生化总复习思考题正稿精编.
生化各思考题综述
第七章、代谢调控1、什么是新陈代谢？新陈代谢简称代谢，是细胞中各种生物分子的合成、利用和降解反应的总和。
一般来说，新陈代谢包括了所有产生和储藏能量的反应，以及所有利用这些能量合成低分子量化合物的反应。
但不包括从小分子化合物合成蛋白质与核酸的过程。
生物新陈代谢过程可以分为合成代谢与分解代谢。
2、什么是代谢途径？代谢途径有哪些形式。
新陈代谢是逐步进行的，每种代谢都是由一连串反应组成的一个系列。
这些一连串有序反应组成的系列就叫做代谢途径。
在每一个代谢途径中，前一个反应的产物就是后一个反应的底物。
所有这些反应的底物、中间产物和产物统称为代谢中间产物，简称代谢物。
代谢途径具有线形、环形和螺旋形等形式。
有些代谢途径存在分支。
3、简述代谢途径的特点。
生物体内的新陈代谢在温和条件下进行：常温常压、有水的近中性环境。
由酶催化，酶的活性受到调控，精密的调控机制保证机体最经济地利用物质和能量。
代谢反应逐步进行，步骤繁多，彼此协调，有严格顺序性。
各代谢途径相互交接，形成物质与能量的网络化交流系统。
ATP是机体能量利用的共同形式，能量逐步释放或吸收。
4、列表说明真核细胞主要代谢途径与酶的区域分布。
代谢途径（酶或酶系）细胞内分布代谢途径（酶或酶系）细胞内分布糖酵解胞液尿素合成胞液、线粒体三羧酸循环线粒体蛋白质合成内质网、胞液磷酸戊糖途径胞液DNA合成细胞核糖异生胞液mRNA合成细胞核糖原合成与分解胞液tRNA合成核质脂肪酸β氧化线粒体rRNA合成核仁脂肪酸合成胞液血红素合成胞液、线粒体呼吸链线粒体胆红素合成微粒体、胞液胆固醇合成内质网、胞液多种水解酶溶酶体磷脂合成内质网5、三个关键的中间代谢物是什么？在代谢过程中关键的代谢中间产物有三种：6-磷酸葡萄糖、丙酮酸、乙酰CoA。
特别是乙酰CoA是各代谢之间的枢纽物质。
通过三种中间产物使细胞中四类主要有机物质：糖、脂类、蛋白质和核酸之间实现相互转变。
6、细胞对代谢的调节途径有哪些？调节酶的活性。
生化课后思考题
生化课后思考题1、营养不良的人饮酒,或者剧烈运动后饮酒,常出现低血糖。
试分析酒精干预了体内糖代谢的哪些环节?(p141 3题)答:酒精对于糖代谢途径的影响主要有:肝脏的糖异生与糖原分解反应,也就是来源与去路的影响。
1)研究认为,酒精可以诱导低血糖主要取决于体内糖原储备是否充足,然而在人营养不良或者剧烈运动后,体内糖原过度消耗,酒精又能抑制肝糖原的分解,饮酒后容易出现低血糖。
2)抑制糖异生:①酒精的氧化抑制了苹果酸/天冬氨酸转运系统,导致细胞间质中还原当量代谢紊乱,使丙酮酸浓度下降,从而抑制糖异生;②酒精能影响糖异生关键酶活性-非活性的转换,酶总量,酶合成或降解,从而抑制糖异生,如果糖二磷酸酶-1活性的抑制,磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶的表达降低等;3)影响葡萄糖-6磷酸酶的活性,导致乳酸循环受阻,不利于血糖升高。
4)酒精使胰岛a细胞功能降低,促进胰岛素的分泌,抑制胰高血糖素的分泌,从而抑制糖原分解,促进糖酵解,造成低血糖。
5)酒精还会影响小肠对糖分的吸收,从而造成低血糖。
2、列举几种临床上治疗糖尿病的药物,想一想他们为什们有降低血糖的作用?(p141 4题) 答:1)胰岛素它能增加组织对葡萄糖的摄取和利用,促进糖原的合成抑制糖异生,减少血糖来源,似血糖降低;2)胰岛素促泌剂①磺脲类药物,格列苯脲等,通过刺激胰岛beta细胞分泌胰岛素,增加体内胰岛素水平而降低血糖;②格列奈类,如瑞格列奈,通过刺激胰岛素的早起合成分泌而降低餐后血糖。
3)胰岛素曾敏剂如噻唑烷二酮类的罗格列酮可以通过增加靶细胞对胰岛素的敏感性而降低血糖。
另外如双胍类药,如二甲双胍,它能降低血浆中脂肪酸的浓度而增加胰岛素的敏感性,增加周围组织对胰岛素的敏感性,增加胰岛素介导的葡萄糖的利用,也能增加非胰岛素依赖的组织对葡萄糖的摄取和利用。
4)a-糖苷酶抑制剂,如阿卡波糖,在肠道内竞争性的抑制葡萄糖苷水解酶,降低多糖或蔗糖分解成葡萄糖,抑制小肠对碳水化合物的吸收而降低餐后血糖。
生化复习思考题
生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能1.试从含量及生物学性质说明蛋白质在生命过程中的重要性。
2.组成蛋白质的元素有哪几种?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3.蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?4.自然界中只有20多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5.天然氨基酸在结构上有何特点?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6.氨基酸为什么具有两性游离的性质?7.何为兼性离子?8.沉淀蛋白质的方法有哪些?各有何特点?9.蛋白质一、二、三、四级结构及维持各级结构的键或力是什么?10.蛋白质二级结构有哪些主要形式?11.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系，空间结构与功能的关系。
12.什么是蛋白质的等电点?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13.什么是蛋白质的变性作用?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14.维持蛋白质胶体稳定性的因素是什么?15.名词解释：肽键、肽键平面、亚基、蛋白质的两性电离和等电点、蛋白质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1.试比较RNA和DNA在结构上的异同点。
2.试述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3.试述RNA的种类及其生物学作用。
4.与其它RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5.什么是解链温度?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6.DNA与RNA分子组成有何差别?7.维持DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8.生物体内重要环化核苷酸有哪两种?功能是什么?9.按5′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10.试从以下几方面对蛋白质与DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11.名词解释：稀有碱基、DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1.何谓酶?酶作为催化剂有哪些特点?2.辅助因子的化学本质是什么?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3.主要辅酶(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4.试述酶作用的机理及影响酶促反应的因素。
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第一章绪论1.生物分子之间的作用力有哪些？2.分子识别？1、范德华力、氢键、盐键、疏水作用力、芳环堆积作用、卤键都属于次级键（又称分子间弱相互作用2、分子识别是指分子选择性的相互作用，例如抗原与抗原之间、酶与底物之间、激素与受体之间。
分子识别是通过两分子各自的结合部位来实现的。
识别要求：要求两分子各自的结合部位结构互补；要求两个结合部位有相应的基因，相互作用之间能够产生足够的作用力，是两个分子能够结合在一起。
糖链、蛋白质、核酸、脂质之间相互之间都存在分子识别。
第二章糖类化学1.是不是所有的糖都有变旋现象？为什么？2.是否一切糖都是还原糖？什么样的糖是还原糖？3.举出几例重要单糖衍生物及生理作用？ 4．淀粉、糖原组成及结构特点？二者的异同点？5．环糊精的结构特点及应用？ 6.淀粉糊化？淀粉凝沉？变性淀粉？变性淀粉在纺织工业上的应用。
1：不是，糖分子当中必须有游离的醛基和酮基或者游离的半缩醛羟基.所有寡糖都有旋光性，但是并非所有寡糖都有变旋性，蔗糖由于分子中不存在半缩醛羟基，因此不具有变旋性，除二羟基丙酮外，单糖都，是旋光性物质2：不是，糖里面含有醛基和酮基的具有还原性。
单糖都是还原糖3：（1）取代单糖----氨基糖决定血型和细菌的细胞壁；（2）糖醇和糖酸：重要的工业产品；糖苷：多种中药的有效成分，糖醇（常见的有甘露醇和山梨醇）：可防止龋齿的发生，可抑制血糖的发生，；抗坏血酸（山梨醇制造）：可以保护蛋白质中的半胱氨酸。
山梨醇：甜味剂、保湿剂、防冻剂、防腐剂等使用，同时具有多元醇的营养优势，即低热值、低糖、防龋齿等甘露醇：利尿剂，降低颅内压、眼内压及治疗肾药、脱水剂、食糖代用品，无吸湿性，干燥快，化学稳定性好，爽口的甜味，用于麦芽糖、口香糖、年糕等食品的防粘，以及用作一般糕点的防粘粉。
4：淀粉是由许多a-D-葡萄糖分子以糖苷键连接而成，天然淀粉（淀粉粒状存在）有两种类别一种是溶于水的直链淀粉，一种是不溶于水的支链。
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《植物生理生化》复习思考题生化部分一、单选题A。
CCA-3 B。
AAA—3 C—3 D。
AAC—3二、填空题真核生物的mRNA （）A 。
在胞质内合成并发挥其功能 B.帽子结构是一系列的腺苷酸C.有帽子结构和PolyA 尾巴D.前身是rRNAC下列哪一项不是K m 值的功能（）A.K m 值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B 。
K m 值可以表示酶与底物之间的亲和力，K m 值越小、亲和力越大C.K m 值可以预见系列反应中哪一步是限速反应 D 。
用K m 值可以选择酶的最适底物 A基因有两条链，与mRNA 碱基序列相同（仅T 代替了U)的链称为（）.A ．正（+）链B ．负（—）链C ．cDNAD ．重链A参与联合脱氨基作用的酶是（）A.氨基酸氧化酶 B 。
转氨酶C.谷氨酸脱氢酶D.谷氨酸脱羧酶 B下列氨基酸中，哪种属于常见氨基酸?（）A.Orn （鸟氨酸) B 。
Cit （瓜氨酸） C 。
Pro （脯氨酸）D 。
HyPro （羟脯氨酸）C题干答案蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带________电荷,正tRNA 的二级结构呈型，三级结构为型 三叶草，倒L 原核生物的电子传递链位于。
细胞质膜维系蛋白质二级结构最主要的力是__________。
氢键酶促反应速度（v ）达到最大速度(Vmax ）的80%时，底物浓度[S]是K M 的___________倍4倍 天然氨基酸的结构通式是。
RNA 聚合酶复合物中的 因子具有作用 识别转录起点 核酸分子在紫外光区的最大光吸收出现在____________波长处.260nm、名四、简答题五、论述题生理部分二、填空题四、简答题五、论述题。
生化习题(复习思考题)
《生物化学》习题生物化学期末复习思考题第一章蛋白质结构与功能12?其中哪一种的含量可以看作是蛋白质的特征?此特性在实际上有何用途?3?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?420多种氨基酸，其所组成的蛋白质则种类繁多，为什么?5?氨基酸是否都含有不对称碳原子?都具有旋光性质?6?7?8?各有何特点?9?10?1112?当溶液PH>PI时，溶液中的蛋白质颗粒带什么电荷?13?举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子。
14?15质的变性、蛋白质沉淀、变构作用、分子病、盐析。
第二章核酸结构与功能1RNA和DNA在结构上的异同点。
2DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
3RNA的种类及其生物学作用。
4RNA相比较，tRNA分子结构上有哪些特点?5?影响特定核酸分子Tm值大小的因素是什么?为什么?6DNA与RNA分子组成有何差别?7DNA一级结构和空间结构的作用力是什么?8?功能是什么?95′→3′顺序写出下列核苷酸的互补链。
①GATCCA ②TCCAGC10DNA进行比较：①一级结构②空间结构③主要生理功能11DNA的一级结构、核酸的变性、复性、Tm值、核酸杂交、第三章酶1?酶作为催化剂有哪些特点?2?何谓辅酶和辅基?辅酶与酶蛋白有何关系?3(辅基)有哪些?它们的主要功能各是什么?4及影响酶促反应的因素。
米氏常数的意义是什么?5?比较三种可逆抑制作用的特点。
6?磺胺药物作用的生化机理是什么?7全酶、酶蛋白、活性中心、酶原、酶原激活、同功酶、变构酶、必需基团、酶的专一性。
第四章糖代谢1?简述糖酵解的部位、关键酶及终产物。
2?3?分哪几个阶段?关键酶是什么?4?5?6?有何生理意义?7?简述血糖的来源和去路。
8?如何影响?91011(已知体内谷氨酸脱氨后可变为α—酮戊三酸) 12第五章脂类代谢1脂类?脂类的生理功能是什么?2?产物是什么?3?请计算出1分子软脂酸彻底氧化成CO2和H2O共产生少分子ATP?4?有何生理意义?5?每种的主要生理功能是什么?6?胆固醇在体内可转变为哪些物质?789β—氧化、酮体、血脂、血浆脂蛋白、必需脂肪酸、载脂蛋白、脂肪的动员、酮症。
生化复习思考题
A 型选择题第一章蛋白质的分子结构与功能——复习测试题1.在生理pH 条件下，带正电荷的氨基酸是A.AlaB.TyrC.TrpD.LysE.Ile2.如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙- 亮-赖，可以认为A.是一具有6个肽键的分子B.是一碱性多肽C.是一酸性多肽D.是一中性多肽E.以上均不是3.蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下最不稳定A.溶液pH 大于pIB.溶液pH 小于pIC. 溶液pH 等于pID. 溶液pH 等于7.40E.以上都不是4.蛋白质变性是由于A.一级结构的改变B.空间结构的改变C.辅基的脱落D.二级结构的改变E.蛋白质分解5.维持蛋白质分子a -螺旋结构的化学键是A.肽键B.肽键原子间的氢键C.侧链间的氢键D.二硫键E.盐键6.酸水解一条肽链，得到赖氨酸、甘氨酸及丙氨酸，它们的克分子比为 1 : 1 ：1。
用胰蛋白酶水解时只得游离的甘氨酸及一种二肽。
试问该多肽的一级结构属于下列哪一种A.甘-赖-丙-赖-甘-丙B.丙-赖-甘C.赖-甘-丙D.甘-赖-丙E.丙-甘-赖7.下列哪种氨基酸是蛋白质中所不存在的A.半胱氨酸B.缬氨酸C.鸟氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸8.下列关于蛋白质a -螺旋的叙述，错误的是A.分子内氢键使它稳定B.减少R基间的相互作用可使它稳定C.疏水键使它稳定D.脯氨酸残基的存在可中断a -螺旋E.它是一些蛋白质的二级结构9.下列哪项因素不会干扰a -螺旋结构形成A.大的侧链基团集中排列B.分子内氢键形成C.存在脯氨酸残基D.GIu或/和Asp残基集中出现E.Arg 或/和Lys 残基集中出现10.蛋白质是大分子物质，有关它的胶体稳定性错误的是A.蛋白质的颗粒大小介于1〜100nm，属于胶体颗粒范围B.蛋白质分子不能在水溶液中作布朗运动C.蛋白质处于等电点时，破坏了它的带电状态而较易沉淀D.蛋白质分子表面的亲水基团与水分子起水化作用E.在一定的pH值下，蛋白质带相同的电荷与周围的离子形成双电层11.下列有关肽键的叙述，不正确的是A.肽键是形成蛋白质的主键B.肽键具有部分双键的性质，故不能旋转C.肽键中四个原子连同其两侧的 C a共同构成一刚性平面D.肽键与C a之间也不能旋转E.多肽链中氨基酸之间的连接键称为肽键12.每克大豆的含氮量为0.08g,则大豆中蛋白质的含量为A.50g%B.80g%C.50gD.80gE.8g%13.蛋白质变性后，以下不正确的是A.生物活性丧失B.溶解度降低C.粘度增加D.吸收光谱发生改变E.不易被蛋白酶水解14.蛋白质分子中的亚基是指A.指参与构成蛋白质四级结构的具有独立三级结构的多肽链B.多肽链依靠侧链基团相互连接而形成的球状结构C.蛋白质三级结构的组成单位D.指没有确切规律的卷曲结构E.蛋白质分子结构的基本单位15.血红蛋白的氧解离曲线呈S 形，这是由于下列哪种原因A.氧与血红蛋白各个亚基的结合是互不相关的独立过程B.第一个亚基与氧结合后增加其余亚基与氧的亲合力C.第一个亚基与氧结合后降低其余亚基与氧的亲合力D.因为氧使铁变为高价铁E .与上述各项均无关16.下列有关蛋白质的叙述，正确的是A.蛋白质分子的净电荷为零时，溶液的pH 值是它的等电点B .通常蛋白质的溶解度在等电点时最大C.大多数蛋白质在饱和硫酸铵溶液中溶解度最大D.由于蛋白质在等电点时溶解度大，一般沉淀蛋白质时应远离等电点E.以上各项全部不正确17.下列关于凝胶过滤的叙述，正确的是A.在凝胶过滤中分子量小的分子最先流出B.凝胶过滤可用于蛋白质分子量的测定C.与凝胶亲和力最小的蛋白质最先流出D.凝胶过滤层析主要基于蛋白质带电荷多少而达到分离的目的E.在凝胶过滤中带电荷多的分子最先流出18.有三种物质经SephadexG-25 凝胶过滤，结果A物质最先流出，B物质次之，C物质最后流出，试判断下列叙述哪项是正确的A.A 物质分子量最小B.B 物质分子量最大C.C 物质分子量最小D.A 物质是蛋白质E.C 物质是糖类19.下列关于血红蛋白的叙述，哪项是正确的A.是由两个a亚基和两个B亚基组成的(a 23 2)B.是由两个a亚基和两个丫亚基组成的(a 2丫2)C.是由两个3亚基和两个丫亚基组成的(3 2丫2)D.是由两个3亚基和两个5亚基组成的(3 25 2)E.是由三个a亚基和一个3亚基组成的(a 33 1 )20.下列氨基酸中哪一种不具备旋光性A.亮氨酸B.丙氨酸C.甘氨酸D.丝氨酸E.缬氨酸21 .利用浓缩原理、分子筛原理和电荷原理来分离蛋白质的技术是A.琼脂糖凝胶电泳B.醋酸纤维素薄膜电泳C.不连续的聚丙烯酰胺凝胶电泳D.等电聚焦电泳E.凝胶过滤22.测定肽片段的氨基酸排列顺序，常采用下列哪种方法A.盐酸水解法B.肼解法C.胰蛋白酶法D.Edman 法E.Sanger 法23.关于蛋白质分子a -螺旋结构的叙述，下列哪项是正确的A.又称为无规卷曲B .结构柔软而无弹性C.脯氨酸有利于a -螺旋的形成D.只存在于球状蛋白质分子中E.螺旋每圈由3.6个氨基酸残基组成24.下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是所以不正确的A.原有的抗体活性降低或丧失B.溶解度增加C.易被蛋白酶水解D.蛋白质的空间构象破坏E .蛋白质的一级结构并无改变25.属于蛋白质分子二级结构的是A.a -螺旋B.3 -转角C.无规卷曲D.3 -折叠E.所列都是26.下列哪组氨基酸属于酸性氨基酸A.赖氨酸和精氨酸B.半胱氨酸和甲硫氨酸C.谷氨酰胺和天冬酰胺D.酪氨酸和色氨酸E.谷氨酸和天冬氨酸27.下列哪种实验技术既可以分离蛋白质又可以测定其分子量A.亲和层析B.超速离心C.透析D.离子交换层析E.醋酸纤维素薄膜电泳28.蛋白质分子三级结构的主要维系力是A.盐键B.疏水键C.氢键D.范德华氏力E.二硫键29.蛋白质分子变性时会出现下列哪种现象E.半胱氨酸B 型选择题A.氨基酸的a -羧基与相邻氨基酸的a -氨基脱水缩合成肽键B.- C=O与-N-H之间形成氢键C.侧链间的氢键D.次级键E.二硫键31.维系蛋白质一级结构的化学键是32.维系蛋白质二级结构的化学键是33.维系蛋白质三级结构的化学键是A. 胰蛋白酶B.胰凝乳蛋白酶C.溴化氰D.弹性蛋白酶E.三氟乙酸34.水解芳香族氨基酸羧基侧的肽键35.水解蛋氨酸羧基侧的肽键A. 构型的改变B.构象的改变C.肽键断裂D.净电荷为零E.两条多核苷酸链分离36.蛋白质的变性37.Edman 法测序A.蛋白质沉淀但不变性B.蛋白质严格的空间构象破坏C.二硫键被还原D.丝氨酸残基被磷酸化E.蛋白质发生变性并凝固38.硫酸铵可使39.煮沸消毒可使40.紫外线照射可使X 型选择题A. 粘度增高41. a -氨基酸结构的特点B. 无双缩脲反应 A. a -碳原子上连有一个羧基（-COOH ）C.对280nm紫外光吸收度减小 B. a -碳原子上连有一个氨基（-NH2 ）D. 溶解度增加 C. a -碳原子上连有一个侧链（-R）E. 分子量减小 D. a -碳原子上连有两个氢原子（-H）30.含有两个羧基的氨基酸是A.赖氨酸B.天冬酰胺C.谷氨酰胺D.谷氨酸42.人体中a -氨基酸不参与蛋白质合成的是A.精氨酸B.鸟氨酸C.脯氨酸D.瓜氨酸43.下列关于蛋白质结构的叙述，正确的是A.链内二硫键在决定蛋白质的构象方面并不是关键的B.带电荷的氨基酸侧链常在外侧，面向水相C.蛋白质的一级结构是决定其高级结构的重要因素之一D.氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位44.具有紫外吸收的氨基酸包括A.苏氨酸B.谷氨酸C.色氨酸D.酪氨酸45.关于谷胱甘肽的叙述，正确的是A.由Glu 、Cys、Gly 三种氨基酸组成B.GSH 的巯基具有嗜核特性C.分子中的谷氨酸a -羧基与半胱氨酸的氨基形成肽键D.可保护蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化46.下列有关Bohr 效应正确的是A.CO2 浓度增高时，Hb 的氧解离曲线右移B.Hb 的某些咪唑基质子化，使Hb 的结构D. 3 -折叠又称B -转角50. 稳定蛋白质亲水溶胶的因素有A.旋光性B. 表面电荷C.水化膜D .紫外吸收名词解释蛋白质的变性( denaturation) 肽单元(peptide unit) 肽键(peptide bond) 亚基(subunit)等电点( isoelectric point, pI )1.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特征？2.举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。
【精品】生化思考题
【关键字】精品临床生化检验第六章掌握：➢酶活性的国际单位定义：酶活性单位1、惯用单位:常由发明者自行命名，结果无可比性；（20世纪50年代）.2、国际单位: 在特定条件下，1分钟能转化1微摩尔底物（µmol/ min）的酶量为一个“国际单位” ：（76年）; 63年是25℃及最适条件下.3、Katal单位：在规定条件下，即每秒钟转化1个摩尔底物（mol /s）的酶量➢酶活性测定的连续监测法和定时法的概念定时法：将酶与底物在特定条件（缓冲液、温度等）下孵育，经过一定时间后，用终止液终止反应，通过化学或生物化学的方法测出底物或产物的总变化量，除以时间即可计算出底物消耗速度（－d[S]/min）或产物生成速度（d[P]/min），将速度换算为µmol/ min便是以国际单位表示的酶活性。
连续监测法：将酶与底物在特定条件（缓冲液、温度等）下孵育，每隔一定时间（2s∼60s）连续测定酶促反应过程中某一底物或产物的特征信号的变化，从而计算出每分钟的信号变化速率。
连续监测法是在多个时间点连续测定产物生成量或底物消耗量，选取线性期的速率来计算酶活性，又称速率法。
➢连续监测法的计算和分类；计算：分类：➢酶活性测定最适条件的概念和意义；最适条件（optimum condition）：是指能满足酶发挥最大催化效率所需的条件1.合适的底物和最适底物浓度2.理想的缓冲液种类、最适离子强度和反应液的最适pH3.最适反应温度4.合适的辅因子、激活剂浓度5.酶偶联反应还需要确定指示酶和辅助酶的用量6.合理的测定时间，延滞期应尽量短暂并有足够的线性期7.合适的样品与反应试剂的比例及足够的检测范围8.尽量去除各种抑制剂➢ALT、AST、ALP、GGT、LD、CK、AMY、ChE的测定方法。
ALT:1.测定谷氨酸以酶电极法作代表，因需特殊仪器不适合临床检验2.测定丙酮酸①以赖氏法为代表的定时法②以IFCC推荐法为代表的连续监测法③偶联丙酮酸氧化酶法CK:1.比色法2.连续监测法3.荧光法4.化学发光法熟悉：血清酶变化的病理机制；酶动力学参数的含义；电泳法和免疫抑制法测定同工酶的原理。
生化复习思考题（专升本）
生化复习思考题（专升本）生化复习思考题(专升本)第二章蛋白质的结构和功能1、解释下列名词：肽键；蛋白质一级结构；蛋白质的等电点；蛋白质变性。
2、组成蛋白质的元素有哪几种？哪一种为蛋白质分子中的特征性成分？3、组成天然蛋白质的氨基酸有多少种？其共同的结构特点是什么？4、蛋白质二级结构包括哪些结构？维持蛋白质一级结构和空间结构的化学键有哪些？5、等电点为5.0的血浆蛋白质在血浆中以何种离子形式存在？蛋白质在等电点时蛋白质分子上的电荷、溶解度及电泳行为有何变化？6、维持蛋白质亲水胶体溶液稳定的因素是什么？7、何谓蛋白质变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何实际应用？一、填空题1、蛋白质的基本组成单位是。
2、组成蛋白质的20种氨基酸共同的结构就是α-碳原子上都带有和。
3、蛋白质二级结构的基本形式有、、、等几种。
4、维持蛋白质一级结构的化学键是键，维持蛋白质空间结构的化学键是键。
5、调节蛋白质溶液的pH值，使某一蛋白质分子解离成和的趋势相等，既净电荷等于，溶液的pH值称作该蛋白质的等电点。
二、选择题1、奶粉一份，含氮量为8克，此份奶粉蛋白质含量应是：A、8克B、16克C、32克D、50克E、100克2、蛋白质分子结构中的主键是A、肽键B、二硫键C、离子键D、氢键E、磷酸二酯键3、组成蛋白质的基本单位是A、D-α-氨基酸B、L-α-氨基酸C、DL-α-氨基酸D、D-β-氨基酸E、L-β-氨基酸4、蛋白质分子中的α-螺旋结构属于A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构E、空间结构5、血浆中含量最多的蛋白质是A、清蛋白B、α1-球蛋白C、α2-球蛋白D、β-球蛋白E、γ-球蛋白6、蛋白质变性是由于：A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构象的破坏E、蛋白质的水解7、采用酒精、高温、紫外线的消毒方法是根据哪一原理？A、蛋白质盐析B、蛋白质沉淀C、蛋白质变性D、蛋白质两性解离性质E、蛋白质的胶体性质第三章酶1、解释下列名词：酶；全酶；辅酶和辅基；酶的活性中心；酶的必需基团；酶的最适温度；酶的最适pH；酶原；酶原的激活；同工酶。
动物生理生化复习思考题
兴奋通过突触过程复杂，耗费较长时间。在中枢传递时需通过多个突触的接替，突触传递过程比较缓慢，历时较长的现象，称为中枢延搁。
二、填空题
填空题
答案
20种蛋白质氨基酸中，极性带负电荷的氨基酸有和。
Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）
20种基本氨基酸中，最简单的氨基酸是甘氨酸，其结构式是。
NH2-CH-COOH
《动物生理生化》复习思考题
一、名词解释
名词解释
答案
DNA的复性
变性的两条DNA分子在一定条件下，重新结合配对形成双螺旋结构，称为DNA复性或退火，复性后的DNA恢复其原来的理化性质和生物学活性。
Tm值
熔解温度，将50%的DNA分子发生变性的温度，称为其Tm值
半保留复制
先是双螺旋链打开，分别以两条链为模板进行复制，产生的新的子代双链中，一条链为亲代的链，另一条为新合成的链，子代链的这种合成方式，称为半保留复制。
4; 9
米氏方程可表述为。
嘧啶核苷酸从头合成时的原料是、和。
Gln,CO2,Asp
某蛋白质的等电点为6.0，在PH8.0的缓冲溶液中，将带_____电荷，电泳时将向________方向泳动。
负，正极
嘌呤环上的第3、9位上氮元素有提供。嘌呤环上第6位的碳元素来源于
。
Gln,CO2
平静吸气时，肺内压比大气压，平静呼气时，肺内压比大气压。
编码链
转录时，只能以DNA两条链中的一条链为模板，称为模板链，与之互补的另一条DNA链称为编码链。
变构效应
某些寡聚蛋白质分子由于与效应物结合后，其构象发生一定程度的改变，从而引起了其功能的改变，即活性增加或减少。
不感觉失水
不感觉失水——从皮肤和呼吸丧失的水分，由于动物感觉不到故命名。
生物化学复习思考题.doc
生物化学复习思考题（2009年）第二章蛋白质1.什么是蛋H质？蛋H质有哪些生理功能？2.蛋白质有哪些分类方法？3.蛋白质屮含氮量一般有多少？1克蛋白氮相当于多少蛋白质？4.氨基酸有哪些构型？组成蛋白质的氨基酸是什么构型的？5.组成蛋白质的氨基酸有哪些？熟记备种氨基酸的代号。
6.氨基酸有哪些分类方法？7.氨基酸在什么情况下带负电和正电？什么叫做氨基酸的等电点？8.氨基酸有哪三个重要的反应？9.哪些氨基酸可以吸收紫外光？10.什么叫做构象？什么叫做构型？11・解释名词：肽、肽键、二肽、寡肽、多肽、氮基酸残基、氨基末端、竣基末端12.什么叫做蛋白质的一级结构？13 •什么叫做肽单位?肽单位有哪些性质？14.什么叫做ci-碳原子的二面角？15.什么叫做蛋白质的二级结构?二级结构有哪些类型？16・什么叫a -螺旋和3 -折吾?平行和反平行P -折吾有何区别？17・试述a-角蛋白的结构.18.什么叫做超二级结构?超二级结构有哪些类型？19.解释名词:结构域、三级结构、四级结构、亚基、亚单位、均一的亚基、不均一的亚基20.维持蛋白质高级结构的力有哪些？21・什么是二硫键？二硫键是怎样形成的？22.蛋白质是生物大分了，为什么在水溶液屮还很稳定？23.蛋白质在什么情况下带正电和负电？什么叫做蛋白质的等电点？24.解释名词：变性、复性、沉淀、可逆沉淀、不可逆沉淀、盐析25.蛋白质变性的本质是什么？第三章酶化学1.什么叫酶？与一般的催化剂比较，酶有哪些相同Z处和不同点？2.酶的反应专一性有哪些种类？什么叫绝对专一性、相对专一性、基团专一性、键专一性、立体异构专一性？3.酶的惯用法命名有哪些方式？4.国际酶学委员会将酶分为哪几类？水解酶类与裂解酶类有何区别？5.什么叫做简单酶和结合酶？6.解释名词：酶蛋白、辅因子、辅酶、辅基、全酶、活性中心、结合部位、催化部位。
7.酶分了活性屮心以外的必需基团有什么功能？8.解释名词：酶原、致活素、靠近、定向、底物形变、共价催化、亲核催化、亲核剂9.什么叫酶促反应初速度？10.影响酶促反应的因素有哪些？11.底物浓度怎样影响酶促反应？米氏方程表示了什么关系？12.米氏常数Km有什么意义？13.某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时，底物浓度应是原来的多少倍？14.某酶的Km值为2.4X10_4M,分别在下述底物浓度下催化反应：%12X105%16. 3X10_5M%110_，M%12x10 3M O当底物浓度为0. 05M时,其反应速度为128X10-7克分子/升.分。
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第一章绪论一、名词解释生物化学基因组基因组学二、问答题1．生物化学研究的内容？2. 举例说明生物化学与医学的关系。
第二章糖化学一、名词解释糖构型构象二、问答题：1、糖可分为哪三类？每一种类常见的糖有哪些？2、葡萄糖的构型分为哪两种？3、葡萄糖的环式结构（哈沃斯式）如何书写？4、单糖有何重要性质？5、最重要的寡糖是什么？常见的有哪些？6、麦芽糖是由哪两个单糖构成的？其连接键是什么？7、淀粉在唾液淀粉酶的作用下水解的中间产物和终产物是什么？8、葡萄糖在体内的储存形式是什么？其主要储存场所在什么组织？9、最常见的多糖是哪些？第三章脂化学一、名词解释脂类必需脂肪酸二、问答题1、甘油磷脂含有哪些物质？2、类固醇类的化合物包括哪些物质？第四章蛋白质化学一、名词解释两性电离等电点兼性离子肽键肽蛋白质的一级结构、二级结构三级结构、四级结构盐析电泳蛋白质变性蛋白质沉淀亚基透析二、问答题1、为什么说蛋白质是生命的物质基础？2、蛋白质平均含氮量是多少？如何根据测出的含氮量计算样品中蛋白质的量？3、组成人体蛋白质的氨基酸都是L—α—氨基酸，共有多少种，据R基的极性可分为哪几类？4、氨基酸的主要理化性质有哪些？蛋白质分子中氨基酸间的作用力除肽键外，还有次级键，次级键包括哪些？它们在蛋白质空间结构中起什么作用5、蛋白质二级结构主要包括哪些结构？6、试述蛋白质结构与功能的关系。
7、引起蛋白质变性的因素有哪些？8、蛋白质胶体溶液的稳定因素是什么？9、镰刀型贫血是怎样引起的？第五章核酸化学一、名词解释核酸核苷酸核苷增色效应DNA变性与复性稀有碱基核酸的一级结构DNA的二级结构二、问答题1、DNA碱基组成的共同规律是什么？2、DNA与RNA基本组成单位各是什么？3、DNA的二级结构指的双螺旋结构，你能描述吗？4、细胞内RNA主要有哪三种？各有何特点？5、试述tRNA的二级结构的特点并说明氨基酸臂和反密码子环的作用？6、从分子结构、一级、二级结构、功能试比较DNA与RNA的异同。
第六章维生素一、名词解释维生素二、问答题1、根据维生素溶解性质分为哪两类？它们分别包括哪些维生素？2、维生素是怎样进行命名的？3、VitC最重要的化学性质是什么？在体内怎样构成氧化还原系统？它大部分在体内代谢分解，终产物是什么？生化作用有哪些？4、当VitB1缺乏时，体内TPP不足，对糖代谢有何影响？5、VitB2作为FAD和FMN组成成分，在生物氧化中起什么作用？缺乏VitB2时，主要临床症状是什么？6、VitPP作为NAD+和NADP+的组成成份，在生物氧化中起何作用?缺乏时可引发什么病？7、VitB6作为一些酶的辅酶，在何种物质代谢中发挥作用？8、泛酸是辅酶A的组成成份，最主要的作用是什么？9、生物素是哪些酶的辅酶？10、FH4是一碳单位转移酶的辅酶，在哪些合成中起重要作用？以及缺乏症？11、VitB12参与体内一碳单位的代谢，起转移甲基的作用，缺乏时，可造成什么病？12、试述维生素A的生化作用及缺乏症？13、简要说明维生素D在体内合成过程及其生化作用。
14、简述VitE及VitK的生化作用。
15、体内唯一含有金属元素的维生素是？第七章酶一、名词解释酶单纯酶结合酶（全酶）必需基团酶的活性中心酶原酶原激活同工酶K m值可逆性抑制作用竞争性抑制作用最适温度最适PH值别构调节化学修饰二．问答题1、酶为什么易受T、PH值等因素的影响？2、酶高度特异性（专一性）分几类？3、酶中辅助因子主要有金属离子或小分子有机化合物，它们在催化反应中起何作用？常见的有哪些？4、活性中心内必需基团与活性中心外必需基团的作用各是什么？5、试述酶原激活的实质是什么？有何生理意义。
6、乳酸脱氢酶同工酶有几种？举例说明与临床医学的关系。
7、影响酶促反应有因素有哪些？如何影响的？8、米氏方程式形式是什么？K m值大小和酶与底物亲和力有何关系？9、三种可逆性抑制作用各自的反应特点是什么？K m和Vmax如何变化？10、酶催化作用的机理主要是什么？11、举例说明不可逆抑制作用。
12、磺胺类药物为什么能抑制细菌生长、繁殖？13、酶的催化作用与一般催化剂比较，有何异同点？14、酶的别构调节有何特点及生理意义？15、酶的化学修饰调节常见的类型有哪些？16、酶的化学修饰调节有何特点及生理意义？第八章糖代谢一、名词解释糖酵解糖的有氧氧化三羧酸循环糖异生血糖二、问答题1、糖的生理功用？在体内的代谢动态？2、血糖的来源和去路。
3、血糖正常浓度？机体如何维持血糖相对恒定？4、糖的无氧酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途径有何区别（进行部位、主要步骤），各有何生理意义？5、参与糖异生与糖酵解的酶有哪些不同？糖异生的生理意义？6、参与糖的有氧氧化的关键酶有哪些？7、试述肝脏在糖代谢中的重要作用。
8、1摩尔葡萄糖在肝细胞中无氧、有氧氧化各产生多少A TP？如何计算10、糖酵解有何生理意义？11、糖的有氧氧化有何生理意义？12、磷酸戊糖途径的最主要产物是什么？有何生理意义？13、3-磷酸甘油醛脱下的氢在糖酵解和糖的有氧氧化中去路如何？第九章生物氧化一、名词解释生物氧化呼吸链氧化磷酸化底物水平磷酸化P/O比值二、问答题1、生物氧化有哪些特点？2、生物氧化中，CO2是怎样生成的？3、写出NADH氧化呼吸链排列顺序，各成员的作用是什么？4、写出琥珀酸氧化呼吸链排列顺序，各成员的作用是什么？5、生物氧化中物质氧化的方式有哪些？6、胞液中NADH氧化穿梭方式有哪些？各产生几分子ATP？7、简述NADH+H+这一对氢进入呼吸链氧化可生成3ATP；FADH2这一对氢进入呼吸链氧化可生成2ATP8、影响氧化磷酸化抑制剂分为哪两种类型？试举例。
第十章脂类代谢一、名词解释脂肪动员脂肪酸β—氧化酮体血脂二、问答题1、试述脂肪酸的β—氧化（包括活化、转运、脂酰辅酶A的β-氧化、进入三羧酸循环）。
2、一摩尔的硬脂酸（18碳原子）在体内彻底氧化分解能产生多少ATP？（写出计算步骤）.3、写出酮体三个物质的结构式。
酮体在哪里生成？在哪里氧化？生成过程的关键酶？酮体有何生理意义及危害？4、脂肪酸合成的部位、原料及合成过程的主要步骤？5、合成卵磷脂需要哪些物质？体内脂肪肝的发生与磷脂酰胆碱有何关系？6、体内胆固醇合成的主要部位、原料？合成的基本过程、限速酶？转化与排泄如何？9、各类脂蛋白都含有哪些物质？各类脂蛋白的名称及缩写？10、各类脂蛋白物质组成最重要的特点？各类脂蛋白的生成部位、主要生理功能？11、试述肝细胞中乙酰辅酶A的来源与去路。
第十一章蛋白质分解代谢一、名词解释氮总平衡氮正平衡氮负平衡必需氨基酸食物蛋白质的互补作用蛋白质的腐败作用转氨基作用生糖氨基酸生酮氨基酸一碳单位二、问答题1、试述氨基酸的转氨基作用、氧化脱氨基作用及联合脱氨基作用。
2、试述氨基酸代谢库中氨基酸的来源及去路。
3、试述血氨的来源和去路，高血氨病人为什么禁用肥皂水灌肠和用碱性利尿剂？4、试述尿素合成的部位，主要过程及关键酶，尿素合成的总反应是什么。
合成一分子尿素需几个高能磷酸键？5、常见的一碳单位有哪些，一碳单位的主要载体是什么，一碳单位的生理功用？6、何为甲硫氨酸循环，体内最重要的甲基直接供体是什么？7、肝昏迷氨中毒学说的基础是什么？8、氨的转运方式是什么？9、临床上运用谷氨酸、精氨酸治疗肝昏迷的生化基础是什么？第十二章核苷酸代谢一、名词解释从头合成补救合成二、问答题1、嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成原料有哪些？嘌呤碱与嘧啶碱合成的元素来源有哪些？2、嘌呤碱与嘧啶碱的终产物是什么？3、痛风患者与嘌呤碱终产物有什么关系？临床用何药物治疗？治疗的机理是什么？4、5-FU 和氨甲蝶呤药物作用的机理是什么？第十三章核酸的生物合成一、名词解释基因前导链随后链中心法则复制半保留复制冈崎片断复制叉逆转录转录模板链编码链突变（DNA损伤）二、问答题1、试述遗传信息传递的中心法则2、简述DNA poL、引物酶、DNA连接酶的作用。
3、复制过程分为起始、延长和终止三个阶段，这三个阶段总的包括哪些主要步骤？4、试述原核生物DNA聚合酶Ⅰ的功能。
5、简述逆转录过程。
为什么说病毒是致癌的主要方式？6、简述镰刀形红细胞性贫血发病的分子机理．7、简述RNA转录的基本过程。
8、从模板、原料、酶、产物、碱基配对等方面比较复制和转录。
第十四章蛋白质生物合成一、名词解释翻译密码子反密码子起始密码子终止密码子二、问答题1、简述遗传密码的特点。
2、蛋白质生物合成主要有哪些物质参与并简述其作用？3、mRNA、tRNA、核糖体，在蛋白质生物合成中的作用是什么？4、简述蛋白质生物合成过程。
5、举例说明抗生素影响翻译过程，以抑制或杀灭细菌的机理。
6、影响蛋白质生物合成的物质有哪些？第十五章基因表达及其调控一、名词解释：基因表达基因组管家基因操纵子顺式作用元件启动子增强子沉默子反式作用因子二、问答题：1、什么叫基因表达？举例说明基因表达的阶段特异性和组织特异性。
2、举例说明什么是管家基因及其基因表达的方式。
3、简述乳糖操纵子结构，解释阻遏蛋白的负性调节机制，CAP的调节机制及同生长条件下的协调调节。
4、简述原核生物基因表达调控的特点。
5、简述真核生物基因表达调控的特点。
第十六章细胞信息传递与癌基因一、名词解释：内分泌旁分泌自分泌受体配体第二信使钙调蛋白癌基因抑癌基因二、问答题：1、试述肾上腺素与-受体结合后调节糖原代谢的信息传递过程。
2、受体与激素、细胞因子的结合特征是什么？3、简述cAMP-蛋白质激酶A途径。
4、细胞内Ca2+是如何作为第二信使起作用的？5、哪些物质是第二信使？6、cAMP的生成与分解分别是由何种酶催化?生成cAMP的底物是什么。
cAMP分解的产物是什么？7、说明G蛋白有几种类型，是如何调控细胞膜上腺苷酸环化酶的活性的？8、试述癌基因活化的机理。
9、简述野生型P53基因的抑癌机理。
10、按细胞信息传递过程中各个不同环节，叙述癌基因表达产物分类及其作用。
11、试述肿瘤的发生与癌基因和抑癌基因之间的关系。
第十九章肝胆生化一、名词解释：激素的灭活初级胆汁酸次级胆汁酸自由型胆汁酸结合型胆汁酸胆汁酸的肠肝循环胆色素未结合胆红素结合胆红素黄疸隐性黄疸尿三胆生物转化二、问答题：1、简述肝脏在糖代谢，脂代谢，蛋白质代谢，维生素代谢及激素代谢中的作用。
试分析肝能不好的病人，对以上代谢有何影响，临床上可能会出现哪些病理表现？2、胆固醇和胆汁酸之间的代谢关系是什么？3、简述初级胆汁酸的生物合成。
最常见的初级胆汁酸有哪些？4、简述次级胆汁酸的生成。
最常见的次级胆汁酸有哪些？5、何为胆汁酸的肠肝循环，其重要意义是什么？6、胆汁酸合成受哪些因素调节？7、胆汁酸的功用有哪些？8、简述胆红素在体内的生成过程，未结合胆红素有何重要性质，在血中的运输形式是什么？9、试述胆红素在肝细胞中的代谢（摄取、结合、排泄）。