基础生物化学复习
基础生物化学复习题目及答案
第一章核酸一、简答题1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA与RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618)二、名词解释变性与复性分子杂交增色效应与减色效应回文结构TmcAMPChargaff定律三、判断题1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。
错2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。
错3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。
对4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。
错5 核酸的紫外吸收与pH 无关。
错6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。
对7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。
对8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。
对9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。
对11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。
错14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。
对15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。
对16 核酸变性或降解时,存在减色效应。
错18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。
对四、选择题4 DNA 变性后(A)A 黏度下降B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D)A 核糖体B 病毒C端粒酶 D 核酶9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D)A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C)A、ACUB、ACTC、UCA D TCA13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D)A、CAUB、UGCC、CGU D UAC五、填空题1 核酸的基本结构单位就是核苷酸。
生物化学题库
基础生物化学复习题一、名词解释与理解1、等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
2、编码氨基酸：遗传基因中有相应的密码，能编码于蛋白质分子中的氨基酸。
人有20几种。
3、酰胺平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面。
4、DNA变性：是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，双链变成单链，使核酸的天然构象和性质发生改变，但不涉及其一级结构的改变。
5、增色效应:当双螺旋DNA熔解(解链)时，260nm处紫外吸收增加的现象。
6、核酸的Tm值：DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。
7、多酶体系:由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
多酶复合体的分子量都在几百万以上。
8、诱导酶：在环境中有诱导物（一般是反应的底物）存在时，生物会因诱导物存在而产生一种酶。
9、同工酶:指催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
10、维生素：大多数动物和一些植物的营养所必需的各种微量有机物质，特别是作为辅酶和辅酶前体，在调节代谢过程方面发挥作用，但它们不提供能量或用作构造物质。
11、糖异生:非糖物质(如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖的过程。
12、底物水平磷酸化：:物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式。
13、氧化磷酸化：在线粒体网膜上，按一定顺序排列的一系列氢和电子传递体，并按一定顺序进行供氢体到氧之间的电子传递，偶联磷酸化，形成ATP和H2O。
14、生物氧化：有机物质在生物体内的氧化作用，称为生物氧化。
生物氧化通常需要消耗氧，所以又称为呼吸作用。
简介生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释放能量的过程。
基础生物化学复习题..
《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。
维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。
蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。
维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。
蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。
维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。
蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。
2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后，会引起该亚基构象改变，这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变，使整个血红蛋白的结构变得松弛，易于与氧结合，大大加快了氧合速度。
3、名词：氨基酸等电点：使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点。
盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如饱和硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。
DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。
核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。
DNA和RNA是多聚核苷酸，核苷酸靠磷酸二酯键彼此连接在一起；RNA中的核苷酸残基含有核糖，其嘧啶碱基一般是尿嘧啶和胞嘧啶，而DNA中其核苷酸含有2′-脱氧核糖，其嘧啶碱基一般是胸腺嘧啶和胞嘧啶。
基础生物化学复习资料
基础生物化学复习资料基础生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、化学反应和化学过程。
在生物学的学习中，生物化学是一个重要的组成部分，它帮助我们理解生命的基本原理和机制。
在这篇文章中，我们将回顾一些基础的生物化学知识，帮助大家复习和巩固这些重要的概念。
1. 生物大分子生物体内存在着许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子，它们参与了几乎所有的生物过程，包括酶催化、信号传导和结构支持。
核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA，它们在细胞中担任着重要的角色。
多糖是由许多单糖分子组成的聚合物，它们在细胞中起到能量储存和结构支持的作用。
脂类是由脂肪酸和甘油分子组成的，它们在细胞中起到能量储存和细胞膜组成的作用。
2. 生物化学反应生物体内存在着许多重要的生物化学反应，包括氧化还原反应、酶催化反应和代谢反应。
氧化还原反应是生物体内能量转化的基础，它涉及电子的转移和能量的释放。
酶催化反应是生物体内反应速率加快的重要手段，酶是生物体内的催化剂，能够降低反应的活化能。
代谢反应是生物体内物质转化的过程，包括合成代谢和分解代谢，它们共同维持了生物体内的稳态。
3. 生物体内的能量转化生物体内的能量转化是维持生命活动的重要过程。
生物体通过食物摄取获得能量，其中最重要的是葡萄糖。
葡萄糖在细胞内经过糖酵解和细胞呼吸产生能量。
糖酵解是在缺氧条件下进行的，产生少量的ATP和乳酸。
细胞呼吸是在氧气存在的条件下进行的，产生大量的ATP和二氧化碳。
能量转化的最终产物是ATP，它是细胞内的能量货币，提供细胞内各种生物过程所需的能量。
4. 生物体内的信号传导生物体内的信号传导是维持生命活动的重要过程。
细胞通过受体蛋白质感受外界的信号，通过信号转导通路将信号传递到细胞内部。
信号转导通路包括多种信号分子、信号受体、信号传导分子和效应分子。
信号转导通路可以调节细胞的生长、分化、凋亡等生物过程，它在细胞内起到了重要的调控作用。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
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核酸的结构与功能（P8,脱氧核糖核酸，核糖核酸）RNA的功能：1.参与（控制）蛋白质的合成：2.遗传物质3.具有生物催化剂功能4.调节功能：核酸的一级结构、核酸中核昔酸的连接方式（及磷酸、糖类、碱基间的连接方式）、核酸链的书写表示P15DNA的一级结构是DNA分了中脱氧核糖核昔酸的排列顺序和连接方式;RNA的一级结构式RNA分子中核糖核昔酸的排列顺序和连接方式。
DNA和RNA中核甘酸残基都是通过3，S-磷酸二酯键连接；戊糖与噂吟之间CV-N9糖仲键; 戊糖与嚅嚏之间C1 51糖甘键；书'马核酸的一级结构时要按5，— 3,的规定来写如5' ATGCATGCTACGATTCG 3' DNA3'TACGTACGATGCTAAGC5'5'GUACAUCGUACGAUCGC3‘ RNADNA双螺旋结构的特点P191.两条反向平行的多脱氧核昔酸链围绕同一“中心轴”以右手螺旋盘绕成双螺旋结构，双螺旋的直径为2nm02.磷酸和脱氧核糖形成的亲水骨架位于双螺旋外侧，碱基对则位于螺旋的内侧，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为糖环平面与中心轴平行10个碱基对，螺距3.4nm，相邻碱基平面间隔为0.34nm,并有一个36。
的夹角。
糖环平面与中心轴平行。
3.两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。
（喋吟与喽I建配对，A与T以2 缉键、C与G以3纽键）4.在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成大沟和小沟。
两条沟，特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有在沟内蛋白质才能识别到不同碱基序列。
DNA的高级结构——超螺旋的方向、负超螺旋的意义P23负超螺旋（左手方向）；正超螺旋（右手方向）负超螺旋使双螺旋圈数减少，给DNA造成扭曲的张力，使DNA分了内部张力减小，有利于解旋，对DNA的复制、重组和转录等有重要意义。
超螺旋结构的DNA具有更紧密结构，利于组装。
基础生物化学知识点总结
基础生物化学复习资料名词解释：核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。
增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。
减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。
核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。
熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。
核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。
氨基酸的等电点（pI）：氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH。
肽键：也称酰胺键，是由一个分子氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合脱水而成的化学键。
肽：由一个分子氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而成的化合物。
盐析：高浓度的中性盐使蛋白质的溶解度降低，沉淀析出的现象称为盐析。
盐溶：低浓度的中性盐使蛋白质的溶解度增大称为盐溶。
蛋白质等电点：蛋白质所带净电荷为零时溶液的pH。
蛋白质的变性：在外界因素的作用下，蛋白质原有的高度规律性的空间结构遭到破坏，一级结构不变，蛋白质的生物活性丧失的现象。
蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物学活性的现象。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
米氏常数Km：酶的特征常数，其含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
变构酶：除具有酶的活性中心外，还具有与调节物结合的调节中心的寡聚酶称为变构酶。
同工酶：指催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质不同的一组酶。
比活力：指每单位质量样品中的酶活力。
维生素（Vitamin）：是维持机体正常生理功能和健康所必需的微量低分子有机化合物。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
《基础生物化学》复习题213.11张耕
西南大学荣昌校区《基础生物化学》复习思考题动物生理生化教研室张耕（供动物科学食品加工专业用）2013.11说明很多同学提出，看了《基物化学》课本后，抓不住重点，不知从那些方面入手。
为了动科食品加工专业同学能搞好这次《基础生物化学》的复习，编写了这套复习题集，作为同学们学习中参考。
期末考试题型基本包涵于中，希望同学们在充分掌握课本内容的前题下，对照复习题集复习。
本学期考试题型及比例1.名词解释5个（每个3分共15分）2.是非题30个（每题1分共30分）3.单选题30个（每题2分共30分）4.简述题2个（每题5分共10分）5.综合题1个（15分）第一章：绪论一、思考题：1、生物化学的研究内容是什么？概述生物化学的发展阶段。
2、生物化学和畜牧兽医专业之间有何联系？二、名词解释生物化学静态生化动态生化机能生化第二章：核酸的结构与功能一、问答题1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？3、DNA和RNA的结构有何异同？4、引起核酸变性的因素有哪些？核酸变性后会出现哪些现象？5、何谓熔解温度？熔解温度的大小与哪些因素有关？二、名词解释DNA的变性和复姓分子杂交增色效应和减色效应Tm值cAMPChargaff定律三、选择题1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：（A）A．尿嘧啶B．腺嘌呤C．胞嘧啶D．鸟嘌呤E．胸腺嘧啶2．DNA变性是指：（D）A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为20%，则胞嘧啶的含量应为：（B）A．20%B．30%C．40%D．60%E．80%4．下列关于DNA结构的叙述，哪项是错误的（E）A．碱基配对发生在嘌呤碱和嘧啶碱之间B．鸟嘌呤和胞嘧啶形成3个氢键C．DNA两条多核苷酸链方向相反D．二级结构为双螺旋E．腺嘌呤与胸腺嘧啶之间形成3个氢键5．DNA的Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致：（B）A．G+AB．C+GC．A+TD．C+TE．A+C6．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近（B）A．280nmB．260nmC．200nmD．340nmE．220nm7.RNA和DNA彻底水解后的产物是：(A)（A）戊糖相同，碱基不同(B)戊糖不同，碱基相同(C)戊糖不同，碱基不同（D）戊糖相同，碱基相同（E）都错8.核酸分子中，核苷酸间的连接方式是：(D)（A）氢键(B)离子键(C)疏水相互作用（D）3’，5’磷酸二酯键（E）都错9.tRNA的三级结构是：(A)（A）三叶草形结构(B)倒L形结构(C)双螺旋结构（D）发夹结构（E）都不对10.反密码子UGA所识别的密码子是（A）（A）ACU（B）ACT（C）UCA（D）TCA（E）都不对10.下列关于DNA双螺旋的叙述错误的是：(E)（A）糖-磷酸主链是在螺旋的外侧(B)糖环平面与碱基平面相互平行的(C)双螺旋DNA的直径为2nm，（D）双螺旋DNA10对核苷酸，高度为3.4nm（E）而其螺距随着含核苷酸对的多少而变化11.G+C含量愈高Tm值愈高的原因是：(C)（A）G－C之间形成了一个共价键(B)G－C之间形成了一个氢键(C)G－C之间形成了三个氢键（D）G－C之间形成了离子键（E）都不对12.Tm是指：(C)（A）双螺旋DNA达到完全变性时的温度(B)双螺旋DNA达到开始变性时的温度(C)双螺旋DNA结构失去1/2时的温度（D）双螺旋DNA结构失去1/4时的温度A （E）都不对13、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的？（D）A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+TE、都不对14、下面关于Watson-CrickDNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的？（A）A、两条单链的走向是反平行的B、碱基A和G配对C、碱基之间共价结合D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧E、都正确15、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交?（C）A、5’-GpCpCpAp-3’B、5’-GpCpCpApUp-3’C、5’-UpApCpCpGp-3’D、5’-TpApCpCpGp-3’E、都不对四、判断题1.脱氧核糖核苷中的糖环3位没有羟基。
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2021基础生物化学复习题一、选择题1、1分子葡萄糖在糖酵解途径中生成2分子的丙酮酸,同时净产生:A、4ATP+2NADH+2H+B、2ATP+NADH+H+C、2ATP+2NADH+2H+D、2ATP答案：C2、机体内糖、脂肪、蛋白质进行彻底氧化分解的途径只有:A、磷酸戊糖途径B、三羧酸循环C、β-氧化D、糖酵解途径答案：B3、脂肪酸β-氧化的酶促反应顺序为:A、脱氢、再脱氢、加水、硫解B、脱氢、加水、再脱氢、硫解C、脱氢、脱水、再脱氢、硫解D、加水、脱氢、硫解、再脱氢答案：B4、脂肪酸合成酶复合体催化脂肪酸从头合成的终产物是:A、丙二酸单酰CoAB、琥珀酰CoAC、硬脂酰CoAD、软脂酰CoA答案：D5、氨基酸在等电点时,应具有的特点是:A、不带正电荷B、不带负电荷C、A+BD、在电场中不泳动答案：D6、维持蛋白质二级结构的主要化学键是:A、氢键B、二硫键C、疏水键D、离子键答案：A7、核酶:A、是定位于细胞核中的酶B、是核酸酶的简称C、是核心酶的简称D、化学本质是核酸答案：D8、米式方程:A、表述了V max与K m的关系B、表述了酶反应速度与K m的线性关系C、表述了酶促反应速度与底物浓度的定量关系D、表述了K m与底物浓度的线性关系答案：C9、同工酶的:A、催化反应相同B、分子结构相同C、理化性质相同D、免疫学性质相同答案：A10、关于逆转录作用的错误叙述是:A、以RNA为模板合成DNAB、需要一个具有3′-OH末端的引物C、以5′→3′方向合成,也能3′→5′方向合成D、以dNTP为底物答案：C11、调节糖酵解途径最为关键的酶是:A、己糖激酶B、磷酸果糖激酶C、丙酮酸激酶D、磷酸丙糖异构酶答案：B12、呼吸链是机体内主要生物氧化方式,是产生ATP的主要来源,它们发生在:A、高尔基体B、线粒体C、微粒体D、溶酶体答案：B13、氰化物中毒是由于抑制了哪种细胞色素向O2传递电子:A、CytaB、CytbC、CytcD、Cytaa3答案：D14、糖酵解过程产生的NADH:A、只能进入线粒体电子传递链B、只能为某些生物化学反应提供还原力C、可以直接进入线粒体电子传递链D、可以通过穿梭系统被线粒体电子传递链所利用答案：D二、判断题1、G-C含量多的核酸Tm值大答案：正确2、所有核酸合成时,新链的延长方向都是5′→3′。
《生物化学基础》重点笔记(完整版)
绪论学习目标：知识目标：掌握：生物化学的定义和研究方法；了解：生物化学的发展史；认识：生物化学与医学、药学的关系。
技能目标：熟悉：生物化学的研究方法一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学及氨基酸代谢知识目标：掌握：1.蛋白质的元素组成及特点，2.蛋白质的基本组成单位-氨基酸、肽链与肽、蛋白质各级结构的概念、特点及主要化学键，3.蛋白质的主要理化性质。
了解：蛋白质的主要功能、氨基酸的来源与去路及一碳单位的概念；技能目标：1.能举例说明蛋白质结构与功能的关系，解释分子病与构象并的发病机制。
基础生物化学复习题
第二章核酸1.何为核酸？根据所含戊糖不同，核酸可分为哪二类？核糖核酸按其功能不同主要分为哪三类？答：核酸是由多个核苷酸聚合而成的重要生物大分子。
一类所含戊糖为脱氧核糖，称为脱氧核糖核酸DNA，另一类所含戊糖为核糖，称为核糖核酸RNA。
转移RNA（tRNA)，约占RNA总量的15%；信使RNA(mRNA)，约占总量的5%;核糖体RNA(rRNA)，约占总量的80%。
2.两大类核酸在细胞中的分布如何？答：原核细胞内，DNA集中在核质区，RNA分散在细胞质。
3.遗传信息的载体及储存形式各是什么？答：DNA是遗传信息的载体。
染色体DNA分子中的脱氧核苷酸顺序（即碱基顺序）是遗传信息的贮存形式4.核酸的基本组成成分是什么？基本单位呢？答：碱基（嘌呤碱和嘧啶碱）、戊糖（核糖和脱氧核糖）和磷酸是核酸的基本组成成分。
碱基与戊糖组成核苷，核苷再与磷酸组成核苷酸，核苷酸是核酸的基本结构单位。
核酸是一种多聚核苷酸5.DNA和RNA的基本化学组成有何异同？答：RNA： D-核糖， A、G、C、U碱基DNA： D-2-脱氧核糖， A、G、C、T碱基均含有磷酸6.核苷酸的水解产物是什么（核苷酸由什么组成？）核苷水解产物是什么（核苷由什么组成？）常见碱基有哪几种？答：核苷酸由磷酸与核苷组成。
核苷由碱基和戊糖组成。
核苷是由脱氧核糖或核糖与嘌呤碱或嘧啶碱通过β-构型C-N糖苷键连接而成的糖苷。
常见的碱基有：尿嘧啶（U）、胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)、腺嘌呤(A)、鸟嘌呤 (G)7.形成核苷时，戊糖的哪位碳与碱基的哪位N相连接？RNA、DNA各由哪四种核苷酸组成？答：脱氧核糖或核糖的C1与嘌呤碱的N9连接，（C1`-N9糖苷键），与嘧啶碱的N1连接（C1`-N1糖苷键）。
例外，在假尿苷中，糖苷键是C1`-C5糖苷键。
在DNA中，脱氧核糖与四种主要碱基形成四种主要的脱氧核糖核苷（脱氧核苷）：dA dG dC dT在RNA中，核糖与四种主要碱基形成四种主要的核糖核苷（核苷）：A、G、C、U8.细胞内的核苷三磷酸主要有什么作用？答：细胞内的核苷三磷酸都是高能磷酸化合物，在生化反应中作为能量和磷酸基团的供体（以ATP为最重要），它们也是合成核酸和其它有机物的原料。
生物化学基础重点总结
第一篇生命的分子基础第一章糖的化学1.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2.鼠李糖（C6H12O5）和脱氧核糖(C5H10O4)3.几乎所有动物，植物，微生物体内都含有糖，其中植物界最多4.糖类作用：通过氧化而放出大量能量，以保证机体的一切活动5.糖的分类：单糖：不能被水解成更小分子的糖丙糖，丁糖戊糖（核糖，脱氧核糖）己糖（葡萄糖，果糖，半乳糖）寡糖：由单糖缩合而成的短链结构（单糖寡糖能溶于水，多有甜味）二糖：两分子单糖以糖苷键连接而成三糖：半乳糖，葡萄糖和果糖以糖苷键连接多糖：许多单糖分子缩合而成的长链结构，几乎不溶于水，无甜味，无还原性，有旋光性，无变旋光现象（淀粉，糖原，纤维素）复合糖：多糖与非糖物质结合的糖6.多糖的分类按来源分植物多糖：中药材中提取的水溶性多糖，（水不溶性多糖：淀粉。
纤维素）动物多糖：水溶性的粘多糖微生物多糖：（香菇多糖，银耳多糖）对肿瘤治疗及调节机体免疫效果显著增强海洋生物多糖：螺旋藻多糖，从海洋生物体内分离纯化得到的按其在生物体内的生理功能分贮存多糖：以固定形式存在，淀粉和糖原分别是植物动物最主要的贮存多糖结构多糖：水不溶性多糖（几丁质，纤维素）按组成成分分同聚多糖：由一种单糖缩合而成（淀粉，几丁质等）杂聚多糖：不同类型蛋汤缩合而成（肝素，许多植物中多糖）结合糖：（复合糖）糖和糖蛋白，脂质等非糖物质结合的复分子糖蛋白O连接：和含羟基的氨基酸以糖苷形式结合N连接：糖和天冬酰胺的酰胺基连接蛋白聚糖，糖脂，脂多糖7.淀粉直链淀粉：a-1,4糖苷键连接，长而紧密的螺旋管型，遇碘显蓝色天然淀粉支链淀粉：由多个短a-1,4糖苷键直链结合，之间以a-1,6糖苷键连接，遇碘显紫红色淀粉水解—淀粉糊精（蓝）—红糊精（红）—无色糊精（不显色）以及麦芽糖—葡萄糖8.糖原：主要存在于肝及肌肉中，a-1,6和a-1,4连接，分支比支链淀粉多，遇碘变红，彻底水解后产生D—葡萄糖9.葡聚糖：几乎由a-1,6连接，偶尔由a-1,2 a-1,3 a-1,4连接形成分枝状10.纤维素：ᵝ-D-葡萄糖苷键-1,4-糖苷键连接，不溶于水，稀酸稀碱11.多糖的提取与分离第一类：难溶于水，可溶于稀碱液（木聚糖，半乳糖），用稀NaOH水溶液提取第二类：易溶于温水，难溶于冷水的多糖，用70~80°C热水提取第三类：黏多糖的提取，用蛋白酶提取蛋白部分，或用碱处理，使黏多糖与蛋白质之间结合键断裂12.多糖的降解化学降解法：亚硝酸控制降解法酶降解法：肝素酶法降解辐射讲解法：用Co 60 辐射能源降解壳聚糖13.多糖的含量测定：硫酸-蒽铜法（快速简便，反应溶液呈蓝绿色，620nm处有最大吸收=A/OD值）或硫酸-萘酚法 AC多糖含量14.多糖的纯度分析：判断根据，糖基的摩尔比是否恒定，电泳是否呈现一条带，柱层析是否成一个峰15.多糖的分子量测定：凝胶柱层析法，特性黏度法（η=KM2）16.多糖结构的甲基化分析：可确定组成多糖链的单糖种类和比例，各部分甲基化单糖衍生物的归属（糖苷键的位置）17.过碘酸氧化：判断糖苷键的位置，直链多糖的缔合度，支链多糖的分支数目等18.酶降解测定法：作用域不同性质的糖苷键，通过顺序降解，阐明多糖链的一级结构第二章脂类的化学1.脂肪酸命名：ω/n法，从脂肪甲基碳开始标记，第一个双键位置数写在字母右上角Δ法，从靠近羧基碳开始……..2.磷脂甘油磷脂:体内含量最高，由一分子的甘油，脂酸，磷酸，含氮化合物构成卵磷脂：含胆碱的磷脂脑磷脂，磷脂酰丝氨酸，磷脂酰肌醇二磷脂酰甘油（心磷脂）：大量存在于心肌鞘磷脂：由一分子（神经）鞘胺醇，脂肪酸，磷酸，胆碱（少数是磷酰乙醇胺）3.胆固醇：是环戊烷多氢菲的衍生物第三章蛋白质的化学1.蛋白质：分布广含量高，许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物作用生物催化：酶决定生物代谢类型代谢调节，转运贮存，运动和支持，控制生长和分化，接受和传递信息，生物膜功能2.蛋白质的元素组成：C,H,O,N(接近于恒定，平均16%),S ,有些含有P,Fe,I,Zn,Cu,Mn等蛋白质的含量=蛋白质含氮量X100/16=蛋白质含氮量X6.25（1/16%=6.25）3.天然蛋白质中基本都是左旋，除了甘氨酸4.氨基酸的分类：非极性R基氨基酸：脂肪族：丙，缬，亮，异亮，蛋芳香族：苯丙氨酸杂环氨基酸：脯，色氨酸极性不带电荷氨基酸：（易溶于水）含羟基：丝，苏，酪酰胺类：天胺，谷胺含巯基：半胱，甘氨酸带负电荷的R基氨基酸：（酸性）谷氨酸，天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸：（碱性）赖氨酸，精氨酸，组氨酸含苯环的：苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸含支链的：缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸修饰氨基酸：加工修饰形成的，经脯氨酸，经赖氨酸，，胱氨酸四碘甲腺原氨酸5.三字符号：亮氨酸Leu 异亮氨酸Ile 组氨酸His 天冬氨酸Asp 酪氨酸Tyr 甘氨酸Gly 脯氨酸Pro 精氨酸Arg 天冬酰胺Asn 半胱氨酸Cys 谷氨酸Gln 苏氨酸Ser 苯丙氨酸Phe 丙氨酸Ala 缬氨酸Val赖氨酸Lys 丝氨酸Thr 蛋氨酸Met口诀：碱性赖精组，酸性天和谷，含硫半甲硫，分支缬亮异芳香酪苯色，羟基酪苏丝，天氨和谷氨，还有甘丙脯6.残基：参与肽键形成的非原来完整的氨基酸7.多肽链的结构具有方向性，N（含自由α氨基端，氨基酸末端，头）C（含自由α羧基端，羧基末端，尾），肽的命名也是从N到C端8.。
基础生物化学复习资料
基础生物化学复习资料 Standardization of sany group #QS8QHH-HHGX8Q8-GNHHJ8-HHMHGN#一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
基础生物化学复习资料
基础生物化学复习资料随着大学课程的深入，成为一名优秀的生物学家需要具备扎实的基础生物化学知识。
这不仅是为了应对考试，更是为了解决更复杂的生物学问题。
因此，进行基础生物化学的复习和学习是非常必要的。
本文将为大家介绍一些基础生物化学复习资料和学习方法。
第一步：了解基础生物化学概念和术语在进行基础生物化学复习之前，我们需要先了解一些基础概念和术语。
化学中的基本概念包括原子、分子、化合物等等。
生物化学则会涉及到更多的概念和术语，例如蛋白质、核酸、碳水化合物、脂质等等。
这些概念是后续学习的基础，因此我们需要先对这些术语进行深入了解。
第二步：重点复习生物大分子生物大分子是生物化学中的重点，它们构成了生命的基础。
在这里，我们将重点介绍蛋白质和核酸。
蛋白质是生命中非常重要的分子，它们由氨基酸作为单元组成。
蛋白质的功能多种多样，它们可以作为酶催化反应、调节细胞信号、组织结构等等。
在复习蛋白质的时候，我们需要关注氨基酸的结构和分类，以及蛋白质的三级和四级结构。
核酸则是生物中储存和传递遗传信息的分子，它们由核苷酸作为单元组成。
在复习核酸的时候，我们需要关注核苷酸和脱氧核苷酸的化学结构，以及DNA和RNA的结构差异和功能。
第三步：关注代谢途径代谢途径是生物化学研究的重要领域，它们描述了细胞中分子的转化和功能。
这些途径包括糖酵解、三羧酸循环、脂代谢等等。
在复习的时候，我们需要关注这些途径中的关键反应和酶，以及它们在生理和病理状态下的调节。
第四步：不断练习和考察复习知识并不意味着已经掌握了知识。
在学习生物化学的过程中，我们需要不断练习相关的题目，掌握其中的细节和技巧。
在这里，我们可以使用学校或者教材提供的题目和习题集，或者参加专业的复习课程。
同时，我们也需要关注近几年的考试趋势和题型，这有助于我们更好地备战考试。
总结基础生物化学是生物学学习的重要基础，我们在掌握这些知识的同时也需要注重实践和应用。
在复习的过程中，我们可以使用相关的学习资料和工具来辅助学习，例如教材、习题集、网络课程等等。
基础生物化学复习全资料
一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学复习知识要点生物化学是生物学和化学的交叉学科，旨在研究生物体内生物分子的结构、组成、功能以及它们之间的相互作用。
本文将回顾并总结基础生物化学的重要知识点，包括生物分子、酶学、代谢途径和能量转化等。
通过复习这些知识，读者将能够更好地理解细胞的运作机制和生物体的生物化学特征。
1.生物分子生物分子是构成生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们在细胞内发挥重要的功能，如蛋白质参与酶催化和结构维持，核酸存储和传递遗传信息，多糖提供能量和细胞外支持，脂质构建细胞膜等。
了解这些生物分子的结构和功能对于理解生物化学的基本原理至关重要。
2.酶学酶是生物体内催化化学反应的蛋白质分子。
它们能够降低反应的活化能，加速生物体内的化学反应速率。
酶的活性受到许多因素的影响，如温度、 pH值和底物浓度等。
了解酶的底物特异性和调节机制有助于我们理解细胞内的代谢过程。
3.代谢途径代谢途径是生物体内化学物质的转化过程，可分为两类：麻醉和生化反应。
麻醉途径是通过光合作用将阳光能转化为化学能，在植物和某些细菌中发生。
生化反应则是通过氧化还原反应、羧化、裂解和合成等过程进行，涉及蛋白质、核酸、多糖和脂质等生物分子的转化。
了解这些代谢途径的基本原理有助于我们理解生物体内能量转化和物质循环的过程。
4.能量转化生物体内的能量转化主要通过三个过程实现：麻醉、糖原解聚和呼吸链。
光合作用是植物和某些细菌将太阳能转化为化学能的过程，通过其中的麻醉途径生成三磷酸腺苷（ATP）。
糖原解聚则是生物体内的一种能量供应和储备形式，通过糖原在胞质中储存和释放的过程产生ATP。
而呼吸链则通过氧化还原反应将有机物分子中的化学能转化为ATP，这一过程发生在线粒体内。
总结：通过回顾和总结基础生物化学的重要知识点，我们加深了对生物分子、酶学、代谢途径和能量转化的理解。
生物化学作为生物学和化学的交叉学科，为我们揭示了生物体内化学过程的奥秘。
通过进一步学习和探索，我们将能够更好地理解生命的起源和进化，以及应用于医学和生物技术等领域。
基础生物化学总复习要点
举例说明蛋白质结构和功能有什么关系。蛋白质1源自B-双螺旋结构特征。2
tRNA的二级结构特征。
3
归纳总结真核生物mRNA与原核的mRNA不同点。
4
核酸的变性、复性；增色效应、减色效应等。
6
什么是核酸分子杂交？
5
掌握核酸的组成，比较DNA与RNA核苷、核苷酸的区别。
核 酸
酶的催化特点有哪些？
酶的底物专一性分几类？
酶分哪几大类？
影响酶促反应速度的因素有哪些？ 什么是米氏方程？
列表说明各抑制剂对酶促反应速度有怎样的影响？
变构酶、同工酶的含义？
酶及维生素
根据本章所学内容，从发生场所、是否需氧、代谢终产物、反映历程、调控方式、生物学意义几个方面比较糖的分解代谢方式——糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径。
1分子乙酰-CoA彻底氧化分解产生多少能 量？
02
01
糖酵解、糖异生作用。
糖
什么是生物氧化，呼吸链、磷氧比，底物水平磷酸化？
01
比较氧化磷酸化的抑制剂、解偶联剂、电子传递的抑制剂三者之间有什么区别？
02
1分子葡萄糖彻底氧化分解可产生多少分子ATP？
03
生物氧化
01
02
03
04
计算1分子软脂酸彻底氧化分解可释放出多少分子的ATP？
β-氧化作用的概念及基本步骤。
基础生物化学
壹
贰
叁
涵盖内容
物质转化
能量转化
信息传递
α-螺旋结构的特点。
什么是必需氨基酸？会计算一种碱性氨基酸和一种酸性氨基酸的等电点。
结合习题集中有关氨基酸结构和性质的练习题，加深对所学内容的理解和掌握。
重点复习和掌握蛋白质空间构象的有关概念和特点，比较蛋白质三级结构和四级结构的差别。维持蛋白质空间结构稳定的作用力有哪些，蛋白质的变性作用有什么意义等？
基础生物化学—复习题
基础生物化学—复习题第二部分自测试题自测试题一一、写出下列缩写符号的中文名称：（每个1分，共10分）（1）Gln（2）THFA（3）PRPP（4）cAMP（5）hnRNA（6）GSH（7）SAM（8）NADPH（9）cDNA（10）Ly二、解释下列生化名词：（每个2分，共10分）1.蛋白质的二级结构2.酶的活性中心3.糖酵解4.脂肪酸的β氧化5.生物氧化分）：1.已知一种核酸中含有A18%、C32%、G32%、T18%，判断它是哪种核酸？A双链DNAB单链DNAC双链RNAD单链RNA2.下列核酸中稀有碱基或修饰核苷相对含量最高的是：ADNABrRNACtRNADmRNA3．谷氨酸有三个可解离基团，其pK1=2.6，pKR=4.6，pK2=9.6，它的等电点（pI）应当是多少？A3.6B7.1C6.1D4.64．下列关于蛋白质变性作用的论述哪一个是错误的？A变性作用指的是蛋白质在某些环境因素作用下，高级结构（天然构象）被破坏，丧失其生物学活性；B某些变性蛋白在去掉变性因素之后，可以恢复原有构象和活性；C 许多变性蛋白水溶性降低，易被蛋白酶降解；D蛋白质变性之后，多处肽链断裂，分子量变小。
5．下列有关酶的论述哪一个是错误的？A酶是活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂；B有的RNA也具有催化活性，称为核酶（ribozyme）；C酶具有高度专一性、高的催化效率和可调控性；D酶的底物全都是小分子量有机化合物。
6．已知某酶的Km=0.05mol/L，在下列哪个底物浓度下反应速度可达到最大反应速度的90%？A0.05mol/LB0.45mol/LC0.9mol/LD4.5mol/L7．在琥珀酸脱氢酶反应体系中加入丙二酸，Km增大，Vma某不变，丙二酸应当属于琥珀酸脱氢酶的什么抑制剂？A竞争性抑制剂B非竞争性抑制剂C非专一的不可逆抑制剂D专一的不可逆抑制剂8．以下关于三羧酸循环的描述哪一个是错误的？A三羧酸循环是糖、脂肪和氨基酸彻底氧化的共同途径；B1分子葡萄糖经糖酵解和三羧酸循环彻底氧化成CO2和H2O，同时生成36（或38）分子ATP；103Cα-酮戊二酸→琥珀酸包括底物水平磷酸化反应；D与糖酵解一样，三羧酸循环也可在无O2条件下进行。
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一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
17.糖酵解：葡萄糖经过一系列酶促反应最终被降解为丙酮酸并伴随ATP产生的过程。
18.三羧酸循环：在线粒体中，乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，而后经过一系列代谢反应，乙酰基被氧化分解，草酰乙酸再生的循环反应过程。
19.电子传递链：又称呼吸链，是指代谢物上脱下的氢（质子和电子）经一系列递氢体或电子传递体依次传递，最后传给氧而生成水的全部体系。
20.P/O：指每消耗1mol 氧原子，所消耗的无机磷的摩尔数。
21.氧化磷酸化：伴随电子从底物沿呼吸链到O2的传递，ADP被磷酸化生成ATP的偶联反应。
22.解偶联：指电子传递释放的能量没有用于ADP磷酸化生成ATP，即氧化与磷酸化过程解偶联。
23.脂肪酸β氧化:脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β-C原子发生氧化，碳链在α-C原子与β-C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA 和较原来少两个碳单位的脂酰CoA，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程就叫β氧化。
24.乙醛酸循环：是油料作物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物的途径，它将2分子乙酰COA转变为1分子琥珀酸的过程。
25.生物膜：生物体内所有膜的总称，包括细胞质膜和各种细胞器的膜。
26.逆转录：以RNA为模板，根据碱基配对原则，按照RNA的核苷酸顺序(RNA中的U用T替换)合成DNA27.半保留复制：每个子代DNA分子中，一条链来自于亲代DNA，另一条链是新形成的这种复制方式28.半不连续复制：DNA复制时，复制叉上的一条新链是连续合成的（前导链），而另一条链是以一系列不连续的冈崎片段方式合成的，最后连接成一条完整的DNA新链（随从链），这种复制方式被称为半不连续复制。
29.不对称转录：在生物体内，DNA的两条链中仅有一条链（或某一区段）可作为转录的模板。
30.反义链(或模板链)与有义链(编码链)：基因的DNA双链中作为模板指导转录的那条单链称为反义链或模板链；与反义链互补的那条DNA 单链被称为有义链(编码链)。
31.复制叉：在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，在起点处形成一个“眼”状结构，在“眼”的两端，则出现两个叉子状的生长点，称为复制叉。
32.核酸内切酶：是一类能从多核苷酸链的内部水解3′,5′-磷酸二酯键降解核酸的酶。
33.生物固氮：指固氮微生物在常温常压下将大气中的氮气转化为氨的过程。
34.密码子：mRNA分子上由三个相邻的核苷酸组成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号。
35.同工受体tRNA：携带相同氨基酸而反密码子不同的一组tRNA称为同工受体tRNA。
36.诱导酶：在正常代谢条件下不存在，当有诱导物（底物）存在时才合成的酶，常与分解代谢有关。
37.操纵子：是DNA分子上一个结构连锁、功能相关的基因表达协同单位，它包括启动基因（P）、操纵基因（O）与结构基因(S)。
38.反馈抑制：代谢过程中后面的产物对其前某一调节酶活性具有抑制作用。
39.级联放大系统：在连锁反应中，一个酶被共价修饰后，连续地发生其它酶被激活，导致原始调节信号放大的反应体系。
二、问答题1.简述蛋白质一，二，三，四级结构特点，并指出维系各级结构稳定的作用力。
链）组成3.四亚基各有一个血红素辅基4.亚基的三级结构与肌红蛋白相似2.组成蛋白质氨基酸结构通式如何按照Ｒ基极性不同，20种氨基酸可被分为哪四类写出各类包含的氨基酸及其相应的三字符缩写。
AA通式：按Ｒ基极性不同，将AA分为：1.非极性Ｒ基团氨基酸2.极性不带电荷Ｒ基团氨基酸3.Ｒ基团带负电荷的氨基酸4.Ｒ基团带正电荷的氨基酸丙氨酸Ala 甘氨酸Gly 天冬氨酸Asp 赖氨酸Lys 缬氨酸Val 丝氨酸Ser 谷氨酸Glu 精氨酸Arg 亮氨酸Leu 苏氨酸Thr 组氨酸His 异亮氨酸Ile 半胱氨酸Cys脯氨酸Pro 酪氨酸Tyr苯丙氨酸Phe 天冬酰胺Asn色氨酸Trp 谷氨酰胺Gln甲硫氨Met酸3. 蛋白质变性蛋白质有何特点①空间构象破坏。
维系蛋白质空间结构稳定的作用力遭到破坏，故构象改变。
②蛋白质原有的功能丧失。
如酶的催化活性丧失，肌红蛋白的转运功能丧失等。
③蛋白质性质改变：溶解度降低；粘度增加；易被蛋白质酶水解4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系。
（包括一级结构和空间结构）蛋白质一级结构与功能的关系：蛋白质的功能取决于一级结构，当一级结构改变时，蛋白质的功能就会发生改变，例如镰刀状细胞贫血病就是一种因血红蛋白一级结构改变而产生的分子病。
正常人血红蛋白的?链N端第六位AA 为Glu，而患者血红蛋白的?链第六位则为Val，结果引起血红蛋白分子表面极性下降，因而聚集成镰刀状。
蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质都有特定的构象，而这种构象是与他们各自的功能相适应，一旦空间结构改变，蛋白质的生物学功能也随之丧失。
例如把天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。
5. 简述DNA分子二级结构的主要特点①两条核苷酸链平行，走向相反，且绕同一中心轴向右盘旋形成栓螺旋结构。
②两条由磷酸核脱氧核糖形成的主链骨架位于螺旋外侧，碱基位于内侧。
③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，A=T,G≡C碱基互补原则。
④碱基平面与螺旋纵轴接近垂直，糖环平面接近平行。
⑤螺旋的螺距为，直径为2nm，相邻两个碱基对之间的垂直距离为，每圈螺旋包含10个碱基对。
⑥螺旋结构中围绕中心轴形成两个凹槽即大沟与小沟。
6. 比较DNA,RNA在化学组成，细胞定位及生物功能上的区别7. 简述tRNA二级，三级结构的特点tRNA分子的二级结构呈三叶草型，即四臂四环，其中四臂包括氨基酸接受臂，二氢尿嘧啶臂，反密码子臂，TΨC臂，四环包括：D环，反密码子环，TΨC环，额外环。
tRNA的三级结构呈倒L型。
7. 何为米氏方程其中Km的物理意义是什么米氏方程是利用中间产物学说，推导出的一个表示底物浓度[S]与酶促反应速度V之间定量关系的数学方程式，即v=Vmax×[S]/（Km+[S])。
当反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时的底物浓度，即v=Vmax/2时，Km=[S] ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。
8. 简述酶的概念及酶作用的特点。
酶是由生物体活细胞产生，具有有催化功能的生物大分子，通常是蛋白质。
酶作用的特点：1.高效性，即酶催化反应速度极高；2.高度专一性，即酶对底物及其催化的反应有严格的选择性；3.易变性，酶催化的反应条件温和一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，在高温、强酸、强碱及重金属盐等环境中容易失去活性；4.可调控性，包括酶原激活、共价修饰调节、反馈调节、激素调节等；5.常常需要辅因子。
9. 试述诱导契合学说的主要内容酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔软的而非刚性的。
当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中心的构象发生相应的变化，有关的各个基因达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物发生反应。
10. 影响酶促反应速度的因素有哪些它们如何影响反应速度（1）底物浓度[S] 对酶反应速度（V）的影响（见下图）：用[S]对V作图，得到一矩形双曲线，当[S]很低时，V 随[S]呈直线上升，表现为一级反应。
当[S]增加到足够大时， V 几乎恒定，趋向于极限，表现为零级反应。
曲线表明，当[S]增加到一定数值后，酶作用出现了饱和状态，此时若要增加 V ，则应增加酶浓度。
（2）酶浓度与反应速度：在底物浓度足够大的条件下，酶浓度与酶促反应速度成正比（见上图）；（3）温度：过高或过低温度均使酶促反应速度下降，只有在最适温度下酶促反应速度才最高；（4）pH：pH影响酶蛋白质中各基团的解离状态，过高或过低pH均使酶促反应速度下降，在最适pH下酶促反应速度才最高；（5）抑制剂：作用于酶活性中心必需基团，引起酶活性下降或丧失，分为可逆抑制和不可逆抑制两种；（6）激活剂：提高酶活性，加快酶促反应速度的物质，包括无机离子、有机小分子或其他具有蛋白质性质的大分子。
11.简述糖酵解、三羧酸循环及磷酸戊糖途径的主要生物学意义（1）糖酵解：A 、为生物细胞活动提供能量；B 、是糖类有氧氧化的前过程；C 、提供糖异生作用的主要途径D 、为其他代谢提供原料；E 、是糖，脂肪和氨基酸代谢相联系的桥梁（2）三羧酸循环：A 、氧化获能的最有效方式；B 、为其他生物合成代谢提供原料；C 、是沟通物质代谢的枢纽（3）磷酸戊糖途径：途径为细胞内的合成反应提供还原力NADPH+H +； B.与光合作用联系； 途径为细胞内核酸等物质合成提供原料； D.与植物的抗病力相关; E.与有氧、无氧分解相联系； F. 必要时供应能量12.丙酮酸是一个重要的中间产物，简要写出五个不同的以丙酮酸为底物的酶促反应（1）丙酮酸＋NADH+H + −−−→←乳酸脱氢酶乳酸+ NAD + P166 （2）丙酮酸+NAD ++HSCoA −−−−→−丙酮酸脱氢酶系乙酰CoA+ NADH +H ++CO 2 （3）丙酮酸＋CO 2＋ATP ＋H 2O −−−−→−丙酮酸羧化酶 草酰乙酸＋ADP+Pi P172 （4）丙酮酸+NADPH+H ++CO 2 −−−→←苹果酸酶苹果酸＋NADP + P173 （5）丙酮酸−−−−→←丙酮酸脱羧酶乙醛+CO 2 P166 13. 简要写出三个底物水平磷酸化反应 （1）1，3-二磷酸甘油酸+ADP −−−−−→←磷酸甘油酸激酶3-磷酸甘油酸+ATP （2）磷酸烯醇式丙酮酸+ADP −−−→−丙酮酸激酶 丙酮酸+ATP （3）琥珀酰CoA + GDP+Pi −−−−−→←合成酶琥珀酰A Co 琥珀酸+ GTP + CoA-SH 14. 简要写出八个氧化脱氢反应(1)3-磷酸甘油醛+Pi+ NAD+−−−−−−→←-磷酸甘油醛脱氢酶3 1,3-二磷酸甘油酸 + NADH + H + （2）异柠檬酸+ NAD +−−−−→−异柠檬酸脱氢酶 α-酮戊二酸 + CO 2 + NADH + H +（3）α-酮戊二酸 + HSCoA+ NAD+−−−−−−→−-酮戊二酸脱氢酶系a 琥珀酰CoA + CO 2 + NADH+ H + （4）琥珀酸 + FAD −−−−→←琥珀酸脱氢酶 延胡索酸 +FADH 2 （5）苹果酸+ NAD +−−−−→←苹果酸脱氢酶草酰乙酸+ NADH+H +（６）6-磷酸葡萄糖+NADP +−−−−−−→←-磷酸葡萄糖脱氢酶6 6-磷酸葡萄糖酸内酯+ NADPH + H +（７）6-磷酸葡萄糖酸+ NADP + −−−−−−→−-磷酸葡萄糖酸脱氢酶6 5-磷酸核酮糖 + NADPH + H + + CO 2 （８）丙酮酸+NAD++HSCoA −−−−→−丙酮酸脱氢酶系乙酰CoA+ NADH + H + CO 215. 简述生物氧化的三个阶段第一阶段：糖类、脂类和蛋白质等大分子降解成其基本结构单位。