《有机化学》氨基酸
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质
有机化学基础知识点氨基酸与蛋白质的结构与性质有机化学基础知识点：氨基酸与蛋白质的结构与性质在有机化学中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位。
了解氨基酸的结构和性质对于深入理解蛋白质的功能和作用至关重要。
本文将介绍氨基酸的基本结构、分类以及蛋白质的结构和性质。
一、氨基酸的基本结构氨基酸是由一个氨基基团(-NH2)、一个羧酸基团(-COOH)和一个侧链基团(R)组成的。
氨基酸的碳原子上还有一个氢原子和一个与侧链基团连接的碳原子，即α碳原子。
氨基酸的侧链基团可以是不同的有机基团，决定了氨基酸的性质和功能。
根据侧链基团的性质，氨基酸可分为以下几类：1. 构成氨基酸主链的非极性氨基酸，如甘氨酸、丙氨酸等。
它们的侧链基团都是非极性的烷基或芳香烃基，不带电荷。
2. 构成氨基酸主链的极性氨基酸，如天冬酰胺酸、谷氨酸等。
它们的侧链基团含有极性官能团，具有某种电荷。
3. 构成氨基酸主链的带电氨基酸，如赖氨酸、精氨酸等。
它们的侧链基团带正电荷，在生物体内具有重要的生理功能。
此外，还有一些特殊的氨基酸，如脯氨酸、半胱氨酸等，它们在氨基酸的结构中具有特殊的官能团或化学键，参与了许多重要的生物反应。
二、蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽链组成，每个多肽链由多个氨基酸残基以肽键相连而成。
多肽链的折叠和空间排布决定了蛋白质的功能和性质。
1. 一级结构：指多肽链上氨基酸残基的线性排列顺序。
氨基酸之间通过肽键连接，多肽链的N端和C端分别指代氨基末端和羧基末端。
2. 二级结构：指蛋白质中多肽链的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠，它们是由氢键相互作用所稳定的。
3. 三级结构：指整个多肽链的三维空间结构。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元通过各种非共价键相互作用而形成。
4. 四级结构：指多肽链与多肽链之间的空间排布和相互作用。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互连接而形成更复杂的蛋白质结构。
蛋白质的结构多种多样，不同的结构决定了不同的功能。
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子，它具有特殊的分子结构和多种性质。
本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。
一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基（NH2）、一个羧基（COOH）、一个带有特定侧链的碳原子组成。
其中，碳原子与氨基和羧基相连，形成一个称为α-碳的中心原子。
氨基酸的侧链（R基团）可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等，这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征，可以将其分为以下几类：1. 脂溶性氨基酸：侧链为非极性的疏水性基团，如甲基（Alanine），苯基（Phenylalanine）等；2. 极性氨基酸：侧链含有氢键形成原子，具有一定的亲水性，如羟基（Serine），酸基（Aspartic acid）等；3. 硫氨基酸：侧链含有硫原子，具有特殊的性质，如半胱氨酸（Cysteine）；4. 离子型氨基酸：侧链带有正电荷或负电荷，如精氨酸（Arginine），谷氨酸（Glutamic acid）等。
三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质：1. 生理性质：氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元，参与细胞代谢和生命活动的调控。
其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸，必须从外部食物中摄入。
2. 光学性质：氨基酸的α-碳上存在手性中心，可以分为D-型和L-型两种异构体。
天然氨基酸大部分为L-型，而工业合成的氨基酸多为D-型。
3. 缔合性质：氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合，形成肽键和蛋白质。
这个过程称为蛋白质的合成。
4. 缓冲性质：氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子，并能维持生物体内pH的稳定。
5. 亲水性和疏水性：由于氨基酸的不同侧链，其溶解度和溶液中的行为也会不同，包括溶解度、水合作用等。
四、应用举例1. 蛋白质合成：氨基酸是构成蛋白质的基本单元，了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
有机化学基础知识氨基酸的合成和反应
有机化学基础知识氨基酸的合成和反应有机化学基础知识——氨基酸的合成和反应氨基酸是构成蛋白质的基本单元，对于理解生命活动的基础过程和分子结构具有重要意义。
本文将介绍氨基酸的合成和反应，帮助读者进一步了解有机化学中的氨基酸相关知识。
一、氨基酸的合成氨基酸可以通过多种途径合成，其中最主要的方法有以下几种：1. 斯特莱克合成法斯特莱克合成法是合成α-氨基酸的一种常用方法。
这种方法以碳酸和胺为原料，在存在催化剂的条件下，发生酰胺的羰基活化，得到氨基酸。
2. 格布斯合成法格布斯合成法是一种通过氨基酸的脱水缩合反应合成新的氨基酸的方法。
该方法通过两个不同的氨基酸分子间的羧基和氨基的反应，生成新的氨基酸，反应需要在酸性条件下进行。
3. 氨基化合物的合成此外，还可以通过合成氨基化合物，再将其转化为氨基酸。
例如，通过胺与酸酐反应生成酰化胺，再通过水解反应将酰化胺转化为相应的氨基酸。
二、氨基酸的反应氨基酸在有机化学中具有丰富的反应性，主要表现在以下几个方面：1. 缩合反应氨基酸的缩合反应是指多个氨基酸在酸性或碱性条件下，通过酯键或酰胺键的形成缩合为多肽。
这种反应在生物体内形成蛋白质的过程中尤为重要。
2. 氨化反应氨基酸可以与氨基化合物反应，发生氨化反应生成新的氨基酸衍生物。
这种反应可通过调整反应条件和反应物的选择，实现氨基酸结构的改变和扩展。
3. 酸碱性反应氨基酸中的氨基和羧基具有酸碱特性，可发生与酸或碱的反应，形成相应的盐类。
当氨基酸在碱性溶液中时，氨基接受H+生成氨离子，氨离子极易溶解于水中。
4. 氧化还原反应氨基酸中的羧基和氨基都可以参与氧化还原反应。
例如，氨基酸的羧基可以被氧化生成相应的羧酸，而氨基则可以被还原生成相应的胺。
三、氨基酸的应用氨基酸作为生物体内重要的生物分子，在医药、食品、化妆品等领域具有广泛的应用价值。
1. 医药领域氨基酸作为药物的原料，可以合成多种药物，如抗生素、抗肿瘤药物等。
此外，氨基酸还可以作为体外代谢工程和靶向药物传递的载体。
有机化学a2教学课件第十八章 氨基酸、多肽、蛋白质和核酸10.ppt
C3H 对 甲 苯 磺 酸
C3H
3 侧链的保护
巯基经常用苯甲基保护，保护基可以在钠、液氨作用下除去。
例如：
HC S2H 上保护基
CH2SCH2C6H5
C 6H 5C2C H+ l Z N H C H C O OR ZNHCHCOOR
4、 接肽的方法
因为羧基活性差，使之变为活性酸酐、活泼酯 等反应，或加去水剂、催化剂。
不同的氨基酸有不同的等电点，所以可以通过测定氨基 酸的等电点来鉴别氨基酸。
中性氨基酸的等电点：pH=6.2~6.8 酸性氨基酸的等电点：pH=2.8~3.2 碱性氨基酸的等电点：pH=7.6~10.8
2、 与茚三酮的反应
O O
O
O OH
OH
O
茚
茚三酮
水合茚三酮
凡是有游离氨基的氨基酸都可以和茚三酮发生呈紫色的反应。 是鉴别氨基酸的最简便、最常用的反应。
O
O
C6H5CH2OCCl (CH3)3COC-
Benzoxycarbonyl （简写Z）
t-Butoxycarbonyl 简写BOC
还有乙酰基
2、 羧基的保护
羧基常通过酯化反应变成甲酯、乙酯、叔丁酯、苄酯进行保护.
H 3N +CHC - C 6 O H 5CO 2H OH H 2NCHC 2C 6O H 5OC
NC ==N
缩合剂：二环己基碳二亚胺 DCC
五 、 多肽结构的测定
基本问题
由哪些氨基酸组成的，每种有多少个？ 这些氨基酸按照什么次序结合成肽键？
测定肽或蛋白质的一级结构需要进行下面几项工作：
一 测定分子中是否存在二硫键
二 检测氨基酸的组成及其相对比例
氨基酸分类
氨基酸分类氨基酸是有机化学中构成蛋白质的重要单体。
氨基酸是由一个氨基核心结构和一个羧基组成的有机酸，因此它也可以称为“氨基酸”。
它们具有不同的特性，可以提供蛋白质所需的结构和功能。
2、氨基酸特点氨基酸主要有二种特性，一种是构建蛋白质结构，另一种是调节细胞活动。
氨基酸是有机化学中最重要的结构性单位，它们可以用来组装多肽或多肽链，从而组成蛋白质。
同时，氨基酸也可以作为信使，来调节细胞内的各种活动。
3、氨基酸分类根据氨基酸的特性，将它们分为不同的类别。
主要有以下几种：（1）核酸氨基酸。
它们是大分子量的氨基酸，可以用来结构构建蛋白质，从而调节细胞的活动。
它们包括苯丙氨酸（Phe），苏氨酸（Ser），色氨酸（Tyr），缬氨酸（Val），异亮氨酸（Ile），丙氨酸（Ala），甲硫氨酸（Met），脯氨酸（Pro），苏氨酸（Thr），缬氨酸（Glu），异亮氨酸（Leu），甘氨酸（Gly）和酪氨酸（Trp）。
（2）非核酸氨基酸。
它们是小分子量的氨基酸，其作用是调节细胞内的信使物质。
它们包括丙二酰胺（Acetyl），乙酰胆碱（ACh），脱氢胆碱（DHT），乙烯胺（EA），乙酰谷氨酰胺（GABA），甘氧谷氨酰胺（Glycine），谷氨酸（Glutamate），甘氨酸（Glutamine），谷氨酸（Serine），丝氨酸（Threonine），精氨酸（Tyrosine），组氨酸（Cysteine）和组氨酸（Methionine）。
4、氨基酸的重要性氨基酸非常重要，它构成了蛋白质的主要结构元素，并可以调节细胞的活动。
此外，氨基酸还可以用作药物的靶点，对抗某些疾病，有效地控制病原体的增殖和致病力。
5、总结氨基酸是有机化学的主要组成部分，是构建蛋白质的关键单位。
它们可以构成蛋白质，调节细胞活动，也可以作为药物的靶点，有效地抑制病原体的增殖和致病能力。
有机化学氨基酸分析
有机化学氨基酸分析氨基酸是生物体中重要的有机化合物之一，它具有结构多样性和功能多样性，广泛参与生物体内的代谢过程和各种生物学功能。
因此，研究和分析氨基酸在生物体内的存在和含量是生物化学和生物医学领域的重要课题之一氨基酸普遍具有两个基团：氨基基团和羧基基团。
氨基基团(-NH2)能够与酸性物质发生酸碱反应，而羧基基团(-COOH)可以与碱性物质反应。
因此，氨基酸可以在不同的pH环境下呈现出不同的离子化状态。
氨基酸分析的方法有很多种，其中最常用的方法是色谱法。
色谱法是基于物质在固定相和流动相之间相互分配过程的一种分离和测定方法。
氨基酸分析常用的色谱法有气相色谱法(GC)和高效液相色谱法(HPLC)。
气相色谱法是通过将氨基酸样品蒸发成气体态后，通过柱子分离各个氨基酸，并通过检测器进行定量测定。
GC法的优点是分离效果好、分析速度快，但需要样品具有较好的挥发性。
对于挥发性较低的氨基酸，通常需要先进行酸水解或酶解处理。
高效液相色谱法是通过将氨基酸溶解在流动相中，通过柱子分离各个氨基酸，并通过检测器进行定量测定。
HPLC法与GC法相比，对样品要求较低，适用范围更广。
HPLC法可以在较低的温度下进行分析，避免了氨基酸的热解和挥发损失。
除了色谱法外，还可以使用质谱法进行氨基酸分析。
质谱法是通过将氨基酸样品蒸发成气体态后，通过质谱仪进行分析。
质谱法的优点是分辨率高、灵敏度高，可以分析低浓度的氨基酸。
质谱法可以通过离子反应进行定量测定。
此外，还可以使用光谱法进行氨基酸分析。
光谱法是利用物质吸收、发射或散射光的特性进行分析的一种方法。
氨基酸中苯环的吸收或蛋白质中色氨酸的荧光可以用于氨基酸的分析。
在氨基酸分析中，常常需要先进行衍生化反应，将氨基酸转化为稳定的衍生物，提高其检测灵敏度和分离效果。
常用的衍生反应有酸衍生、酯化、取代反应等。
总结起来，氨基酸的分析方法有色谱法、质谱法和光谱法等。
这些方法各有特点，可以选择合适的方法根据不同的需要进行分析。
有机化学氨基酸
氨基酸、多肽与蛋白质
Ⅰ、氨基酸
一、结构、分类和命名
1、结构：分子中含有氨基和羧基
R
H C NH2 COOH
2、分类：
（1）根据氨基与羧基的位置分类
H R C NH2 COOH
R
CH NH2
CH2 COOH
CH2 NH2
CH2
CH2 COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
γ-氨基酸
中性氨基酸
（2） 碱性氨基酸
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程 和血栓形成的中心酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的 Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维蛋白相互作用会进一 步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白 原识别部位结合,拮抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N 末端核心结构域通过和凝血酶的活性部位结合而抑制它的催 化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝 素。因此被认为是2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。 全球约有20亿美元市场销售量。
+
O
C O
内盐（偶极离子或两性离子）
-
+
HC l
RCH
+
COOH
+
Cl
NH3
有机化学氨基酸分析
有机化学氨基酸分析1.色谱法色谱法是一种广泛使用的氨基酸分析方法，主要包括气相色谱法（GC）和液相色谱法（LC）。
气相色谱法：气相色谱法主要适用于描绘和鉴定原料氨基酸的种类、含量和结构等信息。
在该方法中，氨基酸样品首先通过酸水解生成对应的酸，然后酸再经甲醇酯化生成甲酯化酸。
最后通过气相色谱分离并检测酸甲酯化物。
液相色谱法：液相色谱法主要适用于定量分析氨基酸含量。
液相色谱法将氨基酸样品进行衍生化反应，如酰氯化反应或酸酐酯化反应，生成稳定的色氨酸酰胺衍生物，然后分离并检测各个衍生物。
2.光谱法主要包括紫外-可见吸收光谱法、红外光谱法和核磁共振光谱法等。
这些方法可以用于研究和确定氨基酸的结构和功能。
紫外-可见吸收光谱法：氨基酸溶液在特定波长范围内对紫外或可见光的吸收程度可以用来定量分析氨基酸的含量。
红外光谱法：红外光谱法可以用来研究氨基酸分子中的官能团和结构信息。
核磁共振光谱法：核磁共振光谱法可以提供关于氨基酸分子中原子的化学位移和耦合常数等信息。
3.电化学法电化学法主要包括电位滴定法和电化学发光法。
电位滴定法：通过测定氨基酸溶液的电化学行为，如氧化还原电位的变化，可以定量分析氨基酸的含量和测定其在酸碱条件下的酸解离常数。
电化学发光法：氨基酸在特定条件下通过电化学反应发光，凭借发光的强度可以定量分析氨基酸的浓度。
4.质谱法质谱法主要包括质子化时间飞行质谱法（PIT-TOFMS）和质子化辅助激光解吸电离质谱法（PALDIMS）等。
质子化时间飞行质谱法：PIT-TOFMS可以在非常短的时间内通过氨基酸分析样品中的氨基酸类型和含量。
该方法的优势在于可以同时测定样品中的多种氨基酸。
质子化辅助激光解吸电离质谱法：PALDIMS利用激光对氨基酸样品进行解离和电离，然后通过质谱仪进行质量分析。
该方法可以提供对氨基酸的结构、组成和含量等信息。
综上所述，有机化学氨基酸分析方法包括色谱法、光谱法、电化学法和质谱法等。
这些方法可以用于氨基酸的种类、含量、结构和功能的研究和分析。
有机化学第15章氨基酸多肽与蛋白质
H+ 水解 105oC
NHCH 2 CN H C H C NHCHCOH CH 3 CH 2 C 6 H 5 NO 2
DNFB-Gly-Ala-Phe
O O 2N NH CH 2 COH NO 2 O O + H 2 N CHC O H + H 2 NC HCOH CH 3 CH 2 C 6 H 5
甜菜碱
存在于多种蛋白性的动物保护组织（如毛发、角、指甲）中，通过氧化还 NH 2 原而相互转化。
-2 H 2 H SC H 2C H C O O H 2H NH2 SC H 2C H C O O H NH 2 SC H 2C H C H 2O O H
半胱氨酸
胱氨酸
3. 色氨酸
N H
C H 2C H C O O H NH2
R CH NH2 CH2 COOH R CH CH COOH
β-氨基酸受热失氨形成α， β-不饱和酸
R CH NH2 CH 2 C H 2CO O H R HC HN
H2 C CH2 + H O 2 C O
γ -氨基酸受热分子内氨基与羧基失水形成内酰胺（五元环内酰胺）
H2 C R CH NH2 CH2 CH2 C H 2C O O H HN C O CH 2 R HC CH 2
一 氨基的保护
1. 用氯代甲酸苯甲酯（或称苯甲氧基甲酰氯）保护
O
C6H5CH2OH+COCl2（光气)
C 6 H 5 CH 2 OCCl
Benzoxycarbonyl（简写Cbz）
反应过程：
+NH 3CH2CO2 -
O
C 6 H 5 CH 2 OCCl
O C 6 H 5 CH 2 OC-N H C H 2 C O O
氨基酸的结构简式
氨基酸的结构简式氨基酸是有机化学中一类重要的有机化合物，它们包括20多种种类，它们在生物体中起着至关重要的作用。
本文将讨论氨基酸的结构简式，旨在为读者理解氨基酸提供一定的帮助。
从化学结构上来看，氨基酸包括一个氨基（R）部分和一个酸性部分（-COOH），因此氨基酸的化学式可以表示为：R-COOH 。
氨基（R）部分通常由碳链构成，可能有零个或多个碳原子，除了碳原子，氨基（R）部分中还可能有氧原子、氮原子、硫原子和氟原子。
酸性部分（-COOH）由碳原子、氧原子和氢原子组成，其中碳原子与氨基（R）部分共用一个原子，因此氨基酸的结构被称为α-氨基酸结构。
氨基酸有两种形式，分别是有机酸和无机酸，当氨基酸处于弱离子态时，表现为有机酸形式，它以R-COO-形式存在，在氨基（R）部分中缺少氢原子。
当氨基酸处于强离子态时，表现为无机酸形式，它以 R-COOH-形式存在，在氨基（R）部分中多了一个氢原子。
在生物体中，氨基酸与蛋白质、核酸、糖蛋白等大分子相结合，发挥着重要的生物功能。
氨基酸可以与蛋白质结合形成蛋白质，也可以与糖蛋白结合形成糖蛋白，这些生物大分子负责各种生理功能。
例如，氨基酸可以与糖蛋白结合，形成抗体，阻止病毒侵入体内；氨基酸可以与蛋白质结合，形成酶，参与生物体内的新陈代谢和代谢反应等。
氨基酸的结构具有特殊的水溶性和活性，它也能够发挥不同的生物活性。
例如，氨基酸有拆解抗原性，能够催化抗原分解成较小的分子，从而对体内微生物具有抗御作用；氨基酸也具有细胞外作用，它可以促进细胞外抗体的产生和凝集，从而有效地抗击体外病原体。
以上就是氨基酸的结构简式介绍，从氨基酸的化学结构来看，它由一个氨基部分和一个酸性部分组成，它有两种形式，分别为有机酸和无机酸。
氨基酸的构造具有特殊的水溶性和活性，它可以与蛋白质、核酸、糖蛋白等大分子相结合，发挥重要的生物功能，包括拆解抗原性、细胞外作用等。
在生物体中，氨基酸起着重要的作用，为生物体的正常代谢和功能发挥提供了必要的支持。
高中有机化学教案 氨基酸和蛋白质
氨基酸和蛋白质第一节 氨基酸一、 概述分子中含氨基的羧酸称为氨基酸。
芳香氨基酸：COOHN H 2C H 3C H 2C HCOOHN H 2α-氨基酸：β-氨基酸：γ-氨基酸：C H 3C H COOHN H 2CH 2C H 2COOH N H 2CH 2C H 2C H 2COOH N H 2中性氨基酸：-NH 2与-COOH 数目相等酸性氨基酸：-NH 2比-COOH 数目少碱性氨基酸：-NH 2比-COOH 数目多命名多用俗名。
二、 构型：除甘氨酸，均有手性。
分子的构型可与L-乳酸联系。
H OH COOHC H 3H N H 2COOH C H 3L-乳酸 L-氨基酸三、 物理性质：无色结晶，易溶于水，难溶于非极性有机溶剂。
加热到熔点（＞200℃）分解。
四、化学性质1． 两性：⑴ 结构与平衡：分子中有氨基和羧基，可形成分子内盐。
存在：主要以两性分子存在。
中性氨基酸中-COO -与-NH 2+解离的能力不同，因此中性氨基酸的pH 不等于7，一般略小于7，即负离子多一些。
⑵ 平衡改变：加入酸，平衡左移，正离子增加。
加入碱，平衡右移，负离子增加。
⑶等电点：当正离子数目等于负离子数目时的pH值。
用pI表示。
酸性氨基酸：pI＜7，即pH＜7，碱性氨基酸：pI＞7 ，即pH＞7中性氨基酸：pI＜7，即pH＜7⑷电场下的离子的迁移：①强酸性溶液中，主要以正离子存在，向阴极移动。
②强碱性溶液中，主要以负离子存在，向阳极移动，③等电点时，负离子向阳极移动，正离子向阴极移动。
2．与亚硝酸反应用于定量分析中测定分子中的氨基的含量。
称为范斯莱克（V an Slyke）氨基测定法3．与甲醛作用用于封闭氨基，滴定羧基。
4．络合作用N、O可与金属离子配位5．受热分解：同羟基酸类似①α-氨基酸②β-氨基酸③γ、δ-氨基酸④δ以上氨基酸6．与茚三酮反应：α-氨基酸的性质，现象：加热后，可生成蓝紫色物质。
7．失羧作用：小心加热，可以失去CO2得到胺第二节多肽一、肽：分子间氨基与羧基失水，以酰胺键相连，形成的化合物。
有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸
氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐，可看作一个二元酸，具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值，当加入 0.5mol碱时，平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同，[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1，实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时，溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6， [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ，溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时， pH值应为pK1和pK2的平均值，这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据， 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7，可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的 生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸，除甘氨酸外， α碳原子都有手 性，且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的（也就是从甘油醛导出来的）。例如，与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是：
正像糖类化合物一样，氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记，那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的，如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐，当氨基和羧基存在 于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐 （zwitterion):
有机化学第十四章氨基酸和蛋白质的性质
第十四章氨基酸和蛋白质的性质蛋白质和核酸是生命现象的物质基础，是参与生物体内各种生物变化最重要的组分。
蛋白质存在于一切细胞中，它们是构成人体和动植物的基本材料，肌肉、毛发、皮肤、指甲、血清、血红蛋白、神经、激素、酶等都是由不同蛋白质组成的。
蛋白质在有机体中承担不同的生理功能，它们供给肌体营养、输送氧气、防御疾病、控制代谢过程、传递遗传信息、负责机械运动等。
核酸分子携带着遗传信息，在生物的个体发育、生长、繁殖和遗传变异等生命过程中起着极为重要的作用。
人们通过长期的实验发现：蛋白质被酸、碱或蛋白酶催化水解，最终均产生α-氨基酸。
因此，要了解蛋白质的组成、结构和性质，我们必须先讨论α-氨基酸。
第一节氨基酸氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基（-NH2）取代后的衍生物。
目前发现的天然氨基酸约有300种，构成蛋白质的氨基酸约有30余种，其中常见的有20余种，人们把这些氨基酸称为蛋白氨基酸。
其它不参与蛋白质组成的氨基酸称为非蛋白氨基酸。
一、α-氨基酸的构型、分类和命名构成蛋白质的20余种常见氨基酸中除脯氨酸外，都是α-氨基酸，其结构可用通式表示：RCHCOOHNH2这些α-氨基酸中除甘氨酸外，都含有手性碳原子，有旋光性。
其构型一般都是L-型（某些细菌代谢中产生极少量D-氨基酸）。
氨基酸的构型也可用R、S标记法表示。
根据α-氨基酸通式中R-基团的碳架结构不同，α-氨基酸可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸；根据R-基团的极性不同，α-氨基酸又可分为非极性氨基酸和极性氨基酸；根据α-氨基酸分子中氨基（-NH2）和羧基（-COOH）的数目不同，α-氨基酸还可分为中性氨基酸（羧基和氨基数目相等）、酸性氨基酸（羧基数目大于氨基数目）、碱性氨基酸（氨基的数目多于羧基数目）。
氨基酸命名通常根据其来源或性质等采用俗名，例如氨基乙酸因具有甜味称为甘氨酸、丝氨酸最早来源于蚕丝而得名。
在使用中为了方便起见，常用英文名称缩写符号（通常为前三个字母）或用中文代号表示。
高中化学奥赛有机化学教案21--氨基酸
⾼中化学奥赛有机化学教案21--氨基酸21--氨基酸§1 .氨基酸的结构、命名和分类1、蛋⽩质⽔解所得的氨基酸除个别例⼦外，都是α—氨基酸或其衍⽣物（脯氨酸）。
⽤酸或酶使蛋⽩质⽔解时，得到α—氨基酸，除⽢氨酸以外，都是旋光的，并且都属于L型。
D型α—氨基酸也存在于⾃然界，例如存在于某些抗⽣素中。
2、天然产氨基酸多⽤习惯名称，即按其来源或性质命名。
例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的；⽢氨酸是因为具有甜味⽽得名。
天然产的氨基酸⽬前知道的已超过⼀百种。
但在⽣物体内作为合成蛋⽩质原料的只有⼆⼗种，这⼆⼗种氨基酸象⽆机符号⼀样，都有国际通⽤的符号来表⽰，3、氨基酸可分为链状、芳⾹族、杂环氨基酸。
如：根据R的不同可分为六种（R为烃基、含羟基、含氨基、含硫，含羧基，还有结构⽐较特殊的脯氨酸）§2.氨基酸的性质1、氨基酸的酸碱性氨基酸分⼦中的氨基是碱性的，⽽羧基则是酸性的但它们的酸碱解离常数⽐起⼀般的羧基-COOH 和氨基-NH 2来都低的很。
例如：⽢氨酸：Ka=1.6×10-10，Kb=2.5×10-12⼤多数的羧酸：Ka=10-5这说明氨基酸在⼀般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的，⽽是以内盐的形式存在（内盐：偶极离⼦），H 3N + _CHRCOO - 。
如果把测得氨基酸的Ka 值看成是代表⽢氨酸中铵离⼦的酸度：Ka ~ -NH 3+把测得⽢氨酸的Kb 值看成是代表⽢氨酸中羧酸根离⼦的碱度：Kb ～-COO -则其酸碱度与其测得的相符合。
因为在⽔溶液中⼀个共轭酸和它的共轭碱的关系式是： Ka×Kb=10-14那么，-NH 3+的共轭碱是 -NH 2-COO -的共轭酸是-COOH 。
根据上式可以算出⽢氨酸 -NH 2 的Kb=6.3×10-5，同样-COOH 的Ka=4×10-3。
前者对⼀个脂肪胺来说,后者对⼀个有强吸电⼦基（-NH 3+）的羧酸来说，其酸碱度是合理的数值（有强吸电⼦基时，酸性增强）。
有机化学基础知识点整理氨基酸和蛋白质
有机化学基础知识点整理氨基酸和蛋白质有机化学基础知识点整理—氨基酸和蛋白质氨基酸和蛋白质是有机化学中非常重要的两个概念。
氨基酸是构成蛋白质的基本组成部分，而蛋白质则是生物体内非常重要的大分子聚合物。
本文将整理氨基酸和蛋白质相关的基础知识点。
一、氨基酸的定义和结构氨基酸是由α-氨基酸核心结构和与其相连的侧链组成。
α-氨基酸核心结构包括一个氨基（-NH2）和一个羧基（-COOH），它们连接在一个碳原子上。
侧链则是连接在碳原子上的一种有机基团，根据侧链的不同，氨基酸可以分为基础型、酸性型和中性型。
常见的氨基酸有20种，它们的侧链结构和氨基酸的名称如下：1. 甘氨酸 (Gly)2. 丝氨酸 (Ser)3. 苏氨酸 (Thr)4. 赖氨酸 (Lys)5. 缬氨酸 (Arg)6. 酪氨酸 (Tyr)7. 苯丙氨酸 (Phe)8. 缬氨酸 (Leu)9. 缬氨酸 (Ile)10. 苏氨酸 (Val)11. 缬氨酸 (Met)12. 缬氨酸 (Trp)13. 苯丙氨酸 (His)14. 苯丙氨酸 (Cys)15. 苯丙氨酸 (Asn)16. 苯丙氨酸 (Gln)17. 苯丙氨酸 (Asp)18. 苏氨酸 (Glu)19. 苯丙氨酸 (Pro)20. 缬氨酸 (Gly)这些氨基酸在生物体内起着不同的功能和作用。
二、蛋白质的结构蛋白质是生物体内最重要的大分子聚合物之一，由多个氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
不同的氨基酸组成了不同的氨基酸序列，从而决定了蛋白质的功能和特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质立体构型的整体排列方式。
蛋白质通过静电作用、氢键和疏水作用力使得其形成相对稳定的三维结构。
4. 四级结构：四级结构指的是由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合蛋白质。
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蛋白质存在于所有的生物体中，在生物体中 占有特殊的地位，是生命的物质基础。 生物体内一切组织的基本组成部分除水外，细胞 内80％都是蛋白质,人类的主要营养物质之一。
1
在生命现象中起重要的作用： 酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调节代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用 蛋白质水解→α－氨基酸
CH2CH COOH 酪氨酸
Tyr
NH2
CH2CH COOH
N
*色氨酸 Trp
H
等电点
6.30 5.66 5.89
7
II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH
天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu
III 碱性
NH2
H2N (CH2)4CH COOH
NH2
3
20种常见氨基酸：
I、中性
结构
名称
NH2CH2COOH
甘氨酸
缩写
Gly
等电点
5.97
NH2
CH3 C COOH 丙氨酸
Ala
6.00
H
NH2
(H3C)2HC CH COOH *颉氨酸
Val
5.96
NH2
C2H5HC CH COOH *异亮氨酸 Ile
5.98
CH3
*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到。 4
第一节 氨基酸（amino acid） 既含有氨基又含有羧基的化合物 R *CHCOOH
NH2
2
一、 氨基酸的结构、分类和命名 分类
•按烃基分类：芳香、脂肪 •按氨基位置分类
分为α、β、γ……氨基酸
根据氨基与羧基的相对数目分类 酸性氨基酸：-COOH 数目 > -NH2 数目 中性氨基酸：-COOH 数目 = -NH2 数目 碱性氨基酸：-COOH 数目 < -NH2 数目
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命名
氨基酸现行命名有三套方法： 系统命名：按 IUPAC 方法进行命名 俗名： α-氨基酸多数来源蛋白质水解，普 遍使用俗名。 缩写符号表示：取中文俗名第一个字，或 英文名前三个字符表示。
11
-氨基酸的构型
•除甘氨酸外，α-氨基酸至少有一个手性 碳原子。 •蛋白质中所有的氨基酸都是L-构型 •若用R/S标记法，除了半胱氨酸为R构型， 其它都是S构型。 •氨基酸习惯上用D/L标记构型
18
(六) 成肽反应
在适当条件下，氨基酸分子间氨基与羧基相互脱 水缩合生成的一类化合物，叫做肽，肽分子中的 酰胺键(－CO－NH－)叫做肽键，由二分子氨基酸 缩合而成的肽叫二肽。
H2NCHCOOH + H2NCHCOOH
R1
R2
H2O
H2NCHCO NHCHCOOH
R1
许多氨基酸分子通过多个肽键
肽键
H
谷酰胺
Gln
O
NH2
H2NC CH2CHCOOH 天冬酰胺 Asn
NH2 CH3S(CH2)2CHCOOH
*蛋氨酸 Met
NH2
HOCH2CHCOOH
丝氨酸
Ser
等电点
5.56 5.07 5.74 5.68
6
结构
名称 缩写
COOH
脯氨酸 Pro
N
H
NH2
HO
O
R
OH
O
N
+ RCHO + CO2
O
O
罗曼氏紫
紫色物质，用于α－氨基酸的比色测定 和纸层析显色
17
(五) 脱羧反应
R CHCOOH Ba(OH)2 RCH2NH2 + CO2
NH2 在生物体内，脱羧反应也可因某种酶作用而发生。 如蛋白质腐败时，由鸟氨酸生成腐胺，由赖氨酸 生成尸胺，由组氨酸生成组胺，它们多有毒，或 可在体内引起变态反应。
H2N C-NH(CH2)3CH COOH
NH
N
NH2
HN
CH2CH COOH
*赖氨酸 精氨酸 组氨酸
Lys Arg His
2.77 3.22
9.74 10.76 7.59
8
根据侧链R基的极性及所带电荷： 非极性R基的中性氨基酸(丙)； 不带电荷的极性R基中性氨基酸(甘、 丝、半胱) ； 带负电荷R基的酸性氨基酸(天、谷)； 带正电荷R基的碱性氨基酸(精、赖、组)。
结构 名称 缩写 等电点
NH2
(H3C)2HCH2C CH COOH *亮氨酸 Leu
NH2 C6H5H2C CH COOH
*苯丙氨酸 Phe
NH2 HSH2C CH COOH
NH2 H3CHC CH COOH
OH
半光氨酸 Cys *苏氨酸 Thr
6.02 5.48 5.07 5.6
5
结构
名称
缩写
15
（三） 氧化脱氨基反应
氨基酸经氧化剂或氨基酸氧化酶的作用，可 脱去氨基生成酮酸。
R CHCOOH 2H R C COOH
NH2
NH
OH
H2O
RC
COOH
NH3
R
C
COOH
NH2
O
生物体内氨基酸分解代谢的重要方式
16
(四) 与茚三酮的反应
鉴别-氨基酸的一种常用方法。
O
OH +
OH
H2NCHCOOH
12
COOH H2N H
R
L－氨基酸
COOH HO H
CH3 L－乳酸
COOH H2N H
CH2SH
COOH
H2N
H
CH3
L-(＋)-丙氨酸
COOH
H2N
H
CH2OH
半胱氨酸（R）
L-(－)-丝氨酸
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二、氨基酸的性质
•组成蛋白质的-氨基酸都是无色结晶，熔点较高。 •氨基酸加热到熔点时，易分解放出CO2 •-氨基酸都能溶于强酸或强碱。一般均可溶于水， 而难溶于乙醇，几乎所有的氨基酸都不溶于乙醚
氨基酸的化学性质
（一）与亚硝酸的反应
R CHCOOH+ HNO2 R CHCOOH+ N2 + H2O
NH2
OH
范斯莱克(Van Slyke)氨基氮测定法。
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(二) 与2,4-二硝基氟苯反应
NO2
O2N
F + H NHCHCOOH
R
NO2
O2N
NHCHCOOH + HF
DNP-AA R
DNP-氨基酸呈黄色，使用纸层析与标准DNP氨基酸比较，可用于氨基酸之检出。
R2
互相连接起来，便形成多肽。 19
（七）两性离解和等电点
有酸性又有碱性，分别显示了 -COOH 和 -NH2
的特征反应。
RCHCOOH
通常以内盐
NH2
形式存在
RCHCOO－ NH2
H＋ RCHCOO－
OH－
＋
NH3
H＋ OH－
RCHCOOH NH＋3
9
•自然界中存在的氨基酸约300多种，但由蛋白质 水解得到的氨基酸只有20种。
•这20种氨基酸是能被基因DNA分子中所含的特 异遗传密码所编码，故又称编码氨基酸。它们在 化学结构上都有共同特征，即都是属于α-氨基酸， 即氨基都连在与羧基相邻的α-碳原子上。
•氨基酸可用系统命名法命名，但更常用的是俗 名，即根据其来源和特性命名。