生物化学复习思考题
生物化学期末复习题------答案
生物化学（一）复习思考题一、名词解释核酶;全酶;维生素;氨基酸;中心法则;结构域；锌指蛋白;第二信使;α－磷酸甘油穿梭;底物水平磷酸化；呼吸链; G蛋白；波尔效应（Bohr effect）；葡萄糖异生；可立氏循环（Cori cycle）1.全酶：脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为全酶，即全酶=脱辅酶+辅因子。
2.维生素：是维持机体正常生理功能所必需的，但在体内不能合成或合成量不足，必须由食物提供的一类低分子有机化合物。
3.氨基酸：蛋白质的基本结构单元。
4.中心法则：是指遗传信息从DNA传递给RNA，再从RNA传递给蛋白质，即完成了遗传信息的转录和翻译的过程。
5.结构域：又称motif（模块），在二级结构及超二级结构的基础上，多肽链进一步卷曲折叠，组装成几个相对独立，近似球形的三维实体。
6.锌指蛋白：DNA结合蛋白中2个His,2个Cys结合一个Zn.7.第二信使：指在第一信使同其膜受体结合最早在新报内侧或胞浆中出现，仅在细胞内部起作用的信号分子，能启动或调节细胞内稍晚出现的反应信号应答。
8.α-磷酸甘油穿梭：该穿梭机制主要在脑及骨骼肌中，它是借助于α-磷酸甘油与磷酸二羟丙酮之间的氧化还原转移还原当量，使线粒体外来自NADH的还原当量进入线粒体的呼吸链氧化。
9.底物水平磷酸化：底物转换为产物的同时，伴随着ADP的磷酸化形成ATP.10.呼吸链：电子从NADH到O2的传递所经历的途径形象地被称为电子链，也称呼吸链。
11.G蛋白：是一个界面蛋白，处于细胞膜内侧，α,β,γ3个亚基组成.12.波尔效应:增加CO2的浓度，降低PH能显著提高血红蛋白亚基间的协同效应，降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2释放，反之，高浓度的O2也能促进血红蛋白释放H+和CO2.13.葡萄糖异生：指的是以非糖物质作为前体合成葡萄糖的作用。
14.可立氏循环：肌肉细胞内的乳酸扩散到血液并随着血液进入肝脏细胞，在肝细胞内通过葡萄糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血流供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
生物化学思考题
螺旋肽链的左旋、右旋的区别：右手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向右盘旋的肽链；左手螺旋是指从C末端为起始点围绕螺旋中心向左盘旋的肽链。
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
12.什么叫两性离子？为什么和在什么环境下氨基酸才以两性离子形式存在？
两性离子：在一定的pH条件下，当一个分子中既含有正电荷又含有负电荷时被称为两性离子由于氨基酸分子中具有酸性的—COOH基及碱性的—NH2基，当氨基酸处于等电点附近时，氨基酸分子中所含—NH2基以-NH3+形式存在，形式存在，—COOH基以-COO-形式存在成为两性离子。
异：1.支链淀粉不溶于水，分支较少较长，卷曲成螺旋，遇典变紫红色；2.糖原溶于水，分支较多较短，遇典呈红色。
9.直链淀粉与纤维素的异同点。
同：1.不含支链，有葡萄糖构成；2.有旋光性，无还原性，不能成脎，无变旋现象；
异：1.直链淀粉: -D葡萄糖， -1,4糖苷键连接，空间构象，卷曲的螺旋状，略溶于水，与典呈蓝色。
脂：是甘油与3分子脂酸结合所成的三酰甘油，称脂肪或真脂。
酯：是酸和醇起酯化反应失去水而形成的一类化合物。
生活中遇到的脂有虫蜡、蜂蜡、奶油。
6.检验油脂的质量通常要测他的典值、皂化值、和酸值，这是为什么？这三种油脂常数的大小说明什么问题？
测典值可知油脂的不饱和程度，测皂化值可知油脂的相对分子质量，测酸值可知油脂中的游离脂肪酸的含量，这样有利于推测出油脂的化学组成，从而得出油脂的质量。
4.单糖有哪些重要性质？
记忆
反应
醛基
酮基
氧化（还原性）
生物化学思考题
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。
生物化学思考题答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（—NH 2）、羟基（—OH ）、羰基（C O）、羧基（—COOH ）、巯基（—SH ）、磷酸基（—PO 4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C 端）,蛋白质主链骨架呈“肽单位”重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′ ),核酸的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
生物化学思考题汇总
思考题•1、海藻糖是一种非还原性二糖，没有变旋现象，不能生成脎，也不能用溴水氧化成糖酸，用酸水解只生成D－葡萄糖，可以用α－葡萄糖苷酶水解，但不能用β－葡萄糖苷酶水解，甲基化后水解生成两分子的2，3，4，6－四－O－甲基－D－葡萄糖，试推测海藻糖的结构。
•2、五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液，请用最简单的化学方法鉴别。
•3、猪油的皂化值是193～203，碘价是54～70；椰子油的皂化值是246～265，碘价是8～10。
这些数据说明猪油和椰子油的分子结构有什么差别。
•4、试述生物膜的两侧不对称性。
•5、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，该氨基酸的pI是大于6，等于6还是小于6？某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为8，该氨基酸的pI如何？•6、根据以下实验结果推断某多肽链的氨基酸序列：•1）酸水解后氨基酸组成：Ala2、Arg、Lys2、Met、Phe、Ser2•2）羧肽酶A水解得一氨基酸为Ala•3）胰蛋白酶水解得四个肽段，其氨基酸组成为：a)Ala,Arg,b)Lys,Phe,Ser,c)Lys,4)Ala,Met,Ser•4）溴化氰水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Lys2,Met,Phe,Ser,b)Ala,Ser•5）嗜热菌蛋白酶水解得两个肽段，其氨基酸组成如下：a)Ala,Arg,Ser,2)Ala,Lys2,Met,Phe,Ser•7、将丙氨酸溶液400mL调到pH8.0，然后向溶液中加入过量的甲醛。
当所得溶液用碱反滴定至pH8.0时，消耗0.2mol/LNaOH溶液250mL。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？（Ala相对分子质量为89）•8、计算一个大肠杆菌细胞（含106个蛋白质分子）中所含的多肽链长度（以nm为单位）。
氨基酸残基的平均相对分子质量为120，假设每个蛋白质分子平均相对分子质量为40000，并且假设所有的分子都处于α螺旋构象。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
西南大学《生物化学》复习思考题及答案
（0221）《生物化学》复习思考题一．填空题1.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是__ _和_ 。
2.B-型DNA双螺旋直径为________nm，双螺旋每隔_________nm转一圈，约相当于_ __ 个核苷酸。
3.生物膜主要由和_____ _____组成。
4. 是指能催化同一种化学反应_但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶，如_。
5.维生素A的活性形式是，可与视蛋白组成，后者是维持视觉所必需的。
6.真核细胞的呼吸链主要存在于___ ____，而原核细胞的呼吸链存在于___ _ _。
7.延胡索酸在酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的酶类。
8.动脉粥样硬化可能与_ 代谢紊乱有密切关系。
9. 、、和在体内分解代谢可产生一碳单位，参与其代谢的辅酶是。
10.RNA的转录过程分为、和三个阶段。
11.蛋白质的生物合成通常以作为起始密码子，有时也以作为起始密码子，以、和作为终止密码子。
12.生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行，即、和。
13. a-氨基酸结构的通式是___________________14.构成核酸的单体单位称为，它与蛋白质的单体单位氨基酸相当。
15.固醇类化合物的核心结构是__。
16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。
17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。
18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。
19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。
20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。
21.氨基酸的最主要脱氨基方式是。
22.体内核苷酸的合成途径有和两条。
合成核苷酸的核糖骨架由提供。
23.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是24.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的____ ____与另一个氨基酸α碳原子上的____ ____脱去一分子水形成的键叫_______，它是蛋白质分子中的基本结构键。
25.体内的嘌呤主要有________和________；嘧啶碱主要有________、____ ____和__________。
生物化学复习思考题
川北医学院成教学院本科学生《生物化学》自学习题一、名词解释1.等电点2.蛋白质的变性3.核酸杂交4.酶的活性中心5.变构效应6.乳酸循环7.葡萄糖有有氧氧化8.丙酮酸羧化之路9.必需脂肪酸10.脂肪酸的β-氧化11.载脂蛋白12.呼吸链13.氧化磷酸化14.联合脱氨基作用15.腐败作用16.核苷酸的抗代谢物17.逆转录18.内含子19.核蛋白体循环20.翻译后加工二、填空题1．当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以离子形式存在；当pH>PI时，氨基酸以离子形式存在。
2．各种蛋白质元素的含量比较相近，平均为。
3．蛋白质的级结构决定它的空间结构和生物学功能，该结构是指多肽链中的排列顺序。
4．蛋白质的基本组成单位是。
5．蛋白质是由许多通过连接形成一条或多条链。
在每条链的两端有游离的基和游离的基，这两端分别称为该链的末端和末端。
6. 构成蛋白质的20种氨基酸中碱性氨基酸有、、，酸性氨基酸有、。
7．蛋白质的变性是指在理化因素作用下引起蛋白质的构象发生改变、丧失，没有的断裂。
8. 蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是蛋白质颗粒表面的和。
9．有紫外吸收能力的氨基酸有、、，它们中间以的吸收最强。
10．维持蛋白质二级结构最主要的力是。
11. 蛋白质二级结构形式主要有、、和，维持蛋白质二级结构的稳定因素是。
12. 核酸的基本结构单位是。
13. DNA双螺旋中只存在种不同碱基对。
T总是与配对，C总是与配对。
14. 核酸的主要组成是，和。
15. 双链DNA中若含量多，则Tm值高。
16. 蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是_____nm；核酸的最大吸收波长是______nm。
17. 全酶由和组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中决定酶的专一性和高效率，起传递电子、原子或化学基团的作用。
18. 辅助因子包括，和等。
其中与酶蛋白结合紧密，需要除去，与酶蛋白结合疏松，可用除去。
19. 酶是由产生的，具有催化能力的。
生物化学 思考题
⒏ 真核生物转录前起始复合物 (PIC)的形成次序。 (PIC)的形成次序。 ⒐ 转录复合物：转录空泡的组成成分。 ⒑ RNA聚合酶沿模板链及新生RNA链前进的方 RNA聚合酶沿模板链及新生RNA链前进的方 向。 ⒒ 断裂基因、外显子、内含子。 ⒓ 真核生物hnRNA中段剪接的方法及生物学意 真核生物hnRNA中段剪接的方法及生物学意 义。 ⒔ rRNA的自我剪接：核酶。 rRNA的自我剪接：核酶。
第十三章 基因表达调控
⒈ 基因组、基因表达。 ⒉ 原核基因转录调节的特点。 ⒊ 可诱导／可阻遏型操纵子。 ⒋ 试述乳糖操纵子的组成成分及其功能。 ⒌ 乳糖操纵子的负性调节／正性调节／协调调节。
⒍ 真核基因组结构特点。 ⒎ 真核基因表达调控特点。 ⒏ 顺式作用元件及其分类。 ⒐ 反式作用因子及其分类。 ⒑ 真核启动子与原核启动序列的比较。
第十章 DNA的生物合成 的生物合成
⒈ 中心法则及其扩充。 ⒉ 基因。 ⒊ 基因表达。 ⒋ 复制的概念及特点。 ⒌ 半保留复制。 ⒍ 参与复制的主要物质。 ⒎ 参与复制的酶类及其功能。
⒏ 生成引物所需要的原料、酶、配对规律、产物。 ⒐ DNA-polⅠ与Ⅲ的催化活性及功能。 DNA-polⅠ ⒑ 在DNA复制中，能催化3′, 5′－磷酸二酯键生 DNA复制中，能催化3 成的酶。 ⒒ DNA复制中，哪些环节消耗ATP。 DNA复制中，哪些环节消耗ATP。 ⒓ 复制时，DNA聚合酶在模板上的滑行方向与 复制时，DNA聚合酶在模板上的滑行方向与 新链的延长方向。
⒐ 血脂的概念、正常值、转运形式。 ⒑ 血浆脂蛋白的分类、生成部位、功能。 ⒒ 载脂蛋白的生理功能。 ⒓ LPL、LCAT、ACAT。 LPL、LCAT、ACAT。 ⒔ LDL受体代谢途径。 LDL受体代谢途径。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生化复习思考题（专升本）
生化复习思考题（专升本）生化复习思考题(专升本)第二章蛋白质的结构和功能1、解释下列名词：肽键；蛋白质一级结构；蛋白质的等电点；蛋白质变性。
2、组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？3、组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其共同的结构特点是什么？4、蛋白质二级结构包括哪些结构？维持蛋白质一级结构和空间结构的化学键有哪些？5、等电点为5.0的血浆蛋白质在血浆中以何种离子形式存在？蛋白质在等电点时蛋白质分子上的电荷、溶解度及电泳行为有何变化？6、维持蛋白质亲水胶体溶液稳定的因素是什么？7、何谓蛋白质变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何实际应用？一、填空题1、蛋白质的基本组成单位是。
2、组成蛋白质的20种氨基酸共同的结构就是α-碳原子上都带有和。
3、蛋白质二级结构的基本形式有、、、等几种。
4、维持蛋白质一级结构的化学键是键，维持蛋白质空间结构的化学键是键。
5、调节蛋白质溶液的pH值，使某一蛋白质分子解离成和的趋势相等，既净电荷等于，溶液的pH值称作该蛋白质的等电点。
二、选择题1、奶粉一份，含氮量为8克，此份奶粉蛋白质含量应是：A、8克B、16克C、32克D、50克E、100克2、蛋白质分子结构中的主键是A、肽键B、二硫键C、离子键D、氢键E、磷酸二酯键3、组成蛋白质的基本单位是A、D-α-氨基酸B、L-α-氨基酸C、DL-α-氨基酸D、D-β-氨基酸E、L-β-氨基酸4、蛋白质分子中的α-螺旋结构属于A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构E、空间结构5、血浆中含量最多的蛋白质是A、清蛋白B、α1-球蛋白C、α2-球蛋白D、β-球蛋白E、γ-球蛋白6、蛋白质变性是由于：A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构象的破坏E、蛋白质的水解7、采用酒精、高温、紫外线的消毒方法是根据哪一原理？A、蛋白质盐析B、蛋白质沉淀C、蛋白质变性D、蛋白质两性解离性质E、蛋白质的胶体性质第三章酶1、解释下列名词：酶；全酶；辅酶和辅基；酶的活性中心；酶的必需基团；酶的最适温度；酶的最适pH；酶原；酶原的激活；同工酶。
生物化学思考题
生物化学思考题生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
生物化学复习思考题
与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸 ,再在二氢叶酸还原酶的催化下生成
四氢叶酸参与核酸的合成 ,细菌才可以生长繁殖 ,磺胺药的基本结构与对氨基苯甲
酸相似 ,能通过竞争性抑制的方式降低二氢叶酸合成酶的活性 ,从而抑制细菌二氢
叶酸的合成 ,抑制细菌的生长繁殖。由于这就是一种竞争性抑制作用 ,故在治疗中
目前研究比较清楚的 RNA 包括 ,在蛋白质生物合成过程即翻译过程中的 直接 模板 -mRNA ,选择性运输合成原料氨基酸 ,并识别密码子的 tRNA, 参与构成蛋白 质生物合成场所核糖体的 rRNA 。 6、tRNA 的三叶草型结构中,氨基酸臂的功能就是 选择性运输氨基酸 ,反密码子环的功 能就是 识别密码子 。
1
生物化学复习思考题
7、 变性蛋白质的特征 (1) 丧失原有的生物学活性 (2) 溶解度降低 (3) 粘度升高 (4) 容易被蛋白酶水解 ,因此食物蛋白经加热变性后更容易被机体消化吸收。 举例 :酶蛋白变性后的特征 :酶活性丧失 ,溶解度降低 ,粘度升高 ,容易被蛋白酶水解
核酸的结构与功能 1、简述核酸的分类及组成
抑制剂结构与底物结构相似 ,共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制
3
生物化学复习思考题
剂与底物的相对浓度有关。 竞争性抑制作用可通过增加底物浓度可减轻或解除抑
制。
9、 说明磺胺药的抗菌机理。
磺胺药就是作为细菌生长繁殖所需要的酶的 竞争性抑制剂 而发挥抗菌作用
的。细菌在生长繁殖过程中 ,必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸 ,在其它因素的参
(1) 酶浓度 :在酶的活性中心充分饱与的条件下 ,酶浓度与酶促反应的速度呈正相
关关系。
(2)pH: 最适 pH 范围内 ,酶促反应速度最快。高于或低于最适 pH, 酶活性降低 ,远
生物化学复习思考题.doc
生物化学复习思考题（2009年）第二章蛋白质1.什么是蛋H质？蛋H质有哪些生理功能？2.蛋白质有哪些分类方法？3.蛋白质屮含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？4.氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？5.组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记备种氨基酸的代号。
6.氨基酸有哪些分类方法？7.氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？8.氨基酸有哪三个重要的反应？9.哪些氨基酸可以吸收紫外光？10.什么叫做构象？什么叫做构型？11・解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氮基酸残基、氨基末端、竣基末端12.什么叫做蛋白质的一级结构？13 •什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质？14.什么叫做ci-碳原子的二面角？15.什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型？16・什么叫a -螺旋和3 -折吾?平行和反平行P -折吾有何区别？17・试述a-角蛋白的结构.18.什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型？19.解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基20.维持蛋白质高级结构的力有哪些？21・什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？22.蛋白质是生物大分了，为什么在水溶液屮还很稳定？23.蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？24.解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析25.蛋白质变性的本质是什么？第三章酶化学1.什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同Z处和不同点？2.酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？3.酶的惯用法命名有哪些方式？4.国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？5.什么叫做简单酶和结合酶？6.解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。
7.酶分了活性屮心以外的必需基团有什么功能？8.解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂9.什么叫酶促反应初速度？10.影响酶促反应的因素有哪些？11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？12.米氏常数Km有什么意义？13.某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时，底物浓度应是原来的多少倍？14.某酶的Km值为2.4X10_4M,分别在下述底物浓度下催化反应：%12X105%16. 3X10_5M%110_，M%12x10 3M O当底物浓度为0. 05M时,其反应速度为128X10-7克分子/升.分。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
生物化学思考题
• 答：1mol三辛脂酰甘油在生物体内加H2O分 解成1mol甘油和3mol辛酸。甘油氧化成CO2 和H2O时，可净产生18.5mol ATP，3 mol辛 酸经活化消耗3×2 mol ATP，后经3×3次β氧化，生成3×3 mol NADH+H+、3×3 mol FADH2和3×4 mol乙酰CoA。3mol辛酸： 3×【1.5×3+2.5×3+10×4-2】=150mol ATP， 1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5mol ATP。
7、激烈运动后人们会感到肌肉酸痛，几天后酸痛感 会消失，利用生化机制解释该现象。
• 答：激烈运动时，肌肉组织中氧气供应不 足, 酵解作用加强, 生成大量的乳酸，会感 到肌肉酸痛，经过代谢，乳酸可转变成葡 萄糖等其他物质，或彻底氧化为CO2和 H2O，因乳酸含量减少酸痛感会消失。
8、1mol三辛脂酰甘油在生物体内分解成CO2和H2O 时，可净产生多少摩尔ATP? （假设在线粒体外生 成的NADH都穿过苹果酸穿梭系统进入线粒体）
9、为什么说糖酵解是糖分解代谢的最普遍最重要的 一条途径？
• 答：糖酵解是指葡萄糖酶促降解成丙酮酸 并伴随产生ATP的过程。这条途径不仅在 动物、植物体内存在，而且在许多微生物 中也存在。该途径在有氧或无氧条件下都 能进行，只是产生的丙酮酸在不同的条件 下有不同的去向。它是生物的最基本的能 量供应系统，因为它能保证生物或某些组 织在缺氧条件下为生命提供能量。
思考题
• 1、简要写出丙酮酸为底物的五个不同的酶促反应。 • 2、根据糖代谢与脂类代谢所学知识，如何理解核苷三磷 酸化合物在生物体的能量代谢中起着重要的作用？ • 3、试从营养物质代谢的角度，解释为什么减肥者要减少 糖类物质的摄入量？（写出有关的代谢途径及其细胞定位、 主要反应、关键酶） • 4、为什么说脂肪酸的生物合成不是它的β-氧化的简单逆 转？ • 5、简述草酰乙酸在糖代谢中的重要作用。
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绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
8．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？9．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？10．有机磷农药、有机汞农药、烷化剂对酶活性是怎样起抑制作用的？11．竞争性、非竞争性抑制作用的动力学特点有什么不同？12．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？13．别构酶是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？第四章维生素与辅酶一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，作为何种酶类的辅酶？在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？6．人体缺乏维生素B12时会引起什么疾病？7．维生素B12的药用形式是什么？辅酶形式是什么？8．叶酸是哪一种维生素，其生理作用是什么？9.熟记书中所列的B族维生素是名称，辅酶形式及生理作用第五章激素化学一．名词解释激素思考题1. 激素具有的特点含氮激素种类及其生理功能多肽及蛋白质激素种类及其生理功能类固醇激素种类及其生理功能脂肪酸衍生物激素种类及其生理功能第六章糖代谢1．糖原磷酸化的终产物是什么？2．糖原合成中的糖基供体是什么？在此反应中，消耗哪种三磷酸核苷酸？3．糖酵解过程是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
4．从糖原开始，降解1mol葡萄糖进行酵解生成丙酮酸，生成多少ATP？6．在糖的有氧氧化的各个反应式中，O2不直接参加反应，但为什么是严格需氧的降解反应呢？7．三碳糖、六碳糖与七碳糖之间相互转变的糖代谢途径是什么？其途径有什么生物学意义？8．在Ｏ2存在下，在肝组织和脑组织中，糖酵解途径生成的NADH+H+上通过什么样的穿梭途径进入线粒体进行氧化？各生成多少ATP？9．什么叫糖的异生作用？糖异生作用途径是怎样克服糖酵解中不可逆的过程？有关的酶及反应式是怎样的？糖异生作用有什么意义？10．2mol乳酸，经糖异生作用生成1mol葡萄糖需要消耗多少ATP？11蔗糖、淀粉、纤维素的生物合成与降解？12．TCA循环的关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
13．什么叫多酶体系，丙酮酸脱氢酶系的成分有哪些？14．写出糖酵解、TCA中底物水平磷酸化的反应结构式及酶。
15. 1分子的乙酰CoA经过TCA,共生成多少ATP和NADH、FADH2？16.糖酵解、TCA、PPP、乙醛酸途径过程。
17．TCA的回补反应。
18．磷酸戊糖途径的特点。
第七章生物氧化一．名词解释1.生物氧化2.呼吸链3.氧化磷酸化4.磷氧比(P/0)5.底物水平磷酸化6.能荷二．思考题1.常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些?它们的作用机制是什么?2.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?3.在磷酸戊糖途径中生成的NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化?4.在体内ATP有哪些生理作用?5. 电子传递链的组成.6.某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸形式，试提出一种可能的机制。
7.什么是铁硫蛋白?其生理功能是什么?8.何为能荷?能荷与代谢调节有什么关系?10. 化学渗透假说11.其他末端氧化酶系统第八章脂质代谢1．活化的脂肪酸是怎样进入线粒体？2．脂肪酸β-氧化过程包括哪些步骤及相关酶是什么？3．脂肪降解是怎样与三羧酸循环相联系的？4．奇数碳饱和脂肪酸与偶数碳饱和脂肪酸氧化分解有什么不同？6．脂肪酸分解产生的乙酰CoA去路有哪些？7．大多数生物从头合成脂肪酸终产物是软脂肪还是硬脂肪？为什么？8．脂肪酸合成酶系有哪些酶？ACP是指什么？9．脂肪酸从头合成的途径.10．脂肪酸合成中为什么需要柠檬酸和二氧化碳？11．软脂酸合成需要多少ATP、乙酰coA、NADPH+H？12．乙酰coA是怎样从线粒体转运到细胞质的？13．脂肪酸从头合成的途径与ß-氧化的区别。
14．脂肪酸合成中有那些还原酶？其辅助因子是什么？15．NADPH+H+生成有那些途径？16．什么叫酮体？酮体合成的原料、部位、关键酶各是什么？其有什么生物学意义？第九章氨基酸代谢1．L—Glu脱氢酶是否使大多数的氨基酸直接脱氨基？写出其催化的反应式。
2．什么叫转氨基作用？转氨酶的辅助因子是什么？转氨过程中氨基受体是什么？转氨酶专一性如何？3．为什么说氨对生物体是有毒物质？10生酮的氨基酸有那些？必须脂肪酸有那些？12．写出尿素循环的各个反应式，生成一分子的尿素消耗多少ATP？13．写出天冬氨酸经草酰乙酸合成葡萄糖的途径。
14．脱羧酶与转氨酶有什么区别？15．维生素B族中有哪些成员参与氨基酸的脱氨基和脱羧基反应？16．氧化脱氨基、转氨脱氨基、联合脱氨基、非氧化脱氨基17.鸟氨酸循环的过程第十章核苷酸的代谢1．熟记嘌呤环各个原子的来源，最先形成是那个原子？2．如果缺少FH4，对核酸合成有什么影响？3．成从头合途径中，合成AMP、GMP的关键中间产物是什么？4．脑细胞中，嘌呤核苷酸AMP、GMP是怎样合成的，写出此反应式。
5．氨甲酰磷酸合成酶I、酶II的区别，写出此反应式。
6．从头合成途径中，嘌呤环上的碳来自那些物质？7从头合成途径中，嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸合成有那些区别？参与它们成环的氨基酸有那些相同的？8．在几磷酸尿苷水平上合成胞嘧啶核甘酸，由什么提供氨基？10．AMP、GMP、CTP环上的氨基是由什么提供？11．NDP d NDP是指那些二磷酸核苷酸，催化反应的酶是什么？其由什么组成？12．脱氧胸腺嘧啶核甘酸是怎样合成，其甲基是由什么提供？13．嘌呤核甘酸和嘧啶核甘酸从头合成均需的原料有哪些？14．如果嘌呤核甘酸从头合成途径和补救途径不平衡，缺少补救途径，会引起什么后果？15． UMP如何转变为dTMP？ UMP如何转变为CMP？16．嘌呤分解的终产物是什么？第十一章 DNA生物合成一．名词解释半保留复制半不连续复制冈崎片段前导链随后链转录逆转录 cDNA二．思考题1．1958年Meselson 和Stah利用氮的同位素N15标记大肠杆菌首先证明了什么？2．DNA半保留复制的特点是什么，有什么生物学意义？3．原核、真核的DNA是单复制子还是多复制子？4．DNA聚合酶I是多功能酶，有那些作用？这些酶既催化聚合反应又催化水解反应，互相矛盾，怎样理解。
5．为什么说DNA复制过程中碱基配对受到双重校对才能保证复制的正确？6．目前认为原核生物中真正负责DNA复制的聚合酶是什么，聚合的方向是什么，起校对作用的是什么酶，方向是怎样的，切除引物的酶是什么？7．试述原核生物DNA复制的过程。
8．DNA连接酶的作用是怎样的，在原核、真核生物中所需要的能量分别来自哪里？10．冈崎片段化学本质是DNA或RNA？合成方向是怎样的，出现在前导链上还是随后链上？11．DNA复制中引物是什么，是什么酶催化合成的？12．DNA复制为什么要先合成一个RNA引物而后又把这个引物消除？13．dnaC SSB 分别指什么？14．原核、真核DNA聚合酶均有外切酶活性，在DNA损伤修复中起到重要作用，对吗？15．DNA嘧啶二聚体的损伤切除修复是怎样的，试述其过程。
16．逆转录酶的功能是什么，试述逆转录过程。
17．试述如何决定DNA复制的准确性。
18．简要说明大肠杆菌DNA复制过程，参与的酶和因子，及他们在复制中作用。
19．何谓反转录作用？它具有哪些生物学意义？反转录酶的酶活性包括哪些方面？20．紫外线造成DNA损伤是怎样的？如何进行修复？第十二章 RNA的生物合成一名词解释：启动子终止子 hnRNA 转录鼓泡单顺反子多顺反子二思考题1．原核RNA聚合酶的全酶、核心酶、起始因子分别是什么？起始因子有无催化活性？其具有什么作用？2．在转录起始时，第一个三磷酸核甘酸参入表明转录其始结束，对吗？3．原核、真核mRNA是否都需要加工？4．真核生物RNA聚合酶有那些？其转录产物分别是什么？5．转录和复制有什么区别？6．原核、真核mRNA是否都属于单顺反子？7．大肠杆菌DNA聚合酶与RNA聚合酶有哪些重要异同？8．原核生物转录的终止子的类型有哪些？9．真核mRNA的转录后加工有哪些？第十三章蛋白质的生物合成一．名词解释：中心法则密码子反密码子同义密码核糖体多核糖体二．思考题1．起始密码子是什么？终止密码子是什么？2．密码子的基本特性是什么？3．什么叫密码子的简并性和变偶性，它们有何生物学意义？4．反密码子为IGC，那么写出有几种与其配对的密码子。