考研试题-615-生物化学讲课教案
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案（一）一、教学目标1. 理解生物化学的基本概念和研究对象。
2. 掌握生物化学的研究方法和技术的应用。
3. 了解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的基本概念和研究对象：介绍生物化学的定义，研究对象和内容。
2. 生物化学的研究方法：介绍生物学实验方法和技术的应用，如光谱分析、色谱法、质谱法等。
3. 生物化学的重要性：介绍生物化学在生物学、医学、农业等领域的重要性。
三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究对象和研究方法。
2. 案例分析法：分析具体的生物化学实验案例，让学生了解生物化学技术的应用。
3. 小组讨论法：分组讨论生物化学的重要性，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（二）一、教学目标1. 理解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的提取和纯化方法。
3. 了解蛋白质在生物体中的重要作用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能：介绍蛋白质的基本结构，氨基酸的分类和作用，蛋白质的功能。
2. 蛋白质的提取和纯化：介绍常用的蛋白质提取和纯化方法，如盐析、凝胶过滤、离子交换色谱等。
3. 蛋白质在生物体中的作用：介绍蛋白质在生物体内的功能和作用，如酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
三、教学方法1. 讲授法：讲解蛋白质的结构、功能和提取纯化方法。
2. 实验教学法：进行蛋白质提取和纯化的实验操作，让学生亲手实践。
3. 小组讨论法：分组讨论蛋白质在生物体中的作用，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的发言和提问情况，评估学生的参与度。
3. 单元测试：进行单元测试，评估学生对教学内容的掌握程度。
《生物化学》教案（三）一、教学目标1. 理解核酸的结构和功能。
2. 掌握核酸的提取和分析方法。
3. 了解核酸在遗传信息传递中的重要作用。
《生物化学教案》课件
一、教案基本信息教案名称：《生物化学教案》课件课时安排：45分钟教学目标：1. 让学生了解生物化学的基本概念和研究内容。
2. 使学生掌握生物大分子的基本结构和功能。
3. 培养学生对生物化学实验方法和技术的认识。
教学方法：1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究内容和生物大分子的基本结构。
2. 演示法：展示生物化学实验方法和技术的应用。
3. 互动法：引导学生提问和讨论，巩固所学知识。
教学内容：1. 生物化学的基本概念和研究内容2. 生物大分子的基本结构3. 生物化学实验方法和技术的应用教学准备：1. 教学PPT课件2. 实验器材和试剂教学过程：Step 1：导入（5分钟）1. 引导学生回顾生物学的基本知识，为新课的学习做好铺垫。
2. 提问：同学们对生物化学有什么了解？请大家简要介绍一下。
Step 2：讲解生物化学的基本概念和研究内容（15分钟）1. 讲解生物化学的定义：研究生物体内物质的组成、结构、功能和代谢规律的学科。
2. 介绍生物化学的研究内容：生物大分子、酶、代谢、信号传导等。
Step 3：讲解生物大分子的基本结构（15分钟）1. 蛋白质：由氨基酸组成，具有多种功能。
2. 核酸：DNA和RNA，携带遗传信息。
3. 多糖和脂质：结构多样，参与生物膜和能量储存。
Step 4：互动环节（5分钟）1. 提问：同学们对生物大分子有什么疑问？2. 引导学生讨论：生物大分子在生物体内的作用和重要性。
Step 5：总结和作业布置（5分钟）1. 总结本节课的主要内容。
2. 布置作业：请同学们课后查阅资料，了解生物化学实验方法和技术的应用。
二、教案基本信息教案名称：《生物化学教案》课件课时安排：45分钟教学目标：1. 让学生了解生物化学的基本概念和研究内容。
2. 使学生掌握生物大分子的基本结构和功能。
3. 培养学生对生物化学实验方法和技术的认识。
教学方法：1. 讲授法：讲解生物化学的基本概念、研究内容和生物大分子的基本结构。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义、历史和发展趋势。
2. 掌握生物化学的研究对象、内容及方法。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和发展趋势2. 生物化学的研究对象和方法3. 生物化学在生物学和医学等领域的应用三、教学重点与难点1. 重点：生物化学的定义、研究对象、内容及应用。
2. 难点：生物化学的发展趋势及其在各个领域的具体应用。
四、教学准备1. 教材或教学资源：《生物化学》相关章节。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或教学图表。
3. 教学PPT或幻灯片：包含生物化学的定义、发展、研究对象和方法等内容。
五、教学过程1. 引入新课：通过提问或引入相关实例，引发学生对生物化学的兴趣，如：“什么是生物化学？”，“生物化学在现实生活中有哪些应用？”等。
2. 讲解概念：介绍生物化学的定义、研究对象、内容及方法。
解释生物化学的发展趋势，如：“生物化学是如何发展起来的？”，“它在未来有哪些潜在的发展方向？”等。
3. 展示实例：通过PPT或教学图表，展示生物化学在生物学和医学等领域的具体应用，如：“生物化学在疾病诊断和治疗中的作用”，“生物化学在生物技术中的应用”等。
4. 互动环节：鼓励学生提问和参与讨论，解答学生对生物化学的疑问，如：“你对生物化学有什么疑问？”，“生物化学在你们看来有哪些应用前景？”等。
六、教学反思在课后对自己的教学进行反思，考虑是否清晰地解释了生物化学的概念和发展趋势，是否激发了学生的兴趣和参与度。
根据学生的反馈和作业表现，进行必要的调整和改进。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的组成元素和基本单位。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要性和应用。
二、教学内容1. 蛋白质的结构和功能2. 蛋白质的组成元素和基本单位3. 蛋白质在生物体中的重要性和应用三、教学重点与难点1. 重点：蛋白质的结构、功能及其在生物体中的应用。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解生物化学的定义和研究内容(2) 掌握生物大分子的基本结构和功能(3) 了解生物化学的发展历程和分支学科2. 能力目标(1) 能够运用生物化学知识分析和解决生物学问题(2) 具备实验设计和数据处理的能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学学科的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物化学的定义和研究内容（1）生物化学的定义（2）生物化学的研究内容（3）生物化学与生物学、化学的关系2. 生物大分子的基本结构与功能（1）蛋白质的结构与功能（2）核酸的结构与功能（3）糖类的结构与功能3. 生物化学的发展历程和分支学科（1）生物化学的发展历程（2）生物化学的分支学科（3）生物化学在科学研究中的应用三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的定义、概念和原理2. 案例分析法：分析生物大分子的实例，加深对结构与功能的理解3. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论生物化学问题，提高学生的思考和交流能力四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 期中考试：设置期中考试，检验学生对生物化学知识的掌握程度3. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 知识目标(1) 掌握生物分子的检测方法和技术(2) 了解生物化学实验的基本原理和操作步骤(3) 理解生物化学实验的安全性和注意事项2. 能力目标(1) 具备生物化学实验的操作能力和实验设计能力(3) 提高实验技能和动手能力3. 情感目标(1) 培养对生物化学实验的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 生物分子的检测方法和技术（1）光谱分析法（2）色谱分析法（3）电泳分析法2. 生物化学实验的基本原理和操作步骤（1）实验原理和实验设计（2）实验操作步骤和技巧（3）实验数据的处理和分析3. 生物化学实验的安全性和注意事项（1）实验室安全知识（2）实验药品和试剂的安全使用（3）实验过程中的注意事项三、教学方法1. 讲授法：讲解生物分子的检测方法、实验原理和操作步骤2. 实验演示法：展示生物化学实验，培养学生的实验兴趣和能力3. 小组讨论法：分组讨论生物化学实验问题，提高学生的思考和交流能力4. 实践操作法：让学生亲自动手进行实验操作，提高实验技能四、教学准备1. 教材和参考书：准备生物化学教材和相关参考书籍2. 课件和教案：制作课件和教案，以便于课堂教学3. 实验器材：准备生物化学实验所需的器材和试剂4. 网络资源：收集生物化学相关的网络资源，以便于学生自主学习五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(《生物化学》教案(六)六、教学目标1. 知识目标(1) 理解酶的本质和特性(2) 掌握酶促反应的原理和动力学(3) 了解酶的应用和影响酶活性的因素2. 能力目标(1) 能够分析和解释酶促反应的速率曲线(2) 具备设计酶实验和处理酶反应数据的能力(3) 提高对酶在工业和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对酶研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 酶的本质和特性（1）酶的定义和分类（2）酶的结构与功能关系（3）酶的特性（专一性、高效性、作用条件的温和性）2. 酶促反应的原理和动力学（1）酶促反应的机理（2）酶促反应的动力学（米氏方程、速率曲线）（3）酶活性的测定方法3. 酶的应用和影响酶活性的因素（1）酶在工业中的应用（例如：洗涤剂、生物燃料）（2）酶在医学和诊断中的应用（例如：药物代谢、疾病诊断）（3）影响酶活性的因素（温度、pH、抑制剂、激活剂）四、教学方法1. 讲授法：讲解酶的本质、酶促反应原理和酶的应用2. 案例分析法：分析具体的酶应用案例，加深对酶的理解3. 实验演示法：展示酶实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论酶相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(七)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解代谢途径的概念和分类(2) 掌握细胞呼吸和光合作用的途径和调控(3) 了解代谢疾病和药物设计的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释代谢途径中的关键步骤和调控机制(2) 具备设计代谢实验和处理代谢数据的能力(3) 提高对代谢途径在生物技术和医学领域应用的认识3. 情感目标(1) 培养对代谢研究的兴趣和热情(2) 增强团队协作和自主学习的能力(3) 树立正确的科学观和创新精神二、教学内容1. 代谢途径的概念和分类（1）代谢途径的定义和特点（2）代谢途径的分类（糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢）（3）代谢途径的调控机制2. 细胞呼吸和光合作用的途径和调控（1）糖酵解途径和柠檬酸循环（2）氧化磷酸化和呼吸链（3）光合作用的途径和调控3. 代谢疾病和药物设计的基本原理（1）代谢紊乱与代谢疾病（2）药物设计中的代谢考虑（3）个人化医疗与代谢组的应用四、教学方法1. 讲授法：讲解代谢途径的概念、细胞呼吸和光合作用的途径和调控2. 案例分析法：分析代谢疾病和药物设计的案例，加深对代谢途径的理解3. 实验演示法：展示代谢实验，培养学生的实验兴趣和能力4. 小组讨论法：分组讨论代谢相关问题，提高学生的思考和交流能力五、教学评价1. 平时成绩：考察学生的出勤、课堂表现和作业完成情况2. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作能力和数据分析能力《生物化学》教案(八)一、教学目标1. 知识目标(1) 理解遗传信息的传递过程(2) 掌握DNA的复制、转录和翻译的机制(3) 了解基因表达调控和突变的基本原理2. 能力目标(1) 能够分析和解释遗传重点和难点解析1. 生物大分子的基本结构与功能：蛋白质、核酸和糖类的结构与功能是生物化学的基础，理解这些概念对于后续章节的学习至关重要。
浙江农林大学考研真题-615生物化学2005-2007-2011--2018年
2018年硕士研究生招生考试试题考试科目: 生物化学一满分：150分考试时间：180分钟一、单项选择题（每题3分，共30分）1. 下列物质不属于糖、脂肪酸与氨基酸分解代谢的共同中间产物的是。
（）A. 草酰乙酸 B．丙酮酸 C．琥珀酰辅酶A D．乙酰辅酶A2. 糖酵解途径的中间产物不包括。
（）A. 1，3-二磷酸甘油醛B.磷酸烯醇式丙酮酸C. 2-磷酸甘油酸D. 6-磷酸果糖3．遗传密码的通用性是指。
（）A．蛋氨酸密码用作起始密码B．mRNA上的密码子与tRNA上反密码子不需严格配对C. 从最低等生物直至人类几乎都用同一套密码D．AAA、AAG、AAC、AAU都是赖氨酸密码4．原核生物蛋白质合成过程中第一个密码子对应的氨基酸是。
（）A．甲硫氨酸 B．丙氨酸C．羟脯氨酸 D．甲酰甲硫氨酸5．NADH呼吸链的复合体从起点到终点的排列顺序是：（）A．复合体Ⅰ→复合体Ⅱ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2B．复合体Ⅰ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2C．复合体Ⅱ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→O2D．复合体Ⅰ→复合体Ⅲ→复合体Ⅳ→复合体Ⅴ→O26．尿素循环中，水解生成尿素和鸟氨酸。
（）A．瓜氨酸 B．精氨琥珀酸 C．谷氨酸 D．精氨酸7．没有在丙酮酸脱氢酶系中出现的辅因子是。
（）A．CoA B. 硫辛酸 C．辅酶Ⅱ D．四氢叶酸8．下列氨基酸分子不含苯环的是。
（）A．色氨酸 B．缬氨酸 C．酪氨酸 D．苯丙氨酸9．以下不属于pH影响酶作用的原因的是。
（）A．pH影响底物的解离状态 B．过酸，过碱会打开酶分子中的二硫键导致其失活C．pH能影响酶的构象与活性 D．pH影响酶分子的解离状态10．核酸中核苷酸之间的连接方式是。
（）A．2’，3’—磷酸二酯键 B．3’，5’—磷酸二酯键C．2’，5’—磷酸二酯键 D．糖苷键二、填空题：（每空格1分，共20分）1．氨基酸的脱氨基作用主要包括，，等方式。
2．球蛋白中包含的主要二级结构有，，和。
3．脂肪酸从头合成的C2供体是，活化的C2供体是，还原剂是。
浙江农林大学_615生物化学2017年_考研专业课真题
考试科目：生物化学 第1页，共4页
浙江农林大学
2017年硕士研究生招生考试试题
考试科目: 生物化学 满分：150分 考试时间：180分钟
一、单项选择题（每题3分，共30分）
1. 糖、脂肪酸与氨基酸三者代谢的交叉点是 （ ）
A. 磷酸烯醇式丙酮酸 B ．丙酮酸 C ．琥珀酸 D ．乙酰辅酶A
2. 糖酵解时下列哪一对代谢物提供高能建使ADP 生成ATP. （ ）
A. 3-磷酸甘油醛及6-磷酸果糖
B. 1,3-
二磷酸甘油酸及磷酸烯醇式丙酮酸
C. 3-磷酸甘油酸及6-磷酸葡萄糖
D. 1-
磷酸葡萄糖及磷酸烯酸式丙酮酸
3．遗传密码的简并性是指 （ ） A ．蛋氨酸密码用作起始密码
B ．mRNA 上的密码子与tRNA 上反密码子不需严格配对
C. 从最低等生物直至人类都用同一套密码
D ．AAA 、AAG 、AAC 、AAU 都是赖氨酸密码
4．蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项？ （
）A ． L-β-氨基酸 B ．D-β-氨基酸
C ．L-α-氨基酸
D ．D-α-氨基酸
5．核酸中核苷酸之间的连接方式是 （ ）
A ．2’，3’—磷酸二酯键
B ．3’，5’ —磷酸二
酯键。
《生物化学》教案(完整)共6
蛋白质的高级结构：二级、三 级和四级结构的特征及其与功
能的关系
蛋白质的结构与功能的关系： 酶的活性中心、受体与配体的
结合等
核酸结构与功能
01
02
03
04
核酸的基本组成单位： 核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构：碱 基配对、螺旋参数和稳 定性
RNA的种类和结构特征 ：mRNA、tRNA和 rRNA的结构和功能
素质目标
培养学生的科学思维、创新意识和 团队协作精神，提高学生的综合素 质和适应未来发展的能力。
课程安排与时间
课程安排
本课程共分为六个部分，包括绪论、蛋白质的结构与功能、糖类的结构与功能、脂类的结 构与功能、核酸的结构与功能以及生物氧化与能量代谢。每个部分包含多个小节，系统介 绍相关知识点。
上课时间
核酸的生物功能：遗传 信息的储存、传递和表 达
糖类结构与功能
单糖的结构和性质
葡萄糖、果糖等单糖的结构特点
糖蛋白和糖脂的结构和功能
糖基化修饰对蛋白质和脂质的影响
多糖的结构和种类
淀粉、纤维素等多糖的结构和性质
糖类的生物功能
能量储存、细胞识别和信号传导等
03 生物小分子代谢与调控
糖代谢途径及调控机制
稳定性。
蛋白质组学技术方法
蛋白质分离技术
如双向凝胶电泳、液相色谱等，用于 分离复杂的蛋白质混合物。
蛋白质鉴定技术
如质谱分析、蛋白质芯片等，用于确 定蛋白质的序列和结构。
蛋白质相互作用研究技术
如酵母双杂交、蛋白质亲和层析等， 用于研究蛋白质之间的相互作用。
蛋白质功能分析技术
如酶活性测定、细胞生物学方法等， 用于研究蛋白质的功能和调控机制。
(完整版)《生物化学》教案(完整)
教 案授课日期: 年 月 日教案编号: 教学安排 课 型: 新授课教学方式: 讲授性,主体参与教学 教学方式：讲授性,主体参与教学教学资源相关视频, 图片,多媒体授课题目（章、节）蛋白质化学 教学目的与要求:1, 掌握蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式； 2.掌握蛋白质一级结构、二级结构的概念、维系键； 3.掌握蛋白质的结构与功能的关系； 4.熟悉蛋白质物化性质；5.了解蛋白质的与医学的关系； 5、了解蛋白质的与医学的关系；重点与难点:重点:蛋白质的元素组成特点, 氨基酸的结构通式 难点: 蛋白质物化性质 难点：蛋白质物化性质教学内容与教学组织设计: 详见附页课堂教学小结:一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用. 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性(此时为两性离），此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点，常用 pI 表示。
三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。
四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种. 五、蛋白质具机体的有三大功能:。
不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢情况有差异.构成人体的氨基酸有20种，其中8种是体内不能合成的,需从饮食种摄取。
一、蛋白质的变性 1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响, 导致其空间结构的破坏,从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用. 2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性(此时为两性离）, 此时溶液的 pH 称为该蛋白质的等电点, 常用 pI 表示。
三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的性质。
四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种. 五、蛋白质具机体的有三大功能:。
2024年《生物化学》教案(完整)-(带)
《生物化学》教案(完整)-(带附件)《生物化学》教案一、教学目标1.知识与技能：（1）了解生物化学的基本概念、研究内容和应用领域；（2）掌握生物分子的组成、结构和功能；（3）理解酶的催化作用、酶促反应动力学和酶的调控机制；（4）掌握生物膜的结构、功能及物质跨膜运输；（5）了解细胞信号转导的基本原理和途径；（6）掌握生物能量代谢和物质代谢的基本过程；（7）了解分子生物学的基本技术及其在生物化学研究中的应用。
2.过程与方法：（1）通过实例分析，培养学生运用生物化学知识解决实际问题的能力；（2）通过实验操作，培养学生动手能力和实验技能；（3）通过小组讨论，培养学生合作学习和交流表达能力。
3.情感、态度与价值观：（1）培养学生对生物化学学科的兴趣和热爱；（2）培养学生严谨的科学态度和良好的实验习惯；（3）培养学生关注生物化学领域的发展趋势和热点问题。
二、教学内容1.生物化学基本概念（1）生物化学的定义（2）生物化学的研究内容（3）生物化学的应用领域2.生物分子（1）糖类（2）脂质（3）蛋白质（4）核酸3.酶（1）酶的概念和特性（2）酶促反应动力学（3）酶的调控机制4.生物膜（1）生物膜的结构（2）生物膜的功能（3）物质跨膜运输5.细胞信号转导（1）细胞信号转导的基本原理（2）细胞信号转导的途径6.生物能量代谢与物质代谢（1）生物能量代谢（2）生物物质代谢7.分子生物学技术（1）基因工程（2）蛋白质工程（3）生物芯片技术三、教学安排1.学时分配（1）理论教学：48学时（2）实验教学：16学时（3）小组讨论：4学时2.教学方法（1）讲授法（2）案例分析法（3）实验法（4）小组讨论法3.教学手段（1）多媒体教学（2）网络资源（3）实验设备四、教学评价1.过程评价（1）课堂参与度（2）实验报告（3）小组讨论表现2.结果评价（1）期中考试（2）期末考试（3）平时成绩五、教学建议1.注重理论与实践相结合，提高学生的实际操作能力；2.利用多媒体和网络资源，丰富教学手段，提高教学效果；3.加强师生互动，激发学生的学习兴趣和积极性；4.关注生物化学领域的发展动态，及时更新教学内容；5.注重培养学生的创新能力和团队协作精神。
《生物化学教案》课件
《生物化学教案》课件一、教学目标1. 了解生物化学的基本概念和研究内容，明确生物化学在生物学和医学领域的重要性。
2. 掌握生物大分子的基本结构与功能，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质。
3. 理解生物化学反应的基本原理，包括酶的作用、代谢途径和信号传导。
4. 学会使用生物化学实验技术，如光谱分析、色谱技术和电泳技术，进行生物分子的分析与鉴定。
二、教学内容1. 生物化学的基本概念和研究内容：介绍生物化学的定义、发展历程以及生物化学在生物学和医学领域的研究方向。
2. 生物大分子的基本结构与功能：详细讲解蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质的结构与功能特点，以及它们在生物体中的重要作用。
3. 生物化学反应的基本原理：阐述酶的作用机制、代谢途径的调控以及信号传导过程。
4. 生物化学实验技术：介绍光谱分析、色谱技术和电泳技术等实验技术的基本原理和应用范围，以及如何进行生物分子的分析与鉴定。
三、教学方法1. 讲授法：通过PPT演示和讲解，使学生掌握生物化学的基本概念、原理和实验技术。
2. 案例分析法：结合实际案例，让学生更好地理解生物化学知识在实际问题中的应用。
3. 实验操作法：组织学生进行生物化学实验，培养学生的动手能力和实验技能。
4. 小组讨论法：鼓励学生分组讨论，提高学生的思考能力和团队协作能力。
四、教学评估1. 课堂提问：通过提问了解学生对生物化学知识的掌握情况。
2. 课后作业：布置相关习题，巩固所学知识。
3. 实验报告：评估学生在实验过程中的操作技能和数据分析能力。
4. 期末考试：全面测试学生的生物化学知识掌握程度。
五、教学资源1. PPT课件：制作精美的PPT课件，辅助讲解生物化学知识。
2. 教材：为学生提供权威的生物化学教材，方便学生复习和查阅。
3. 实验器材：准备生物化学实验所需的仪器和试剂，确保实验教学的顺利进行。
4. 在线资源：为学生提供生物化学相关的研究论文和视频资料，拓宽学生的知识视野。
六、教学安排1. 课时：共计32课时，其中包括16课时的理论教学和16课时的实验教学。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义和研究范围2. 掌握生物化学的研究方法和技术3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性二、教学内容1. 生物化学的定义和研究范围2. 生物化学的研究方法和技术3. 生物化学的应用领域和重要性三、教学过程1. 引入：通过介绍生物化学的定义和研究范围，引发学生对生物化学的兴趣和好奇心。
2. 讲解：详细讲解生物化学的研究方法和技术，包括光谱分析、色谱分析、质谱分析等。
3. 实例分析：通过具体的实例，展示生物化学在生物学和医学等领域的应用和重要性。
4. 总结：回顾本节课的重点内容，强调生物化学的重要性和应用领域。
四、教学资源1. 教材或教参：《生物化学教程》等。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或板书重点内容。
3. 教学实例：准备相关的实例材料，如科研论文、案例等。
五、教学评价1. 课堂参与度：观察学生在课堂上的积极参与程度和提问情况。
2. 作业和练习：布置相关的作业和练习题，评估学生对生物化学的理解和掌握程度。
3. 小组讨论：组织学生进行小组讨论，评估学生的合作能力和思考能力。
《生物化学》教案(二)一、教学目标1. 了解生物大分子的结构和功能2. 掌握生物大分子的组成和生物合成过程3. 理解生物大分子在生命过程中的作用和意义二、教学内容1. 生物大分子的结构特点和功能2. 生物大分子的组成和生物合成过程3. 生物大分子在生命过程中的作用和意义三、教学过程1. 引入：通过介绍生物大分子的概念，引发学生对生物大分子的好奇心和兴趣。
2. 讲解：详细讲解生物大分子的结构特点和功能，如蛋白质、核酸、碳水化合物等。
3. 实例分析：通过具体的实例，展示生物大分子在生命过程中的作用和意义。
4. 总结：回顾本节课的重点内容，强调生物大分子在生物学和医学等领域的重要性。
四、教学资源1. 教材或教参：《生物化学教程》等。
2. 投影仪或白板：用于展示PPT或板书重点内容。
《生物化学教案》课件
《生物化学教案》课件一、课程简介本课程旨在帮助学生了解和掌握生物化学的基本概念、原理和方法，使学生能够运用生物化学的知识分析和解决生物学问题。
通过本课程的学习，学生将能够：1. 理解生物化学的研究对象和内容；2. 掌握生物化学的基本原理和方法；3. 了解生物化学在生物学研究中的应用；4. 培养科学思维和创新能力。
二、教学目标1. 了解生物化学的研究对象和内容，明确生物化学的研究意义；2. 掌握生物化学的基本原理和方法，能够运用生物化学知识分析和解决生物学问题；3. 培养学生的科学思维和创新能力，提高学生的综合素质。
三、教学内容第一章：生物化学导论1.1 生物化学的定义和研究对象1.2 生物化学的研究内容1.3 生物化学的研究方法1.4 生物化学的发展历程和展望第二章：蛋白质化学2.1 蛋白质的结构与功能2.2 蛋白质的合成与降解2.3 蛋白质的性质与分析方法2.4 蛋白质工程及其应用四、教学方法1. 讲授：通过讲解，使学生了解和掌握生物化学的基本概念、原理和方法；2. 讨论：通过案例分析和问题讨论，培养学生的科学思维和创新能力；3. 实验：通过实验操作，使学生掌握生物化学的基本实验技能，提高学生的实践能力。
五、教学评价1. 平时成绩：包括课堂表现、作业完成情况等，占总评的30%；2. 期中考试：考察学生对生物化学基本概念、原理和方法的掌握，占总评的30%；3. 实验报告：评价学生在实验过程中的操作技能和实验结果分析，占总评的20%；4. 期末考试：全面考察学生对生物化学知识的掌握和应用能力，占总评的20%。
六、教学安排课时：共计32课时教学安排如下：1. 生物化学导论（2课时）2. 蛋白质化学（4课时）3. 核酸化学（3课时）4. 酶学（3课时）5. 代谢调控（4课时）6. 生物大分子的结构与功能（3课时）7. 生物化学实验技术（4课时）8. 生物化学在生物科学研究中的应用（2课时）七、教学资源1. 教材：生物化学（第版），作者：X2. 实验指导书：生物化学实验教程3. 课件：教师自制的课件4. 实验材料和仪器：用于实验教学的材料和仪器八、教学实践1. 实验教学：安排8课时进行生物化学实验教学，使学生掌握基本的实验技能，并能够独立完成实验操作；2. 实验报告：学生完成实验后，需要提交实验报告，报告中包括实验目的、实验原理、实验操作步骤、实验结果和实验讨论等内容；3. 实验考核：通过实验操作考核学生的实验技能和实验结果分析能力。
《生物化学》教案(完整)
基因转移与导入
通过生物化学方法将外源基因导入靶细胞，实现基因的转移和整 合，为基因治疗提供技术支持。
基因表达调控
应用生物化学手段对导入的外源基因进行表达调控，以确保其在 靶细胞中的安全、有效表达，达到治疗目的。
07 课程总结与复习 指导
课程重点回顾与总结
基因表达调控
生物小分子代谢
深入探讨了生物体内糖、脂、蛋 白质等小分子的代谢途径及其调 控机制。
蛋白质相互作用网络分析
相互作用数据库
收集并整理已知蛋白质相互作 用信息，构建相互作用数据库。
模块识别与功能注释
通过聚类分析等方法识别网络 中的功能模块，并对模块进行 功能注释和解析。
网络拓扑结构分析
利用图论等方法分析蛋白质相 互作用网络的拓扑结构特征， 如节点度、介数中心性等。
网络动态变化研究
利用时间序列数据或不同条件 下的蛋白质相互作用数据，研 究网络动态变化及其与生物过 程的关系。
02 生物大分子结构 与功能
蛋白质结构与功能
1 2
蛋白质的基本组成单位 氨基酸的种类、结构和性质
蛋白质的四级结构 一级、二级、三级和四级结构的定义、特点和相 互作用力
3
蛋白质的功能 酶、激素、抗体、转运蛋白等的功能和作用机制
核酸结构与功能
核酸的基本组成单位
核苷酸的结构和种类
DNA的双螺旋结构
碱基配对、磷酸二酯键、DNA的 超螺旋结构等
《生物化学》教案(完整)
contents
目录
• 课程介绍与教学目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢与能量转换 • 基因表达调控与蛋白质组学 • 细胞信号传导与受体介导作用 • 生物化学技术在医学领域应用 • 课程总结与复习指导
武汉科技大学《615医学生物化学》考研专业课真题试卷【含参考答案】
A．嘌呤核苷酸循环 B．γ-谷氨酰基循环 C．乳酸循环 D．鸟氨酸循环
9、儿茶酚胺是由哪个氨基酸代谢生成的：
A．谷氨酸
B．天冬氨酸
C．酪氨酸
D．色氨酸
10、dTMP 合成的直接前体是：
A．dUMP
B．TMP
C．TDP
D．dUDP
11、结合了葡萄糖醛酸基的是：
A．直接胆红素 B．间接胆红素 C．初级胆汁酸 D．结合胆汁酸
CCGGCC
AGACTG
19、在重组 DNA 技术中，不常用的酶是：
A．限制性内切核酸酶 B．DNA聚合酶 C．DNA解链酶 D．DNA连接酶
20、病毒癌基因的叙述错误的是 (
)
A.主要存在于 RNA 病毒基因中
B.在体外能引起细胞转化
C.感染宿主细胞能随机整合于宿主细胞基因中
D.又称为原癌基因
第2页共8页
3、蚕豆病患者体内缺乏：
A.糖原合酶
பைடு நூலகம்
B.6-磷酸葡萄糖脱氢酶
C.葡萄糖-6-磷酸酶
D.糖原磷酸化酶
4、肌糖原不能直接分解为葡萄糖是因为肌肉中缺乏：
第1页共8页
D．氢键 D.辅基
报考专业：
姓名 ：
A. 糖原磷酸化酶
B.脱支酶
C. 6-磷酸葡萄糖脱氢酶
D. 葡萄糖-6-磷酸酶
5、合成胆固醇的原料不包括：
武汉科技大学考研专业课真题试卷
615 医学生物化学
2016 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷 2016 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷参考答案 2017 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷 2017 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷参考答案 2018 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷 2018 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷参考答案 2019 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷 2019 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷参考答案 2020 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷 2020 年《615 医学生物化学》专业课真题试卷参考答案
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)一、教学目标1. 了解生物化学的定义和研究范围。
2. 掌握生物化学的研究方法和技术。
3. 理解生物化学在生物学和医学等领域的重要性。
二、教学内容1. 生物化学的定义和研究范围生物化学的定义：研究生物体化学组成和化学反应的科学。
研究范围：生物大分子的结构、功能和代谢等。
2. 生物化学的研究方法和技术光谱分析法：利用光谱仪器分析生物分子的结构和成分。
色谱法：通过物质在固定相和流动相之间的分配系数进行分离和检测。
质谱法：利用高能电子撞击生物分子，测定其质量和结构。
3. 生物化学在生物学和医学领域的重要性生物大分子的研究：蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等的研究对于理解生物体的功能和疾病机制至关重要。
代谢途径的研究：生物体内部的化学反应途径对于能量供应、物质转化和疾病发生等过程的理解具有重要意义。
三、教学方法1. 讲授法：讲解生物化学的定义、研究范围、研究方法和技术，引导学生理解生物化学的基本概念和原理。
2. 案例分析法：通过具体的生物化学实验案例，让学生了解生物化学实验的操作方法和应用。
3. 小组讨论法：分组讨论生物化学在生物学和医学领域的重要性和应用，促进学生思考和交流。
四、教学评估1. 课堂问答：通过提问方式检查学生对生物化学定义、研究范围和方法的理解程度。
2. 实验报告：要求学生完成生物化学实验案例的分析报告，评估学生对实验操作和应用的理解。
3. 小组讨论报告：评估学生在小组讨论中的表现和思考能力。
《生物化学》教案(二)五、教学目标1. 了解蛋白质的结构和功能。
2. 掌握蛋白质的分离和纯化方法。
3. 理解蛋白质在生物体中的重要作用。
六、教学内容1. 蛋白质的结构和功能蛋白质的结构：氨基酸的组成、多肽链的折叠和三维结构。
蛋白质的功能：酶催化、结构支持、运输和免疫等功能。
2. 蛋白质的分离和纯化方法凝胶过滤法：利用分子大小不同的特点进行分离。
离子交换色谱法：利用蛋白质的电荷性质进行分离。
《生物化学教案》课件
《生物化学教案》课件第一章：生物化学导论1.1 生物化学的概念与发展历程1.2 生物化学的研究内容与方法1.3 生物化学在生物学和医学中的应用第二章：蛋白质化学2.1 蛋白质的基本组成与结构2.2 蛋白质的生物合成与降解2.3 蛋白质的功能与性质第三章：核酸化学3.1 核酸的组成与结构3.2 核酸的生物合成与降解3.3 核酸的功能与性质第四章：碳水化合物4.1 碳水化合物的分类与结构4.2 碳水化合物的生物合成与降解4.3 碳水化合物的功能与性质第五章：脂质化学5.1 脂质的分类与结构5.2 脂质的生物合成与降解5.3 脂质的功能与性质第六章：酶学6.1 酶的基本概念与特性6.2 酶的分类与命名6.3 酶的作用机制与动力学第七章：代谢调控7.1 细胞代谢的基本途径7.2 激素调控与信号传导7.3 生物钟与代谢调控第八章：生物大分子的相互作用8.1 生物大分子之间的相互作用8.2 蛋白质与核酸的相互作用8.3 酶与底物的相互作用第九章：生物化学实验技术9.1 光谱分析技术9.2 色谱技术9.3 电泳技术第十章：生物化学在医学中的应用10.1 临床生物化学检验10.2 生物化学在疾病诊断中的应用10.3 生物化学在药物研发与治疗中的应用重点和难点解析一、生物化学导论1.1 生物化学的概念与发展历程：理解生物化学作为一门研究生命现象中化学过程的学科，如何从早期的定性描述发展到现代的定量分析，以及它在科学和技术领域的重要性。
2.1 蛋白质的基本组成与结构：掌握蛋白质的基本组成氨基酸，以及蛋白质的一、二、三级结构，特别是四级结构的含义和重要性。
3.1 核酸的组成与结构：理解核酸的基本组成单位核苷酸，以及DNA和RNA 的结构差异和功能。
二、蛋白质化学2.2 蛋白质的生物合成与降解：了解蛋白质合成的翻译过程，包括起始、延长和终止阶段，以及蛋白质降解的泛素-蛋白酶体途径。
2.3 蛋白质的功能与性质：掌握蛋白质的结构决定功能的原则，以及蛋白质的变性和复性过程。
《生物化学》教案设计
《生物化学》教案设计教学目标：让学生了解生物化学的基本概念、原理与实验，并能够将其应用到实际生活中。
教学重点：基本概念、原理与实验教学难点：将生物化学应用到实际生活教学方法：讲授法、实践法教学工具：电子白板、实验器材、实验材料教学过程：第一课时：引入：通过提问激发学生对生物化学的兴趣，如“你知道生物体内的化学反应是怎么发生的吗？”，“你知道DNA又是什么？”等等。
内容一：生物化学的基本概念介绍生物化学的定义、基本研究内容和与其他学科的关系。
内容二：生物化学的基本原理介绍生物大分子的结构和功能，如蛋白质、核酸等。
内容三：生物化学的实验方法介绍生物化学实验的一般步骤和常用技术，如电泳、光谱等。
小结：对本课内容进行概括和总结，并进行提问和讨论。
第二课时：引入：通过展示一些生物化学实验的图片或视频，激发学生的兴趣。
内容一：生物化学实验的设计与操作介绍生物化学实验的设计原则和操作要点，如安全操作、实验记录等。
内容二：生物化学实验的常见实验项目选取一些生物化学实验常见的项目进行详细讲解，如蛋白质的酶解实验、DNA的提取实验等。
内容三：生物化学实验的数据分析与结果表达介绍生物化学实验数据的分析方法和结果的表达形式，如图表、统计等。
小结：对本课内容进行概括和总结，并进行提问和讨论。
第三课时：引入：通过实例引导学生将生物化学应用到实际生活中，如健康饮食、生物工程等。
内容一：生物化学在健康饮食中的应用介绍生物化学在健康饮食中的作用和应用案例，如营养成分的分析和合理摄入等。
内容二：生物化学在生物工程中的应用介绍生物化学在生物工程中的作用和应用案例，如基因工程、蛋白质工程等。
内容三：生物化学在环境保护中的应用介绍生物化学在环境保护中的作用和应用案例，如生物降解、生物治理等。
小结：对本课内容进行概括和总结，并进行提问和讨论。
课堂延伸活动：1.小组合作设计并进行一个简单的生物化学实验。
2.分组讨论并展示生物化学在实际生活中的应用案例。
《生物化学》教案
《生物化学》教案一、课程简介生物化学是研究生物体内化学物质的结构、功能、代谢及其调控规律的一门学科。
它为生物学、医学、农学、食品科学等众多领域提供了重要的理论基础。
本课程旨在使学生了解生物分子的基本性质，掌握生物大分子的结构、功能及其代谢途径，培养学生运用生物化学知识解决实际问题的能力。
二、教学目标1.知识与技能：（1）掌握生物分子的基本性质，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类；（2）了解生物大分子的结构、功能及其代谢途径；（3）运用生物化学知识解决实际问题。
2.过程与方法：（1）通过课堂讲解、实验操作和案例分析，培养学生独立思考、解决问题的能力；（2）培养学生查阅文献、获取信息的能力；（3）培养学生团队协作、沟通交流的能力。
3.情感态度与价值观：（1）培养学生对生物化学的兴趣和热情；（2）使学生认识到生物化学在各个领域的重要性；（3）培养学生严谨求实的科学态度。
三、教学内容1.生物分子的基本性质：蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类；2.生物大分子的结构、功能及其代谢途径：蛋白质的合成与降解、核酸的复制与转录、碳水化合物的分解与合成、脂类的代谢等；3.生物化学在各个领域的应用：医学、农业、食品科学等。
四、教学方法1.讲授法：讲解生物化学的基本概念、原理和知识点；2.实验法：通过实验操作，使学生深入了解生物化学的原理和技术；3.案例分析法：分析生物化学在各个领域的应用案例，培养学生运用知识解决实际问题的能力；4.讨论法：组织课堂讨论，引导学生主动思考、交流观点。
五、教学安排1.学时分配：本课程共计48学时，其中理论教学32学时，实验教学16学时；2.教学进度：每周2学时，共计24周。
六、考核方式1.平时成绩：课堂表现、作业、实验报告等（30%）；2.期中考试：理论知识（20%）；3.期末考试：理论知识（50%）。
七、教材与参考书1.教材：《生物化学》（第七版），王镜岩等编著，高等教育出版社；2.参考书：《生物化学实验指导》，李衍达等编著，科学出版社。
考研试题-615-生物化学
2016年硕士研究生招生考试试题考试科目: 生物化学满分：150分考试时间：180分钟一、名词解释（每题3分，共30分）1．必需氨基酸；2．超二级结构；3．米氏常数；4．抑制剂；5．退火；6．氧化磷酸化；7．乳酸循环乳；8．变构调节；9．反密码子；10．β－氧化二、填空题（每空格1分，共20分）1．DNA双螺旋结构模型是（1）于（2）年提出的。
2．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（3）基和另一氨基酸的（4）基连接而形成的。
3．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸（5）存在处局部螺旋结构中断。
4．氨基酸处于等电状态时，主要是以（6）形式存在，此时它的溶解度最小。
5．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（7）圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为（8）。
6．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为（9），纵轴上的截距为（10）。
7．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类（11）有机物质。
主要作用是作为_ （12）的组分参与体内代谢。
8．真核细胞生物氧化的主要场所是（13），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（14）。
9．α−淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（15）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。
10．蛋白质的生物合成是以（16）作为模板，（17）作为运输氨基酸的工具，（18）作为合成的场所。
11．乳糖操纵子的诱导物是（19），色氨酸操纵子的辅阻遏物是（20）。
三、单项选择题（每小题1分，共20分）1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（）A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸2．hnRNA是下列哪种RNA的前体？（）A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．snRNA3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？（）A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确4．构成多核苷酸链骨架的关键是（）。
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2016年硕士研究生招生考试试题
考试科目: 生物化学满分：150分考试时间：180分钟
一、名词解释（每题3分，共30分）
1．必需氨基酸；2．超二级结构；3．米氏常数；4．抑制剂；5．退火；
6．氧化磷酸化；7．乳酸循环乳；8．变构调节；9．反密码子；10．β－氧化
二、填空题（每空格1分，共20分）
1．DNA双螺旋结构模型是（1）于（2）年提出的。
2．蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的（3）基和另一氨基酸的（4）基连接而形成的。
3．在蛋白质的α-螺旋结构中，在环状氨基酸（5）存在处局部螺旋结构中断。
4．氨基酸处于等电状态时，主要是以（6）形式存在，此时它的溶解度最小。
5．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有（7）圈螺旋？该α-螺旋片段的轴长为（8）。
6．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴的截距为（9），纵轴上的截距为（10）。
7．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类（11）有机物质。
主要作用是作为_ （12）的组分参与体内代谢。
8．真核细胞生物氧化的主要场所是（13），呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于（14）。
9．α−淀粉酶和β–淀粉酶只能水解淀粉的（15）键，所以不能够使支链淀粉完全水解。
10．蛋白质的生物合成是以（16）作为模板，（17）作为运输氨基酸的工具，（18）作为合成的场所。
11．乳糖操纵子的诱导物是（19），色氨酸操纵子的辅阻遏物是（20）。
三、单项选择题（每小题1分，共20分）
1．下列氨基酸中哪一种是非必需氨基酸？（）
A．亮氨酸B．酪氨酸C．赖氨酸D．蛋氨酸
2．hnRNA是下列哪种RNA的前体？（）
A．tRNA B．rRNA C．mRNA D．snRNA
3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？（）
A．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点
B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出
C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确
4．构成多核苷酸链骨架的关键是（）。
A．2′3′—磷酸二酯键B．2′5′—磷酸二酯键
C．3′4′—磷酸二酯键D．3′5′—磷酸二酯键
5．含有稀有碱基比例较多的核酸是（）。
A．胞核DNA B．线粒体DNA C．tRNA D．mRNA 6．酶的竞争性可逆抑制剂可以使（）。
A．V max减小，K m减小B．V max增加，K m增加
C．V max不变，K m增加D．V max不变，K m减小
7．酶催化作用对能量的影响在于（）。
A．降低活化能B．增加活化能
C．降低反应物能量水平D．增加产物能量水平
8．三羧酸循环的限速酶是（）。
A．丙酮酸脱氢酶B．顺乌头酸酶
C．琥珀酸脱氢酶D．异柠檬酸脱氢酶
9．生物素是（）的辅酶。
A．丙酮酸脱氢酶B．丙酮酸羧化酶
C．烯醇化酶D．醛缩酶
10．脂肪酸从头合成的酰基载体是（）。
A．ACP B．CoA C．生物素D．TPP 11．转氨酶的辅酶是（）。
A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛12．参与尿素循环的氨基酸是（）。
A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸13．人类和灵长类嘌呤代谢的终产物是（）。
A．尿酸B．尿囊素C．尿囊酸D．尿素14．脂肪酸从头合成的限速酶是（）。
A．乙酰CoA羧化酶B．缩合酶
C．β-酮脂酰-ACP还原酶D．α，β-烯脂酰-ACP还原酶
15．嘌呤环中第4位和第5位碳原子来自（）。
A．甘氨酸B．天冬氨酸C．丙氨酸D．谷氨酸
16．参加DNA复制的酶类包括：（1）DNA聚合酶Ⅲ；（2）解链酶；（3）DNA聚合酶Ⅰ；
（4）RNA聚合酶（引物酶）；（5）DNA连接酶。
其作用顺序是：（）。
A．(4)、(3)、(1)、(2)、(5) B．(2)、(3)、(4)、(1)、(5)
C．(4)、(2)、(1)、(5)、(3) D．(2)、(4)、(1)、(3)、(5)
17．以5’—ACTAGTCAG—3’（DNA链）为模扳合成相应的mRNA链的核苷酸序列应为（）。
A．5’— TGATCAGTC—3’B．5’— UGAUCAGUC—3’
C．5’— CUGACUAGU—3’D．5’— CTGACTAGT—3’
18．镰刀形红细胞贫血病是异常血红蛋白纯合子基因的临床表现。
β-链变异是由下列哪种突变造成的：（）。
A．交换B．插入C．缺失D．点突变
19．根据摆动学说，当一个tRNA分子上的反密码子的第一个碱基为次黄嘌呤时，它可以和mRNA密码子的第三位的几种碱基配对：（）。
A．1 B．2 C．3 D．4
20．蛋白质的生物合成中肽链延伸的方向是（）。
A．C端到N端B．从N端到C端C．定点双向进行D．C端和N端同时进行四、判断题（对的打√，错的打×；每题1分，共20分）
（）1．所有的蛋白质都有酶活性。
（）2．构成蛋白质的20种氨基酸都是必需氨基酸。
（）3．盐析法可使蛋白质沉淀，但不引起变性，所以盐析法常用于蛋白质的分离制备。
（）4．mRNA是细胞内种类最多、含量最丰富的RNA。
（）5．对于提纯的DNA样品，测得OD260/OD280<1.8，则说明样品中含有RNA。
（）6．K m是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
（）7．B族维生素都可以作为辅酶的组分参与代谢。
（）8．麦芽糖是由葡萄糖与果糖构成的双糖。
（）9．糖酵解过程在有氧无氧条件下都能进行。
（）10．在原核细胞和真核细胞中，染色体DNA都与组蛋白形成复合体。
（）11．脂肪酸的β-氧化和α-氧化都是从羧基端开始的。
（）12．糖异生过程中克服第2个能障的酶是磷酸果糖激酶。
（）13．脂肪酸的生物合成包括二个方面：饱和脂肪酸的从头合成及不饱和脂肪酸的合成。
（）14．嘌呤核苷酸的合成顺序是，首先合成次黄嘌呤核苷酸，再进一步转化为腺嘌呤核苷酸和鸟嘌呤核苷酸。
（）15．因为DNA两条链是反向平行的，在双向复制中一条链按5′→3′的方向合成，另一条链按3′→5′的方向合成。
（）16．由于遗传密码的通用性真核细胞的mRNA可在原核翻译系统中得到正常的翻译。
（）17．在蛋白质生物合成中所有的氨酰-tRNA都是首先进入核糖体的A部位。
（）18．原核细胞新生肽链N端第一个残基为fMet；真核细胞新生肽链N端为Met。
（）19．酮体是在肝内合成，肝外利用。
（）20．在DNA双螺旋结构中，A—T之间可形成三个氢键，而G—C之间可形成二个氢键。
五、简答题（每题5分，共30分）
1．什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？
2．磷酸戊糖途径有何生理意义？
3．简述化学渗透学说的主要内容，其最显著的特点是什么？
4．什么叫遗传中心法则？
5．乙酰CoA怎样从线粒体内转运到细胞液中？
6．在脂肪生物合成过程中，软脂酸是怎样合成的？
六、论述题（每题15分，共30分）
1、糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？
2．DNA复制的基本规律？。