生物催化ppt
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高中生物人教版新课程标准必修《分子与细胞》生物催化剂——酶的特性PPT课件
高中生物人教版新课程标准必修《分 子与细 胞》生 物催化 剂—— 酶的特 性PPT课 件
酶的催化作用原理：降低了化学反应所需的活化能。
高中生物人教版新课程标准必修《分 子与细 胞》生 物催化 剂—— 酶的特 性PPT课 件
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6、实验中的变量分析
变量：在实验过程中可以变化的因素。
自变量：实验过程中可以人为改变的变量。 例如：加入的过氧化氢的量、滴入的催化剂的量。
因变量：随着自变量的变化而变化的变量。 例如：产生气泡的量、卫生香燃烧的情况
无关变量：除自变量外，实验过程中可能还会存在一些 可变因素，对实验结果造成影响，这些变量称为无关变 量。例如：温度能影响过氧化氢的分解（所以两支试管 所处的环境温度要一致）。
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•
• 二、酶的特点
（二）酶的催化具有专一 性
专一性:即一种酶只能催化一种化合物或者 一类化合物的化学反应。
原理：双缩脲试剂跟蛋白质反应会产生紫色络合物。
高中生物人教版新课程标准必修《分 子与细 胞》生 物催化 剂—— 酶的特 性PPT课 件
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组别Βιβλιοθήκη 待测液检验试 剂预期现象
结论
实 验1
唾液
双缩脲 试剂
出现紫色
__________
（三）酶的作用
——催化作用
酶如何发挥催化作用？
第六讲酶与生物催化
Enzyme Handbook， Thomas E Barman编， Vol I, Vol II 1969年。 Enzyme Handbook，Thomas E. Barman编 Supplement I, 1974年。
三、酶的分离、提纯及活力测定
（一）酶的分离提纯
1．选材 2．破碎细胞
3．抽提
4．去核酸、去多糖
辅基
小分子有机化合物 （B族维生素）
无机金属离子
酶蛋白作用： 决定催化反应的特异性 1.活性中心的组成成分； 缀合酶 金属离子作用： 2.连接酶与底物的桥梁；
3.维持酶的构象
辅助因子
辅酶或辅基的作用：起传递电子、原子和某 些基团的作用即决定反 应的类型
辅基：与酶蛋白结合牢固，不能用透析等简单方法与酶蛋 白分离的有机小分子。 辅酶：与酶蛋白结合不牢固，能用透析等简单方法与酶蛋 白分离的有机小分子。
在最适底物浓度时，每分钟或每秒钟每分子酶转换 底物的分子数。
（4）分子活性（molecular activity）
在最适底物浓度时，每分钟每分子酶转换底物的分子数。
（5）催化中心活性（catalytic center activity）
每分钟每一个催化中心所转换底物的分子数。
（二）酶活力的测定
1．测定酶活力时应注意几点
酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。 1961年国际酶单位（IU）: 在规定条件下，1分钟内转化1umol 底物或者底物中1umol有关基团所需的酶量，称为一个国际单 位（IU，又称U）。
1972年，Katal（简称Kat）单位: 在最适条件下，1秒钟能使1 摩尔底物转化的酶量。
酶活力 蛋白质浓度 比活力 总活力
沉淀
三、酶的分离、提纯及活力测定
（一）酶的分离提纯
1．选材 2．破碎细胞
3．抽提
4．去核酸、去多糖
辅基
小分子有机化合物 （B族维生素）
无机金属离子
酶蛋白作用： 决定催化反应的特异性 1.活性中心的组成成分； 缀合酶 金属离子作用： 2.连接酶与底物的桥梁；
3.维持酶的构象
辅助因子
辅酶或辅基的作用：起传递电子、原子和某 些基团的作用即决定反 应的类型
辅基：与酶蛋白结合牢固，不能用透析等简单方法与酶蛋 白分离的有机小分子。 辅酶：与酶蛋白结合不牢固，能用透析等简单方法与酶蛋 白分离的有机小分子。
在最适底物浓度时，每分钟或每秒钟每分子酶转换 底物的分子数。
（4）分子活性（molecular activity）
在最适底物浓度时，每分钟每分子酶转换底物的分子数。
（5）催化中心活性（catalytic center activity）
每分钟每一个催化中心所转换底物的分子数。
（二）酶活力的测定
1．测定酶活力时应注意几点
酶活力单位:用来表示酶活力大小的单位，通常用酶量来表示。 1961年国际酶单位（IU）: 在规定条件下，1分钟内转化1umol 底物或者底物中1umol有关基团所需的酶量，称为一个国际单 位（IU，又称U）。
1972年，Katal（简称Kat）单位: 在最适条件下，1秒钟能使1 摩尔底物转化的酶量。
酶活力 蛋白质浓度 比活力 总活力
沉淀
生物催化
编号的第二个数字
表示在类以下的大组.
• 氧化还原酶：表示氧化反应供体基团 的类型； • 转移酶：表示被转移基团的性质； • 水解酶：表示被水解键的类型； • 裂解酶：表示被裂解键的类型； • 异构酶：表示异构作用的类型； • 连接酶：表示生成键的类型.
编号的第三和第四个数字
• 编号的第三个数字：表示大组下面的 小组，各个数字在不同类别，不同大 组中都有不同的含义； • 编号的第四个数字：是小组中各种酶 的流水编号.
1.2 生物催化的产生与发展
远古时代：酒的酿造,饴糖的制作,豆类做酱
酵母发酵的产物, 是细胞内酶作用的结果
用麦曲含有的淀粉酶 将淀粉降解为麦芽糖
在霉菌蛋白酶作用下,豆类蛋白质水解 得豆酱和豆鼓,压榨后制得酱油
• 1878年,Kuhne第一次提出 “酶”(Enzyme)的概念,意为“在酵母 中”(in yeast); • 1894年,Emil Fischer发现了酶对底物 (酶作用的物质)的专一性现象,提出了 “锁和钥匙”模型; • 酶晶体的获得,才认识到酶是蛋白质,是 由酰胺键连接的氨基酸组成; • 1926年,Sumner从刀豆中得到脲酶结晶, 催化尿素水解,产生CO2和NH3.
现 状
• 1996年生物催化剂已占世界催化剂90 亿美元市场的11%; • 美国EBC成功开发了一种生物脱硫的新 工艺; • 我国:生物催化丙烯腈制丙烯酰胺、有 机废水发酵法制氢技术、生物发酵法 制造甘油已建成投产或通过中试验证.
内 容
• • • • • • • • • • • 酶的结构和分类 酶的分离与纯化 酶活力测定 酶作用动力学 酶的抑制作用 pH值和温度对酶作用的影响 酶的作用机制 应用酶学 酶法制备L-氨基酸 生物催化反应器 生物有机化学与生物催化
生物催化剂 ppt课件
ppt课件 12
在食品工业中的应用
在食品工业中可以用来降低粘度、提高抽职效率(或 分离效率)、增香、实现生物转化等。在这些应用方 面也同样推广着固定酶技术， 目前世界上规模最大 的固定酶工艺就是用固定化葡萄糖异构酶以葡萄糖 为原料生产果糖糖浆。具体方法是将葡萄糖异构酶 固定在二乙胺乙基纤维素上，异构化条件是温度为 20℃，PH为6—9。这种固定酶的活力可达90％ ， 并且如果酶的皤性降低可加入新酶使之再生。
ppt课件 9
生物催化剂的来源
目前，少数生物催化剂是从动物肝脏或植物 中提取的，多数 来自于微生物细胞。除真核生物。 和单细胞酵母(如从南极 假丝酵母中得到了高效脂肪酶CalB)外，原核微生物是生物 催化剂的主要来源。由于原核微生物(细菌和古生菌)是地球 上出现最早和数量最多的生命形态，经历了漫长的演变后， 许多微生物为适应“恶劣”环境而具有了非常高的耐受性， 从而可从中得到大量高性能的生物催化剂。现在，虽然微生 物培养也有其局限性，如很多生物体用当前技术还无法进行 培养，但通过微生物培养来获得生物催化剂仍是最普通和最 有效的方法。这是因为微生物培养能加速生物体的新陈代谢 而增加其数量，为以后的高通量筛选提供了有利条件。
ppt课件 19
生物催化剂应用于酰胺的合成及 水解反应
一
酰胺和肽的合成 酶催化反应在青霉索和头孢菌素的酰胺键生 成中，起着极为重要的作用。例如在酶的作 用下，7一氨基去乙酰氧基头孢菌素酸(7一 ADAc)和D一苯基甘氮酸可以转变为头孢菌素。
ppt课件
20
当底物分子含有多种不同反应能力的官能团 时，若想得到单一的目标产物．选用酶作催 化剂是最佳的，例如天冬门酰胺的合成
ppt课件 17
ppt课件
在食品工业中的应用
在食品工业中可以用来降低粘度、提高抽职效率(或 分离效率)、增香、实现生物转化等。在这些应用方 面也同样推广着固定酶技术， 目前世界上规模最大 的固定酶工艺就是用固定化葡萄糖异构酶以葡萄糖 为原料生产果糖糖浆。具体方法是将葡萄糖异构酶 固定在二乙胺乙基纤维素上，异构化条件是温度为 20℃，PH为6—9。这种固定酶的活力可达90％ ， 并且如果酶的皤性降低可加入新酶使之再生。
ppt课件 9
生物催化剂的来源
目前，少数生物催化剂是从动物肝脏或植物 中提取的，多数 来自于微生物细胞。除真核生物。 和单细胞酵母(如从南极 假丝酵母中得到了高效脂肪酶CalB)外，原核微生物是生物 催化剂的主要来源。由于原核微生物(细菌和古生菌)是地球 上出现最早和数量最多的生命形态，经历了漫长的演变后， 许多微生物为适应“恶劣”环境而具有了非常高的耐受性， 从而可从中得到大量高性能的生物催化剂。现在，虽然微生 物培养也有其局限性，如很多生物体用当前技术还无法进行 培养，但通过微生物培养来获得生物催化剂仍是最普通和最 有效的方法。这是因为微生物培养能加速生物体的新陈代谢 而增加其数量，为以后的高通量筛选提供了有利条件。
ppt课件 19
生物催化剂应用于酰胺的合成及 水解反应
一
酰胺和肽的合成 酶催化反应在青霉索和头孢菌素的酰胺键生 成中，起着极为重要的作用。例如在酶的作 用下，7一氨基去乙酰氧基头孢菌素酸(7一 ADAc)和D一苯基甘氮酸可以转变为头孢菌素。
ppt课件
20
当底物分子含有多种不同反应能力的官能团 时，若想得到单一的目标产物．选用酶作催 化剂是最佳的，例如天冬门酰胺的合成
ppt课件 17
ppt课件
《催化作用原理》课件
要点二
详细描述
智能催化与人工酶是未来催化科学与技术的重要发展方向 。通过结合智能技术和生物酶的催化机制，设计具有优异 性能的智能催化剂和人工酶。这将有助于解决一些传统催 化方法难以解决的问题，提高催化反应的效率和选择性。
感谢您的观看
THANKS
详细描述
通过建立动力学模型，可以定量描述反应速 率与反应物浓度、温度等参数之间的关系。 这有助于优化反应条件，提高催化效率。
总结词
反应机理研究方法是探索催化反应如何 发生的重要手段，对于催化剂设计和性
能改进具有指导意义。
详细描述
常用的反应机理研究方法包括同位素示踪法、中间体捕获和红外光谱等。这些方法有助于揭示反应过程中的关键 步骤和中间产物，为催化剂的优化提供理论支持。
催化剂的选择性
总结词
催化剂的选择性是指催化剂对反应物转化为目标产物的选择性，即目标产物在所有产物 中的比例。
详细描述
催化剂的选择性对工业催化过程至关重要，可以提高目标产物的产率和纯度，降低副产 物的生成。影响催化剂选择性的因素包括催化剂的组成、结构、表面性质以及反应条件
等。
催化剂失活与再生
总结词
化工生产中的催化过程
乙烯的合成
通过催化剂的作用，将乙醇转化 为乙烯，是化工生产中重要的原
料。
丙烯腈的合成
通过催化剂的作用，将丙烯和氨转 化为丙烯腈，是重要的合成材料。
苯酚的合成
通过催化剂的作用，将苯和甲醛转 化为苯酚，是重要的化工原料。
环境治理中的催化过程
汽车尾气的催化转化
通过催化剂的作用，将汽车尾气中的有害物质转化为无害物质， 降低空气污染。
03
催化剂的活性与选择性
催化剂的活性
生物催化剂(Biocatalysts
（二）多数酶具有相对特异性
多数酶可对一类化合物或一种化学键起催 化作用， 化作用，这种对底物分子不太严格的选择性称 为相对特异性（ 为相对特异性（relative specificity）。 ）。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 脂肪酶不仅水解脂肪，也可水解简单的酯。 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（ 胰蛋白酶水解由碱性氨基酸（精氨酸和赖 氨酸）的羧基所形成的肽键。 氨酸）的羧基所形成的肽键。
生物催化剂的发展
弄清自然界在亿万年进化过程中巧妙设 计的各种酶作用机理， 计的各种酶作用机理，不仅能揭开生物催化 过程的奥秒，也能为人类利用其中某些原理 过程的奥秒， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 来研究开发新型高效催化剂奠定科学基础， 并带动催化的边缘学科──光助催化 光助催化、 并带动催化的边缘学科 光助催化、电催 化和光电催化──的发展 的发展。 化和光电催化 的发展。
酶相关会议
Gordon Research Conferences--enzyme （/programs.aspx?year=2010&program=enzymes） 65th Harden - Enzymes: Nature's molecular machines （/TabID/379/MeetingNo/65hdn/view/Programme /default.aspx） First Southeast Enzyme Conference（/sec/） Texas Enzyme Mechanism Conference （/pharmacy/texasenzyme） XXVIII Midwest Enzyme Chemistry Conference （/research/MECC/index.html） 第十一届中日韩酶工程学术研讨会 （/html/xuehuitongzhi/20100512/508.html） Enzyme Engineering XX Conference （http://www.certh.gr/dat/EC7A5567/file.pdf） 22nd Enzyme Mechanisms Conference （/22emc/） Midwest Enzyme Chemistry Conference （ /seminars/MECC/index.html） Novel Enzymes 2010 （/biocatalysis/novelenzymes2010/programme.sht ml）
2022-2023学年浙科版(2019)必修一 3-2酶是生物催化剂 课件(36张)
C.将5、6试管转入37 ℃水浴锅中，气泡产生速度相同
D.反应结束后3、4试管中产生的气体量相等
考点一
考点二
考点三
@《创新设计》
实验三、探究pH对过氧化氢酶的影响 （1）实验原理 肝脏中的H2O2酶能将H2O2催化分解成H2O和O2。用不同的 pH缓冲液 处 理 H2O2 酶 和H2O2，收集O2的产生量，比较在不同pH下H2O2酶的催化活性 。
考点一
考点二
考点三
@《创新设计》
①取上图装置，向反应小室加入 适量的 H2O2溶液和
的p缓H5冲.0液。
②将 大小相同 的8片滤纸片放在新鲜肝匀浆中浸泡1 min，然后取其中
2片贴
到反应小室上侧内壁。
③
翻转
反应小室，适宜时间后，读取量筒水平面刻度并记录。
④反复冲洗小室， 重复上述 实验，测量pH6.0，pH7.0，pH 8.0下H2O2在酶催化下
一、酶的发现史
• 巴斯德 微生物学家 • 证实发酵过程酒精产量与活酵母菌的繁殖量成正比，
认为酒精发酵是酵母菌代谢活动的结果， • 主要强调细胞的整体作用。
• 李比希 化学家 • 认为发酵仅仅是一种化学反应， • 与酵母菌的活动无关， • 最多只需要酵母菌中某种物质的参与而已。
一、酶的发现史
• 1897年，化学家毕希纳 • 过程： • 酵母细胞研磨→加水搅拌→加压过滤 • →无细胞的酵母汁→加入葡萄糖 • 现象： • 冒出气泡 • 结论： • 促使酒精发酵的是酵母中的某种物质， • 而不是酵母菌本身。
水浴加热
沸水浴2-3分钟
实验结果
无现象 无现象 红黄色 无现象 无现象 红黄色
实验结论：淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解。
生物化学---酶催化作用的特点PPT课件
NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
第六讲 典型生物催化的反应-C-C生成
2
HO R1
CN
R
R2
NC R1
OH
S
H
R1
R2
e.e./%(R)
R1
R2
e.e./%(R)
Ph2-furyln-C3H7n-C5H11t-Bu-
H
H H H H
Type I
Donor O HO O OP OP
Acceptor O R O CO2H R O R O H R H H R
Product OH
* *
O OP
II
or CO2H O
OH
*
OH
O CO2 H
R OH
*
O H CO2H
III H H2 N CO2H R H
OH
* *
IV
R
NH2
OH 3
OH O R rac H + O OH HO2 C transketolase CO2 R
OH O S H + OH 3 O OH
R
4
R=H, CH3, CH2CH3, CH2OH, CH2N3, CH2 -CN, CH2-OP, Ph-CH2-O-CH2, Et-S-CH2, HS-CH2, F-CH2
CO2Et baker's yeast R [DH] HO CF3
CO2Et
R
CF3
R
R
O
R=H, CH3
CF3
O
e.e. 72-79% O
水解酶催化的M加成反应
CF3 CF3 CO2H + Enz-OH Nu
*
CO2 H +H2O
CF3 O-Enz
CF3 + NuH Nu O-Enz * O
HO R1
CN
R
R2
NC R1
OH
S
H
R1
R2
e.e./%(R)
R1
R2
e.e./%(R)
Ph2-furyln-C3H7n-C5H11t-Bu-
H
H H H H
Type I
Donor O HO O OP OP
Acceptor O R O CO2H R O R O H R H H R
Product OH
* *
O OP
II
or CO2H O
OH
*
OH
O CO2 H
R OH
*
O H CO2H
III H H2 N CO2H R H
OH
* *
IV
R
NH2
OH 3
OH O R rac H + O OH HO2 C transketolase CO2 R
OH O S H + OH 3 O OH
R
4
R=H, CH3, CH2CH3, CH2OH, CH2N3, CH2 -CN, CH2-OP, Ph-CH2-O-CH2, Et-S-CH2, HS-CH2, F-CH2
CO2Et baker's yeast R [DH] HO CF3
CO2Et
R
CF3
R
R
O
R=H, CH3
CF3
O
e.e. 72-79% O
水解酶催化的M加成反应
CF3 CF3 CO2H + Enz-OH Nu
*
CO2 H +H2O
CF3 O-Enz
CF3 + NuH Nu O-Enz * O
生物催化 绪论专选课件
A
A'
差向异构酶、顺反异构 酶、酮醛异构酶
6
合成酶类(连接酶类)
ATP
(ligase)
A＋B
ADP＋Pi 羧化酶、氨酰-tRNA合
AB 成酶、天冬酰胺合成酶
酶的活性中心
酶的活性中心: 酶分子上能与底物特异地结合并起 催化作用的具有特定空间结构的区域
活性中心
结合基团 催化基团 调控基团
中心内必需基团 中心外必需基团
它的特点是高效性、高选择性和低污染。世界经 合组织(OECD)指出：“生物催化技术是工业可持续 发展最有希望的技术”。
当前，如何利用微生物的丰富酶系和基因资 源将地球表面富余的、可以再生的大量木质 纤维素原料有效地转化为人类社会有用的生 物质能源和生物基化学品及材料，便成为新 一代工业生物技术研究的热门课题。
生物催化与化学工程
➢化学工程注重反应及其过程性， 研究传质、传热、传动现象 ➢酶反应工程的主要目标是在高 化学选择性和高对映选择性条件 下，实现高底物转化率的高时空 产率 ➢酶催化反应中存在底物扩散、 抑制、反应器设计等问题，其解 决需要参考化学工程的理论
S
Ks
S
E
P
Kp
P
2.生物催化的基本概念
生物催化 绪论
内容提要
1. 生物催化的学科基础 2. 生物催化的基本概念 3. 生物催化的技术特点 4. 生物催化的由来和发展
以化学催化为核心的 基础物质加工业面临潜在的危机
(1）资源危机：化石资源－不可再生资源 (2）能源危机：化石燃料－不可再生能源 (3）环境危机：三废排放－环 境 污 染
生物催化与生物转化是解决 物质加工危机的有效途径之一
➢酶的分类及命名 ➢酶催化的机理 ➢酶活力的测定要领
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酶的作用特点
⑴ 酶对环境条件的敏感性：酶易失活，要求的反应 条件温和，对环境条件敏感。
固氮酶
N2+6H++6e 常温、常压 2NH3
Fe N2+3H2 500℃,300大气压2NH3
酶的作用特点
(2) 酶催化的高效性：酶具有极高的催化效率。 相同条件下，以分子比表示： 酶（V）高于无酶（V）108 ～1020 倍 酶（V）高于普通催化剂（V）107 ～1013 倍
几何异构 专一性
光学异构 专一性
酶专一性类型
结构专一性——酶对所催化的分子（底物，Substrate）化 学结构的特殊要求和选择。
绝对专一性——指某些酶对底物有绝对严格的要求，
即一种酶只能催化一种特定的底物进行反应 。
O=C
NH2
+ NH2
H2O
脲酶
NH3 + CO2
O=C NH2 NHCl
O=C NH2 NHCH3
LOGO
生物催化
Contents
1
生物催化的概述
2
生物催化的作用机制
3
生物催化的应用
4
发展前景与展望
2
生物催化的定义
WHAT IS biocatalysis? 什么是生物催化？
生物催化（ biocatalysis ）是利用生物 催化剂(主要是酶或微生物)来改变(通常是加快) 化学反应速度的作用。
2 3
19
“三点结合”催化理论
认为酶与底物的结合处至少有三个点，只有在完全结 合情况下，不对称催化作用才能实现。
2 3
20
生物催化酶的类别
水解酶 氧化还原酶
转移酶
生生物物催催化化酶酶
异构酶 裂合酶 合成酶
复合酶
21
水解酶 hydrolБайду номын сангаасse
❖ 水解酶催化底物的加水分解反应。 ❖ 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 ❖ 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
O
NH2
异构酶 Isomerase
❖ 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内 基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
CH2OH O OH
OH OH
OH
CH2OH
CH2OH
O OH
OH OH
裂合酶 Lyase
❖ 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键 的反应及其逆反应。
❖ 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 ❖ 例如， 延胡索酸裂合酶催化的反应。
1926年 Sumner首 次从刀豆 中提出脲 酶结晶。
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生物催化的产生与发展
1930年 Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳 蛋白酶的结晶。
J.B.Sumner
J.H.Northrop
证明了酶是蛋白质
生物催化的产生与发展
某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶）
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
Emil Fisher(1890)提出： 将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙，底物
能专一性地插入到2酶的活性中心。 3
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诱导契合学说（induced fit hypothesis）
Koshland(1958)提出: 酶的活性中心在结构上具柔性，当底物接近活性中心时，可诱导酶 蛋白构象发生变化，使酶活性中心有关的基团正确排列和定向，使 酶与底物契合而结合成中间产物，引起催化反应进行。
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生物催化的产生与发展
酵母发酵的产物,是细 胞内酶作用的结果
饴糖的制作
酒的酝酿
远古时代
用麦曲含有的淀粉酶 将淀粉降解为麦芽糖
豆类做酱
在霉菌蛋白酶作用下,豆类蛋白质水解 得豆酱和豆鼓,压榨后制得酱油
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生物催化的产生与发展
1857年 Pasteur提出 酒精发酵是 酵母细胞活 动的结果。
1897年 Buchner兄 弟证明不含 细胞的酵母 汁也能进行 乙醇发酵。
⑶ 酶作用的高度专一性
酶的专一性（特异性）——指酶对所催化的底物有严 格的选择性，对所催化的反应类型有严格的规定性， 一种酶在一定条件下只能催化一种或一类结构相似的 底物进行某种类型反应的特性。
酶专一性类型
绝对 专一性
酶专一性 类型
结构 专一性
相对 专一性
基团 专一性（族专一性）
键专一性
立体异构 专一性
立体异构专一性——指酶对催化底物的立体结构有高度 选择性。即一 种酶只能作用于底物立体异构中的一种
➢几何异构专一性 延胡索酸酶：作用于反式的丁烯二酸
COOH CH2 + FAD CH2 COOH
HOOC H
SDH
C + FADH2
C
H COOH
酶作用专一性机制
锁钥学说（Lock and key theory)：
酶专一性类型
相对专一性——指酶能催化结构相似的一类底物进行反 应。或要求有一定的化学键及键两端的原子基团；或仅 要求一定的化学键。 ➢ 键专一性：酯酶对脂肪的水解作用
➢ 基团专一性：胰蛋白酶对肽链的作用
Aa1－Aa2－Aa3－Aa4－Aa5－Aa6－Aa7－Aa8-
Aa4 = Lys
酶专一性类型
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生物催化剂的分类
克隆酶、遗传修饰酶
蛋白质类： Enzyme 蛋白质工程新酶
(天然酶、生物工程酶)
生物催化剂 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme
Biocatalyst 模拟生物催化剂 核酶
……
脱氧核酶
Enzyme(酶)－－是一类由活细胞产生的，对其特有底物具有高 效催化作用的蛋白质
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
2人共同获1989年诺贝尔化学奖。
生物催化剂的来源
8% 4%
2
3
88%
微生物 动物 植物
目前，少数生物催化剂是从动物肝脏或植物中提取的，多数 来自于微生物细胞。除真核生物和单细胞酵母外，原核微生物是 生物催化剂的主要来源。
CH3CCOOH NADH H+ O
转移酶 Transferase
❖ 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或 原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
氧化还原酶 Oxidoreductase
❖ 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 ❖ 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 ❖ 如乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+ OH