生物化学-名词解释-简答

同工酶：是指催化的化学反应相同，但其组成结构不完全相同的一组酶.亚基：蛋白质最小的共价单位，所以又称亚单位。

它是由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。

血红蛋白就是由4个亚基组成.反密码子: tRNA链上的三个特定碱基组成一个反密码子，反密码子能与mRNA上的密码子互补，且彼此反向平行配对。

P/O:生物氧化过程中，伴随ADP磷酸化所消耗的无机磷的磷原子数与消耗的分子氧的氧原子数之比，即每传递一对电子可偶联产生几分子A TP。

4.半保留复制：在DNA复制过程中，每个子代分子的一条链来自亲代DNA,另一条链则是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。

半不连续复制：DNA复制时，一条链是连续复制的，另一条链是不连续复制的，这种方式叫半不连续复制5.葡萄糖异生：指非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸、TCA循环中的中间产物等）转变成葡萄糖的过程。

在植物体中，作为贮存物的脂肪和蛋白质水解物均可通过糖异生作用转化成葡萄糖，以供植物生长需要6.密码子：在mRNA链上相邻的三个碱基为一组，称为密码子（codon）或三联体密码，每个密码子编码一种特定的氨基酸或代表肽合成的起始、终止信息7.β-氧化作用（beta oxidation）：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在α-碳原子和β-碳原子之间发生断裂，β-碳原子被氧化形成羧基，生成乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。

8.氨同化：由氮素固定或硝酸还原生成的氨，转变为含氮有机化合物的过程叫氨的同化。

9.反馈抑制：代谢产物对代谢过程的抑制作用10.糖酵解：，一分子葡萄糖转换为两分子丙酮酸，同时净生成两分子A TP和两分子NADH。

11.结构域：在较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，三维实体之间靠松散的肽链连接，这种相对独立的三维实体称为结构域(domain)12.被动运输：被动运输是指物质从高浓度一侧通过膜运输到低浓度一侧，即顺浓度梯度方向跨膜运输的过程13.转录：在由RNA聚合酶和辅助因子组成的转录复合体的催化下，从双链DNA分子中拷贝生物信息生成单一一条RNA链的过程14.增色效应：当双螺旋DNA融解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象15.氨基酸的等电点：在某一特定pH的溶液中，氨基酸以两性离子形式存在，所带的正负电荷总数相等，净电荷为零，在电场中它既不向正极移动也不向负极移动，此时氨基酸溶液的pH值称为氨基酸的等电点，以pI表示。

16.分子病：由于遗传基因突变导致蛋白质分子中某些氨基酸序列的改变，从而造成蛋白质功能发生变化的一种遗传病。

镰状细胞贫血就是一种典型的分子病17.核酸的变性：由于某些理化因素的影响，核酸的双链解链形成单链的过程，它不涉及到核酸分子中共价键的断裂18.基因组：是指一种生物体的全部基因或染色体19.别构效应：调节物与酶分子的别构中心结合后，引起酶蛋白构象的变化，从而使酶活性中心对底物结合与催化作用受到影响，进一步调节酶促反应的速度及代谢过程，此种现象称为酶的“别构效应”20.协同运输: 一些糖和氨基酸的主动运输并不是靠直接水解A TP提供的能量推动,而是依赖离子或H+梯度储存的能量,例如动物细胞中葡萄糖和氨基酸的运输就是伴随Na+一起运入细胞的,故称为协同运输21.电子传递抑制剂: 能够专一性的阻断电子传递链中某一部位电子传递的化合物22.信号肽:真核细胞中，在粗糙型内质网上合成的多肽N端大都有一段富含疏水氨基酸的信号肽，以便进入内质网腔。

一般有15～60个氨基酸残基。

它在引导蛋白质到达目的地，完成分选功能后，常常从蛋白质上被切除23.超二级结构:在蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辩认
的二级结构组合体来充当三级结构的构件，这些组
合体称为超二级结构24.盐溶：向蛋白质溶液中加
入少量的中性盐时，可使蛋白质溶解度增大，这种
现象称为盐溶25.减色效应：当单链DNA发生复性
时，260nm波长的紫外吸收值降低的现象26.酶的
活性中心：酶分子中直接与底物结合，催化底物发
生化学反应的部位，包括结合部位和催化部位27.
必需氨基酸：人体内不能合成或合成量很少不能满
足需要，必需从食物当摄取的氨基酸，称为必需氨
基酸28.分子伴侣：这是一类在细胞内能帮助新生
肽链正确折叠与组装成为成熟蛋白质，但其本身并
不构成蛋白质组成部分的一类蛋白因子，在原核生
物和真核生物中广泛存在29.中心法则：DNA通过
自我复制，将遗传信息转录到mRNA分子上，然
后通过mRNA翻译成为具有特定氨基酸顺序的蛋
白质，由蛋白质行使各种生物学功能。

Crick把这
种遗传信息的流动称为分子遗传的中心法则。

后来
人们又发现逆转录病毒可以其RNA为模板指导合
成DNA；某些病毒RNA可进行自我复制。

这些发
现是对中心法则的补充和发展。

乙醛酸循环：是植
物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物途径中的
重要中间环节，发生在乙醛酸循环体中，其最终效
果是将两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸。

31.Na+、K+-泵：又称为Na+、K+-ATP酶，该酶
是由2个α亚基及2个β亚基组成的四聚体内在蛋
白。

它利用水解A TP获取能量，推动细胞对K+的
吸收和Na+的排出。

酶活力：1961年国际酶学会议
规定：1个酶活力单位是指在特定条件下，在1min
内能转化1μmol底物的酶量，或转化底物中1μ
mol有关基团的酶量。

1.简述tRNA二级结构特点。

tRNA的二级结构大
都呈“三叶草”形状，在结构上具有某些共同之
处，一般可将其分为四臂四环：包括氨基酸接受臂、
反密码（环）臂、二氢尿嘧啶（环）臂、TψC（环）
臂和可变环。

除了氨基酸接受区外，其余每个区均
含有一个突环和一个臂。

(1)氨基酸接受区(2)反密
码区（3）二氢尿嘧啶区(4) TψC区(5)可变区。

2.简述pH值对酶促反应速度的影响。

pH值对酶促
反应速度的影响呈钟形曲线。

pH值之所以影响酶
促反应速度，是因为①影响酶蛋白构象②影响酶
分子侧链上极性基团的解离状态③影响底物的解
离。

3.简述遗传密码的特点。

⑴密码子的方向性⑵
密码子的简并性⑶密码子的连续性（读码）（无标
点、无重叠）⑷密码子的基本通用性（近于完全
通用）⑸起始密码子和终止密码子⑹密码子的摆
动性（变偶性）4.简述乙酰CoA的可能去路。

（1）
进入TCA，彻底氧化分解（2）作为脂肪和胆固醇
合成原料（3）在油料种子和微生物中，进入乙醛
酸循环（4）合成酮体，参与代谢。

5.简述蛋白质变
性后的特点。

(1)生物活性丧失：蛋白质的生物活性
是指蛋白质具有的酶、激素、毒素抗原与抗体等活
性，以及其他特殊性质如血红蛋白的载氧能等，这
是蛋白质变性的主要特征。

(2)一些侧链基团暴露：
蛋白质变性时，原来在分子内部包藏而不易与化学
试剂起反应的侧链基团，由于结构的伸展松散而暴
露出来。

(3)一些物理化学性质改变：蛋白质变性
后，疏水基外露，溶解度降低，易形成沉淀析出；
分子形状也发生改变，球状蛋白分子伸展，不对称
性加大，表现为粘度增加、旋光性、紫外吸收光谱
等改变、扩散系数降低。

（4）生物化学性质的改变：
蛋白质变性后，分子结构伸展松散，易为蛋白水解
酶分解。

这就是熟食易于消化的道理。

（5）一级结
构不变。

6.试述糖脂代谢的关系。

(1)碳水化合物
代谢的许多中间产物是脂肪合成的原料，如乙酰辅
酶A是饱和脂肪酸从头合成的原料，三酰甘油中的
甘油来自于糖酵解中的磷酸二羟丙酮及1-磷酸甘
油醛还原生成的L-α-磷酸甘油。

(2)脂肪降解的产
物乙酰辅酶A可以经糖有氧分解途径（三羧酸循环、
氧化磷酸化）最终完全氧化生成CO2和H2O，并
释放出能量；脂肪降解产物也可用于合成碳水化合
物，如油料种子萌发时，脂肪酸经β-氧化后，通过
乙醛酸循环、三羧酸循环及糖异生作用生成葡萄糖
供幼苗生长使用。

(3)脂肪酸合成的能量主要来自
糖代谢产生的能量；还原力主要由单糖降解的支路
——磷酸戊糖途径提供。

7.何为酶促反应动力学？
底物浓度、温度和PH对其反应速度的影响？如果
反应初速度达到其最大速度的90%，底物浓度应为
多少？酶促反应动力学是研究酶促反应的速率及各
种环境因子对反应速率的影响。

（1）底物浓度随
着底物浓度的提高，酶促反应速率由一级反应到混
合级反应最后到零级反应的变化。

（2）温度酶在
最适温度时，酶促反应速度最大，低于或高于最适
温度，酶促反应速度都降低。

（3）pH酶在最适pH
酶促反应速度最大，低于或高于最适pH酶促反应
速度都降低。

如果希望反应初速度达到其最大速度
的90%,底物浓度应为9 Km。

8.何为DNA变性？
DNA变性因素有哪些？熔解温度TM？大小影响
因素？DNA变性是指DNA双螺旋区氢键断裂，空
间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程。

变
性只是次级键的变化，磷酸二酯键并不断裂。

某些
物理、化学因素的影响，如加热、改变DNA溶液
的pH、或包括乙醇、尿素、甲酰胺及丙酰胺等有机
溶剂处理等，都会引起核酸的变性。

DNA熔解温度：
DNA热变性时，由双链变成单链的温度范围的中点
温度。

其值是26Onm波长的紫外吸收增加值达到最
大增加值一半时所对应的温度。

Tm值与DNA的专
一性有关，越均一Tm范围越窄；与G-C含量相关，
G-C含量越高，其值越高；此外，还与溶液中盐浓
度有关，盐浓度越大，其值越大。

9.以原核生物为
例，叙述转录和复制的区别：（1）起始不一样，复
制时需要3×13bp,4*9bp富含A T区，转录时需要－
34序列和－10序列，也是富含A T的序列。

（2）复
制是以脱氧核苷酸为底物，产物为脱氧核糖核酸；
而转录以核苷三磷酸为底物，生成的产物为核糖核
酸。

（3）DNA的复制是两条链分别作为模板整个分
子被复制的，而RNA 转录通常只发生在DNA 的
一条链上，称为不对称转录。

（4）复制需要引物，
而RNA的合成不需要引物。

（5）复制的主要聚合
酶为DNA聚合酶III，转录的聚合酶为RNA聚合
酶。

10.为什么说脂肪酸的从头合成过程不是脂肪酸
β-氧化过程的逆转？（1）发生部分不同：饱和脂
肪酸从头合成发生于细胞质基质，β-氧化主要发生
于线粒体。

（2）酰基载体不同：饱和脂肪酸从头合
成中的载体为ACP，β-氧化中的载体则为辅酶A。

（3）饱和脂肪酸从头合成经历缩合，还原，脱水和
再还原四个阶段；脂肪酸β-氧化则经历氧化，水合，
再氧化和裂解四个阶段。

（4）饱和脂肪酸从头合成
时，是从分子的甲基端开始到羧基为止，每次增加
一个乙酰辅酶A形式的二碳单位；β-氧化降解则
从羧基端开始，每次解离一个乙酰辅酶A形式的二
碳单位。

（5）两条途径都具有转运机制将线粒体和
细胞质沟通起来。

在饱和脂肪酸从头合成中，是柠
檬酸穿梭机制将乙酰辅酶A从线粒体运送到细胞
质；在β-氧化中，则有肉毒碱载体系统将脂酰辅酶
A从细胞质运送到线粒体。

（6）饱和脂肪酸从头合
成为还原过程，需要有NADPH作为还原剂，β-
氧化则是氧化过程，需要FAD及NAD+作为氧化
剂。

（7）催化饱和脂肪酸从头合成的主要为2种酶
系，催化β-氧化的则主要是5种酶。

（8）饱和脂肪
酸从头合成是一个消耗大量能量的过程，而β-氧化
除了起始阶段活化消耗能量外，是一个产生大量能
量的过程。

11学渗透学说的要点：（1）线粒体的内
膜是完整的封闭的系统。

（2）电子传递过程中释放
的能量经复合休体I、III、IV将质子由内膜内侧泵到内膜外侧。

（3）内膜两侧形成质子电化学梯度(质子动力)，蕴藏了进行磷酸化的能量。

（4）质子经FO-F1复合体回到内膜内侧，经过A TP合酶推动ADP磷酸化形成A TP。

12.原核生物和真核生物mRNA的结构各有哪些特点？真核生物mRNA的结构特点有：(1)5’-端有有帽子结构，5’-端的鸟嘌呤Ｎ7被甲基化，形成-甲基基鸟苷（m7G），帽子结构有三种类型，在翻译过程中起着很重要的作用。

(2)在5’-末端有poly(A)结构，长度为50～200个核苷酸，Poly(A)的长短与mRNA的半寿期有关。

(3)真核生物的mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA分子只编码一条多肽链。

在mRNA的前体hnRNA中，存在着非编码序列，要通过拼接才变成成熟的mRNA。

(4)真核生物mRNA代谢很慢，半寿期较长。

原核生物mRNA的结构特点如下：(1)5’-端无帽子结构。

(2)3’-末端不含poly ( A)结构。

(3)原核生物的mRNA一般为多顺反子，即一条mRNA分子，可以指导几个蛋白质的生物合成。

(4)mRNA代谢很快，半衰期很短。

13.何谓操纵子？根据操纵模型说明酶的诱导和阻遏。

脂肪酸的合成过程需要NADPH作还原力来进行还原。

在生物体内，NADPH的来源主要有二条途径：（1）糖代谢的磷酸戊糖途径产生的NADPH是胞浆中NADPH的主要来源。

这些NADPH除了可用于脂肪酸合成外，也可用于其它许多化合物合成过程中的还原反应。

（2）NADPH的另一个来源是柠檬酸穿梭。

反应中以NADP+作为受氢体，形成NADPH。

既使细胞质中NAD+得到再生，保证糖酵解过程的顺利进行，又产生了NADPH，为脂肪酸的合成提供了还原剂。

14.蛋白质合成体系包括哪些主要组分?简述其作用。

蛋白质合成体系主要由（1）mRNA：蛋白质合成的模板，编码多肽链的信息是以遗伟密码的形式储存在mRNA的核苷酸序列中的；（2）tRNA：氨基酸的运载工具；（3）核糖体：蛋白质合成的场所，是rRNA与蛋白质构成的一个巨大的核糖核蛋白颗粒；（4）有关的酶以及几十种蛋白质因子，在氨基酸的活化、肽链进位、移位中起着重要的作用。

其合成的原料是20种L-氨基酸，反应所需能量由A TP、GTP提供，此外还有Mg2+等金属离子参与。

15.什么是蛋白质的变性？变性后的特点？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。

蛋白质的变性作用是指天然蛋白质因受物理或化学因素影响，其分子内部高级结构破坏，致使蛋白质理化性质改变，丧失原有生物活性，但一级结构不变。

变性后的特点：（1）生物活性丧失；（2）各种理化性质的改变，如溶解度降低、易形成沉淀析出、结晶能力丧失、粘度增加等；（3）某些原来埋藏在蛋白质分子内部的侧链基团暴露到分子表面，从而出现光谱变化；（4）生物化学性质的改变。

蛋白质变性的应用：如豆腐就是大豆蛋白质的浓溶液加热加盐（卤水）而成的变性蛋白质凝固体；洗过的衣服在日光下晾晒有利于杀菌，是因为紫外光可以使细菌的蛋白质变性而起到杀菌的目的；重金属离子中毒可食用大量的乳品或蛋清，其目的就是使乳品或蛋清中的蛋白质在消化道中与重金属离子结合成不溶解的变性蛋白质，从而阻止重金属离子被吸收进入体内，最后设法将沉淀物从肠胃中洗出。

16.简述糖、脂代谢的相互关系。

（1）糖可以转变成脂：糖经过酵解，生成磷酸二羟丙酮和丙酮酸。

磷酸二羟丙酮还原生成甘油，丙酮酸氧化脱羧转变成乙酰CoA，合成脂肪。

另外糖分解代谢产生的能量及还原剂NADPH用于脂肪的合成。

（2）脂可以转变成糖：脂类分解产生的甘油经磷酸化为3-磷酸甘油，而后转变为磷酸二羟丙酮，异生为糖。

在植物、细菌中，脂肪酸转化成乙酰CoA，后者经乙醛酸循环可异生为糖。

17.试举出3个生物化学领域著名实验，并作简单阐述。

（1）1944年，美国微生物学家Avery作的肺炎双球菌转化实验，首次证明DNA 是遗传物质。

（2）1953年，Wotson和Crick提出DNA双螺旋模型，它第一次提出了遗传信息的贮存方式及DNA的复制机理，从而大大推动了分子生物学和分子遗传学的发展。

（3）1981年，Thoams cech 和Sidney Altman发现Ribozyme，首次证明rRNA有催化活性，它的发现是酶学发展中的一个里程碑。

18.依据蛋白质性质，试举出5种蛋白质分离纯化的实验技术及原理。

（1）透析和超滤：根据蛋白质分子不能透过半透膜的胶体性质，利用半透膜阻留蛋白质分子，使之与其他可通过膜的小分子物质分离开。

超滤是在上述基础上增加压力，迫使蛋白质混合物中的其他小分子通过超滤膜，而使蛋白质分子被阻留在膜上。

（2）凝胶过滤层析：当分子大小不同的蛋白质混合液流经凝胶装成的层析柱时，比凝胶孔径小的蛋白质分子进入凝胶孔内，比凝胶孔大的蛋白质分子则被排阻在外，当用溶剂洗脱时，大分子先被洗脱下来，小分子后被洗脱下来，故可用分部收集器将不同的蛋白质分开。

（3）等电点沉淀：利用蛋白质等电点时溶解度最小的原理，调节混合液的pH值，达到目的蛋白质的等电点使其沉淀，其他蛋白质仍溶在溶液中。

（4）有机溶剂沉淀：蛋白质的溶解度与介质的介电常数有关，在蛋白质溶液中加入介电常数较低而与水互溶的有机溶剂（如乙醇、丙酮）能降低水的介电常数，使蛋白质分子中相反电荷间的引力增强，加之有机溶剂也能脱去蛋白质分子表面水膜，故使蛋白质易于凝聚沉淀。

（5）电泳：当蛋白质在非等电点状态时，在电场中要向与其带相反电荷的电极泳动。

不同蛋白质分子所带的电荷性质、数量以及分子大小、形状等不同，所以各有其不同的迁移速度而彼此分离。