细胞生物学ppt

• 微管具有极性，(+)极生长速度快，(-)极生长速度慢。
• (+)极的最外端是β球蛋白，(-)极的最外端是α球蛋白。 • 微管和微丝一样具有踏车行为。
• 微管形成的有些结构是比较稳定，是由于微管结合蛋白的 作用和酶修饰的原因。如轴突、纤毛、鞭毛。 • 大多数微管处于动态组装和去组装状态（如纺锤体）。
着微管（-）极运输小
泡。
• 3、形成纺锤体 在细胞分裂中牵引染色体到达分裂极。
• 纤毛与鞭毛是相似，前者较短。
• 结构：
–由基体和鞭杆两部分构成。
–鞭毛中的微管为9+2结构。
–二联微管A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组 成。 –A管向相邻B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发 出一条辐。
• 过程：
• 1.成核反应，2-3个actin聚集成一个核心（核化）；
• 2. 纤维的延长， ATP-actin 分子向核心两端加合。微丝具有 极性， ATP-actin 加到 (+) 极的速度要比加到 (-) 极的速度快 5-10倍。 • 溶液中， ATP-actin的浓度处于临界浓度时， ATP-actin在 (+)端添加，而ADP-actin从(-)端分离，表现出 “踏车”现 象。
The Orientation of Microtubules in a Cell
四、微管的功能 • 1、支架作用
• 2、细胞内运输
• 是胞内物质运输的路轨。 • 涉及两大类马达蛋白：驱 动蛋白kinesin，动力蛋白 dyenin，均需ATP供能。 • Kinesin发现于1985年，是 由两条轻链和两条重链构 成的四聚体 ，能向着微管
• （二）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm）
• 每个Tm的长度相当于7个肌动蛋白，呈长杆状。组 成两条平行纤维，位于肌动蛋白双螺旋的沟中， 主要作用是加强和稳定肌动蛋白丝，抑制肌动蛋 白与肌球蛋白结合。
• （三）肌钙蛋白（troponin,Tn），
• 含三个亚基，肌钙蛋白C特异地与钙结合，肌钙蛋 白T与原肌球蛋白有高度亲和力，肌钙蛋白I抑制 肌球蛋白的ATP酶活性，主要作用是调节肌肉收缩。
THE CYTOSKELETON
• 1675年，列文虎克往英国皇家学会寄出一封信，里面描 写了细菌的运动，打开了科学家对细胞迁移研究的第一 页。 • 细胞迁移的关键物质—细胞骨架则要等到20世纪才被发 现。 • 1939年科学家阿尔伯特· 山特吉尔吉就已发现细胞骨架 的成分—肌动蛋白和肌球蛋白，但是因为电子显微镜制 作样本时需要对样品进行0到4°C的低温固定，在这样 的温度下细胞骨架会被破坏，即所谓的“解聚”。
• 通常一种细胞含有一种中间纤维，少数含有 2
种以上。 • 肿瘤细胞转移后仍保留源细胞的IF。
• 中间纤维具有组织特异性，不同类型细胞含 有不同IF蛋白质。肿瘤细胞转移后仍保留源 细胞的IF，因此可用IF抗体来鉴定肿瘤的来 源。如乳腺癌和胃肠道癌，含有角蛋白，因 此可断定它来源于上皮组织。大多数细胞中 含有一种中间纤维，但也有少数细胞含有2 种以上，如骨骼肌细胞含有结蛋白和波形蛋 白。 • 所以我们就利用这个特性进行肿瘤的检查。
• 中心体由两个相互垂直的中心粒构成。周围是一
些无定形物质，叫做外中心粒物质（PCM）。
• 中心粒由9组3联微管构成，具有召集PCM的作用。 • MTOC处微管蛋白以环状的γ球蛋白复合体为模板 核化、先组装出（-）极，然后开始生长。 • 80年代在酵母温度敏感突变体内发现另一种微管 蛋白，称γ球蛋白。 • 中心体部位的成核模型：
• 60年代后，戊二醛常温固定的方法开始逐渐发现 细胞骨架。科学家发现，细胞骨架在这个细胞迁 移过程起到承载和支撑的作用。
• 在20世纪末21世纪初，科学家对细胞迁移复杂机 理的认识有了非常大的进步，但是整个过程其实 仍未被了解透彻，很多中间过程就是连起作用的 物质都未明。科学家对其中部分需要进行假设， 再进一步通过实验去证实。
Keratin filaments of epithelial cells are tightly anchored to the plasmamembranes at desmosmes and hemidesmosomes
一、类
型
• 分为 5 类：角蛋白、结蛋白、胶质原纤维酸性 蛋白、波形纤维蛋白、神经纤丝蛋白。 • 具有组织特异性，不同类型细胞含有不同IF。
合，对其解聚有抑制作用，使微丝纤维稳定而抑
制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示
微丝。
Байду номын сангаас
二、微丝结合蛋白
• 已知的的微丝结合蛋白有100多种，分为以下类型：
1．核化蛋白：使游离actin核化，开始组装，Arp
2．单体隐蔽蛋白：阻止游离actin向纤维添加，thymosin
3．封端蛋白：使纤维稳定，Cap Z 4．单体聚合蛋白：将结合的单体安装到纤维，profilin 5．微丝解聚蛋白：使微丝去组装，cofilin 6．交联蛋白：fimbrin 7．纤维切断蛋白：将微丝切断，gelsolin 8．膜结合蛋白：vinculin
一、分子结构
• 微管是由13条原纤维构成的中空管状结构，直径 22-
25nm。
• 每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成
• 微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成。
• α球蛋白结合的GTP从不发生水解或交换。
• β球蛋白也是一种 G蛋白，结合的GTP可发生水解，
结合的GDP可交换为GTP。
• （ 三 ） 、 胶 质 原 纤 维 酸 性 蛋 白 glial fibrillary acidic protein ：存在于星形神经胶质细胞。起支 撑作用。 • （四）、波形纤维蛋白 vimentin ：存在于间充质细
–H区：A带中央色浅部份，此处只有粗肌丝。 –I带（明带）：只含细肌丝部分。 –Z线：细肌丝一端游离，一端附于Z线 。
Sarcomere
（一）肌球蛋白（myosin）
• 属于马达蛋白，趋向微丝的（+）极。
• 已知15类（myosin I-XV）。
• Myosin II构成粗肌丝。由2个重链和4个轻链组成，外 观具有两个球形的头和一个螺旋化的干，头部有ATP酶 活性。 • Myosin V结构类似myosin II，但重链有球形尾部。
• Myosin I 由一个重链和两个轻链组成。
• Myosin I、II、V都存在于非肌细胞中，II型参与形成 应力纤维和胞质收缩环，I、V型结合在膜上与膜泡运输 有关 。
Myosin II structure
• Two heavy chains, two essential light chains, and two regulatory light chains • Heavy chain has head domain, neck region, and tail domain
• 根据等电点（5.5）分为3类： • α分布于肌肉细胞；
• β和γ分布于肌细胞和非肌细胞。
存 在 形 式
单体呈哑铃形，称球形肌动蛋白G-actin；
多聚体称为纤维形肌动蛋白F-actin。
• actin 在进化上高度保守，酵母和兔子肌肉的肌动蛋白有
88%的同源性。
微丝的装配
• 条件：ATP、适宜的温度、存在K+和Mg2+离子。
• 微丝与细胞运动
• 微管及其功能
• 中间丝
• 成分：微丝（microfilament）、微管
（microtubule）和中间丝（intemediate
filament）构成。均由单体蛋白以较弱的非
共价键结合在一起，构成纤维型多聚体。
• 微丝确定细胞表面特征，使细胞能够运动和
收缩。
• 微管确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输
第二节 微管
Microtubule, MT
• 微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨 并起支撑作用。微管是由微管蛋白组成的管 状结构，对低温、高压和秋水仙素敏感。
A fluorescently stained image of cultured epithelial cells showing the nucleus (yellow) and microtubules (red)
• ④ADP释放ATP结合上
去，头部与肌动蛋白
纤维分离。 • 如此循环
四、微丝的功能
• 微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能： • 1．形成应力纤维（stress fiber）：结构类似肌 原纤维，使细胞具有抗剪切力。
培养的上皮细胞中的应力纤维（微丝红色、 微管绿色）
• 2．形成微绒毛。 • 3．细胞的变形运动。 • 4. 胞质分裂。 • 5. 顶体反应。
的导轨。
• 中间丝使细胞具有张力和抗剪切力。
The three types of protein
第一节 微丝
microfilament , MF
• 又称肌动蛋白纤维 actin filament ，是由 两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋 ，
形状如双线捻成的绳子，直径约7nm 。
一、分子结构
• （一）角蛋白 keratin ：为表皮细胞特有，具有α和β 两类，β角蛋白存在于细胞中，α角蛋白形成头发、指 甲等坚韧结构。分为：酸性角蛋白（ I 型）、中性或碱 性角蛋白（ II 型）。组装时首先由 I型和 II 型组成异二 聚体，再形成中间纤维。 • （二）结蛋白desmin：又称骨骼蛋白skeletin，存在于 肌肉细胞中，主要功能是使肌纤维连在一起。
–基体的微管组成为9+0。
• 鞭毛运动原理：动力蛋白臂的dynein水解ATP作功，使相 邻的二联微管相互滑动。
第三节 中间纤维 intermediate filaments，IF