酶(1)
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酶学(一)
酶
学
(Enzymology)
一、基本概念 （一）酶 （Enzyme）
What is enzyme (s)?
什么是酶？或酶是什么？
（酶这个字的由来？酶的化学本质？)
1 酶字的由来
Enzyme 来自希腊文，
---- 其意思“in yeast” “在酵母中” 那么，中文名如何写？ 为何选择了“ 酶 ”字？
ΔG0’ 表示生化标准状态下的系统自由能改变
ΔG0’的测定：
ΔG0’ = - RT ln Keq’ (Keq’ 为反应平衡常数)
= - nFΔE0’ (ΔE0’为生化标准下氧化还原电势 )
多酶复合体
催化系列反应中的几种酶以非共价作用 力相联系结合起来的聚合体
抗体酶 具有催化能力的免疫球蛋白
人工酶 通过化学方法半合成或全合成的具 有催化能力的酶
和C4 ，同时能催化合成C6和更长的聚胞苷 酸；1992年还发现有氨酰酯酶的活性。
核酶发现的重要意义？
重要意义：
1
生物催化剂的化学本质是蛋白质的概
念被改写
2 引发了生命起源的新概念
"RNA world" hypothesis early in life's history, RNA occupied center stage and performed most jobs in the cell, storing genetic information, copying itself, and performing basic metabolic functions.
因此，上述 RNA被写成：“ Ribozyme “ 那么，中文名称叫什么 ？
由于 “酶” 字的组成是（酉 +每）， 那么，核酸酶可否写成：
学
(Enzymology)
一、基本概念 （一）酶 （Enzyme）
What is enzyme (s)?
什么是酶？或酶是什么？
（酶这个字的由来？酶的化学本质？)
1 酶字的由来
Enzyme 来自希腊文，
---- 其意思“in yeast” “在酵母中” 那么，中文名如何写？ 为何选择了“ 酶 ”字？
ΔG0’ 表示生化标准状态下的系统自由能改变
ΔG0’的测定：
ΔG0’ = - RT ln Keq’ (Keq’ 为反应平衡常数)
= - nFΔE0’ (ΔE0’为生化标准下氧化还原电势 )
多酶复合体
催化系列反应中的几种酶以非共价作用 力相联系结合起来的聚合体
抗体酶 具有催化能力的免疫球蛋白
人工酶 通过化学方法半合成或全合成的具 有催化能力的酶
和C4 ，同时能催化合成C6和更长的聚胞苷 酸；1992年还发现有氨酰酯酶的活性。
核酶发现的重要意义？
重要意义：
1
生物催化剂的化学本质是蛋白质的概
念被改写
2 引发了生命起源的新概念
"RNA world" hypothesis early in life's history, RNA occupied center stage and performed most jobs in the cell, storing genetic information, copying itself, and performing basic metabolic functions.
因此，上述 RNA被写成：“ Ribozyme “ 那么，中文名称叫什么 ？
由于 “酶” 字的组成是（酉 +每）， 那么，核酸酶可否写成：
第四章 酶1
• 酶活力的测定（实际就是酶的定量测定）：测定酶促反应 的速度 • 酶反应速度：单位时间内、单位体积中底物的减少量或产 物的增加量来表示，单位：浓度/反应时间 •一般测定产物的增加为好why？ •酶反应速度往往随时间延长而变化？ →常以酶促反应的初速度表示？ 据产物物理化学性质选择适当测定方法（以判断产物增加量） UV-Vis、荧光、同位素测定、电化学方法
2）转移酶Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即：将一个底物分子的基团 转移到另一个底物的分子上 • 例如：谷丙转氨酶催化的氨基转移反应
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
• 还有转移碳基、醛或酮基、酰基、糖苷基、磷酸基和含 硫基的酶
• 生物体内辅因子种类有限，而酶的种类繁多 • 每一种需要辅因子的脱辅酶往往只能与特定的辅因子结合， 即：脱辅酶对辅因子的要求有一定选择性 • 同一种辅因子往往可以与多种不同的脱辅酶结合而表现出 多种不同的催化作用 • 如：3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱氢酶中，均需辅酶I • 催化不同的底物脱氢
3、单体酶、寡聚酶、多酶复合体
生
物
化
学
第四章 酶
酶——生物催化剂
• 每一种生物过程所必须，生命现象是催化剂催化的多步反应
• 营养素分子的分解、从小分子前体合成生物大分子 • 化学能的贮存和转换
• 细胞为什麽需要酶
• 在生理条件下无催化剂许多反应进行的太慢
• 在细胞环境中没有催化剂时许多生化反应不能进行
• 为什麽要研究酶？
• 酶研究是理解缺陷=遗传紊乱的基础（酶活性为什麽丧失？） • 是理解和治疗一些癌症的基础（为什麽生长控制中酶活性永远 处于“开”状态？） • 可以指示药物的作用靶点（病原体酶进行选择性抑制） • 应用于生物产业（复杂的合成与转化）
第二章 酶1
三、酶活性的调节
影响酶促反应速度的因素包括： 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
参与酶活性调控方式包括：
基因表达调控、激素、反馈抑制、蛋白酶激活、可逆共价修 饰、别构调节等。
（一）共价修饰
1.不可逆共价修饰：蛋白酶解激活
酶原与酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的 肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性 酶的前体称为酶原（zymogen）。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实 际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
协同效应： 寡聚酶（几个亚基）中，每个亚基的一个结合部位， 一旦一个效应物结合以后，会引起（诱导）酶分子构 象变化，使得酶分子上的电子分布被改变， 结果是使 后面的配体对酶的亲和力发生相应的改变。 如果一个效应物结合以后，后面的配体更容易结合，则 为正协同效应。 如果一个效应物结合以后，面后的配体更难结合，则为 负协同效应。 但同促协同效应一般为正协同效应。
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引 起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。 酶的 不可 逆抑制 作用包 括专一 性抑制 （如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）两种。
（二）可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
断裂或形成 酶活性中心外的必需基团：维持酶活性中心的空间构象
（三）酶促反应的特点与机制
酶1
简单有机分子的激活作用主要是两种情况：
o一种是作为巯基酶的还原剂，使酶的巯基保持还原态而 提高酶的活性； o另一种是金属的螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可解 除重金属离子对酶的抑制作用，而恢复酶活性。
激活剂作用包括两种情况：
o一种是由于激活剂的存在，使一些本来有活性的酶活性 进一步提高，这一类激活剂主要是离子或简单有机化合物。 o 另一种是激活酶原，无活性→有活性，这一类激活剂可 能是离子或蛋白质。
1、酶的活性部位： 酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的 部位，由结合部位和催化部位组成 结合部位：结合底物并决定酶的专一性的
催化部位：催化底物发生化学反应，使底物的敏感键 断裂或形成新键， 决定酶的催化能力的酶分子活性部位以外的部位,对于 稳定活性部位的构象却十分重要。
酶活性部位的特点： （1）活性部位只占酶分子总体积的很小一部分,并具有三维空 间结构。 （2）酶和底物结合的专一性取决于活性部位中原子精致的排 列,底物靠许多弱的键与酶结合。 （3）活性部位具有柔性：
单成分酶:活性部位就是酶分子在三维结构上比较靠近的 少数几个氨基酸残基或是这些残基上某些基团，它们在一 级结构上可能相距很远，位于不同的多肽链上，但通过肽 链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成一定的立 体空间结构。
双成分酶：除具上述特点外，辅助因子或它们分子上 的某一部分结构，往往也是活性部位的组成部分。
4、米氏常数的求法 （1）双倒数作图(Lineweaver—Burk)法是最常用的方法， 将米氏方程改写为：
斜率=Km/Vmax
1.0
1 Km 1 1 V V max [S ] V max
1/v
0.8
0.6
0.4
-1/Km
人教课标生物必修1酶简介
酶简介酶是一类由生物细胞产生的、以蛋白质为主要成分的、具有催化活性的生物催化剂。
酶催化作用有其很多特点：一、酶是由生物细胞在基因指导下合成的，其主要成分是蛋白质。
二、酶催化反应都是在比较温和的条件下进行的。
例如在人体中的各种酶促反应，一般是在体温(37℃)和血液pH约为7的情况下进行的，这与它的特定结构有关。
因此酶对周围环境的变化比较敏感，若遇到高温、强酸、强碱、重金属离子、配位体或紫外线照射等因素的影响时，易失去它的催化活性。
三、酶具有高度的专一性，即某一种酶仅对某一类物质甚至只对某一种物质的给定反应起催化作用，生成一定的产物。
如脲酶只能催化尿素水解生成NH3和CO2，而对尿素的衍生物和其他物质都不具有催化水解的作用，也不能使尿素发生其他反应。
酶的这种专一性通常可用酶分子的几何构象给予解释。
如麦芽糖酶是一种只能催化麦芽糖水解为两分子葡萄糖的催化剂，这是由于麦芽糖酶的活性部位(即反应发生的位置)能准确地结合一个麦芽糖分子，当两者相遇时，使两个单糖单位相连接的链合变弱，其结果是水分子的进入并发生水解反应。
麦芽糖酶不能使蔗糖水解，使蔗糖水解的是蔗糖酶。
早年提出“一把钥匙开一把锁”的酶催化锁钥模型。
把酶和底物看成刚性分子是不完善的，实际上它们的柔性使二者可以相互识别相互适应而结合。
四、酶促反应所需要的活化能低，而且催化效率非常高。
例如，H2O2分解为H2O和O2所需的活化能是75.3 kJ·mol-1；用胶态铂作催化剂活化能降为49 kJ·mol-1；当用过氧化氢酶催化时的活化能仅需8 kJ·mol-1左右，并且H2O2分解的效率可提高109倍。
这是一个过于简单化的比喻，但它说明了一个重要的问题，通过减少开始这项工作所需要的能量，酶使得这项困难的工作变容易了。
就像钥匙只能适合于特殊钥匙孔的形状一样，酶在活性部位具有只允许对某些分子起作用的特殊的结构从酶的化学组成来看，可分成单纯酶和结合酶两大类。
《生物化学》——酶 (1)
《生物化学》——酶1. 同一生物体，同一组织细胞内催化功能、分子结构、理化性质不相同的酶为同工酶。
[单选题] *对错(正确答案)2. 酶和一般催化剂只能缩短化学反应达到平衡所需时间，而不能改变平衡点。
[单选题] *对(正确答案)错3. 不同的生物因代谢特征不同，有特异性不同的酶。
[单选题] *对(正确答案)错4. 酶的必需基团都位于活性中心。
[单选题] *对错(正确答案)5. 反应速度为最大速度的80%时，Km等于1/2[S] [单选题] *对错(正确答案)6. 温度从25~35℃增高10℃，达到活性能阈的底物分子数增加1~2倍。
[单选题] *对(正确答案)错7. 酶分子中能催化底物转变成产物的基团叫结合基团。
[单选题] *对错(正确答案)8. 体内酶是通过改变它所催化的反应平衡常数来调节反应速度的生物催化剂。
[单选题] *对错(正确答案)9. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，不能用透析或超滤的方法去除。
[单选题] *对错(正确答案)10. 非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
[单选题] *对错(正确答案)11. Vmax是酶完全被底物饱和时反应速度。
[单选题] *对(正确答案)错12. 磺胺药的抑菌作用机理是直接干扰人体核酸代谢。
[单选题] *对错(正确答案)13. 酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素。
[单选题] *对(正确答案)错14. 酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
[单选题] *对错(正确答案)15. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
[单选题] *对(正确答案)错16. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
[单选题] *对(正确答案)错17. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
酶1
。
注意：探究温度的实验中，每组实验都要应预先将底物、酶液分别 处理到预设的各自温度 ，这样才能使反应一开始就达到设置的温 度减小实验误差。
注意： 探究pH影响酶活性实验 设计思路 1 (底物+pH1 )+(酶液+pH1 ) ： 检测 (底物+pHn )+(酶液+pHn ) 设计思路 2 (酶液+pH1) + ： (酶液+pHn) + 底物
3 实例2：比较过氧化氢酶和 Fe的催化效率 1．实验原理： 鲜肝提取液中含有过氧化氢酶，过氧化氢酶和 3 都能催化 H 2O2 Fe 分解放出 O2 。已知质量分数为3.5%的 FeCl3 溶液和质量分数为20%的 肝脏研磨液相比，每滴 FeCl3 溶液中的 Fe3数，大约是每滴肝脏研 磨液中过氧化氢酶分子数的25万倍。 2．方法步骤：
1mL
1mL / / 2mL 2mL
1mL
/ 1mL / 2mL 2mL
1mL
/ / 1mL 2mL 2mL
8
9
水浴加热煮沸1min
观察试管溶液颜色变化 砖红 色沉 蓝色 淀 蓝 色
3．实验结论：温度(或pH)会影响酶活性，酶活性有一定的最 适温度(或pH)范围。
4．注意问题：
注意实验中要保证单一变量，即除了温度(或pH)是变量外， 其他条件均应一致。实验一般要求设计三组对比（即适宜，过高， 过低三种情况），实验成功的关键是先确保反应所要求的条件， 然后才让酶与底物混合。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
底物的分解速率 或产物的形成速率
检测
底物
底物的分解速率 或产物的形成速率
2、酶的专一性 ⑴设计思路 不同底物+同种酶 或 同种底物+不同酶 保温及检测 底物是否减少或是否有产物生成
3-酶(1)
母细胞才可以进行发酵。
1897年Būchner兄弟用不含细胞的酵母汁实现了发酵，证明发酵是酶作用
的结果。为此，他们获得了1911年诺贝尔化学奖。
1878年，kūhne将酶命名为“enzyme”，希腊语，意思是“在酵母中”。
1926年，Sumner从刀豆中提取了脲酶，证明脲酶是蛋白质。 上世纪80年代初，Cech和Altman分别发现了具有催化功能的RNA-核酶，
成酶和产物 (product, P) 。
k2 E S ES P E k 1
k1
2015/9/22
17
“张力”、“变形”
E和S的结合，导致S分子中某些化学键的变化，大大降
低了活化能。中间产物学说很好的解释了酶的高效性。
2015/9/22 18
邻近效应和定向效应
概念：一种酶只能作用于一种或一 类结构性质相似的物质。这种酶对
底物的高度选择性叫酶的专一性。
2015/9/22
26
1、绝对专一性：对底物要求严格，只作用一 种底物。如脲酶只作用于尿素而不作用于 其衍生物 。
2015/9/22
27
绝对专一性包括酶的立体异构专一性
旋光异构专一性：旋光异构又称为手性 异构，手性分子不能和它的镜像完全重 叠，能使偏振光的方向发生偏转，即旋 光活性。如L-AA氧化酶只作用于L-AA。 几何异构专一性：几何异构是指在有双 键分子中，由于分子中双键自由旋转受 阻，存在不同的空间排列方式而产生的 立体异构现象，又称顺反异构。如延胡 索酸水化酶只催化反-丁烯二酸及其逆反 应，而不催化顺-丁烯二酸。
契合
可 以很好的解释酶 催化可逆反应。
2015/9/22 33
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组别 实验组 对照组
待测液 待测酶液 已知RNA ________
检验试剂 焦宁 _______ 焦宁 _______
预期现象 ________ 出现红色 出现红色 ________
结论
待测酶是RNA
探究点一
酶概念的深化 (1)产生酶的细胞：所有的活细胞(哺乳动物成熟的红细胞除外 )。 (2)酶在细胞内的合成场所：不都在核糖体，RNA的合成主要在 细胞核。
C.大多数酶的化学本质是蛋白质
D.大多数酶的基本组成单位是多肽
2、酶的基本组成单位是（ D
A.氨基酸 B.核苷酸
）
C.核糖核苷酸
D.A或C
学习探究
探究点二 酶的高效性
酶与无机催化剂相比，具有许多独有的催化特点，高效性就是 其中之一，阅读教材P63内容，分析酶的高效性实验。
1．实验原理 (1)2H2O2 过氧化氢酶 (2)2H2O2 三氯化铁 2H2O＋O2↑。 2H2O＋O2↑。
双缩脲试剂 _________ 出现紫色 唾液淀粉酶 __________ 双缩脲试剂 _________ 已知蛋白液 __________ 出现紫色 是蛋白质 对照组 _________
4.要验证一种酶的化学本质是RNA，请根据下列给出的实验材 料完成实验设计：待测酶液，已知RNA，焦宁及试管等用具。 使RNA呈红色
思考：
为什么要把肉放进铁笼子里？
排除物理性消化的干扰
1853年 发现
巴斯德（微生物学家）
酒精产量与活酵母菌 的繁殖量成正比 酒精发酵是酵母菌代谢 活动的结果
认为
李比希 （化学家）
认为 酒精发酵仅是一种化学反应，与酵母菌 活动无关，最多只需其中的某物质参与
资料
毕希纳的研究过程（1897年）
过程： 酵母细胞研磨
结果分析 过氧化氢酶有催化
1
______
很多
H2O2 分解的作用，且
效率更高 Fe3＋能催化H2O2分解
2
较多 ______
___________
助燃性较强
探究点二
(3)实验中变量的控制 ①相关概念 人为改变 自变量：实验过程中可以__________的变量 自变量 变化而变化的变量成为因变量 因变量：随________
自变量
c _____
因变量
e _____
无关变量
abd _______
a.加入H2O2的量 b．FeCl3溶液和肝脏研磨液的新鲜程度 c．催化剂 的种类 d．实验室的温度 e．H2O2分解速率
不同条件下过氧化氢的分解
• 体外
2H2O2 2H2O2 2H2O2 Fe3+ 2H2O + O2 2H2O + O2 2H2O + O2
加水搅拌
加压过滤
无细胞的酵母汁
加入葡萄糖
现象：冒出气泡 促使酒精发酵的是酵母中的某种物质, 结论： 而不是酵母菌本身.
思考
酶的化学本质到底是什么呢？
1926年 萨母纳尔（美） 得到尿酶结晶
20世纪80年代
切赫和奥特曼（美）
证明 少数特殊的酶 是RNA（核酶）
证明 尿酶是蛋白质
多数是蛋白质，少数是RNA
3．实验过程及变量控制 (1)过程(如图)
试管编号 1 2
新配制的体积分数为 3%的过氧化氢溶液 2 mL 2 mL
实验处理 滴加2滴质量分数20%的肝脏研磨液 滴加2滴质量分数3.5%的FeCl3溶液
探究点二
(2)实验现象与结果分析
试管编号 气泡的多少
点燃的卫生香 检测
助燃性更强 _________
酶为生 活添姿 彩
酶是在研究动物对食物的消化时发现的。 长期以来，人们一直认为动物消化食物 吸收营养就像磨豆腐那样——把食物磨碎后 将营养过滤到体内，而不能滤过的残渣则形 成粪便排出去。而不认为在消化的过程中发 生了化学反应。
事实到底是不是这样呢？科学家做 了大量的实验对此进行探究！
一、酶的发现
过氧化氢在不同条件下的分解结果
酶和无机催化剂一样，并不改变化学平衡点的位置，只是 改变化学反应的速度，使化学反应更快地达到平衡点。
1.专一性：作用机制——锁钥学说（德.费舍尔）
底物与酶的反应基团皆需有特定的空间构象，如果有关基 团的位置改变，则不可能有结合反应发生。因此，酶对底 物就显专一性，同时也可以解释为什么酶变性后就不再具 ①酶拥有空的活性 有催化作用。 ②底物的形状与酶 底物 特定的空间 构象被破坏
1783年 斯帕兰扎尼（意大利） 胃里除物理性消化， 提出问题 还有化学性消化吗？
作出假设 胃内存在化学性消化
设计实验 验证假说
一、酶的发现
1783年 斯帕兰扎尼（意大利） 胃里除物理性消化， 提出问题 还有化学性消化吗？
作出假设 胃内存在化学性消化
设计实验 验证假说
得出结论 胃内有一种能消化肉的物质。
通过对酶的发现历程的了解能否总结出 酶的概念和化学本质呢？
一、酶的概念及本质
1、概念： ※ 酶是 活细胞产生的一类具有催化作用 的 有机物
来源 功能 绝大多数是蛋白质、少数是RNA
2、本质：
※
3．唾液中含有唾液淀粉酶，要验证唾液淀粉酶的化学本质 是蛋白质，请根据下列给出的实验材料完成实验设计：刚取 的唾液，已知蛋白液，双缩脲试剂及试管等用具。 组别 实验组 待测液 唾液 检验试剂 预期现象 结论
蛋白质
(3)酶的基本组成单位：氨基酸或核糖核苷酸。 (4)酶发挥作用的场所：无论在细胞内、细胞外、甚至体外， 只要条件允许，酶都可以发挥作用。 (5)酶只能催化已存在的化学反应。
1、大多数酶在水解过程中，通常能得到多 肽，最后能得到氨基酸，这说明 （ C ）
A.大多数酶是由活细胞产生的 B.大多数酶是生物催化剂
无关变量：除自变量外，实验过程中可能还会存在 可变 因素对实验结果造成_______ 影响 ，这些变 一些______ 量称为无关变量
探究点二
(3)实验中变量的控制
(自变量) 外，其他________________ 变量(无关变量) 都 ②在对照实验中，除了要观察的变量 ______________ 应当始终保持相同。结合上述概念，试着分析上述实验中的自变量、因变量、 无关变量，将序号填入下表。 遵循等量原则
区，准备接受底物 活性区 的活性区的形状一 致，底物与酶结合
产物
④产物离开活性区，酶再 次进入状态①，准备接受 另一个底物分子
③酶催化的化学反应
×
2．作用机制：
√
(1)酶催化反应时，酶分子能否与底物分子结合，取决于 酶分子的活性部位与底物分子在空间构象上是否对应。图 底物B 。 中能和酶结合的底物是_______ 水解 (2)图中物质C是___ 反应。 水 ，该反应属于________
探究点三
3．关于下图的叙述，不正确的是(
B )
A．X可能是酶 B．Z可能是酶 C．该图反映了酶的专一性 D．若表示两个氨基酸合成二肽的过程，则M是水
反应前后不变化是酶
2．作用机制： 反应前
反应后 没有 有、没有) (3)产物离开酶以后，酶的结构和性质_____( 可以 可以、不可以)重复利用。 变化，_____( (4)生物体内有成千上万的化学反应和相应的酶，生物体 合成量 和酶的____________ 催化作用效率来控制这些 通过控制酶的_______ 化学反应有序、高效地进行。
过氧化氢在自然条件下分解缓慢，让过氧化氢在加入新鲜的肝脏研磨 液(含过氧化氢酶)或者加入Fe3＋的不同条件下分解，通过观察溶液中 气泡 助燃 程度可以比较二者的催化效率。 ____数目和对卫生香的______
探究点二
2．实验材料 新鲜肝脏研磨液 ，体积分数为3%的过氧化氢溶液，质量分 质量分数为20%的___________________ FeCl3溶液 等。 数为3.5%的__________
• 体内
过氧化氢酶
2H2O2
2H2O+O2
各条件对化学反应所起的作用
归纳：各条件使反应加快的实质 加热： 提高分子的能量 3+ Fe ： 降低化学反应的活化能 酶： 更显著地降低化学反应的活化能
活化能： 分子从常态转变为 容易发生化学反应的活 跃状态所需要的能量
二、酶在细胞代而且与无 机催化剂相比较，生物催化剂酶有突出的优越 性—— 酶降低活化能的作用更显著，因而催化效率更高。