二十种基本氨基酸简写符号

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二十种基本氨基酸简写符号

2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。

4.蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。

5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。

6.糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。

糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸-己糖胺】n，n随种类而异，一般在20到60之间。

7.复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。

8.必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。

9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。

10.活化能：指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。

12.全酶：(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。

(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。

13.反馈抑制：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。

二十种基本氨基酸简写符号arg氨基酸

二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gln谷氨酸Glu组氨酸His异亮氨酸Ile甘氨酸Gly天冬酰胺Asn亮氨酸Leu赖氨酸Lys甲硫氨酸Met苯丙氨酸Phe脯氨酸Pro丝氨酸Ser苏氨酸Thr色氨酸Trp酪氨酸Tyr缬氨酸Val1.等电点：在某一特定pH值溶液时,氨基酸主要以两性离子形式存在,净电荷为零,在电场中不向电场的正极或负极移动,这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点;2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物,例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物;4.蛋白多糖：又称黏多糖,为基质的主要成分,是多糖分子与蛋白质结合而成的复合;5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基,一般少于是15个单糖单位,也称寡糖链或聚糖链;6.糖胺聚糖：曾称粘多糖,氨基多糖和酸性多糖;糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖,其通式为：己糖醛酸-己糖胺n,n随种类而异,一般在20到60之间;7.复合脂：除含脂肪酸和醇外,尚有所谓非脂分子成分磷酸、糖和含氮碱等,如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂,其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂;8.必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要,必须通过食物供给;9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体;10.活化能：指在一定温度下,1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态：在酶催化反应中,酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物,是具有高自由能的不稳定状态;12.全酶：1由蛋白质组分即酶蛋白和非蛋白质组分一般为辅酶或激活物组成的一种结合酶;2含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶;13.反馈抑制：是指最终产物抑制作用,即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节,所引起的抑制作用;14.多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系,称为多酶复合体15.酶的专一性：指酶对底物的选择性,也称特异性;16.诱导契合学说：当底物和酶接触时,可诱导酶分子的构象变化,使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置,有利于催化;17.不可逆性抑制：抑制剂大多数毒物和酶的结合是共价的,不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“复活”,必须通过特殊的化学处理才可能将抑制剂从酶分子上移去;18.可逆性抑制：抑制剂与酶的结合是非共价的、可逆的,可以用透析或超过滤等方法除去抑制剂,使酶活性恢复;19.竞争性抑制：I和S结构相似,竞争酶的活性部位,如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制;20.非竞争性抑制：I与酶活性部位以外的地方结合,既能与游离酶E结合,也能与ES结合,并且底物和抑制剂与酶的结合严格地互不干扰,有人称之为纯非竞争性抑制;21.反竞争性抑制：I只能和ES结合,形成IES三元复合体;I不影响酶与底物的结合,但它阻止IES生成产物;I 倾向于使ES复合体更加稳定;22.活性部位活性中心：与催化作用相关的结构特点,酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位;23.亲核催化剂：在催化作用中,将一对电子提供给某一反应物的催化剂24.邻近效应：在酶促反应中,由于酶和底物分子之间的亲和性,底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势,最终结合到酶的活性中心,使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应;25.别构酶：具有别构现象的酶;26.共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生可逆共价修饰,从而导致酶活性的改变,称为可逆共价修饰调节;27.酶原激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活;28.同工酶：催化相同的化学反应,但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶;29.维生素：人类必需的一类营养素,是维持机体正常生理功能所必需、机体自身又不能合成或合成量不足,必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物;不是能量物质,也不是结构物质30.维生素B族：包括维生素B1硫胺素、维生素B2核黄素、维生素B3烟酸、维生素B5泛酸、维生素B6吡哆醇、维生素B12氰钴胺、维生素B9叶酸、维生素B7生物素;由于其有很多共同特性如都是水溶性、都是辅酶等以及需要相互协同作用,因此被归类为一族;31.维生素缺乏症：生物体缺乏维生素时,物质代谢会发生障碍;由于各种维生素的生理功能不同,缺乏不同的维生素发生不同的病变;这种因缺乏维生素引起的疾病称为维生素缺乏症;32.维生素毒性：维生素的需要量是有一定的范围的,如果超过需要量很多一般10倍以上33.维生素原：天然存在的维生素前体,在动物体内可转变成有生理活性维生素的物质;34.脂溶性维生素：溶于有机溶剂而不溶于水的一类维生素;包括维生素A、维生素D、维生素E及维生素K;35.增色效应：核酸发生变性时,εP值摩尔磷消光系数升高,此现象称为增色效应;36.减色效应：复性后εP值又降低,这现象称减色效应;变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂,变成单链,并不涉及共价键的断裂复性：变性DNA在适当条件下,又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构,这过程称复性39.含氮激素：氨激素或称氨基酸衍生物激素与肽包括蛋白质激素合称为含氮激素;40.第二信使：由于胞外信使第一信使与质膜上受体的结合而产生或增加的靶细胞内物质,它们起着从质膜到胞内生化机构的信息传递着的作用;41.植物生长调节剂：指植物细胞受特定环境信号诱导产生的、低浓度时可调节植物生理反应的活性物质,包括生长素、细胞分裂素、赤霉素、脱落酸和乙烯等;第一章生物分子导论1、进化过程中化学元素是怎样被选中的化学元素不是随机参入生物的,是在进化过程中被选择出来的;某些生命元素决定于环境中原料的可得性,某些元素决定于其原子或分子对生命过程中专一作用的适应性2、生物分子间和分子内基团间的非共价相互作用有哪些他们之间有什么区别生物结构中的非共价力有：静电相互作用、氢键、范德华力、疏水相互作用①静电相互作用：也称离子键、盐键或盐桥,它是发生在带电荷基团之间的一种相互作用,在带异种电荷基团之间为引力、带同种电荷基团之间为斥力;②氢键：本质上也是一种静电相互作用,由电负性较大的原子和氢共价结合的基团,如N-H,O-H,F-H;③范德华力：广义的范德华力是几种静电相互作用的总称,例如偶极与偶极之间、偶极与诱导偶极之间以及瞬时偶极与诱导偶极之间;④疏水相互作用：是指在介质水中的疏水基团倾向于聚集在一起,以避开与水的接触;3、何谓原始生物分子它包括哪些类分子原始生物分子:分子生物学认为：目前千变万化的生物世界,是由亿万年前的30种原始生物分子构件,经过不断进化、演变而来的,它们包括：第一类：20种氨基酸；第二类：5种碱基；第三类：2种单糖；第四类：1种醇甘油；第五类：1种脂肪酸棕榈酸；第六类：1种胺胆碱第二章蛋白质的构件——氨基酸将含有天冬氨酸pI=、甘氨酸pI=、苏氨酸pI=、亮氨酸pI=和赖氨酸pI=的的柠檬酸缓冲液,加到预先用同样缓冲液平衡过的强阳离子交换树脂中,随后用该缓冲液洗脱此柱,并分部收集洗出液;问这五种氨基酸将按什么顺序洗脱下来答：Asp,Thr,Gly,Leu,Lys 第三章蛋白质的通性、纯化和表征1、为什么说蛋白质溶液是一种稳定的亲水胶体蛋白质胶体溶液稳定的原因：1蛋白质颗粒大小：pr颗粒大小恰好适于形成胶体2带有电荷：在非pI的pH条件下,由于同种Pr颗粒表面带有相同电荷; 3形成水化膜：由于Pr分子表面分布许多带电基团和极性基团,它们对水有高度亲和力,在水溶液中会把水分子吸附在分子的表面形成一层较厚的水化膜; 3、有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是什么：加入有机溶剂会降低溶液的介电常数；溶质分子间的作用增加会使蛋白质分子表面可解离基团的离子化程度减弱,水化程度降低,引起蛋白质脱去水化层; 4、试述蛋白质分离纯化的一般原则：分离纯化蛋白质一般经过：前处理、粗分级分离和细分级分离; 1、前处理：破碎生物组织；选择合适的缓冲液把蛋白质提取出来；如果所要的蛋白质主要集中在细胞的某一组分中,如细胞核、染色体、核糖体,则可用差速离心法进行分离; 2、粗分级分离：采用的方法有分段盐析法；等电点沉淀法和有机溶剂分级分离法等; 3、细分级分离：采用的方法一般有层析法；凝胶过滤法；离子交换层析法；吸附层析和亲和层析,必要时选择电泳法作进一步纯化; 5、在下面所指的PH条件下,下述蛋白质在电场中向正极还是向负极移动,还是不动a卵清蛋白,在；bB-乳球蛋白,在和；c胰凝乳蛋白酶原,在, 和11; 答：a正极；b负极,正极；c负极,不动,正极第四章蛋白质的共价结构1、有一个A肽,经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr和两个NH3分子组成;当A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸;如果我们在实验中将A肽用胰蛋白酶降解时,得到两种肽,其中一种Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr在时,净电荷为零,另一种His、Glu以及Val可给除DNP-His,在时,带正电荷;此外,A肽用糜蛋白酶降解时,也得到两种肽,其中一种Asp、Ala、Tyr在时全中性,另一种Lys、His、Glu2以及Val在时带正电荷;问A肽的氨基酸序列如何Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val2、今有一个七肽,经分析它的氨基酸组成是：Lys、Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser;此肽未经糜蛋白酶处理时,与FDNB反应不产生α-DNP-氨基酸;经糜蛋白酶作用后,此肽断裂城两个肽段,其氨基酸组成分别为Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg;这两个肽段分别与FDNB反应,可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys;此肽与胰蛋白酶反应能生成两个肽段,它们的氨基酸组成分别是Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala;试问此七肽的一级结构怎样它是一个环肽,序列为：-Phe-Ser-Ala-Tyr-Lys-Pro-Arg-3、一个多肽可还原为两个肽段,它们的序列如下：链1为Ala-Cys-Phe-Pro-Lys-Arg-Trp-Cys-Arg-Arg-Val-Cys；链2为Cys-Tyr-Cys-Phe-Cys;当用嗜热菌蛋白酶消化原多肽具有完整的二硫键时可用下列各肽：1Ala、Cys2、Val；2Arg、Lys、Phe、Pro；3Arg2、Cys2、Trp、Tyr；4Cys2、Phe;试指出在该天然多肽中二硫键的位置;答：在链1的Cys2和Cys12之间,链2的Cys1和Cys5之间,以链1的Cys8和链2的Cys3之间4、一个十肽的氨基酸分析表明其水解液中存在下列产物：NH4+Asp Glu Tyr Arg Met Pro Lys Ser Phe并观察下列事实：1用羧肽酶A和B处理该十肽无效；2胰蛋白酶处理产生两各四肽和游离的Lys；3梭菌蛋白酶处理产生一个四肽和一个六肽；4溴化氢处理产生一个八肽和一个二肽,用单字母符号表示其序列位NP；5胰凝乳蛋白酶处理产生两个三肽和一个四肽,N-末端的胰凝乳蛋白酶水解肽段在中性pH时携带-1净电荷,在pH12时携带-3净电荷；6一轮Edman降解给出下面的PTH衍生物：图略写出该十肽的氨基酸序列;Ser-Glu-Tyr-Arg-Lys-Lys-Phe-Met-Asn-Pro5、蛋白质结构的组织层次有哪些结构组织层次：一、二、三、四级结构;介于二和三级结构之间：超二级结构和结构域1蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序,即多肽链的线状结构;维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键;2蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构,但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容;维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键;3蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布,也就是一条多肽链的完整的三维结构;维系三级结构的化学键主要是非共价键次级键,如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等,但也有共价键,如二硫键等;4蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中亚基的立体排布,亚基间的相互作用与接触部位的布局;5结构域：在一级结构上相距较远的氨基酸残基,通过三级结构的形成,多肽链的弯折,彼此聚集在一起,从而形成一些在功能上相对独立的,结构较为紧凑的区域,称为结构域;6、蛋白质次序的策略①测定蛋白质分子中多肽链的数目；②拆分蛋白质分子的多肽链；③断裂多肽链内的二硫键；④分析每一多肽链的氨基酸组成；⑤鉴定多肽链的N－末端C－末端残基；⑥裂解多肽链成为较小的片段；⑦测定各肽段的氨基酸序列；⑧重建完整多肽链的氨基酸序列；⑨确定原多肽链中二硫键的位置第五章蛋白质的三维结构1、稳定蛋白质三维结构的力维持蛋白质三维结构的力主要是非共价力次级键包括：氢键、范德华力、疏水力和盐键离子键,此外共价二硫键在稳定蛋白质构象方面也具有重要作用;2、二级结构原件主要有哪些常见的二级结构------都由氢键稳定,常见的二级结构元件:α-螺旋和其他螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲3、什么是超二级结构和结构域超二级结构：是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次;是指若干相邻的二级结构中的构象单元α-螺旋,β-折叠彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体;结构域：是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,一条多肽链在这个域范围内来回折叠,但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结;4、球状蛋白质三维结构特征：①球状蛋白质分子含多种二级结构元件；②球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次；③球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体；④球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部,亲水侧链暴露在分子表面；⑤球状蛋白质分子的表面有一个空穴也称裂沟、凹槽或口袋;5、四级缔合在结构和功能上的优越性1、增强结构稳定性：亚基缔合的优点是蛋白质分子表面积与体积比降低;蛋白质的表面常含有极性基团,极性基团与溶剂水的相互作用常不利于蛋白质结构的稳定,降低表面积与体积的比值,有利于增强蛋白质结构的稳定性；2、提高遗传上的经济性和有效性；3、亚基汇集形成酶的活性中心；4、具有协同性和别构效应;第七章糖类和糖生物学2、糖的生物学功能①生物体结构成分；②生物体内主要能源物质；③在生物体内转变为其他物质；④细胞识别的信息分子3、分布在动物组织中一类很重要的起结构作用的多糖是什么它们在组成的结构上有什么特点糖胺聚糖或蛋白聚糖,它们在组成的结构上的特点：含有大量羟基和带电荷基团,故链伸展,能结合大量水,与水高度亲和,使组织保持粘弹性等;4、许多细菌表面有蛋白多糖,推测其功能;保护细菌,防止其上的抗原与血清抗体结合;5、糖链结构分析的一般步骤及糖链测定的主要方法1糖链结构分析的一般步骤：①糖蛋白的纯化；②从糖蛋白中释放出完整的寡糖；③寡糖的纯化；④寡糖的单糖组成测定；⑤寡糖的测序2糖链结构测定的主要方法：化学法、酶法、仪器测定方法,化学法：高碘酸氧化、甲基化分析、寡糖顺序降解；酶法：外切糖苷酶、内切糖苷酶；仪器测定方法：红外光谱IR、激光拉曼光谱、质谱MS、核磁共振NMB；第八章脂质与生物膜2、给定下列分子成分：甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖;试问1哪两个成分在蜡和鞘磷脂中都存在2哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在3哪些个成分只在神经节苷脂而不在脂肪中存在答：1脂肪酸、长链醇；2甘油、脂肪酸；3长链醇和糖3、载脂蛋白的主要作用载脂蛋白：①作为疏水脂质的增溶剂；②在脂蛋白转化方面起重要作用；③作为细胞膜上脂蛋白受体的识别部位细胞导向第九章酶引论１、酶与非生物催化剂的共同点是什么酶作为生物催化剂有哪些特点催化效率高,用量少；降低反应活化能；不改变反应的平衡常数或反应前后的Gibbs自由能;特点：①催化效率高：酶催化的反应速率比非酶催化反应的速率高108~1020倍,比一般催化剂高107~1013倍;②专一性高：被酶作用的物质叫酶的底物S,一种酶往往只能作用于一种或一类底物,催化一种或一类反应;③酶活力受多种因素调节：酶的调节包括酶活性的调节和酶量的调节;３、酶是怎样克服反应能障,降低活化自由能的酶降低反应的活化自由能可从熵和焓两个方面来考虑：熵因子方面:邻近效应和定向效应,邻近：双分子酶促反应中两个底物分子被束缚在酶分子的表面使之彼此接近;定向：两底物反应基团之间和底物反应基团与酶催化基团之间的正确定位取向;邻近和定向的效果相当于增加了局部底物浓度和有效碰撞概率;焓因子方面:底物形变和诱导契合；对多数反应来说,底物进人过渡态时都会发生形变,反应键被拉长、扭曲,处于电子应变或电子张力状态;底物与酶结合的同时,通常酶分子也发生形变或构象变化,以“迎合”底物进人过渡态时的需要,即所谓诱导契合;４、L19RNA有哪些性质表明它是一种酶L19RNA既是核糖核酸酶又是RNA聚合酶;催化C5水解的速率为非催化的水解速率的1010倍;这表明在进化的最初阶,RNA能自我复制,无需蛋白质的参与;这提示我们,在地球上很可能先出现RNA催化剂,后来才有更完善的蛋白质催化剂;５、为什么测定酶活力时要测定酶促反应的初速率应如何选择底物浓度引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因很多,如底物浓度降低,产物浓度增加加速了逆反应进行,产物对酶的抑制等等;因此,测定酶活力,应该测定酶促反应的出速率,从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响;最后,酶量和反应初速率呈线性关系,所以可以用初速率来测定制剂中的酶含量;在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的;第十章酶动力学１、影响酶促反应的因素底物浓度,pH,温度,激活剂２、米氏方程及米-曼氏动力学参数的意义KM的意义:真实解离常数和表观解离常数；Kcat的意义:催化常数或转换数；Kact/KM的意义:催化效率指数或专一性常数３、抑制作用的类型不可逆抑制作用,可逆抑制作用４、竞争性抑制,非竞争性抑制,反竞争性抑制的动力学特点竞争：Vmax不变,表观KM增大；非：表观Vmax减小,KM不变；反：表观Vmax、KM值都降低,且是同样倍数;第十一章酶作用机制和酶活性调节１、确定酶活性部位主要采用哪些方法酶分子侧链基团的化学修饰法；亲和标记测定法；X射线晶体结构分析法;２、试解释为什么胰凝乳蛋白酶不像胰蛋白酶那样能自我激活胰凝乳蛋白酶无法断裂arg15羧基端肽键,故无法自我激活；而胰蛋白酶专一断裂碱性氨基酸羧基端肽键,故可断裂lys6羧基端肽键而自我激活;３、关于同工酶的下列说法,哪一项错误A;在诊断心肌梗塞中是重要的B;在诊断肝病STHGKRTln中是重要的C;有组织专一性D.在临床的价值决定于个体之间的遗传差异E;不是所有酶都有同工性-----------------------D４、基元催化的分子机制酶是最复杂的催化剂,它的催化作用包括若干基元催化;基元催化是由某些基团或小分子催化反应的,包括酸碱催化、共价催化、和金属离子催化等;这些小分子催化剂或催化基团不是亲电体就是亲核体,它们是电荷极化的结果;５、酶具有高催化能力的原因１底物和酶的邻近效应与定向效应在酶促反应中,由于酶和底物分子之间的亲和性,底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势,最终结合到酶的活性中心,使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应;定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时,会诱导酶分子构象发生改变,使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列,同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位,使酶促反应易于进行;以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点2诱导契合和底物的形变酶-底物复合物形成时,酶分子构象发生变化,底物分子也常常受到酶的作用而发生变化,甚至使底物分子发生扭曲变形,从而使底物分子某些键的键能减弱,产生键扭曲,有助于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的活化能;第十二章维生素与辅酶１、试述辅酶TPP在丙酮酸脱羧中的催化机制TPP作为丙酮酸或&--酮戊二酸氧化脱羧反应酶的辅酶,又称脱羧辅酶,丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下经脱羧脱氢,生成乙酰COA进入三羧酸循环,在反应过程中,除TPP外,还需要硫辛酸,COASH,NAD+和ＦＡＤ等多种辅酶参加;２、黄素辅酶在代谢中起什么作用为什么在生物氧化过程中,FMN和FAD通过分子中异咯嗪环上的1位和5位氮原子的加氢和脱氢,把氢从底物传递给受体;功能：脱氢酶辅酶,传递H是多种氧化还原酶的辅基,一般与酶蛋白结合较紧,不易分开;３、说明辅酶A的结构与功能的关系酰基转移酶辅酶,在代谢过程中作为酰基载体起传递酰基的作用,可充当多种酶的辅酶参加酰化反应及氧化脱羧等反应,辅酶Ａ参与体内一些重要物质如乙酰胆碱,胆固醇的合成,并能调节血浆脂蛋白和胆固醇的含量,在脂类与糖类代谢中起重要的作用４、NAD+和NADP+是何种维生素的衍生物可作为什么酶类的辅酶在催化反应中起什么作用用简式表示NAD+和NADP+是维生素pp的衍生物,可作为各种脱氢酶的辅酶,在氧化还原反应中作为氢和电子的供体或受体,起递氢,递电子的作用;５、维生素B6族包括哪些成员它们的辅酶形式是什么该辅酶为什么具有化学多能性维生素B6包括3中物质：吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺；在体内以磷酸吡哆醛,磷酸吡哆胺形式存在;磷酸吡哆醛,磷酸吡哆胺是氨基酸转氨作用,脱羧作用和消旋作用的辅酶,在氨基酸代谢中非常重要;第十三章核酸通论1、核酸分为哪些种类,它们是如何分布的核酸分为脱氧核糖核酸和核糖核酸;脱氧核糖核酸90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等;核糖核酸分布于细胞核、胞液;2、什么是遗传物质,为什么说DNA 是主要的遗传物质遗传物质即亲代与子代之间传递遗传信息的物质;只有极少数病毒的遗传物质是RNA,绝大多数病毒及其他生物的遗传物质均是DNA;所以DNA是主要的遗传物质;3、参与蛋白质合成的三类RNA分别起什么作用rRNA是装配者病起催化作用将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体;mRNA是信使,携带DNA的遗传信息并起蛋白质合成模板作用;tRNA是转换器,携带氨基酸。

二十种基本氨基酸简写符号

二十种基本氨基酸简写符号二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gin 谷氨酸Glu组氨酸His异亮氨酸Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸 Phe 脯氨酸 Pro 丝氨酸 Ser 苏氨酸 Thr 色氨酸 Trp 酪氨酸 Tyr 缬氨酸 Val1. 等电点：在某一特定pH 值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH 值称为该氨基酸的等电点。

2. 杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3. 复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。

4. 蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。

5. 糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15 个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。

6. 糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。

糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸 -己糖胺】n，n 随种类而异，一般在 20到 60之间。

7. 复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。

8. 必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。

9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。

10. 活化能：指在一定温度下，1mol 底物全部进入活化态所需要11. 过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。

12. 全酶：（1）由蛋白质组分（即酶蛋白）和非蛋白质组分（一般为辅酶或激活物）组成的一种结合酶。

（2）含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。

20种常见氨基酸缩写代号

DNA与RNA的区别
八种人体必需氨基酸：甲硫氨酸；赖氨酸；缬氨酸；异亮氨酸；苯丙氨酸；亮氨酸；色氨酸；苏氨酸。

氨基酸脱水缩合公式：一条多肽上，脱去n个水分子就有n+1个氨基酸脱水缩合；在n条多肽链上，计算脱水分子的数量或者是计算肽键的数量，都是用每条肽链上的氨基酸数减1，然后把所有的数想加，就可以算出脱水分子数或肽键数。

如：一个蛋白质分子.由三条多肽链组成，其中a链有87个氨基酸残基，b链有108个氨基酸残基，c 链有76个氨基酸残基。

这些氨基酸脱水缩合形成多肽链后，整个蛋白质分子至少有_____个肽键。

答：（87-1）+（108-1）+（76-1）=268
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巧记20种氨基酸缩写(3篇)

第1篇1. 甘氨酸（Gly）- Glycine甘氨酸是蛋白质中最简单的氨基酸，只有一个碳原子。

它在蛋白质的三级结构中起着重要作用。

2. 脯氨酸（Pro）- Proline脯氨酸是一个环状氨基酸，由于其独特的结构，它对蛋白质的折叠和稳定性有重要影响。

3. 谷氨酸（Glu）- Glutamic acid谷氨酸是一种酸性氨基酸，它在蛋白质的酸性基团中起重要作用。

4. 丙氨酸（Ala）- Alanine丙氨酸是一种非极性、非极性的氨基酸，它在蛋白质中常见。

5. 异亮氨酸（Ile）- Isoleucine异亮氨酸是一种疏水性氨基酸，它在蛋白质的疏水区域中起作用。

6. 亮氨酸（Leu）- Leucine亮氨酸是一种疏水性氨基酸，它是构成肌肉蛋白质的主要成分。

7. 酪氨酸（ Tyr）- Tyrosine酪氨酸是一种含有酚羟基的氨基酸，它在蛋白质的信号传导和色素形成中起作用。

8. 苯丙氨酸（Phe）- Phenylalanine苯丙氨酸是一种芳香族氨基酸，它在蛋白质的结构和功能中起重要作用。

9. 丝氨酸（Ser）- Serine丝氨酸是一种极性氨基酸，它含有羟基，在蛋白质的三级结构中起作用。

10. 苏氨酸（Thr）- Threonine苏氨酸是一种极性氨基酸，它含有羟基，在蛋白质的折叠和功能中起作用。

11. 色氨酸（Trp）- Tryptophan色氨酸是一种芳香族氨基酸，它在蛋白质的折叠和功能中起作用，并且是人体必需氨基酸。

12. 缬氨酸（Val）- Valine缬氨酸是一种疏水性氨基酸，它是构成肌肉蛋白质的主要成分。

13. 组氨酸（His）- Histidine组氨酸是一种碱性氨基酸，它在蛋白质的酸碱平衡和代谢中起作用。

14. 赖氨酸（Lys）- Lysine赖氨酸是一种碱性氨基酸，它是构成肌肉蛋白质的主要成分。

15. 精氨酸（Arg）- Arginine精氨酸是一种碱性氨基酸，它在蛋白质的酸碱平衡和信号传导中起作用。

20种氨基酸缩写及记忆口诀

20种氨基酸缩写及记忆口诀氨基酸，口诀，记忆，缩写20种氨基酸缩写体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。

②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。

③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。

④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

20种常见氨基酸缩写及结构式

20种常见氨基酸的名称和结构式名称中文缩写英文缩写结构式非极性氨基酸甘氨酸(α-氨基乙酸)Glycine 甘GlyGCH2COONH3丙氨酸(α-氨基丙酸)Alanine 丙AlaACH COONH3CH3亮氨酸(γ-甲基-α-氨基戊酸)*Leucine 亮LeuLCHCOONH3(CH3)2CHCH2异亮氨酸(β-甲基-α-氨基戊酸)* Isoleucine 异亮Ile ICHCOONH3CH3CH2CHCH3缬氨酸(β-甲基-α-氨基丁酸)*Valine 缬ValVCHCOONH3(CH3)2CH脯氨酸(α-四氢吡咯甲酸)Proline 脯Pro P COONH H苯丙氨酸(β-苯基-α-氨基丙酸)* Phenylalanine 苯丙PheFCHCOONH3CH2蛋(甲硫)氨酸(α-氨基-γ-甲硫基戊酸) * Methionine 蛋MetMCHCOONH3CH3SCH2CH2色氨酸[α-氨基-β-(3-吲哚基)丙酸]* Tryptophan 色Trp WNCH2CH COONH3H非电离的极性氨基酸丝氨酸(α-氨基-β-羟基丙酸)Serine 丝SerSCHCOONH3HOCH2谷氨酰胺(α-氨基戊酰胺酸)Glutamine 谷胺GlnQ CH2CH2CHCOONH3H2N CO苏氨酸(α-氨基-β-羟基丁酸)*Threonine 苏ThrTCHCOONH3CH3CHOH半胱氨酸(α-氨基-β-巯基丙酸) Cysteine 半胱CysCCHCOONH3HSCH2天冬酰胺(α-氨基丁酰胺酸)Asparagine 天胺AsnN CH2CHCOONH3H2N CO酪氨酸(α-氨基-β-对羟苯基丙酸) Tyrosine 酪TyrYCHCOONH3CH2HO酸性氨基酸天冬氨酸(α-氨基丁二酸) Aspartic acid 天AspDNH3HOOCCH2CHCOO谷氨酸(α-氨基戊二酸) Glutamic acid 谷GluECHCOONH3HOOCCH2CH2碱性氨基酸赖氨酸(α,ω-二氨基己酸)*Lysine 赖LysKCHCOONH2CH2CH2CH2CH2NH3精氨酸(α-氨基-δ-胍基戊酸)Arginine 精Arg RH2N C CHCOONH2NHCH2CH2CH2NH2组氨酸[α-氨基-β-(4-咪唑基)丙酸] Histidine 组His H NCH2CH COONH3HN* 为必需氨基酸。

20种氨基酸的缩写

20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀速记氨基酸英文缩写2008-08-20 14:27氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］生物化学人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。

2.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。

3.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。

生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。

酸性氨基酸：天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）；碱性氨基酸：赖精组——没什么好解释的，（Lys、Arg、His）。

20种氨基酸缩写及记忆口诀(谐音记忆法)

20种氨基酸缩写及记忆口诀(谐音记忆法)体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。

②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。

③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。

④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸Glycine Gly G丙氨酸Alanine Ala A缬氨酸Valine Val V亮氨酸Leucine Leu L异亮氨酸Isoleucine Ile I脯氨酸Proline Pro P苯丙氨酸Phenylalanine Phe F酪氨酸Tyrosine Tyr Y色氨酸Tryptophan Trp W丝氨酸Serine Ser S苏氨酸Threonine Thr T半胱氨酸Cystine Cys C蛋氨酸Methionine Met M天冬酰胺Asparagine Asn N谷氨酰胺Glutarnine Gln Q天冬氨酸Asparticacid Asp D谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］4、芳香族氨基酸：老芳本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］10、生酮氨基酸：酮赖亮［赖氨酸，亮氨酸］11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］生物化学人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。

20种氨基酸的缩写

20种氨基酸缩写，结构，特性，记忆口诀体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。

②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。

③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。

④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸Glycine Gly G丙氨酸Alanine Ala A缬氨酸Valine Val V亮氨酸Leucine Leu L异亮氨酸Isoleucine Ile I脯氨酸Proline Pro P苯丙氨酸Phenylanine Phe F酪氨酸Tyrosine Tyr Y色氨酸Tryptophan Trp W丝氨酸Serine Ser S苏氨酸Threonine Thr T半胱氨酸Cystine Cys C蛋氨酸Methionine Met M天冬酰胺Asparagine Asn N谷氨酰胺Glutarnine Gln Q天冬氨酸Asparticacid Asp D谷氨酸Glutamicacid Glu E赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Argine Arg R组氨酸Histidine His H结构丙氨酸AlanineA 或Ala89.079CH 3 -脂肪族类精氨酸ArgineHN=C(NH 2)-NH-(CHR 或Arg174.188碱性氨基酸类2 ) 3 -N 或Asn132.104H 2 N-CO-CH 2 -酰胺类酸性氨基酸类含硫类天冬酰胺Asparagine天冬氨酸Aspartic acidD 或Asp133.089HOOC-CH 2 -半胱氨酸CysteineC 或Cys121.145HS-CH 2 -H 2 N-CO-(CH 2 ) 2谷氨酰胺GlutamineQ 或Gln146.131-谷氨酸Glutamic acidE 或Glu147.116HOOC-(CH 2 ) 2 -酸性氨基酸类甘氨酸GlycineG 或Gly75.052H-脂肪族类酰胺类N=CH-NH-CH=C-CH 2组氨酸HistidineH 或His155.141-|_____|CH 3 -CH 2 -CH(CH 异亮氨酸IsoleucineI 或Ile131.1603 )-(CH 3 ) 2 -CH-CH 2亮氨酸LeucineL 或Leu131.160-赖氨酸蛋氨酸LysineK 或Lys146.17H 2 N-(CH 2 ) 4 -碱性氨基酸类含硫类脂肪族类碱性氨基酸类MethionineM 或Met149.199CH 3-S-(CH2)2-苯丙氨酸PhenylanineF 或Phe165.177Phenyl-CH 2 --N-(CH 2 ) 3 -CH-脯氨酸ProlineP 或Pro115.117|_____|丝氨酸苏氨酸SerineS 或Ser105.078HO-CH 2 -芳香族类亚氨基酸羟基类ThreonineT 或Thr119.105CH 3 -CH(OH)-Phenyl-NH-CH=C-CH 色氨酸TryptophanW 或Trp204.2132 -|______|芳香族类酪氨酸缬氨酸TyrosineValineY 或Tyr181.1764-OH-Phenyl-CH2-芳香族类V 或Val117.133CH 3 -CH(CH 2 )-脂肪族类速记氨基酸英文缩写2008-08-20 14:27氨基酸记忆口诀1、必须氨基酸：携一本蛋色书来［缬氨酸，异亮（亮）氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸，色氨酸（甲硫氨酸），苏氨酸，赖氨酸，］2、半必须氨基酸：半斤组［精（斤）氨酸，组氨酸］3、含硫氨基酸：硫甲硫，胱半胱［甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸］4、芳香族氨基酸：xx本色［酪氨酸，苯丙氨酸，色氨酸］5、支链氨基酸：支姐，亮一亮［缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸］6、非极性疏水性氨基酸：非姐，脯亮一亮，（给你）本饼干［缬氨酸，脯氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，丙氨酸，甘氨酸］7、酸性氨基酸：酸谷天（三伏天）［谷氨酸，天冬氨酸］8、碱性氨基酸：碱组精赖［组氨酸，精氨酸，赖氨酸］9、生糖氨基酸：姐，天天，哭哭（谷谷），脯（羟）脯，（要吃）半斤组蛋饼（和）钢丝［缬氨酸，天冬氨酸，天冬酰氨，谷氨酸，谷氨酰氨，脯（羟）脯氨酸，半胱氨酸，精氨酸，组氨酸，蛋氨酸，丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸］10、生酮氨基酸：酮xx［赖氨酸，亮氨酸］11、生糖兼生酮氨基酸：一本老色书［异亮氨酸，苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸，苏氨酸］12、生成一碳单位氨基酸：一组色钢丝［组氨酸，色氨酸，甘氨酸，丝氨酸］生物化学人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。

氨基酸简写符号

氨基酸简写符号概述氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它们的简写符号是一种国际通用的标记方法，用来表示不同的氨基酸。

氨基酸的简写符号通常由一个字母或一个字母加一个数字组成，它们代表着氨基酸的特定化学结构和性质。

常见氨基酸简写符号以下是常见的氨基酸简写符号及其相应的化学结构：1.丙氨酸 (Ala) - 由一个甲基和一个酸基组成。

2.精氨酸 (Arg) - 由一个巯基和两个氨基组成。

3.天冬氨酸 (Asp) - 由一个酸基和一个氨基组成。

4.谷氨酸 (Glu) - 由两个酸基和一个氨基组成。

5.苏氨酸 (Gly) - 由一个氢原子和一个酸基组成。

6.组氨酸 (His) - 由一个咪唑环和一个氨基组成。

7.异亮氨酸 (Ile) - 由一个甲基、一个乙基和一个氨基组成。

8.鸟氨酸 (Leu) - 由一个甲基和两个氨基组成。

9.赖氨酸 (Lys) - 由一个丙胺基和一个氨基组成。

10.甲硫氨酸 (Met) - 由一个甲基、一个硫原子和一个氨基组成。

11.苏氨酸 (Phe) - 由一个苯环和一个氨基组成。

12.色氨酸 (Trp) - 由一个吲哚环和一个氨基组成。

13.苏氨酸 (Tyr) - 由一个苯环、一个酸基和一个氨基组成。

14.丝氨酸 (Ser) - 由一个醇基和一个氨基组成。

15.脯氨酸 (Pro) - 由一个酮基和一个氨基组成。

16.缬氨酸 (Val) - 由一个异丙基和一个氨基组成。

氨基酸简写符号的应用氨基酸简写符号在科学研究和医学领域有广泛的应用。

以下是一些常见的应用场景：1. 蛋白质序列分析在蛋白质序列分析中，氨基酸简写符号用于标记蛋白质的氨基酸组成。

通过分析蛋白质序列，可以揭示蛋白质的结构、功能和进化关系。

2. 基因编码氨基酸简写符号也用于基因编码的研究中。

通过研究基因的DNA序列，我们可以了解基因如何编码特定的氨基酸序列，从而理解基因对生物体的功能和特征的影响。

3. 药物研发在药物研发过程中，研究人员需要了解药物与蛋白质之间的相互作用。

20种氨基酸缩写

20种氨基酸缩写体内20种氨基酸按理化性质可分为4组：①非极性、疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和脯氨酸。

②极性、中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺和苏氨酸。

③酸性的氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸。

④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

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二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala精氨酸Arg天冬氨酸Asp半胱氨酸Cys谷氨酰胺Gin谷氨酸Glu组氨酸His异亮氨酸Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸 Phe 脯氨酸 Pro 丝氨酸 Ser 苏氨酸 Thr 色氨酸 Trp 酪氨酸 Tyr 缬氨酸 Val1. 等电点：在某一特定pH 值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液 pH 值称为该氨基酸的等电点。

2. 杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3. 复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。

4. 蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。

5. 糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15 个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。

6. 糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。

糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸 -己糖胺】 n，n 随种类而异，一般在 20到 60之间。

7. 复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。

8. 必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。

9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。

10. 活化能：指在一定温度下，1mol 底物全部进入活化态所需要的自由能11. 过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。

12. 全酶：（1）由蛋白质组分（即酶蛋白）和非蛋白质组分（一般为辅酶或激活物）组成的一种结合酶。

（2）含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。

13. 反馈抑制：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。

14. 多酶复合体：多种酶靠非共价键相互嵌合催化连续反应的体系，称为多酶复合体15.酶的专一性：指酶对底物的选择性，也称特异性。

16. 诱导契合学说：当底物和酶接触时，可诱导酶分子的构象变化，使酶活性中心的各种基团处于和底物互补契合的正确空间位置，有利于催化。

17. 不可逆性抑制：抑制剂（大多数毒物）和酶的结合是共价的，不能用一般的物理方法解除抑制而使酶“复活”，必须通过特殊的化学处理才可能将抑制剂从酶分子上移去。

18.可逆性抑制：抑制剂与酶的结合是非共价的、可逆的，可以用透析或超过滤等方法除去抑制剂，使酶活性恢复。

19. 竞争性抑制：I和S结构相似，竞争酶的活性部位，如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制。

20. 非竞争性抑制：I与酶活性部位以外的地方结合，既能与游离酶E结合，也能与ES结合，并且底物和抑制剂与酶的结合严格地互不干扰，有人称之为纯非竞争性抑制。

21.反竞争性抑制：I只能和ES结合，形成IES三元复合体。

I不影响酶与底物的结合，但它阻止IES 生成产物。

I倾向于使ES复合体更加稳定。

22. 活性部位（活性中心）：与催化作用相关的结构特点，酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。

23. 亲核催化剂：在催化作用中,将一对电子提供给某一反应物的催化剂24. 邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。

25. 别构酶：具有别构现象的酶。

26. 共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生可逆共价修饰，从而导致酶活性的改变，称为可逆共价修饰调节。

27. 酶原激活：酶原在一定条件下转化为有活性的酶的过程称为酶原的激活。

28. 同工酶：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。

29. 维生素：人类必需的一类营养素，是维持机体正常生理功能所必需、机体自身又不能合成或合成量不足，必需靠外界供给的一类微量低分子有机化合物。

不是能量物质，也不是结构物质30. 维生素B族：包括维生素 B1 （硫胺素）、维生素B2 （核黄素）、维生素B3 （烟酸）、维生素B5（泛酸）、维生素B6（吡哆醇）、维生素B12（氰钴胺）、维生素B9（叶酸）、维生素B7（生物素）。

由于其有很多共同特性（如都是水溶性、都是辅酶等）以及需要相互协同作用，因此被归类为一族。

31. 维生素缺乏症：生物体缺乏维生素时，物质代谢会发生障碍。

由于各种维生素的生理功能不同，缺乏不同的维生素发生不同的病变。

这种因缺乏维生素引起的疾病称为维生素缺乏症。

32. 维生素毒性：维生素的需要量是有一定的范围的，如果超过需要量很多（一般 10倍以上）33. 维生素原：天然存在的维生素前体，在动物体内可转变成有生理活性维生素的物质。

34. 脂溶性维生素：溶于有机溶剂而不溶于水的一类维生素。

包括维生素A、维生素D、维生素E 及维生素 K。

35. 增色效应：核酸发生变性时，& （P）值（摩尔磷消光系数）升高，此现象称为增色效应。

36. 减色效应：复性后& （P）值又降低，这现象称减色效应。

37. DNA变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键的断裂38. DNA复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这过程称复性39. 含氮激素：氨激素或称氨基酸衍生物激素与肽（包括蛋白质）激素合称为含氮激素。

40. 第二信使：由于胞外信使（第一信使）与质膜上受体的结合而产生或增加的靶细胞内物质，它们起着从质膜到胞内生化机构的信息传递着的作用。

41.植物生长调节剂：指植物细胞受特定环境信号诱导产生的、低浓度时可调节植物生理反应的活性物质，包括生长素、细胞分裂素、赤霉素、脱落酸和乙烯等。

第一章生物分子导论1 、进化过程中化学元素是怎样被选中的？化学元素不是随机参入生物的，是在进化过程中被选择出来的。

某些生命元素决定于环境中原料的可得性，某些元素决定于其原子或分子对生命过程中专一作用的适应性 2、生物分子间和分子内基团间的非共价相互作用有哪些？他们之间有什么区别 ? 生物结构中的非共价力有：静电相互作用、氢键、范德华力、疏水相互作用①静电相互作用：也称离子键、盐键或盐桥，它是发生在带电荷基团之间的一种相互作用，在带异种电荷基团之间为引力、带同种电荷基团之间为斥力。

②氢键：本质上也是一种静电相互作用，由电负性较大的原子和氢共价结合的基团，如N-H, 0-H, F-H。

③范德华力：广义的范德华力是几种静电相互作用的总称，例如偶极与偶极之间、偶极与诱导偶极之间以及瞬时偶极与诱导偶极之间。

④疏水相互作用：是指在介质水中的疏水基团倾向于聚集在一起, 以避开与水的接触。

3、何谓原始生物分子？它包括哪些类分子？原始生物分子 :分子生物学认为：目前千变万化的生物世界,是由亿万年前的 30种原始生物分子构件,经过不断进化、演变而来的,它们包括：第一类： 20种氨基酸；第二类： 5种碱基；第三类： 2种单糖；第四类： 1 种醇（甘油）；第五类： 1 种脂肪酸（棕榈酸）；第六类： 1 种胺（胆碱）第二章蛋白质的构件——氨基酸将含有天冬氨酸（pl=2.98）、甘氨酸（pl=5.97）、苏氨酸（pl=6.53）、亮氨酸（pl=5.98）和赖氨酸（pl=9.74）的PH3.0的柠檬酸缓冲液，加到预先用同样缓冲液平衡过的强阳离子交换树脂中，随后用该缓冲液洗脱此柱，并分部收集洗出液。

问这五种氨基酸将按什么顺序洗脱下来？答：Asp, Thr, Gly, Leu, Lys第三章蛋白质的通性、纯化和表征 1、为什么说蛋白质溶液是一种稳定的亲水胶体？蛋白质胶体溶液稳定的原因：1）蛋白质颗粒大小：pr 颗粒大小恰好适于形成胶体 2）带有电荷：在非 pl 的pH条件下，由于同种 Pr颗粒表面带有相同电荷。

3）形成水化膜：由于 Pr分子表面分布许多带电基团和极性基团, 它们对水有高度亲和力, 在水溶液中会把水分子吸附在分子的表面形成一层较厚的水化膜。

3、有机溶剂引起蛋白质沉淀的主要原因是什么？：加入有机溶剂会降低溶液的介电常数；溶质分子间的作用增加会使蛋白质分子表面可解离基团的离子化程度减弱, 水化程度降低, 引起蛋白质脱去水化层。

4、试述蛋白质分离纯化的一般原则：分离纯化蛋白质一般经过：前处理、粗分级分离和细分级分离。

1、前处理：破碎生物组织；选择合适的缓冲液把蛋白质提取出来；如果所要的蛋白质主要集中在细胞的某一组分中,如细胞核、染色体、核糖体,则可用差速离心法进行分离。

2、粗分级分离：采用的方法有分段盐析法；等电点沉淀法和有机溶剂分级分离法等。

3、细分级分离：采用的方法一般有层析法；凝胶过滤法；离子交换层析法；吸附层析和亲和层析,必要时选择电泳法作进一步纯化。

5、在下面所指的PH 条件下,下述蛋白质在电场中向正极还是向负极移动, 还是不动？（a）卵清蛋白，在PH5.0;（b）B蜉L球蛋白，在PH5.0和7.0 ；（c）胰凝乳蛋白酶原，在PH5.0 ,9.1和11。

答：（a）正极；（b）负极，正极；（c）负极，不动，正极第四章蛋白质的共价结构 1 、有一个 A 肽,经酸解分析得知为Lys、 His、 Asp、 Glu2、 Ala 以及Vai、Tyr和两个NH3分子组成。

当A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。

如果我们在实验中将 A 肽用胰蛋白酶降解时,得到两种肽,其中一种（Lys、Asp、Glu、Ala、Tyr）在pH6.4时，净电荷为零，另一种（His、Glu以及Vai）可给除DNP-His,在pH6.4时，带正电荷。

此外，A肽用糜蛋白酶降解时，也得到两种肽，其中一种（Asp、Ala、Tyr）在pH6.4时全中性，另一种（Lys His、Glu2以及Vai）在pH6.4时带正电荷。

问A 肽的氨基酸序列如何？ [Asn-Ala-Tyr-Glu-Lys-His-Gln-Val]2、今有一个七肽，经分析它的氨基酸组成是：Lys Pro、Arg、Phe、Ala、Tyr和Ser。

此肽未经糜蛋白酶处理时，与FDNB反应不产生a -DNP-M基酸。

经糜蛋白酶作用后，此肽断裂城两个肽段，其氨基酸组成分别为Ala、Tyr、Ser和Pro、Phe、Lys、Arg。

这两个肽段分别与FDNB反应，可分别产生 DNP-Ser和DNP-Lys此肽与胰蛋白酶反应能生成两个肽段，它们的氨基酸组成分别是 Arg、Pro和Phe、Tyr、Lys、Ser、Ala。