生物化学必考大题简答题道
2012-2013生物化学复习题简答题答案
1、如何用化学方法鉴别葡萄糖、核糖、果糖、蔗糖和淀粉？答：葡萄糖（6C醛糖，有还原性），核糖（5C醛糖，有还原性），果糖（6C酮糖，有还原性），蔗糖（二糖，无还原性），淀粉（多糖）加入碘液，淀粉变蓝；向其他溶液加入浓盐酸和间苯二酚，葡萄糖和果糖变浅红或红色，核糖变蓝绿色,蔗糖不变色；其他两种变红色的溶液中加入溴水，不褪色为果糖，褪色为葡萄糖。
2、血红蛋白由两个α亚基和两个β亚基组成四聚体，其α亚基和β亚基结构类似于肌红蛋白的结构。
但肌红蛋白许多亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代。
解释该现象如何与疏水残基折叠到分子内部的原则相一致？在维持血红蛋白四级结构作用力方面，能得出什么结论？答：①疏水侧链在血红蛋白亚基表面的某些区域形成疏水面，这样α亚基和β亚基能相互紧密的结合在一起形成一定的空间结构。
它们的疏水侧链虽然分布在血红蛋白亚基的表面，但就整个血红蛋白分子来看，依然是在血红蛋白分子的内部。
（4分）②疏水作用是维持血红蛋白四级结构的主要作用力。
（1分）3、分析镰刀状细胞贫血症的发病机理。
答：镰刀型细胞贫血症是DNA中碱基CTT突变为CA T，即其中一个碱基T变成A，结果转录出的信使RNA不同，致使血红蛋白β链中N端第6个氨基酸由谷氨酸（Glu）转变为缬氨酸(Val)，所以血红蛋白在进行空间折叠时，血红蛋白由正常球形变为棒状，以致产生病变。
4、猪油的皂化值是193-203，碘价是54-70；椰子油的皂化值是246-265，碘价是8-10.依据这些数值说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别？答：皂化值与脂肪相对分子质量成反比，而碘价是表示脂肪的不饱和度。
猪油的皂化值小于椰子油说明猪油相对分子质量比椰子油大，及说明猪油的脂肪酸有较长的碳链；猪油的碘价大于椰子油，说明猪油碳链的不饱和程度大于椰子油，即猪油的脂肪酸具有较多的不饱和键。
5、用热水洗涤羊毛衣服和真丝衣服会发生什么现象？为什么？答：①羊毛衫等羊毛制品经热水洗后干燥，则收缩。
基础生物化学复习题目及答案
第一章核酸一、简答题1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA与RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618)二、名词解释变性与复性分子杂交增色效应与减色效应回文结构TmcAMPChargaff定律三、判断题1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。
错2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。
错3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。
对4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。
错5 核酸的紫外吸收与pH 无关。
错6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。
对7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。
对8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。
对9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。
对11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。
错14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。
对15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。
对16 核酸变性或降解时,存在减色效应。
错18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。
对四、选择题4 DNA 变性后(A)A 黏度下降B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D)A 核糖体B 病毒C端粒酶 D 核酶9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D)A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C)A、ACUB、ACTC、UCA D TCA13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D)A、CAUB、UGCC、CGU D UAC五、填空题1 核酸的基本结构单位就是核苷酸。
关于生物化学简答题答案
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的主要途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化过程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反应，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，经过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP 的偶联部位，这就是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的过程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反应中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这就是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应速度，不能改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。
乙醛酸循环反应分为五步（略）。
总反应说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者转变为葡萄糖。
乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。
4. 简述氨基酸代谢的途径。
生物化学复习题（简答题+答案）
⽣物化学复习题（简答题+答案）⽣物化学复习题第⼀章绪论1.简述⽣物化学的定义及⽣物化学的研究范围。
(P1)答：定义：⽣物化学就是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。
研究范围：第⼀⽅⾯是关于⽣命有机体的化学组成、⽣物分⼦，特别的⽣物⼤分⼦的结构、相互关系及其功能。
第⼆⽅⾯是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进⾏的化学过程。
第三⽅⾯是组织和器官机能的⽣物化学。
2.简述⽣物化学的发展概况(了解)答：⽣物化学经历了静态⽣化—动态⽣化—机能⽣化这⼏个历程。
⽣物化学的发展经历了真理与谬误⽃争的曲折道路，同时也是化学、微⽣物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。
展望未来，以⽣物⼤分⼦为中⼼的结构⽣物学、基因组学和蛋⽩质组学、⽣物信息学、细胞信号传导等研究显⽰出⽆⽐⼴阔的前景。
现代⽣物化学从各个⽅⾯融⼊⽣命科学发展的主流当中，同时也为动物⽣产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
３、简述⽣物化学与其他学科的关系。
(了解)答：⽣物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究⼿段，如电⼦显微镜，超离⼼、⾊谱、同位素⽰踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为⽣物化学的发展提供了强有⼒的⼯具。
4.简述动物⽣物化学与动物健康和动物⽣产的关系。
答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提⾼饲料营养作⽤的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过⽣化的检查，可帮助疾病的诊断。
第⼆章蛋⽩质1.蛋⽩质在⽣命活动中的作⽤有哪些？(了解)答：1.催化功能。
2.贮存于运输功能。
3.调节功能.。
4.运动功能。
5.防御功能。
6.营养功能。
7.作为结构成分。
8.作为膜的组成成分。
9.参与遗传活动2.何谓简单蛋⽩和结合蛋⽩？(P23-24)答：简单蛋⽩：（⼜称单纯蛋⽩质）经过⽔解之后，只产⽣各种氨基酸。
生物化学简答题及答案
1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。
（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。
（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。
生物化学简答题必背分享-12
生物化学简答题必背分享-121、糖酵解的生理意义2、磷酸戊糖途径的生理意义3、糖异生的调节4、糖的代谢途径5、简述糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生途径之间是如何联系的6、请说明葡萄糖与谷氨酸在代谢上的联系答案解析1、糖酵解的生理意义【答案解析】：(1）糖酵解主要的生理意义是迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。
(2）糖酵解可产生少量能量;1分子葡萄糖经糖酵解净生成2分子ATP，糖原中的每1分子葡萄糖残基经糖酵解净生成3分子ATP，这对某些组织及一些特殊情况下组织的供能有重要的生理意义。
(3）如成熟红细胞仅依靠糖酵解供应能量;机体在进行剧烈和长时间运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，糖酵解过程加强，以补充运动所需的能量;神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供能量2、磷酸戊糖途径的生理意义【答案解析】：(1）为核酸的生物合成提供核糖(2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
NADPH与NADH不同，它携带的氢不是通过电子传递链氧化以释放出能量，而是参与许多代谢反应，发挥出不同的功能。
(2.1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体(2.2）NADPH参与体内羟化反应:有些羟化反应与生物合成有关。
例如:从鲨烯合成胆固醇，从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等。
(2.3）NADPH用于维持谷胱甘肽（GSH）的还原状态:谷胱甘肽是一个三肽。
(3）途径中的赤藓糖、景天酮糖等用于芳香族氨基酸的合成、碱基合成、多糖合成。
3、糖异生的调节【答案解析】：答:（1）糖异生的限速酶主要有以下4个酶:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖磷酸酶(2）激素对糖异生的调节作用对维持机体的恒稳状态十分重要，激素对糖异生调节实质是调节糖异生和糖酵解这两个途径的调节酶以及控制供应肝脏的脂肪酸，更大量的脂肪酸的获得使肝脏氧化更多的脂肪酸，也就促进葡萄糖合成，胰高血糖素促进脂肪组织分解脂肪，增加血浆脂肪酸，所以促进糖异生;而胰岛素的作用则正相反。
(整理)生物化学简答题
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
8 固定化酶的概念、优点、制备方法。
9 酶的特点及其高效作用机理。
10 酶的活性中心和必需基团及其关系。
11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。
12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。
13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。
17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。
18 脂肪酸β氧化和合成。
19 糖酵解和糖的有氧氧化。
20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。
21 酮体的生成、利用和意义。
22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。
23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。
25 蛋白质生物合成过程。
26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。
27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。
28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。
29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。
30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。
31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
生物化学简答题
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤：1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。
3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。
4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？概念：转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。
这一过程分为两步反应：-H2O+H2O+H2O-H 2O转氨作用的生理意义：a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。
b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。
c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。
d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。
转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。
5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。
1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
大学生物化学简答题 [生物化学问答题和计算题]
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大学生物化学简答题 [生物化学问答题和计算题]蛋白质化学 1、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。
蛋白质的结构决定功能。
一级结构决定高级结构的形成，高级结构则与蛋白质的功能直接对应。
1.一级结构与高级结构及功能的关系：氨基酸在多肽链上的排列顺序及种类构成蛋白质的一级结构，决定着高级结构的形成。
很多蛋白质在合成后经过复杂加工而形成天然高级结构和构象，就其本质来讲，高级结构的加工形成是以一级结构为依据和基础的。
有些蛋白质可以自发形成天然构象，如牛胰RNA酶，尿素变性后，空间构象发生变化，活性丧失，逐渐透析掉尿素后可自发形成天然三级结构，恢复95%生物活性。
这个例子说明了两点：一级结构决定特定的高级结构；特定的空间构象产生特定的生物功能。
一级结构中，特定种类和位置的氨基酸出现，决定着蛋白质的特有功能。
例如同源蛋白中所含的不变氨基酸残基，一但变化后会导致功能的丧失；而可变氨基酸残基在不同物种的变化则不影响蛋白质功能的实现。
又如人类的镰刀型贫血，就是因为一个关键的氨基酸置换突变后引发的。
某些一级结构的变化会导致功能的明显变化，如酶原激活过程，通过对酶原多肽链局部切除而实现酶的天然催化功能。
2.高级结构与功能的关系：任何空间结构的变化都会直接影响蛋白质的生物功能。
一个蛋白质的各种生物功能都可以在其分子表面或内部找到相对应的空间位点。
环境因素导致的蛋白质变性，因天然构象的解体而活性丧失；结合变构剂导致的蛋白质变构效应，则是因空间构象变化而改变其活性 2、参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？蛋白质的空间结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水键，氢键，范德华力和盐键维持的（盐键又称离子健，是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的） 4、试述蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序测定的一般步骤。
1.测定蛋白质分子中多肽链的数目。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量之间的关系，即可确定多肽链的数目。
生化简答题(附答案)
1.简述脂类的消化与吸收。
2.何谓酮体酮体是如何生成及氧化利用的3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）脂肪能转变成葡萄糖吗为什么4.简述脂肪肝的成因。
5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶胆固醇在体内可的转变成哪些物质6.脂蛋白分为几类各种脂蛋白的主要功用7.写出甘油的代谢途径8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。
10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。
11．试述体内的能量生成、贮存和利用12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。
13．参与蛋白质消化的酶有哪些各自作用14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。
15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的16．简述体内氨基酸代谢状况。
17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP简述代谢过程。
18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。
19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。
20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。
21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。
22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能23.简述物质代谢的特点24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同27．复制的起始过程如何解链引发体是怎样生成的28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。
29．什么是点突变、框移突变，其后果如何30.简述遗传密码的基本特点。
31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。
32．简述原核生物基因转录调节的特点。
阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。
33．简述真核生物基因组结构特点。
34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同为什么35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。
36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件37．什么叫基因重组简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的38．简述类固醇激素的信息传递过程。
生物化学简答题必背分享-15
生物化学简答题必背分享-151、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程2、举例说明氨基酸脱羧作用3、嘌呤与密啶的分解过程4、嘌呤核苷酸的合成途径5、氨甲酰磷酸在代谢中的作用6、简述核苷酸的主要生物学作用答案解析1、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程【答案解析】：（1）泛素是一种由76个氨基酸构成的多汰，分子量为8.45KD，它在细胞中以自由的方式或通过共价键与蛋白质牢固结合，蛋白质一旦被它标记上就会被送到细胞内的“垃圾处理厂”进行降解。
(2）降解机制，第一阶段:多个泛素分子与靶蛋白共价结合。
首先泛素经泛素活化酶（E1）活化，泛素上76位的Gly与泛素活化酶上特殊的Cys残基形成一个高能硫酯键，并伴有ATP水解;然后，通过转酯作用，泛素从泛素活化酶转移到泛素结合酶（E2）的Cys上，形成泛素结合酶-泛素;最后，在泛素连接酶(E3）参与下，泛素又从泛素结合酶转移到受体蛋白（靶蛋白）的Lys残基上，形成泛素-靶蛋白，使靶蛋白泛素化，第二阶段:靶蛋白在26S蛋白酶体的作用下，由泛素介导的蛋白水解过程。
经泛素活化的底物蛋白被展平后，通过两个狭孔，进入26S蛋白酶体的底物蛋白质被多次切割，最后形成3-22个氨基酸残基的小肽。
(3）降解过程①E1酶激活泛素分子，此过程需要消耗以ATP形式存在的能量;②泛素分子被转移到E2酶上;③E3酶识别待降解的靶蛋白，E2-泛素复合物结合到靶蛋白附近，泛素标记物从E2转移到靶蛋白上;④E3酶释放已被泛素标记的蛋白;⑤重复最后一步，直至蛋白质上连接的多个泛素形成一条链;⑥泛素短链在蛋白酶体开口处被识别，泛素标记物被切除，蛋白质被切割成小片段。
2、举例说明氨基酸脱羧作用【答案解析】：(1）谷氨酸的脱羧作用，谷氨酸脱羧酶在脑组织活性特别高。
谷氨酸在谷氨酸脱羧酶的作用下生成的γ-氨基丁酸（GABA）对中枢神经系统有普遍的抑制作用，是一种神经系统的主要抑制性递质(2）组氨酸脱羧生成组织胺，亦称组胺。
生物化学简答题和论述题
1、从以下几方面对蛋白质及DNA进行比较:①分子组成;②一、二级结构;③主要生理功能答:1.分子组成相同点：都含有碳、氢、氧、氮元素不同点：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫组成，基本组成单位是氨基酸DNA的基本组成单位是脱氧核糖核苷酸2.一、二级结构相同点：都含有一、二级结构蛋白质的一级结构:氨基酸排列顺序。
蛋白质二级结构: 是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构DNA一级结构：碱基序列。
DNA二级结构：双螺旋结构。
不同点：蛋白质还含有三、四级结构DNA有超螺旋结构3.主要生理功能蛋白质:生理功能多种多样，具有催化作用，代谢调控功能;物质转运功能；运动功能；抗体具有免疫功能；凝血功能；调节血液酸碱平衡功能等等。
DNA：是生物遗传信息的载体，并为基因复制和转录提供了模板，用来保持生物体系遗传的相对稳定性；是遗传信息的物质基础。
联系：DNA通过转录、翻译合成蛋白质2、简述DNA双螺旋结构模式的要点①DNA是平行反向、右手螺旋结构。
②脱氧核糖基和磷酸骨架位于双螺旋的外侧，碱基位于双螺旋内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
③遵守碱基互补原则：T—A G—C○4维系DNA双螺旋结构稳定：横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
3、什么是酶?酶与一般催化剂有何区别?酶：酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。
区别：1高效性2特异性。
3可调节性4不稳定性。
4、磺胺是抗菌药物，试述磺胺抗菌的机理抑制剂和酶的底物在结构上相似，可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物形成中间底物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
磺胺类药物抑菌的机制属于对酶的竞争性抑制作用。
磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似,竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心,抑制二氢叶酸以至于四氢叶酸合成,干扰一碳单位代谢,进而干扰核酸合成使细菌的生长受到抑制。
5、人体生成ATP的方式有哪几种?请举例说明1、氧化磷酸化（偶联磷酸化）例：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化、生成ATP,是机体内ATP生成的主要方式。
2012-2013生物化学复习题简答题答案
1、如何用化学方法鉴别葡萄糖、核糖、果糖、蔗糖和淀粉？答：葡萄糖（6C醛糖，有还原性），核糖（5C醛糖，有还原性），果糖（6C酮糖，有还原性），蔗糖（二糖，无还原性），淀粉（多糖）加入碘液，淀粉变蓝；向其他溶液加入浓盐酸和间苯二酚，葡萄糖和果糖变浅红或红色，核糖变蓝绿色,蔗糖不变色；其他两种变红色的溶液中加入溴水，不褪色为果糖，褪色为葡萄糖。
2、血红蛋白由两个α亚基和两个β亚基组成四聚体，其α亚基和β亚基结构类似于肌红蛋白的结构。
但肌红蛋白许多亲水残基在血红蛋白中被疏水残基取代。
解释该现象如何与疏水残基折叠到分子内部的原则相一致？在维持血红蛋白四级结构作用力方面，能得出什么结论？答：①疏水侧链在血红蛋白亚基表面的某些区域形成疏水面，这样α亚基和β亚基能相互紧密的结合在一起形成一定的空间结构。
它们的疏水侧链虽然分布在血红蛋白亚基的表面，但就整个血红蛋白分子来看，依然是在血红蛋白分子的内部。
（4分）②疏水作用是维持血红蛋白四级结构的主要作用力。
（1分）3、分析镰刀状细胞贫血症的发病机理。
答：镰刀型细胞贫血症是DNA中碱基CTT突变为CA T，即其中一个碱基T变成A，结果转录出的信使RNA不同，致使血红蛋白β链中N端第6个氨基酸由谷氨酸（Glu）转变为缬氨酸(Val)，所以血红蛋白在进行空间折叠时，血红蛋白由正常球形变为棒状，以致产生病变。
4、猪油的皂化值是193-203，碘价是54-70；椰子油的皂化值是246-265，碘价是8-10.依据这些数值说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别？答：皂化值与脂肪相对分子质量成反比，而碘价是表示脂肪的不饱和度。
猪油的皂化值小于椰子油说明猪油相对分子质量比椰子油大，及说明猪油的脂肪酸有较长的碳链；猪油的碘价大于椰子油，说明猪油碳链的不饱和程度大于椰子油，即猪油的脂肪酸具有较多的不饱和键。
5、用热水洗涤羊毛衣服和真丝衣服会发生什么现象？为什么？答：①羊毛衫等羊毛制品经热水洗后干燥，则收缩。
生物化学简答题整理
⽣物化学简答题整理⽣物化学简答题⼀、糖类化合物1、糖类物质在⽣物体内起什么作⽤？（1）糖类物质是异氧⽣物的主要能源之⼀，糖在⽣物体内经⼀系列的降解⽽释放⼤量的能量，供⽣命活动的需要。
（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋⽩质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。
（3）在细胞中糖类物质与蛋⽩质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分⼦具有许多特异⽽重要的⽣物功能。
（4）糖类物质还是⽣物体的重要组成成分。
2、⾎糖正常值是 3.89～6.11mmol/L ，机体是如何进⾏调节的？⑴肝脏调节：⽤餐后⾎糖浓度增⾼是，肝糖原合成增加，是⾎糖⽔平不致因饮⾷⽽过度升⾼；空腹时肝糖原分解，提供葡萄糖；饥饿或禁⾷，肝脏的糖异⽣作⽤加强，提供葡萄糖。
⑵肾脏调节：肾⼩管重吸收葡萄糖，但是不要超过肾糖阈。
⑶神经调节：⽤电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经，能促使肝糖原分解，⾎糖升⾼；⽤电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷⾛神经时，肝糖原合成增加，⾎糖浓度升⾼。
⑷激素调节：若是⾎糖浓度过⾼，则胰岛素起作⽤，若⾎糖浓度过低，有肾上腺素、胰⾼⾎糖素、糖⽪质激素、⽣长素、甲状腺激素等起作⽤。
3、简述⾎糖的来源和去路。
⑴⾎糖的来源：①⾷物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异⽣⑵⾎糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产⽣能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些⾮必需氨基酸；④进⼊磷酸戊糖途径等转变为其它⾮糖类物质。
4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其⽣理意义。
⑴成熟红细胞不仅⽆细胞核，⽽且也⽆线粒体、核蛋⽩体等细胞器，不能进⾏核酸和蛋⽩质的⽣物合成，也不能进⾏有氧氧化，不能利⽤脂肪酸。
⾎糖是其唯⼀的能源。
红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。
成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3⼀⼆磷酸⽢油酸⽀路。
⑵通过这些代谢提供能量和还原⼒(NADH，NADPH)以及⼀些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的⽣命过程及正常⽣理功能均有重要作⽤。
生物化学必考大题简答题道
1酮体生成和利用的生理意义;1 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物,是甘输出能源的一种形式；2酮体是肌肉尤其是脑的重要能源;酮体分子小,易溶于水,容易透过血脑屏障;体内糖供应不足血糖降低时,大脑不能氧化脂肪酸,这时酮体是脑的主要能源物质;2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中,乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送,也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料;3试述人体胆固醇的来源与去路来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯,储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔,随粪便排除体外;4酶的催化作用有何特点①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性,包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控,以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要;5距离说明酶的三种特异性定义、分类、举例;一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性;根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性;如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性;作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体D-型或L-型其中一种,如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢,不作用于D-乳酸等;6简述Km与Vm的意义;⑴Km等于当V=Vm/2时的S;⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率;当S相同时,Km 小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大,亲和力大；1/Km小,亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物;⑶Vm的意义:Vm是酶完全被底物饱和时的反应速率,与酶浓度成正比;7温度对酶促反应有何影响;1 温度升高对V的双重影响：①与一般化学反应一样,温度升高可增加反应分子的碰撞机会,使V增大；②温度升高可加速酶变性失活,使酶促反应V变小2温度对V影响的表现:①温度较低时,V随温度升高而增大低温时由于活化分子数目减少,反应速度降低,但温度升高时,酶活性又可恢复②达到某一温度时,V最大;使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度酶的最适温度不是酶的特征性常数③反应温度达到或超过最适温度后,随着反应温度的升高,酶蛋白变性,V下降;8竞争性抑制作用的特点是什么1 竞争性抑制剂与酶的底物结构相似2抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合3抑制剂浓度越大,则抑制作用越大,但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除4动力学参数:Km值增大,Vm值不变;9说明酶原与酶原激活的意义;1有些酶绝大多数蛋白酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些无活性的酶的前身物称为酶原;酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程;酶原激活的机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂,弃去多余的肽段,构象变化,活性中心形成,从而使酶原激活;2酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌,保护消化器官自身不受酶的水解如胰蛋白酶,保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；②酶原可以视为酶的贮存形式如凝血酶和纤维蛋白溶解酶,一旦需要转化为有活性的酶,发挥其对机体的保护作用;10什么叫同工酶有何临床意义1同工酶是指催化的化学反应相同,而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶;2其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同,有利于体内代谢的协调;②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高;如：冠心病等引起的心肌受损患者血清中LDH1 和LDH2 增高,LDH1 大于LDH2 ；肝细胞受损患者血清中LDH5含量增高;11简述糖酵解的生理意义1 在无氧和缺氧条件下,作为糖分解功能的补充途径2在有氧条件下,作为某些组织细胞主要的供能途径：①成熟红细胞没有线粒体,不能进行有氧氧化②神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能;12简述糖异生的生理意义1 在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定;2补充和恢复肝糖原;3维持酸碱平衡：肾的糖异生有利于酸性物质的排泄;4回收乳酸分子中的能量乳酸循环;13简述血糖的来源和去路血糖的来源：1食物糖类物质的消化吸收；2肝糖原的分解；3非糖物质异生而成;血糖的去路：1氧化分解功能；2合成糖原；3合成其它糖类物质；4合成脂肪或氨基酸等;14糖酵解与有氧氧化的比较糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶或葡萄糖激酶、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP；能量：1mol葡萄糖净得2molATP；生理意义：迅速供能,某些组织依赖糖酵解供能;有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H2O、CO2 、ATP;能量：1mol葡萄糖净得36mol或38molATP；生理意义：是机体获取能量主要方式15在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径1 在供氧不足时,丙酮酸在LDH催化下,接受NADH+H的氢还原生成乳酸;2在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体,在丙酮酸脱氢酶系的催化下,氧化脱羧生成乙酰CoA,再经三羧酸循环和氧化磷酸化,彻底氧化生成CO2 、H2O和ATP;3丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸,后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸,再异生成糖;4丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸,可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化;5丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸,后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸,柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA,后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料;6丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸;决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性,这些酶受到别构效应剂与激素的调节;16简述三羧酸循环的要点及生理意义要点：1TAC中有4次脱氢,2次脱羧,1次底物水平磷酸化2TAC中有3个不可逆反应,3个关键酶；3TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂作用,草酰乙酸的回补反应释丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成；4三羧酸循环一周共产生12ATP;生理意义：1TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；2是三大营养素代谢联系的枢纽；3可为其他合成代谢提供小分子前体4可为氧化磷酸化提供还原能量;17重组DNA技术常包括以下几个步骤：分离制备目的基因－“分”,切割目的基因和载体－“切”,目的基因与载体的连接－“接”,将重组DNA导入宿主细胞－“转”,筛选并鉴定含重组DNA分子的受体细胞克隆－“筛”,克隆基因在受体细胞内进行复制或表达－“表”;18蛋白质的元素组成特点是什么怎样计算生物样品中蛋白质的含量蛋白质的元素组成特点是含N,平均含量为16％,可用于推算未知样品中蛋白质的含量：100克样品中的蛋白质含量=每克样品含氮克数××100.19何谓蛋白质的二级结构二级结构主要有哪些形式各有何特征蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象;二级结构的主要形式有：α-螺旋,β-折叠、β-转角、无规则卷曲;特征：1α-螺旋：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是个氨基酸残基,螺距为；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧;2β-折叠：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N-H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方;3β-转角：多肽链180o 回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系;4无规则卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分;20何谓蛋白质的变性作用引起蛋白质变性的因素有哪些蛋白质变性的本质是什么变性后有何特性1 蛋白质的变性作用是指蛋白质分子在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失的现象;2引起蛋白质变性的因素:物理因素有加热、紫外线、X射线、高压、超声波等;化学因素有极端pH值强酸、强碱、重金属盐、丙酮等有机溶剂;3蛋白质变性的本质是:次级键断链,空间结构破坏,一级结构不受影响;4变性后的特性：①活性丧失:空间结构破坏使Pr的活性部位解体②易发生沉淀:疏水基团外露,亲水性下降;③易被蛋白酶水解:肽键暴露出来④扩散常数降低,溶液的粘度增加;21比较DNA和RNA分子组成的异同组成成分DNA RNA磷酸磷酸P 磷酸P戊糖2- 脱氧核糖dR核糖R碱基腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U22细胞内有哪几类主要的RNA其主要功能是什么RNA 功能核糖体RNArRNA核糖体组成成分信使RNAmRNA 蛋白质合成模板转运RNAtRNA 转运氨基酸不均一核RNAhnRNA 成熟mRNA的前提小核RNASnRNA参与hnRNA的剪接、转运核仁小RNASnoRNARrnade 加工和修饰胞质小RNAscRNA/7SL-RNA蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分23简述DNA双螺旋结构模型的要点.①反向平行,右双螺旋；②碱基在螺旋内侧,磷酸核糖的骨架在外侧；③碱基配对A=T,G=C；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力⑤10bp/螺旋,螺旋的螺距为,直径为2nm；⑥有大沟,小沟;24 tRNA二级结构的基本特点;答：为三叶草结构,具有：①四环：DHU环、反密码环、TΨ环、可变环；②四臂：DHU臂、反密码臂、TΨ臂、氨基酸臂；③一末端：3’－CCA-OH末端25符号的中文名称：ATP 三磷酸腺苷ADP二磷酸腺苷AMP一磷酸腺苷UTP三磷酸尿苷CTP三磷酸胞苷GTP 三磷酸鸟苷cAMP环化腺苷酸cGMP环化鸟苷酸～P 高能磷酸键26何谓目的基因,写出其主要来源或途径;答：分离,获取某一段感兴趣的基因或DNA序列,就是目的基因.来源或途径主要有:①化学合成②构基因组文库③cDNA 文库；④PCR27试述乙酰CoA在物质代谢中的作用.乙酰COA是糖脂蛋白质代谢共有的重要中间代谢产物,也是三大营养物质代谢联系的枢纽.乙酰COA的生成:糖有氧氧化;脂肪酸β氧化;酮体氧化分解;氨基酸分解代谢;甘油及乳酸分解.乙酰COA的代谢去路:进入三羧酸循环彻底氧化分解,在肝细胞线粒体生成酮体,为缺糖时的重要能源之一;合成胆固醇;合成神经地质乙酰胆碱.28饥饿48小时后体内糖脂蛋白质代谢的特点.饥饿48小时属短期饥饿,此时血糖趋于降低,引起胰岛素分泌减少,胰高血糖素分泌增加.糖代谢:糖原已基本耗竭,糖异生作用加强,组织对葡萄糖的氧化利用降低,大脑仍以葡萄糖为主要能源.脂代谢:脂肪动员加强,酮体生成增加,肌肉以脂酸分解方式供能.蛋白质代谢:肌肉蛋白分解加强.29何谓质粒,为什么质粒可作为基因克隆的载体答：质粒是存在于细胞染色体外的小型环状双链DNA;质粒作为最常用的基因克隆载体是因为：①自身有复制能力,能在宿主细胞内独立自主的复制；②在细胞分裂时保持恒定的传代；③携带某些遗传信息,赋予宿主细胞某些遗传性状; 30说明高氨血症导致昏迷的生化基础;高氨血症时,氨进入脑组织,可与脑中的α－酮戊二酸结合生成谷氨酸,氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺;脑中氨的增加可使脑细胞中的α－酮戊二酸减少,导致TAC减弱,从而使脑组织中ATP生成减少,引起大脑功能障碍,严重时可发生昏迷;31血氨的来源和去路;血氨的来源：①氨基酸脱氨基及其他含氮物的分解②由肠道吸收③肾脏谷氨酰胺的水解;2血氨的去路：①在肝中转变为尿素②合成氨基酸③合成其他含氮物④以NH4+直接排出;32核苷酸的功能①dNTP和NTP分别作为合成核苷酸的原料②ATP作为生物体的直接供能物质③UDP-葡萄糖、CDP-胆碱分别为糖原、甘油磷脂合成的活性中间体④AMP是某些辅酶NAD+ 、NADP+ 、HSCoA和FAD的组成部分⑤cAMP、cGMP 作为激素的第二信使,参与细胞信息传递等.33概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路;氨基酸的来源:①食物蛋白质的消化吸收②组织蛋白质的分解③体内合成的非必需氨基酸;氨基酸的去路：①脱氨基作用产生氨和α-酮酸②脱羧基作用生成胺类和CO2 ③合成其他含氮物④合成组织蛋白质;34为什么测定血清中转氨酶活性可以作肝、心组织损伤的参考指标正常时体内多种转氨酶主要存在相应组织细胞内,血清含量极低,如谷丙转氨酶在肝细中活性最高,而谷草转氨酶在心肌细胞中活性最高,当肝细胞或心肌细胞损伤时上述转氨酶分别释放入血.35草酰乙酸在物质代谢中的作用.草酰乙酸在三羧酸循环中起着催化剂一样的作用,其量决定细胞内三羧酸循环的速度,草酰乙酸主要来源于糖代谢丙酮酸羧化,故糖代谢障碍时,三羧酸循环及脂的分解代谢将不能顺利进行;草酰乙酸是糖异生的重要代谢产物;草酰乙酸与氨基酸代谢及核苷酸代谢有关;草酰乙酸参与了乙酰CoA从线粒体转运至胞浆的过程,这与糖转变成脂的过程密切相关;草酰乙酸参与了胞浆内NADH转运至线粒体的过程;草酰乙酸可经转氨基作用合成天冬氨酸;草酰乙酸在胞浆中可生成丙酮酸,然后进入线粒体进一步氧化为CO2 、水和ATP.36试述参与复制的酶有哪些它们在复制过程中分别起何作用1 解旋、解链酶类：拓扑异构酶——松弛超螺旋结构；解链酶——解开DNA双链碱基对之间的氢键形成两股单链；单链DNA结合蛋白——附着在解开的单链上,维持模板DNA处于单链状态;2引物酶——催化合成一小段RNA作为DNA 合成的引物;3DNA聚合酶：DNApolⅠ——借助于5→3聚合酶活性、3→5外切酶活性和3→5外切酶活性,发挥校读、切除RNA引物、填补空隙、修复损伤DNA等作用；DNApolⅡ——借助于5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性,参与修复特殊的损伤DNA；DNApol Ⅲ——具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性,是主要的DNA复制酶;4DNA连接酶——催化一段一段的DNA片段之间形成磷酸二酯键构成长链DNA;37简述原核和真核生物DNA聚合酶的种类及功能;1DNA pol Ⅰ:具有5→3聚合酶活性、3→5外切酶活性和5→3外切酶活性,发挥校读、切除RNA引物、填补空隙、修复损伤DNA等作用;2DNApolⅡ:具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性,参与DNA损伤的特殊修复作用;3DNApolⅢ:具有5→3聚合酶活性和3→5外切酶活性,是主要的DNA复制酶;38什么是血浆脂蛋白试述血浆脂蛋白的分类,来源及生理功能血浆脂蛋白是脂质与载脂蛋白结合形成球形复合体,是血浆脂蛋白的运输和代谢形式;.血浆脂蛋白的分类方法有两种：1电泳法：可敬脂蛋白分为乳糜微粒CM β-脂蛋白,前-β脂蛋白和α脂蛋白四类2超速离心法：可将脂蛋白分为乳糜微粒CM,极低密度脂蛋白VLDL,低密度脂蛋白LDL和高密度脂蛋白HDL四类,分别相当于电泳分离的CM、前β-脂蛋白、β-脂蛋白和α-脂蛋白四类;各种血浆脂蛋白的来源主要生理功能如下：①CM由小肠黏膜细胞合成,功能是转运外源性甘油三酯和胆固醇；②VLDL由肝细胞合成、分泌,功能是转运内源性甘油三酯和胆固醇;③LDL由VLDL在血浆中转化而来,功能是转运内源性胆固醇,即将胆固醇由肝转运至肝外组织;④HDL主要由肝细胞合成、分泌,功能是逆向转运胆固醇,即将胆固醇由肝外组织转运到肝;。
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1酮体生成和利用的生理意义。
(1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。
3试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
4酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
5距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。
一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。
根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。
如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。
作用于不对称碳原子产生的立体异构体;或只作用于某种旋光异构体(D-型或L-型其中一种),如乳酸脱氢酶仅催化L-型乳酸脱氢，不作用于D-乳酸等。
6简述Km与Vm的意义。
⑴Km等于当V=Vm/2时的[S]。
⑵Km的意义：①Km值是酶的特征性常数——代表酶对底物的催化效率。
当[S]相同时,Km小——V大；②Km值可近似表示酶与底物的亲和力：1/Km大，亲和力大；1/Km小，亲和力小；③可用以判断酶的天然底物：Km最小者为该酶的天然底物。
⑶Vm的意义:Vm 是酶完全被底物饱和时的反应速率，与酶浓度成正比。
7温度对酶促反应有何影响。
(1) 温度升高对V的双重影响：①与一般化学反应一样，温度升高可增加反应分子的碰撞机会，使V增大；②温度升高可加速酶变性失活，使酶促反应V变小(2)温度对V影响的表现:①温度较低时，V随温度升高而增大(低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高时，酶活性又可恢复)②达到某一温度时，V最大。
使酶促反应V达到最大时的反应温度称为酶的最适反应温度(酶的最适温度不是酶的特征性常数)③反应温度达到或超过最适温度后，随着反应温度的升高，酶蛋白变性，V下降。
8竞争性抑制作用的特点是什么？(1) 竞争性抑制剂与酶的底物结构相似(2)抑制剂与底物相互竞争与酶的活性中心结合(3)抑制剂浓度越大,则抑制作用越大，但增加底物浓度可使抑制程度减小甚至消除(4)动力学参数:Km值增大，Vm值不变。
9说明酶原与酶原激活的意义。
（1）有些酶（绝大多数蛋白酶）在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些无活性的酶的前身物称为酶原。
酶原激活是指酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程。
酶原激活的机制：酶原分子内肽链一处或多处断裂，弃去多余的肽段，构象变化，活性中心形成，从而使酶原激活。
(2)酶原激活的意义：①消化道内蛋白酶以酶原形式分泌，保护消化器官自身不受酶的水解（如胰蛋白酶），保证酶在特定部位或环境发挥催化作用；②酶原可以视为酶的贮存形式（如凝血酶和纤维蛋白溶解酶），一旦需要转化为有活性的酶，发挥其对机体的保护作用。
10什么叫同工酶？有何临床意义？（1）同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的分子结构、理化性质及免疫学性质不同的一组酶下称为同工酶。
（2）其临床意义：①属同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调。
②同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断及鉴别诊断.当某组织病变时,可能有特殊的同工酶释放出来,使该同工酶活性升高。
如：冠心病等引起的心肌受损患者血清中LDH1 和LDH2 增高，LDH1 大于LDH2 ；肝细胞受损患者血清中LDH5含量增高。
11简述糖酵解的生理意义(1) 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解功能的补充途径(2)在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：①成熟红细胞(没有线粒体，不能进行有氧氧化②神经、白细胞、骨髓、视网膜、皮肤等在氧供应充足时仍主要靠糖酵解供能。
12简述糖异生的生理意义(1) 在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定。
（2）补充和恢复肝糖原。
（3）维持酸碱平衡：肾的糖异生有利于酸性物质的排泄。
（4）回收乳酸分子中的能量（乳酸循环）。
13简述血糖的来源和去路血糖的来源：（1）食物糖类物质的消化吸收；（2）肝糖原的分解；（3）非糖物质异生而成。
血糖的去路：（1）氧化分解功能；（2）合成糖原；（3）合成其它糖类物质；（4）合成脂肪或氨基酸等。
14糖酵解与有氧氧化的比较糖酵解：反应条件：供氧不足或不需氧；进行部位：胞液；关键酶：己糖激酶（或葡萄糖激酶）、磷酸果糖-1、丙酮酸激酶；产物：乳酸、ATP；能量：1mol葡萄糖净得2molATP；生理意义：迅速供能，某些组织依赖糖酵解供能。
有氧氧化：反应条件：有氧情况；进行部位：胞液和线粒体；关键酶：己糖激酶等三个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合酶、α-酮戊二酸脱氢酶系；产物：H2O、CO2 、ATP;能量：1mol葡萄糖净得36mol或38molATP；生理意义：是机体获取能量主要方式15在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径(1) 在供氧不足时，丙酮酸在LDH催化下，接受NADH+H的氢还原生成乳酸。
(2)在供氧充足时,丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系的催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化，彻底氧化生成CO2 、H2O和ATP。
(3)丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，再异生成糖。
（4）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，可促进乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化。
（5）丙酮酸进入线粒体在丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA缩合生成柠檬酸，柠檬酸出线粒体在细胞液中经柠檬酸裂解催化生成乙酰CoA，后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料。
（6）丙酮酸可经还原性氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。
决定丙酮酸代谢的方向是各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶受到别构效应剂与激素的调节。
16简述三羧酸循环的要点及生理意义要点：（1）TAC中有4次脱氢，2次脱羧，1次底物水平磷酸化（2）TAC中有3个不可逆反应，3个关键酶；（3）TAC的中间产物包括草酰乙酸在内起着催化剂作用，草酰乙酸的回补反应释丙酮酸的直接羧化或者经苹果酸生成；（4）三羧酸循环一周共产生12ATP。
生理意义：（1）TAC是三大营养素彻底氧化的最终代谢通路；（2）是三大营养素代谢联系的枢纽；（3）可为其他合成代谢提供小分子前体（4）可为氧化磷酸化提供还原能量。
17重组DNA技术常包括以下几个步骤：分离制备目的基因－“分”，切割目的基因和载体－“切”，目的基因与载体的连接－“接”，将重组DNA导入宿主细胞－“转”，筛选并鉴定含重组DNA分子的受体细胞克隆－“筛”，克隆基因在受体细胞内进行复制或表达－“表”。
18蛋白质的元素组成特点是什么？怎样计算生物样品中蛋白质的含量？蛋白质的元素组成特点是含N,平均含量为16％，可用于推算未知样品中蛋白质的含量：100克样品中的蛋白质含量=每克样品含氮克数××100.19何谓蛋白质的二级结构？二级结构主要有哪些形式？各有何特征？蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构的主要形式有：α-螺旋，β-折叠、β-转角、无规则卷曲。
特征：（1）α-螺旋：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是个氨基酸残基，螺距为；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。
（2）β-折叠：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的C=O和N-H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
（3）β-转角：多肽链180o 回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
（4）无规则卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
20何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性？(1) 蛋白质的变性作用是指蛋白质分子在某些理化因素作用下,其特定的空间结构被破坏而导致理化性质改变及生物学活性丧失的现象。
(2)引起蛋白质变性的因素:物理因素有加热、紫外线、X射线、高压、超声波等;化学因素有极端pH值(强酸、强碱)、重金属盐、丙酮等有机溶剂。
(3)蛋白质变性的本质是:次级键断链,空间结构破坏,一级结构不受影响。
(4)变性后的特性：①活性丧失:空间结构破坏使Pr的活性部位解体②易发生沉淀:疏水基团外露,亲水性下降;③易被蛋白酶水解:肽键暴露出来④扩散常数降低，溶液的粘度增加。
21比较DNA和RNA分子组成的异同？组成成分 DNA RNA磷酸磷酸P 磷酸P戊糖 2- 脱氧核糖（dR）核糖（R）碱基腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U22细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？RNA 功能核糖体RNA（rRNA）核糖体组成成分信使RNA(mRNA) 蛋白质合成模板转运RNA(tRNA) 转运氨基酸不均一核RNA(hnRNA) 成熟mRNA的前提小核RNA（SnRNA）参与hnRNA的剪接、转运核仁小RNA（SnoRNA）Rrnade 加工和修饰胞质小RNA（scRNA/7SL-RNA）蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分23简述DNA双螺旋结构模型的要点.①反向平行，右双螺旋；②碱基在螺旋内侧，磷酸核糖的骨架在外侧；③碱基配对A=T,G=C；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力⑤10bp/螺旋，螺旋的螺距为，直径为2nm；⑥有大沟，小沟。