医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)

医学生物化学教学大纲（适用于临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学本科）大学基础医学院医学生物化学与分子生物学教研室2012年3月目录医学生物化学课程教学大纲 (1)医学生物化学实验课程教学大纲 (20)医学生物化学课程教学大纲一、课程说明（一）课程名称、所属专业、课程性质、学分课程名称：医学生物化学所属专业：临床医学，麻醉学，医学检验，医学影像学，护理学，预防医学课程性质：专业基础课学分：5（二）课程简介、目标与任务医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。

通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。

医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。

其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。

医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。

（三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。

生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。

通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。

（四）教材与主要参考书教材：童坦军刚. 生物化学（第2版）. ：大学医学，2009主要参考书：1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. ：高等教育，20022. 查锡良. 生物化学（第7版）. ：人民卫生，20083. Litwack G.. Human Biochemistry and Disease. San Diego: Academic Pr., 20084. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry ( 5th ed ). New York: Worth Publishers, 20085. Murray RK, Granner DK, Mayes PA, et al. Harper’s Biochemistry ( 27th ed ). ：科学，2007二、课程容与安排第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命活动中的重要性第二节蛋白质的分子组成第三节蛋白质的分子结构第四节蛋白质的结构与功能的关系第五节蛋白质的理化性质及其分离纯化第六节蛋白质的一级结构测定（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：4学时（二）容及基本要求主要容：1. 氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类，20种氨基酸的英文名称及缩写符号，氨基酸的理化性质。

2. 肽：肽键、肽链和多肽，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。

3. 蛋白质的一级结构：定义、作用力。

4. 蛋白质的二级结构：肽单元，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲，超二级结构，模体。

5. 蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。

6. 蛋白质的四级结构：定义、作用力。

7. 蛋白质的分类。

8. 蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验，分子病。

9. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。

10. 蛋白质的理化性质：两性解离，胶体性质，蛋白质变性与复性、沉淀，紫外吸收和呈色反应。

11. 蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。

12. 多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。

基本要求：【重点掌握】：蛋白质的分子组成；蛋白质的分子结构；蛋白质的理化性质。

【掌握】：蛋白质多肽链组成；蛋白质结构与功能的关系；氨基酸的理化性质。

【了解】：蛋白质的分离纯化方法；蛋白质一级结构测定原理。

【难点】：模体，结构域，蛋白质的高级结构；蛋白质各级结构与功能的关系。

第二章核酸的结构与功能第一节概述第二节核酸的基本结构单位：核苷酸第三节DNA分子的结构与功能第四节RNA分子的结构与功能第五节核酸的理化性质第六节核酸酶（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：3学时（二）容及基本要求主要容：1. 核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。

2. 核酸的一级结构：概念，核苷酸各组分间的连接键，书写方式。

3. DNA的二级结构——双螺旋结构模型：Chargaff规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。

4. DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA的超螺旋结构，原核生物DNA 的高级结构，DNA在真核生物细胞核的组装：核小体。

5. DNA的功能：基因，基因组，DNA的功能。

6. 信使RNA的结构与功能：hnRNA，mRNA的结构特点。

7. 转运RNA的结构与功能：稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。

8. 核糖体RNA的结构与功能：真核及原核生物核糖体的组成。

9. 其他小分子RNA及RNA组学：动物细胞其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。

10. 核酸的一般理化性质：260nm紫外吸收。

11. DNA的变性：概念，解链曲线，T m值，增色效应。

12. DNA的复性与分子杂交：退火。

13. 核酸酶：DNA酶，RNA酶，切酶，外切酶。

基本要求：【重点掌握】：DNA的二级结构特点；mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。

【掌握】：核小体的结构特点；DNA的理化性质及其与结构的关系。

【了解】：核苷酸的分子构成、连接键及书写方式。

【难点】：DNA的高级结构；DNA变性，增色效应，T m的概念；DNA的复性、退火和分子杂交；基因及基因组的概念。

第三章酶第一节生物催化剂在生命活动中的重要性第二节酶的分子结构第三节酶促反应的特点第四节酶促反应的机制第五节酶促反应的动力学第六节调节酶第七节酶活性的测定第八节酶的命名与分类第九节其他具有催化作用的生物分子第十节酶与医学的关系（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：4学时（二）容及基本要求主要容：1. 酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。

2. 酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。

3. 酶促反应的特点：高效性，高度特异性，可调节性。

4. 酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。

5. 底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，K m、V max测定法。

6. 酶浓度对反应速度的影响。

7. 温度对反应速度的影响：最适温度。

8. pH对反应速度的影响：最适pH。

9. 抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。

10. 激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。

11. 酶活性测定及酶活性单位。

12. 酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，别构酶，别构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。

13. 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。

14. 同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。

15. 酶的命名和分类。

16. 酶与疾病的关系，酶在医学上的其他应用。

基本要求：【重点掌握】：酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，K m与V max的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，别构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶。

【掌握】：最适pH和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3种可逆性抑制作用的特点，关键酶的别构调节与化学修饰的特点。

【了解】：酶促反应的机制，K m、V max值的测定，酶活性测定与酶活性单位，酶的分类和命名。

【难点】：底物浓度对酶促反应速度的影响，米氏方程，K m与V max的意义及应用，酶的转换数的概念及意义；三种竞争性抑制作用的概念及其特点；别构调节及其生物学重要性。

第四章糖代第一节概述第二节糖的分解代第三节糖原的合成与分解第四节糖异生第五节糖代紊乱（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：6学时（二）容及基本要求主要容：1. 糖的生理功能。

2. 糖的消化吸收：特定载体转运的、主动耗能的过程。

3. 糖代的概况。

4. 糖酵解的概念，反应过程及能量生成，糖酵解的调节和生理意义。

5. 有氧氧化的反应过程，丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义，有氧氧化的调节，巴斯德效应。

6. 磷酸戊糖途径的反应过程、调节和生理意义。

7. 糖原的合成与分解：糖原的合成代，UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程；糖原的分解代过程；糖原合成与分解的调节（磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自磷酸化和去磷酸化后的活性改变）。

8. 糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶，糖异生的调节和生理意义。

9. 乳酸循环：循环过程及生理意义。

10. 血糖的来源和去路。

11. 血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。

12. 血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。

基本要求：【重点掌握】：糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。

【掌握】：肝糖原合成、分解的途径及关键酶；糖异生的途径及关键酶；磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义；乳酸循环的过程及生理意义；血糖的来源、去路。

【了解】：糖的吸收方式是通过主动转运过程。

【难点】：三羧酸循环流速的调控；各糖代途径的调节。

第五章脂类代第一节概述第二节血浆脂蛋白第三节三酰甘油的中间代第四节磷脂的代第五节胆固醇代第六节脂肪酸源激素的代（一）教学方法与学时分配教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合学时分配：4学时（二）容及基本要求主要容：1. 血脂：血脂的组成及含量。

2. 血浆脂蛋白的分类、组成及结构。

3. 血浆脂蛋白代：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白的代。

4. 血浆脂蛋白代异常：高脂蛋白血症，遗传性缺陷。

5. 脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用，三酰甘油的再合成。

6. 三酰甘油的合成代：1）合成部位；2）合成原料；3）合成基本过程：单酰甘油途径和二酰甘油途径。

7. 三酰甘油的分解代：1）脂肪的动员：激素敏感性三酰甘油脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。

2）脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂酰CoA的β-氧化，脂肪酸氧化的能量生成。

3）脂肪酸的其它氧化方式。

4）酮体的生成及利用：酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。