生物无机化学简介
合集下载
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
19
金属蛋白和金属酶：
蛋白质
简单蛋白
结合蛋白
(简单蛋白 + 非蛋白部分) 含金属离子
金属蛋白
血红蛋白(氧载体), 蓝铜蛋白和铁硫蛋白(电子传递体)。
金属酶是一类具有特殊催化功能的一类蛋白, 它是生物
体内十分温和条件下完成化学变化的催化剂, 酶催化的
特点是: 高效和高选择性.
20
21
22
载氧蛋白
2O2- + 2H+ H2O2 + O2
X-射线结构分析证实: Cu(II)的配体为4个组氨酸残基和水分子, 而Zn(II)离子由3个组氨酸和一个天冬氨酸残基配位, 形成变形四 面体, 其中, His-61的咪唑基是Cu(II)和Zn(II)的桥联配体. 采用取 代活性中心离子的实验方法证实: Cu(II)离子是催化中心, Zn(II) 离子只起次要的结构作用.
5. 研究金属离子与生物配体所形成的配合物, 或人工合成某些模拟化合物, 揭示结构, 性质 与生物功能之间的关系.
2
生物配体: 在生物体中可与金属离子形成具有一 定生物活性的分子或离子的物质称为生物配体. 它大体上包括下列三类:
1). 简单酸根离子, 如: Cl-, HCO3-, HPO42-等. 2). 简单分子, 如水, 氧, 羧酸, 碳水化合物及其衍
生物. 3). 复杂的生物大分子, 如: 氨基酸, 卟啉,核苷酸,
蛋白质, 核酸等, 分子量可大可小, 配位原子 一般为N, S, O等. 主要为第二和第三类配体.
3
氨基酸、肽、蛋白质
组成蛋白质的基本单元是氨基酸， 不同的蛋白质分子 是由20多种－氨基酸构成的， －氨基酸可用如下通 式表示，不同的氨基酸只是R-取代基不同。
25
血红蛋白(Hemoglobin)的主要功能
血红蛋白的主要功能是运送O2和CO2, 与氧结合的血 红蛋白称为氧合血红蛋白(Oxyhemoglobin-HbO2), 血 红蛋白与氧结合是可逆的：
Hb + O2 HbO2 血红蛋白多肽单链的自由氨基与CO2结合生成氨基甲 酰血红蛋白, 将组织产生的CO2运送到肺部呼出：
生物Байду номын сангаас机化学简介
生物无机化学是介于生物化学和无机化学之间的内容 十分广泛的边缘学科, 生物无机化学主要是在分子水平 上研究生物体内与无机元素(包括生命金属和生命非金 属元素)有关的各种相互作用. 主要包括以下几个方面:
1. 研究人体及其它生物体所必须的元素, 它们在器官 中的分布状况, 存在状态, 作用机理, 功能及合适的 摄取量.
28
血蓝蛋白(Hemocyanin)的结构
29
血蓝蛋白(Hemocyanin)的活性部位
N5 N6
CuB
N5
N6
N4
CuB
N4 N3
CuA N1
N2
+ O2 - O2
OO
CuA N3
N1
N2
组成血蓝蛋白的亚单元较多, 每个亚单元都含有两个
Cu(I)离子，构成一个氧合中心, 其生理功能是输送氧，
氧合血蓝蛋白的铜是Cu(II)并呈蓝色。每个Cu(I)离子
CH3CH2OH + NAD+
CH3CHO + NADH + H+
40
固氮酶(Nitrogenase)的结构
MgATP MgATP
Fe-Mo-co
Fe-Mo-co
= [Fe4S4]1+/2+ 铁蛋白
P簇对 Fe-Mo-co 铁钼辅基 铁钼蛋白
从各种微生物分离出来的固氮酶都是由钼铁蛋白和铁蛋 白两种相对独立, 相互分离的蛋白组成的, 铁蛋白是依赖 于ATP供给能量的电子传递体, 具有把电子传递给钼铁 蛋白的功能, 钼铁蛋白是结合底物分子和催化底物还原 底部位, 二者协同作用完成催化功能. 其结构如上图.
O
H2N CH C OH
R
在氨基酸分子中，氨基N和羧基O可作为配位原子，与
金属离子特别是过渡金属离子配位， 此外， R基团内
的羟基，咪唑基，硫谜基， 巯基等也可与金属离子配
位。氨基酸相互聚合而成的化合物称为肽。
4
氨基酸聚合的方式是一个氨基酸的氨基和另一个氨基 酸的羟基脱去一个分子水， 形成肽键。
O H2N CH C O H
41
固氮酶(Nitrogenase)的结构及活性部位
S -70C ys
-153C ys -188Ser S
S Fe Fe S
按蛋白质载氧的活性部位化学本质， 天然载氧 体可分为三类：
1. 含血红素辅基的蛋白(Heme), 如血红蛋白 (Hemoglobin)和肌红蛋白(Myoglobin).
2. 不含血红素的铁蛋白, 如蚯蚓血红蛋白 (Hemerythrin).
3. 含铜的蛋白, 如血蓝蛋白(Hemcyanin).
23
血红蛋白(Hemoglobin)的结构
8
9
10
11
12
核苷酸和核酸：
生命活动主要通过蛋白质来体现，而生物的遗传特征
则主要决定于核酸。
核酸
酶的水解
核苷酸
酶的水解
核苷
磷酸
含氮杂环碱
戊
糖
( 嘌 呤 和 嘧 啶 ） ( 核 糖 或 脱 氧 核 糖 ) 13
核苷酸组成中，腺苷二磷酸(ADP)和腺苷三磷酸(ATP), 都是生物细胞中的高能物质， 多磷酸核酸的功能之一 就是将糖氧化释放出来的能量储存于高能键中。
体内, 可催化300多种脂溶性化合物进行氧化－还原反
应, 如如羟化、环氧化、N,O-脱烷基、N,S-氧化等。35
超氧化物歧化酶(SOD)
生物体生存的必要条件之一是通过呼吸作用产生能量,
基本过程是将氧还原为水: O2 + 4H+ + 4e 2H2O 该 反应由细胞色素C氧化酶催化, 还原分两部进行:
四级结构：在某些蛋白质分子中， 整个分子是由若干 条多肽链组成的， 其中以共价键结合的最小多肽结构 单元称为亚单元， 各亚单元可以相同， 也可以不同， 蛋白质分子是多个亚单元构成的聚集体，亚单元构成 的聚集是蛋白质的四级结构。亚单元之间的作用力是 静电作用， 氢键，疏水基团的相互作用等，不包括共 价键。
DNA的一级结构： 是指组成DNA链的核苷酸顺序，它 是决定遗传信息的载体。核酸的一级结构是指核酸中 各单核苷酸的种类核排列次序。
15
核酸的二、三级结构：
核酸的二、三级结构是指核酸的构象，DNA的二级结
构为双股螺旋结构，两条核酸之间通过碱基对之间的
氢键结合。
A GCTGCAGCT
T CGACGT CGA
36
超氧化物歧化酶(SOD)-的结构
Cu-ZnSOD
Mn-SOD
37
超氧化物歧化酶Cu-Zn-SOD的活性部位
Asp-81
O
His-118
O His-78
His-61 N
N
Zn
N
N
Cu
H2O N
His-46
N
N
His-63
His-44
Cu-Zn-SOD的生物功能 是催化超氧化物歧化为 O2和H2O2.
24
血红蛋白(Hemoglobin-Hb)的活性部位
N(His)
NH N N HN
N N Fe
N N O2
d 0.045 -0.075 nm
哺乳动物的血红蛋白是由四个亚单元()或() 组成，每个亚单元都含一个Fe(II)卟啉辅基，其结构 如上图. 亚单元第87位组氨酸和亚单元第92位组氨 酸上的咪唑N原子是轴向配体, 第六配位是氧(O2).
R
H
O
H N CH C OH
R
O H2N CH C
R
O HN CH C O H
R
N端
肽键
C端
5
6
蛋白质是由很多个氨基酸组成的多肽大分子，由1条或 多条肽链按各自特殊方式组合而成，蛋白质中含氨基 酸数目为数十个到数万个。蛋白质分子的内部结构分 为四个层次：
一级结构：蛋白质分子中肽链氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子中肽链本身的折叠方式，如： 螺旋。 三级结构：由于各个氨基酸残基不同性质的侧链的相 互作用， 使多肽不同长度的螺旋肽链和走向无序的 松散肽段按确定的方式形成紧密的折叠结构(如折叠)， 这种特定的空间结构称为蛋白质的三级结构。 7
38
乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase)的结构
39
乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase)的活性部位
H 2O
H is
N
Zn
S C ys
乙醇脱氢酶的活性中心是1 个组氨酸残基咪唑N原子, 2 个半胱氨酸S原子和水配位 的Zn(II)离子, 它在辅酶 NAD+/NADH存在下催化由 S 醇氧化到醛的反应: C ys
NH2
N
N
NN 腺 嘌 呤 (A )
OOO O C H 2O P O P O P O H
OH OH OH
O H O H 核 糖 (R )
AMP 腺 苷 一磷 酸
ADP 腺苷 二磷 酸 ATP 腺 苷 三 磷 酸
多磷酸核苷酸
14
核酸的结构：
按其分解后所含戊糖的组成不同， 核酸可分为两类： 即核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA). RNA主要存 在于细胞质内， DNA主要存在于细胞核内。它们各有 四种碱基， 其中腺嘌呤(A), 鸟嘌呤(G), 和胞嘧啶(C)为 它们共有，尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)则分别为RNA和 DNA单独具有.
31
细胞色素C(Cytochrome C)的结构
32
细胞色素C的活性部位
N(His-18)
NH N N HN
N
N
Fe
N N
SMe(Met-80)
马心细胞色素C也含有卟啉铁结构单元轴向第五配体 是His-18咪唑氮，第六配体是Met-80(蛋氨酸)的甲基 硫，其基本生物功能是通过分子中的血红素铁的价态 的可逆变化在生物体中起电子和氢的传递作用。
与三个组氨酸残基(His)的咪唑N原子配位, 未氧合时,
铜离子间距为46 pm, 氧合后Cu(II)是 4或5配位的。
30
氧化－还原蛋白
除厌氧生物外, 一切生物都需要氧, 氧化－还原反应是 生物体中的重要反应，如呼吸作用、光合作用、固氮 作用和生物体内的新陈代谢过程都涉及氧化－还原反 应，因此，氧化－还原蛋白是生物体中另一类重要的 蛋白质。如：细胞色素C, 细胞色素P-450, 铁硫蛋白, 超氧化物歧化酶, 肝醇脱氢酶, 固氮酶等。
d 0.045 -0.075 nm
肌红蛋白是一条由153个氨基酸残基组成的多肽, 卟啉
Fe(II)与His-93配位，第六配位原子为水, 氧合时为O2 分子. Hb和Mb活性部位都是疏水环境, 并含有大量的
还原性物质, 如抗坏血酸、谷胱甘肽、NADPH2等, 从 而保证Fe(II)不被氧化为Fe(III), 失去结合O2能力。
O NH 2
N
H N NH N
N H
N
O
A
T
N
O
HN
NH
N
NH 2
G
H2N
N NH
O
C 16
17
18
金属蛋白和金属酶
蛋白质分为简单蛋白和结合蛋白，简单蛋白是指水解 产物只有氨基酸的蛋白， 结合蛋白是由简单蛋白与 非蛋白两部分组成， 非蛋白部分称为辅基，辅基可以 是有机化合物－糖类、酯类和核酸，也可以是金属离 子，凡是有金属部分的结合蛋白统称为金属蛋白，如 血红蛋白(氧载体), 蓝铜蛋白和铁硫蛋白(电子传递体)。
33
细胞色素P-450(P-450)的结构
34
细胞色素P-450的活性部位
S(Cys)
NH N
N
N
Fe
N HN
N N
OH2(OH-)
P-450是一类具有不同分子量、不同生化特征及不同催
化功能的血红素蛋白的总称. 其活性部位含有卟啉铁结
构单元, 轴向第五配体是来自半胱氨酸残基的硫,第六
配位可能是水或羟基, 目前还不是很清楚. 在哺乳动物
2. 研究地球化学环境特别是工业金属对人体健康的影 响, 阐明污染元素使人体中毒致病的机理, 指出减少 污染, 预防疾病和增进健康的途径.
1
3. 探讨某些常见疾病的发病原因与金属元素之 间的联系, 以调节和控制这些元素来防止病 变的发生.
4. 合成新的药物, 研究药理. 如合成抗癌药物和 具有抗癌机理, 合成载氧人造血液及研究载 氧机理, 合成某些人体过量的和有害的金属 元素的解毒剂(常为配位体), 并探讨其作用机 理.
O2 + e O2-
O2- + e O22-
超氧自由基阴离子O2-和过氧离子O22-都是高活性的有
毒物质, 可以由过氧化氢酶, 过氧化物酶和超氧化物歧
化酶有效地清除. 天然超氧化物歧化酶( Superoxide
Dismutase, SOD)有三种: Cu-Zn-SOD, Fe-SOD, Mn-
SOD. 其中Cu-Zn-SOD研究得比较深入.
HbNH + CO2 HbNHCOOH 血液循环就依靠血红蛋白的这一功能，有效地把O2从 肺部输送到各组织，再把CO2从肺部运送到肺部呼26出。
肌红蛋白(Myoglobin)的结构
27
肌红蛋白(Myoglobin－Mb)的活性部位
N(His93)
NH N N HN
N N Fe
N N (H2O, O2)
金属蛋白和金属酶：
蛋白质
简单蛋白
结合蛋白
(简单蛋白 + 非蛋白部分) 含金属离子
金属蛋白
血红蛋白(氧载体), 蓝铜蛋白和铁硫蛋白(电子传递体)。
金属酶是一类具有特殊催化功能的一类蛋白, 它是生物
体内十分温和条件下完成化学变化的催化剂, 酶催化的
特点是: 高效和高选择性.
20
21
22
载氧蛋白
2O2- + 2H+ H2O2 + O2
X-射线结构分析证实: Cu(II)的配体为4个组氨酸残基和水分子, 而Zn(II)离子由3个组氨酸和一个天冬氨酸残基配位, 形成变形四 面体, 其中, His-61的咪唑基是Cu(II)和Zn(II)的桥联配体. 采用取 代活性中心离子的实验方法证实: Cu(II)离子是催化中心, Zn(II) 离子只起次要的结构作用.
5. 研究金属离子与生物配体所形成的配合物, 或人工合成某些模拟化合物, 揭示结构, 性质 与生物功能之间的关系.
2
生物配体: 在生物体中可与金属离子形成具有一 定生物活性的分子或离子的物质称为生物配体. 它大体上包括下列三类:
1). 简单酸根离子, 如: Cl-, HCO3-, HPO42-等. 2). 简单分子, 如水, 氧, 羧酸, 碳水化合物及其衍
生物. 3). 复杂的生物大分子, 如: 氨基酸, 卟啉,核苷酸,
蛋白质, 核酸等, 分子量可大可小, 配位原子 一般为N, S, O等. 主要为第二和第三类配体.
3
氨基酸、肽、蛋白质
组成蛋白质的基本单元是氨基酸， 不同的蛋白质分子 是由20多种－氨基酸构成的， －氨基酸可用如下通 式表示，不同的氨基酸只是R-取代基不同。
25
血红蛋白(Hemoglobin)的主要功能
血红蛋白的主要功能是运送O2和CO2, 与氧结合的血 红蛋白称为氧合血红蛋白(Oxyhemoglobin-HbO2), 血 红蛋白与氧结合是可逆的：
Hb + O2 HbO2 血红蛋白多肽单链的自由氨基与CO2结合生成氨基甲 酰血红蛋白, 将组织产生的CO2运送到肺部呼出：
生物Байду номын сангаас机化学简介
生物无机化学是介于生物化学和无机化学之间的内容 十分广泛的边缘学科, 生物无机化学主要是在分子水平 上研究生物体内与无机元素(包括生命金属和生命非金 属元素)有关的各种相互作用. 主要包括以下几个方面:
1. 研究人体及其它生物体所必须的元素, 它们在器官 中的分布状况, 存在状态, 作用机理, 功能及合适的 摄取量.
28
血蓝蛋白(Hemocyanin)的结构
29
血蓝蛋白(Hemocyanin)的活性部位
N5 N6
CuB
N5
N6
N4
CuB
N4 N3
CuA N1
N2
+ O2 - O2
OO
CuA N3
N1
N2
组成血蓝蛋白的亚单元较多, 每个亚单元都含有两个
Cu(I)离子，构成一个氧合中心, 其生理功能是输送氧，
氧合血蓝蛋白的铜是Cu(II)并呈蓝色。每个Cu(I)离子
CH3CH2OH + NAD+
CH3CHO + NADH + H+
40
固氮酶(Nitrogenase)的结构
MgATP MgATP
Fe-Mo-co
Fe-Mo-co
= [Fe4S4]1+/2+ 铁蛋白
P簇对 Fe-Mo-co 铁钼辅基 铁钼蛋白
从各种微生物分离出来的固氮酶都是由钼铁蛋白和铁蛋 白两种相对独立, 相互分离的蛋白组成的, 铁蛋白是依赖 于ATP供给能量的电子传递体, 具有把电子传递给钼铁 蛋白的功能, 钼铁蛋白是结合底物分子和催化底物还原 底部位, 二者协同作用完成催化功能. 其结构如上图.
O
H2N CH C OH
R
在氨基酸分子中，氨基N和羧基O可作为配位原子，与
金属离子特别是过渡金属离子配位， 此外， R基团内
的羟基，咪唑基，硫谜基， 巯基等也可与金属离子配
位。氨基酸相互聚合而成的化合物称为肽。
4
氨基酸聚合的方式是一个氨基酸的氨基和另一个氨基 酸的羟基脱去一个分子水， 形成肽键。
O H2N CH C O H
41
固氮酶(Nitrogenase)的结构及活性部位
S -70C ys
-153C ys -188Ser S
S Fe Fe S
按蛋白质载氧的活性部位化学本质， 天然载氧 体可分为三类：
1. 含血红素辅基的蛋白(Heme), 如血红蛋白 (Hemoglobin)和肌红蛋白(Myoglobin).
2. 不含血红素的铁蛋白, 如蚯蚓血红蛋白 (Hemerythrin).
3. 含铜的蛋白, 如血蓝蛋白(Hemcyanin).
23
血红蛋白(Hemoglobin)的结构
8
9
10
11
12
核苷酸和核酸：
生命活动主要通过蛋白质来体现，而生物的遗传特征
则主要决定于核酸。
核酸
酶的水解
核苷酸
酶的水解
核苷
磷酸
含氮杂环碱
戊
糖
( 嘌 呤 和 嘧 啶 ） ( 核 糖 或 脱 氧 核 糖 ) 13
核苷酸组成中，腺苷二磷酸(ADP)和腺苷三磷酸(ATP), 都是生物细胞中的高能物质， 多磷酸核酸的功能之一 就是将糖氧化释放出来的能量储存于高能键中。
体内, 可催化300多种脂溶性化合物进行氧化－还原反
应, 如如羟化、环氧化、N,O-脱烷基、N,S-氧化等。35
超氧化物歧化酶(SOD)
生物体生存的必要条件之一是通过呼吸作用产生能量,
基本过程是将氧还原为水: O2 + 4H+ + 4e 2H2O 该 反应由细胞色素C氧化酶催化, 还原分两部进行:
四级结构：在某些蛋白质分子中， 整个分子是由若干 条多肽链组成的， 其中以共价键结合的最小多肽结构 单元称为亚单元， 各亚单元可以相同， 也可以不同， 蛋白质分子是多个亚单元构成的聚集体，亚单元构成 的聚集是蛋白质的四级结构。亚单元之间的作用力是 静电作用， 氢键，疏水基团的相互作用等，不包括共 价键。
DNA的一级结构： 是指组成DNA链的核苷酸顺序，它 是决定遗传信息的载体。核酸的一级结构是指核酸中 各单核苷酸的种类核排列次序。
15
核酸的二、三级结构：
核酸的二、三级结构是指核酸的构象，DNA的二级结
构为双股螺旋结构，两条核酸之间通过碱基对之间的
氢键结合。
A GCTGCAGCT
T CGACGT CGA
36
超氧化物歧化酶(SOD)-的结构
Cu-ZnSOD
Mn-SOD
37
超氧化物歧化酶Cu-Zn-SOD的活性部位
Asp-81
O
His-118
O His-78
His-61 N
N
Zn
N
N
Cu
H2O N
His-46
N
N
His-63
His-44
Cu-Zn-SOD的生物功能 是催化超氧化物歧化为 O2和H2O2.
24
血红蛋白(Hemoglobin-Hb)的活性部位
N(His)
NH N N HN
N N Fe
N N O2
d 0.045 -0.075 nm
哺乳动物的血红蛋白是由四个亚单元()或() 组成，每个亚单元都含一个Fe(II)卟啉辅基，其结构 如上图. 亚单元第87位组氨酸和亚单元第92位组氨 酸上的咪唑N原子是轴向配体, 第六配位是氧(O2).
R
H
O
H N CH C OH
R
O H2N CH C
R
O HN CH C O H
R
N端
肽键
C端
5
6
蛋白质是由很多个氨基酸组成的多肽大分子，由1条或 多条肽链按各自特殊方式组合而成，蛋白质中含氨基 酸数目为数十个到数万个。蛋白质分子的内部结构分 为四个层次：
一级结构：蛋白质分子中肽链氨基酸的排列顺序 二级结构：蛋白质分子中肽链本身的折叠方式，如： 螺旋。 三级结构：由于各个氨基酸残基不同性质的侧链的相 互作用， 使多肽不同长度的螺旋肽链和走向无序的 松散肽段按确定的方式形成紧密的折叠结构(如折叠)， 这种特定的空间结构称为蛋白质的三级结构。 7
38
乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase)的结构
39
乙醇脱氢酶(Alcohol dehydrogenase)的活性部位
H 2O
H is
N
Zn
S C ys
乙醇脱氢酶的活性中心是1 个组氨酸残基咪唑N原子, 2 个半胱氨酸S原子和水配位 的Zn(II)离子, 它在辅酶 NAD+/NADH存在下催化由 S 醇氧化到醛的反应: C ys
NH2
N
N
NN 腺 嘌 呤 (A )
OOO O C H 2O P O P O P O H
OH OH OH
O H O H 核 糖 (R )
AMP 腺 苷 一磷 酸
ADP 腺苷 二磷 酸 ATP 腺 苷 三 磷 酸
多磷酸核苷酸
14
核酸的结构：
按其分解后所含戊糖的组成不同， 核酸可分为两类： 即核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA). RNA主要存 在于细胞质内， DNA主要存在于细胞核内。它们各有 四种碱基， 其中腺嘌呤(A), 鸟嘌呤(G), 和胞嘧啶(C)为 它们共有，尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)则分别为RNA和 DNA单独具有.
31
细胞色素C(Cytochrome C)的结构
32
细胞色素C的活性部位
N(His-18)
NH N N HN
N
N
Fe
N N
SMe(Met-80)
马心细胞色素C也含有卟啉铁结构单元轴向第五配体 是His-18咪唑氮，第六配体是Met-80(蛋氨酸)的甲基 硫，其基本生物功能是通过分子中的血红素铁的价态 的可逆变化在生物体中起电子和氢的传递作用。
与三个组氨酸残基(His)的咪唑N原子配位, 未氧合时,
铜离子间距为46 pm, 氧合后Cu(II)是 4或5配位的。
30
氧化－还原蛋白
除厌氧生物外, 一切生物都需要氧, 氧化－还原反应是 生物体中的重要反应，如呼吸作用、光合作用、固氮 作用和生物体内的新陈代谢过程都涉及氧化－还原反 应，因此，氧化－还原蛋白是生物体中另一类重要的 蛋白质。如：细胞色素C, 细胞色素P-450, 铁硫蛋白, 超氧化物歧化酶, 肝醇脱氢酶, 固氮酶等。
d 0.045 -0.075 nm
肌红蛋白是一条由153个氨基酸残基组成的多肽, 卟啉
Fe(II)与His-93配位，第六配位原子为水, 氧合时为O2 分子. Hb和Mb活性部位都是疏水环境, 并含有大量的
还原性物质, 如抗坏血酸、谷胱甘肽、NADPH2等, 从 而保证Fe(II)不被氧化为Fe(III), 失去结合O2能力。
O NH 2
N
H N NH N
N H
N
O
A
T
N
O
HN
NH
N
NH 2
G
H2N
N NH
O
C 16
17
18
金属蛋白和金属酶
蛋白质分为简单蛋白和结合蛋白，简单蛋白是指水解 产物只有氨基酸的蛋白， 结合蛋白是由简单蛋白与 非蛋白两部分组成， 非蛋白部分称为辅基，辅基可以 是有机化合物－糖类、酯类和核酸，也可以是金属离 子，凡是有金属部分的结合蛋白统称为金属蛋白，如 血红蛋白(氧载体), 蓝铜蛋白和铁硫蛋白(电子传递体)。
33
细胞色素P-450(P-450)的结构
34
细胞色素P-450的活性部位
S(Cys)
NH N
N
N
Fe
N HN
N N
OH2(OH-)
P-450是一类具有不同分子量、不同生化特征及不同催
化功能的血红素蛋白的总称. 其活性部位含有卟啉铁结
构单元, 轴向第五配体是来自半胱氨酸残基的硫,第六
配位可能是水或羟基, 目前还不是很清楚. 在哺乳动物
2. 研究地球化学环境特别是工业金属对人体健康的影 响, 阐明污染元素使人体中毒致病的机理, 指出减少 污染, 预防疾病和增进健康的途径.
1
3. 探讨某些常见疾病的发病原因与金属元素之 间的联系, 以调节和控制这些元素来防止病 变的发生.
4. 合成新的药物, 研究药理. 如合成抗癌药物和 具有抗癌机理, 合成载氧人造血液及研究载 氧机理, 合成某些人体过量的和有害的金属 元素的解毒剂(常为配位体), 并探讨其作用机 理.
O2 + e O2-
O2- + e O22-
超氧自由基阴离子O2-和过氧离子O22-都是高活性的有
毒物质, 可以由过氧化氢酶, 过氧化物酶和超氧化物歧
化酶有效地清除. 天然超氧化物歧化酶( Superoxide
Dismutase, SOD)有三种: Cu-Zn-SOD, Fe-SOD, Mn-
SOD. 其中Cu-Zn-SOD研究得比较深入.
HbNH + CO2 HbNHCOOH 血液循环就依靠血红蛋白的这一功能，有效地把O2从 肺部输送到各组织，再把CO2从肺部运送到肺部呼26出。
肌红蛋白(Myoglobin)的结构
27
肌红蛋白(Myoglobin－Mb)的活性部位
N(His93)
NH N N HN
N N Fe
N N (H2O, O2)