生物化学上总复习终极版
生物化学考试复习要点总结
⽣物化学考试复习要点总结⼀、蛋⽩质的结构与功能1.蛋⽩质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋⽩质的基本组成单位，除⽢氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、⾕氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.⼀级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋⽩质⼆级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋⽩质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋⽩质带负电，溶液pH9.蛋⽩质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及⼀级结构的改变。
⼆、核酸的结构和功能1. RNA和DNA⽔解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸⼀级结构的化学键是3′，5′-磷酸⼆酯键。
4. DNA的⼆级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA⼆级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第⼆信使。
三酶1.酶蛋⽩决定酶特异性，辅助因⼦决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、⽴体异构特异性酶活性中⼼概念:必须基因集中存在，并构成⼀定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中⼼3.B族维⽣素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值⼀般由⼀个数乘以测量单位所表⽰的特定量的⼤⼩. 对于不能由⼀个数乘以测量单位所表⽰的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的⽅式表⽰。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作⽤底物相识的物质，能与底物分⼦共同竞争酶的活性中⼼。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作⽤称酶的竞争性抑制作⽤。
抑制是可逆的，抑制作⽤的⼤⼩与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：⼰糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净⽣成ATP：2分⼦ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
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笛汤化修衣习第三章糖的化学1、糖的分类「单糖：不能被水解成更小分子的糖。
（如：核糖、脱氧核糖、葡萄糖、果糖、半乳糖）糖扌寡糖：能水解成少数（2~10个）单糖分子的糖。
（如：麦芽糖、蔗糖、乳糖）多糖：由10个以上甚至儿千个单糖失水综合而成的的长链结构糖类。
（如淀粉、糖原、纤维素）2、构型与构象的区别：1）构型：指一个分子由于不对称碳原子上各原子或原子团特有的固定的空间排列，使该分子具有的特定的立体化学形式。
2）构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。
区别：构型是由一种构型转变为另一种构型时，需要通过共价键断裂和再生。
而构象不会改变分子的光学活性。
3、旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
这种能使偏振面旋转的性能称为旋光性（optical activity）o一切糖类都有不对称碳原子，所以具有旋光性4、低聚糖的生物学功效：•低聚糖对肠道微生态具有调节作用•具有激活免疫应答作用•促进矿物质吸收• 其他：降脂、抗氧化；提高肝脂酶、脂蛋白酯酶的活力；加速甘油三酯及胆固醇的利用，降低甘油三酯以及LDL胆固醇含量。
5、多糖的生化功能：1）作为动植物结构的骨架物质；2）作为储存物质；3）机体的防御功能；4）抗凝作用等。
6、功能性多糖：1）种类：植物多糖；动物多糖；真菌多糖；藻类多糖；细菌多糖2）功效：增强免疫力；抗病毒活性；抗凝血作用；疫苗作用第四章脂类化学1、脂类共性：不溶于水，溶于乙醞、氯仿、苯及丙酮等有机溶剂；具有酯的结构，或具有成酯的可能性；可被机体所利用。
脂类物质的分类3、 脂类的主要生理功能： 1） 储存能量、提供能量 2） 生物体膜的重要组成成分 3） 脂溶性维生素的载体 4） 提供必需脂肪酸5） 防止机械损伤与热量散发等保护作用6） 作为细胞表面物质，与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系 4、 必需脂肪酸：1） 储存能量、提供能量 2） 生物体膜的重要组成成分 3） 脂溶性维生素的载体 4） 提供必需脂肪酸5） 防止机械损伤与热量散发等保护作用6） 作为细胞表面物质，与细胞识别、种特异性和组织免疫等密切关系。
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生物化学总温习题型一、判断题, 10 分二、选择题, 10 分三、英文缩写符号中文含义,四、填空题 , 35-43 分五、名词解释, 6 个,18 分六、叙述题, 3-4 题,23-30 分 5 分各种题型温习一、判断题第一章 核酸化学1.tRNA 的二级结构是倒 L 型。
（（（（（2.DNA 分子中的 G 和 C 的含量愈高,其熔点（ Tm ）值愈大。
3.Tm 值高的 DNA ,其（A ＋T ）百分含量也高。
4.如果 DNA 一条链的碱基顺序是 CTGGAC ,则互补链的碱基序列为 GACCTG 。
5.在 tRNA 分子中,除四种基本碱基（ A ,G ,C ,U ）外,还含有稀有碱基。
6.一种生物所有体细胞的 DNA ,其碱基组成均是相同的,这个碱基组成可作为该类生物种的特 征。
（（（（（（7.真核 mRNA 分子 5‘末端有一个 Poly A 结构。
8.真核 mRNA 分子 3'末端有一个 Poly A 结构。
9.DNA 是遗传物质,而 RNA 则不是。
10.DNA 双螺旋结构中,由氢键连接的碱基对形成一种近似平面的结构。
11.RNA 的分子组成中, 通常 A 不等于 U ,G 不等于 C 。
第二章 蛋白质化学 1.三肽 Ala-Asp-Gly 也可以写作 H N-Ala-Asp-Gly-COOH 。
（（2 2.三肽 Ala-Asp-Gly 也可以写作 HOOC-Ala-Asp-Gly-NH 2。
3.常见的蛋白质氨基酸除了甘氨酸是非手性分子之外,其余 是 D-型的。
19 种均为手性分子,且相对构型都（4.常见的蛋白质氨基酸都是 α-伯胺基酸。
5.变性导致蛋白质分子无法形成效用构象。
（（（+6.一氨基一羧基氨基酸的 pI 为中性,因为 -COOH 和-NH 的解离度相等。
37.构型的改变必须有旧的共价健的毁坏和新的共价键的形成,而构象的改变则不发生此变化。
（8.生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。
生物化学总复习
生物化学总复习（名词解释、问答、计算部分）一、名词解释（每题3分）1.蛋白质化学（1）肽健（2）肽平面（3）肽（4）活性肽（5）蛋白质一级结构（6）蛋白质二级结构（7）蛋白质超二级结构（8）蛋白质三级结构（9）蛋白质四级结构（10）等电点（11）蛋白质变性（12）疏水作用力2.核酸化学（1）碱基、核糖、核苷、核苷酸（2）核酸的一级结构（3）DNA的二级结构（4）tRNA的二级结构（5）A型DNA螺旋（6）B型DNA螺旋（7）Z型DNA螺旋（8）α-螺旋（9）β-折叠（10）自由回转结构（11）随机卷曲结构（12）DNA的三级结构（13）碱基堆积力（14）核小体（15）组蛋白（16）Tm（17）增色效应（18）核酸的变性（19）核酸的复性（20）限制性内切酶（21）回文序列3.酶、维生素、辅酶（1）单纯酶（2）单体酶（3）辅酶（4）脚气病（5）癞头症（6）软骨症（7）坏血病（8）夜盲症（9）生育酚（10）辅基（11）核酶（12）多酶复合体、多酶体系（13）酶的活性中心（14）酶的必需基团（15）锁钥学说（16）诱导契合学说（17）中间产物学说（18）同工酶（19）活化分子（20）活化能（21）酶的竞争性抑制（22）酶的非竞争性抑制（23）酶的反竞争性抑制（24）米氏常数（25）米氏方程（26）酶原（27）酶原的激活（28）固定化酶（29）别构酶（30）正协同效应（31）负协同效应（32）酶的共价调节4.生物氧化（1）NADH呼吸链（2）FAD呼吸链（3）递氢体（4）递电子体（5）氧化磷酸化（6）底物水平磷酸化（7）化学渗透学说（8）α-磷酸甘油穿梭（9）苹果酸穿梭（10）解偶联剂（11）ATP合成酶5.糖代谢（1）糖原（2）糖原水解（3）糖原磷酸解（4）EMP途径（5）HMP途径（6）TCA途径（7）DCA途径（8）糖异生途径（9）磷酸己糖（戊糖）途径（10）糖苷键6.脂代谢（1）β-氧化（2）α-氧化（3）ω-氧化（4）酰基载体蛋白（5）必需脂肪酸（6）柠檬酸穿梭（7）酮体（8）酮尿症7.蛋白质代谢（1）氨基酸库（2）氧化脱氨（3）转氨酶（4）联合脱氨（5）α-脱羧（6）生糖氨基酸（7）生酮氨基酸（8）生糖兼生酮氨基酸8.核苷酸代谢（1）核苷酸从头合成（2）核苷酸补救合成（3）痛风症（4）自毁容貌症9.核酸生物合成（1）DNA聚合酶Ⅰ（2）DNA聚合酶Ⅱ（3）DNA聚合酶Ⅲ（4）解旋酶（5）解链酶（6）SSB（7）连接酶（8）θ复制（9）D环复制（10）滚环复制（11）半保留复制（12）半不连续复制（13）冈崎片段（14）不对称转录（15）逆转录（16）有义链（17）反义链（18）转录后加工10.蛋白质生物合成（1）外显子（2）内含子（3）遗传密码（4）反密码子（5）起始密码子（6）终止密码子（7）遗传密码摆动性（8）遗传密码变偶性（9）第二套密码系统（10）转肽酶二、问答（15-20分）1.以肌红蛋白和血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系。
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生物化学：用化学的原理和方法研究生命冇机体的化学组成和化学变化的科学核酸的变性：指核酸双螺旋的氢键断裂，形成单链并不涉及共价键的断裂核酸的复性：DNA在适当条件下乂可是彼此分开的两条链重新缔合成为双螺旋结构。
（DNA 片段愈大，复性愈慢，DNA浓度愈大复性愈快。
）蛋白质的等电点：当蛋白质在某一PH溶液屮，酸性基团带的负电荷恰好等于碱性基团带的正电荷蛋口质分子净电荷为零，在电场屮既不向阳极移动也不向阴极移动，此时溶液的PH值成为该蛋白质的等电点。
别构效应：指含有多个亚基结构的蛋白质因与配基结合导致构象改变，进而改变其生物活性的现象蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使分了内部原有高级结构发生变化时蛋白质的理化性质和生物学功能都随Z改变或丧失但并未导致蛋白质一级结构的变化的现象蛋白质的复性：高级结构松散的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢的重新自发折叠形成原來的构象，恢复原有的理化性质和主物活性的现象。
酶的活性中心：酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的部位同工酶：从不同种属或同一种属甚至同一个体的不同组织或同一组织，同一细胞中分离出来具有不同分子形式但却催化相同反应的酶糖酵解：是将衙萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是一切生物有机体中普遍存在的葡萄糖降解途径。
糖异生作用是由非糖前体如丙酮酸、草酰乙酸等合成葡萄糖的过程。
底物水平磷酸化：在底物氧化过程中形成了某些高能中间代谢物，在通过酶促磷酸垄团转移反应，直接偶联ATP的生成。
氧化磷酸化：电子从NADH或FANH2经电子传递链传递到分子氧形成水，同时偶联ADP 磷酸化生成ATPo磷氧比：P/O是指每消耗一个氧原了所产生ATP的分了数。
酮体：乙酰乙酸、B拜丁酸和丙酮这三种物质通称为酮体。
脱氨慕作用：主耍包括氧化脱氨基，转氨脱氨棊，联合脱氨基以及非氧化脱氨基和托酰胺作用。
DNA半保留复制：DNA复制过程屮，亲代DNA分子的两条链首先解螺旋和分离，然后以每条链为模板，按照碱基配对原则，在两条模板链各合成一条互补链，从亲代的一个双螺旋DNA 分了形成的两个与原先碱基序列完全相同的了代DNA分了，每个了代分子中，一条链来白亲代DNA,另一条链则是新和成的，这样的复制方式就是DNA的半保留复制。
生物化学总结复习
一些重要名词解释单体酶由一条多肽链组成寡聚酶由多个亚基靠非共价键以共价键聚合而成的酶多酶体系由代谢上相互联系的几种酶聚合形成多酶复合物单纯酶仅由多肽链构成结合酶由蛋白质和非蛋白质两部分构成，前者称酶蛋白，后者称辅助因子，两者结合形成的结合酶形式称为全酶必需基团与酶的活性密切相关的基团分为结合基团和催化基团有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心或活性部位酶促反应的特点高度不稳定性，高度催化效率，高度特异性（绝对相对立体异构），酶活力的可调性抑制剂能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质1、不可逆抑制抑制剂与酶的必需有基团以共价键结合引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的：硫基酶（重金属离子）丝氨酸酶（有机磷化合物，胆碱酯酶，解磷定解救）2、可逆抑制常以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合，从而使酶的活性降低或丧失①竞争性抑制抑制物与底物结构类似而引起的抑制，两者相互竞争与酶的活性中心结合（丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制，磺胺类药物）②非竞争性抑制抑制物与活性中心以外的必须基团相结合，使酶的构象改变而失去活性③反竞争性抑制抑制物与酶和底物的复合物结合而起到抑制。
酶原没有活性的酶的前体酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶，称为酶原的激活，其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程其生理意义：避免活性酶对细胞自身进行消化，并使之在特定部位发挥作用，酶的储存形式同工酶能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶乳酸脱氢酶有5种同工酶，LDH1在心肌含量最高，LDH5在肝脏含量最高糖的生理功能1、氧化供能2、提供合成体内其他物质的原料3、组成人体组织结构的重要成分4、参与组成特殊功能的糖蛋白5、形成许多重要的生物活性物质葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产生少量能量的过程称为糖的无氧分解或糖酵解胞质糖酵解过程葡萄糖或糖原转变为果糖-1,6-二磷酸（已糖激酶，中间产物葡糖-6-磷酸，果糖磷酸激酶-1）裂解为2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸（唯一的脱氢反应，丙酮酸激酶）还原生成2分子乳酸1分子葡萄糖酵解为2分乳糖，净产生2分子ATP（共4个ATP）三个酶：已糖激酶或葡萄糖激酶、果糖磷酸激酶-1和丙酮酸激酶，反应不可逆糖酵解的生理意义是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式某些组织在有氧时也通过糖酵解供能糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H20并释放大量能量的过程葡萄糖或糖原在细胞质内氧化生成丙酮酸；丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰辅酶A（丙酮酸脱氢酶系）；乙酰辅酶A进入三羧酸循环，彻底氧化称为CO2和水三羧酸循环①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸（柠檬酸合酶）反应不可逆②柠檬酸经顺乌头酸生成异柠檬酸③异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸（异柠檬酸脱氢酶，第一次氧化脱羧）④α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰（α-酮戊二酸脱氢酶系）⑤琥珀酰辅酶A转变为琥珀酸三羧酸循环中唯一的一次底物水平磷酸化⑥琥珀酸脱氢转变为延胡索酸生成2分子ATP⑦延胡索酸转变为苹果酸⑧苹果酸脱氢生成草酰乙酸生成3分子ATP三羧酸循环的特点①是乙酰辅酶A的彻底氧化过程②有三个关键酶③从草酰乙酸开始，最后又生成草酰乙酸糖有氧氧化生理意义1、糖有氧氧化是机体获取能量的主要方式2、三羧酸循环是体内糖、脂肪、和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路3、三羧酸循环又是糖、脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽一分子葡萄糖彻底氧化分解可产生36/38分子ATP，7个关键酶，3个与糖酵解相同磷酸戊糖途径以葡萄糖-6-磷酸为起点，直接进行脱氢和脱羧反应，生成大量的NADPH和磷酸核糖（戊糖）两个阶段：不可逆的氧化阶段和可逆的非氧化阶段糖原合成由单糖合成糖原的过程葡萄糖生成葡糖-6-磷酸，在变位酶的作用下转变为葡糖-1-磷酸，在UDPG焦磷酸化酶作用下生成尿苷二磷酸（UDPG）UDPG作为葡萄糖供体，是活性形式，UDPG参与合成糖原糖原合成特点1、糖原合成需要糖原引物至少含4个葡萄糖（残基）的α-1，4-糖苷键作为引物2、糖原合酶是糖原合成过程中的关键酶3、糖原支链结构的形成需要分支酶的作用4、糖原合成过程需要消耗能量（2个高能磷酸键）5、糖原合成全过程是在胞质中进行糖原分解（肝糖原分解）糖原分解为葡萄糖的过程糖原封面可偶尔问哦葡萄-1-磷酸脱支酶的作用葡糖-1-磷酸在变位酶作用下转变为葡糖-6-磷酸酶葡糖-6-磷酸酶水解为葡萄糖糖原分解特点1、糖原磷酸化酶是糖原分解过程中的关键酶2、脱支酶转移3个葡萄糖残基至邻近糖链末端，并催化分支点α-1,6-糖苷键水解，生成游离葡萄糖3、糖原分解全过程是在胞质内进行糖异生由非糖物质转变为葡萄糖的过程基本上循糖酵解的逆过程空腹血糖3..L血糖的来源和去路食物多糖的消化吸收；空腹时肝糖原的分解；饥饿时糖异生氧化分解供能，进食后部分糖合成为肝糖原和肌糖原贮存起来；代谢转变为脂肪、核糖、葡糖醛酸和非必需氨基酸的碳架等血糖浓度的调节肝脏（餐后肝糖原合成增加；空腹肝糖原分解；饥饿糖异生）肾脏（肾糖阈，超过随尿排出）神经激素（降低血糖，胰岛素；升高血糖，肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、生长素、甲状腺激素）生物氧化主要是指糖、脂类和蛋白质等营养物在体内氧化分解逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程生物氧化特点在近中性、37℃的水溶液中进行反应，需酶催化，有机酸脱羧产生CO2（α-单纯脱羧β-单纯脱羧α-氧化脱羧β-氧化脱羧），H与O2间接反应产生H2O，逐步放能，很大部分用于形成高能化合物呼吸链是定位于线粒体内膜上的一组排列有序的递氢体和递电子体（酶与辅酶）构成的链状传递体系，也称电子传递链功能把底物脱下的2H经一系列中间传递提的逐步传递，最终交给氧生成水，并释放大量的能量驱动ADP磷酸化生成ATP呼吸链主要成分及其作用1、烟酰胺脱氢酶类及其辅酶（催化底物分解脱氢）2、黄素蛋白酶类及其辅基（催化底物分解脱氢）3、铁硫蛋白类（电子传递体）4、泛醌Q（递氢体）5、色素细胞类（电子传递体）NADH氧化呼吸链代谢物在相应酶催化下脱2H交给NAD+生成NADH＋H+，后者进入NADH 氧化呼吸链将与电子依次经过FMN、Fe-S、Q和Cyt类传递，最后交给1/2 O2生成H2O 驱动ADP磷酸化生成3分子ATPNAD+ →[ FMN (Fe-S)]→CoQ→Cytb(Fe-S)→Cytc1 →Cytc →Cytaa3 →1/2O2FADH2氧化呼吸链（琥珀酸氧化呼吸链）部分代谢物分解脱下的2H交给其辅基FAD接受，进入FADH2氧化呼吸链，与NADH差别在于FADH2直接将氢传给泛醌。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解说和简答题名词解说1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电状况与它所处环境的pH相关。
调节溶液的Ph值，能够使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不挪动，此时溶液的pH 值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，代替基团或原子因受某种要素的限制，在空间取不一样的位臵所形成的不一样立体异构。
4．构象 :指分子内各原子或基团之间的互相立体关系。
构象的改变是因为单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但波及到氢键等次级键的改变。
5．构造域：构造域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，常常存在两个或多个在空间上可显然划分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即构造域；构造域自己是密切装置的，但结构域与构造域之间关系松弛。
构造域与构造域之间经常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一二 .三. 四级构造以及超二级构造：蛋白质中氨基酸的摆列次序称为蛋白质的一级构造。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架环绕折叠时能够形成氢键，依靠这类氢键保持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段能够形成有规律性的空间排布而其余部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲构造。
这类由多肽链主链骨架环绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性构造称为蛋白质的二级构造，包含无规则卷曲构造。
二级构造与侧链 R 的构象没关。
保持二级构造稳固的化学键主假如氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级构造或超二级构造甚至构造域的基础长进一步环绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的互相作用等）维系固定所形成的特定空间构造称为蛋白质的三级构造。
三级构造指多肽链所有原子在空间中的排布。
其他，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级构造的稳固也起重要的作用。
《生物化学》总复习课件
Biochemistry生物化学（biochemistry）：是研究生物分子和生命的化学反应的科学，是运用化学的原理在分子水平上解释生命现象的科学。
⑴生物分子的结构和功能⑵生物体的物质代谢、能量转换和代谢调节⑶遗传信息的传递及其调控Ø1、蛋白质Ø9、糖的生物合成Ø2、酶Ø10、脂类代谢Ø3、核酸Ø11、氨基酸代谢Ø4、糖Ø12、核苷酸代谢Ø5、脂质与生物膜Ø13、物质代谢调节Ø6、生物能学Ø7、糖的分解代谢Ø8、电子传递与氧化磷酸化•核酸•蛋白质（酶）•脂类•结构•糖类•功能•代谢调节•性质•分解•合成核酸•结构•功能•性质•分解•合成蛋白质（酶）•结构•功能•性质•分解•合成•结构•功能•性质•分解•合成脂肪酸β氧化和从头合成的区别•结构•功能•性质•分解•合成蛋白质的结构•氨基酸一级结构－螺旋•蛋白质二级结构-折叠-转角无规律卷曲超二级结构结构域三级结构四级结构稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键），此外还有共价二硫键、酯键和配位键。
酶的功能蛋白质一级结构、空间结构与功能的关系专一性结构专一性相对专一性绝对专一性键专一性基团专一性立体异构专一性旋光异构专一性几何异构专一性按照化学组分分为单纯酶结合酶酶蛋白辅因子辅酶辅基金属离子结合部位：负责与底物的结合，决定酶的专一性活性中心催化部位：负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化能力蛋白质的性质氨基酸的性质两性解离与等电点在280nm有最大光吸收波长两性解离及等电点蛋白质的性质胶体性质沉淀反应变性与复性紫外吸收与呈色反应影响酶促反应速度的因素：酶浓度、底物浓度（米氏方程、Km）、pH、温度、激活剂、抑制剂Km•V=Vmax/2时，Km＝[S]，即Km值是反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系。
其一是溶酶体降解。
其二是依赖ATP，在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解。
1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内，必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸，然后才能被吸收。
就高等动物来说，外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸，共同组成体内氨基酸代谢库。
所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。
氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质，一部分可以作为能源，体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料。
2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。
氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸。
氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺。
胺可随尿直接排出，也可在酶的作用下，转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质。
氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用。
3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质。
在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸。
甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖。
脂肪酸可彻底氧化供能。
1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸，生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂。
溶血磷脂是一种很强的表面活性剂，能使细胞膜和红细胞膜溶解。
2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在脂肪酸的β位，即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子。
细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A，然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体。
（需要肉碱脂酰转移酶）脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学考试重点笔记（完整版）
⽣物化学考试重点笔记（完整版）第⼀章蛋⽩质的结构与功能第⼀节蛋⽩质的分⼦组成⼀、组成蛋⽩质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋⽩质含有少量磷或⾦属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋⽩质还含有碘。
2、蛋⽩质元素组成的特点：各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋⽩质为主，因此，只要测定⽣物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋⽩质的⼤致含量：100克样品中蛋⽩质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100⼆、氨基酸——组成蛋⽩质的基本单位（⼀）氨基酸的分类1.⾮极性氨基酸（9）：⽢氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）⾊氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) ⾕氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) ⾕氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（⼆）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某⼀pH的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)⾊氨酸、酪氨酸的最⼤吸收峰在 280 nm 附近。
（2）⼤多数蛋⽩质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋⽩质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋⽩质含量的快速简便的⽅法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮⽔合物共热，可⽣成蓝紫⾊化合物，其最⼤吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正⽐关系，因此可作为氨基酸定量分析⽅法三、肽（⼀）肽1、肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基与另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合⽽形成的化学键。
生物化学总结终极版
名词解释（10*3）1、必需氨基酸：人体必需的氨基酸，自身不能合成，必须从外界摄取的氨基酸。
包括苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸。
2、等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
3、两性解离：氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以分子形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
向溶液中加入酸时，-COO-负离子在电场中向负极移动，加入碱时，-NH3+正离子在电场中向负极移动，这一过程称为两性解离。
4、米氏常数Km：当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
5、增色效应：核酸变性后，由于双螺旋解体，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率比变性前明显升高，这种现象称为增色效应。
6、减色效应：变性的核酸复性后，其溶液的A260值减小，最多可减小至变性前的A260值，这种现象程减色效应。
7、分子杂交：热变性的DNA单链，在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构，这种技术叫做分子杂交。
8、活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部位（小区），称为酶的活性中心。
9、酸碱催化：H+离子或OH-离子对化学反应速度表现出的催化作用。
10、共价催化：指酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，反应速度明显加快。
包括亲核催化和亲电催化。
11、亲核催化：指酶分子中具有非共用电子对的亲核基团，攻击底物分子中具有部分正电性的原子，并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物。
(完整word版)生物化学重点总结
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280 nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA 和RNA 两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA 一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA一级结构相同点1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
生物化学名词解释和简答题综合终极版
生物化学名词解释和简答题名词解释1．两性离子：又称兼性离子，偶极离子，即在同一分子中含有等量的正负两种电荷。
2．等电点：蛋白质是两性电解质，溶液中蛋白质的带电情况与它所处环境的pH有关。
调节溶液的Ph值，可以使一个蛋白质带正电或带负电或不带电；在某一pH时，蛋白质分子中所带的正电荷数目与负电荷数目相等，即静电荷为零，且在电场中不移动，此时溶液的pH值即为该中蛋白质的等电点。
3．构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位臵所形成的不同立体异构。
4．构象:指分子内各原子或基团之间的相互立体关系。
构象的改变是由于单键的旋转儿产生的，不需有共价键变化（断裂或形成），但涉及到氢键等次级键的改变。
5．结构域：结构域又成为辖区。
在较大的蛋白质中，往往存在两个或多个在空间上可明显区分的、相对独立的三维实体，这样的三维实体即结构域；结构域自身是紧密装配的，但结构域与结构域之间关系松懈。
结构域与结构域之间常常有一段长短不等的肽链相连，形成所谓铰链区。
6．蛋白质一ֻ二.三.四级结构以及超二级结构：蛋白质中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。
多肽链中的主骨架上所含的羰基和亚氨基，在主链骨架盘绕折叠时可以形成氢键，依靠这种氢键维持固定，多肽链主链骨架上的若干肽段可以形成有规律性的空间排布而其它部分在空间的排布是无规则的，如无规则的卷曲结构。
这种由多肽链主链骨架盘绕折叠，依靠氢键维持固定所形成的有规律性结构称为蛋白质的二级结构，包括无规则卷曲结构。
二级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的化学键主要是氢键。
蛋白质分子中的多肽链在二级结构或超二级结构甚至结构域的基础上进一步盘绕折叠，依靠非共价键（如氢键、离子键、疏水的相互作用等）维系固定所形成的特定空间结构称为蛋白质的三级结构。
三级结构指多肽链所有原子在空间中的排布。
此外，在某些蛋白质分子中，二硫键对其三级结构的稳定也起重要的作用。
有些蛋白质分子中含有两条或多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。
生物化学上总复习
证明葡萄糖的结构是六个碳连成的直链分子。
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(三) 单糖的环状结构
葡萄糖的某些物理、化学性质不能用糖的链状结 构解释，即不表现出典型的醛类特性，如：
1．葡萄糖水溶液有变旋现象； 2．不能与NaHSO3起加成反应； 3．Schiff化反应不灵敏，不能使被H2SO3漂白的 品红转呈红色。 4. 葡萄糖与醛不一样，不能与2分子醇作用而只 能与1分子醇反应，不生成缩醛（acetals），仅生成 半缩醛（semiacetals），意味着分子中已有半缩醛 基存在。
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单单糖糖
（二）单糖的化学性质
单糖的化学性质主要体现在多羟基醛、或多 羟基酮的化学结构特征上，具有一切羟基及多羟 基的反应，如氧化、酯化、缩醛反应；也有醛基 或羰基的反应；同时还有基团间相互影响而产生 的一些特殊的反应。
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寡寡糖糖和和多多糖糖
(二)常见的二糖 常见的有乳糖、蔗糖、麦芽糖、纤维二糖、海
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脂脂质质过过氧氧化化作作用用
一、自由基、活性氧和自由基链反应
1.自由基 定义：含有奇数价电子并因此在一个轨道上
有一个未成对电子的原子或原子团。
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脂脂质质过过氧氧化化作作用用
2.活性氧 概念：氧或含氧的高反应活性分子。 几种重要的活性氧：
（1）普通氧： （2）超氧阴离子：
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第二章 脂 质
引引言言
脂脂肪肪酸酸 三三酰酰甘甘油油和和蜡蜡
脂脂质质过过氧氧化化作作用用
其其它它脂脂类类
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生物化学总复习终极版第五章氨基酸、多肽、蛋白质1.氨基酸的立体结构①苏氨酸Thr 异亮氨酸Ile含两个手性碳原子2.氨基酸的酸碱滴定曲线pI＝(pK2+pKR)/2 ; pI＝(pK1+pKR)/2.3.蛋白质的一、二、三、四级结构１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。
可分为：α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。
α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。
β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
主要化学键：氢键。
２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
主要化学键：疏水键、氢键、离子键4.蛋白质的分离纯化1、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。
包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。
２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：既可以用来分离纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量。
不同蛋白质其密度与形态各不相同而分开。
5.蛋白质的分析（电泳）①SDS变性电泳可以估算蛋白质的分子量原理SDS能够与蛋白质结合，导致蛋白质变性。
不同蛋白质-SDS复合物形状也相似，都呈椭圆状；大量SDS的负电荷消除了不同种类蛋白质间的电荷符号的差异，蛋白分子越大结合的SDS越多，各蛋白质-SDS复合物的电荷密度（或荷质比）趋于一致；自由电泳时，它们的泳动率基本相同，而在适宜浓度的聚丙烯酰胺凝胶介质中电泳时，由于凝胶的分子筛效应，电泳迁移率就取决于蛋白质-SDS复合物的大小，也可以说是取决于蛋白质分子量的大小。
②有一多肽，其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的. 你如何尽可能简单地做出鉴别?（1）方案1：将多肽作适当变性，用羧肽酶水解多肽，然后以原样品做对照进行SDS-PAGE 电泳，若水解样品无条带或明显比原样品条带小，则说明多肽一级结构为直线型，否则为环形【因为样品不能被水解，还可能其C末端是Pro或Arg或Lys】；（2）方案2：作酸水解然后分析其氨基酸组成，根据其组成选择用合适的蛋白水解酶水解（一次可能达不到目的），然后以原样品做对照进行SDS-PAGE电泳。
假设切点数为n（尽可能小），出现n条带为环形结构，出现n+1条带为线形结构（3）方案3；先方案1，不行再方案26.同源蛋白质①一级结构决定三维结构，那么如何理解三维结构相似（同）的同源蛋白一级结构的较大差别？（1）一级结构相同则其高级结构一定相同，但其逆命题并不成立，高级结构相同并不要求一级结构一定相同（2）高级结构由维持其结构和功能的保守氨基酸及其保守氨基酸在一级结构中的位置决定（3）同源蛋白的高级结构相同（似），不要求他们的一级结构相同，只要求他们的保守氨基酸及其位置相同7.蛋白质测序①蛋白质氨基酸测序的基本步骤分析氨基酸的组成；打开二硫键；多肽链切割；肽段的测序；肽段排序；定位二硫键第六章蛋白质的三维结构1.蛋白质构象主要通过弱相互作用得以稳定：氢键、疏水相互作用、离子键2.刚性肽键平面：N-Ca,C-Ca旋转，C-N不旋转3.蛋白质二级结构：a螺旋——利用内部氢键1H+4羧基O；b转角——1O+4氨基H4.蛋白质分类：①二级分类：a, b, a+b, a/b②三级分类：纤维蛋白，球蛋白纤维蛋白：排列成线，二级结构单一；提供力量韧性；表面内部存在大量疏水氨基酸残基a角蛋白：a螺旋，Phe, Ile, Val, Met, and Ala等疏水氨基酸残疾丰富，并含有大量Cys胶原：a链，Gly-X-Pro或Gly-X-Hyp重复，Gly-Pro-Hyp出现频率最高丝蛋白：b片层，主要为Gly和Ala5.测定蛋白质三维结构方法：X射线衍射，核磁共振，6.超二级结构（基序、折叠）：b-a-b环，a-a角7.蛋白质四级结构：旋转对称性：环状对称、二面对称8.蛋白质的折叠：①分子伴侣：HSP70蛋白质家族：结合疏水基团、封闭蛋白质陪伴蛋白：阻止未折叠多肽链的聚集酶：蛋白质二硫键异构酶PDI，肽链prolyl顺反异构酶PPI②朊病毒引起的疾病又称为“蛋白质构象病”，请从蛋白质折叠的热力学角度解释它的致病机理.（1）蛋白质有无穷多构象，以横坐标表示其构象状态，纵坐标表示其自由能，则其稳定构象存在于全局最低点或局部极小点，一般认为天然功能蛋白的构象存在于最低点；（2）朊病毒类蛋白有功能的构象可能只在某局部极小点而不是全局最低点，而无功能的构象可能处于另一某局部极小点，两种构象间的能垒较小，无功能构象容易诱导有功能构象向无功能构象转变；（3）无功能构象蛋白易发生聚集沉淀，导致病变发生。
9.蛋白质变性：破坏弱相互作用第七章蛋白质功能①蛋白质在与其他分子的相互作用中发挥作用，这种相互作用有何特点：可逆；结构互补，特异性；结构动力②哪些因素可以导致Hemoglobin与O2的亲和力增加？氧分压升高；pH值升高；BPG浓度降低；③抗体的一般结构;“Y”字型，轻链（L）重链（H）;不变区（C）可变区（V）;二硫键位置和数量正确；④有那些氨基酸残基在蛋白质功能中发挥重要作用？Ser，Thr，Tyr，His，Lys，Arg，Glu，Asp，Gln，Asn，Cys. 寡（多）糖与蛋白的O连接和N连接；作为酶酸碱催化中的质子供体或受体；蛋白质磷酸化等⑤构成肌肉粗丝和细丝的蛋白分子有哪些，各有什么功能？Myosinmolecule（肌球蛋白分子），构成粗肌丝，分子头部有A TP结合位点和肌动蛋白结合位点；Actin molecule（肌动蛋白分子），构成细肌丝主体；Tropomyosin molecule（原肌球蛋白分子），覆盖或暴露细肌丝上肌球蛋白分子的结合位点；Troponin molecule（肌钙蛋白分子），与原肌球蛋白分子相连，通过与钙离子结合调控粗丝和细丝的结合与解离。
⑥根据肌肉收缩的分子机制，解释“尸僵”现象（1）粗肌丝由肌球蛋白分子构成，分子头部有ATP结合位点和肌动蛋白结合位点，细肌丝主体由肌动蛋白分子构成；（2）肌球蛋白分子没有与ATP结合时，其肌动蛋白结合位点与肌动蛋白结合，当肌球蛋白结合ATP时，其与肌动蛋白解离；（3）人死若干小时后，体内的代谢停止不再产生ATP，遗留的A TP也被耗尽，导致粗丝和细丝结合不再解离---尸僵出现。
第八章酶1.酶的组成：全酶：脱辅基酶+辅基（辅因子：辅酶，无机因子，有机分子）2.酶的作用机制①酶可以降低反应的活化能，使反应速度加快，降低活化能的因素有：（1）酶与底物的相互诱导结合产生结合能，包括反应物的商减少效应、脱溶剂效应、电子云的定向重排效应、酶对过渡态的稳定效应；（2）活性中心特殊基团的催化作用，包括酸碱催化、共键催化、金属离子催化等。
②对于人工酶（如环糊精）、核酶（RNA）、抗体酶、同工酶、以及具有催化功能的脂类分子集合体等具有明显区别的概念或对象，你能用什么基本原理将他们统一在“催化”的旗帜下？给出理由（4分）答：用酶的催化机理来统一。
理由：这些对象虽然属于不同物质类别或分子整体结构大不相同，但他们一定有能与他们各自的底物相结合的活性中心，通过各种效应（参见答1）来完成催化功能，因此，酶不一定是蛋白质，只要是能提供执行催化机理的有序基团集合（即活性中心）的物质（分子）结构，就具有酶的功能。
③什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？酶与反应过度态结构的契合程度高于酶与底物的契合程度；证据：对底物结构的修饰对Km改变较小而Kcat改变较大；过度态类似物与酶的亲和力显著高于底物与酶的亲和力；抗体酶的成功.④为什么糜蛋白酶（Chymotrypsin）属于丝氨酸蛋白水解酶家族？你还知道那些丝氨酸蛋白水解酶以及蛋白水解酶家族？答：糜蛋白酶活性中心的Ser残基在蛋白质水解反应中起重要的催化作用——酸碱催化和共价催化。
其它丝氨酸蛋白酶如：trypsin （胰蛋白酶），elastase （弹性蛋白酶），subtilisin （枯草杆菌蛋白酶，thrombin（凝血酶），plasmin（血纤维蛋白溶酶）等。
其它蛋白水解酶家族：天冬氨酸（Asp）蛋白水解酶家族，光氨酸（Cys）蛋白水解酶家族，金属蛋白水解酶家族等。
3.酶促热力学：4.最适PH和温度：最适温度：温度的升高可以使任何化学反应的速度加快；过高的温度会使酶的构象变化，使酶的催化能力降低，矛盾双方的调和使酶有一个最佳的催化温度。
最适pH值：酶的酸碱或共价催化需要催化基团处于质子化或脱质子化状态，对pH有依赖性；同时pH的变化对稳定酶构象的相互作用，特别是静电相互作用有较大影响。
上述因素的综合，会使酶有一个最佳的催化pH值。
5.酶的抑制剂①酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？Competitive inhibitor（竞争性抑制剂），抑制剂浓度增加测得的Km值增加，但Vmax不变；②Uncompetitive inhibitor（反竟争性抑制剂），抑制剂浓度增加，测得的Km值和Vmax都减小；③Mixed inhibitor（混合性抑制剂），抑制剂浓度增加，Km值增加但Vmax减小；④Noncompetitive inhibitor（非竞争性抑制剂），是混合性抑制剂的特殊类型，抑制剂浓度增加，Vmax减小但Km值不变。