《酶促反应机理》PPT课件
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酶促反应动力学ppt课件.ppt
五、Km和Vmax值的测定
(2) 双倒数 作图法
将米氏方 程式两侧 取双倒数, 以1/v1/[s]作图, 得出一直 线.
认识到了贫困户贫困的根本原因,才 能开始 对症下 药,然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视, 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
五、Km和Vmax值的测定
(3) Hanes— Woolf作图法
- d[ES] / dt = k2[ES] + k3[ES]
认识到了贫困户贫困的根本原因,才 能开始 对症下 药,然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视, 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
二、酶促反应的动力学方程式
当酶体系处于动态平衡时,ES的形成速 度和分解速度相等
k1([E] — [ES]) * [S] = k2[ES] + k3[ES]
因为当底物浓度很高时,酶反应速率(v)与 [ES]成正比,即
v = k3[ES] ,代入(1)式得:
V = k3[E][S] / (Km+[S])
(2)
当底物浓度很高时所有的酶都被底物饱和而转 变为ES复合物,即[E]=[ES],酶促反应达到最 大速度Vmax,所以
Vmax = k3[ES] = k3[E]
i =1-a (4) 抑制百分数; i %=(1-a) x 100% 通常所谓抑制率是指抑制分数或抑制百分数。
认识到了贫困户贫困的根本原因,才 能开始 对症下 药,然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视, 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
二、抑制作用的类型
v 根据抑制作用是否可逆:
认识到了贫困户贫困的根本原因,才 能开始 对症下 药,然 后药到 病除。 近年来 国家对 扶贫工 作高度 重视, 已经展 开了“ 精准扶 贫”项 目
酶促反应的特点与机制PPT课件
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第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
机制 (1) 特异性
①三点结合
②锁钥学说 ③诱导契合 (2) 高效性
H
H
• “三点结合”的催化理论
• 酶与C底物的结合处至少有三C 个点,
而且只O有H一种情况是完全结合CO的O形H式。
H只3C有
这
种情C况O下OH,不H对3称C
催
OH 化作用才
能实现。
• E + S ==== E-S P + E
• 许多实验事实证明了E-S复合物的存 在。E-S复合物形成的速率与酶和底 物的性质有关。
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第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
机制
(1) 特异性
(2) 高效性
① 中间物
② 活化能
③ 机制
• 活化能
• 是指一定温度下,使1mol反应物 全部转化为活化分子所需要的能量。
为
6
*1 (2)
0
6
特m点o
l
/
m
o
l
.
S
。
• 用-淀粉①酶高催效性化淀粉水解,1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
② 特异性
③条件温和
④ 可调节
⑤变性失活
机制
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第二节 酶促反应的特点与机制
1 特点
(1) 共性
(2) 特点
① 高效性
② 特异性
③条件温和 ④ 可调节 ⑤变性失活
(2) 高效性
成为能与靠底近物分子密酶切复结原合-的催构化象定剂。
诱导 电性吸
契合 向
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能否契合— 专一性的酶由来
酶促反应动力学(有方程推导过程)ppt课件
当酶反应体系处于恒态时: v1 v2
即: k 1 E t E S S k 1 E k 2 S E S EtSE E SSSk1k 1k2
令: k1 k2 Km k1
则: K m E S E S S E tS
经整理得: ES
Et S Km S
(1)
由于酶促反应速度由[ES]决定,即 vk2ES
2、pH影响酶分子的构象:过高或过低pH都会影响酶分子 活性中心的构象,或引起酶的变性失活。
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动物体内多数酶的最适pH值接近中性,但也有例外,如胃 蛋白酶的最适pH约1.8,肝精氨酸酶最适pH约为9.8(见下表)。
一些酶的最适pH
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四、 底物浓度对反应速度的影响
1、酶反应与底物浓度的关系
种酶与不同底物作用时,Km 值也不同。各种酶的 Km 值
范围很广,大致在 10-1~10-6 M 之间。
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3. Km在实际应用中的重要意义
(1)鉴定酶:通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但 在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是 否属于同一种酶。
(2)判断酶的最佳底物:如果一种酶可作用于多个底 物,就有几个Km值,其中Km最小对应的底物就是酶的 天然底物。如蔗糖酶既可催化蔗糖水解 (Km=28mmol/L),也可催化棉子糖水解 (Km=350mmol/L),两者相比,蔗糖为该酶的天然底物。
➢ 在一定范围内,反应速度达到最大时对应的温度称为该 酶促反应的最适温度(optimum temperature Tm).一 般动物组织中的酶其最适温度为35~40℃,植物与微生 物中的酶其最适温度为30~60℃,少数酶可达60℃以上, 如细菌淀粉水解酶的最适温度90℃以上。
酶促反应的速率和影响因素PPT(完整版)
1931年,德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶 促反应的动力学进行研究,推导出了整个反应中的底物浓度和反 应速度关系著名公式,即米氏方程
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时,即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律,是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法,双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变,将方程两边同时取倒数,使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知,当反应速度等于最大反应速度的一半时,即
适合条件下,酶促反应速率最大,在不同的pH条件下,酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同,其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度,从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时,即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比; Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比; 反应速率不再增加,达最大速率; 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度=35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊,如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知,当反应速度等于最大反应速度的一半时,即 适合条件下,酶促反应速率最大,在不同的pH条件下,酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同,其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度,从而对酶的活 性产物影响。 医学上,实验室中高温消毒,高温使酶蛋白变性 1931年,德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究,推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式,即米氏方程
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时,即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律,是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法,双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变,将方程两边同时取倒数,使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知,当反应速度等于最大反应速度的一半时,即
适合条件下,酶促反应速率最大,在不同的pH条件下,酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同,其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度,从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时,即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比; Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比; 反应速率不再增加,达最大速率; 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度=35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊,如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知,当反应速度等于最大反应速度的一半时,即 适合条件下,酶促反应速率最大,在不同的pH条件下,酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同,其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度,从而对酶的活 性产物影响。 医学上,实验室中高温消毒,高温使酶蛋白变性 1931年,德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究,推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式,即米氏方程
酶以及酶促反应PPT课件
酶底物复合物
E + S ES E + P
*诱导契合假说(induced-fit hypothesis)
酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、
相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过
程称为酶-底物结合的诱导契合假说 。
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目3录2
目录
羧
肽
酶
的
诱
底物
导 契
Hale Waihona Puke 合模式目录
(二)酶促反应的机理
➢ 1. 邻近效应(proximity effect) 与定向排列(orientation arrange )
2021
目4录1
V Vmax
[S]
当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比;反
应为一级反应。
目录
V Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速;反应
为混合级反应。
目录
V Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加,达最大速度;
反应为零级反应
目录
(一)米-曼氏方程式
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活化能的改变
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目2录4
绝对特异性(absolute specificity):只能作用于特 定结构的底物,进行一种专一的反应, 生成一 种特定结构的产物 。
相对特异性(relative specificity):作用于一类化 合物或一种化学键。
要的作用;
酶
(2)用于解释发育过程中
活
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根据酶对其底物结构选择的严格程度不同, 酶的特异性可大致分为以下3种类型:
• 绝对特异性(absolute specificity):只能作用于特定 结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结 构的产物 。键和基团同时专一
• 相对特异性(relative specificity):作用于一类化合 物或一种化学键。键专一、基团专一
• 立体结构特异性(stereo specificity):作用于立体异 构体中的一种。(立体和几何异构)
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三、酶催化作用的机理是降低活化能
催化剂只能催化原来可以进行的
反应,加快其反应速度。 即使对可以进行的反应来说,反应物分
子应越过一个活化能才能发生反应。
酶作为催化剂的作用是降低活化能。
• E+S • • S1+E
ES
E+P
S2
ES1
P1+P2+E
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底物分子结合在酶的底物结合中心
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三、酶促反应的机制
(一)两种假说 锁-匙学说
酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
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(二)、酶促作用(高效率)的几种机制
• 底物的“趋近”和“定向”效应 • 底物变形与张力作用 • 共价催化作用
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在代谢途径中调节酶活性
几个酶或十几个酶前后配合,完
成一系列代谢反应,形成一条代谢途
径。在一条代谢途径中,常常是前一
个酶促反应的底物,便是下一个酶促
反应的底物。
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第一个酶
(有活性)
第一个酶
(无活性)
终产物
终产物(调节物) 结合在调节中心
Hale Waihona Puke 医学PPT返回 19共价调节
有时候,酶蛋白分子可以和一个基团 形成共价结合,结合的结果,使酶蛋白分 子结构发生改变,使酶活性发生改变。例
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酶的催化机理是医学PP降T 低活化能 9
酶是如何降低活化能的呢 ?
首先需要酶与底物分子结合,酶蛋白结构
中有底物结合中心/活性中心。
然后,酶蛋白分子以各种方式,作用于底 物分子,使底物分子活化起来。
酶与底物的专一结合,又是酶促反应专一
性的体现。
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(二)、中间复合物学说和酶作用的过渡态
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活化能:底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物
反应过程
酶促反应活医学化PP能T 的改变
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(二)酶促反应具有高度的特异性
* 酶的特异性(specificity)
一种酶仅作用于一种或一类化合物,或 一定的化学键,催化一定的化学反应并生成 一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性 或专一性。
亲核催化作用 亲电催化作用 • 酸碱催化作用 影响的两个因素(咪唑基为例)
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使底物靠拢
使底物分子 产生应力
使底物分子 电荷变化
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(三)酶促反应的可调节性
酶促反应受多种因素的调控,以适应机体对 不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包 括三方面的调节。
➢ 对酶生成与降解量的调节 ➢ 酶催化效力的调节 ➢ 通过改变底物浓度对酶进行调节等
如,与磷酸根的结合。
这种调节酶活性的情况称为酶的共价
调节。
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糖有
元磷 磷酸 酸化 化位 酶点
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竞争性抑制调节
有的酶在遇到一些化学结构与底
物相似的分子时,这些分子与底物
竞争结合酶的活性中心,亦会表现
出酶活性的降低(抑制)。这种情
况称为酶的竞争性抑制。
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竞争性抑制剂 在结构上与 底物相似
度
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一、 酶促反应的特点
(一)酶促反应具有极高的效率
➢ 的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍,比 一般催化剂高107~1013倍。
➢ 酶的催化不需要较高的反应温度。 ➢ 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的
活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有 效地降低反应的活化能。
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磺胺类药物 竞争性抑制 细菌体内的酶
对氨基苯甲酸 (细菌生长因子)
对氨基苯磺酸 (磺胺药)
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四、核酶与抗体酶
• 核酶(ribozyme) • 抗体酶 • 应用
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第二节
酶促反应的特点与机理
The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction
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本节讲授内容
一、酶促的反应特点 二、酶的作用机理 三、酶促反应的几种机制 四、核酶与抗体酶
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酶与一般催化剂的共同点
➢ 在反应前后没有质和量的变化; ➢ 只能催化热力学允许的化学反应; ➢ 只能加速可逆反应的进程,而不改变反应的平衡点。 ➢ 都是通过降低反应分子的活化能来加快化学反应的速