氨基酸极性判断
氨基酸的种类
1.极性不带电荷：7种
甘氨酸（Gly）Glycine
丝氨酸（Ser）serine
苏氨酸（Thr）Threonine
半胱氨酸（Cys）cysteine
酪氨酸（Tyr）Tyrosine
天冬酰胺（Asn）Asparagine
谷氨酰胺（Gln）Glutamine
2.极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种
氨基酸的种类
根据侧链基团的极性
非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）alanine
缬氨酸（Val）Valine
亮氨酸（Leu）Leucine
异亮氨酸（Ile）Isoleucine
脯氨酸（Pro）色氨酸（Trp）Tryptophan
蛋氨酸（Met）Methionine
赖氨酸（Lys）Lysine
精氨酸（Arg）Arginine
组氨酸（His）
3.极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种
天冬氨酸（Asp）Aspartic acid
谷氨酸（Glu）
名称
三字符号
单字符号
丙氨酸
Ala
A
精氨酸
Arg
R
天冬氨酸
Asp
D
半胱氨酸
Cys
C
谷氨酰胺
Gln
Q
谷氨酸
Glu
E
组氨酸
His
H
异亮氨酸
Ile
I
甘氨酸
Gly
G
名称
三字符号
单字符号
天冬酰胺
Asn
N
亮氨酸
Leu
L
赖氨酸
Lys
K
甲硫氨酸
Met
M
氨基酸的种类及相应的作用
氨基酸的种类及相应的作用
氨基酸的种类主要有哪几种？分别有什么不同的作用呢？氨基酸的种类从大的方面可以分为两类极性氨基酸和非极性氨基酸，下面我们具体了解一下氨基酸的种类。
氨基酸的种类主要有哪几种？分别有什么不同的作用呢？氨基酸的种类从大的方面可以分为两类极性氨基酸和非极性氨基酸，下面我们具体了解一下氨基酸的种类。
1、非极性氨基酸
非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸
2、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸氨基酸的种类多用途也是比较广泛的，在医药上主要用来制备复方氨基酸输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重病人的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。
常见的氨基酸的分类特点及理化性质
非极性氨基酸的理化性质
2
疏水性
非极性氨基酸具有很强的疏水性。
4
溶解性
非极性氨基酸在水中的溶解度较低,但在有机溶剂如酒精或丙酮中的溶解度较高。
8
热稳定性
非极性氨基酸的烷基或芳基结构使其具有较高的热稳定性,可以在较高温度下保持结构完整。 非极性氨基酸由于其疏水性,在蛋白质折叠过程中通常会聚集在蛋白质的内部,形成疏水性核心,使得蛋白质整体结 构更加紧密和稳定。
氨基酸的酸碱性
氨基酸中的氨基(-NH2)和羧基(-COOH)具有不同的酸碱性。氨基是弱碱性基 团,而羧基是弱酸性基团。在水溶液中,氨基和羧基会发生质子交换反应,形 成两性离子。这种两性离子的pH值称为氨基酸的等电点(pI)。
1-14
—
pH
pH 值范围
氨基酸在不同pH值下会呈现不同的 离子形式,从而影响其理化性质和
抗原-抗体反应、免 疫标记等
氨基酸的生物学功能
蛋白质合成
氨基酸是构建生物体内蛋白质 的基本单位,是决定蛋白质结构 和功能的关键要素。
能量来源
通过代谢氧化,某些氨基酸可以 向细胞提供ATP,满足机体的能 量需求。
细胞信号传导
部分氨基酸及其代谢产物可作 为细胞间信号传递的载体,调节 生理过程。
抗氧化防护
农业应用
氨基酸可用作生物农药和 叶面肥料,提高作物抗病虫 能力和产量。还可用于饲 料添加,改善动物营养和生 长。
工业生产
许多工业合成过程需要用 到氨基酸,如制药、化工、 材料等领域。它们可作为 原料、催化剂或中间体。
氨基酸的研究进展
持续创新
科学家们不断探索新的技术和方法来研 究氨基酸的结构、性质和功能,推动着这 一领域的持续创新。
氨基酸的分类特点及理化性质
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CO NH2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asnaragine
谷氨酰胺 Glutamine
含酰胺氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 CH2 CO NH2
二 要求全部背出 十 种 氨 基 酸 的 化 学 结 构
几种重要的不常见氨基酸
• 从少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称 为不常见蛋白质氨基酸。
(3)、电泳及等电点
带电粒子在电场中向与其自身所带电荷相反 的电极移动的现象称为电泳。
等电点(pI，isoelectric point)：使分子处于兼 性离子状态，在电场中不迁移(分子的净电荷为 零)时溶液的pH值。
每一种氨基酸都有特定的pI ，这是由于各种 氨基酸分子上所含有的氨基、羧基等基团的数目 以及各种基团的解离程度不同所造成的。
含硫氨基酸
O H2N CH C OH
CH2 SH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine
芳香族氨基酸
O H2N CH C OH
CH2
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalanine 酪氨酸 Tyrosine 色氨酸 Trytophan
20种氨基酸的发现年代表
天冬酰氨 甘氨酸 亮氨酸 酪氨酸 丝氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 苯丙氨酸 丙氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 胱氨酸 缬氨酸 脯氨酸 色氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 苏氨酸
1806 1820 1820 1849 1865 1866 1868 1881 1881 1889 1895 1896 1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
20种氨基酸缩写体内20种氨基酸按理化性质可分为4组非极性
20 种氨基酸缩写体内20种氨基酸按理化性质可分为4 组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。
②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。
③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。
④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。
中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸Glycine Gly G丙氨酸Alanine Ala A缬氨酸Valine Val V亮氨酸Leucine Leu L异亮氨酸Isoleucine Ile I脯氨酸Proline Pro P苯丙氨酸Phenylalanine Phe F酪氨酸Tyrosine Tyr Y色氨酸Tryptophan Trp W丝氨酸Serine Ser S苏氨酸Threonine Thr T半胱氨酸Cystine Cys C蛋氨酸Methionine Met M天冬酰胺Asparagine Asn N谷氨酰胺Glutarnine Gln Q天冬氨酸Asparticacid Asp D谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］生物化学人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1. “一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。
氨基酸极性
20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R
基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类
根据侧链基团的极性
1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）
2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：7种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）
酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸）2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
氨基酸的缩写符号。
氨基酸极性
20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R
基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类
根据侧链基团的极性
1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种
丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）
2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：
1）极性不带电荷：7种
甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）
酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
氨基酸的缩写符号。
氨基酸的分类和性质
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9
第21种氨基酸 硒代半胱氨酸 第22种氨基酸 吡咯赖氨酸
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10
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11
氨基酸的主要功能 Major Functions of Amino Acids
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12
1、肽的组成单位，包括寡肽、多肽 和蛋白质。
Building blocks for peptides including oligopeptides（寡肽）, polypeptides （多肽） and proteins.
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47
Edman降解 Edman degradation
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48
在弱碱性条件下，氨基酸的α-氨基可 与苯异硫氰酸酯（phenylisothiocyanate, PITC）反应，生成相应的苯氨基硫甲酰氨 基酸（PTC-氨基酸）。在酸性条件下， PTC-氨基酸会迅速环化，形成稳定的苯乙 内酰硫脲氨基酸（PTH-氨基酸）。
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30
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31
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32
氨基酸的理化性质 Physical and chemical properties of
amino acids
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33
1、氨基酸的光吸收特性 Ultraviolet absorption property of
amino acids
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37
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38
两性（兼性）离子就是具有双极 性的离子
A zwitterion is a dipolar ion
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39
当溶液在某一特定的pH时，某种氨基 酸以两性离子的形式存在，并且其所带的 正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零。 在直流电场中，它既不向正极，也不向负 极移动。此时溶液的pH称为这种氨基酸的 等电点（pI）。
生物化学氨基酸的分类
生物化学氨基酸的分类
氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们由一种中心碳原子（α-碳）连接着一个氨基基团、一个羧酸基团和一个氢原子，此外，它们还有一个侧链（R基团），这个侧链决定了不同氨基酸之间的差异性。
按侧链的不同，氨基酸可以分为以下几类：
1. 极性氨基酸：侧链中含有极性或带电的官能团，如羟基、胺基、羧酸基、酰胺基、硫酸基等等。
例如，谷氨酸、天冬酰胺酸、精氨酸、赖氨酸等。
这些氨基酸在水中容易溶解，可以和其他极性物质相互作用，如水分子、离子等等。
2. 非极性氨基酸：侧链中没有极性官能团，如甲基、乙基、异丙基、苯基等等。
例如，丙氨酸、丙酮酸、苯丙氨酸、脯氨酸等。
这些氨基酸在水中不容易溶解，可以和其他非极性物质相互作用，如脂肪酸、胆固醇等等。
3. 酸性氨基酸：侧链中含有带电的羧酸基团（-COOH），如谷氨酸、天冬氨酸等。
这些氨基酸可以释放质子，形成负电荷的离子。
4. 碱性氨基酸：侧链中含有带电的胺基基团（-NH2），如赖氨酸、精
氨酸等。
这些氨基酸可以接受质子，形成正电荷的离子。
5. 硫氨基酸：侧链中含有硫原子的氨基酸，如半胱氨酸、甲硫氨酸等。
这些氨基酸可以形成二硫键，对于蛋白质的空间结构和功能有重要作用。
氨基酸纸层析实验报告
氨基酸纸层析实验报告氨基酸纸层析实验报告一、引言氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，对于了解生物体内蛋白质的组成和结构具有重要意义。
氨基酸纸层析是一种简单而有效的分离和鉴定氨基酸的方法。
本实验旨在通过氨基酸纸层析实验，了解不同氨基酸在纸上的迁移速度和相对极性，以及利用该方法对未知氨基酸进行鉴定。
二、实验原理氨基酸纸层析是基于氨基酸在纸上的迁移速度差异和相对极性的原理进行的。
在纸上，氨基酸会随着溶剂的上升而迁移，迁移的距离与氨基酸的极性有关。
相对极性较大的氨基酸迁移速度较慢，相对极性较小的氨基酸迁移速度较快。
三、实验步骤1. 准备工作：将纸层析纸剪成适当大小的条状，将各种氨基酸溶液准备好。
2. 在纸层析纸上标记出起点线和氨基酸溶液的滴点位置。
3. 使用毛细管或微量移液器，将不同浓度的氨基酸溶液滴在起点线上。
4. 将纸层析纸的一端浸入含有适量溶剂的容器中，确保溶剂不超过起点线。
5. 等待溶剂上升至纸层析纸的上端，取出纸层析纸并迅速将其晾干。
6. 在纸层析纸上观察出现的斑点，并记录它们的迁移距离和颜色。
7. 将实验结果与已知氨基酸的迁移速度进行对比，鉴定未知氨基酸。
四、实验结果根据实验结果，可以观察到在纸层析纸上出现了多个斑点。
每个斑点代表一个氨基酸。
根据它们的迁移距离和颜色，可以初步判断它们的相对极性和成分。
五、讨论与分析通过对实验结果的观察和对已知氨基酸的对比，可以初步鉴定未知氨基酸的种类。
根据不同氨基酸的迁移速度和相对极性，可以推测未知氨基酸的性质和结构。
此外，实验中还需要注意一些实验条件的控制。
如溶剂的选择、纸层析纸的处理等，这些因素都会对实验结果产生影响。
六、实验总结氨基酸纸层析是一种简单而有效的分离和鉴定氨基酸的方法。
通过本实验，我们了解了不同氨基酸在纸上的迁移速度和相对极性的差异，并学会了利用该方法对未知氨基酸进行鉴定。
然而，本实验还存在一些不足之处。
例如，由于实验条件的限制，可能无法对所有氨基酸进行准确鉴定。
氨基酸名称及缩写及分类记忆法口诀
一、概述氨基酸是构成蛋白质的基本单元，也是人体内必不可少的营养物质。
对于学习生物化学的学生来说，掌握氨基酸的名称、缩写和分类是基础中的基础。
然而，对于初学者来说，如何快速准确地记住这些信息常常是一大难题。
为了帮助大家更好地掌握氨基酸的相关知识，本文将通过口诀的形式，为大家介绍一种记忆氨基酸名称及缩写的方法。
二、氨基酸名称、缩写及分类记忆口诀1. 非极性氨基酸Ala（丙氨酸）, Val（缬氨酸）, Leu（亮氨酸）, Ile（异亮氨酸）, Met（甲硫氨酸）, Pro（脯氨酸）, Phe（苯丙氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：氨基联冒跑，非极性氨基含，A-V-L-I-M-P-F-W。
2. 极性无电荷氨基酸Gly（甘氨酸）, Ser（丝氨酸）, Thr（苏氨酸）, Cys（半胱氨酸）、Asn（天冬氨酸）, Gln（谷氨酸）口诀：醛硫酰嘌吐，极性无电荷氨基酸，G-S-T-C-N-Q。
3. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）, Arg（精氨酸）, His（组氨酸）、Asp（天冬酸）,Glu（谷酸）口诀：石粉组蛋显，极性带电氨基酸，K-R-H-D-E。
4. 芳香族氨基酸Phe（苯丙氨酸）, Tyr（酪氨酸）, Trp（色氨酸）口诀：飞雁乌，芳香族氨基酸，P-T-W。
5. 硫氨基酸cys（半胱氨酸）、Met（甲硫氨酸）口诀：糙米，硫氨基酸C-M。
6. 极性带电氨基酸Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）口诀：赖赖，两嗓子，极性带电氨基酸，K-R。
7. 极性无电荷氨基酸gly（甘氨酸）、ser（丝氨酸）口诀：甘丝，山顶花，极性无电荷氨基酸，G-S。
三、结论通过以上口诀的记忆方法，我们可以更轻松地掌握氨基酸的名称、缩写和分类。
希望这个方法能够帮助大家更好地学习和掌握相关知识，为日后的学习打下坚实的基础。
同时也希望大家能够在学习中注重练习，不断巩固知识，提高学习效率。
四、口诀记忆法的优势口诀记忆法在学习过程中具有独特的优势，口诀具有鲜明的节奏感和韵律感，这种优势使得我们通过口诀记忆更容易记住、回忆氨基酸的名称、缩写和分类。
氨基酸分类
人体20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。
通常根据R基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸）3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据氨基酸分子的化学结构 1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸 4、杂环亚氨基酸：脯氨酸人体内的氨基酸分为必须氨基酸和非必需氨基酸，其中：1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。
共有10种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。
精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。
决定肽链极性的因素
决定肽链极性的因素
决定肽链极性的因素主要包括以下几个方面：
1. 氨基酸残基的性质：氨基酸分为亲水性的极性氨基酸和疏水性的非极性氨基酸。
亲水性氨基酸如赖氨酸、谷氨酰胺等，具有极性侧链，容易吸水，因此肽链中含有这类氨基酸的部分更具极性。
非极性氨基酸如丙氨酸、异亮氨酸等则具有非极性侧链，不易吸水，使得肽链在这些残基处更加疏水。
2. 氨基酸残基之间的相互作用：肽链中的氨基酸残基之间可能会发生相互作用，如氢键、离子键等。
这些相互作用可以使得肽链中的某些部分呈现极性，或者逆之，使得某些部分呈现非极性。
3. 水溶液中的溶质和溶剂的性质：水是生物体中最常见的溶剂，其溶解能力和极性较大。
当肽链中有亲水性的残基时，由于与水分子的相互作用，肽链更偏极性。
相反，如果溶液中存在大量的疏水性溶质，肽链中的亲水性残基可能被排斥，使得肽链呈现出较强的非极性。
4. 空间结构形态：肽链的空间结构也会影响其极性。
在螺旋结构和拓扑结构中，极性残基通常会暴露在肽链的外部，与周围环境进行相互作用，使其更具极性。
而在折叠状态下，极性残基可能会被隐藏在内部，使得肽链的整体极性较小。
综上所述，决定肽链极性的因素包括残基的性质、氨基酸之间的相互作用、溶剂
和溶质的性质以及空间结构等。
不同的氨基酸序列和环境条件会使肽链的极性各异。
氨基酸的结构与分类
① 具有非极性或疏水R基团的氨基酸 ② 具有极性不带电荷R基团的氨基酸 ③ R基团带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸) ④ R基团带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸
色氨酸
吲哚环
脯氨酸
吡咯环
甲硫氨酸
① 具有非极性或疏水R基团的氨基酸 ② 具有极性不带电荷R基团的氨基酸 ③ R基团带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸) ④ R基团带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)
中文名称
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸 色氨酸 丝氨酸
英文名称
三字母 单字母 中文名称
符号 符号
英文名称
三字母 单字母 符号 符号
Glycine
Gly
G 苏氨酸 Threonine Thr
T
Alanine
Ala
A 天冬酰胺 Asparagine Asn
N
Valine
F
组氨酸 Histidine
His
H
Tryptophan Trp W 天冬氨酸 Asparitic acid Asp
D
Serine
Ser
S 谷氨酸 Glutamic acid Glu
E
氨基酸的分类
1.按 R 基团的极性分类
① 具有非极性或疏水R基团的氨基酸 ② 具有极性不带电荷R基团的氨基酸 ③ R基团带负电荷的氨基酸(酸性氨基酸) ④ R基团带正电荷的氨基酸(碱性氨基酸)
在生理条件下，侧链基团既可以作为质子供体， 也可以作为质子受体的常见氨基酸是什么？
质子化的组氨酸
去质子化的组氨酸
含有硫原子的氨基酸有哪些？
甲硫氨酸
氨基酸极性与非极性的判断
氨基酸极性与非极性的判断：主要看阿尔法碳上链接的r基,如果其中含有极性基团（比如羟基,氨基,羧基等等）,就是极性氨基酸；如果都是碳氢,就是非极性氨基酸.
极性氨基酸包括：丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）半胱氨酸（Cys）蛋氨酸（Met）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）苏氨酸（Thr）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
非极性氨基酸包括：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）
极性氨基酸亲水,非极性氨基酸疏水,所以在肽链折叠时,极性氨基酸常在外侧,非极性氨基酸被包裹在内侧.。
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氨基酸及其衍生物
按照α-氨基酸中侧链R基的极性性质，组成蛋白质的20种常见氨基酸可分4组：
①R基为非极性的氨基酸。
共有8种，5种带有脂肪族侧链，即丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸，2种为芳香族氨基酸，即苯丙氨酸和色氨酸，一种为含硫氨基酸，即甲硫氨酸;本组氨基酸在水中的溶解度比极性R基氨基酸小;脯氨酸与一般α-氨基酸不同，它是α-氨基酸上的侧链取代了氨基酸上的一个氢原子所形成的，实际上是亚氨基酸。
②R基有极性但不具有电荷的氨基酸。
共有7种，即R基有羟基的丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸，R基有巯基的半胱氨酸，R基有酰胺基的谷氨酰胺和天冬酰胺，另一种氨基酸为甘氨酸; 甘氨酸分子无R基，但具有一定的极性，故归于本组; 本组氨基酸侧链中含有不解离的极性基，能与水形成氢键，较易溶于水。
③R基带正电荷的氨基酸。
共有3种，即赖氨酸、精氨酸和组氨酸; 在pH7.0时携带正电荷，也称碱性氨基酸。
④R基为带负电荷的氨基酸。
共有2种，即谷氨酸和天冬氨酸; 在pH7.0时分子带负电荷，也称酸性氨基酸。
20种氨基酸的结构式，缩写符号和有关常数见表。
除上述20种常见的氨基酸外，尚有二碘酪氨酸、甲状腺素、羟脯氨酸、羟赖氨酸等见于某些蛋白质中。
除了参与蛋白质组成的氨基酸外，还在各种组织和细胞中找到200多种其他氨基酸，这些氨基酸大多是组成蛋白质的那些α-氨基酸的衍生物。
但是，有一些是β-、γ-或δ-氨基酸，并且有些是D 型的氨基酸，如β-丙氨酸、γ-氨基丁酸以及在抗生素短杆菌肽-S中的苯丙氨酸、革兰阳性细菌细胞壁中的D-丙氨酸和D-谷氨酸。
有些非蛋白氨基酸在代谢上作为重要的前体或中间产物，其中β-丙氨酸是维生素泛酸的前体，瓜氨酸及鸟氨酸是合成精氨酸的前体，γ-氨基丁酸是神经传导的化学物质。
植物含有非常多的非蛋白氨基酸，属于植物次生物质，如茶氨酸、南氨酸、刀豆氨酸、黎豆氨酸和β-氰丙氨酸等。
甘氨酸，丙氨酸，脯氨酸小，非极性侧链都弱疏水性。
苯丙氨酸，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，蛋氨酸有较大的侧链，更强烈的疏水性。
极性不带电侧链也有八种氨基酸与极性不带电的侧链。
丝氨酸和苏氨酸的羟基。
天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基团。
组氨酸和色氨酸的杂环芳族胺的侧链。
半胱氨酸有巯组。
酪氨酸酚侧链中。
半胱氨酸的巯基，酚性羟基，酪氨酸，组氨酸的咪唑基都显示出某种程度的pH依赖性离子化。
有四个与带电侧链的氨基酸的侧链。
天门冬氨酸和谷氨酸有其侧链上的羧基基团。
，每个酸是完全电离的在pH 7.4。
精氨酸和赖氨酸侧链氨基。
其侧链完全质子化在pH 7.4此表显示了氨基酸名，三和一个字母的标准缩写，和线性结构。
点击氨基酸名称费歇尔投影式（以粗体显示的原子相互键合）。