生化-蛋白质化学

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生物化学-生化知识点_蛋白质分离和纯化(7章)

1.10 蛋白质分离和纯化 P290 7章①①①蛋白质分子量测定：①1①根据化学组成测最低分子量：1.肌红蛋白、血红蛋白均含铁0.335%，分别求它们的最低分子量：肌红蛋白为55.8（Fe原子量）÷0.335×100=16700，与其他方法测分子量相符。

血红蛋白含铁也是0.335%，最低分子量也为16700，但用其他方法测分子量为68000，即每一个血红蛋白含有4个铁原子，由此计算更为准确分子量为：16700×4=66800。

2.由氨基酸含量计算：如牛血清清蛋白含Trp0.58%，蛋白质最低分子量为35200；每一牛血清蛋白含有2个Trp，所以分子量为70400，比其他方法测出的准（69000）。

①2①沉降系数和沉降系数单位：蛋白质分子在溶液中受强大离心力作用时，蛋白质分子沉降，沉降速度与蛋白质分子大小和密度、分子形状等有关，可用于测分子量。

沉降系数：蛋白质颗粒在单位离心场的沉降速度是个定值，称为沉降系数或沉降常数用s表示。

s常用来近似描述生物大分子的大小，蛋白质、核酸、核糖体和病毒的沉降系数介于1×10-13到200×10-13sec范围，见293 表7-4。

为方便起见，把10-13sec作为一个单位,称为svedberg（斯维得贝格）单位或沉降系数单位，用S表示，如人的Hb沉降系数为4.46S，即为4.46×10-13sec。

①①①蛋白质胶体性质与蛋白质的沉淀：蛋白质溶液属胶体系统，分散相质点大小1~100nm。

蛋白质可用盐析，有机溶剂沉淀，生成重金属盐、加生物碱和某些酸类（如三氯乙酸）进行沉淀；蛋白质加热变性也会沉淀。

①①①蛋白质的分离纯化：①1①前处理：将蛋白质从动、植物或细菌的组织或细胞中以溶解状态释放出来，并保持天然状态，不丢失生物活性，如用适当缓冲液提取蛋白质，离心除去杂质。

①2①粗分离：将蛋白质提取液中所需要的蛋白分出，除去其他杂蛋白、核酸和多糖等。

生化名词解释

生物化学名词解释第一章蛋白质化学1、别构效应：别构效应又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。

这里的别构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。

2、蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。

蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。

蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。

3、两性解离：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在，即，同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子。

4、等电点：在某一pH环境下，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不运动。

此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。

第二章核酸化学1、DNA的解链（溶解）温度（Tm）：DNA热变性呈现出协同性，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做链解（溶解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。

2、核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链。

核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。

3、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，又可以使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。

4、增色效应：核酸变性或降解时光吸收值显著增加。

5、减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平。

6、分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成氢键，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。

7、退火：热变性DNA经过缓慢冷却后即可复性，称为退火。

生物化学-生化知识点_第十一章蛋白质的生物合成

第十一章蛋白质的生物合成11-1 遗传密码（下册 P504，37章）蛋白质是生物主要的功能分子，它参与所有的生命活动过程，并起着主导作用。

蛋白质的合成由核酸所控制，决定蛋白质结构的遗传信息编码在核酸分子中。

遗传密码：编码氨基酸的核苷酸序列，通常指核苷酸三联体决定氨基酸的对应关系。

一一一三联密码：核酸分子中只有四种碱基，要为蛋白质分子20种氨基酸编码。

三个碱基编码64个，又称三联密码。

密码子：mRNA上有三个相邻核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸、肽链合成的起始或终止信号。

蛋白质翻译：在RNA控制下根据核酸链上每3个核苷酸决定一种氨基酸的规则，合成出具有特定氨基酸顺序的蛋白质过程。

全部64个密码子破译后，编写出的遗传密码字典。

见P511 表37-5。

一一一遗传密码的基本特性一1一密码的基本单位遗传密码按5‘→3‘方向编码，为不重叠、无标点的三联体密码子。

起始密码子兼Met：AUG。

终止密码子：UAA、UAG和UGA。

其余61个密码子对应20种氨基酸。

一2一密码的简并性同一种氨基酸有两个或更多密码子的现象称为密码的简并性。

同一种氨基酸不同密码子称为同义密码子，氨基酸密码子的简并见P512表37-6。

简并可以减少有害突变，对物种稳定有一定作用。

一3一密码的变偶性（摆动性）编码同一个氨基酸的密码子前两位碱基都相同，第三位碱基不同，为变偶性。

即密码简并性往往表现在密码子第三位碱基上，如Gly的密码子为GGU、GGC、和GGA。

一4一密码的通用性和变异性通用性：各种低等和高等生物，包括病毒、细菌及真核生物基本上共用一套遗传密码。

变异性：已知线粒体DNA（mtDNA），还有原核生物支原体等少数生物基因密码有一定变异。

一5一密码的防错系统密码的编排方式使得密码子中一个碱基被置换，其结果常常是编码相同的氨基酸或是为物理化学性质接近的氨基酸取代。

11-2 蛋白质合成及转运下册 P5171、氨基酸是怎样被选择及掺入到多肽链当中去的。

生化名解(完整版)

生物化学名词解释1、蛋白质(protein)：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

2、等电点(isoelectric point, pI) ：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

3、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。

脯氨酸与茚三酮反应后生成黄色化合物。

4、肽键（peptide bond）：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，具有部分双键性能，不能自由旋转。

（所以肽单元在同一平面）5、氨基酸残基(residue)：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。

6、寡肽(oligopeptide)：由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)7、多肽(polypeptide)：由十个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)8、谷胱甘肽(glutathione, GSH)：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

9、一级结构(primary structure)：蛋白质的一级结构指多肽链N到C端中氨基酸的排列顺序。

10、二级结构(secondary structure)：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要的化学键：氢键11、三级结构(tertiary structure)：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布。

主要的化学键：疏水键、离子键、氢键和范德华力等。

12、四级结构(quaternary structure)：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，以共价键相连接，称为蛋白质的四级结构。

生化蛋白质复习笔记

第四章蛋白质化学蛋白质是生命的物质基础,存在于所有的细胞及细胞的所有部位。

所有的生命活动都离不开蛋白质。

第一节蛋白质的分子组成蛋白质结构复杂，它的结构单位——氨基酸很简单。

所有的蛋白质都是由20种氨基酸合成的，区别只是蛋白质分子中每一种氨基酸的含量及其连接关系各不相同。

一、一、氨基酸的结构氨基酸是由C、H、O、N等主要元素组成的含氨基的有机酸。

用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸。

标准氨基酸都是α-氨基酸，它们有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。

在标准氨基酸中，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团：羧基、氨基、R基团和一个氢原子(甘氨酸的R基团是一个氢原子)。

所以α-碳原子是手性碳原子，氨基酸是手性分子。

天然蛋白质中的氨基酸为L-构型,甘氨酸不含手性碳原子，但我们习惯上还是称它L-氨基酸。

苏氨酸、异亮氨酸各含两个手性碳原子。

其余标准氨基酸只含一个手性碳原子。

二、氨基酸的分类根据R基团的结构可以分为脂肪族、芳香族、杂环氨基酸；根据R基团的酸碱性可以分为酸性、碱性、中性氨基酸；根据人体内能否自己合成可以分为必需、非必需氨基酸；根据分解产物的进一步转化可以分为生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸；根据是否用于合成蛋白质(或有无遗传密码)可以分为标准(或编码)、非标准(或非编码)氨基酸。

(一)含非极性疏水R基团的氨基酸这类氨基酸的侧链是非极性疏水的。

其中包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、脯氨酸。

(二)含极性不带电荷R基团的氨基酸这类氨基酸包括丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸，其侧链具亲水性，可与水形成氢键(半胱氨酸除外)，所以与非极性氨基酸相比，较易溶于水。

(三)碱性氨基酸pH7.0时侧链带正电荷的氨基酸包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸——含咪唑基。

(四)酸性氨基酸包括天冬氨酸、谷氨酸四、氨基酸的理化性质(一)两性电离与等电点所有的氨基酸都含有氨基，可以结合质子而带正电荷；又含有羧基，可以给出质子而带负电荷，氨基酸的这种电离特性称为两性电离。

生化第3章_蛋白质_2

3000 ~ 80000D), G-100 (分级范围 4000 ~ 150000D)。
• 测得几种标准蛋白质的洗脱体积〔Ve〕 • 以相对分子质量对数（logM）对Ve作图，得标准曲线 • 再测出未知样品洗脱体积〔Ve〕 • 从标准曲线上可查出样品蛋白质的相对分子质量
4. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法 (SDS-PAGE)
1. 球状蛋白质（globular protein): 外形接近球形或椭圆形，溶解性较好，能形成结晶，多数蛋白质属于这一类。 2. 纤维状蛋白质 (fibrous protein): 分子类似纤维或细棒, 又可分为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
二. 依据蛋白质的组成分类按照蛋白质的组成，可以分为简单蛋白和结合蛋白。
×100% = 55.8/0.335 ×100 = 16700
2. 蛋白质的沉降分析：利用超离心法（ultracentrifuge）测定蛋白质及其它生物大分子的分子量，有两种方法：沉降速度法和沉
降平衡法。
1）沉降速度法 (sedimentation velocity):
•
在 60 000～80 000 rpm 的高速离心力作用下，蛋白质分子会沿旋转中心向外周方向移动，形成沉降界面，界面的移动速度代表蛋白质分子的沉降速度。
★ 蛋白质沉淀的几种方法：
1.可逆沉淀: 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，称为可逆沉淀或非变性沉淀。可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法。 1）pI 沉淀法：在温和条件下，通过改变溶液的 pH 或电荷状况，使 pr 从胶体溶液中沉淀分离。
2）盐析法：加入大量中性盐（NaCl、(NH4)2SO4、Na2SO4）使 pr

生化考研复习题库

只有多选题有参考答案！！复习题库作业习题第一章蛋白质化学一、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_________，________，_________，_________。

2．不同蛋白质的含________量颇为相近，平均含量为________%。

3．蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带________电荷，在碱性溶液中带_______电荷。

当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相待，此时的蛋白质成为_________，该溶液的pH值称为蛋白质的_________ _。

4．蛋白质的一级结构是指_________在蛋白质多肽链中的_________。

5．在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的________与另一个氨基酸α碳原子上的________脱去一分子水形成的键叫________，它是蛋白质分子中的基本结构键。

6．蛋白质颗粒表面的_________和_________是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。

7．蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_________键，使天然蛋白质原有的________与________性质改变。

8．按照分子形状分类，蛋白质分子形状的长短轴之比小于10的称为_______，蛋白质分子形状的长短轴之比大于10的称为_________。

按照组成分分类，分子组成中仅含氨基酸的称_______，分子组成中除了蛋白质部分还分非蛋白质部分的称_________，其中非蛋白质部分称_________。

9.氨基酸的等电点(pI>是指________________。

10.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在。

10.在生理条件下(pH7.0左右>，蛋白质分子中的________________侧链和____ ____________侧链几乎完全带正电荷，但是________________侧链则带部分正电荷。

生化类化学知识点总结

生化类化学知识点总结一、生化类化学概述生化类化学是研究生物体内各种物质的化学组成和相互作用的科学，主要包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构及其相互作用、生物催化（酶）、代谢物质的转化等内容。

生化类化学在医学、农学、动植物生长、发育及各种生理生化过程的研究中有着重要的应用价值。

二、蛋白质1. 蛋白质的结构蛋白质是生命物质中含量最多、功能最多样的一类化合物。

它是由α-氨基酸或无规则氨基酸组成的天然高聚物，在生物中担任构成细胞器、激素、酶、抗体、抗凝剂等重要物质的先天主要筑成元素。

蛋白质的空结构容许它能便捷地与其它生物大分子及无机分子发生作用。

2. 氨基酸α-氨基酸是构成蛋白质的最基本单元，它具有一定的组成结构（组合、立体构象、物理性质、化学性质），对蛋白质的功能具有决定作用。

氨基酸的基本结构包括α-C、α-氨基和α-羧基。

3. 蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构是指蛋白质中α-氨基酸残基之间的空间排列位置及其相互作用关系。

蛋白质的空间结构对蛋白质的功能至关重要。

4. 蛋白质的生物学功能蛋白质是生命体内最为丰富、基本且复杂的大分子化合物，也是细胞构成和生理功能活动中至关重要的物质。

蛋白质的主要功能包括结构功能、酶功能、激素功能、运输功能、抗体功能等。

三、核酸1. DNA的结构DNA是脱氧核糖核酸的简称，是一类由脱氧核酸核苷酸构成的高分子化合物，是生物体内存储遗传信息的重要物质。

DNA的基本结构包括磷酸基、脱氧核糖糖类和氮碱基。

2. RNA的结构RNA是核糖核酸的简称，是一类由核糖核苷酸构成的高分子化合物。

RNA在细胞内有多种功能，包括RNA的结构、RNA的遗传信息传递、RNA的功能。

3. DNA的生物学功能DNA是生物体内的遗传物质，其主要功能包括储存、传递和表达遗传信息，参与细胞生长和分裂等。

四、多糖1. 多糖的结构多糖是一类由多种糖单元连接而成的高分子化合物，包括淀粉、糖原、纤维素、果胶等。

生物化学习题及答案

生化测试一：蛋白质化学一、填空题1.氨基酸的结构通式为 H 3N CH C O OR -+a 。

2.氨基酸在等电点时，主要以兼性/两性离子形式存在，在pH>pI 的溶液中，大部分以阴离子形式存在，在pH<pI 的溶液中，大部分以阳离子形式存在。

3.生理条件下（pH7.0左右），蛋白质分子中的Arg 侧链和 Lys__侧链几乎完全带正电荷，但 His 侧链带部分正电荷。

4.测定蛋白质紫外吸收的波长，一般在280nm ，要由于蛋白质中存在着Phe 、 Trp 、 Tyr 氨基酸残基侧链基团。

5.皮肤遇茚三酮试剂变成蓝紫色，是因为皮肤中含有蛋白质所致。

6.Lys 的pk 1（COOH-α）=2.18，pk 2（3H N +-α）=8.95，pk 3（3H N +-ε）=10.53，其pI 为 9.74 。

在pH=5.0的溶液中电泳，Lys 向负极移动。

7.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱（NaOH ）来滴定 NH 3+/氨基上放出的 H 。

8. 一个带负电荷的氨基酸可牢固地结合到阴离子交换树脂上，因此需要一种比原来缓冲液pH 值小和离子强度高的缓冲液，才能将此氨基酸洗脱下来。

9. 决定多肽或蛋白质分子空间构像能否稳定存在，以及以什么形式存在的主要因素是由一级结构来决定的。

10. 测定蛋白质中二硫键位置的经典方法是___对角线电泳。

11. 从混合蛋白质中分离特定组分蛋白质的主要原理是根据它们之间的溶解度、分子量/分子大小、带电性质、吸附性质、生物亲和力。

12. 蛋白质多肽链主链构象的结构单元包括__α-螺旋__、_β-折叠__、__β-转角__等，维系蛋白质二级结构的主要作用力是__氢__键。

13. 蛋白质的α—螺旋结构中， 3.6 个氨基酸残基旋转一周，每个氨基酸沿纵轴上升的高度为 0.15 nm ，旋转 100 度。

南开大学：生化课件02蛋白质化学

D/L标记法标记法
甘油醛 D/L 分型为参考标准
球棍式
透视式
投影式
二、氨基酸的分类和结构
基团结构分：依R基团结构分：基团结构分非极性氨基酸（非极性氨基酸（Nonpolar Amino Acids）9种）种极性，不带电荷氨基（Polar,Uncharged 极性，不带电荷氨基（ Amino Acids）6/7种）种酸性氨基酸 (-)（Acidic Amino Acids）2种（）种碱性氨基酸 (+)（Basic Amino Acids）3种（）种
含非极性R基团的氨基酸含非极性基团的氨基酸
（甲硫氨酸）甲硫氨酸）
含极性不带电荷R基团的氨基酸含极性不带电荷基团的氨基酸
含带负电荷（酸性）基团的氨基酸含带负电荷（酸性）R基团的氨基酸
含带正电荷（碱性）基团的氨基酸含带正电荷（碱性）R基团的氨基酸
4-羟脯氨酸羟脯氨酸 3-甲基组氨酸甲基组氨酸 5-羟赖氨酸羟赖氨酸
ε—N-N-N-三甲基赖氨酸三
甲状腺素
三、蛋白质中修饰性氨基酸
γ-羧基谷氨酸羧基谷氨酸 α-氨基己二酸氨基己二酸氨基己二焦谷氨酸
ε-N-甲基赖氨酸甲基赖氨酸
磷酸丝氨酸磷酸苏氨酸磷酸丝氨酸磷酸苏氨酸磷酸酪氨酸磷酸酪氨酸
N-甲基精氨酸甲基精氨酸
N-乙酰赖氨酸
四、非蛋白质氨基酸
[质子供体] 质子供体]
pK值：指某种解离基团有一半被解离时的值。值指某种解离基团有一半被解离时的pH值
pK1
pK2
甘氨酸酸碱滴定曲线
2.34
9.60
Gly等电点的计算等电点的计算

生物化学知识点与题目第四章蛋白质化学

第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。

碱水解：所有氨基酸产生外消旋。

氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。

非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。

氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。

茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。

二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。

超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。

结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。

球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。

蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。

变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。

维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。

检验师生物化学知识点

检验师生物化学知识点
1. 蛋白质化学：包括蛋白质的结构、性质、分类和功能。

了解氨基酸的结构和性质，以及蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。

熟悉蛋白质的理化性质，如溶解性、电泳行为和沉淀反应。

2. 酶学：酶的定义、分类和催化机制。

了解酶的命名法和国际系统分类法。

掌握酶促反应动力学，包括米-曼氏方程和酶活性的调节。

3. 糖代谢：了解碳水化合物的分类和结构。

掌握糖酵解、糖有氧氧化、糖原合成和分解的过程及关键酶。

熟悉糖异生和血糖调节的机制。

4. 脂质代谢：包括脂质的分类、结构和功能。

了解脂肪酸的β-氧化、脂肪酸合成和磷脂的合成与降解过程。

5. 核苷酸代谢：了解核苷酸的结构和功能。

掌握嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成与分解途径。

6. 肝功能检查：包括肝功能试验的目的和意义。

熟悉血清酶学指标（如谷丙转氨酶、谷草转氨酶等）、胆红素、蛋白质和脂质代谢指标在肝功能评估中的应用。

7. 肾功能检查：了解肾功能试验的目的和意义。

掌握血清肌酐、尿素氮、尿酸等指标在肾功能评估中的应用。

8. 分子生物学技术：包括聚合酶链式反应（PCR）、实时荧光定量 PCR、基因测序等技术的原理和应用。

以上是检验师生物化学的一些重要知识点，涵盖了蛋白质、酶、糖、脂质、核苷酸等方面的内容。

这些知识点对于理解生物体的代谢过程、疾病的发生机制以及实验室检测的原理和结果解释都非常重要。

生物化学试题蛋白质化学

第一章蛋白质化学三、典型试题分析(一)A型题1，多肽链中主链骨架的组成是(1995年生化试题)A．—-NCCNNCCNNCCN—B．---CHNOCHNOCHNO—C，--CONHCONHCONH-- D．---CNOHCNOHCNOH—E，--CNHOCNHOCNHO——[答案] C2，有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI为4．6、5．0、5，3、6．7、7．3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的pH应该是多少?A．4，0 B．5．0 C．6．0 D．7．0 E。

8．0[答案] D3．蛋白质变性是由于(1996年生化试题)A．蛋白质的一级结构的改变B．蛋白质亚基的解聚C．蛋白质空间构象的破坏D．辅基的脱落E．蛋白质水解·[答案] C4．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(1999年生化试题)A．碱性氨基酸B，芳香族氨基酸 C. 支链氨基酸D．含硫氨基酸 E. 酸性氨基酸(答案) E ‘5．甘氨酸的pK—COOH=2．34，pL-NH2=9．6，它的pI为A. 11.94B. 7.26C. 5.97D. 3.63E. 2.34[答案] C(二)问答题1. 写出4种有甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质，并分别说明它们的主要功用o(土992年生化试题)[答案) (1)Gly参与合成谷胱甘肽(GSH)。

GSH的活性基团是半胱氨酸巯基(-SH)，GSH在体内的重要功能之一是保护某些蛋白质或酶蛋白分子中的—SH不被氧化，从而维持各自的生物学功能o(2)甘氨酸、丝氨酸、组氨酸、色氨酸都可提供“一碳基团”。

“一碳基团”的主要生理功能是作为合成嘌呤和嘧啶的原料o(3)Gly和琥珀酰CoA及Fe2+合成血红素，而血红素是血红蛋白和肌红蛋白的辅基，在氧的运输和贮存中发挥极其重要的作用o(4)G1y可以和游离性胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸)结合，形成结合型胆汁酸——甘氨酸和甘氨鹅脱氧胆酸。

胆汁酸是界面活性物质，它们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。

生化蛋白质化学2试题及答案

生化蛋白质化学2试题及答案1.含有辅基的一定是 [单选题] *A.核蛋白B.糖蛋白C.脂蛋白D.简单蛋白质E.结合蛋白质(正确答案)2.免疫球蛋白是一类 [单选题] *A.核蛋白B.磷蛋白C.脂蛋白D.铁蛋白E.糖蛋白(正确答案)3.蛋白质肽键属于 [单选题] *A.氢键B.二硫键C.离子键D.酰胺键(正确答案)E.疏水作用4.属于肽类激素的是 [单选题] *A.睾酮B.雌二醇D.醛固酮E.催产素(正确答案)5.人体内的一种重要的肽类抗氧化剂是 [单选题] *A.GSH(正确答案)B.催产素C.脑啡肽D.内啡肽E.血管紧张素Ⅱ6.决定蛋白质空间结构的是 [单选题] *A.亚基B.分子间氢键C.分子内离子键D.分子内疏水作用E.氨基酸组成和序列(正确答案)7.稳定蛋白质一级结构的主要作用力是 [单选题] *A.氢键B.肽键(正确答案)C.盐键D.二硫键E.疏水作用8.仅破坏氢键不会改变蛋白质的 [单选题] *A.基序C.三级结构D.四级结构E.一级结构(正确答案)9.第一种人工合成的蛋白质是 [单选题] *A.酶(正确答案)B.激素C.抗体D.载体E.抗生素10.关于蛋白质二级结构正确的是 [单选题] *A.局部主链的构象(正确答案)B.氨基酸的排列顺序C.氨基酸侧链的空间布局D.氨基酸相对的空间布局E.每个原子的相对空间布局11.不属于蛋白质二级结构的是 [单选题] *A.α螺旋B.β折叠C.β转角D.无规卷曲E.右手双螺旋(正确答案)12.蛋白质二级结构中通常不存在的构象是 [单选题] *A.α螺旋B.β折叠C.β转角D.无规卷曲E.α转角(正确答案)13. [单选题] *蛋白质分子中α螺旋特点是A.都是右手螺旋(正确答案)B.靠盐键维持稳定C.肽键平面完全伸展D.螺旋方向与长轴垂直E.每个螺旋含有5.4个氨基酸残基14.α螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基个数 [单选题] *A.2B.3.4C.3.6(正确答案)D.4E.5.415.一个β折叠单位含有的氨基酸残基个数 [单选题] *A.1B.2(正确答案)C.1.5D.3.6E.5.416. [单选题] *稳定蛋白质分子中α螺旋和β折叠的作用力是A.氢键(正确答案)B.肽键C.盐键D.二硫键E.疏水作用17.β转角属于蛋白质的 [单选题] *A.结构域B.一级结构C.二级结构(正确答案)D.三级结构E.四级结构18.稳定蛋白质二级结构的主要作用力 [单选题] *A.氢键(正确答案)B.肽键C.离子键D.二硫键E.疏水作用19.一个β转角含有的氨基酸残基个数是 [单选题] *A.2B.3C.4(正确答案)D.5E.620.整条肽链中全部氨基酸残基的空间布局属于蛋白质的 [单选题] *A.基序B.一级结构C.二级结构D.三级结构(正确答案)E.四级结构21.稳定蛋白质三级结构的主要作用力是 [单选题] *A.氢键B.范德华力C.离子键D.二硫键E.疏水作用(正确答案)22.稳定蛋白质三级结构的作用力不包括 [单选题] *A.氢键B.范德华力C.盐键D.肽键(正确答案)E.疏水作用23.在蛋白质的三级结构中,趋向于避开分子表面的是 [单选题] *A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸(正确答案)E.丝氨酸24.蛋白质三级结构中,主要表现在分子内部的是 [单选题] *A.谷氨酸B.酪氨酸C.丝氨酸D.缬氨酸(正确答案)E.天冬酰胺25.关于蛋白质结构下列叙述,不正确的是 [单选题] *A.α螺旋属于二级结构B.三级结构属于空间结构C.一级结构决定空间结构D.无规卷曲是在一级结构基础上形成的E.各种蛋白质都有一级、二级、三级、四级结构(正确答案)26.氧在血中的主要运输形式是 [单选题] *A.溶解氧B.水合氧C.磷酸氢根D.氧合血红蛋白(正确答案)E.氨基甲酸血红蛋白27.一分子血红蛋白中含有Fe2+的个数是 [单选题] *A.1B.2C.3D.4(正确答案)E.528.镰状细胞贫血是由血红蛋白分子结构异常而引起的分子病,患者镰状血红蛋白HbS的β亚基N端6号氨基酸是 [单选题] *A.谷氨酸B.精氨酸C.赖氨酸D.亮氨酸E.缬氨酸(正确答案)29.一分子血红蛋白最多可结合氧的分子数是 [单选题] *A.1B.2C.3D.4(正确答案)E.530.维持蛋白质分子一级结构的化学键是 [单选题] *A.盐键B.二硫键C.疏水键D.肽键(正确答案)E.氢键31.蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于 [单选题] *A.一级结构B.二级结构(正确答案)C.三级结构D.四级结构E.高级结构32.维持蛋白质分子二级结构的化学键是 [单选题] *A.肽键B.离子键C.氢键(正确答案)D.二硫键E.疏水键33.α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基? [单选题] *A.2.5B.2.6C.3.0D.3.6(正确答案)E.5.434.有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是 [单选题] *A.一般为左手螺旋B.螺距为5.4 nmC.每圈包含10个氨基酸残基D.稳定键为二硫键E.氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成(正确答案)35.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是 [单选题] *A.天然蛋白孩子分子均有这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性(正确答案)C.三级结构的稳定性主要是次级键维持D.亲水基团聚集在三级结构的表面E.决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基36.具有四级结构的蛋白质特征是 [单选题] *A.分子中必定含有辅基B.每条多肽链都具有独立的生物学活性C.依赖肽键维系四级结构的稳定性D.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成(正确答案)37.维持蛋白质四级结构的化学键是 [单选题] *A.盐键B.氢键C.二硫键D.范德华力E.次级键(正确答案)38.蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成 [单选题] *A.肽键B.盐键C.二硫键(正确答案)D.疏水键E.氢键39.维持蛋白质三级结构的化学键为( )。

生化示范题

生化示范题-答案一、蛋白质化学名词解释肽蛋白质的等电点蛋白质的一级结构蛋白质的二级结构蛋白质的三级结构蛋白质的四级结构蛋白质的变性填空题1．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2．在20种基本氨基酸中，酸性氨基酸有________、________。

3．蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

4. 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的和。

5.蛋白质变性主要是因为破坏了维持其空间结构的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。

6．蛋白质的二级结构主要有两种类型，它们是_____________和______________。

7．维持蛋白质的一级结构的化学键有_______和_______；维持二级结构靠________键；维持三级结构和四级结构主要靠_________键。

8.在同一pH环境下，蛋白质所带电荷性质及数量不同。

利用这一性质可将蛋白质通过_______方法分离。

9．稳定蛋白质胶体的因素是__________________和______________________。

选择题1．在生理pH条件下，下列哪种氨基酸带正电荷（）A．丙氨酸 B．酪氨酸 C．赖氨酸 D．谷氨酸2．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点（）A．天然蛋白质多为右手螺旋 B．肽链充分伸展C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。

D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的（）A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．蛋白质在含有中性盐的溶液中都会沉淀析出C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确4．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是（）A．盐键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键5．维持蛋白质三级结构稳定的因素有（）A．肽键 B．二硫键 C．离子键 D．疏水键6. 下列哪项与蛋白质的变性无关？A. 肽键断裂 B．氢键被破坏C．离子键被破坏 D．疏水键被破坏7．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？A．胶体性质 B．两性解离性质 C．沉淀反应 D．变性性质8．氨基酸在等电点时具有的特点是（）A．不带正电荷 B．不带负电荷C．A和B D．在电场中不泳动9．蛋白质的一级结构是指（）A．蛋白质氨基酸的种类和数目 B．蛋白质中氨基酸的排列顺序C．蛋白质分子中多肽链的折叠和盘绕 D．包括A,B和C10．蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、肽键的断裂D、蛋白质水解11.从组织提取液中沉淀蛋白质而又不使之变性的方法是加入A.硫酸铵B.三氯醋酸C.氯化汞D.钨酸12.下列哪些化学反应是氨基酸的呈色反应？A.脱羧基反应B.双缩脲反应C.氧化反应D.茚三酮反应是非题（在题后括号内打√或×）1.所有的蛋白质都具有一.二.三.四级结构。

生物化学-生化知识点_蛋白质的共价结构

⽣物化学-⽣化知识点_蛋⽩质的共价结构1.6 肽：P162肽为氨基酸的线性聚合物，蛋⽩质是由⼀条或多条多肽链构成。

①①①肽和肽键结构肽的命名从N端开始到COOH端，氨基酸残基按顺序从左向右写，-NH2末端在左，-COOH端在右。

如Ser-Gly-Phe，称为：丝氨酰⽢氨酰苯丙氨酸。

⼀般氨基酸数⽬<12~20的肽为寡肽（⼩肽）；>20的肽为多肽。

①①①肽的物理化学性质①1①与氨基酸同，为离⼦晶格，熔点⾼，在⽔溶液中以偶极离⼦存在。

多肽中酰胺的氢不易解离，肽的酸碱性质主要取决于游离末端的α-氨基和α-羧基，以及侧链R基上的可解离基团，如Glu的γ-COOH、Lys的ε-NH2。

①2①滴定曲线：也有等电点，为多价离⼦等电点。

以Gly-Glu-Lys-Ala四肽为例 (P166表4-6)：①当pH <3.5，末端可解离基团全部质⼦化，2个+NH-、2个COOH，净电荷 +2；3①pH 3.5-4.5，C-末端COOH解离（pK a-=3.7），为2个+NH3、⼀个COOH、⼀个COO-，净电荷+1；①pH 4.5~7.5，Glu的γ-COOH解离，2个+NH3、2个COO-(pK a=4.6)，为等电点，净电荷为0；①pH7.8~10.2，N末端-+NH3解离（pK a=7.8），⼀个+NH3、⼀个NH2、2个COO-、净电荷-1；①pH>10.2，ε-+NH3解离，2个NH2、2个COO-，净电荷-2。

pH在等电点以上（碱性），多肽带负电荷。

pH在等电点以下（酸性），多肽带正电荷。

蛋⽩质滴定曲线更加复杂。

①3①化学反应①与茚三酮在弱酸性溶液中共热显紫⾊，为α-NH2反应（注意：伯胺也可使茚三酮显紫⾊），氨基酸、多肽均有此反应。

Pro为仲胺（亚氨基氨基酸），与茚三酮⽣成黄⾊物质。

茚三酮反应可⽤于定性、定量测定氨基酸和多肽。

②肽键的双缩脲反应：多肽，蛋⽩质中有肽键，有此反应，氨基酸没有此反应。