第二章蛋白质构件—氨基酸
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第2章 蛋白质的构件-氨基酸
二、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
§１ 蛋白质的元素组成
碳50-55% 蛋白质的元 氢6-8% 素组成特点 氧20-23% 氮15-18% *平均含氮16% 硫0%-4%
有些蛋白质还含 有微量的磷、铁、 锌、铜、钼、碘等 元素。 蛋白质系数:6.25
氮 1 5 % -1 8 %
参照甘油醛
COO| H — C — NH 3+
氨基位置
L-Aa
D-Aa
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH
γ β α
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸
• ----C-C-C(NH2)-C-COOH
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH
γ-氨基酸
当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时， 则该氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动。
当溶液的pH值高于等电点时，则该氨基酸 带负电荷，在电场中向正极移动。 当液的pH等于等电点时，氨基酸所带净 电荷为零，在电场中不移动。
等电点的特点和意义： • 溶解度最低，易沉淀， 用于分离纯化等。
等电点时不电泳， 电泳液的pH值要 偏离等电点。
• 谷氨酸钠－味精；
• 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并
使香味浓厚爽口；
• 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM
（4）农业
• 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒 食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍 生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果； • 杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-1， 4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等； • 除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；
动物生物化学 第二章 蛋白质
肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质的构件-氨基酸及多肽
氨基酸参与细胞信号传递过程，如G蛋白偶 联受体介导的信号转导途径中，氨基酸可作 为配体与受体结合，触发一系列的信号转导 反应。
氮、碳的运输
氨基酸可作为氮、碳的运输工具，将 氮、碳从细胞质运至线粒体、叶绿体 等细胞器。
多肽在生物体内的功能
激素和生长因子
多肽可以作为激素和生长因子的 活性分子，调节机体的生长发育
、代谢和免疫等生理过程。
细胞间通讯
多肽可以作为神经递质、激素 等细胞间通讯的分子，影响细 胞间的信息交流。
酶抑制剂和激活剂
多肽可以作为酶抑制剂或激活 剂，调节酶的活性，进而影响 代谢过程。
抗病原体和肿瘤
多肽可以作为免疫调节剂，具 有抗病原体和肿瘤的作用。
氨基酸与多肽相互影响在生物体内的功能
合成与分解
蛋白质的构件-氨基 酸及多肽
目 录
• 氨基酸 • 多肽 • 氨基酸与多肽的关系 • 氨基酸与多肽在生物体内的作用
01
CATALOGUE
氨基酸
氨基酸的种类
二十种氨基酸
在生物体内，存在二十种不同种 类的氨基酸，它们是蛋白质的基
本组成单位。
非标准氨基酸
除了二十种标准氨基酸外，还有一 些非标准氨基酸在某些生物体中存 在，如鸟氨酸、同型半胱氨酸等。
不同种类的氨基酸在多肽中的排列顺序和空间构象，决定了多肽的生物活性和功能 。
氨基酸与多肽的功能关系
氨基酸是构成人体组织和器官的 基本物质，参与生命活动的调节
和代谢。
多肽具有多种生物活性，可以作 为信号分子、生长因子、激素等 ，参与细胞生长、分化、代谢等
过程。
某些多肽具有抑制或促进酶活性 、调节免疫反应、抗肿瘤等作用 ，在医药、保健品等领域具有广
THANKS
氮、碳的运输
氨基酸可作为氮、碳的运输工具，将 氮、碳从细胞质运至线粒体、叶绿体 等细胞器。
多肽在生物体内的功能
激素和生长因子
多肽可以作为激素和生长因子的 活性分子，调节机体的生长发育
、代谢和免疫等生理过程。
细胞间通讯
多肽可以作为神经递质、激素 等细胞间通讯的分子，影响细 胞间的信息交流。
酶抑制剂和激活剂
多肽可以作为酶抑制剂或激活 剂，调节酶的活性，进而影响 代谢过程。
抗病原体和肿瘤
多肽可以作为免疫调节剂，具 有抗病原体和肿瘤的作用。
氨基酸与多肽相互影响在生物体内的功能
合成与分解
蛋白质的构件-氨基 酸及多肽
目 录
• 氨基酸 • 多肽 • 氨基酸与多肽的关系 • 氨基酸与多肽在生物体内的作用
01
CATALOGUE
氨基酸
氨基酸的种类
二十种氨基酸
在生物体内，存在二十种不同种 类的氨基酸，它们是蛋白质的基
本组成单位。
非标准氨基酸
除了二十种标准氨基酸外，还有一 些非标准氨基酸在某些生物体中存 在，如鸟氨酸、同型半胱氨酸等。
不同种类的氨基酸在多肽中的排列顺序和空间构象，决定了多肽的生物活性和功能 。
氨基酸与多肽的功能关系
氨基酸是构成人体组织和器官的 基本物质，参与生命活动的调节
和代谢。
多肽具有多种生物活性，可以作 为信号分子、生长因子、激素等 ，参与细胞生长、分化、代谢等
过程。
某些多肽具有抑制或促进酶活性 、调节免疫反应、抗肿瘤等作用 ，在医药、保健品等领域具有广
THANKS
氨基酸蛋白质构件分子-精选文档
O H 2N CH C CH CH 3 CH 3
学习 教程 教材 多媒体课件【友情分 享】GOOD GOOD STUDAY, DAY DAY UP↗↗ 6
OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH CH CH
C CH
2 3 3
OH
异亮氨酸 Ileucine
8
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
亚氨基酸
H N C OH
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异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
3
10
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
O H 2N CH C CH 2 SH
11
ห้องสมุดไป่ตู้OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
15
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H 2N CH CH CH CH CH NH
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氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及 L-型之分外，一切α -氨基酸的α -碳原子皆为不对称，故都有 D-及L-两种异构体。 在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含 硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一 羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。 一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基 酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯 氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入 氨基酸。
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OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH CH CH
C CH
2 3 3
OH
异亮氨酸 Ileucine
8
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
亚氨基酸
H N C OH
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异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine
3
10
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
含硫氨基酸
O H 2N CH C CH 2 SH
11
ห้องสมุดไป่ตู้OH
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
15
氨基酸的结构
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
H 2N CH CH CH CH CH NH
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氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及 L-型之分外，一切α -氨基酸的α -碳原子皆为不对称，故都有 D-及L-两种异构体。 在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及是否含 硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二羧基、二氨基一 羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。 一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨基二羧基氨基 酸又称酸性氨基酸，二氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸。脯 氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于天然蛋白，习惯上也列入 氨基酸。
2第二章氨基酸与蛋白质的一级结构
第二节.氨基酸的分离与分析
一、氨基酸的电泳分离
•电泳(Electrophoresis)是指带电颗粒在电场中的移动。
•如果带电质点在恒定电压和恒定粘度的介质中泳动，带电质 点的迁移率(µ )可用下式表示： µ ∝ Q/r 如果它们在大小方面也没有明显的的差别，带电质点的迁 移率可用下式表示： µ∝ Q 各氨基酸所带净电的差异（Q）可用pI- pH表示。
H—C—NH3 H—C—OH CH3
L-苏氨酸
D-苏氨酸
L-别-苏氨酸
D-别-苏氨酸
四、 氨基酸的酸碱性质
（一） 氨基酸的两性电离性质
– 氨基酸分子中既含有酸性的-COOH，又含有 碱性的-NH2。属两性离子。
– 带相反电荷的极性分子叫做两性离子或偶极 离子。 – -COOH的 pK = 2左右；-NH2的pKa = 9 左右（ pK 解离常数的负对数） – Arg: pKa = 12.5； Lys: pKa = 10.5； His: pKa = 6.0；
Ile
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
I
L K M F P S T W Y V
二、 非标准氨基酸 1. 不常见的蛋白质氨基酸
由常见的蛋白质氨基酸经化学修饰而成 常见的是羟基氨基酸和甲基氨基酸
不常见的蛋白质氨基酸
存在于凝血酶原中
存在于胶原蛋白中
存在于弹性蛋白中
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 20 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多的）。 答案： ----C-C-C-C-COOH γβα
提问：什么是α-氨基酸？
高中生物必修一第二章第1节蛋白质的结构
探究练习
用氨基酸自动分析仪测定几种多肽化合物和蛋白 质的氨基酸数目如下表所示： 质的氨基酸数目如下表所示：
多肽化合物 ① ② ③ ④ ⑤ 催产素 加压素 血管舒张素 平滑肌舒张素 猪促黑色素酶 氨基酸数 9 9 9 10 13 ⑥ ⑦ ⑧ ⑨ ⑩ 多肽化合物 人促黑色素酶 牛胰蛋白酶 人胰岛素 免疫球蛋白 人血红蛋白 氨基酸数 22 223 51 600 574
H H2N H COOH H2N C CH3 丙氨酸 H H H2N C CH CH3 CH3 COOH H2N C CH2 CH CH3 CH3 亮氨酸 COOH COOH
C
H 甘氨酸
缬氨酸
（1）这些氨基酸的结构具有什么共同特点？ 这些氨基酸的结构具有什么共同特点？
氨基
H
羧基
H2N C COOH H 甘氨酸
胰岛素 蛋白酶
三、蛋白质的功能
绝大多数的酶是蛋白质，催 绝大多数的酶是蛋白质， 5.调节功能 催化功能： 5.调节功能 催化功能： 化生物体内的化学反应 信息传递功能 激素参与的信息传递 其他物质参与的信息传递
激素与受体的识别
三、蛋白质的功能
一切生命活动都离不开 蛋白质，蛋白质是生命活 动的主要承担者！
氨基酸缩合反应示意图
H H2N C COOH R1 H O H2N C C R1 H 脱水缩合 H2N C COOH R2 H H N C COOH
H2O
肽键
R2
氨基酸残基二肽 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。 二肽：由两个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的化合物。 多肽通常呈链状结构，叫做肽链 肽链。 多肽通常呈链状结构，叫做肽链。 氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。 氨基酸残基：组成多肽的氨基酸单元。
第二章 蛋白质的结构与功能
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起 来的，具有特定分子结构的高分子化合物。
蛋白质的分子结构可人为划分为一、二、三、 四级结构。除一级结构外，蛋白质的二、三、 四级结构均属于空间结构，即构象。
构象是由于有机分子中单键的旋转所形成的。 蛋白质的构象通常由非共价键（次级键）来维 系。
人胰岛素的一级结构
测定蛋白质的一级结构的主要意义: 一级结构是研究高级结构的基础。
可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功 能的关系。 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
二、蛋白质的空间结构
空间结构：指Pr分子内各原子围绕某些 共价键的旋转而形成的各种空间排布及 相互关系，称为Pr的构象。 主链构象 侧链构象
手性C原子：与α-C原子相连的四个 原子或基团各不相同。
L-α -氨基酸的结构通式
（三）氨基酸的分类 自然界存在的aa有300种，但作为 蛋白质基本单位的aa有20种，且 都有特异的遗传密码，为编码aa。
根据R侧链基团解离性质的不同，可将 氨基酸进行分类： 1.酸性侧链氨基酸——Glu，Asp；侧 链基团在中性溶液中解离后带负电荷 的氨基酸。
一、蛋白质的一级结构
1、概念： 蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽 键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的 线状结构。 2、 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键 3、胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
2、两性解离与等电点
A、aa是两性电解质：有碱性的-NH2 和酸性的-COOH B、等电点（PI）： aa处于两性离子时溶液的PH值
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
第二章 氨基酸化学
弱碱性溶 液
DNFB
DNP-氨基酸 黄色
Frederick Sanger (桑格)
• 英国化学家，在生物化 学领域的贡献很大，他 两次获诺贝尔奖1958和1 980年；1953年确定了牛 胰岛 素 一级 结 构 ；1975 年和1977年确定了DNA的 两种用酶测序的方法加 减法和终止法。
④ 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）
半必需氨基酸：2种 指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是
婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
非必需氨基酸：10种 人体自身能够合成的氨基酸。
-C-C-C-N-C-N N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
Amino Acid Subway Map
Basic Lys K
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质
人体中（成年人）
水
55%
蛋白质 19%
脂肪
19%
糖类 ＜1%
无机盐 7%
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%∼80% 真菌 14%∼52% 酵母菌 14%∼50% 白地菌 50%
A few examples on protein diversity…
甘油醛构型
➢ 构型与构象？
构型：一个分子中原子的特定空间排布 构象：原子或基团绕单键旋转二形成的不同空间排布
（二）氨基酸（20种）的分类
1.按酸碱性质
①酸性氨基酸：2种 ②碱性氨基酸：3种 ③中性氨基酸：15种
Asp、Glu Arg、Lys、His
2.按R基团的化学结构
①脂肪族氨基酸：15种 ②芳香族氨基酸：3种 Phe、Lyr、Trp ③杂环氨基酸：2种 His、Pro
DNFB
DNP-氨基酸 黄色
Frederick Sanger (桑格)
• 英国化学家，在生物化 学领域的贡献很大，他 两次获诺贝尔奖1958和1 980年；1953年确定了牛 胰岛 素 一级 结 构 ；1975 年和1977年确定了DNA的 两种用酶测序的方法加 减法和终止法。
④ 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）
半必需氨基酸：2种 指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是
婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
非必需氨基酸：10种 人体自身能够合成的氨基酸。
-C-C-C-N-C-N N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
Amino Acid Subway Map
Basic Lys K
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质
人体中（成年人）
水
55%
蛋白质 19%
脂肪
19%
糖类 ＜1%
无机盐 7%
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%∼80% 真菌 14%∼52% 酵母菌 14%∼50% 白地菌 50%
A few examples on protein diversity…
甘油醛构型
➢ 构型与构象？
构型：一个分子中原子的特定空间排布 构象：原子或基团绕单键旋转二形成的不同空间排布
（二）氨基酸（20种）的分类
1.按酸碱性质
①酸性氨基酸：2种 ②碱性氨基酸：3种 ③中性氨基酸：15种
Asp、Glu Arg、Lys、His
2.按R基团的化学结构
①脂肪族氨基酸：15种 ②芳香族氨基酸：3种 Phe、Lyr、Trp ③杂环氨基酸：2种 His、Pro
第二章氨基酸
第⼆章氨基酸第⼆章氨基酸蛋⽩质是⽣物分⼦中⽣物功能的载体，要了解⽣命的基本活动规律，必须了解蛋⽩质。
⽽氨基酸是蛋⽩质的基本构件。
⼀、蛋⽩质⽔解特性蛋⽩质的⽔解⽅法主要有三种：1.酸⽔解，优点：⽔解彻底，不引起消旋作⽤；缺点：引起部分氨基酸被破坏：⾊氨酸完全破坏丝氨酸和苏氨酸（羟基氨基酸）部分破坏天冬氨酸和⾕氨酰氨（酰氨氨基酸）酰氨基被⽔解2.碱⽔解，优点：可使蛋⽩质完全⽔解，⾊氨酸稳定缺点：产⽣消旋，部分氨基酸破坏：精氨酸被脱氨⽣成鸟氨酸。
酸⽔解和碱⽔解可以互补3.酶⽔解：优点：不产⽣消旋，也不破坏氨基酸缺点：只⽤⼀种酶时⽔解不完全，需要⼏种酶协同作⽤才能彻底⽔解。
⼆、氨基酸是蛋⽩质的基本组成材料氨基酸的名称与符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬酰氨Asn Asx N天冬氨酸Asp Asx D半胱氨酸Cys C⾕氨酰胺Gln Glx Q⾕氨酸Glu Glx E⽢氨酸Gly G组氨酸His H异亮氨酸Ile I亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T⾊氨酸Trp W酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V三、L-氨基酸的基本结构残基：在肽链中每个氨基酸都脱去⼀个⽔分⼦，脱⽔后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋⽩质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
判断法（看CAR的⾛向）将H原⼦靠近⾃⼰，观察CAR的⾛向，逆时针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。
四、氨基酸的分（合成蛋⽩质）氨基酸分类：1. 20种常见（合成蛋⽩质）氨基酸分类：根据R链的结构分3类（见教科书124-127）脂肪簇氨基酸15种（包含：中性氨基酸5种；羟基氨基酸2种；含硫氨基酸2种；酰氨氨基酸2种，酸性氨基酸2种,碱性氨基酸2种）芳⾹族氨基酸2种杂环族氨基酸3种根据带电和极性⼜分4类：⾮极性；不带电的极性; 带正电荷；带负电荷2. 不常见（蛋⽩质中被修饰）的氨基酸：如：4-羟脯氨酸；4-羟赖氨酸；6-N-甲基赖氨酸；锁链素等。
蛋白质的构件-氨基酸(共77张PPT)
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸
第二章_蛋白质结构基础
半胱氨酸 Cys 组氨酸 His 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp
极性氨基酸
二硫键的作用 1 稳定蛋白质的三维结构； 2 将不同的多肽链连接在一起； 3 分子内二硫键可稳定单肽链的 折 叠，使蛋白质不易被降解。
特点： 侧链都可以解离使残基带上正 或负电荷
天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg 赖氨酸 Lys
HN
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
稳定α -螺旋的因素
α-螺旋具有极性：
N
所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向
α -螺旋的特征
• • • • 肽平面的键长和键角一定； 肽键的原子排列呈反式构型； 相邻的肽平面构成两面角； α -螺旋的中心没有空腔
C
-helix不稳定的因素：
R基团带同种电荷： pH=7时，多聚Lys或多聚 Glu ； R基团较大时造成空间位阻， 如Ile； 多肽链中有 Pro 或 HO-Pro，α—helix 中 断，产生‘结节’kink 它改变多肽链的方向，并终止螺旋。
含酰胺氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
氨基酸的分类
疏水氨基酸
氨基酸
极性氨基酸
荷电氨基酸
特点： 1 残基的侧链一般没有化学反应性； 2 疏水作用，趋于彼此间或与其他 非极性原子相互作用
丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile
第二章蛋白质化学氨基酸
氨基酸（amino acid, aa)： 蛋白质的基本组成单位，是含
氨基的羧酸。是羧酸分子中Cα 上 的一个H被氨基取代而成的化合物。
R-COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
R-C α H -COOH
H
R-C α H -COOH
NH2
蛋白质氨基酸
• 自然界中存在的氨基酸有300余种，但组成蛋白 质的有22种，称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基 酸，其中最早发现的20种较为常见，
• 20种氨基酸中，第一个被发现的是Asn，是1806 年在植物芦笋中发现的；最后一个被发现的是 Thr，是1938年在小麦麸质中发现的。
• 2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第 21种）和吡咯赖氨酸（第22种）
一、氨基酸的结构
氨基酸的结构通式
COO+α
H3N C H
COOH
或
H2N
α
CH
R
（1） L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
（2）D-α-氨基酸 D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分 （3）β、γ、δ-氨基酸 β-Ala是泛酸的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化 学介质。
五、AA的重要理化性质
（一）氨基酸的物理性质
• 状态：无色晶体或粉末 • 溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，
凯氏定氮法：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
三聚氰胺（Melamine）
• 分子量126.12。
• 牛奶中总蛋白质由大约 94%的纯 蛋白质（约3.1g/100g）和约6% 非蛋白质（约0.2g/100g）组成。 总蛋白质平均含量为3.3%。
氨基的羧酸。是羧酸分子中Cα 上 的一个H被氨基取代而成的化合物。
R-COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
R-C α H -COOH
H
R-C α H -COOH
NH2
蛋白质氨基酸
• 自然界中存在的氨基酸有300余种，但组成蛋白 质的有22种，称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基 酸，其中最早发现的20种较为常见，
• 20种氨基酸中，第一个被发现的是Asn，是1806 年在植物芦笋中发现的；最后一个被发现的是 Thr，是1938年在小麦麸质中发现的。
• 2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第 21种）和吡咯赖氨酸（第22种）
一、氨基酸的结构
氨基酸的结构通式
COO+α
H3N C H
COOH
或
H2N
α
CH
R
（1） L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
（2）D-α-氨基酸 D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分 （3）β、γ、δ-氨基酸 β-Ala是泛酸的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化 学介质。
五、AA的重要理化性质
（一）氨基酸的物理性质
• 状态：无色晶体或粉末 • 溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，
凯氏定氮法：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
三聚氰胺（Melamine）
• 分子量126.12。
• 牛奶中总蛋白质由大约 94%的纯 蛋白质（约3.1g/100g）和约6% 非蛋白质（约0.2g/100g）组成。 总蛋白质平均含量为3.3%。
第2章氨基酸
弱酸 加热
脯氨酸为黄色
（四） 侧链R基参加的反应
1、Tyr 22、、碱碱性性AAAA 3、带硫AA
Tyr酚基在3和5位上易发生亲电取代反应， 如碘化和硝化 黄色反应
HO
O
H2N
O
OH
HO
O
NH2
H2N
HO
O
H2N
I
HO
I
I
OH
O2N NO 2 OH
NO 2 HO
Arg侧链胍基与 环己二酮生成 缩合物
含游离-羧基的一端：羧基端或C-端 AA顺序是从N-端开始以C-端氨基酸残基为终点
如上述五肽：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽键的结构
①肽键中C-N键有部分 双键性质 ——不能自由旋转
②组成肽键原子处于 同一平面（肽平面）
③键长及键角一定 ④大多数情况以反式
结构存在
共价主链
2.3.2、 生物活性肽的功能
Ser
Val
Tyr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序 含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
3、根据功能分 酶
调节蛋白（如激素）
贮存蛋白
转动蛋白
运动蛋白
2.2 蛋白质的组成单位－氨基酸
蛋白质-氨基酸、肽、蛋白分子结构
•肽键：
一个氨基酸的羧基与另 一个氨基酸的 a-氨基脱 去一分子水缩合后形成 的酰胺键，也称为肽键 （peptide bond.）
•肽的命名与方向 残基
N→C
丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸
•天然多肽
新陈代谢的产物， 具有特殊的生物学 功能。
•天然多肽
谷
氨
酸
a
b g
g-肽键
•天然多肽
新陈代谢的产物，具有 特殊的生物学功能。
一、基本认识 ★
二、入手点？
★ 入手点：
1.蛋白质是大分子多聚物！
2.结构物质的基本特性？ 3.生理环境因素的影响—水？！ 4.各种作用力的相互平衡？
5.多肽链中可能存在的有组织的 局部排列？
蛋白质结构层次的推测
第四节 蛋白质的分子结构
一、基本认识
二、入手点
三、蛋白质空间构象 的形成与蛋白质的结 构层次
多肽链折叠的 空间限制
二面角
F=180° y=180°
a-C
a-C
a-C
R
空多 间肽 限链 制折
叠 的
180°=
角 =0°
氨基酸
a-碳原子
八、氨基酸的重要化学反应
◆茚三酮反应： -水合茚三酮试剂 ◆桑格(Sanger)反应： -DNFB (2，4-二硝基氟苯) ◆艾德曼(Edman)反应： –PITC (苯异硫氰酸)
Peptide
成 肽
反
酰胺键 肽键 应
第 一、蛋白质基本氨基酸
二 节
二、基本氨基酸的分类 三、蛋白质的稀有氨基酸
氨 四、非蛋白质氨基酸
五、氨基酸的酸碱性
基 六、氨基酸的立体化学
酸 ………
苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸
第2章2蛋白质的构件氨基酸及多肽ppt课件
含羟基氨基酸
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
2019/12/29
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
2019/12/29
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine
2019/12/29
• [a]=100a/lc，[a]为比旋度、a为旋度值、l为旋光管长（ 单位为dm）、c为每100ml溶液中的样品重量（单位为g ）
2019/12/29
氨基酸的光吸收
• 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光 吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨 酸和色氨酸有吸收光的能力。
2019/12/29
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2019/12/29
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
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(二) 不常见的蛋白质 氨基酸
N-乙 酰赖 氨酸
N-甲基精氨酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
(三) 非蛋白质氨基酸
肌氨酸 γ-氨基丁酸
甜菜碱
β-丙氨基
叠氮丝氨酸
O-重氮乙酰 丝氨酸
高丝氨酸
羊毛硫氨酸
高半胱氨酸
苯丝氨酸 氯胺苯醇（氯霉素） 环丝氨酸
肾上腺素
组胺
5-羟第色二章氨蛋白质构件—氨基青酸霉胺
瓜氨基 鸟氨基
牛角
1901 Fischer
奶酪
1901 Fischer
奶酪
1901 Hopkins
奶酪
1904 Erhlich
纤维蛋白
1922 Mueller
奶酪
1935第二M章c蛋C白oy质e构t a件l —氨基奶酸酪
（二）α-氨基酸的一般 结构
氨基在α-位，为L-构型.
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
羊毛、肌肉
1849 Bopp
奶酪
1865 Cramer
蚕丝
1866 Ritthausen
面筋
1868 Ritthausen
蚕豆
1881 Schultze
羽扇豆芽
1881 Weyl
丝心蛋白
1889 Drechsel
珊瑚
1895 Hedin
牛角
1896 Kossel,Hedin 奶酪
1899 Morner
为转氨基反应的中间步骤。 5.脱氨基反应
为氨基酸分解反应的重要中间步骤。
第二章蛋白质构件—氨基酸
(二)α-羧基参加的反应
1.成盐和成酯反应 可用于羧基的保护。
2.成酰氯反应 可用于羧基的活化。
3.脱羧基反应 是生成胺类的重要反应。
4.叠氮反应 可用于羧基的活化。
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
酸序列分析。 4.色氨酸可被N-溴代琥珀酰亚胺氧化，生成有色化合
物，可用于色氨酸定量测定。 5.半胱氨酸可生成烷基衍生物，可用于巯基的保护。
巯基可与重金属生成盐，使蛋白质失活。巯基在空 气中可被氧化，金属离子对此酸氧化成两个磺酸基。
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
注 意 结 构 特 点
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
4-羟脯氨酸
5-羟赖氨酸
甲状腺素
3-甲基组氨酸
ε-N，N，N-三
ε-N-甲基赖氨酸 甲基赖氨酸
γ-羧基谷氨酸 α-氨基己二酸
焦谷氨酸
磷酸丝氨酸
磷酸苏氨酸 磷酸酪丝氨酸
第3章 氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
一、氨基酸是蛋白质的构件分子
（一）蛋白质的水解 1.酸水解：常用6mol/L HCl回流20h，水
解完全，不引起消旋，但色氨酸破坏，羟基 氨基酸部分水解，酰胺键水解。
2.碱水解：水解完全，会引起消旋，但 色氨酸不破坏。
3.酶水解：水解不完全，不引起消旋， 色氨酸不破坏，主要用于蛋白质的部分水解。
第二章蛋白质构件—氨基酸
3.22=9.67+log{[Glu2-]/[Glu-]}
得 [Glu2-]/[Glu-]=3.5╳10-7
Lys，Arg和His的pI等于两个大的pK值之和的一半；Asp，
Glu，Tyr和Cys的pI等于两个小的pK值之和的一半。
第二章蛋白质构件—氨基酸
(四)氨基酸的甲醛滴定
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸
1806 Vauquelin
天门冬芽
1820 Braconnot
明胶
1820 Braconnot
半胱氨酸
胱氨酸
N-乙酰马来酰亚胺
碘乙酸 丙烯腈
5，5′-二硫双（2-硝基苯酸）
巯基阴离子
对羟基汞苯酸 赖氨酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
希夫碱
五、氨基酸 的光学活性 和光谱性质
1.氨基酸的光 学活性和立体 化学：
氨基酸的 不对称碳原子 可用D-或L-表 示，其比旋值 可用于氨基酸 的鉴别。
第二章蛋白质构件—氨基酸
pI=（pK1+pK2）/2
对于R基有解离基团的氨基酸：pI等于等电形式两侧的pK值
之和的一半，以等电形式为中心，另一个pK值为第二级解离，可
以忽略不计。
2.19
4.25
9.67
如 Glu: Glu+
Glu+-
Glu-
Glu2-
若 pH=pI=3.22，
根据 pH = pKa+log{[质子受体]/[质子供体]}
滴定终点由12 左右降到9左 右，可以用酚 酞为指示剂， 用标准氢氧化 钠滴定。
第二章蛋白质构件—氨基酸
四、氨基酸的化学反应
(一)α-氨基参加的反应 1.与亚硝酸的反应
测量氮气的体积可计算氨基酸的含量。 2.与酰化试剂的反应
可用于氨基的保护。 3.烃基化反应
可用于测定多肽链的氮末端氨基酸。 4.形成西佛碱的反应
三、氨基酸的酸碱化学
（一）氨基酸的兼性离子形式 氨基酸在晶体状态和水溶液中均以兼性离子形式存在。因此,氨基酸有
很高的熔点。 （二）氨基酸的解离
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
第二章蛋白质构件—氨基酸
(三)氨基酸的等电点
1.等电点的定义
2.等电点的计算
对于R基无解离基团的氨基酸：
二、氨基酸的分类
(一) 常见的蛋白质氨基酸
1.常见的蛋白质氨基酸共二十种。 2.按化学结构分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。这种 分类方法对于研究氨基酸的合成与分解有重要意义。 3.按R-基的极性分为非极性R-基氨基酸、不带电荷的极 性R-基氨基酸、带正电荷的极性R-基氨基酸、带负电荷的极 性R-基氨基酸四类。这种分类方法对于研究氨基酸在蛋白质 空间结构中的作用，和对于氨基酸的分离纯化均有重要意义。 4.也可将氨基酸分为非极性脂肪族R-基氨基酸、非极性 芳香族R-基氨基酸、不带电荷的极性R-基氨基酸、带正电荷 的极性R-基氨基酸、带负电荷的极性R-基氨基酸五类。 要熟悉氨基酸的结构特点、分类和符号。
(三)α-氨基和 α-羧基共同参 加的反应
1. 与茚三酮的反应 常用于氨基酸的定 性或定量检测。
第二章蛋白质构件—氨基酸
2.成肽反应
第二章蛋白质构件—氨基酸
(四)侧链R基参加的反应
1.酪氨酸可发生碘化、硝化、重氮反应，后者可用于 检测酪氨酸。
2.组氨酸可发生重氮反应。 3.精氨酸可与环己二酮发生缩合反应，曾被用于氨基