复旦大学2017年硕士《生物化学》考试大纲_复旦大学考研大纲
2017生物考试大纲
2017生物考试大纲2017年生物考试大纲涵盖了生物学的多个重要领域,包括细胞生物学、遗传学、进化论、生态学和生物技术等。
以下是对这些领域的详细概述:一、细胞生物学细胞生物学部分主要考察学生对细胞结构、功能和生命周期的理解。
重点内容包括:- 细胞的基本结构:细胞膜、细胞质、细胞器(如线粒体、内质网、高尔基体等)。
- 细胞的代谢过程:光合作用、呼吸作用、ATP的生成和利用。
- 细胞周期:细胞分裂的过程,包括有丝分裂和减数分裂。
- 细胞信号传导:细胞如何接收和响应外界信号。
二、遗传学遗传学部分关注遗传信息的传递和表达。
主要考察点包括:- DNA的结构和复制机制。
- 基因的表达:转录和翻译过程。
- 遗传变异:突变、重组和基因流。
- 遗传定律:孟德尔遗传定律及其现代解释。
三、进化论进化论部分探讨生物多样性的起源和发展。
考试内容可能包括:- 物种的概念和物种形成的过程。
- 自然选择、性选择和其他进化机制。
- 进化树的构建和生物分类学。
- 人类进化和其他物种的进化历程。
四、生态学生态学部分研究生物与其环境之间的相互作用。
考试要点可能涵盖:- 生态系统的组成和功能。
- 能量流动和物质循环。
- 种群动态:种群增长、衰退和稳定。
- 生物群落的结构和演替。
- 人类活动对生态系统的影响。
五、生物技术生物技术部分关注生物学原理在实际应用中的使用。
可能的考察内容包括:- 基因工程:基因克隆、基因编辑技术。
- 生物制药:疫苗开发、抗体工程。
- 农业生物技术:转基因作物、基因标记辅助育种。
- 环境生物技术:生物修复、生物能源。
六、实验技能除了理论知识,考试大纲还可能包括对实验技能的考察,如:- 显微镜的使用和细胞观察。
- DNA提取和电泳分析。
- 植物和动物的解剖技术。
- 实验设计和数据分析。
七、综合应用能力考试大纲旨在培养学生的综合应用能力,包括:- 解决生物学问题的批判性思维。
- 将理论知识应用于实际情境。
- 科学探究和实验报告的撰写。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦
复旦大学生物化学与分子生物学专业硕士考试大纲主要包括以下几个部分:
一、考试科目:
1. 思想政治理论
2. 英语(一)
3. 生物化学
4. 遗传学和细胞生物学
二、考试内容:
1. 生物化学部分:
- 蛋白质的结构与功能:包括蛋白质的基本结构单位、氨基酸的分类、氨基酸的理化性质、多肽与生物活性多肽、蛋白质的分类等。
- 蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质的空间结构与功能的关系。
- 蛋白质的理化性质、蛋白质胶体性质、蛋白质的变性与复性等。
2. 分子生物学部分:考试大纲中未给出具体内容,请考生参考相关教材和资料。
三、题型及分值分配:
1. 选择题:约占30%
2. 简答题:约占25%
3. 论述题:约占20%
4. 实验题:约占25%
以上信息仅供参考,具体的考试内容和题型可能会根据每年的考试要求有所调整,请考生及时关注复旦大学的官方通知和公告。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦摘要:一、生物化学与分子生物学简介二、蛋白质化学1.蛋白质的组成与结构2.蛋白质的性质与功能三、核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的功能与性质四、碳水化合物化学1.碳水化合物的组成与结构2.碳水化合物的功能与性质五、生物膜与细胞信号转导1.生物膜的结构与功能2.细胞信号转导机制六、代谢与生物能学1.生物代谢途径2.生物能学原理七、基因与基因组1.基因结构与功能2.基因组结构与变异八、蛋白质组与代谢组1.蛋白质组学2.代谢组学九、分子生物学技术1.分子克隆2.基因编辑技术十、生物化学与分子生物学在医学和生物技术中的应用正文:生物化学与分子生物学是一门研究生物大分子的结构、功能及其在生命过程中的作用的学科。
它涉及蛋白质、核酸、碳水化合物等生物大分子的化学组成、性质、功能以及相互作用。
本篇文章将简要介绍生物化学与分子生物学的主要内容。
首先,蛋白质化学是生物化学与分子生物学的重要组成部分。
蛋白质是生命体内功能最为多样的大分子,承担着细胞和生物体的各种生物学过程。
蛋白质的组成由氨基酸构成,其结构多样,功能也十分丰富。
蛋白质的研究不仅可以帮助我们了解生命现象的本质,还为医学和生物技术的发展提供了重要支持。
核酸化学是另一大核心内容。
核酸是一类具有复杂结构和功能的大分子,分为DNA 和RNA 两大类。
核酸的主要功能是携带和传递遗传信息,控制生物体的生长发育和遗传特性。
近年来,随着基因组学研究的发展,核酸化学在生物科学领域的地位日益重要。
碳水化合物化学也是生物化学与分子生物学的研究领域之一。
碳水化合物是一类多功能的生物大分子,参与细胞识别、信号传导等生物学过程。
碳水化合物的结构和功能特性使其在生物学和医学研究中具有广泛应用。
生物膜与细胞信号转导是生物化学与分子生物学中的关键主题。
生物膜是由脂质和蛋白质构成的生物大分子,负责维持细胞内外环境的稳定。
细胞信号转导则是细胞对外界刺激作出反应的重要机制,涉及多种信号传导途径和分子。
2017复旦大学考研资料与专业综合解析
研途宝考研/2017复旦大学考研资料与专业综合解析专业名称、代码:分析化学[070302]所属门类代码、名称:理学[07]所属一级学科代码、名称:化学[0703]所属学院:化学系分析化学专业介绍:分析化学属于理学学科中化学专业下设的一个二级学科。
分析化学是研究获取物质化学组成和结构信息的分析方法及相关理论的科学,是化学学科的一个重要分支。
分析化学的主要任务是鉴定物质的化学组成(元素、离子、官能团、或化合物)、测定物质的有关组分的含量、确定物质的结构(化学结构、晶体结构、空间分布)和存在形态(价态、配位态、结晶态)及其与物质性质之间的关系等。
作为一门独立的学科,是目前化学中最活跃的领域之一,发展水平亦成为衡量国家科学技术水平的重要标志之一,对于发展国民经济、改善生态环境、促进社会进步有着重要意义。
考试科目:01、03、04方向:①101思想政治理论②201英语一③721物理化学(含结构化学)④837有机化学或838无机化学和分析化学02方向组1:①101思想政治理论②201英语一③721物理化学(含结构化学)④837有机化学或838无机化学和分析化学或组2:①101思想政治理论②201英语一③727生物化学(理)④872细胞生物学研究方向:01 色谱方法和高效分离分析02 化学生物分析和蛋白质组分析03 现代电分析化学及传感技术04 天然药物分离分析2017分析化学专业课考研参考书目:《仪器分析》邓勃清华大学出版社 1997年版;《物理化学》范康年高等教育出版社 2005年版;《谱学导论》范康年高等教育出版社 2011年版;《分析化学原理》吴性良化学工业出版社 2010年版;2017分析化学考研专业课资料:《2017复旦大学721物理化学考研复习精编(含真题与答案)》《2017复旦大学721物理化学考研冲刺宝典》《2017复旦大学721物理化学考研模拟五套卷与答案解析》《复旦大学721物理化学考研真题及答案解析》研途宝考研/历年考研复试分数线:2014年总分:320,政治/外语:50;业务1/业务2:90;2013年总分:320,政治/外语:50;业务1/业务2:90;【17分析化学考研辅导】2017复旦大学考研高端保录班2017复旦专业课考研无忧通关班2017复旦大学专业课考研一对一班2017复旦专业课考研面授集训班复旦分析化学考研经验与技巧:复旦分析化学(analytical chemistry)是研究获取物质化学组成和结构信息的分析方法及相关理论的科学,是化学学科的一个重要分支。
复旦大学生命科学院生物化学 考研复习部分题目
生化复习糖类代谢、光合作用(一)是非题1.NaF 能抑制糖分解代谢中的烯醇化酶。
(1997-12 )2.杀鼠剂氟乙酸抑制TCA 循环是因抑制了柠檬酸合成酶的活性。
(1999-16 )3.酵解反应中有5 步反应是在高负值ΔG ’下进行的。
(1999-19 )4.所有涉及动物细胞内CO 2 固定的羧化反应都需要辅酶TPP 。
(1999-20 )5.人体内所有糖分解代谢的中间产物都可以成为糖原异生的前体物质。
(2000-26 )6.HMP 途径能产生ATP , 所以可以代替TCA 循环, 作为生物体供能的主要途径。
(200 1-16 )7.糖尿病的发生都是由于胰岛素合成障碍所引起的。
(2001-24 )8.糖分解代谢的所有中间产物都可以作为糖异生前体物质。
(2002-6 )9.TCA 所有的中间产物中, 只有草酰乙酸可被循环中的酶彻底降解。
(2003-28 )10.人体不仅能利用D- 葡萄糖, 还可以利用L- 葡萄糖。
(2004-16 )11.糖链的合成没有模板, 生物体加糖顺序和方式由基因编码的转移酶所决定。
(2004-17 )12.葡萄糖激酶对葡萄糖专一性强, 亲和力高, 主要在肝脏中用于糖原异生。
(2004-18 )13.丙酮酸脱氢酶复合物中的电子传递方向为硫辛酸→FAD →NAD + 。
(2004-20 )14.糖原磷酸化酶在生物体内参与糖原生物合成。
(2005-20 )15.人体内半乳糖不能像葡萄糖一样被直接酵解。
(2005-21 )16.通过喝酒的办法可以缓解甲醇中毒者的甲醇毒性。
(2006-19 )17.糖的有氧氧化可以抑制糖酵解的进行。
(2006-20 )18.1 分子葡萄糖在酵解过程中生成2 分子ATP 。
(2006-21 )19.糖无论是有氧分解还是无氧分解, 都必须经历糖酵解阶段。
(2007-19 )20.糖原磷酸化酶和糖原合成酶都受到ATP 的激活。
(期末)21.乙酸衍生物可以在TCA 循环中被氧化代谢。
研究生《生物化学》考试大纲
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科,在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上,注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断;运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生:①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论;②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围;③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容(一)蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成;2、氨基酸的分类及简写符号;3、氨基酸的理化性质及化学反应;4、氨基酸的分析分离方法;5、肽的结构、性质与生物活性肽;6、蛋白质分子结构:一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式,包括超二级结构、结构域等;7、蛋白质一级结构测定:多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法;蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法;二硫键的断裂和多肽的分离,二硫键位置的确定,多肽的人工合成等;8、蛋白质的理化性质:包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等;9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术:包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等;10、蛋白质结构与功能的关系:包括一级结构和高级结构与功能的关系,如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能,血红蛋白分子病的机理。
(二)核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能;2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等;3、DNA的分子结构:DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点;核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等;4、RNA的分子结构:包括RNA一级结构、高级结构,如tRNA的二、三级结构,真核生物mRNA 结构特点,tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等;5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能,包括各种新发现的小RNA的功能;6、DNA测序方法及其过程;7、核酸及核苷酸的性质:包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质;8、核酸的变性、复性与杂交;9、核酸及其组分的分离纯化:包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等;10、核酸研究的常用技术和方法:包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
复旦大学2017年硕士《普通化学》考试大纲_复旦大学考研大纲
复旦大学2017年硕士《普通化学》考试大纲第1章热化学与能源
1.1反应热的测量
1.2反应热的理论计算
第2章化学反应的基本原理与大气污染
2.1化学反应的方向和吉布斯函数变
2.2化学反应进行的程度和化学平衡
2.3化学反应速率
第3章水化学与水污染
3.1溶液的通性
3.2水溶液中的单相离子平衡
3.3难溶电解质的多相离子平衡
3.4胶体与界面化学
第4章电化学与金属腐蚀
4.1原电池
4.2电极电势
4.3电动势与电极电势在化学上的应用
4.4化学电源
4.5电解
第5章物质结构基础
5.1原子结构的近代概念
5.2多电子原子的电子分布方式和周期系
5.3化学键与分子间相互作用力
5.4晶体结构
第6章元素化学与无机材料
6.1单质的物理性质
6.2单质的化学性质
6.3无机化合物的物理性质
6.4无机化合物的化学性质
6.5配位化合物
文章来源:文彦考研旗下复旦大学考研网。
复旦大学考试大纲
药学基础考试纲要为检验考生的学识水平和能力,有助于在初试中选拔出合格的人才进入复试,特制订药学类专业硕士研究生入学考试《药学基础》考试大纲,作为学校命题和考生复习的依据。
《药学基础》考试要求考生具有坚实、系统和宽广的专业基础知识和理论,达到重点院校药学和相关专业本科生应具有的学识和水平。
药学基础考试科目包括生物化学、无机化学、有机化学、物理化学和分析化学,考试时间为3小时,满分为300分,各科目分值各占20%。
考试题型:填空题、选择题、简答题。
一、生物化学(药学基础)考试纲要参考用书:吴梧桐主编“生物化学”第6版人民卫生出版社2007年周爱儒主编“生物化学”第6版人民卫生出版社2007年考试纲要:1.蛋白质的化学蛋白质的组成,氨基酸的理化性质,蛋白质的一级结构与空间构象,蛋白质结构与功能的关系,蛋白质的理化性质。
2.核酸的化学核酸的基本结构单位,核酸的一级结构,DNA的双螺旋结构,RNA的种类与结构,核酸的理化性质。
3.酶学酶促反应特点及影响因素,酶的结构与功能的关系,酶的作用机理,米氏方程及米氏常数,酶的抑制剂,寡聚酶,同工酶,诱导酶,调节酶,酶活力及比活性4.糖代谢糖的分类及化学结构,糖的分解代谢,糖原合成与分解,糖异生,关键酶及生理意义,血糖及其调节5.生物氧化生物氧化的特点,呼吸链,高能磷酸键的形成,氧化磷酸化6.脂类代谢脂肪的分解代谢与合成代谢,脂蛋白与脂类的体内运输,脂肪代谢调节,酮体的生成与利用,胆固醇的代谢。
7.蛋白质的分解代谢氨基酸的一般代谢(脱氨,转氨,脱羧,氨的代谢,尿素生成,α–酮酸的代谢)。
8.核酸代谢与蛋白质的生物合成DNA的生物合成和修复,RNA的生物合成,蛋白质的生物合成,中心法则,基因的表达调控。
9.激素与代谢调节激素作用机理(细胞膜受体的作用机理,细胞内受体的作用机理),第二信使,酶活性变构与调节,酶活性的化学修饰调节,酶蛋白的诱导和阻遏调节。
二、无机化学(药学基础)考试纲要基本章节:溶液、化学反应的方向、化学反应速率、化学平衡、酸碱平衡与沉淀溶解平衡、氧化还原、原子结构、分子结构、配位化合物、s区元素、d区、ds 区和f区元素、p区元素。
复旦大学2017年硕士《诊断学基础》考试大纲_复旦大学考研大纲
复旦大学2017年硕士《诊断学基础》考试大纲诊断学基础(一)绪论1.掌握诊断学的内容、重要性、学习方法和要求。
(二)症状诊断1.掌握常见症状的概念、病因和问诊要点;熟悉常见症状的临床表现和检查要点。
常见症状包括:发热、疼痛、咳嗽与咳痰、咯血、呼吸困难、发绀、心悸、水肿、恶心与呕吐、呕血与黑粪、腹泻、黄疸、尿频、尿急、尿痛、皮肤黏膜出血、关节痛、眩晕、晕厥、抽搐、意识障碍的概念及发生机制、病因、临床表现、问诊要点、检查要点。
(三)诊法1.掌握问诊的内容和问诊技巧,熟悉问诊的重要性、问诊的方法和注意事项。
2.掌握视诊、触诊、叩诊、听诊和嗅诊5种体格检查法。
掌握5种基本叩诊音的特征及临床意义。
熟悉常见异常气味的临床意义。
3.掌握体温、脉搏、呼吸、血压的检查法及临床意义,掌握浅表淋巴结检查法及浅表淋巴结肿大的临床意义。
熟悉发育与体型、营养、意识状态、面容与表情、体位、步态的检查法及其异常的临床意义,熟悉皮肤的异常表现及其临床意义。
4.掌握巩膜黄染、瞳孔大小与对光反射、鼻旁窦压痛、咽和扁桃体的检查法及其异常的临床意义。
5.掌握甲状腺、气管位置、颈部静脉、颈部动脉的检查法及其异常的临床意义。
6.掌握异常胸廓和脊柱畸形的类型、特点及临床意义。
乳房检查法及乳房常见病变的临床意义。
掌握触觉语颤的检查法、发生机制,触觉语颤增强、减弱或消失的临床意义。
掌握胸部的叩诊方法、正常胸部叩诊音及病理性叩诊音的发生机制和临床意义。
掌握3种呼吸音(支气管呼吸音、肺泡呼吸音、支气管肺泡呼吸音)的发生机制、听诊特点及部位,病理性肺泡呼吸音、支气管呼吸音、支气管肺泡呼吸音的发生机制和临床意义。
掌握干啰音、湿啰音、捻发音和胸膜摩擦音的发生机制、听诊特点及临床意义。
掌握听觉语音的检查法、发生机制及其异常的临床意义。
掌握肺与胸膜常见病变的体征。
7.掌握心尖搏动的强度和范围改变、心前区其他部位搏动的临床意义。
掌握震颤的发生机制、检查方法和常见震颤的临床意义。
考研《生物化学》考研大纲
《生物化学》考研大纲比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论,掌握各类生化物质的结构、性质和功能,掌握各类生化物质代谢的基本途径及各途径之间关系,理解基因工程的基本理论,关注生物化学研究热点,能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
第一章蛋白质化学蛋白质的元素组成,氨基酸化学,蛋白质的结构,蛋白质一级结构序列的测定,蛋白质的结构与功能之间的关系,蛋白质的性质,蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用。
第二章核酸化学核酸的组成与类别,DNA的结构与功能,RNA的结构与功能,核酸的性质,核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理。
第三章酶学酶的概念,酶的命名和分类,酶的结构与酶的活性,酶的作用机制,酶的制备与酶活力测定,酶促反应动力学,别构酶、固定化酶、同工酶。
第四章维生素重点注意维生素与缺乏病,维生素与辅酶(辅基)之间的关系及其在酶促反应中的作用。
第五章激素几种重要的动物激素,搞清它们的化学本质以及对物质代谢的影响。
第六章代谢总论与生物氧化物质代谢的三大调节方式以及相互之间的关系,呼吸链的概念、传递顺序,ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化(偶联机理),理解体内物质氧化过程中水、CO2、ATP是如何生成的。
第七章糖代谢糖代谢概况,搞清各代谢途径的生理意义,掌握各途径的关键酶、重要中间产物。
重点掌握糖有氧氧化途径,哪些地方脱氢、哪些地方脱羧、哪些地方消耗ATP和产生ATP,掌握ATP的计算方法等。
将各途径联系起来,理解生物体如何来恒定血糖浓度。
第八章脂代谢脂肪酸的β-氧化作用。
掌握脂肪酸的β-氧化作用与脂肪酸的全程合成作用的异同点,脂肪在产能和贮能中的作用;酮体的生成和利用;脂代谢与糖代谢联系。
第九章蛋白质的分解代谢氨基酸的脱氨基作用;氨的去路(搞清不同的生物对氨有不同的处理方式),尿素循环,由α-酮酸的去路将蛋白质代谢与糖、脂代谢相联系;生糖氨基酸和生酮氨基酸。
第十章核酸代谢限制性核酸内切酶的作用特点,掌握基因重组的基本原理和方法,了解基因工程在海洋生物学、水产养殖等领域中的应用和发展前景;核酸的生物合成:掌握DNA和RNA合成的方式、特点,掌握DNA的损伤与修复的机理,理解生物学的中心法则,搞清生物信息遗族与变异的机制。
复旦大学2017年硕士《病理学》考试大纲_复旦大学考研大纲
复旦大学2017年硕士《病理学》考试大纲病理学(一)细胞和组织的适应与损伤1.细胞适应(肥大、增生、萎缩、化生)的概念及分类。
2.细胞和组织损伤的原因及机制。
3.变性的概念、常见类型、形态特点及意义。
4.坏死的概念、类型、病理变化及结局。
5.凋亡的概念、病理变化、发病机制及在疾病中的作用。
(二)损伤的修复1.再生的概念和类型,干细胞的概念及其在再生中的作用,各种组织的再生能力。
2.肉芽组织的结构、功能和结局。
3.伤口愈合的过程、类型及影响因素。
(三)局部血液循环障碍1.充血的概念、分类、病理变化及对机体的影响。
2.血栓形成的概念和条件,血栓的类型、形态特点、结局及对机体的影响。
3.栓塞的概念、栓子的类型和运行途径及其对机体的影响。
4.梗死的概念、病因、类型、病理特点、结局及其对机体的影响。
5.出血的概念、病理变化及对机体的影响。
(四)炎症1.炎症的概念、病因、基本病理变化及其机制(包括炎性介质的来源及其作用,炎细胞的种类和功能)。
2.炎症的局部表现、全身反应和炎症的结局。
3.急性炎症的病理学类型及其病理特点。
4.慢性炎症的病理学类型及其病理特点。
(五)肿瘤1.肿瘤的概念、肉眼形态、组织结构、异型性及生长方式。
肿瘤生长的生物学特征,转移的概念,途径,对机体的影响,侵袭和转移的机制。
2.肿瘤的命名和分类,良性肿瘤和恶性肿瘤的区别,癌和肉瘤的区别。
3.肿瘤的病因学、发病机制、分级、分期。
4.常见的癌前病变,非典型性增生、异型增生、原位癌、上皮肉瘤变、交界性肿瘤的概念。
(六)心血管系统疾病1.动脉粥样硬化的病因、发病机制及基本病理变化,动脉粥样硬化所引起的各脏器的病理改变和后果。
2.冠状动脉粥样硬化性心脏病概念、类型、病理改变和临床病理联系。
3.高血压病的概念、发病机制,良性高血压的分期及其病理变化,恶性高血压的病理特点。
4.风湿病的病因、发病机制、基本病理改变及各器官的病理变化。
5.心瓣膜病的类型、病理变化、血流动力学改变和临床病理联系。
生物化学考研大纲
生物化学考研复习大纲一、要求掌握的基本内容掌握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。
掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。
掌握遗传信息传递的化学基础,主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。
二、试题模式及所占比例生物化学考试总分150分,分概念题和叙述题两个方面,其中概念题占60-70%,叙述题占30-40%,概念题包括:选择题(单选,约占20%)、填空题(约占7%)、正误判断题(约占10%)、解释符号(约占7%)、名词概念(约占20%);叙述题包括:叙述题、计算题和问答题(以叙述题和问答题为主,少量计算题)。
三、复习重点糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢;遗传信息传递的化学基础。
四、课程复习大纲第1章糖和结合糖本章重点和难点:多糖、结合糖的结构和功能1.1 单糖1.1. 1单糖的结构 1.1. 2单糖的性质 1. 1. 3单糖的重要衍生物1.2 结合糖 1.2. 1肽聚糖 1.2. 2糖蛋白 1.2. 3蛋白聚糖第2章脂本章重点和难点:磷脂、糖脂的结构和功能2.1三脂酰甘油2.1.1脂肪酸2.1.2三脂酰甘油的理化性质第3章蛋白质本章重点和难点:氨基酸的性质,肽键的结构,蛋白质一级结构和测定,二级结构和高级结构及与功能的关系3.1 蛋白质概论3.1.1蛋白质的化学组成及分类 3.1.2蛋白质分子的构象3.2 氨基酸3.2.1氨基酸的结构 3.2.2氨基酸的构型、旋光性、光吸收性和侧链极性 3.2.3氨基酸的酸碱性质 3.2.4氨基酸的化学性质 3.2.5氨基酸的分离和分析3.3 肽3.3.1肽和肽键的结构 3.3.2肽的重要性质3.4 蛋白质一级结构3.4.1蛋白质的结构层次 3.4.2蛋白质一级结构 3.4.3蛋白质一级结构测定3.4.4蛋白质一级结构与生物功能3.5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3.5.1肽链的构象 3.5.2蛋白质二级结构的基本类型 3.5.3超二级结构3.5.4纤维状蛋白质3.6 蛋白质三级结构、四级结构与功能3.6.1蛋白质的一级结构决定高级结构 3.6.2维持三级结构的作用力 3.6.3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能 3.6.4蛋白质四级结构与功能 3.6.5免疫球蛋白的结构与功能3.7 蛋白质的性质及应用3.7.1蛋白质两性性质及应用 3.7.2胶体性质与蛋白质沉淀3.7.3蛋白质的变性 3.7.4分离纯化蛋白质的主要方法第4章酶本章重点和难点:酶的催化机理和酶促反应动力学4.1 酶的概念及作用特点4.1.1酶的概念 4.1.2酶催化反应的特点 4.1.3酶的化学本质4.1.4酶的活性中心4.1.5酶在细胞内的分布4.2酶的分类和命名4.2.1酶的习惯命名 4.2.2酶的国际系统命名4.2.3酶的系统分类及编号 4.2.4按酶蛋白分子的组成分类4.2.5同工酶、诱导酶4.3 酶的催化机理4.3.1酶催化反应高效性的机理4.3.2酶催化反应专一性的机理4.3.3酶作用机理举例4.4酶促反应动力学4.4.1酶的量度 4.4.2底物浓度对酶促反应速度的影响 4.4.3 pH值对酶促反应速度的影响 4.4.4温度对酶促反应速度的影响 4.4.5酶浓度对酶促反应速度的影响4.4.6激活剂对酶促反应速度的影响 4.4.7抑制剂对酶促反应速度的影响4.4.8有机介质中的酶促反应4.5酶活性的调节4.5.1别构效应调节 4.5.2共价调节酶 4.5.3酶原的激活 4.5.4多酶体系调节第5章核酸本章重点和难点:DNA、RNA的结构和性质5.1 核酸的化学结构5.1.1碱基5.1.2核苷 5.1.3核昔酸5.2 DNA的结构5.2.1 DNA的一级结构 5.2.2 DNA的二级结构 5.2.3 DNA结构的不均一性和多形性5.2.4环状DNA 5.2.5染色体的结构5.3 RNA的结构5.3.1 RNA的类型和结构特点 5.3.2 tRNA的结构和功能 5.3.3 mRNA曲结构和功能5. 3. 4 rRNA的结构和功能5.4 核酸的性质5.4.1解离性质 5.4.2水解性质 5.4.3光吸收性质 5.4.4沉降特性5.4.5变性、复性及杂交5.5核酸研究技术5.5.1核酸的分离纯化 5.5.2限制性核酸内切酶 5.5.3 DNA物理图谱 5.5.4分子杂交5.5.5 DNA序列分析 5.5.6 DNA的化学合成第6章维生素与辅酶本章重点和难点:脂溶性维生家的活性形式与功能;水溶性维生素与辅酶的关系6.1脂溶性维生家6.1.1维生素A与胡萝卜素 6.1.2维生素D E K6.2水溶性维生素与辅酶6.2.1维生素C B1 B2 B3 B5 B6 B7 B11 B12 硫辛酸第7章激素本章重点和难点:激素的作用机理及重要的生理功能7. 1 概论7.1.1激素的概念 7.1.2激素的分类 7.1.3激素的作用特点7.2激素的分泌与控制7.2.1下丘脑分泌的激素 7.2.2垂体分泌的激素 7.2.3腺体分泌的激素7.2.4激素的分泌与控制7.3激素的作用机理7.3.1受体及特点 7.3.2 cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径7.3.3 IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径 7.3.4受体一酪氨酸蛋白激酶途径7.3.5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点:糖的分解代谢,各种糖代谢途径的相互关系8.1 糖酵解8.1.1酵解与发酵 8.1.2糖酵解途径 8.1.3其它单糖进入糖酵解途径8.1.4乳酸的生成 8.1.5乙醇的生成 8.1.6糖酵解的调节8.2三羧酸循环8.2.1丙酮酸生成乙酰CoA 8.2.2三羧酸循环 8.2.3三羧酸循环的生物学意义8.2.4三羧酸循环的回补反应 8.2.5乙醛酸循环8.3 磷酸已糖支路8.3.1反应途径 8.3.2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8.4.1葡萄糖的生成 8.4.2糖异生作用 8.4.3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点:脂肪酸的分解和合成9.1 脂类的消化、吸收和转运9.1.1脂类的消化和吸收 9.1.2脂类的转运 9.1.3贮脂的动用9.2 甘油三酯的分解代谢9.2. 1甘油三酯的水解 9.2.2甘油代谢 9.2.3脂肪酸的(氧化9.2.4不饱和脂肪酸的(氧化 9.2.5奇数碳脂肪酸的氧化9.2.6脂肪酸的其它氧化途径 9.2.7酮体代谢途径9.3脂肪的合成代谢9.3.1脂肪酸的从头合成 9.3.2脂肪酸碳链的延长反应9.3.3不饱和脂肪酸的合成9.3.4各组织中脂肪代谢的关系9.3.5脂代谢与糖代谢的特点 9.3.6脂代谢与糖代谢的关系9.4 磷脂代谢9.4.1甘油磷脂的水解 9.4.2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点:尿素循环、氨基酸分解与三羧酸循环的关系,氨基酸的合成10.1 蛋白质降解及氮平衡10.1.1蛋白质的消化吸收 10.1.2氨基酸代谢库 10.1.3氮平衡10.2氨基酸分解代谢10.2.1脱氨基作用 10.2.2脱羧基作用 10.2.3氨的去向10.2.4氨基酸碳架的去向10.2.5由氨基酸衍生的其它重要物质10.2.6氨基酸代谢缺陷症10.3氨基酸合成代谢10.3.1氨基酸合成中的氮源和碳源 10.3.2脂肪族氨基酸合成途径10.3.3芳香族氨基酸合成途径 10.3.4氨基酸合成的调节10.3.5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点:嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11.1 核酸和核苦酸的分解代谢11.1.1核酸的降解 11.1.2核苷酸的降解 11.1.3嘌呤碱的分解 11.1.4嘧啶碱的分解11.2 嘌呤核苷酸的合成11.1.1从头合成 11.1.2补救途径11.3 嘧啶核苷酸的合成11.3.1从头合成 11.3.2补救途径11.4脱氧核糖核苷酸的合成11.4.1核糖核苷酸的还原 11.4.2胸腺嘧啶核苷酸的合成11.5 辅酶核苷酸的合成11.5.1烟酰胺核苷酸的合成 11.5.2黄素核苷酸的合成 11.5.3辅酶A的合成第12章生物氧化与氧化磷酸化本章重点和难点:电子传递、ATP的生物合成12.1 生物能学简介12.1.1化学反应的自由能 12.1.2自由能变化与化学反应平衡常数的关系12.1.3标准自由能变化的加和性 12.1.4高能磷酸化合物 12.1.5生物氧化的概念和特点12.2线粒体电子传递12.2.1电子传递过程 12.2.2电子传递链 12.2.3电子传递链有关的酶和载体12.2.4电子传递链的抑制剂12.3氧化磷酸化作12.3.1氧化磷酸化的概念 12.3.2 P/O比和由ADP形成ATP的部位12.3.3电子传递和ATP形成的偶联及调节机制 12.3.4氧化磷酸化的偶联机理12.3.5氧化磷酸化的解偶联第13章 DNA的复制和修复本章重点和难点:DNA复制的特点、参与因子、复制过程、DNA的损伤与修复13.1 DNA的复制13.1.1 DNA的半保留复制 13.1.2复制起点和复制单位13.1.3 DNA聚合反应有关的酶13.1.4 DNA的半不连续复制13.1.5 DNA复制的拓扑性质 13.1.6 DNA复制体的结构13.1.7 真核生物DNA的复制 13.1.8 DNA复制的调控13.2 DNA的损伤及修复光复活切除修复重组修复 4诱导修复和应急反应13.3 RNA指导nNA的合成反转录酶病毒RNA的反转录反转录的生物学意义第14章 RNA的生物合成本章重点和难点:RNA的合成过程、参与因子,RNA转录后的加工与修饰14.1 转录14.1.1 RNA聚合酶 14.1.2 转录过程 14.1.3 启动子和转录因子 14.1.4 终止于和终止因子 14.1.5转录过程的调节控制14.2 转录后的加工14.2.1 原核生物RNA加工 14.2.2 真核生物RNA的加工 14.2.3 RNA的拼接和催化机理14.3 RNA的复制14.3.1噬菌体QB RNA的复制 14.3.2 病毒RNA复制的主要方式第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点:蛋白质合成过程及各种参与因子的功能、合成后的输送与加工 15.1 遗传密码15.1.1 遗传密码的确定 15.1.2 遗传密码的特点15.2 蛋白质生物合成中的生物大分子15.2.1 mRNA 15.2.2 rRNA15.2.3 核糖体 15.2.4辅助因子 15.3 蛋白质生物合成的过程15.3.1 原核生物蛋白质的合成过程 15.3.2 真核生物蛋白质的合成过程15.3.3 mRNA的结构与翻译 15.3.4 蛋白质合成的抑制剂15.4 多肽合成后的定向输送与加工15.4.1 信号肽及信号肽的识别 15.4.2 内质网上多肽的糖基化修饰 15.4.3 高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类 15.4.4 线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点:糖、脂、蛋白质代谢的关系,基因表达的调节16.1 代谢途径的相互关系16.1.1 代谢途径交叉形成网络 16.1.2 分解代谢与合成代谢的单向性16.1.3 ATP是通用的能量载体 16. 1.4 NADPH以还原力形式携带能量16.2 酶活性的调节16.2.1 酶促反应的前馈和反馈 16.2.2 产能反应与需能反应的调节16.2.3 酶的连续激活和共价修饰16. 3 细胞结构对代谢途径的分隔控制16.3.1 细胞结构和酶的空间分布 16.3.2 细胞结构对代谢的调节控制作用16.3. 3 蛋白质的定位控制16.4 神经和激素对细胞代谢的调控16.4.1 门控离子通道和神经信号转录系统16.4.2激素和递质受体的信号转录系统16.5 基因表达的调节16.5.1 原核生物基因表达的调节16.5.2 真核生物基因表达的调节。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)911生物化学(二)补充
P53基因和蛋白的结构与功能:一、基因组结构:P53基因位于17号染色体P13,由11个外显子和10个内含子构成。
二、蛋白结构:P53蛋白由393个氨基酸构成;在正常细胞内以同源四聚体的形式存在;含3个主要功能区:①酸性区:由氮末端第1~80位氨基酸残基构成,具有转录活化功能;②核心区:由第102~290位氨基酸残基构成,具有DNA结合功能。
③碱性区:由碳末端第319~393位氨基酸残基构成,具有同源四聚体生成必须的功能结构域。
三、正常生理功能:监视细胞染色体DNA的完整性;当细胞染色体DNA受到损坏时,P53使细胞停滞与G1期,同时参与损伤DNA的修复;如果DNA修复失败,P53启动细胞程序性凋亡,防止损伤细胞发生癌变。
四、P53突变与肿瘤:①发生突变后,P53不但失去本身抑制细胞癌变的功能,同时还使P53获得某些癌基因的功能,受累细胞易于发生恶性转化。
②突变的P53与野生型的P53形成的杂四聚体不具备DNA结合的功能,因而一个等位基因发生突变时,另一正常等位基因也将功能性失活。
锌指结构:由一个α-螺旋和两个反平行的β-折叠三个肽段组成。
形似手指,具有结合Zn2+的功能。
锌指的氮端两个半胱氨酸(Cys)残基,碳端有两个组氨酸(His)残基,这四个残基在空间上形成一个洞穴,恰好容纳一个Zn2+,由于Zn2+可稳定模体中α-螺旋结构,致使此α-螺旋能镶嵌于DNA的大沟中,因此含锌指结构的蛋白质都能与DNA或RNA结合。
钠钾泵的结构特点和转运机制:在细胞膜上能催化ATP水解释放能量,使钠离子和钾离子逆浓度梯度方向进行跨膜运输的酶称为钠钾ATP酶,即钠钾泵。
它是由两个α亚基和两个β亚基组成的四聚体。
α亚基为大亚基,分子量为120KD,是一个多次跨膜的膜整合蛋白,具有ATP酶活性,在膜外表面有两个高亲和钾离子结合位点,胞质面有3个高亲和钠离子结合位点。
β亚基为小亚基,分子量为50KD,是具有组织特异性的糖蛋白,并不直接参与,离子的跨膜运动,但能帮助在内质网新合成α亚基进行折叠。
生物化学考试大纲纲要大纲.doc
《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构:一级结构:概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲,二级结构,三级结构,四级结构,维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系:一级结构与功能;构象与功能-- 变性作用,变构作用6.蛋白质的性质:等电点,胶体性质,蛋白质沉淀反应,紫外吸收性质重点掌握:必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系,变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握:核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点,DNA的熔解温度( Tm)概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖:链式结构;立体结构;环式结构;糖的构象;糖的分类;重要的单糖;单糖的重要衍生物;单糖的理化性质;3.寡糖:麦芽糖;乳糖;蔗糖;纤维二糖;棉籽糖;4.多糖:淀粉;糖原;纤维素;其它常见多糖化合物;重点掌握:单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念:生物催化剂,酶的作用特点,酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制:降低反应活化能,中间产物学说,诱导锲合学说,使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握:酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念,酶原激活实质中间产物学说,诱导锲合学说,米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素: A、 D、E、 K2.水溶性维生素:维生素 C, B1, B2,PP,泛酸,叶酸,生物素,硫辛酸,B12重点掌握:水溶性维生素与辅酶(辅基)之间的关系,在酶促反应中的作用;常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料758细胞生物学(一)
细胞生物学:是以细胞研究为对象,从细胞的显微、亚显微及分子水平,对细胞的各种生命活动进行研究的学科,特点是把细胞的结构与功能结合起来,并关注细胞间的相互关系,来了解生物体的生长、发育、分化、繁殖、运动、遗传、变异、衰老和死亡的等生命基本现象的的机制和规律。
两种重要的研究方式是:一方面从细胞表型特征入手,探索隐藏在其背后的的分子机制;另一方面从基因或蛋白质等大分子入手,了解其对细胞功能或行为的影响。
真核细胞:光学(显微结构):细胞膜、细胞质、细胞核(核中能见核仁)电镜(亚显微结构):膜性细胞器:内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体骨架系统:微丝、微管、中间纤维。
生物膜系统:是指以脂质和蛋白质为基础的膜相结构体系,包括细胞膜、内质网、高尔基复合体、线粒体、溶酶体、过氧化物酶体及核模等。
它们在结构和功能上是紧密联系的统一整体,构成一个膜性系统。
细胞的生物膜系统在细胞的生命活动中起着极其重要的作用。
此外,研究细胞生物膜系统在医学和生产过程中都有很广阔的前景。
单位膜:电镜下见细胞膜内外两层致密的深色带和中间层的浅色带,厚度在8至10纳米之间,这种“两暗夹一明”呈铁轨样的结构称为单位膜。
基因组:细胞或生物体的一套完整的单倍体遗传物质,是所有染色体上全部基因和基因间DNA的综合,含有一个生物体进行各种生命活动所需的全部遗传物质。
半保留复制:以DNA母链为模板,按照碱基互补配对的原则,在DNA聚合酶的催化下将dNTP聚合成与母链模板序列互补的DNA子链,形成的子链DNA与模板DNA序列完全相同,由于每个母链DNA的其中一条单链成为子链DNA双链中的一条,故称半保留复制。
茎环(stem-loop)/发夹结构(hairpin structure):tRNA的核苷酸存在着一些能形成互补的区域,可以形成局部的双螺旋结构,呈茎状,中间不能配对的部分则膨出形成环或袢状结构,称为茎环或发夹结构。
细胞培养(cell culture):在无菌条件下,从机体中取出组织或细胞,模拟机体内正常生理状态下的基本条件,让其在培养皿中继续生存、生长和繁殖的技术。
复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料911生物化学(二)
氨基酸等电点(p I):在某一pH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
茚三酮反应:氨基酸与茚三酮水合物共热,茚三酮水合物被还原,其还原产物与氨基酸加热分解的氨结合,再与另一分子的茚三酮缩合成蓝紫色的化合物,此化合物在570纳米波长处有最大吸收峰,由于此吸收峰的大小与氨基酸分解释放的氨的量成正比,因此可作为氨基酸定量分析的方法。
双缩脲反应:蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈紫色或红色,而氨基酸不出现此反应,当溶液中蛋白质的水解不断增多时,氨基酸浓度逐渐上升,溶液颜色逐渐变浅,因此可用于检测蛋白质的水解程度。
蛋白质的一级结构(primary structure):是指蛋白质多肽链中,从碳-端到氮-端氨基酸的排列顺序。
二级结构(secondary structure):是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象,主要有阿尔法-螺旋、贝塔-折叠、贝塔-转角和无规卷曲。
肽单元(peptide unit):参与形成肽键的6个原子碳阿尔法1、碳、氧、氮、氢和碳阿尔法二位于同一平面,碳阿尔法1和碳阿尔法2在平面的转折点上,并成反式构型,此6个原子共同构成了肽单元。
阿尔法-螺旋(α-helix):在α(阿尔法)-螺旋结构中,多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升,走向是顺时针,即右手螺旋,氨基酸侧链伸向螺旋外侧;每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54纳米,α(阿尔法)-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第4个羰基氧形成氢键,氢键的方向基本与螺旋长轴平行。
贝塔-折叠(β-pleated sheet):在β(贝塔)-折叠结构中,多肽链充分伸展,每个肽单元以碳阿尔法原子为旋转点,依次折叠成锯齿状结构,氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。
所形成的锯齿状结构一般比较短,只含有5至8个氨基酸残基,但两条及以上肽链或一条肽链内的若干个肽段的锯齿状结构可平行排列,走向可相同或相反,当走向相反时,两平行肽链间距为0.7纳米,并通过肽链间的亚氨基氢和羰基氧形成氢键从而稳定β(贝塔)-折叠结构。
复旦大学2017年硕士《病理生理学》考试大纲_复旦大学考研大纲
病理生理学 绪论 病理生理学的任务;病理生理学与临床医学、生理学、病理学、生物化学之间的联系与区别。 病理生理学的主要内容:总论、基本病理过程和各论;病理生理学的研究方法:整体动物模型、离体 器官模型和离体细胞模型。 疾病概论 疾病、健康、亚健康、衰老的概念。 疾病原因、条件的概念以及两者的关系;诱因、危险因素的概念。 疾病发生发展的一般规律(损伤与抗损伤、因果交替、局部和整体);疾病发生发展的基本机制(神 经、体液、细胞和分子机制)。 康复的概念(完全康复和不完全康复);脑死亡的概念、判断标准和意义。 水钠代谢紊乱 脱水的概念;高渗性脱水的概念、发病原因和机制、对机体的影响;低渗性脱水的概念、发病原因和 机制、对机体的影响;高渗性脱水和低渗性脱水的比较。 水中毒的概念、原因和发生机制。 水肿的概念、发病机制;凹陷性水肿、非凹陷性水肿的概念;常见水肿(心性、肾性和肝性水肿)的 特点。 钾代谢紊乱 低钾血症的概念、发病原因和机制、对机体的影响;高钾血症的概念、发病原因和机制、对机体的影 响;防治高钾血症的病理生理基础。 低钾血症和高钾血症对心脏影响的异同。 低钾血症和高钾血症对酸碱平衡的影响。 酸碱平衡紊乱 挥发酸和固定酸的概念;体内酸碱的来源。 反映酸碱平衡紊乱的常用指标(pH、动脉血 CO2 分压、标准碳酸氢盐、实际碳酸氢盐、缓冲碱、碱剩 余和阴离子间隙)的概念和意义。 四种单纯性酸碱平衡紊乱(代谢性酸中毒、呼吸性酸中毒、代谢性碱中毒、呼吸性碱中毒)的概念、 发病原因和机制、机体的代偿调节和对机体的影响。 钾代谢紊乱和酸碱平衡紊乱之间的相互关系。 Kussmal 深大呼吸、盐水反应性碱中毒和盐水抵抗性碱中毒的概念。 缺氧 缺氧和发绀的概念 常用血氧指标(血氧分压、血氧容量、血氧含量和血红蛋白氧饱和度)的概念及主要影响因素;血红 蛋白氧离曲线的影响因素。 四种缺氧(乏氧性、血液性、循环性和组织中毒性缺氧)的概念及血氧变化的特点。 一氧化碳中毒的发病机制;肠源性紫绀的发病机制;缺氧时红细胞增多的机制、氧合血红蛋白解离曲 线右移的机制。 发热 发热和过热的概念。 内生致热原的概念和种类。 发热中枢的位置、调控方式及调节介质(正负调节介质)的种类。
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复旦大学2017年硕士《生物化学》考试大纲生物化学
(一)蛋白质的结构与功能
1.蛋白质的分子组成:蛋白质的基本结构单位;氨基酸的分类;氨基酸的理化性质;多肽与生物活性多肽;蛋白质的分类。
2.蛋白质的分子结构:蛋白质的一级结构;蛋白质的二级结构;蛋白质的三级结构;蛋白质的四级结构。
3.蛋白质的结构与功能的关系:蛋白质的一级结构与功能的关系;蛋白质的空间结构与功能的关系。
4.蛋白质的理化性质:蛋白质的理化性质;蛋白质胶体性质;蛋白质的变性与复性;紫外吸收;茚三酮反应和双缩脲反应。
5.蛋白质的分离、纯化与结构分析:蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理;多肽链中氨基酸序列分析;蛋白质空间结构测定。
(二)酶
1.酶的分子结构与功能:酶的作用特点;酶的化学结构;酶的活性中心与催化活性;同工酶。
2.酶的工作原理:酶促反应活化能;酶高效催化作用的机制。
3.酶促反应动力学:底物浓度对反应速度的影响;酶浓度对反应速度的影响;温度对反应速度的影响;pH对反应速度的影响;抑制剂对反应速度的影响;激活剂对反应速度的影响。
4.酶的调节:酶活性的调节;酶含量的调节
5.酶的命名与分类。
6.酶与医学的关系:酶与疾病的发生、诊断及治疗;酶与临床检验及科学研究。
(三)糖代谢
1.糖的消化吸收及其在体内代谢概况:糖的消化与吸收;糖代谢的概况。
2.糖的无氧氧化:糖的无氧氧化过程;糖酵解的调节;糖酵解的生理意义。
3.糖的有氧氧化:糖的有氧氧化过程;糖有氧氧化生成的ATP;糖有氧氧化的调节。
4.磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径的反应过程;磷酸戊糖途径的生理意义。
5.糖原的合成与分解:糖原的合成代谢;糖原的分解代谢;糖原的合成与分解的调节;糖原累积症性质、特点及分型。
6.糖异生:糖异生途径;糖异生的调节;糖异生的生理意义;乳酸循环。
7.血糖及其调节:血糖的来源和去路;血糖水平的调节;糖代谢紊乱。
(四)脂质代谢
1.脂质分类与命名及其功能:脂肪;类脂;脂肪酸的分类及命名;几种多不饱和脂肪酸衍生物。
2.脂类的消化和吸收:消化酶类、混合微团、乳糜微粒、甘油一酯合成途径
3.甘油三酯的代谢:甘油三酯的分解代谢;脂肪酸的合成代谢;甘油三酯的合成。
4.磷脂的代谢:甘油磷脂的代谢;鞘磷脂的代谢。
5.胆固醇代谢:胆固醇的合成与调节;胆固醇的转化。
6.血浆脂蛋白代谢:血脂与血浆脂蛋白;血浆脂蛋白代谢。
7脂质代谢紊乱及疾病:酮血症;脂肪肝;高脂蛋白血症血浆脂蛋白代谢紊乱与动脉粥样硬化。
(五)生物氧化
1.体内能量的贮存与利用形式:ATP;磷酸肌酸;氧化磷酸化是最主要的ATP生成方式。
2.电子传递链的组成及功能:氧化呼吸链的组成;线粒体中重要的电子载体;电子传递链中各复合体的组成及功能;电子传递链的电子供体;电子传递链的功能。
3.氧化磷酸化:氧化磷酸化偶联机制;ATP合酶合成ATP;氧化磷酸化偶联部位。
4.氧化磷酸化的影响因素:氧化磷酸化相关底物的影响及其转运;体内能量供应状态影响氧化磷酸化;氧化磷酸化抑制剂;甲状腺激素的调节作用;线粒体DNA突变的影响。
5.非能量代谢的生物氧化反应:活性氧;体内抗氧化体系。
(六)氨基酸代谢
1.蛋白质的营养作用:蛋白质的生理功能;人体对蛋白质的需要量;蛋白质的营养价值。
2.蛋白质的消化、吸收与腐败:蛋白质的消化;氨基酸和寡肽的吸收;肠中的的腐败作用。
3.氨基酸的一般代谢:蛋白质的分解;氨基酸代谢库;氨基酸的脱氨基作用;α-酮酸的代谢。
4.氨的代谢:血氨的来源;氨的转运;氨的去路。
5.个别氨基酸的代谢:氨基酸的脱羧基作用;一碳单位代谢;含硫氨基酸代谢;芳香族氨基酸代谢;支链氨基酸代谢。
(七)核酸的结构与功能
1.核酸的基本组成单位—核苷酸:碱基;戊糖;核苷;核苷酸;核酸。
2.DNA的结构与功能:DNA的一级结构;DNA的二级结构;DNA的高级结构;DNA的功能。
3.RNA的结构和功能:参与蛋白质生物合成的3类RNA;其他非编码RNA的结构与功能。
4.核酸的理化性质:核酸的紫外吸收特性;核酸的变性、复性与分子杂交;核酸的分离与纯化;核酸的序列分析。
(八)核苷酸代谢
1.核酸的消化与吸收
2.嘌呤核苷酸代谢:嘌呤核苷酸的合成代谢;核苷酸的分解代谢;嘌呤核苷酸代谢与疾病。
3.嘧啶核苷酸代谢:嘧啶核苷酸的合成代谢;嘧啶核苷酸的分解代谢;嘧啶核苷酸代谢与疾病。
(九)DNA的生物合成
1.DNA复制的基本规律:DNA的半保留复制;DNA的半不连续复制;DNA的双向复制。
2.原核生物DNA复制:原核生物复制的起始;原核生物复制的延长;原核生物复制的终止。
3.真核细胞DNA生物合成过程:真核生物复制的起始;真核生物复制的延长;真核生物复制的终止。
端粒的结构以及端粒酶DNA的合成;真核生物复制的调控机制。
4.逆转录和其他复制方式:逆转录复制机制;D-环复制机制;滚环复制机制。
5.DNA损伤与修复:DNA损伤类型;DNA修复方式;损伤与修复的生理意义。
(十)RNA的生物合成
1.RNA合成概述:RNA合成方式;转录模版与聚合酶。
2.原核生物的转录过程:原核生物转录的起始;原核生物转录的延长;原核生物转录的终止。
3.真核生物RNA的生物合成:真核生物转录的起始;真核生物转录的延长;真核生物转录的终止。
4.真核生物的转录后加工:mRNA的转录后加工;rRNA的转录后加工;tRNA的转录后加工。
5.微RNA的生物合成:微RNA的结构特点与功能;微RNA的生物合成。
(十一)蛋白质的生物合成
1.蛋白质的生物合成体系:遗传密码的“携带者”-mRNA;氨基酸的“搬运工具”-tRNA;肽链的“装配机”-核糖体;肽链生物合成需要的酶类和蛋白质因子。
2.蛋白质的生物合成过程:氨基酸的活化与搬运;肽链合成的起始;肽链合成的延长;肽链合成的终止;多核糖体。
3.蛋白质的成熟:多肽链的折叠;蛋白质的翻译后修饰;蛋白质合成后的靶向输送。
4.蛋白质生物合成的干扰与抑制:抗生素类阻断剂;干扰蛋白质生物合成的生物活性物质。
(十二)基因表达调控
1.基因表达与基因表达调控:基因表达及其特点;基因表达调控。
2.原核基因表达调控:原核基因转录调节特点;乳糖操纵子调节机制;其他转录调节机制。
3.真核基因表达调控:真核基因的结构特点;染色质的活化;转录起始的调控;其他水平的调控。
(十三)重组DNA与重组DNA技术
1.自然界DNA重组的方式:同源重组;位点特异性重组;转座重组;原核细胞的多种基因转移方式。
2.重组DNA技术:基本概念和原理;常用工具酶;常用载体;重组DNA的构建和筛选。
3.重组DNA技术在医学中的应用:基因工程药物及疫苗的研制;基因诊断;基因治疗。
4.基因组学与转录组学:结构基因组学与功能基因组学、微阵列、基因表达系列分析、大规模平行信号测序系统。
(十四)细胞信息转导
1.信息物质:细胞间的信息物质;细胞内的信息物质。
2.受体:受体的定义与特性;受体的分类及结构;受体活性的调节。
3.受体介导的信号转导通路:Ras-MAPK信号通路与PI3K-AKT信号通路;AC-cAMP-PKA信号通路;PLC-IP3/DAG-PKC信号通路;JAK-STAT信号通路;NF-κΒ信号通路。
4.信号转导系统的特点及其交互联系:受体介导的信号转导特点;信号转导通路的多样性与交互联系。
5.信息转导异常与疾病:G蛋白偶联受体异常及相关疾病;酪氨酸蛋白激酶受体异常与疾病;信号转导分子与药物。
(十五)肝脏的生物化学
1.肝的生物转化作用:肝的生物转化作用是机体重要的保护机制;肝的生物转化反应类型及酶系;肝的生物转化作用受许多因素的调节和影响。
2.胆汁酸的代谢:胆汁酸的分类;胆汁酸的代谢;胆汁酸的生理功能。
3.胆色素代谢与黄疸:胆红素的来源与生成;胆红素在血液中的运输;胆红素在肝中的转变;胆红素在肠道内的转变与胆素原的肠肝循环;高胆红素血症及黄疸;胆红素及氧化修饰低密度脂蛋白(ox-LDL)与冠心病的关系。
文章来源:文彦考研旗下复旦大学考研网。