大学生物化学酶.
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
大学生物化学课件 关于酶的基本概念
4.酶对底物具有高度的特异性
酶对底物的特异性分为绝对特异性和相对特异性。
绝对特异性：指酶只作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物。即具体到某一个反应。
例如：脲酶仅能催化尿素水解生成CO2和NH3
相对专一性：指有些酶对底物的专一性不是依据整个底物分子结构， 而是依据底物分子中的特定的化学键或特定的基团，因而可以作用于 含有相同化学键或化学基团的一类化合物。即具体到某一类反应。
关于酶的基本概念
1.全酶的概念：
酶按其分子组成可以分为单纯酶和结合酶。
仅含有蛋白质的酶称为单纯酶，如脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、酯酶 、核酸酶等；由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成的称为结合酶， 其中蛋白质称为酶蛋白，非蛋白质称为辅助因子。
蛋白质和辅助因子结合在一起称为全酶。
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有全酶才具有催化的作 用。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
单纯酶：脲酶、某些蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核酸酶等
酶
蛋白质 酶蛋白 两者相加
结合酶
非蛋白质 辅助因子
全酶
2.辅酶和辅基
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同可分为辅酶和 辅基。
辅酶与酶蛋白的结合疏松，而辅基与酶蛋白结合紧密。故辅酶可以用 透析或超滤的方法除去而辅基不可以。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另 一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反；而辅基不 能离开酶蛋白。
例如：磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用，可以水解甘油或酚与 磷酸形成的酯键。
辅助因子
辅酶：与酶蛋白结合疏松 辅基：与酶蛋白结合紧密
3.酶的活性中心
酶的活性中心或活性部位是酶分子中能与底物特异地结合并催 化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
大学生物化学实验：酶的活性与影响因素
大学生物化学实验：酶的活性与影响因素一、实验背景酶是一种催化生物反应的蛋白质，广泛存在于生物体内。
本实验旨在探究酶的活性以及影响其活性的因素，进一步了解生物化学反应的基本原理和机制。
二、实验目的1.掌握测量酶活性的方法；2.研究不同因素对酶活性的影响；3.分析酶活性受到限制的原因。
三、实验材料和方法材料：1.酶溶液（如：淀粉酶、脂肪酶等）；2.底物（如：淀粉溶液、油脂溶液等）；3.反应容器（如试管、比色皿等）；4.醋酸纸片或pH计（用于调节反应体系pH值）；5.温度控制设备（如恒温水浴槽）。
方法：1.准备不同浓度的底物溶液，并将之加入多个试管中；2.向每个试管中分别加入相同量的酶溶液，混合均匀；3.放置试管于不同温度条件下（如室温、高温、低温等），反应一定时间；4.在反应终止后，通过一定方法（如添加酸性或碱性溶液）使反应停止，并记录结果；5.使用适当的实验方法测量酶的活性指标（如：变色法、气体释放等）。
四、实验结果1.记录不同底物浓度和酶活性的关系；2.比较不同温度对酶活性的影响，并绘制曲线；3.分析其他可能影响酶活性的因素，如pH值等。
五、实验分析与讨论1.根据实验结果分析底物浓度与酶活性之间的关系；2.探讨温度对酶活性产生的影响和机制，并引用相关理论支持实验结果；3.分析其他可能影响酶活性的因素，并提出改进实验方法或控制变量的建议。
六、结论通过本实验可以得出以下结论： 1. 酶活性与底物浓度呈正相关关系； 2. 酶活性在一定范围内随着温度升高而增加，但超过一定温度后酶活性会降低； 3.pH值是影响酶活性的重要因素之一。
七、实验注意事项1.操作时要遵守实验室安全规定，保证个人安全；2.实验过程中需要注意仪器和材料的清洁和消毒；3.严格按照实验步骤操作，避免误差的产生。
以上是关于大学生物化学实验中酶的活性与影响因素的文档内容编写。
根据主题进行了完整描述，包括实验目的、方法、结果分析和结论等部分。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
大学生物化学酶章节思维导图(源文件)
酶
酶的概念
酶是由生物体活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂酶促反应的特点和机制
酶促反应的特点
与一般催化剂共性
个性
高效性
专一性
绝对专一性
相对专一性
立体异构专一性
不稳定性
可调控性
由活细胞产生
酶促反应机制
高效性的机制
专一性的机制
诱导契合学说
显著降低反应的活化能
酶的分子组成与结构
酶的分子组成
单纯酶
结合酶
蛋白质部分称酶蛋白
非蛋白质部分称为酶的辅助因子
辅基
辅酶
酶的结构
单体酶
寡聚酶
多酶体系
串联酶
同工酶
酶的必需基团
与酶的活性密切相关的基团
酶的活性中心/活性部分
能与底物特异结合并将底物转化为产物的这一区域酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速度的影响
米氏方程
米氏常数Km的意义
Km和Vmax的测定
酶浓度对酶促反应速度的影响
底物浓度＞＞酶浓度，酶促反应速度与酶浓度成正比
温度对酶促反应速度的影响
最适温度不是特征常数
激活剂
抑制剂
不可逆抑制剂
专一性不可逆抑制作用
例子:有机磷杀虫剂，解磷定
非专一性不可逆抑制作用
巯基酶中毒，可用二巯基丙醇解毒可逆抑制剂
竞争性
磺胺类药物
非竞争性
反竞争性
酶原激活的实质是使酶分子形成或暴露活性中心的过程
以上内容整理于幕布文档。
生化酶
生物化学酶集锦（期末考试要求）一、糖代谢1、磷酸葡萄糖激酶PEK：参与糖降解，限速酶。
AMP是PEK的变构激活剂；柠檬酸是变构抑制剂；NADH和脂肪酸也是抑制剂；PH下降时抑制PEK活性，糖降解速率降低。
相对应的糖异生酶是二磷酸果糖磷酸激酶。
2、己糖激酶：参与糖降解，将葡萄糖转化为6--磷酸葡萄糖。
高能荷抑制、高柠檬酸水平抑制。
相对应的糖异生酶为6-磷酸葡萄糖磷酸酯酶。
3、丙酮酸激酶：将PEP转化为丙酮酸或草酰乙酸，参与糖降解，高能荷抑制、高乙酰辅酶A抑制。
相对应的糖异生酶为PEP羧激酶。
4、丙酮酸羧化酶：丙酮酸羧化为草酰乙酸，以生物素为辅酶，辅助因子乙酰辅酶A和镁离子。
5、丙酮酸脱氢酶系：将丙酮酸催化成乙酰辅酶A，有丙酮酸脱氢酶（E1）、二氢硫辛酸转乙酰酶（E2）和二氢硫辛酸脱氢酶（E3）含有硫胺素焦磷酸（TPP）、硫辛酸、CoASH 、FAD、NAD、Mg2+ 等 6种辅助因子。
ATP、NADH、乙酰CoA 和脂肪酸能抑制酶活性。
使E1的一个亚甲基磷酸化而失活；CoA抑制E2，NADH 抑制E3。
AMP、NAD、CoASH能别构激活酶的活性。
6、柠檬酸合酶：草酰乙酸与乙酰CoA合成柠檬酸，三羧酸循环的限速酶。
ATP、NADH和琥珀酰CoA是抑制剂；ADP是激活剂。
此外，草酰乙酸与乙酰CoA浓度对其有影响。
7、异柠檬酸脱氢酶：异柠檬酸先脱氢成草酰琥珀酸再脱羧成α--酮戍二酸。
有两种酶，一种以NAD为辅酶，另一种以NADP为辅酶。
对NAD专一的酶位于线粒体中，是三羧酸循环重要的酶。
受ＡＴＰ抑制。
8、α--酮戍二酸脱氢酶复合酶：α--酮戍二酸脱氢为琥珀酰-CoA。
由α--酮戍二酸脱氢酶、转琥珀酰酶和二氢硫辛酸脱氢酶组成。
也需要硫胺素焦磷酸（TPP）、硫辛酸、CoASH 、FAD、NAD、Mg2+ 等 6种辅助因子。
同样受到产物NADＨ、琥珀酰--CoA及ATP、ＧＴＰ的反馈抑制。
9、琥珀酰--CoA合成酶：由琥珀酰--CoA生成琥珀酰。
大学生物化学 酶
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
生物化学酶类名词解释
酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位：酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
生物化学-酶(习题附答案)
一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。
2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。
3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。
7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。
11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。
13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。
14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。
15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。
二、填空题1酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。
答案: 蛋白质，理化性质，各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。
答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。
生物化学-酶
酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同， 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同，决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名，酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质，又叫生物催化 剂•．绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽？
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物（P） • 酶所具有的催化能力称酶的活性． • 酶失去催化能力称酶的失活．
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3．立体异构特异性：一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应，或其催化的结果只产生一种立体异
构体，酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性（stereospecificity）。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
酶名词解释生物化学
酶名词解释生物化学酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在维持生命活动过程中起着重要的催化作用。
生物化学研究的目标之一就是揭示酶催化的机理及其在生命体内的功能。
本文将从酶的起源、结构、功能和调控等方面对酶进行详细解释。
酶的起源可以追溯到较古老的生命形式，最早的酶可能是蛋白质的特殊结构具备了催化功能。
随着生命的进化，酶不断发展演化，形成了各种不同的催化机制和功能类型。
如今，酶的催化机理主要有两种类型：锁定键合理论和过渡态理论。
锁定键合理论认为酶通过与底物特异性结合形成氢键、电荷相互作用等稳定的键合关系，从而改变反应物的构象，降低反应的活化能，推动化学反应的进行。
过渡态理论则认为酶使底物在催化中生成的过渡态更加稳定，从而加速反应的进行。
不同的酶具有不同的催化机制，通过这些机制，酶能够催化各种生物反应，例如水解、合成、氧化还原等。
酶的结构是其催化功能的基础。
酶与其他蛋白质一样，由氨基酸残基组成，并通过肽键连接形成多肽链。
酶的氨基酸序列决定了其三维结构，而三维结构则决定了酶的功能。
酶的三维结构通常具有特定的空间构型，其中包括活性中心和底物结合位点。
活性中心是酶催化功能的核心部位，通常由几个氨基酸残基组成，能够与底物形成特定的键合关系。
底物结合位点则是酶与底物结合的地方，通过与底物特异性的相互作用增加反应发生的几率。
酶的催化效率受其结构稳定性的影响，一些辅因子如金属离子、辅酶等也能够影响酶的催化活性。
酶在生物体内扮演着十分重要的角色。
生物体内的化学反应通常需要较高的温度和较长的时间才能进行，但酶可以在相对温和的条件下加速反应速率。
这使得生物体内的代谢能够在体温下进行，避免了过高的能量损耗。
酶介导的反应也具有高效、高选择性和高专一性的特点，能够避免无效和副反应的发生。
另外，酶还能够通过调控其活性来适应生物体内的不同环境和需求。
这包括转录水平上的调控，如基因表达的调控，以及翻译后修饰的调控，如磷酸化、乙酰化等。
酶的活性调控能够使生物体对外界环境变化做出快速适应，并在不同的生理条件下维持正常的生命活动。
大学生物化学 酶
实用文档
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解磷定的作用：解除磷酸化。使酶恢复活性。
实用文档
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二）可逆抑制
抑制剂与酶分子以非共价键结合引起酶活性抑制 或丧失。结合疏松，可逆。
一般生化方法能去除抑制剂而恢复酶活制剂与酶结合位点与底物结 合位点相同）
EI
实用文档
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特点
I与S结构类似，竞争酶的活性中心； 抑制剂与酶的活性中心结合后，酶失去催化活性 抑制程度取决于抑制剂和底物的浓度之比
用。 高温灭菌的原理
实用文档
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最适温度与时间的关系
实用文档
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pH对酶反应速度的影响
在不同的pH下，同一种酶催化活性是不同的。
pH影响酶蛋白、底物分子、辅酶分子中的电离基团解离。
实用文档
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最适pH：酶促反应达到最大值时的pH
在这状态下，酶活性中心、底物、辅酶 所呈现的解离状态是酶与底物结合并催化 反应的最佳解离状态。
※ 遗传性疾病 基因突变，酶分子缺陷，引起的疾病
白化病： 酪氨酸酶缺陷，黑色素不能生成，产生的 疾病
=
酶蛋白 + 辅助因子
氨基酸残基 非蛋白成分
实用文档
5
辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松 小分子有机化合物
辅基：与酶蛋白连接是比较牢固 参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或 辅助因子 氢的传送。在基团中大多含有B族维生素。
金属酶：酶蛋白+金属离子 结合牢固 无机金属离子 （大多数） 金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起，
只能在自己菌体内合成
实用文档
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抑菌原理： 磺胺药结构与对氨基苯甲酸相似，竞争FH2合成
酶，使之不能进一步转变成FH4 细菌缺乏原料，核 苷酸量↓，细菌生长受到抑制。
大学生物化学酶习题和答案
A:酶的Km值变大
B:酶蛋白变性
C:酶量显著减少
D:失去Cl-
E:失去Zn2+
考生答案：D
标准答案：D
满分：2 得分：2
17、 对于底物浓度与反应速度关系的叙述，恰当的是
A:[S]较高时呈正比关系
B:当[S]》Km时，反应速度达最大
C:当[S]《Km时，达Vmax
标准答案：A
满分：2 得分：2
3、 已知某种酶的Km值为25mmol／L，欲使酶促反应达到最大反应速度的50％，该底物浓度应为
A:12.5 mmol／L
B:25.0 mmol／L
C:37.5 mmol／L
D:50.0 mmol／L
E:75.0 mmol／L
考生答案：B
标准答案：B
满分：2 得分：2
4、 下述有关酶的论述恰当的是
A:酶由活细胞内合成的具有催化作用的蛋白质
B:酶在体内不能更新
C:酶能改变反应的平衡点
D:酶的底物都是有机化合物
E:所有的酶都具有辅因子
考生答案：A
标准答案：A
满分：2 得分：2
5、 酶分子中，能将底物转变为产物的是
考生答案：√
标准答案：√
满分：2 得分：2
43、 凡有抑制剂存在时，都会降低酶与底物的亲和力。
考生答案：√
标准答案：×
满分：2 得分：0
44、 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
考生答案：√
标准答案：√
满分：2 得分：2
45、 酶原激活的过程实际上是酶活性中心形成或暴露的过程。
酶的名词解释生物化学
酶的名词解释生物化学
酶是一类特殊的蛋白质，它们可以作为生物体内的催化剂，能够有效地加速进行生物化学反应。
酶把反应速率提高了几十到几百倍，因此被称为生命的“活性铁板”。
酶是生物大分子，可以把复杂的化学反应变成一个被极少量的酶结合起来的高度特异的过程。
它们可以加快蛋白质水解、DNA复制、脱氧核糖核酸（RNA）合成、生物发酵、脂肪氧化、糖原水解等过程。
酶的名词解释是指酶的物理和化学性质，以及它们在生物体内所扮演的作用。
它们是由一种或多种特定的氨基酸构成的大分子，每种氨基酸都具有特定的三维空间结构。
酶有固定定型（ enzymes ）和非固定定型（ enzymes-like ）两种。
固定定型酶（例如酶I和酶II）是一种结构固定的定型酶，它的三维结构在物理和化学活性方面受到特定氨基酸序列的控制，酶的活性受限于它的三角构象。
非定型酶（ enzyme-like ）是一种基于三角结构的非定型因子，它们可以在无任何氨基酸序列控制的情况下活性被调节，这使得它们更容易调节和控制反应速率。
酶还具有特殊的促进作用，能有效地加速化学反应的发生。
酶的促进作用使反应条件在较低的温度和pH值下就可以发生。
酶也可以把化学反应的活性分子与底物的结合过程变的更有效，活性分子的活性被大大提高，从而实现极快的反应速率。
酶的生物化学反应具有极大的重要性，它们是生物体中进行细胞代谢过程的关键因素。
细胞代谢所必不可少的酶，比如蛋白酶、脂肪酶、糖酶和酸性磷酸酶，都是非常重要的生物化学反应因子。
他们都具有巨大的作用，能够促进化学反应，提高反应速率，有效地将复杂的物质变成更简单的物质，同时提供能量支持，使生物有活力发挥其作用。
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部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞 的不同亚细胞结构。
功能: 参与代谢的调节
团结 信赖18 创造 挑战
比较重要的同工酶:
LDH(乳酸脱氢酶)
丙酮酸
乳酸脱氢酶
乳酸
结构: 两种亚基以不同比例组成五种四聚体形 式。单个亚基无活性.
大学生物化学酶.
团结 信赖 创造 挑战
第一节 概述
• 定义:活细胞合成的具有催化功能的生物大 分子(绝大多数是蛋白质)
• 功能:作为生物催化剂,摧化生物体内所有化 学反应。是物质代谢必不可少的.
• 本质:蛋白质(绝大多数-----蛋白质在生命活动 中的重要体现)、核酸（核酶）
团结 信赖2 创造 挑战
）
• 结合酶：结合蛋白。氨基酸残基+非蛋白成
分全酶 =
催化活性
酶蛋白 + 辅助因子 氨基酸残基 非蛋白成分
团结 信赖5 创造 挑战
辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松 小分子有机化合物
辅基：与酶蛋白连接是比较牢固 参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或 辅助因子 氢的传送。在基团中大多含有B族维生素。
金属酶：酶蛋白+金属离子 结合牢固 无机金属离子 （大多数） 金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起，
但酶发挥作用需金属离子参与。
稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本 身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、 中和阴离子，降低反应中的静电斥力
团结 信赖6 创造 挑战
第二节 酶催化作用的特点
特异性表现在它对底物的选择和催化的特异性。它可从 成千上万种反应物中找出自己作用的底物。
团结 信赖8 创造 挑战
绝对特异性： 一个酶一个底物
特异性
相对特异性： 一个酶多种底物
催化一类具有相似结构或相同化学键的底物
立体异构特异性：根据底物的立体构型进 行选择性地催化
团结 信赖9 创造 挑战
三）酶的高度不稳定性 由于大多数酶的本质是蛋白质，所以其作用
团结 信赖11 创造 挑战
第三节 酶的作用机制及调节 • 酶的活性中心
酶分子中的必需基团（与酶活性有关的功能基团 ）通过空间构象折叠、盘绕相互靠近，形成一个能与 底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定区域
通常活性中心在分子的表面
团结 信赖12 创造 挑战
功能基团： 1．结合基团：与底物结合 S + E ES
一）酶具有高效的催化活性 降低活化能的程度比一般催化剂大，催化效率比一 般催化剂高（107∽1013）。
过氧化氢分解： 催化剂 铁离子 血红素 过氧化氢酶
催化速度 6×10-4 mol/ mol离子/秒 6×10-1 mol/ mol /秒 6×106 mol/ mol/秒
团结 信赖7 创造 挑战
二）酶的催化具有高度特异性 一般催化剂： 在体外，大多数反应都可用相同 的催化剂 酶： 只能一种或一类化学反应或一种化 学键
团结 信赖16 创造 挑战
酶原激活的生理意义：
1、避免产生酶的组织细胞自身被破坏
消化道酶原形式，保护消化管不被酶水解。血液中的 凝血因子以酶原形式，防止血管内凝血。
2．保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激 活，发挥催化功能。
3．作为储存形式，需要的时候被激活
团结 信赖17 创造 挑战
• 同工酶
2．催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物 中某些化学基团的稳定性）
3．必需基团：既有结合又有催化功能的基团
团结 信赖13 创造 挑战
活性中心以外 的必需基团
象维 所持 必酶 需的
空 间 构
结合基团
底物
催化基团
活性中心
团结
信赖14 创造
14
挑战
• 酶原与酶原激活
酶原： 一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时 及分泌时是没有催化活性的前体
酶促反应：
• 底物 S：酶促反应中被酶催化的物质 • 产物 P: 催化反应中所生成的物质
乳酸脱氢酶
丙酮酸
乳酸
团结 信赖3 创造 挑战
酶活性：
• 酶催化化学反应的能力 • 酶活性大小：指酶催化化学的反应速度
单位时间内底物的消耗量或产物的生成量
团结 信赖4 创造 挑战
一、酶的化学组成
• 单纯酶：单纯蛋白质。只有氨基酸组成的肽 链（蛋白水解酶---- 消化道中的酶
必须在温和的条件下（常温、常压、合适的pH）。 所有影响蛋白质的因素都能影响酶的活性。
四）酶催化作用的可调节性 体内有各种因素都可调节酶的催化能力
团结 信赖10 创造 挑战
思考题：
• 酶是一个什么物质，在体内其什么作用？ • 在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？ • 结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？ • 什么叫做辅基、辅酶 • 酶催化作用的特点是什么？
团结 信赖19 创造 挑战
两种亚基分别有两个基因位点决定
M: 基因位点在第11号染色体上 H: 基因位点在第12号染色体上
五种同工酶:
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 ()H3M
HH MM
HM MM
MM MM
LDH3 (H2M2)
LDH4 ()HM3
LDH5 (M4)
团结 信赖20 创造 挑战
团结 信赖23 创造 挑战
酶催化作用的机制----中间产物学说：
ES形成，降低反应活化能，使原先低于活化能阈 的分子也成为活化分子，碰撞反应的分子多了，反应 速度加快了。
一般催化剂：增加温度，使更多的反应物分子获得所 需的活化能
团结 信赖24 创造 挑战
• 代谢途径的关键酶（限速酶）
限速酶： 催化限速反应的酶为限速酶。 关键酶：催化单向反应，决定代谢途径方向的酶
结构不同，分布不同，含量不同 在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变， 会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。
团结 信赖21 创造 挑战
团结
信赖22 创造
22
挑战
• 酶催化作用机制
酶降低反应的活化能
化学反应基础：参与反应的分子间有效碰撞 活化分子：具有足够能量的反应分子 活化能：活化分子具有的足够能量＞平均 水平能量
实质：没有形成（暴露）酶的活性中心 酶原激活：酶原在一定的条件下，在某种因素作用
下分子结构发生改变，暴露或形成酶的 活性中心，转变成具有活性酶的过程。
团结 信赖15 创造 挑战
胰蛋白酶原激活过程：
在肠道，肽链的N端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶 作用下），酶原的空间构象发生变化形成酶的活性中心。
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