南开大学《现代生物化学》(第二版)重点与课后答案
生物化学知识点(含名词解释,简答题,计算题答案)
一、名词解释1、糖苷键：糖基和配基之间的连键。
2、必须脂肪酸：是指人体维持机体正常代谢不可或缺儿自身又不能合成，或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸，如亚油酸。
3、必需氨基酸：指人（或其他脊椎动物）自己不能合成，需要从食物中获取的氨基酸，包括甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Luy）、缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr)。
4、氨基酸的等电点：当氨基酸在某一特定PH值时，氨基酸所带正、负电荷相等，即静电荷为零，在电场中不定向移动，此时的PH值称为氨基酸的等电点。
5、蛋白质的等电点：当溶液在某一特定PH值环境中，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，此时溶液的PH值称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变性：蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构受到破坏，从而改变其理化性质，并丢失其生物活性的现象。
7、DNA的变性：在一定条件下，核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态，但不涉及共价键的断裂，即空间结构破坏而相对分子质量不变的过程。
8、DNA的复性：在适当条件下，变性的DNA分开的两条互补链重新进由氢键连接形成双螺旋结构的过程。
9、酶原的激活：酶原必须在特定条件下，经由适当物质的作用，被打断一个或几个特殊肽键，而使酶的构象发生一定变化才具有活性，这种使无活性的酶原转变成有活性的酶的过程。
10、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成二氧化碳和水并释放出能量的过程。
11、电子传递链：在生物氧化过程中，从代谢产物上脱下的氢经过一系列的按一定顺序排列的氢传递体和电子传递体的传递，最后传递给氧气并生成水。
这种氢和电子的传递体系称为电子传递链，又称为氧化呼吸链。
12、高能化合物：是在生化反应中释放的能量等于或大于水解ATP成ADP所释放的能量的某些化合物。
现代生化技术思考题答案（仅供参考）
现代生化技术思考题答案（仅供参考）《现代生化技术》课程思考题绪论1、简述生化技术的定义和主要内容。
生化技术：是生物化学及其相关学科应用的各种技术。
主要是指生物体内物质及代谢产物，特别是生物大分子的分离、制备、检测及改造技术。
它是一门理论与实践（验）相结合的专业技术基础课。
主要内容包括：生物大分子的分离、纯化及制备；生物体内物质及代谢产物定量和定性检测；以及生物改造技术（肽、DNA合成等）。
第一章提取与沉淀分离技术◆溶涨现象：细胞膜为天然的半透膜，在低渗溶液如低浓度的稀盐溶液中，由于存在渗透压差，溶剂分子大量进入细胞，引起细胞膜发生胀破的现象称溶胀。
例如红血球置清水中会迅速溶胀破裂并释放出血红素。
◆自溶现象：细胞结构在本身所具有的各种水解酶如蛋白酶和酯酶等作用下，发生溶解的现象称自溶。
◆抽提：抽提通常是指用适当的溶剂和方法从原材料中把有效成分分离出来的过程。
◆盐析：一般在低盐浓度的情况下，蛋白质的溶解度随盐浓度的升高而增加，这种现象称为盐溶；而当盐浓度升高到一定程度后，蛋白质的溶解度又随着盐浓度的升高而降低，结果使蛋白质沉淀析出，这种现象称为盐析作用。
在同一浓度的盐溶液中，不同蛋白质的溶解度不同，借此可达到彼此分离的目的。
◆等电沉淀：利用蛋白质在等电点时溶解度最低以及不同的蛋白质具有不同等电点一这特性，对蛋白质进行分离纯化的方法称为等电点沉淀法。
◆有机溶剂沉淀：利用不同蛋白质在不同浓度的有机溶剂中的溶解度不同而使蛋白质分离的方法，称为有机溶剂沉淀法。
1、细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的意义。
◆酶学破碎法：外加酶制剂、自溶法。
◆机械破碎法：高速捣碎法、高速均浆法、高速磨珠法◆物理破碎法：温差法、压差法、超声波◆化学破碎法：有机溶剂法、表面活性剂（SDS 等）、金属螯合剂（Mg2+、Ca2+、EDTA）、化学变性剂。
破碎细胞，是为了方便提取其中的各种物质，分析细胞的结构，遗传物质的研究，对人类的发展具有重要的意义。
南开生化各章习题与答案
第一章蛋白质化学1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？2．经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2ug的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？3．一四肽与FDNB反应后，用6mol/L盐酸水解得DNP－Val．及三种其他氨基酸。
当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用LiBH4还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？4．一大肠杆菌细胞中含 10个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为40 000，假定所有的分子都处于a螺旋构象。
计算其所含的多肽链长度？5．某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构，并含有一?转角结构，后者由4个氨基酸残基组成。
问此结构花式的长度约是多少？6．某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳（PAGE）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS－PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？7．“一Gly－Pro－Lys－Gly－Pro－Pro－Gly－Ala－Ser－Gly－Lys－Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：1）哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸？2）哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸？3）哪个赖氨酸残基可被羟化？4）哪个氨基酸残基可与糖残基连接？8．一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在280nm有吸收，且 Panly反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？9．研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为a螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为a螺旋构象？为什么？10．Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。
南开大学生物化学重点及《现代生物化学》第二版课后答案
第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1．一般物理学性质2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应1．茚三酮反应2．亚硝酸反应3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）4．甲醛反应5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）6．与酰化剂的反应7．α-羧基的成酯反应8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1．蛋白质的水解2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1．肽键和肽链2．二硫键3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1．超二级结构2．结构域四、纤维状蛋白质结构1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1．蛋白质的变性与复性2．胰岛素的结构与功能3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1．离子交换柱层析法2．凝胶过滤法（分子筛）3．亲和层析法4．疏水层析法5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1．凝胶过滤2． SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1．电泳2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定1．紫外吸收法2．染料结合法（Bradford）[返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。
大学生物化学习题及问题详解-完整版
生物化学习题及答案一、名词解释1、氨基酸的等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的-NH3+基和-COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为该氨基酸的等电点2、蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构主要是指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。
包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由回转等结构。
3、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用4、蛋白质的别构作用：蛋白质分子在实现其功能的过程中，其构象发生改变，并引起性质和功能的改变。
这种现象称为蛋白质的别构现象。
5、盐析：加入大量盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析。
6、核酸的变性：核酸变性指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。
变性只涉及次级键的变化。
7、增色效应：核酸变性后，260nm处紫外吸收值明显增加的现象，称增色效应。
8、减色效应：核酸复性后，260nm处紫外吸收值明显减少的现象，称减色效应。
9、解链温度：核酸变性时，紫外吸收的增加量达最大增量一半时的温度值称熔解温度（Tm）。
10、分子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称分子杂交。
11、酶的活性部位：活性部位(或称活性中心)是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
12、寡聚酶：由几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
13、酶的最适pH：酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。
14、同工酶：具有不同分子形式但却催化相同的化学反应的一组酶称为同工酶。
15、必需基团：酶分子有些基团若经化学修饰(如氧化、还原，酶化、烷化等)使其改变，则酶的活性丧失，这些基团即称为必需基团。
新版南开大学生物与医药专硕考研经验考研参考书考研真题
经过一年的努力奋斗终于如愿以偿考到自己期望的学校，在这一年的时间内，我秉持着天将降大任于斯人也必先苦其心志劳其筋骨饿其体肤空乏其身的信念终于熬过了这段难熬却充满期待和自我怀疑的岁月。
可谓是痛并快乐着。
在这期间，我不止一次地怀疑自己有没有可能成功上岸，这样的想法，充斥在我的头脑中太多次，明知不可想这么多，但在休息时，思想放空的时候就会凭空冒出来，难以抵挡。
这对自己的心绪实在是太大的干扰，所以在此想跟大家讲，调整好心态，无论成功与否，付出自己全部的努力，到最后，总不会有那种没有努力过而与成功失之交臂的遗憾。
总之就是，付出过，就不会后悔。
在此，我终于可以将我这一年来的所有欣喜，汗水，期待，惶惑，不安全部写出来，一来是对这一重要的人生转折做一个回顾和告别，再有就是，希望我的这些经验，可以给大家以借鉴的作用。
无论是心态方面，考研选择方面，还是备考复习方面。
都希望可以跟大家做一个深入交流，否则这一年来的各种辛酸苦辣真是难吐难吞。
由于心情略微激动了些，所以开篇部分可能略显鸡汤，不过，认真负责的告诉大家，下面的内容将是满满的干货。
只是由于篇幅过长还望大家可以充满耐心的把它看完。
文章结尾会附赠我的学习资料供各位下载使用。
南开大学生物与医药专硕的初试科目为：(101)思想政治理论(204)英语二(338)生物化学和(854)普通生物学综合参考书目为：1.《现代生物化学》黄熙泰、于自然、李翠凤主编化学工业出版社2005年第二版2.《基础生命科学》（第2版）吴庆余主编高等教育出版社2006年4月3.《生命科学导论》（第2版）张惟杰主编高等教育出版社2008年1月关于英语复习的一些小方法英语就是平时一定要做真题，把真题阅读里面不会的单词查出来，总结到笔记上，背诵单词，在考试之前，可以不用大块的时间，但一定要每天都看最起码2小时英语，把英语当做日常的任务，真题一定要做，而且单词要背熟，我在考试之前背了3遍的考研单词，作文可以背诵一些好词好句，在考场灵活运用。
南开大学《生物化学》在线作业02
《生物化学》在线作业
米氏常数Km可以用来度量：
A:酶和底物亲和力大小
B:酶促反应速度大小
C:酶被底物饱和程度
D:酶的稳定性
参考选项：A
S-腺苷甲硫氨酸是甲基的直接供体，它可将甲基转移给下列哪种物质？A:乙酸
B:同型半胱氨酸
C:去甲肾上腺素
D:肾上腺素
参考选项：C
下列哪一项不是胆固醇和酮体合成的共同点？
A:胆固醇和酮体的合成都是在肝细胞中进行。
B:胆固醇和酮体合成的前体都是乙酰辅酶A 。
C:HMG-CoA是胆固醇和酮体合成的共同中间体。
D:胆固醇和酮体合成的场所都是细胞质。
参考选项：D
合成1分子尿素需消耗几个高能磷酸键？
A:1个
B:2个
C:3个
D:4个
参考选项：D
下列哪种氨基酸直接脱氨后生成α-酮酸？
A:Leu
B:Thr
C:Pro
D:Ala
参考选项：D
下列哪种蛋白可通过提高盐浓度获得？
A:膜内在蛋白
B:膜外周蛋白
C:糖蛋白
D:脂蛋白
参考选项：B
1。
现代分子生物学（第二版）课后答案第三章生物信息的传递（上）
现代分子生物学（第二版）课后答案第三章生物信息的传递（上）现代分子生物学三章生物信息的传递(上)第三章生物信息的传递（上）---从DNA 到RNA 1，什么是编码链？什么是模版链？答：与mRNA 序列相同的那条DNA 链称为编码链（或有意义链）；另一条根据碱基互补原则指导 mRNA 合成 DNA 链称为模版链（或反义链）。
2，简述 RNA 转录的概念及其基本过程。
答：RNA 转录：以 DNA 中的一条单链为模板，游离碱基为原料，在 DNA 依赖的 RNA 聚合酶催化下合成RNA 链的过程。
基本过程：模版识别—转录开始—转录延伸—转录终止。
3，大肠杆菌的 RNA 聚合酶有哪些组成成分？各个亚基的作用如何？答：大肠杆菌的RNA 聚合酶由2 个α亚基、一个β亚基、一个β’亚基和一个ω亚基组成的核心酶，加上一个σ亚基后则成为聚合酶全酶。
α亚基肯能与核心酶的组装及启动子的识别有关，并参与RNA 聚合酶和部分调节因子的相互作用；β亚基和β’亚基组成了聚合酶的催化中心，β亚基能与模版DNA、新生RNA 链及核苷酸底物相结合。
4，什么是封闭复合物、开放复合物以及三元复合物？答：模版的识别阶段，聚合酶与启动子可逆性结合形成封闭性复合物；封闭性复合物形成后，此时，DNA 链仍然处于双链状态，伴随着DNA 构象的重大变化，封闭性复合物转化为开放复合物；开放复合物与最初的两个 NTP 相结合并在这两个核苷酸之间形成磷酸二脂键后即转变成包括 RNA 聚合酶、DNA 和新生 RNA 的三元复合物。
5，简述σ因子的作用。
答：1，σ因子的作用是负责模版链的选择和转录的起始，它是酶的别构效应物，使酶专一性识别模版上的启动子；2，σ因子可以极大的提高 RNA 聚合酶对启动子区 DNA 序列的亲和力；3，σ因子还能使 RNA 聚合酶与模版 DNA 上非特异性位点结合常数降低。
6，什么是Pribnow box？它的保守序列是什么？答：pribnow box 是原核生物中中央大约位于转录起始位点上游 10bp 处的 TATA 区，所以又称作-10 区。
生物化学 下册 课后习题答案剖析
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
2021南开大学生物化学与分子生物学研真题经验参考书
南开大学考研圣经——生物化学与分子生物学说说我自己吧考研终于结束了，我也终于如愿以偿得被南开大学的生物化学与分子生物学专止录取，回想自己拼死拼活的考研史我就心潮澎湃，激动不已，当然更多的是感慨，毕竟这一路走来，用一句话形容就是：“兄弟，咱太不容易了！”。
如今一举成功拿到目标院校的录取通知书，这成就感简直无法言表，就差眼泪夺眶而出了。
为了分享，同时也是为了纪念我人生路上的这一次小成功，决定把我在备考时期准备的资料全部记录在此。
先介绍一下我自己的个人情况。
我本科是一所双非的普通一本院校，就读于这所大学也算是我高中高考时一个遗憾的结果，毕竟没有圆成我的名校梦。
从入学的第一天起，我就有考研的打算，因为这是一个再一次园我名校梦的机会，当然决定考研之我是做好了充分的考研心理准备的，我明白考研的过程是很艰辛的，考研路上，面对初期选择时的困惑与迷茫，面对暑期复习时的炎热和烦躁，面对着无数学子报名的压力与恐惧，面对着很多人找工作赚钱时的诱惑和反思，面对着永远复习不完的文字和题海，面对着考场失利的担忧和紧张，面对着客观存在的纷繁复杂的一切，一路背负压力负重前行，但是为了获得最后的成功，我必须舍弃很多东西和付出很多努力，而且在这个过程中心态会经常发生变化，有些时候会非常难熬，比如在去年十一月份看着厚厚的生化书做一下以前的真题自己总有一种绝望的感觉。
但是既然我已经下定决心，我就一定要牢牢把握，即使可能最后结果还是不尽人意，拿我也必须让自己放手一搏。
值得自己骄傲和自豪的是我终于最后拿到了上海交大的录取通知书，圆了自己的名校梦，当拿到录取通知书的那一刻，激动的眼泪差点夺眶而出，熬了多少个日日夜夜，就为实现这一刻，付出的汗水终于换来了今天成功的喜悦。
也是应证那句话：“付出终会有回报！”在这里给大家点建议，考研复习要谨记一点：欲速则不达。
考研之路历时很长，既要经历夏日的酷署，又要经历冬日的严寒，再加上来自各方面的压力，百般考验之下，既需要你有惊人的力，更是在考验你的心理承受能力。
现代生化药学课后题答案
第一章PCR1 PCR的英文全称是什么? Polymerase Chain Reaction2 PCR是谁发明的？Kary Mullis3 PCR的基本原理是什么？PCR的基本工作原理是以拟扩增的DNA片段为模板，以一对分别与模板DNA互补的寡核苷酸为引物，在DNA聚合酶的作用下，根据半保留复制的机制沿着模板DNA链延伸，直至新的DNA合成。
不断重复这一过程，则可使目的DNA片段得到扩增。
4 PCR反应的产物中一般会生成几种长度不同的产物？反应结束时他们的含量分别是怎样的？PCR反应中一般会产生2种不同长度的产物：一种是预期长度的产物，一种是比预期长度长得多的产物；前者以指数级数增加（2n），后者以几何级数增加（2n）。
因此后者在总产物中所占比重很小，可忽略不计。
5 一般PCR反应中包括几种基本成份？它们的功能分别是什么？7种基本成分:模板,特异性引物,热稳定DNA聚合酶,脱氧核苷三磷酸(dNTP),二价阳离子,缓冲液及一价阳离子,石蜡油(可忽略)模板：待扩增的DNA或RNA,甚至细胞；引物：与靶DNA的3’端和5’端特异性结合的寡核苷酸片段，是决定PCR特异性的关键。
只有每条引物都与靶DNA特异性结合，才能保证其特异性，引物越长，特异性越高。
两段引物间的距离决定了扩增片断的长度；两引物的5’端决定了扩增产物的5’端位置。
说明引物决定了扩增片断的长度、位置和结果。
DNA聚合酶：a.聚合作用，将dNTP中脱氧单核苷酸逐个加到3’-OH末端,b.3’-5’外切酶活性，校正功能,c.5’-3’外切酶活性，切除错配核苷酸；石蜡油：维持恒热和整个体系中盐浓度，减少PCR过程中尤其是变性时液体蒸发所造成的产物的丢失。
6 PCR反应对模板有什么要求（种类及质量要求等）？基因组DNA、噬菌体DNA、质粒DNA、cDNA、mRNA、预先扩增的DNA均可作为模板。
PCR反应对模板纯度要求不是很高，经过标准分子生物学方法制备的样品即可以作为模板；但是模板中绝对不能含有蛋白酶、核酸酶、Taq酶抑制剂和任何可以结合DNA的蛋白；虽然片段长短不是影响PCR效率的关键因素，短片段模板PCR效率更高；为保证反应的特异性，应使用ng级的克隆DNA、μg级的单拷贝染色体DNA、或104拷贝的待扩增片段。
现代生物化学复习题及答案
第一章蛋白质一、知识要点（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
现代生化技术习题及答案
第一章生物大分子的提取与沉淀分离技术一、名词解释1.生化技术：是在生物化学及其相关学科应用的各种技术。
主要是指生物体内物质及其代谢产物，特别是生物大分子的分离、检测、制备与改造技术。
2.提取（萃取）：是在一定的条件下，用一定的溶剂处理样品，使欲分离的物质充分释放到溶剂中的过程。
又称“抽提”或“萃取”。
3..沉淀分离技术：是通过改变某些条件或加入某种物质，使溶液中某种溶质的溶解度降低，从而从溶液中沉淀析出的技术。
4.盐溶：低盐浓度下蛋白质的溶解度随着盐浓度的升高而增加的现象。
5.盐析作用：盐浓度升高到一定程度后，蛋白质的溶解度随着盐浓度的升高而降低，结果使蛋白质沉淀析出，这种现象即为盐析作用。
6.等电点沉淀法：是利用蛋白质在pI时溶解度最低，以及不同的蛋白质有不同的pI这一特性，对蛋白质进行分离纯化的方法。
7.有机溶剂沉淀法：利用不同蛋白质在不同浓度的有机溶剂中的溶解度不同而使蛋白质分离的方法称为有机溶剂沉淀法。
二、填空1. 现代生化技术的显著特点：是以三高所著称，即：高技术、高投入、及高利润。
2. 生物大分子主要包括：蛋白质、酶、核酸、多糖和脂类，它们是生物体内存在的具有特殊生物学功能的高分子化合物。
3. 生化分离技术主要有沉淀分离技术分离、层析分离技术分离、电泳分离技术分离和超离心分离技术分离技术。
4. 蛋白质和酶的种类繁多，在提取时应根据其存在的部位、分子结构及溶解性质的不同选择不同的提取方法。
5. 影响提取的因素主要有溶剂、溶解度、温度、pH 和浓度差等。
6. 水溶液法提取酶和蛋白质时，要注意控制好盐浓度、温度、pH值等因素。
7. 沉淀分离技术包括盐析沉淀、等电点沉淀和有机溶剂沉淀等技术。
8. 在分段盐析中，在一定的pH和温度条件下，改变离子强度称为Ks分段盐析，而在一定的盐和离子强度条件下，改变温度或pH值称为β分段盐析。
9. 实验室进行蛋白质盐析沉淀时应用最多、最广的盐是硫酸铵。
10. 在核蛋白提取时，应选用0.14mol/L的氯化钠溶液提取核糖核蛋白，而选用1mol/L的氯化钠溶液提取脱氧核糖核蛋白。
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精品资料——积极向上，探索自己本身价值，学业有成学习好资料 欢迎下载酶地活性中心 : 酶分子中直接与底物结合，并与酶催化作用直接有关地区域叫酶地活性中心或活性部位性中心有两个功能部位：第一个为结合部位，由一些参与底物结合地有一定特性地基团组成；第二个为催化部位，由。
酶地活一些参与催化反应地基团组成， 底物地键再此处被打断或形成新地键， 从而发生一定地化学变化 。
DNA 地变性与复性 ： 再理化因素作用下， DNA 双螺旋地两条互补链松散而分开成为单链，从而导致 DNA 地理化性质及生物学性质发生改 变，这种现象称为 DNA 地变性。
将变性 DNA 经退火处理， 使其重新形成双螺旋结构地过程， 称为 DNA 地复性。
同 工酶 来源不同种属或同一种属，甚至同一个体地不同组织或同一组织、同一细胞中分离出具有不同分子形式但却催化 相同反应地酶 ，称之为同工酶 。
超二级结构： 相邻地蛋白质二级结构单元相互接近形成有规律地二级结构聚集体。
糖 异生作用 非糖物质转化成糖代谢地中间产物后 ，再相应地酶催化下 ,绕过糖酵解途径地三个不可逆反应 ,利用糖酵解途 径其它酶生成葡萄糖地途径称为糖异生 限制性内切酶 生物体内能识别并切割特异地双链 DNA 序列地一种内切核酸 酶 DNA 地半保留复制 DNA 再复制时，两条链解开分别作为模板，再 DNA 聚合酶地催化下按碱基互补地原则合成两 条与模板链互补地新链，以组成新地 DNA 分子 。
这样新形成地两个 DNA 分子与亲代 DNA 分子地碱基顺序完全一样。
由 于子代 DNA 分子中一条链来自亲代，另一条链为新合成地，这种复制方式称为半保留复制脂肪酸地 β －氧化 饱与 脂肪酸再一系列酶地作用下，羧基端地 β位 C 原子发生氧化， C 链再 α位 C 原子与 β位 C 原子间发生断裂，每次生 成一个乙酰 CoA 与较原来少两个 C 单位地脂肪酸， 这个不断重复进行地脂肪酸氧化过程称为脂肪酸地 β氧化。
生物化学第二版答案
生物化学第二版答案【篇一：医学生物化学答案】【篇二：生物化学2010-2011-第二学期-a-答案】ass=txt>第 1 页（共 12 页）年级：09 课程号：1403010140冈崎片段dna复制过程中，2条新生链都只能从5’端向3’端延伸，前导链连续合成,滞后链分段合成，这些分段合成的新生dna片段称冈崎片段，细菌冈崎片段长度1000-2000核苷酸，真核生物冈崎片段长度100-200核苷酸。
1．（√）蛋白质在低于其等电点的溶液环境中解离为带有净正电荷的状态。
3．（√）凯氏定氮法都可以用来测定氨基酸、肽和蛋白质等物质的含量，但是双缩脲试剂法不能测定氨基酸含量。
去氨基。
机体代谢产生的二氧化碳和氨。
6．（√）酶的变构调节是指酶分子的空间结构受到效应分子的影响而发生一定改变，从而使酶的活性增强或减弱，其一级结构不受影响。
10．（√）dna聚合酶不能催化从无到有的合成反应，其需要一小段化学本质是dna或rna的引物。
11．（√）trna的二级结构是三叶草型，三级结构是倒l型。
接表现其生物学功能，无需转录后修饰。
第 2 页（共 12 页）2011 - 2012学年第二学期本科试卷第 3 页（共 12 页）年级：09 课程号：1403010140起始位点。
13．在dna复制和修复过程中修补dna螺旋上缺口并将冈崎片段链接起来的酶称为（ dna连接酶）。
14．mrna前体的加工一般要经过拼接、在（5’ ）端形成帽子结构和在（3’ ）端加上polya尾巴三个步骤。
15．脂肪酸生物合成过程中，催化乙酰辅酶a生成丙二酸单酰辅酶a的是（乙酰辅酶a羧化）酶。
16．在糖代谢途径中，可以产生3、4、5、6、7碳化合物并产生nadph还原力的代谢方式是（磷酸戊糖途径或hmp途径）。
四、单项选择：（每题1分，共15分）1．（ c ）蛋白质所形成的胶体溶液，在下列哪种条件下不稳定： a．溶液ph值大于pi b．溶液ph值小于pic．溶液ph值等于pi d．溶液ph值等于7.02．（ d ）下列氨基酸中哪种氨基酸是必需氨基酸：a．精氨酸b．组氨酸 c．酪氨酸d．亮氨酸3．（ b ）利用蛋白质分子量的差异进行分离的方法是：a．等电点沉淀b．凝胶过滤层析c．离子交换层析 d．吸附层析4．（ b ）在鸟氨酸循环中，中间代谢物中会出现的氨基酸有： a．脯氨酸和苏氨酸 b．瓜氨酸和精氨酸c．酪氨酸和缬氨酸d．鸟氨酸和赖氨酸5．（ d ）下列过程不能脱去氨基的是：a．联合脱氨基作用b．氧化脱氨基作用c．嘌呤核甘酸循环d．转氨基作用第 4 页（共 12 页）―――――――――:名―姓――――线―――――:号―学――――――订―――――:业――专―――――装―――――:院――学――――――2011 - 2012学年第二学期本科试卷课程名称:生物化学（a）6．（ a ）酶具有生物催化剂的特性，也具有催化剂的共性，此共性包括： a．反应过程中本身不被消耗b．催化活力与辅酶、辅基有关 c．催化反应条件温和d．具有高度专一性 7．（ d ）下列分支代谢途径的反馈抑制方式中，“分支代谢途径中几个末端产物同时过量时，才合作抑制共同途径中的第一个酶，若只有一个末端产物过量并不单独发生反馈抑制“的方式是： a．积累反馈抑制 b．同工酶调节c．顺序反馈抑制 d．协同反馈抑制 8．（ a ）下列关于酶的国际系统分类编号正确的是： a．ec 6.1.1.1b．ec 7.1.1.1 c．ec8.1.1.1d．ec 9.1.1.1 9．（ c ）稀有碱基主要存在于： a．rrna b．mrna c．trna d．线粒体dna 10．（ b ）嘌呤核苷酸从头合成时的元素来源包括： a．甘氨酸、谷氨酸、二氧化碳b．甘氨酸、谷氨酰胺、二氧化碳 c．谷氨酸、天冬酰胺、二氧化碳d．甘氨酸、谷氨酸、天冬酰胺 11．（ d ）原核生物中dna复制时，需要的酶与蛋白因子不包括： a．引物酶b．解链酶 c．dna连接酶 d．双链结合蛋白 12．（ d ）原核生物dna聚合酶i不具有： a．5’→3’外切酶活性 b．5’→3’聚合酶活性 c．3’→5’外切酶活性 d．3’→5’聚合酶活性第 5 页（共 12 页）【篇三：生物化学第四版课后参考答案】化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
生物化学第二版杨志敏蒋立科重点李初爱
第一章：绪论1.学主要研究生物体内的化学组成及其变化规律，即使研究生命的化学。
第二章：糖类9.支链淀粉所含的葡糖糖单位比直链淀粉多，一般在1000个以上。
第三章：脂质1.脂质是生物体维持正常生命活动不可缺少的一大类有机化合物，与糖类，蛋白质，核酸并列为四大类重要基本物质。
2.脂类的共同特点：不溶于水而易溶于乙醚等非极性有机溶剂；具有酯的结构；都是由生物体产生，并能为生物体所利用。
3.脂质的生物学功能主要包括：(1)是生物细胞能量的储存物质。
(2)是生物细胞的结构物质。
(3)许多脂质物质行使着各种重要特殊的生理功能。
7.三酰甘油也称甘油三酯或笼统称为脂肪，是一元高级脂肪酸与甘油（丙三醇）形成的酯类化合物。
若R1，R2，R3相同，则称为单纯甘油酯；R1，R2，R3中有两个或三个不同者，则称为三酰甘油。
8.蜡是有高级脂肪酸与脂肪醇或是高级脂肪酸与固醇所形成的酯。
9.磷酸甘油酯又称甘油磷脂，是广泛存在于动植物和微生物的一类含磷酸的复合脂质，也是细胞膜结构重要的组分之一。
第四章：蛋白质1.蛋白质是生物体内一类生物大分子，具有多种重要功能：（1）蛋白质是生物体内催化剂—酶的主要成分，生物体内的各种化学反应几乎都是在相应的酶参与下进行的。
（9）蛋白质还可以调节或控制细胞的生长，分化和遗传信息的表达。
2.蛋白质氨基酸非极性R基氨基酸极性不带电荷R基氨基酸R基带正电荷氨基酸（碱性）R基带负电荷氨基酸（酸性）已知的超二级结构有三种基本组合形式：aa，bab，bbb。
结构域：多肽链在二级结构或超二级机构的基础上形成三级结构的局部折叠去，它是相对独立的紧密球状实体。
结构域有时也称功能域。
8.维持蛋白质三级结构的作用力：（1）氢键，起重要作用；（2）范德华力；（3）疏水相互作用；（4）盐键，也称离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电作用；（5）二硫键，是一种共价键，由蛋白质多肽链中两个半胱氨酸的巯基间形成。
9.蛋白质的相对分子质量可直接用沉降系数表示。
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第一章蛋白质化学（17学时）【目的要求】⒈ 掌握蛋白质的概念和化学组成；蛋白质的基本结构单位——氨基酸的分类及结构；蛋白质各级分子结构的内容和特点。
2．熟悉氨基酸、蛋白质的理化性质及分离鉴定方法。
3．了解蛋白质的分子结构与功能的关系及蛋白质一级结构的测定。
【教学内容】第一节蛋白质通论一、蛋白质是生命的物质基础二、蛋白质的分类：形状；功能；组成；溶解度三、蛋白质的元素组成第二节蛋白质的基本结构单位——氨基酸一、氨基酸的基本结构特征二、氨基酸的分类及结构三、蛋白质中不常见的氨基酸四、非蛋白质氨基酸五、氨基酸的理化性质1．一般物理学性质2．氨基酸的化学性质：酸碱性质，等电点六、氨基酸的化学反应1．茚三酮反应2．亚硝酸反应3． 2．4—二硝基氟苯反应（FDNB）4．甲醛反应5．二甲基氨基萘磺酰氯反应（DNS-Cl）6．与酰化剂的反应7．α-羧基的成酯反应8．侧链基团参加的反应七、氨基酸的分离和分析鉴定1．蛋白质的水解2．氨基酸的分离鉴定：离子交换柱层析，纸层析，薄层层析第三节蛋白质的结构一、蛋白质的一级结构1．肽键和肽链2．二硫键3．蛋白质的一级结构测定——片段重叠法二、蛋白质的二级结构1．酰胺平面和蛋白质的构象：肽平面，双面角，构象，构型2．维持蛋白质构象的作用力：氢键，离子键，范德华力，疏水作用，配位键，二硫键3．蛋白质二级结构的主要类型：α-螺旋，β-折叠，β-拐角，无规卷曲三、蛋白质的超二级结构和结构域1．超二级结构2．结构域四、纤维状蛋白质结构1．角蛋白：α-角蛋白，β-角蛋白2．胶原蛋白五、蛋白质的三级结构三级结构的特点：（1）（2）（3）（4）六、蛋白质的四级结构四级结构的特征：（1）（2）（3）（4）（5）第四节蛋白质的结构与功能一、蛋白质一级结构与空间结构的关系二、一级结构与功能的关系1．一级结构的微小差别可导致生理功能的重大不同（镰刀型细胞贫血症）2．同功能蛋白质中氨基酸顺序的种属差异与生物进化三、蛋白质的空间结构与功能1．蛋白质的变性与复性2．胰岛素的结构与功能3．血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能4．免役球蛋白的结构与功能第五节蛋白质的理化性质一、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的两性性质和等电点三、蛋白质的沉淀作用1．可逆沉淀作用：盐析与盐溶2．不可逆沉淀作用四、蛋白质的紫外吸收性质五、蛋白质的沉降作用第六节蛋白质的分离纯化与鉴定一、蛋白质分离纯化的基本原则二、细胞粉碎及蛋白质的抽提三、蛋白质分离纯化的主要方法1．离子交换柱层析法2．凝胶过滤法（分子筛）3．亲和层析法4．疏水层析法5．蛋白质沉淀法：等电点沉淀，盐析法，有机溶剂沉淀法四、蛋白质分子量的测定1．凝胶过滤2． SDS-PAGE五、蛋白质的纯度鉴定1．电泳2．等电聚焦：纯度，等电点六、蛋白质含量测定1．紫外吸收法2．染料结合法（Bradford）[返回索引]第二章核苷酸与核酸（13学时）【目的要求】1. 掌握核酸的化学组成; DNA的分子结构及生物学意义; RNA的种类及结构。
2. 熟悉核酸的理化性质; 核酸的变性、复性和杂交。
3.了解核酸酶和DNA限制性内切酶的作用; DNA的一级构测定及核酸的分离纯化和鉴定方法。
【教学内容】第一节碱基、核苷和核苷酸一．碱基、核苷和核苷酸的结构与种类1．碱基的结构与种类：嘌呤碱、嘧啶碱和一些稀有碱基2．核糖的结构和种类3．核苷的结构和主要核苷4．核苷酸的结构二．核苷酸的生物学功能1．构成DNA和RNA2．细胞中的携能核苷酸：ATP 和ADP3．细胞通讯的媒介（第二信使）：cAMP、cGMP4．核苷酸是多种辅酶的组成成分第二节磷酸二酯键与多核苷酸一．核苷酸磷酸团的转移二．多核苷酸的合成三．多核苷酸链的简单表示第三节碱基的性质一．核苷酸的紫外光吸收性质二．氢键的形成第四节DNA的结构一．DNA储存遗传信息的证实1．有毒肺炎双球菌转化实验2．T2噬菌体标记实验二．各物种 DNA有着独特的碱基组成（Chargaff等的研究结果）三．Watson－Crick DNA双螺旋结构特点四．DNA的二级结构1．A、B、Z模型2．三种结构形成的原因3．三种二级结构特点的比较4．特殊的二级结构：回文结构、H一DNA五．DNA的三级结构（超螺旋结构）第五节RNA的种类和结构一，RNA的种类1．核糖体 RNA（rRNAs）2．信息 RNA（mRNAs）3．转移RNA（tRNAs）二．RNA的结构1．mRNA的结构：一级结构、高级结构2．tRNA的结构3．rRNA的结构第六节核酸的变性、复性和杂交一．DNA的变性和复性：1．DNA的变性2．DNA的复性3．DNA的淬火与退火4．DNA的复性动力学二．DNA的熔解温度（影响因素）三．核酸的杂交：Southern blot原理和方法四．DNA聚合酶链反应（PCR）原理和一般方法第七节核酸的理化性质及化学反应一．核酸的紫外光吸收：克分子磷消光系数二．嵌合剂的作用（溴化乙啶、丫叮橙、放线菌素D）三．脱氨基作用和脱氧核苷酸的水解四．紫外线和一些化学因子对DNA的损伤五．DNA的酶法甲基化第八节核酸酶和DNA限制性内切酶一．核酸酶的分类和特异性二．限制性内切酶三．限制性内切酶图谱第九节DNA的一级构测定和化学合成一．DNA顺序的测定（双脱氧末端终止法）二．DNA的化学合成（亚磷酸三酯法）第十节基因和基因组（简单）一．基因与基因组的概念二．天然DNA分子的大小与顺序特征1．病毒DNA分子2．细菌染色体DNA3．细菌质粒DNA4．真核细胞染色体DNA三．DNA超螺旋结构l．DNA超螺旋的基本概念：正、负超螺旋，连系数（L），比连系差（σ），螺旋数（T），超螺旋数（W）2．DNA拓扑异构酶：I型，II型四．人类染色体的包装过程：第十一节核酸的分离纯化和鉴定（简单）一．核酸的分离二．核酸的测定三．核酸的超速离心四．核酸的凝胶电泳[返回索引]第三章酶(12学时)【目的要求】1. 掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点、酶活力的概念和影响酶活力的因素；2. 熟悉酶促反应动力学；3. 了解酶的命名、分类、酶活性的调节、酶的分离纯化和活力测定。
【教学内容】第一节酶的一般概念一．酶是生物催化剂二．酶催化的特征1．催化效率高2．酶易失活3．在体内，酶活性受调节控制4．酶的催化作用具有高度专一性：底物专一性，立体异构专一性等5．酶专一性的几种假说：锁钥学说，诱导契合学说，三点附着学说三．酶的组成和分类1．简单酶类2．结合酶类：辅酶、辅基、金属离子第二节酶的分类和命名一．酶的命名1．习惯命名法2．国际系统命名法二．酶的国际系统分类法1．分类原则2．六大类酶催化的反应及特征第三节酶催化作用的分子基础一．酶分子的结构特征1．酶活性中心的概念2．酶活性中心的特点：（1）(2)（3）（4）（5）（6）3．必需基团4．酶活性中心存在的证明方法：切除法、X一射线衍射法、化学修饰法二．酶原的激活1．酶原激活的概念2．几种酶原的激活：胰白酶原的激活，胰凝乳蛋白酶原的激活等3．酶原激活作用的意义三．酶高效催化的机制1．底物与酶的靠近与定向2．底物的变形与诱导契合3．酸碱催化4．共价催化5．活性部位微环境的影响6．中间产物学说四．溶菌酶的结构及催化机制五．胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶的催化三组合第四节酶促反应动力学一．酶浓度的影响二．底物浓度对反应速度的影响1．米氏方程及推导2．米氏常数的意义3．米氏常数的求法三．温度对酶促反应的影响四．pH对酶促反应的影响五．激活剂的影响1．金属离子2．无机离子3．小分子有机物4．生物大分子的相互作用六．抑制剂的影响1．不可逆抑制作用2．可逆抑制作用：竞争性、非竞争性、反竞争性抑制七．双底物酶促反应机制1．顺序机制：有序顺序机制、随机顺序机制2．乒乓机制第五节酶活性的调节和重要调节酶一．别构调节和别构酶1．别构调节的基本概念2．别构调节的动力学曲线3．蛋白激酶A的别构调节4．ATCase的别构调节5．别构调节的机理：序变模型和齐变模型二．酶的共价调节1．什么是酶的共价调节2．共价调节的类型3．蛋白质的磷酸化和脱磷酸化：糖原磷酸化酶的调节三．同工酶1．乳酸脱氨酶2．肌酸激酶四．核酶五．抗体酶第六节酶的分离纯化和活力测定一．酶分离纯化的一般原则二．酶活力与测定三．回收率与纯化倍数的计算：举例[返回索引] 第四章维生素与辅酶(4学时)【目的要求】⒈掌握维生素的概念、特点，B族维生素及其在体内的活性形式(辅酶形式)和维生素A、D、C的生理功能。
⒉了解每种维生素的化学本质、在代谢和生理上的作用。
【教学内容】第一节维生素的概念和分类一．什么是维生素二．维生素的发现三．维生素的分类四．维生素的功能及分布第二节脂溶性维生素一．维生素A二．维生素D三．维生素K四．维生素E第三节水溶性维生素一．维生素C二．硫辛酸三．维生素B1与焦磷酸硫胺素四．维生素 B2与 FMN、FAD五．维生素B3与辅酶A 六．维生素B5与NAD、NADP 七．维生素B6与磷酸吡哆醛八．维生素 B7生物素九．维生素B9与四氢叶酸十．维生素B12钻氨素[返回索引] 第五章激素化学(7学时)【目的要求】1. 掌握激素的概念与分类; 激素作用原理2. 熟悉激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能3. 了解主要动、植物激素【教学内容】第一节激素的概念与分类一．激素的一般概念二．激素的分类1．含氮类激素2．类固醇激素3. 脂肪酸衍生类激素三．激素作用的特征第二节激素的分泌及几种重要激素结构和生理功能一．激素的分泌二．部分激素的结构和生理功能1．甲状腺激素2．肾上腺素3．前列腺素4．类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素5．蛋白质多肽类激素：胰岛素、胰高血糖素，促甲状腺激素材激素三．激素分泌的调节1．上级分泌腺对下级分泌腺的调节2．反馈调节第三节激素作用原理（细胞信号转导）一．受体及其特征1．什么是受体2．受体的特征3．受体的类型：细胞膜受体、胞内（核内）受体二．质膜受体激素的信息传递（第二信使学说）l．以cAMP为第二信使的信息传递2．以 IP3, DAG，和Ca为第一信使的信息传递3．以cGMP和NO为第二信使的信息传递4．酪氨酸激酶受体激素的调节三．胞内受体激素的信息传递：甲状腺素、类固醇激素第四节昆虫激素一．脑激素二．保幼激素三．脱皮激素第五节植物激素一．植物生长素二．赤霉素三．细胞分裂素四．脱落酸五．乙烯[返回索引] 第六章新陈代谢引论（1学时）【目的要求】1. 掌握新陈代谢的一般概念包括：什么是新陈代谢、代谢途径的特点及限速反应、限速酶等；要求同学掌握新陈代谢调节的几种方式、特点及意义。
2. 掌握研究新陈代谢的基本方法和原理。
如同位素示踪法和酶抑制剂与拮抗剂应用的原理、方法和应注意的问题。