肝功能标志酶
AST：天冬氨酸氨基转移酶（谷草转氨酶）
心肌功能标志酶
9
一、氨基酸的脱氨基作用
2、氧化脱氨基作用 肝、肾组织中活性强。
COOH
+ + NAD CH-NH2
COOH
L-谷氨酸
（CH2）2 COOH 谷氨酸
（CH2）2
+ C=NH + NADH + H 脱氢酶 COOH 亚氨基戊二酸
10
2、氧化脱氨基作用
COOH （CH2）2 C=NH H2O
COOH （CH2）2 C=O + NH3
COOH
亚氨基戊二酸
COOH
-酮戊二酸
α-酮戊 二酸 天门 冬氨酸 次黄嘌呤核苷酸 IMP 腺苷酸代 琥珀酸 延胡索酸 NH3 H 2O
α-氨基酸
转氨酶
α-酮酸
AST
草酰乙酸
谷氨酸
AMP
苹果酸
13
二、氨的代谢
（一）血氨的来源与去路
代谢产生的氨进入血液。
脱氨作用 肠道吸收
谷氨酰胺水解 其它含氮化合物代谢
合成尿素 血 氨 合成谷氨酰胺
参与氨基酸的合成
14
（二）氨的去路 1、合成尿素：肝脏—鸟氨酸循环
H2O
精氨酸
延胡索酸
尿素 鸟氨酸
胞 液 线 粒 体
鸟氨酸 氨 甲 酰 磷 酸 瓜氨酸
15
精氨酸代琥珀酸
天冬氨酸＋ATP 瓜氨酸
NH3 + CO2 + H2O
1、合成尿素
鸟氨酸循环的意义：
将CO2和有毒的NH3转变为尿素，通过肾脏排 出体外。 肝功能严重受损时，导致尿素合成障碍 导致血氨升高。
•限制蛋白质进食量
•给以谷氨酸钠
•给以精氨酸钠
•酸性盐水灌肠
•服用肠道酸化药物
18
（二）氨的去路
2、合成谷氨酰胺
ATP
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺 + H2O
运输到肾脏，分 解排出清除血氨。
3、重新利用
α-酮酸 + NH3 营养非必需氨基酸
参与嘌呤、嘧啶的合成。
19
三、α-酮酸的代谢 （一）生成营养非必需氨基酸
11
一、氨基酸的脱氨基作用
3、联合脱氨基作用
•转氨基与谷氨酸氧化脱氨基偶联：肝、肾、脑
α-酮戊 二酸 转氨酶 α-酮酸 NADH+H++NH3/ NADPH+H++NH3
α-氨基酸
L-谷氨酸脱氢酶 谷氨酸
NAD++H2O/
NADP++H2O
12
3、联合脱氨基作用
转氨基与嘌呤核苷酸循环偶联：心肌、骨骼肌
2
COOH
一、体内氨基酸的动态平衡 1、氨基酸的来源与去路 食物 组织蛋白分解 体内合成
氨
合成蛋白质
转变为其他化合物
基
酸
氧化成CO2和H20
3
2、体内氨基酸的动态平衡
NH3
合成尿素 合成谷氨酰胺
合成其它含氮物 脱氨 消化吸收 氨 食物蛋白 氧化供能 基 合成 α-酮酸 分解
组织蛋白
合成
酸 代 谢 脱羧 池
鸟氨酸循环的意义
肝性脑病的原因和治疗
α-酮酸代谢的途径
22
氮正平衡：摄入N ＞排出N
氮负平衡：摄入N ＜排出N
6
第二节
氨基酸的分解代谢
H
CH3
C
NH2
COOH
脱 羧 CO2 + 胺
7NLeabharlann 3 + -酮酸一、氨基酸的脱氨基作用 1、转氨基作用 COOH （CH2）2 CH3 ALT CH-NH2 + C=O COOH COOH
谷氨酸 丙酮酸
COOH （CH2）2 CH3 C=O
16
1、合成尿素
尿素合成障碍- 高血氨症 （＞58.8μmol/L）
• 尿素循环酶遗传缺陷 • 肝功能严重受损— 肝性脑病（肝昏迷）
NH3 α-酮戊二酸 NH3 谷氨酸
谷氨酰胺
α-酮戊二酸 三羧酸循环 ATP
17
1、合成尿素
高血氨症的治疗：
• 限制氨的来源 • 促进氨的去路
•肠道抑菌药物
第九章
氨基酸代谢
教学目标
说出氨基酸的来源和去路。 了解蛋白质的营养价值及在临床上的应用。 说出什么是营养必需型氨基酸，包括哪几种？ 简述氨基酸脱氨基的方式。 说出血氨的来源和去路。 说出鸟氨酸循环的部位和意义。 了解α-酮酸的代谢途径
1
第一节 概 述
H
CH3 C NH2 •20种氨基酸
•转氨基
•还原加氨基化
（二）氧化供能
氨基酸
脱氨基
三羧酸循环中间产物
氧化
CO2 + H2O +能量
20
三、α-酮酸的代谢
（三）转变为糖和酮体
• 生糖氨基酸：只可以转变为糖—谷氨酸
• 生酮氨基酸：只能转变为酮体—亮氨酸 • 生糖兼生酮氨基酸：苏氨酸
21
小 结
氨基酸的来源和去路 营养必需氨基酸和氮平衡的概念 脱氨基的三种方式 体内氨的来源和去路
合成糖或脂
胺类
CO2
4
一碳单位 嘌呤 嘧啶
二、蛋白质的营养价值
1、氨基酸的数量与比例
食物蛋白质营养价值以所含营养必需氨基酸 的种类和比例而定。 8种营养必需氨基酸：
一
家
写 两 三 本
书
来
异亮、甲硫、缬、亮、色、苯丙、苏、赖 （蛋）
5
2、食物蛋白质的互补作用
氮平衡：机体含氮量约16%
氮总平衡：摄入N = 排出N