第19章(血液的生物化学)

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重庆医科大学刘先俊《生物化学》第15章.血液的生物化学

重庆医科大学刘先俊《生物化学》第15章.血液的生物化学
4.在人体缺氧时有重要意义。
当人从海平面上到4500 米高原后两天内, 2,3 BPG的浓度有原来的5mM 增加到8mM,结果对组织 的供氧量又恢复到接近 正常水平(0.38)。
如果BPG仍维持5mM水 平,对组织的供氧量将 减少四分之一,为0.30。
本章总结 血浆蛋白的电泳分类;非蛋白氮的 概念及主要种类。
{ CO2的运输 (6%) 碳酸氢盐形式
{ 化合结合
(约2/3 )
(94%) 氨基甲酸血红蛋白
(约1/4 )
1. 碳酸氢盐形式的运输
2.氨基甲酸血红蛋白的形式运输
HbNH2+CO2
在组织中
(氨基甲酸血红蛋白)
HbNHCOOH

HbNHCOO- + H+
HbH+
+ HbO2
O2
Bohr效应的总结
CO2+H2O = H++HCO3-
结果使得细胞内的pH降低。低pH使Hb对氧的亲和 力降低。
波耳效应提高了氧转运系统的效率。在肺部,CO2 水平低,氧很容易被血红蛋白占有,同时释放出质子;
而在代谢的组织中,CO2水平相对来说比较高,pH较低,
O2容易从氧合血红蛋白中卸载。
(三)运输二氧化碳
Байду номын сангаас
物理溶解
运输O2、CO2、H+ (一)运输O2
与Hb结合占98.5% 氧的运输
物理溶解占1.5%
Hb与O2呈可逆结合
O2分压高(肺)
Hb+O2
HbO2
O2分压低(组织)
(还原、紫蓝色)
(氧化、红色)
Hb氧饱和曲线呈S型,两端斜率小,中间大; Mb氧饱和曲线呈双曲线型
生理意义:
(二)波尔效应(Bohr effect)

血液化学、肝生物化学

血液化学、肝生物化学

↗ O2
↘↗
↘↗
Hb ———→血红素 ——————→胆绿素 ————→胆红素
血红素加氧酶↘CO+Fe2+ 胆绿素还原酶
╰————— 线粒体————————╯ ╰———— 胞液 ———╯╯
2、胆红素在血液中的运输:
胆红素在血中以“胆红素-清蛋白”形式运输,因其 尚未经肝细胞转化结合,故称“未结合胆红素”;
胆固醇
结合胆汁酸 (合成0.4~0.6g/d 代谢池3~5g/d)
➢ 胆汁酸肠肝 循环的过程
➢ 胆汁酸肠肝循环的生理意义
将有限的胆汁酸反复利用以满足人 体对胆汁酸的生理需要。
39
(三)胆汁酸的功能 1.促进脂类的消化与吸收
立体构型——亲水与疏水两个侧面
2.抑制胆汁中胆固醇的析出
胆汁中胆汁酸、卵磷脂与胆固醇的正 常比值 10︰1
32
初级胆汁酸
OH
12
COOH
胆酸
3
7
HO
H
OH
OH
COOH
12
次级胆汁酸
3
7 脱氧胆酸
HO
H
初级胆汁酸
12
COOH
鹅脱氧胆酸
3
7
HO
H
OH
COOH
次级胆汁酸
12
3
7
HO
H
石胆酸
(二)胆汁酸的代谢 1. 初级胆汁酸的生成
﹡部位:肝细胞的胞液和微粒体中 ﹡原料:胆固醇
※胆固醇转化成胆汁酸是其在体内代谢的主要去路 限速酶:胆固醇7α-羟化酶
7
1、糖酵解和2,3-二磷酸甘油酸 --[2,3-B(D)PG]旁路
1)糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径。 2)糖酵解途径存在侧支循环

血液的生物化学

血液的生物化学

儿茶酚胺、组织胺… 激素:T3、T4、皮质醇、皮质酮、醛固酮、睾
酮、黄体酮、雌二醇…
神经递质:乙酰胆碱、GABA
维生素:Vit B 6
金属离子:Ca2+ Cu2+
Zn2+
Co2+
Hg2+
2+
Pb

药物:磺胺、抗菌素、水杨酸盐、洋地黄、阿的平… 血液的生物化学
特异性载体蛋白(球蛋白)
运皮质激素蛋白 甲状腺素结合球蛋白 运铁蛋白 脂蛋白
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血液的生物化学
急性炎症 组织损伤 慢性炎症 癌瘤……
[血浆蛋白] 50-100倍
C-反应蛋白(CRP ) α-1抗胰蛋白酶 触珠蛋白(结合珠蛋白) α-1酸性糖蛋白 纤维蛋白原(凝血因子Ⅰ)……
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血液的生物化学
二、血浆蛋白质的功能
(一)、维持血浆胶体渗透压---清蛋白
血液渗透压
5100mmHg 770Kpa
310 mosm/L
晶体渗透压
(4074.5mmHg)
主要:电解质 小部分:G、尿素等小分子化合物
胶体渗透压:血浆蛋白引起(A约占80%)
(25.5mmHg)
胶体渗透压功能:使组织间液回流入血管。
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血液的生物化学
人血浆清蛋白(albumin,Alb)
正常值:14.3-25mmol/L (20-40mg/100ml) 种类:尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨、胆红素等
其中尿素氮 BUN blood urea nitrgen 占1/2 意义:上述物质大多来自Pr和核酸的分解代谢终产物,
由血液运送至肾脏排泄。临床上,当肾功不全时,血 中NPN明显增高,可协助肾脏功能等疾病的诊断。

16 生物化学习题与解析 血液的生物化学

16 生物化学习题与解析  血液的生物化学

16 生物化学习题与解析血液的生物化学16生物化学习题与解析--血液的生物化学血液的生物化学一、选择题(一)a型题1.人体的血液总量占体重的a.5%b.8%c.55%d.60%e.77%2.血液的ph平均值为a.7.30b.7.40c.7.50d.7.60e.7.703.在ph8.6的缓冲液中,展开血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳,泳动最快的就是a.α1-球蛋白b.α2-球蛋白c.β-球蛋白d.γ-球蛋白e.清蛋白4.浆细胞合成的蛋白质是a.清蛋白b.纤维蛋白原c.纤维接合蛋白d.γ球蛋白e.凝血酶原5.血浆清蛋白的功能不包含a.营养作用b.缓冲作用c.运输作用d.免疫功能e.维持血浆胶体渗透压6.在血浆附带有的以下物质中,肝脏无法制备的就是a.清蛋白b.γ-球蛋白c.凝血酶原d.纤维接合蛋白e.纤维蛋白原7.绝大多数血浆蛋白质的制备场所就是a.肾脏b.骨髓c.肝脏d.肌肉e.脾脏8.唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是a.因子ⅲb.纤维蛋白原c.因子d.因子ⅷe.因子ⅳ9.水解凝血酶原分解成凝血酶的就是a.因子xab.ca2+-pl复合物c.因子vad.ca2+e.(xa-ca2+-va)pl10.不是糖蛋白的凝血因子是a.凝血因子ⅲ与ⅳb.凝血因子ⅱc.凝血因子ⅶd.凝血因子ⅸe.凝血因子ⅹ11.凝血因子ⅹⅲa的功能就是a.活化因子vb.催化因子iii释放c.催化纤维蛋白共价交联d.催化凝血酶原激活物的形成e.促进因子x的活化12.凝血因子ⅱ、vii、ix、x均由肝制备,制备过程中倚赖的维生素就是a.vitppb.vitb1c.vitb6d.vitb2e.vitk13.催化纤维蛋白原生成纤维蛋白的物质是a.凝血酶b.凝血因子iiic.ca2+d.凝血因子ve.凝血因子xa14.在体内,水解纤维蛋白的酶是a.蛋白激酶b.磷酸酶c.凝血酶d.纤溶酶e.尿激酶15.明朗红细胞的主要能量来源就是a.糖的有氧氧化b.糖酵解c.磷酸戊糖途径d.2,3-bpg支路e.脂肪酸β氧化16.红细胞中糖酵解中间产物浓度最高的是a.2-磷酸甘油酸b.3-磷酸甘油酸c.2,3-二磷酸甘油酸d.1,3-二磷酸甘油酸e.丙酮酸17.红细胞内2,3-二磷酸甘油酸的主要功能就是a.氧化供能b.调节血红蛋白的运氧功能c.产生nadphd.维持红细胞膜上离子泵的运转e.以上都不对18.成熟红细胞的特点是a.具备对立细胞分裂的能力b.存有rna和核糖体c.能够制备蛋白质及核酸d.能够展开有氧水解e.具备催化剂磷酸戊糖途径的全部酶系则19.成熟红细胞内磷酸戊糖途径所生成的nadph的主要功能是a.合成膜上胆固醇b.促进脂肪合成c.提供能量d.保持还原性谷胱甘肽的正常水平e.保持白细胞膜上脂质的更新20.红细胞内的抗氧化物主要就是a.nadhb.coqh2c.gshd.fadh2e.fmnh221.合成血红素的基本原料是a.乙酰coa、fe2+b.珠蛋白、fe2+c.琥珀酰coa、fe2+d.乙酰coa、甘氨酸、fe2+e.琥珀酰coa、甘氨酸、fe2+22.血红素的制备部位就是在骨髓的幼红细胞和网织红细胞的a.线粒体与微粒体b.胞液与内质网c.微粒体与核糖体d.线粒体与胞液e.内质网与线粒体23.合成血红素时,在胞液中进行的反应是a.ala的分解成b.尿卟啉原iii的分解成c.原卟啉原ⅸ的分解成d.原卟啉ix的分解成e.血红素的分解成24.血红素制备的速度限制酶就是a.ala合酶b.ala脱水酶c.尿卟啉原i同合酶d.血红素合成酶e.尿卟啉原iii 同合酶25.ala合酶的辅酶是a.nad+b.fadc.fmnd.tppe.磷酸吡哆醛26.遏制血红素制备的物质就是a.维生素cb.铅c.氨基酸d.fe2+e.葡萄糖27.在生理条件下,合成血红素的限速步骤是合成a.胆色素原b.线状四吡咯c.尿卟啉原iiid.原卟啉ixe.δ-氨基-γ-酮戊酸28.不参与血红素合成代谢调节的因素是a.epob.原卟啉原ⅸ氧化酶c.ala合酶d.亚铁鳌再分酶e.ala脱水酶29.粒细胞主要的糖代谢途径就是a.有氧氧化b.磷酸戊糖途径c.糖酵解d.糖异生e.2,3-二磷酸甘油酸旁路30.在白细胞的吞噬功能中起重要作用的酶是a.nadph氧化酶b.nadh氧化酶c.gsh还原酶d.gsh过氧化物酶e.细胞色素氧化酶(二)b型题a.催化因子ⅹ生成因子ⅹab.催化因子ⅱ生成因子ⅱac.催化因子生成因子ad.属组织因子e.催化剂纤维蛋白原转变成纤维蛋白1.因子ⅲ2.因子ⅹa3.因子ⅱaa.ala合酶b.ala脱水酶c.磷酸吡哆醛d.亚铁螯合酶e.促红细胞生成素4.ala 合酶的辅基是5.红细胞分解成的主要调节剂就是6.需还原剂维持其调节血红素合成功能的是a.须要维生素cb.须要维生素dc.须要维生素ad.须要磷酸吡哆醛e.不须要维生素c及磷酸吡哆醛7.高铁血红蛋白还原成8.血液凝固9.血红素制备a.钙离子b.因子ⅶc.因子ⅶ和钙离子d.纤溶酶原e.组织因子途径抑制物(tfpi)10.参与外源性凝血系统的因子是11.参予内源性及外源性心肌反应的就是12.与纤维蛋白熔化存有密切关系的就是a.清蛋白b.免疫球蛋白c.促红细胞生成素d.葡萄糖e.2,3-bpg13.主要在肝中合成的是14.主要在肾脏合成的是15.主要在明朗红细胞制备的就是(三)x型题1.在肝中合成的血浆蛋白质是a.清蛋白b.纤维蛋白原c.纤接合蛋白d.γ球蛋白e.凝血酶原2.血浆蛋白质的性质包含a.绝大多数在肝合成b.合成场所是膜结合的多核蛋白体c.除清蛋白外,化学本质均为糖蛋白d.大多数呈多态性e.某些是急性时相蛋白3.属糖蛋白的血浆蛋白就是a.清蛋白b.α1-球蛋白c.运铁蛋白d.结合珠蛋白e.铜蓝蛋白4.急性时相蛋白包括a.c-反应蛋白b.α1抗胰蛋白酶c.α1酸性蛋白d.融合珠蛋白e.纤维蛋白原5.血浆中的抗体就是a.igab.igdc.iged.igge.igm6.血浆清蛋白的功能有a.保持胶体渗透压b.保持血浆的正常ph值c.营养促进作用d.运输某些物质,尤其就是脂溶性物质e.抵抗外来侵略7.蛋白c系统包含a.清蛋白b.蛋白sc.蛋白cd.球蛋白e.蛋白c抑制物8.依赖于维生素k的凝血因子是a.因子b.因子ⅶc.因子ⅱd.因子ⅸe.因子ⅹ9.血管内血液维持流动是因为a.有组织因子途径抑制物b.凝血因子处于非活化状态c.有抗凝血酶iiid.有活化因子xe.有蛋白c系统10.不是糖蛋白的凝血因子有a.凝血因子ⅰb.凝血因子ⅱc.凝血因子ⅲd.凝血因子ⅳe.凝血因子ⅴ11.红细胞内糖酵解产生的atp的功能有a.保持白细胞膜上钠泵的运转b.保持白细胞膜上钙泵的运转c.保持白细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中脂质的互换d.提供谷胱甘肽、nad+的生物合成所需的能量e.启动糖酵解12.成熟红细胞的代谢途径有a.糖酵解b.水解磷酸化c.2,3-bpg支路d.三羧酸循环e.磷酸戊糖途径13.关于2,3-bpg叙述正确的是a.在红细胞中含量比其它细胞多b.可以调节血红蛋白的携氧功能c.可稳定血红蛋白分子的t型构象d.分子中含有一个高能磷酸键e.主要功能不是供能14.血红素合成的特点是a.制备的主要部位就是骨髓和肝脏b.制备原料就是甘氨酸、琥珀酰coa及fe2+c.制备的初始和最终过程均在线粒体中d.ala脱水酶就是血红素制备的速度限制酶e.制备中间步骤在胞液中15.诱导ala合酶合成的物质有a.铅b.促发展红细胞生成素c.在肝展开生物转化的物质d.睾酮e.血红素16.抑制ala合酶合成的物质有a.铅b.维生素b6c.高铁血红素d.睾酮e.血红素17.明朗红细胞内磷酸戊糖途径所分解成的nadph的功能就是a.对抗氧化剂b.保护膜蛋白的巯基c.维持还原性谷胱甘肽的含量d.使mhb(fe3+)还原成hbe.维持红细胞膜上脂质的更新二、是非题1.血清与血浆的区别是血清内并无纤维蛋白原。

血液生化

血液生化

急性时相反应
三、几种血浆蛋白质
(一)前清蛋白 (二)清蛋白 (三)运铁蛋白(prealbumin,PA)
1、基本参数:分子量约54KD;肝细胞合成; 醋酸纤维素薄膜电泳位于清蛋白前;半衰 期很短,约12h;分子上有2个结合位点。 2、功能:1)营养:可作为组织修补的材料 2)运输载体:甲状腺激素;视黄 醇结合蛋白。
1、血红蛋白(Hb)特点 2、血红素的合成及调节 3、珠蛋白的合成 4、Hb的合成
1、Hb的特点 ① 一个Hb分子由4个珠蛋白亚基组成,每个 珠蛋白亚基含有一个血红素辅基。 ② 合成在红细胞成熟前完成
2、血红素的合成
① 部位:骨髓有核红细胞及网织红细胞;线
粒体、胞浆中合成。
② 原料:琥珀酰辅酶A,甘氨酸,Fe2+
3、血浆(plasma)、血清(serum):血清中 不含有纤维蛋白原 血浆=血清+纤维蛋白原
二、血液的基本成分
液体成分——水 固体成分 无机物:电解质 蛋白质
有机物: 含氮化合物
糖类
脂类
医学全在线
非蛋白类含 氮化合物
此外,还有一些微量物质如酶、激素、维生素等。
非蛋白氮(non-protein nitrogen,NPN)
三、血液的基本功能
(一)运输: O2、CO2、营养物质、代谢产物及 调节物 (二)维持内环境稳定:维持酸碱平衡;维持血 浆渗透压;参与体温调节 (三)免疫:白细胞、补体系统及免疫球蛋白等; 机体免疫系统的重要组成部分 (四)凝血、抗凝血
第二节 血浆蛋白质
一、血浆蛋白质的分类 二、血浆蛋白质的性质 三、几种血浆蛋白质 四、血浆蛋白质的功能
葡萄糖
DPG变位酶
1, 3-DPG
3-磷酸甘 油酸激酶

《生物化学与分子生物学》教学大纲全文

《生物化学与分子生物学》教学大纲全文

可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲《生物化学与分子生物学》I 前言生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。

由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言,当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。

生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识,以及某些与医学相关的生物化学进展,包括生物大分子的结构与功能(蛋白质、核酸、酶),物质代谢及其调节(糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节);基因信息的传递(DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程);相关的专题知识(细胞信息转导,血液的生物化学,肝的生物化学,维生素与微量元素,常用分子生物学技术的原理及其应用,基因组学与医学)。

本大纲适合于五年制临床医学、口腔、医学检验、影像、麻醉等专业使用,现将大纲使用中有关问题说明如下:一本大纲配套使用的教材为全国高等医学院校规划教材《生物化学》(案例版)第1版(刘新光主编)。

二本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。

其中,考试内容中“掌握”占70%左右;“熟悉、了解”的内容占30%左右。

“掌握”部分要求理解透彻,包括有关概念及其研究进展等内容细节,并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作;“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论,并能适当应用;“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识,对相关内容有所了解。

三总教学参考学时为125学时,理论与实验比值约为2:1,即讲授理论学时为85学时(第一部分为生物化学部分,48学时;第二部分为分子生物学部分,37学时),实验学时为40学时。

II 正文第一部分生物化学第1章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。

了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。

血液的生物化学4h

血液的生物化学4h

止血与凝血
血小板能够快速到达受损部位并 发挥作用,促进血液从液态转变 为凝固态,止血和修复损伤。
调节体温
血液中的白细胞和激素等物质 能够调节体温,维持人体正常
温度范围。
02
血红蛋白与氧气运输
血红蛋白的结构
由四条肽链组成,呈 环形结构,每个肽链 都结合一个血红素辅 基。
血红蛋白的不同变体 (如珠蛋白和肌红蛋 白)在结构上略有差 异。
血红素辅基包含铁原 子,是血红蛋白运输 氧的关键部分。
血红蛋白与氧的结合
血红蛋白与氧结合的过程是可 逆的,受氧气分压的影响。
当血液流经肺部时,血红蛋白 与氧结合,形成氧合血红蛋白, 将氧气从肺部运输到身体其他 部位。
血红蛋白与氧的亲和力受pH值 和2,3-二磷酸甘油酸的影响。
血红蛋白与二氧化碳的结合
呼吸调节主要通过调节二氧化碳的排出量来维持酸碱平衡,当体内酸性 物质增多时,呼吸加深加快,排出更多的二氧化碳,降低血液中的酸度。
肾脏调节主要通过调节尿液的酸碱度和排泄量来维持酸碱平衡,当体内 酸性物质增多时,肾脏会加强碳酸氢盐的排泄,同时减少酸性物质的排 泄,反之亦然。
05
血液中的其他重要物质
血脂
血液的生物化学4h
目录
• 血液的组成和功能 • 血红蛋白与氧气运输 • 血糖的代谢与调节 • 酸碱平衡与血液缓冲系统 • 血液中的其他重要物质
01
血液的组成和功能
血液的组成
血细胞
包括红细胞、白细胞和血小板, 分别具有不同的形态和功能。
白细胞
主要负责免疫功能,包括吞噬 细菌、病毒和其他外来物质。
维生素
维生素是维持人体正常生理功能所 必需的微量营养素,参与多种生化 反应和代谢过程。

生物化学基础第13章-血液的生物化学

生物化学基础第13章-血液的生物化学

血液化学成分与临床
人体在生理状态下血液化学成分含量相对恒定, 仅在一定范围波动。
如正常血NPN含量为 14.28~24.99 mmol/L, 其中血尿素氮(blood urea nitrogen,BUN)约占 NPN的1/2。
分析血液的化学成分,可以了解体内物质代谢 状况,有助于诊断和治疗疾病。
➢ 催化作用 许多具有催化作用的酶是血浆蛋 白。这些酶分为:血浆功能酶(凝血酶、纤溶 酶)、外分泌酶(AMS)与细胞酶(LDH、 ALT)。
➢ 营养作用 血浆蛋白在体内分解产生氨基酸, 参与氨基酸代谢池,用于组织蛋白合成,修复 损伤的组织,也可氧化分解供能,或转变为其 他含氮物质。
第二节 红细胞的代谢
➢ 在 组 织 , 红 细 胞 内 的 2 , 3-BPG 显 著 增 加 HbO2释放O2供组织需要。
➢ 缺O2时,红细胞内产生的2,3-BPG增加,有 利于释放更多的O2供组织需要。由平原登高 山、或贫血、肺气肿等,红细胞内2,3-BPG 增加,有利于组织获得较多的O2。
二、二氧化碳的运输
血液运输CO2的形式: (1)物理溶解
➢线粒体内δ-氨基-γ-酮戊酸(δ-aminolevulinic acid, ALA) 合酶(ALA synthase)催化琥珀酰CoA与甘 氨酸缩合生成ALA。 ➢ALA合酶的辅酶为磷酸吡哆醛。维生素B6缺乏 时,血红素合成发生障碍,造成维生素B6反应性 贫血。
琥珀酰CoA
甘氨酸
ALA由线粒体转运到胞液。 ALA脱水酶催化 两分子ALA缩合成胆色素原(PBG)。
PBG
在尿卟啉原Ⅰ同合酶(UPGⅠcoynthase) 及UPGⅢ同合酶协同作用下,4分子PBG脱 氨缩合生成尿卟啉原Ⅲ。
尿卟啉原Ⅲ

血液生化

血液生化

2. 2,3- BPG 旁路
(红细胞内浓度高)
(活性较低)
3. 磷酸戊糖途径
G-6-P NADPH
5-磷酸木酮糖
* 红细胞糖代谢的生理意义
1 产生ATP提供能量供给下列活动:
a) 维持红细胞膜上钠泵(Na+-K+-ATPase)的正常运转。 b) 维持红细胞膜上钙泵(Ca+-ATPase)的正常运转。 c) 维持红细胞膜上脂质与血浆中脂蛋白中的脂质进行
球蛋白(G)浓度:15~30 g/L A/G比值:1.5~2.5 ( 肝功能检测指标,异常时发生倒 置)
2. 血浆蛋白的合成场所一般位于膜结合的多核蛋白上。
( 粗面内质网 高尔基复合体
质膜 )
3. 除清蛋白外,几乎所有血浆蛋白均为糖蛋白。
4. 许多血浆蛋白呈现多态性。 如免疫球蛋白可变区的多态性
5. 每种血浆蛋白均有自己特异的半衰期。 (不断被更新)
交换。
d) 少量ATP用于谷胱甘肽和NAD+的合成。 e) ATP用于葡萄糖活化,启动糖酵解。
(2) 2,3- BPG 旁路
(红细胞内浓度高)
(活性较低)
2,3-BPG的含量 2,3-BPG对氧合曲线的影响
(2) 2,3- BPG的功能
结合部位
结合方式
2,3- BPG的功能:稳定血红蛋白的T构象, 降低血红蛋白与氧的亲和力,增加氧在组织 中的释放,调节组织供氧。
非蛋白质类含氮化合物(non-protein nitrogen, NPN):尿素、尿酸、肌酸酐等 , 其中的氮统称为非蛋白氮。
尿素氮(blood urea nitrogen, BUN)约占NPN1/2, 为 肾功能检测指标)
主要内容

(完整word版)生物化学部分总结

(完整word版)生物化学部分总结

第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。

2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。

3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。

满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。

4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。

GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。

5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。

FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。

6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。

在水解时释放出大量的自由能。

第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。

苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。

但酪氨酸的代谢仍然正常。

通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。

第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。

1.磷酸肌酸。

2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。

当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。

还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。

3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。

血液生化(ppt文档)

血液生化(ppt文档)
44.7nmol/L), 静脉血pH值比动脉血稍低; 血浆渗透压在37℃时相当于7.6个大气压,即
7.7×105Pa,或约300mOsm/L。
目录
第一节 血液的化学成分
目录
一、水和电解质
目录
正常人
血浆含水量约93%-95%; 红细胞含水量65%-68%; 全细胞含水量81%-86%。 血液含水量是维持体液平衡的重要因素 血液含水量在一定范围内的变动,反映了人体进水
目录
一、血红素的合成
血红蛋白的组成 珠蛋白,血红素(heme)
血红蛋白的合成 * 血红素的合成 * 珠蛋白的合成 * 血红蛋白的合成
目录
(一)血红素的化学
血红素为含铁卟啉 化合物, 而卟啉 可视为四吡咯化合物 -卟吩 的衍生物
目录
目录
目录
(二)
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⑴ 合成过程
① -氨基--酮戊酸(- aminolevulinic acid ,ALA)
目录
A
B
清蛋白 1 2

清蛋白 1 2

血清蛋白电泳图谱
目录
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3. 依据生理功能分类
目录
血浆蛋白的性质
1. 绝大多数血浆蛋白在肝合成。
2. 血浆蛋白的合成场所一般位于膜结合的多核蛋白 体上。
3. 除清蛋白外,几乎所有的血浆蛋白均为糖蛋白。
4. 许多血浆蛋白呈现多态性(polymorphism)。
血浆在沟通内外环境、维持内环境的相对稳定(如pH、 渗透压、各种化学成份的浓度等)、物质的运输(营养 物、代谢调节物、代谢中间物、代谢末产物等)、异物 的防御(免疫)以及出血的防止(血液凝固)等方面都 起着重要作用。
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“生物化学与分子生物学” 课程思政案例的整合与教学实施

“生物化学与分子生物学” 课程思政案例的整合与教学实施

“生物化学与分子生物学” 课程思政案例的整合与教学实施作者:吴明彩吕俊叶彩宏来源:《黑龙江教育·理论与实践》2022年第03期摘要:为完成高等教育课程育人根本目标,重塑医学生的价值观、职业观,教师挖掘“生物化学与分子生物学”课程中蕴含的思政资源,整合思政案例,使专业知识与思政元素有机融合,培养学生对专业的认知、认同和自豪感,提升学生的思想道德素养和综合素质。

关键词:“生物化学与分子生物学”;思政案例;整合;教学改革中图分类号:G641 文献标识码:A 文章编号:1002-4107(2022)03-0037-032016年12月,习近平总书记在全国高校思想政治工作会议上关于努力培养德智体美全面发展的社会主义事业建设者和接班人的讲话引起热烈反响,同时提出各类课程与思想政治理论课同向同行的要求[1]。

医学是富有人文关怀的学科,医患良好沟通对医疗效果起积极作用。

对医学生加强思想政治教育引领,有利于陶冶医学生的精神世界,丰富其内在情感,对培养未来受社会尊敬信赖的医疗卫生工作者意义重大[2]。

一、“生物化学与分子生物学”课程思政的必要性“生物化学与分子生物学”是一门重要的医学基础课程。

皖南医学院临床医学、全科医学、药学、药物制剂、制药工程、中药学、法医学、口腔医学、预防医学、麻醉学、食品卫生与营养学等本科专业学生均需学习该课程,每年参与课程学习的学生约达2000人。

课程开设时间为第二学期或第三学期,这时学生度过了入学彷徨期,完成了思想政治理论课的学习,处于重塑世界观、人生观、价值观、职业观的重要阶段,正是实施课程思政的最佳时机[3-4]。

因此,教师挖掘“生物化学与分子生物学”课程中蕴含的思政资源,整合思政案例,使思政元素与“生物化学与分子生物学”中的知识有机融合,提升学生的思想道德素养和综合素质。

二、“生物化学与分子生物学”课程思政案例的整合(一)生物大分子结构与功能篇章的相关思政案例在《绪论》章节中,介绍生物化学与分子生物学的发展简史时,引入古代的酿酒术、松花蛋的制作工艺、传统中医中药文化、青蒿素抗疟疾研究等辉煌成就,向学生传递我国劳动人民及科学家坚持不懈、刻苦钻研的精神。

生物化学及分子生物学(人卫第九版)-18血液的生物化学

生物化学及分子生物学(人卫第九版)-18血液的生物化学
与膜受体结合,加速有核红细胞的成熟以及血红素和的合成促使
原始红细胞的繁殖和分化。
第三节
(Metabolism of Blood Cells)
血细胞物质代谢
第三节 血细胞物质代谢
一、红细胞的代谢
红细胞是血液中最主要的细胞,它是在骨髓中由造血干
细胞定向分化而成的红系细胞。 在成熟过程中,红细胞发生一系列形态和代谢的改变。
2C+cAMP-2R + ATP ADP eIF-2激酶— P (有活性) + eIF-2— P ATP ADP (无活性)
eIF-2 (有活性)
第三节 血细胞物质代谢
二、白细胞的代谢
粒细胞 淋巴细胞 单核吞噬细胞
代谢与功能密切相关
第三节 血细胞物质代谢
(一)糖酵解是白细胞主要的获能途径
第二节
(Biosynthesis of Heme)
血红素的合成
第二节 血红素的合成
一、血红素的合成过程
合成的组织和亚细胞定位: 参与血红蛋白组成的血红素主要在骨髓的幼 红细胞和网织红细胞中合成。 合成原料: 甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+
第二节 血红素的合成
(一)δ -氨基-γ -酮戊酸(ALA)的合成
原卟啉原Ⅸ
原卟啉原Ⅸ 氧化酶 亚铁螯合酶 原卟啉Ⅸ
血红素
反应部位:线粒体
第二节 血红素的合成
第二节 血红素的合成
血红素合成的特点:
① 合成的主要部位是骨髓和肝脏,但成熟红细胞不能合成; ② 合成的原料简单:琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+等小分子物质; ③ 合成过程的起始与最终过程在线粒体,中间过程在胞液。
GSSG
2H2O
第三节 血细胞物质代谢

生物化学(查锡良,人卫七版)

生物化学(查锡良,人卫七版)

生物化学(查锡良,人卫七版)绪论 (2)第一章蛋白质的结构与功能 (3)第二章核酸的结构与功能 (5)第三章酶 (7)第四章糖代谢 (9)第五章脂类代谢 (12)第六章生物氧化 (16)第七章氨基酸代谢 (18)第八章核苷酸代谢 (21)第九章物质代谢的联系与调节 (22)第十章DNA的生物合成 (24)第十一章RNA的生物合成 (26)第十二章蛋白质的生物合成 (28)第十三章基因表达调控 (31)第十四章基因重组与基因工程 (34)第十五章细胞信号转导 (36)第十六章血液的生物化学 (39)第十七章肝的生物化学 (42)第十八章维生素与无机物 (43)第十九章糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质 (45)第二十章癌基因、抑癌基因与生长因子 (46)第二十一章常用分子生物学技术的原理及应用 (48)绪论第一节生物化学发展简史一、叙述生物化学阶段二、动态生物化学阶段三、分子生物学时期1.DNA双螺旋结构被发现2.DNA克隆使基因操作无所不能3.基因组学及其他组学的研究四、我国科学家对生物化学发展的贡献1.协和-吴宪-血液化学分析-血滤液的制备、血糖测定法、蛋白质变性学说2.刘思职-免疫化学-定量分析法研究抗原抗体反应机制3.1965年-人工合成-牛胰岛素-解出三方二锌猪胰岛素的晶体结构4.有机合成+酶促→酵母丙氨酰tRNA第二节当代生物化学研究的主要内容1.生物分子的结构与功能2.物质代谢及调节3.基因信息传递及其调控第三节生物化学与医学一、生物化学已成为生物学各学科之间、医学各学科之间相互联系的共同语言二、生物化学为推动医学各学科发展做出了重要的贡献第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成人体蛋白质的20种氨基酸属于L-α-氨基酸二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类三、20种氨基酸具有相同或特异的理化性质(一)氨基酸具有两性解离的性质(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质(三)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链(一)氨基酸通过肽键连接而形成肽(二)体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构(一)参与肽键形成的6个原子在同一平面上(二)α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构(三)β-折叠使多肽链形成片层结构(四)β-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在(五)模体是具有特殊功能的超二级结构(六)氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响三、在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构(一)三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置(二)结构域是三级结构层次上的局部折叠区(三)分子伴侣参与蛋白质折叠分子伴侣可分为3类:①热休克蛋白70(Hsp70)②伴侣蛋白③核质蛋白四、含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构五、蛋白质的分类六、蛋白质组学(一)蛋白质组学基本概念(二)蛋白质组学研究技术平台1.双向电泳分离样品蛋白质2.蛋白质点的定位、切取3.蛋白质点得质谱分析(三)蛋白质组学研究的科学意义第三节蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础(一)一级结构是空间构象的基础(二)一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能(三)氨基酸序列提供重要的生物进化信息(四)重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病二、蛋白质的功能依赖特定空间结构(一)血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似(二)血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合(三)蛋白质构象改变可引起疾病第四节蛋白质的理化性质一、蛋白质具有两性电离性质二、蛋白质具有胶体性质三、蛋白质空间结构破坏而引起变性四、蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰五、应用蛋白质呈色反应可测定蛋白质溶液含量1.茚三酮反应2.双缩脲反应第五节蛋白质的分离、纯化与结构分析一、透析及超滤法可去除蛋白质溶液中的小分子化合物二、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀是常用的蛋白质沉淀方法三、利用荷电性质可用电泳法将蛋白质分离四、应用相分配或亲和原理可将蛋白质进行层析分离五、利用蛋白质颗粒沉降行为不同可进行超速离心分离六、应用化学或反向遗传学方法可分析多肽链的氨基酸序列七、应用物理学、生物信息学原理可进行蛋白质空间结构测定1.同源模建2.折叠识别3.从无到有表格&示意图1.表格-氨基酸分类(结构式、英文名、三字符、一字符)2.芳香族氨基酸的紫外吸收3.GSH与GSSH之间的转换4.超二级结构与蛋白质模体(αα、βαβ、ββ、锌指结构、钙结合蛋白之螺旋-转角-螺旋)5.β-巯基乙醇及尿素对核糖核酸酶的作用6.肌红蛋白与血红蛋白的氧解离曲线7.PrP c转变为PrP sc的过程8.离子交换层析分离蛋白质9.凝胶过滤分离蛋白质肽的氨基酸末端测定法第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成及一级结构一、核苷酸是构成核酸的基本组成单位二、DNA是脱氧核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接形成的大分子三、RNA也是具有3’,5’-磷酸二酯键的线性大分子四、核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序第二节DNA的空间结构与功能一、DNA的二级结构是双螺旋结构(一)DNA双螺旋结构的研究背景(二)DNA双螺旋结构模型要点1.DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构2.DNA双链之间形成了互补碱基对3.疏水作用力和氢键共同维持着DNA双螺旋结构(三)DNA双螺旋结构的多样性(四)DNA的多链螺旋结构二、DNA高级结构是超螺旋结构(一)原核生物DNA的环状超螺旋结构(二)真核生物DNA高度有序和高度致密的结构三、DNA是遗传信息的物质基础第三节RNA的结构与功能一、mRNA 是蛋白质合成的模板1.大部分真核细胞mRNA的5’-末端都以7-甲基鸟嘌呤-三磷酸核苷(m7GpppN)为起始结构2.在真核生物mRNA的3’-末端,有一段由80~250个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构,称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾3.mRNA依照自身的碱基顺序指导蛋白质氨基酸顺序的合成,也就是为氨基酸的生物合成提供模板4.mRNA的成熟过程是hnRNA 的剪接过程二、t RNA是蛋白合成的氨基酸载体1.t RNA含有多种稀有碱基2.t RNA具有茎环结构3.t RNA的3’-末端连有氨基酸4.t RNA的反密码子能够识别mRNA的密码子三、以rRNA为组分的核糖体是蛋白质合成的场所四、snmRNA参与了基因表达的调控五、核酸在真核细胞和原核细胞中表现了不同的时空特异性第四节核酸的理化性质一、核酸分子具有强烈的紫外吸收二、DNA变性是双链解离为单链的过程三、变性的核酸可以复性或形成杂交双链第五节核酸酶结构&流程图1.构成核苷酸的嘌呤和嘧啶的化学结构式2.构成核苷酸的核糖和脱氧核糖的化学结构式3.核苷和脱氧核苷的化学结构式4.核苷酸的化学结构(包括3’,5’-cAMP)5.多聚腺苷酸的化学结构式6.DNA双螺旋结构示意图(数据)7.封闭的环状DNA分子(形成超螺旋)8.真核生物DNA形成核小体的示意图9.双链DNA经历折叠、盘绕形成高度有序和高度致密染色体的示意图10.表格-真核细胞内主要RNA的种类和功能(5+3)11.成熟的真核mRNA的结构示意图12.mRNA的甲基化位点(2点)13.真核生物mRNA的帽结构及加帽过程14.真核生物mRNA多聚A尾结构的形成过程15.鸡卵清蛋白mRNA的成熟过程16.t RNA分子中含有的稀有碱基17.t RNA的二级结构和三级结构18.t RNA的反密码子与m RNA的密码子相互识别示意图19.表格-核糖体的组成(原核、真核)20.由核糖体、mRNA和t RNA形成的复合体21.真核细胞和原核细胞基因表达的时空特异性22.DNA在解链过程中表现出得增色效应23.DNA解链温度曲线24.核酸分子复性和杂交的示意图第三章酶第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成中常含有辅助因子二、酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶第二节酶的工作原理一、酶反应特点(一)酶反应具有极高的效率(二)酶促反应具有高度的特异性1.绝对特异性2.相对特异性3.有些酶具有立体异构特异性(三)酶促反应具有可调节性二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率(一)酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能(二)酶和底物的结合有利于底物形成过渡态1.诱导契合作用使酶与底物密切结合2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心3.表面效应使底物分子去溶剂化(三)酶的催化机制呈多元催化1.酸碱催化作用:酶是两性电离的蛋白质,活性中心可为质子供体,或质子受体,参与质子转移2.共价催化作用:酶的催化基团通过形成瞬间共价键而将底物激活3.亲核催化作用:中心基团属于亲核基团,可提供电子给带正电荷的过渡态中的中间物,加速产物生成第三节酶促反应动力学一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线(一)米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性(二)Km与Vm是最有意义的酶促反应动力学参数1.Km值=酶促反应速率为最大速率一半时的底物浓度2.Km值愈小,酶对底物的亲和力愈大3.Km值是酶特性常数之一,只于酶的结构、底物和反应环境(T Ph 离子强度等)有关,与酶的浓度无关4.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速率,与酶的浓度呈正比(三)Km值和Vmax值可以通过作图法求取二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系三、温度对反应速率的影响具有双重性四、P H通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率(一)不可逆性抑制剂主要与酶共价结合(二)可逆性抑制剂与酶和(或)酶-底物复合物非共价结合1.竞争性抑制作用的抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心2.非竞争性抑制作用的抑制剂不改变酶对底物的亲和力3.反竞争性抑制作用的抑制剂仅与酶-底物复合物结合六、激活剂可加快酶促反应速率第四节酶的调节一、调节酶实现对酶促反应速率的快调节(一)变构酶通过变构调节酶的活性(二)酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶共价结合与分离实现的(三)酶原的激活使无活性的酶原转变成有催化活性的酶二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节(一)酶蛋白合成可被诱导或阻遏(二)酶的降解与一般蛋白质降解途径相同第五节酶的分类与命名一、酶可根据其催化的反应类型予以分类:1.氧化还原酶类2.转移酶类3.水解酶类4.裂解酶类(裂合酶类,synthase):合酶属此类5.异构酶类6.合成酶类(连接酶酶,ligases)二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称第六节酶与医学的关系一、酶和疾病密切相关(一)酶的质、量与活性的异常均可引起某些疾病(二)酶的测定有助于对许多疾病的诊断1.酶活性测定和酶活性单位是定量酶的基础2.血清酶对某些疾病的诊断具有更重要的价值(三)酶和某些疾病的治疗关系密切二、酶在医学上的应用领域广泛(一)酶作为试剂用于临床检验和科学研究1.酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法2.酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法3.工具酶广泛地应用于分子克隆领域(二)酶的分子工程是方兴未艾的酶工程学1.固定化酶是固相酶2.抗体酶是具有酶活性的抗体结构&流程示意图1.表格-某些辅酶(辅基)在催化中的作用2.表格-几种蛋白激酶的共有序列3.底物浓度对酶促反应速率的影响4.对氨基苯甲酸-磺胺类药物5.表格-各种可逆性抑制作用的比较第四章糖代谢第一节概述一、糖的主要生理功能是氧化供能二、糖的消化吸收主要是在小肠进行三、糖代谢的概况第二节糖的无氧代谢一、糖无氧氧化反应过程分为糖酵解途径和乳酸生成两个阶段(一)葡萄糖经糖酵解途径分解为两分子丙酮酸1.葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2.6-磷酸葡萄糖变为6-磷酸果糖3.6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖4.磷酸己糖裂解为2分子磷酸丙糖5.磷酸二羟丙酮转变为3-磷酸甘油醛6.3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸7.1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8.3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9.2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸10.磷酸烯醇式丙酮酸将高能磷酸基转移给ADP形成ATP和丙酮酸(二)丙酮酸被还原为乳酸二、糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节(一)6-磷酸果糖激酶-1对调节糖酵解途径的流量最重要(二)丙酮酸激酶是糖酵解的第二个重要调节点(三)己糖激酶受到反馈调节三、糖酵解的主要生理意义是机体缺氧的情况下快速功能第三节糖的有氧氧化一、糖有氧氧化的反应过程包括糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环及氧化磷酸化(一)葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸(二)丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA1.丙酮酸脱羧形成羟乙基-TPP2.由二氢硫辛酰胺转乙酰酶E2→乙酰硫辛酰胺-E23.生成乙酰CoA,E2二硫键还原为两个巯基4.二氢硫辛酰胺脱氢酶E3,脱氢生成FADH2和硫辛酰胺5.FADH2→NADPH+H+二、三羧酸循环是以形成柠檬酸为起始物的循环反应系统(一)TCA循环由8步代谢反应组成1.乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸2.柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸3.异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸4.α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA5.琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应6.琥珀酸脱氢生成延胡索酸7.延胡索酸加水生成苹果酸8.苹果酸脱氢生成草酰乙酸(二)TCA循环受底物、产物、关键酶活性的调节1.TCA循环中有3个关键酶2.TCA循环与上游和下游的反应相协调3.TCA循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽三、糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式四、糖有氧氧化的调节是基于能量的需求五、巴斯德效应是指糖有氧氧化抑制糖酵解的现象第四节葡萄糖的其它代谢途径一、磷酸戊糖途径生成NADPH和磷酸戊糖(一)磷酸戊糖途径的反应过程分为两个阶段1.6-磷酸葡萄糖在氧化阶段生成磷酸戊糖和NADPH2.经过基团转移反应进入糖酵解途径(二)磷酸戊糖途径主要受NADPH/NADP+比值调节(三)磷酸戊糖途径的生理意义在于生成NADPH和5-磷酸核糖1.为核酸的生物合成提供核糖2.提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应二、糖醛酸途径可生成葡萄糖醛酸三、多元醇途径可生成木糖醇、山梨醇等第五节糖原的合成与分解一、糖原的合成代谢主要在肝和肌组织中进行二、糖原分解产物—葡萄糖可补充血糖三、糖原的合成与分解受到彼此相反的调节(一)糖原磷酸化酶是糖原分解的关键酶(二)糖原合酶是糖原合成的关键酶四、糖原累积症是由先天性没缺陷所致第六节糖异生一、糖异生途径不完全是糖酵解的逆反应(一)丙酮酸经丙酮酸羧化支路变为磷酸烯醇式丙酮(二)1,6-二磷酸果糖转变为6-磷酸果糖(三)6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖二、糖异生的调节是通过对两个底物循环的调节与糖酵解调节彼此协调(一)第一个底物循环:在6-磷酸果糖和1,6-二磷酸果糖之间进行(二)第二个底物循环:磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之间进行三、糖异生的生理意义主要在于维持血糖水平恒定(一)维持血糖水平的恒定是糖异生最主要的生理作用(二)糖异生是补充或恢复肝糖原储备的重要途径(三)肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡四、肌中产生的乳酸运输至肝进行糖异生形成乳酸循环第七节其他单糖的代谢一、果糖被磷酸化后进入糖酵解途径二、半乳糖可转变为1-磷酸葡萄糖成为糖酵解的中间代谢产物三、甘露糖可转变为6-磷酸果糖进入糖酵解途径第八节血糖及其调节一、血糖的来源和去路是相对平衡的二、血糖水平的平衡主要是受激素调节(一)胰岛素是体内唯一降低血糖的激素(二)机体在不同状态下有相应的升高血糖的激素1.胰高血糖素2.糖皮质激素可引起血糖升高3.肾上腺素是强有力的升高血糖激素三、血糖水平异常及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱(一)低血糖是指血糖浓度低于3.0mmol/L(二)高血糖是指空腹血糖高于6.9 mmol/L(三)糖尿病是最常见的糖代谢紊乱疾病结构&流程示意图:1.糖酵解的代谢途径2.2,6-二磷酸果糖激酶-1的活性调节3.丙酮酸脱氢酶复合体作用机制4.三羧酸循环5.表格-葡萄糖有氧氧化生成的ATP6.三羧酸循环的调控7.磷酸戊糖途径8.糖醛酸途径9.分支酶的作用10.脱支酶的作用11.糖原合成、分解的共价修饰调节12.糖异生途径13.乳酸循环14.半乳糖的代谢15.甘露糖的代谢第五章脂类代谢第一节不饱和脂酸的命名及分类一、脂酸的系统命名遵循有机酸命名的原则二、脂酸主要根据其碳链长度和饱和度分类(一)脂酸根据其碳链长度分为短链、中链、长链脂酸(二)脂酸根据其碳链是否存在双键分为饱和脂酸和不饱和脂酸1.饱和脂酸的碳链不含双键2.不饱和脂酸的碳链含有一个或一个以上双键第二节脂类的消化吸收一、脂类的消化发生在脂-水界面,需要胆汁酸盐参与二、饮食脂肪在小肠被吸收第三节甘油三酯代谢一、甘油三酯是甘油的脂酸酯(一)甘油三酯是脂酸的主要储存形式(二)甘油三酯的主要作用是为机体提供能量1.甘油三酯是机体重要的能量来源2.甘油三酯是机体主要能量储存形式二、甘油三酯的分解代谢主要是脂酸的氧化(一)脂肪动员是甘油三酯分解的起始步骤(二)甘油经糖代谢途径代谢(三)脂酸经β-氧化分解功能1.脂酸的活化形式为脂酰CoA2.脂酰CoA经肉碱转运入线粒体3.脂酸的β-氧化的终产物主要是乙酰CoA(1)脱氢(2)加水(3)再脱氢(4)硫解4.脂酸氧化是体内能量的重要来源(四)脂酸的其他氧化方式1.不饱和脂酸的氧化2.过氧化物酶体的β-氧化3.奇数碳原子脂酸的氧化(五)酮体的生成及利用1.酮体在肝细胞中生成(1)2个乙酰辅酶A→乙酰乙酰辅酶A(2)乙酰乙酰辅酶A+乙酰辅酶A→HMG CoA(3)HMGCoA 裂解为乙酰乙酸和乙酰辅酶A2.酮体在肝外组织中利用3.酮体生成的生理意义4.酮体生成的调节(1)饱食及饥饿的影响(2)肝细胞糖原含量及代谢影响(3)丙二酰CoA抑制脂酰CoA进入线粒体三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成(一)软脂酸的合成1.合成部位2.合成原料3.脂酸合成酶系及反应过程(1)丙二酰CoA的合成(2)脂酸合成(二)脂酸碳链的加长1.脂酸碳链在内质网中的延长2.脂酸碳链在线粒体中的延长(三)不饱和脂酸的合成(四)脂酸合成的调节1.代谢物的调节作用2.激素的调节作用四、甘油和脂酸合成甘油三酯(一)合成部位(二)合成原料(三)合成基本过程1.甘油一酯途径2.甘油二酯途径五、几种多不饱和脂酸衍生物具有重要生理功能(一)前列腺素、血栓烷、白三烯的化学结构和命名(二)PG、TX、LT的合成1.前列腺素及血栓烷的合成2.白三烯的合成(三)PG、TX、LT的生理功能1.PG的主要生理功能2.TX的主要生理功能3.LT的主要生理功能第四节磷脂代谢一、含磷酸的脂类被称为磷脂(一)由甘油构成的磷脂统称为甘油磷脂(二)由鞘氨醇或二氢鞘氨醇构成的磷脂称为鞘磷脂二、磷脂在体内具有重要的生理功能(一)磷脂是构成生物膜的重要成分1.卵磷脂存在于细胞膜中2.心磷脂是线粒体膜的主要脂质(二)磷脂酰肌醇是第二信使的前体(三)缩醛磷脂存在于脑和心组织中(四)神经鞘磷脂和卵磷脂在神经髓鞘中含量较高三、甘油磷脂的合成与降解(一)甘油磷脂的合成1.合成部位2.合成的原料及辅因子3.合成的基本过程(1)甘油二酯合成途径(2)CDP-甘油二酯合成途径(二)甘油磷脂的降解四、鞘磷脂的代谢(一)鞘氨醇的合成1.合成部位2.合成原料3.合成过程(二)神经鞘磷脂的合成(三)神经鞘磷脂的降解第五节胆固醇代谢一、胆固醇的合成原料为乙酰CoA和NADPH(一)合成部位(二)合成原料(三)合成基本过程1.甲羟戊酸的合成2.鲨烯的合成3.胆固醇的合成(四)胆固醇合成受多种因素调节1.限速酶2.饥饿与饱食3.胆固醇4.激素二、转变为胆汁酸及类固醇激素是体内胆固醇的主要去路(一)胆固醇可转变为胆汁酸(二)胆固醇可转变为类固醇激素(三)胆固醇可转化为维生素D3前体第六节血浆脂蛋白代谢一、血脂是血浆所含脂类的统称二、不同血浆脂蛋白其组成、结构均不同(一)血浆脂蛋白的分类1.电泳法2.超速离心法(二)血浆脂蛋白的组成(三)载脂蛋白(四)脂蛋白结构三、血浆脂蛋白是血脂的运输形式,但代谢和功能各异(一)乳糜微粒(二)极低密度脂蛋白(三)低密度脂蛋白(四)高密度脂蛋白四、血浆脂蛋白代谢异常导致血脂异常或高脂血症(一)高脂血症(二)动脉粥样硬化1.LDL和VLDL具有致AS作用2.HDL具有抗AS作用(三)遗传缺陷结构&流程示意图1.常见的脂酸2.甘油一酯途径3.脂肪动员4.长链脂酰CoA进入线粒体5.脂酸的β-氧化6.酮体在干细胞中的生成7.酮体的氧化8.柠檬酸-丙酮酸循环9.软脂酸的生物合成10.表格-体内几种重要的甘油磷脂11.磷脂酶对磷脂的水解12.胆固醇的生物合成13.血浆脂蛋白琼脂糖凝胶电泳示意图14.超速离心分离血浆脂蛋白示意图15.血浆脂蛋白结构示意图16.脂蛋白代谢示意图第六章生物氧化第一节生成ATP的氧化磷酸化体系一、氧化呼吸链是一系列有电子传递功能的氧化还原组分(一)氧化呼吸链由4种具有传递电子能力的复合体组成1.复合体Ⅰ作用是将NADPH+H+中的电子传递给泛醌2.复合体Ⅱ作用是将电子从琥珀酸传递到泛醌3.复合体Ⅲ作用是将电子从还原型泛醌传递给细胞色素C4.复合体Ⅳ将电子从细胞色素C传递给氧(二)氧化呼吸链组分按氧化还原电位由低到高的顺序排列二、氧化磷酸化将氧化呼吸链释能与ADP磷酸化生成ATP偶联(一)氧化磷酸化偶联部位在复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ内1.P/O比值2.自由能变化(二)氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内膜的质子梯度(三)质子顺梯度回流释放能量被ATP合酶利用催化ATP合成三、氧化磷酸化作用可受某些内外源因素影响(一)有3类氧化磷酸化抑制剂1.呼吸链抑制剂阻断氧化磷酸化的电子传递过程2.解偶联剂破坏电子传递建立的跨膜质子电化学梯度3.ATP合酶抑制剂同时抑制电子传递和ATP的生成(二)ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素(三)甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加(四)线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能四、ATP在能量的生成、利用、转移和储存中起核心作用五、线粒体内膜对各种物质进行选择性转运(一)胞质中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧化呼吸链1.α-磷酸甘油穿梭主要存在于脑和骨骼肌中2.苹果酸-天冬氨酸穿梭主要存在于肝和心肌中(二)ATP-ADP转位酶促进ADP进入和ATP移出紧密偶联第二节其他不生成ATP的氧化体系一、抗氧化酶体系有清除反应活性氧类的功能二、微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化结构&流程示意图1.表格-人线粒体呼吸链复合体2.电子传递链各复合体位置示意图3.化学渗透假说示意图4.ATP合酶结构和质子的跨内膜流动机制模式图5.ATP合酶的工作机制6.不同底物和抑制剂对线粒体氧耗的影响。

血液的生物化学

血液的生物化学

➢卟啉症 铁卟啉合成代谢异常而导致卟啉及其代谢物排出增多
❖ 先天性卟啉症
❖ 遗传缺陷 ❖ 某血红素合成酶系缺陷
❖ 后天性卟啉症
❖ 铅中毒/药物引起铁卟啉合成障碍 ❖ 铅中毒的标志:血红素合成的抑制
2. 血红蛋白的合成:
❖ 血红素合成后与珠蛋白结合成血红蛋白。 ❖ 珠蛋白的合成受血红素调控。
高铁血红素促进血红蛋白合成。
血液的生物化学
Hemal Biochemistry
血液概述
具有黏滞性的循环于心血管系统中的流动组织。与淋巴液、 组织间液一起组成细胞外液,是体液的重要部分。
❖ 全血=血浆+有形成分(加抗凝剂) ❖ 血清=全血-有形成分-纤维蛋白原
❖ 正常人血液的含水量约为77%-81%,比重为1.050-1.060。 ❖ 血液的固体成分可分为无机物和有机物两大类。
② 二个不同部位:起始与终末阶段在线粒体中,而中间阶段合成在胞浆内 进行
③ 三个合成原料:甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+ ④ 四个反应过程:
δ-氨基- -酮戊酸(ALA)的生成; 胆色素原的生成:进入胞液的两分子ALA脱水缩合成一分子胆色素原 尿卟啉原与粪卟啉原的生成在胞液中进行 血红素的生成:胞液中的粪卟啉原Ⅲ再进入线粒体
❖ 在成熟过程中,红细胞发生一系列形态和代谢的 改变。
红细胞成熟过程中的代谢变化
代谢能力 DNA 合成 RNA 合成 蛋白质合成 血红素合成
脂类合成 三羧缩酸循环 氧化磷酸化 糖酵解 磷酸戊糖途径
有核红细胞 +* + + +
+ + + + +
网织红细胞 - - + +
+ + + + +
成熟红细胞 - - - -
2,3-二磷酸甘油酸(2,3-BPG)旁路:

16-生物化学习题与解析--血液的生物化学

16-生物化学习题与解析--血液的生物化学

16-生物化学习题与解析--血液的生物化学血液的生物化学一、选择题(一) A 型题1 .人体的血液总量占体重的A . 5%B . 8%C . 55%D . 60%E . 77%2 .血液的 pH 平均为A . 7.30B . 7.40C . 7.50D . 7.60E . 7.703 .在 pH8.6 的缓冲液中,进行血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳,泳动最快的是A .α 1 - 球蛋白B .α 2 - 球蛋白C .β- 球蛋白D .γ- 球蛋白E .清蛋白4 .浆细胞合成的蛋白质是A .清蛋白B .纤维蛋白原C .纤维粘连蛋白D .γ 球蛋白E .凝血酶原5 .血浆清蛋白的功能不包括A .营养作用B .缓冲作用C .运输作用D .免疫功能E .维持血浆胶体渗透压6 .在血浆内含有的下列物质中,肝脏不能合成的是A .清蛋白B .γ- 球蛋白C .凝血酶原D .纤维粘连蛋白E .纤维蛋白原7 .绝大多数血浆蛋白质的合成场所是A .肾脏B .骨髓C .肝脏D .肌肉E .脾脏8 .唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是A .因子ⅢB .纤维蛋白原C .因子ⅫD .因子ⅧE .因子Ⅳ9 .水解凝血酶原生成凝血酶的是A .因子 XaB . Ca 2+ -PL 复合物C .因子 VaD . Ca 2+E .( Xa-Ca 2+ -Va ) PL10 .不是糖蛋白的凝血因子是A .凝血因子Ⅲ与ⅣB .凝血因子ⅡC .凝血因子ⅦD .凝血因子ⅨE .凝血因子Ⅹ11 .凝血因子ⅩⅢ a 的功能是A .活化因子 VB .催化因子 III 释放C .催化纤维蛋白共价交联D .催化凝血酶原激活物的形成E .促进因子 X 的活化12 .凝血因子Ⅱ 、 VII 、 IX 、 X 均由肝合成,合成过程中依赖的维生素是A . Vit PPB . Vit B 1C . Vit B 6D . Vit B 2E . Vit K13 .催化纤维蛋白原生成纤维蛋白的物质是A .凝血酶B .凝血因子 IIIC . Ca 2+D .凝血因子 VE .凝血因子 Xa14 .在体内,水解纤维蛋白的酶是A .蛋白激酶B .磷酸酶C .凝血酶D .纤溶酶E .尿激酶15 .成熟红细胞的主要能量来源是A .糖的有氧氧化B .糖酵解C .磷酸戊糖途径D . 2 , 3-BPG 支路E .脂肪酸β 氧化16 .红细胞中糖酵解中间产物浓度最高的是A . 2- 磷酸甘油酸B . 3- 磷酸甘油酸C . 2 , 3- 二磷酸甘油酸D . 1 , 3- 二磷酸甘油酸E .丙酮酸17 .红细胞内 2 , 3- 二磷酸甘油酸的主要功能是A .氧化供能B .调节血红蛋白的运氧功能C .产生 NADPHD .维持红细胞膜上离子泵的运转E .以上都不对18 .成熟红细胞的特点是A .具有分裂增殖的能力B .存在 RNA 和核糖体C .能合成蛋白质及核酸D .能进行有氧氧化E .具有催化磷酸戊糖途径的全部酶系19 .成熟红细胞内磷酸戊糖途径所生成的 NADPH 的主要功能是A .合成膜上胆固醇B .促进脂肪合成C .提供能量D .维持还原性谷胱甘肽的正常水平E .维持红细胞膜上脂质的更新20 .红细胞内的抗氧化物主要是A . NADHB . CoQH 2C . GSHD . FADH 2E . FMNH 221 .合成血红素的基本原料是A .乙酰 CoA 、 Fe 2+B .珠蛋白、 Fe 2+C .琥珀酰 CoA 、 Fe 2+D .乙酰 CoA 、甘氨酸、 Fe 2+E .琥珀酰 CoA 、甘氨酸、 Fe 2+22 .血红素的合成部位是在骨髓的幼红细胞和网织红细胞的A .线粒体与微粒体B .胞液与内质网C .微粒体与核糖体D .线粒体与胞液E .内质网与线粒体23 .合成血红素时,在胞液中进行的反应是A . ALA 的生成B .尿卟啉原 III 的生成C .原卟啉原Ⅸ的生成D .原卟啉 IX 的生成E .血红素的生成24 .血红素合成的限速酶是A . ALA 合酶B . ALA 脱水酶C .尿卟啉原 I 同合酶D .血红素合成酶E .尿卟啉原 III 同合酶25 . ALA 合酶的辅酶是A . NAD +B . FADC . FMND . TPPE .磷酸吡哆醛26 .抑制血红素合成的物质是A .维生素 CB .铅C .氨基酸D . Fe 2+E .葡萄糖27 .在生理条件下,合成血红素的限速步骤是合成A .胆色素原B .线状四吡咯C .尿卟啉原 IIID .原卟啉 IXE .δ- 氨基 -γ- 酮戊酸28 .不参与血红素合成代谢调节的因素是A . EPOB .原卟啉原Ⅸ 氧化酶C . ALA 合酶D .亚铁鳌合酶E . ALA 脱水酶29 .粒细胞主要的糖代谢途径是A .有氧氧化B .磷酸戊糖途径C .糖酵解D .糖异生E . 2 , 3- 二磷酸甘油酸旁路30 .在白细胞的吞噬功能中起重要作用的酶是A . NADPH 氧化酶B . NADH 氧化酶C . GSH 还原酶D . GSH 过氧化物酶E .细胞色素氧化酶(二) B 型题A .催化因子Ⅹ 生成因子Ⅹ aB .催化因子Ⅱ 生成因子Ⅱ aC .催化因子Ⅻ 生成因子Ⅻ aD .属组织因子E .催化纤维蛋白原转变成纤维蛋白1 .因子Ⅲ2 .因子Ⅹ a3 .因子Ⅱ aA . ALA 合酶B . ALA 脱水酶C .磷酸吡哆醛D .亚铁螯合酶E .促红细胞生成素4 . ALA 合酶的辅基是5 .红细胞生成的主要调节剂是6 .需还原剂维持其调节血红素合成功能的是A .需要维生素 CB .需要维生素 DC .需要维生素 AD .需要磷酸吡哆醛E .不需要维生素 C 及磷酸吡哆醛7 .高铁血红蛋白还原8 .血液凝固9 .血红素合成A .钙离子B .因子ⅦC .因子Ⅶ 和钙离子D .纤溶酶原E .组织因子途径抑制物( TFPI )10 .参与外源性凝血系统的因子是11 .参与内源性及外源性凝血反应的是12 .与纤维蛋白溶解有密切关系的是A .清蛋白B .免疫球蛋白C .促红细胞生成素D .葡萄糖E . 2 , 3-BPG13 .主要在肝中合成的是14 .主要在肾脏合成的是15 .主要在成熟红细胞合成的是(三) X 型题1 .在肝中合成的血浆蛋白质是A. 清蛋白B. 纤维蛋白原C. 纤粘连蛋白D. γ 球蛋白E. 凝血酶原2 .血浆蛋白质的性质包括A. 绝大多数在肝合成B. 合成场所是膜结合的多核蛋白体C. 除清蛋白外,化学本质均为糖蛋白D. 大多数呈多态性E. 某些是急性时相蛋白3 .属于糖蛋白的血浆蛋白是A. 清蛋白B. α 1 - 球蛋白C. 运铁蛋白D. 结合珠蛋白E. 铜蓝蛋白4 .急性时相蛋白包括A. C- 反应蛋白B. α 1 抗胰蛋白酶C. α 1 酸性蛋白D. 结合珠蛋白E. 纤维蛋白原5 .血浆中的抗体是A. IgAB. IgDC. IgED. IgGE. IgM6 .血浆清蛋白的功能有A. 维持胶体渗透压B. 维持血浆的正常 pH 值C. 营养作用D. 运输某些物质,尤其是脂溶性物质E. 抵抗外来入侵7 .蛋白 C 系统包括A. 清蛋白B. 蛋白 SC. 蛋白 CD. 球蛋白E. 蛋白 C 抑制物8 .依赖于维生素 K 的凝血因子是A. 因子ⅪB. 因子ⅦC. 因子ⅡD. 因子ⅨE. 因子Ⅹ9 .血管内血液保持流动是因为A. 有组织因子途径抑制物B. 凝血因子处于非活化状态C. 有抗凝血酶 IIID. 有活化因子 XE. 有蛋白 C 系统10 .不是糖蛋白的凝血因子有A .凝血因子ⅠB .凝血因子ⅡC .凝血因子ⅢD .凝血因子ⅣE .凝血因子Ⅴ11 .红细胞内糖酵解产生的 ATP 的功能有A. 维持红细胞膜上钠泵的运转B. 维持红细胞膜上钙泵的运转C. 维持红细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中脂质的交换D. 提供谷胱甘肽、 NAD + 的生物合成所需的能量E. 启动糖酵解12 .成熟红细胞的代谢途径有A. 糖酵解B. 氧化磷酸化C. 2 , 3-BPG 支路D. 三羧酸循环E. 磷酸戊糖途径13 .关于 2 , 3-BPG 叙述正确的是A. 在红细胞中含量比其它细胞多B. 可调节血红蛋白的携氧功能C. 可稳定血红蛋白分子的 T 型构象D. 分子中含有一个高能磷酸键E. 主要功能不是供能14 .血红素合成的特点是A. 合成的主要部位是骨髓和肝脏B. 合成原料是甘氨酸、琥珀酰 CoA 及 Fe 2+C. 合成的起始和最终过程均在线粒体中D. ALA 脱水酶是血红素合成的限速酶E. 合成中间步骤在胞液中15 .诱导 ALA 合酶合成的物质有A. 铅B. 促红细胞生成素C. 在肝进行生物转化的物质D. 睾酮E. 血红素16 .抑制 ALA 合酶合成的物质有A. 铅B. 维生素 B 6 C . 高铁血红素 D. 睾酮 E. 血红素17 .成熟红细胞内磷酸戊糖途径所生成的 NADPH 的功能是A .对抗氧化剂B .保护膜蛋白的巯基C .维持还原性谷胱甘肽的含量D .使 MHb ( Fe 3+ )还原成 HbE .维持红细胞膜上脂质的更新二、是非题1 .血清与血浆的区别在于血清内无纤维蛋白原。

生物化学基础第13章 血液的生物化学

生物化学基础第13章 血液的生物化学

生物化学基础第13章血液的生物化学血液,是生命的河流,在我们的身体内不停地流淌,为各个器官和组织输送着养分和氧气,同时带走代谢废物。

这看似平常的红色液体,其实蕴含着极其复杂而精妙的生物化学奥秘。

血液由血浆和血细胞组成。

血浆是血液中的液体部分,其中包含了大量的水以及各种溶质,比如蛋白质、糖类、脂类、无机盐、代谢产物和激素等。

这些溶质在维持血液的渗透压、酸碱平衡以及运输各种物质方面发挥着至关重要的作用。

蛋白质是血浆中含量最多的溶质之一。

血浆蛋白主要包括白蛋白、球蛋白和纤维蛋白原。

白蛋白是维持血浆胶体渗透压的关键,它能够吸引水分留在血管内,防止血液中的水分过多地渗透到组织间隙中,导致水肿。

球蛋白则在免疫反应中起着重要作用,例如抗体就是一种特殊的球蛋白,能够识别和抵御外来病原体的入侵。

纤维蛋白原在血液凝固过程中扮演着重要角色,当血管受损时,它会被激活转化为纤维蛋白,形成血凝块,以阻止血液继续流失。

除了蛋白质,血浆中还含有各种糖类和脂类物质。

血糖是人体能量供应的重要来源,其浓度需要保持在相对稳定的范围内。

而血脂则包括胆固醇、甘油三酯等,它们的代谢异常可能会导致心血管疾病的发生。

血细胞包括红细胞、白细胞和血小板。

红细胞中含有血红蛋白,这是一种能够结合和运输氧气的蛋白质。

血红蛋白由珠蛋白和血红素组成,血红素中的铁离子与氧气结合,使得红细胞能够在肺部摄取氧气,并将其输送到身体的各个部位。

当红细胞数量减少或血红蛋白功能异常时,就会出现贫血症状,导致人体缺氧,影响正常的生理功能。

白细胞在免疫系统中发挥着关键作用。

它们分为粒细胞、淋巴细胞和单核细胞等多种类型。

粒细胞能够吞噬病原体,淋巴细胞则参与特异性免疫反应,包括细胞免疫和体液免疫。

当身体受到感染时,白细胞的数量会增加,以对抗病原体的入侵。

血小板在止血和凝血过程中起着不可或缺的作用。

当血管受损时,血小板会迅速聚集在损伤部位,形成血小板栓子,并释放一系列的生物活性物质,促进血液凝固。

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红细胞的平均寿命约120天。衰老的红细胞虽无
形态上的特殊性,但其机能活动和理化性质都有 变化,如酶活性降低、血红蛋白变性、细胞膜脆 性增大,以及表面电荷改变等,因而细胞与氧结 合的能力降低且容易破碎。 衰老的红细胞多在脾、骨髓、肝等处被巨噬细胞 吞噬,同时由红骨髓生成和释放同等数量红细胞 进入外周血液,维持红细胞数的相对恒定。

血浆清蛋白的降低可预见于以下几种情况:
(1)合成清蛋白的能力有所降低:肝是合成清蛋白 的主要器官,肝的某些疾病或者磷、氯仿等中毒都 可使肝合成清蛋白的能力下降,造成清蛋白降低。 (2)长期损失蛋白质:某些肾的疾病能使肾小球通 透性增加,使蛋白质分子可以通过而从尿中排出。 (3)患感染性疾病:患感染性疾病时,往往清蛋白 下降,这可能是由于球蛋白的增加引起的,是机体 调节的结果。 (4)长期营养不足:在球蛋白中,α-球蛋白在一 般疾病中不降低,在发烧、感染、创伤等情况下会 升高。β-球蛋白的改变往往与脂蛋白代谢不正常有 关。γ -球蛋白在感染时会升高,特别是细菌、原 虫、肠道寄生虫感染时会升高,这是由于体内合成 抗体增多的结果。 上述一些疾病情况,往往在清蛋白下降的同时,球蛋 白上升。所以蛋白质系数(A/G)明显下降。
三、红细胞及其代谢



红细胞直径7~8.5μm,呈 双凹圆盘状,中央较薄 (1.0μm),周缘较厚 (2.0μm)。在扫描电镜 下,可清楚地显示红细胞 这种形态特点。 红细胞的这种形态使它具 有较大的表面积(约 140μm2),从而能最大限 度地适应其功能—携O2和 CO2。 它具有弹性和可塑性,在 通过直径比它还小的毛细 血管时,可以改变形状, 通过后仍恢复原形。
无机盐
水(血浆中含水较多,达90~93%)
二、 血浆蛋白质
(一)血浆蛋白的种类及含量


人血浆内蛋白总浓度大约为70-75g/L,它们是血浆主要的固体 成分。血浆蛋白质种类很多,目前已知血浆蛋白质有200多种, 其中既有单纯蛋白质又有结合蛋白,血浆中还有几千种抗体。 血浆蛋白质一般分为清蛋白、球蛋白及纤维蛋白原三种。 用醋酸纤维膜电泳法分离时,球蛋白部分可分离为清蛋白(白 蛋白)、α1球蛋白、α2球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白5条区 带 ,如图所示。


2.悬浮稳定性
悬浮稳定性是指红细胞在血浆中保持悬浮状 态而不易下沉的特性。将与抗凝剂混匀的血 液置于血沉管中,垂直静置,经一定时间后, 红细胞由于比重大,将逐渐下沉,在单位时 间内红细胞沉降的距离,称为红细胞沉降率 (简称血沉)。以血沉的快慢作为红细胞悬 浮稳定性的大小。正常男子第1小时末,血沉 不超过3mm,女子不超过10mm。在妊娠期、活 动性结核病、风湿热以及患恶性肿瘤时,血 沉加快。临床上检查血沉,对疾病的诊断及 预后有一定的帮助。


急性期蛋白(acrte phase protein, AP蛋白)



在感染、炎症、组织损伤等应激原作用于机体后的 短时间(数小时至数日)内,即可出现血清成分的 某些变化,称为急性期反应(acute phase reaction)。 参与急性期反应的物质称为急性期反应物(acute phase reactant)。 急性期反应物大多数是蛋白质,称为急性期蛋白。 肝是 AP 蛋白的主要来源,少数 AP 蛋白来源于巨 噬细胞、内皮细胞、成纤维细胞、多形核白细胞等。
(二)红细胞的生理功能
红细胞的生理功能


红细胞的主要功能是运输 O2 和 CO2,此外还在酸碱平 衡中起一定的缓冲作用。这两项功能都是通过红细胞 中的血红蛋白来实现的。 血红蛋白(Hb)由珠蛋白和亚铁血红素结合而成。血 液呈现红色就是因为其中含有亚铁血红素的缘故。该 分子中的 Fe2+ 在氧分压高时,与氧结合形成氧合血红 蛋白(HbO2);在氧分压低时,又与氧解离,释放出 O2 ,成为还原血红蛋白,由此实现运输氧的功能。
第19章
血液的生物化学
一、血液的化学成分 二、血浆蛋白质



血浆蛋白质的种类和含量 纤维蛋白原 清蛋白与球蛋白 酶 血浆蛋白质代谢与疾病的关系
红细胞的化学组成 红细胞的代谢 血红蛋白的性质与功能 血红蛋白的分解代谢
三、红细胞及其代谢



一、 血液的化学成分
血液包括多种血
(一)红细胞的化学组成
红细胞含水较其他细胞少,约60%~70%。
固形物 血红蛋白----约占32% 其他蛋白质----糖蛋白、脂蛋白、血铜蛋白 脂类---胆固醇、卵磷脂和脑磷脂 酶---碳酸酐酶、过氧化氢酶、肽酶、胆碱乙酰化酶、 胆碱酯酶、糖酵解酶系以及有关谷胱甘肽合成的酶 系 葡萄糖 代谢中间产物 无机盐


(3)清除异物和坏死组织:某些 AP 蛋白具 有迅速的非特异性的清除异物和坏死组织的 作用。例如C-反应蛋白容易与细菌细胞壁结 合,又可激活补体,通过经典途经促进大、小 吞噬细胞的功能。这就使得与C-反应蛋白结 合的细菌迅速地被清除。 (4)清除自由基:如铜蓝蛋白能活化超氧化 物岐化酶,故有清除氧自由基的作用。 (5)其他:如血清淀粉样物质 A 可能有促 进损伤细胞修复的作用。

2. 疾病对血浆蛋白的影响


正常动物血浆中清蛋白、球蛋白的含量及比 例都有一定范围,这个比例称为血浆的蛋白 质系数(A/G)。有些疾病能使血浆蛋白含量 及清/球比值发生变化,在临床上可作为诊断 的参考。 除了脱水引起血浆浓缩外,血浆清蛋白的浓 度是不会增加的。在一般疾病中清蛋白的浓 度是不变或降低,往往同时也伴随着球蛋白 浓度的上升。
(五)血浆蛋白质代谢与疾病的关系
1. 血浆蛋白的更新


血浆的蛋白质是在不断更新之中,血浆蛋白 质的来源主要是由肝及网状内皮系统的浆细 胞不断地合成。 血浆蛋白质中以纤维蛋白原的再生速度最快, 球蛋白较慢。

血浆蛋白的去路已知有下列几条:
(1)进入消化道:各种消化液中都含有或多或少 的血浆蛋白质,这些蛋白质在消化道中可消化成氨 基酸而被吸收。据试验,清蛋白约有70%是进入消 化道分解的。 (2)在肾中分解及排出:正常情况下,分子量大 于90 000的血浆蛋白较难通过肾小球,某些能通过 肾小球的蛋白约有95%左右可被近曲小管吸收,而 后在小管细胞中分解成氨基酸而进入血液。 (3)在肝和网状内皮系统中分解:体内很多组织 都可以通过吞噬或胞饮作用摄取血浆蛋白质,并由 溶酶体将其分解。其中以肝和网状内皮系统较为重 要。 (4)随排泄性分泌液排出:很少的一部分血浆蛋 白质可随排泄性分泌液排出,如支气管和鼻粘膜分 泌液、泪、汗等。


A
B
C
A:Human Red blood cells in isotonic solution(0.9% NaCl) B:Human Red blood cells in hypotonic solution(0.65% NaCl) C:Human Red blood cells in hyperosmotic solution(1.01% N分为三类:
功能性酶:此类酶在血浆中发挥重要的催化功
能。例如凝血酶原等多种凝血因子,纤维酶原、 铜蓝蛋白、脂蛋白脂酶等。 外分泌酶:此类酶来自外分泌腺,只有极少数 逸入血液。这些外分泌腺酶在血液中很少发挥 催化作用。 细胞酶:此类酶本来在各种组织细胞内,当细 胞破坏或在一定条件时,可有少量进入血液。
细胞(红细胞、 白细胞、血小板) 及血浆。 全血平均含水 81~86%,其中血 细胞含水较少, 而血浆含水较多。
血液的化学成分
血细胞 红细胞 白细胞 血小板
血液
(体重的8%)
不含氮 (血糖、酮体、乳酸等 ) 有机物
蛋白质(血浆中最主要的固形物)
含氮有机物
血浆
(血容积的55~60%)
非蛋白氮(氨基酸及多种代谢废物)
(三)红细胞的代谢
正常成熟的红细胞没有细胞核,也没有高尔基
复合体、线粒体等细胞器,不能进行核酸、蛋 白质及脂类的合成。它缺乏完整的三羧酸循环 酶系,也没有细胞色素的电子传递系统,它所 需的能量几乎完全依靠葡萄糖酵解而取得。 鸟类的红细胞有核等结构,它与一般细胞相似, 主要通过糖的有氧分解取得能量。
纤维蛋白原形成血凝块
纤维蛋白原被凝血酶水解释放出两个A肽和两个B肽,形成可溶性纤 维蛋白单体。纤维蛋白单体聚集成纤维蛋白软凝块,再由XIIIa催化 纤维蛋白单体之间共价交联,形成血凝块。
(三)清蛋白和球蛋白

血浆蛋白质中数量最多的就是清蛋白和球蛋 白。清蛋白和球蛋白的主要生理功能如下:
维持血浆正常胶体渗透压。 清蛋白和球蛋白能同一些物质结合,起到一定的运 输作用。 免疫作用:人及动物血液中的抗体大部分是γ-球 蛋白 ,也有部分是β-球蛋白。 营养作用:血浆蛋白质能参加组织蛋白质的代谢, 并在相当程度上与组织蛋白保持平衡。 缓冲作用:血浆蛋白质与其盐组成了缓冲对,具有 维持血液 pH 恒定的作用。
急性期反应时血浆蛋白浓度也有减少的,称为负
性 AP 蛋白(如白蛋白、运铁蛋白等)。
急性期蛋白的生物学功能 (1)抑制蛋白酶的作用:创伤、感染等引起 的应激时,体内蛋白水解酶增多,过多的蛋 白水解酶可引起组织的损害。AP 蛋白中有蛋 白酶抑制物,应激时这些酶的抑制物消耗增 加,同时合成也增加,以保证蛋白酶抑制物 能得到必要的补充。 (2)凝血和纤溶纤维蛋白原在凝血酶作用下 形成的纤维蛋白在炎症区组织间隙构成网状 物或凝块,有利于阻止病原体及其毒性产物 的扩散;继而纤溶系统的激活又可在晚些时 候溶解这些凝块而使组织间隙恢复原状。然 而,凝血和纤溶系统的过度激活却有可能导 致弥散性血管内凝血(DIC)而给机体造成严 重的后果。
急性期反应时血浆中浓度增加的 AP 蛋白种类繁
多,可分为五类:
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