医学生物化学及分子生物学第八版课件全套 1第一章 蛋白质的结构与功能上课讲义
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生物化学与分子生物学第一章蛋白质ppt(八年制英文课件)
•
(1) Non-polar and aliphatic AAs
• • •
R groups are non-polar, hydrophobic aliphatic groups. R groups are uncharged. AAs are insoluble in H2O.
(2) Neutral polar AAs
The average nitrogen content in proteins is about 16%, and proteins are the
major source of N in biological systems.
The protein quantity can be estimated:
protein in 100g sample = N per gram x 6.25 x 100
1/16%
Melamine (三聚氰胺)
It contains 67% nitrogen by mass
Melamine is a kind of white crystalline powders, without special smell.
Melamine has good water solubility. The price is only 1/5 of the price of protein raw materials
§1.1 Amino Acids
•
The basic building blocks of proteins
•
•
AAs are highly hydrophilic.
Hydroxyl Amino Acids
医学生物化学和分子生物学第八版课件全套1第一章蛋白质的结构与功能
C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目录
目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观， 并且还以更快的速度增加。 国际互联网有若干重要的蛋白质数据库，例如
EMBL（European Molecular Biology Laboratory Data Library）
目录
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
目录
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
并将氨基酸合成了多种短肽 。
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白 质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。 20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目录
目前已知一级结构的蛋白质数量已相当可观， 并且还以更快的速度增加。 国际互联网有若干重要的蛋白质数据库，例如
EMBL（European Molecular Biology Laboratory Data Library）
目录
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
目录
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至
并将氨基酸合成了多种短肽 。
目录
1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白 质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。 20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸 极性中性氨基酸 芳香族氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
生物化学1蛋白质的结构与功能课件
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline(Pro)
H2C CH2
C H2
《 规 范 》 及 指导原 则适用 于食品 药品监 管部门 对第三 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 许可（ 含变更 和延续 ）的现 场核查 ，第二 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 备案后 的现场 核查， 以及医 疗器械 经营企 业的各 类监督 检查
《 规 范 》 及 指导原 则适用 于食品 药品监 管部门 对第三 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 许可（ 含变更 和延续 ）的现 场核查 ，第二 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 备案后 的现场 核查， 以及医 疗器械 经营企 业的各 类监督 检查
第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离 子的形式存在，分子中所含的正负电荷数 目相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的
等电点（pI）。 • 在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
《 规 范 》 及 指导原 则适用 于食品 药品监 管部门 对第三 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 许可（ 含变更 和延续 ）的现 场核查 ，第二 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 备案后 的现场 核查， 以及医 疗器械 经营企 业的各 类监督 检查
《 规 范 》 及 指导原 则适用 于食品 药品监 管部门 对第三 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 许可（ 含变更 和延续 ）的现 场核查 ，第二 类医疗 器械批 发/零售 经营企 业经营 备案后 的现场 核查， 以及医 疗器械 经营企 业的各 类监督 检查
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结说课讲解
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要的生物学功能。
1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。
2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。
100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。
生物化学-第01章-蛋白质结构与功能
二级结构组合形式有3种：αα，βαβ，ββ 。
目录
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间 上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为 模体(motif) 。
模体是具有特殊功能的超二级结构。
目录
模体常见的形式
• α-螺旋-β转角（或 环）-α-螺旋模体
• 链-β转角-链模体 • 链-β转角-α-螺旋-β
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
目录
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级 结构与功能
胰岛素 A5
人
Thr
猪
Thr
狗
Thr
兔
Thr
牛
Ala
羊
Ala
马
Thr
氨基酸残基序号
A6
A10
Ser
Ile
Ser
Ile
Ser
Ile
Gly
Ile
Gly
Val
Ser
Val
Ser
Ile
B30 Thr Ala Ala Ser Ala Ala Ala
C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目录
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
目录
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
目录
二个或三个具有二级结构的肽段，在空间 上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为 模体(motif) 。
模体是具有特殊功能的超二级结构。
目录
模体常见的形式
• α-螺旋-β转角（或 环）-α-螺旋模体
• 链-β转角-链模体 • 链-β转角-α-螺旋-β
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
目录
（二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级 结构与功能
胰岛素 A5
人
Thr
猪
Thr
狗
Thr
兔
Thr
牛
Ala
羊
Ala
马
Thr
氨基酸残基序号
A6
A10
Ser
Ile
Ser
Ile
Ser
Ile
Gly
Ile
Gly
Val
Ser
Val
Ser
Ile
B30 Thr Ala Ala Ser Ala Ala Ala
C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键: 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
目录
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
目录
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
定义: 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
目录
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
生物化学课件：01第一章 蛋白质的结构与功能
33
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
34
一级结构
蛋白质结构 二级结构 的四个层次 三级结构
四级结构
基础结构 高级结构/空间构象
35
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
• 什么是？ 蛋白质多肽链中从N→C端、 氨基酸的排列顺序。
NH3
二硫键
NH3
15
营养学上的分类
必需氨基酸： 动物自身不能合成而必须从食物 中获得，缺乏会导致营养不良。
人体有8种:赖、色、苯丙、甲硫/蛋、 亮、异亮、苏和缬。
非必需氨基酸： 8种以外
16
三、氨基酸的共性与特性
1. 共性：两性解离、等电点 R CH COOH NH2
R CH COOH +H+
O C
H
OH H H
OH
甘氨酸
甘氨酸
O H2O
O
NH2 CH C N CH C
H 肽键 H H
OH
甘氨酰甘氨酸
23
肽键
O H3N CH C
R1
R2
H
N CH C N
H
O
氨基酸残基
Rn O … N CH C
H
O
肽链的两个末端
24
一组概念：
肽 肽键（ peptide bond) 寡肽（oligopeptide) 多肽（polypeptide) 多肽链（ polypeptide chanin ） 氨基酸残基(residue) 肽链两端
密
度
酪氨酸
苯丙氨酸
0 240 250 260 270 280 290 300 310
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
34
一级结构
蛋白质结构 二级结构 的四个层次 三级结构
四级结构
基础结构 高级结构/空间构象
35
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
• 什么是？ 蛋白质多肽链中从N→C端、 氨基酸的排列顺序。
NH3
二硫键
NH3
15
营养学上的分类
必需氨基酸： 动物自身不能合成而必须从食物 中获得，缺乏会导致营养不良。
人体有8种:赖、色、苯丙、甲硫/蛋、 亮、异亮、苏和缬。
非必需氨基酸： 8种以外
16
三、氨基酸的共性与特性
1. 共性：两性解离、等电点 R CH COOH NH2
R CH COOH +H+
O C
H
OH H H
OH
甘氨酸
甘氨酸
O H2O
O
NH2 CH C N CH C
H 肽键 H H
OH
甘氨酰甘氨酸
23
肽键
O H3N CH C
R1
R2
H
N CH C N
H
O
氨基酸残基
Rn O … N CH C
H
O
肽链的两个末端
24
一组概念：
肽 肽键（ peptide bond) 寡肽（oligopeptide) 多肽（polypeptide) 多肽链（ polypeptide chanin ） 氨基酸残基(residue) 肽链两端
密
度
酪氨酸
苯丙氨酸
0 240 250 260 270 280 290 300 310
生物化学课件(杨洋)1-蛋白质结构与功能共91页文档
（二）氨基酸的分类（P9 表1-1）
非极性疏水性氨基酸：具有非极性R侧链，呈疏水
性，包括脂肪族和芳香族氨基酸。（9种）
不带电荷的极性氨基酸：具有极性R侧链，呈亲水
性，通常含羟基、巯基、酰胺基等。 （6种）
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（含羧基） （2种） 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸 （3种）
空间构象、空间结构、 立体结构、高级结构
蛋白质分子中原子和基团 在空间上的排列和分布
维持蛋白质构象的化学键 氢键 疏水键 离子键 二硫键 范德华力
44
(一) 蛋白质分子的二级结构
β-折叠 (β- pleated sheet)
β-转角(β- turn)
α-螺旋 (α- helix)
无规则卷曲 （random coil）
O
T yr H
O
Asp H
O
Gln H
H3N+ C C N-端 CH2
N H
CC CH
N H
CC CH2
N H
CC CH2
N H
C COOCH2 C-端
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 丝－缬－酪－天－谷
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键
OH
CONH2
40
10. 肽键平面
参与形成肽键的4个原子（C，O，N，H） 位于同一平面， 构成肽键平面。肽键的C—N键在一 定程度上具有双键性质，不能自由旋转，它们所相连 的四个原子基本处于同一平面。
14
参考书
刘新文，生化 绪论
童坦君: 生物化学。北京: 北京大学医学出版社.2019 。
贾弘禔:生物化学与分子生物学 (第2版)。北京:人民 卫生出版社.
生化 蛋白质结构与功能(共86张PPT)
O C
HO
CH3
O
CN C
HH
肽键
CH2
C NH2 H
苯丙氨酰丙氨酸
肽键中与Ｃ-Ｎ相连的氧原子和氢原子呈反式构型
H
CHale Waihona Puke NO 〔顺式〕 H
O 〔反式〕
C
N
肽键中Ｃ－Ｎ键长为0.132nm
C—N单键为0.149nm， C=N双键为0.127nm
因此，肽键具有局部双键性质，不能自由旋转
肽键的6个原子Cα1 、C、N、O、H、 C α2位于同一 平面，构成肽单元(peptide unit)
侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间可 顺向平行(均从N-C)，也可反向平行
(３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴接
近垂直
(三)β－转角
1.概念 肽链出现1800回折的转角处结构称为β－
转角
2.结构特征
*常见于球状蛋白质 分子外表
*第一个残基的C=O 与第四个
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物
，其他主要成分〔糖、脂〕都不含氮 在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，形成两个或多个稳定的球形结构单位，称为结构域
〔3〕变性蛋白质的溶解度降低
谷胱甘肽(glutathione，GSH)
疯牛病是朊病毒蛋白构象改变引起的人和动物神经退行性病变
〔一〕氨基酸的分类
根据氨基酸侧链基团(Ｒ)的结构和理化性质 ，将其分为5类：
1. 非极性氨基酸
2. 不带电荷的极性氨基酸 3. 芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸 5. 碱性氨基酸
1. 非极性氨基酸
包括7个：甘氨酸〔Gly〕、丙氨酸〔Ala〕、缬 氨酸〔Val〕、亮氨酸〔Leu〕、异亮氨酸〔Ile 〕、甲硫氨酸〔Met〕和脯氨酸〔Pro〕
八版第一章 蛋白质的结构与功能ppt课件
2018/11/12
生物化学教研室
15
氨基酸的两性电离
2018/11/12
生物化学教研室
16
三、蛋白质的辅基
分类 糖蛋白 磷蛋白 糖类 磷酸基 辅基 酪蛋白 核糖体、端粒酶、信号识别颗粒 血红蛋白 琥珀酸脱氢酶 铁蛋白 醇脱氢酶、碳酸酐酶 钙调蛋白 固氮酶 铜蓝蛋白
17
举例 免疫球蛋白、凝集素、干扰素、人绒毛膜促性腺激素
第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质(Protein)是生命的物质基础，是生物体的基本 组成成分，几乎所有的细胞和组织都含蛋白质。
蛋白质是组织细胞的结构成分，并参与几乎所有的生
命活动。蛋白质在物质转运、物质代谢、遗传信息控 制、损伤修复、信号转导、免疫防御等以及高等动物 的识别与记忆、感觉与思维等方面都起着重要的作用。
核糖核蛋白 核酸 血红素蛋白 血红素 黄素蛋白 金属蛋白 黄素核苷酸 铁 锌 钙 钼 铜
2018/11/12
2018/11/12
生物化学教研室
12
（三）氨基酸的性质
1.紫外吸收特征
色氨酸和酪氨酸 对280nm的紫外 线有一吸收峰， 由于大多蛋白质 含色氨酸和酪氨 酸，测定样品溶 液280nm的吸光 度，用于蛋白质 定量分析。
2018/11/12 13
生物化学教研室
2.茚三酮反应
α-氨基酸可与茚三酮水合物发生氧化还原反应，生成 蓝紫色化合物。该化合物在570nm处有一个吸收峰， 可用于氨基酸的定量分析。
119
121 132 180 9.13
5.87
5.07 5.41 5.65
1.96 10.28 8.18
2018/11/12
生物化学教研室
9
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
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芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
目录
四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白 质或活性肽
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。 20世纪90年代以后，随着人类基因组计划实施，功
能基因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白 质结构与功能的研究达到新的高峰 。
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生 物大分子，约占人体固体成分的45%，而在 细胞中可达细胞干重的70%以上。
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
• 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
目录
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
• 两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
目录
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
目录
目录
CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
目录ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
除了20种基本的氨基酸外，近年发现硒代半胱 氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看，硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中，包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时，并不是由目前已知的密码子编码，具体机 制尚不完全清楚。
• 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
• 这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
目录
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
目录
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
• 非极性脂肪族氨基酸 • 极性中性氨基酸 • 芳香族氨基酸 • 酸性氨基酸 • 碱性氨基酸
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蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
（源自希腊字proteios，意为primary）一词 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，并将
其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。
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1951年, Pauling采用X（射）线晶体衍射发现了蛋白 质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
生物化学与分子生物学
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第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
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什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
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蛋白质研究的历史
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年，荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein”
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(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
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(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
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(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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• 几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
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2. 蛋白质具有重要的生物学功能 • 作为生物催化剂（酶） • 代谢调节作用 • 免疫保护作用 • 物质的转运和存储 • 运动与支持作用 • 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
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组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。