中山大学生物化学辅导班讲义
中山大学生物化学第一章生命
生命是一个很难下定义
（1）生理学定义 例如把生命定义为具有进食、代谢、 排泄、呼吸、运动、生长、生殖和反应性等功能的系 统。但某些细菌却不呼吸。
（2）新陈代谢定义 生命系统具有界面，与外界经常 交换物质但不改变其自身性质。
（3）生物化学定义 生命系统包含储藏遗传信息的核 酸和调节代谢的酶蛋白。但是已知某种病毒样生物却 无核酸。
外膜包围着内膜，内膜部分曲 折伸入基质使内外膜之间形成 孔穴。
内膜为半透膜，只有部分小分 子物质可以通过。外膜通透性 较大，分子量小于一万的分子 都可以通过。
线粒体功能
线粒体含有多种酶系。 主要是呼吸链电子传递酶系、糖类分解氧
化酶系、脂酸的氧化酶系、氧化磷酸化酶 系、核酸合成酶系和蛋白质合成酶系等。 线粒体是进行生物代谢和能量转换最重要 的场所。
内质网上附着有核糖核蛋白体的部分，表面粗糙，称 为粗面内质网。不附有核糖核蛋白体的部分，表面光 滑，称为滑面内质网。
内质网上含有多种重要酶系，参与有关蛋白质、甘油 酯和磷脂的合成及解毒等。
内 质 网 的 结 构
（5）高尔基体 Golgi
高尔基体是真核 细胞内一种由网 状小管或泡组成 的复杂结构。
以及多种无机盐和水组成。 胞液是细胞内各种细胞器之间相互联系
的介质。
3．细胞器
细胞质内含有一些具有独立形态的结构， 称为细胞器。
细胞器通过膜（细胞内膜）与周围环境 分开，具有特定的生理功能。
（1）细胞核cell nucleus
原核细胞的原始核无核膜和核仁，没有 固定的形状，只有一个含有DNA遗传信 息的区域。
2．真核细胞
真细胞是高等植物和动物的基本组织单位。 真核细胞的外层为细胞膜（植物细胞还有一层
细胞壁），内部为细胞质。
中山大学考研生物化学讲义0-前言
中山大学考研生物化学讲义0-前言考研生物化学－前言/By Dr.Wang2008.08参考课本及资料：Lehninger Principles of Biochemistry （中山大学生科院本科生使用教材）王镜岩，生物化学第三版，2002 高教出版社中山大学生科院历年考研真题&部分其它院校考研真题By Wang Zifeng三个部分：第一部分、静态生化－结构和催化作用?第二部分、动态生化－生物能学和代谢?第三部分、分子生物学－信息途径By Wang Zifeng 第一部分、静态生化－结构和催化作用第一节：氨基酸、多肽和蛋白质第二节：蛋白质的三维结构第三节：蛋白质的功能和分离纯化第四节：酶第五节：核苷酸和核酸第六节：糖和糖生物学第七节：脂类和生物膜第八节：维生素、抗生素和激素By Wang Zifeng三个部分：第一部分、静态生化－结构和催化作用?第二部分、动态生化－生物能学和代谢?第三部分、分子生物学－信息途径By Wang Zifeng 第二部分、动态生化－生物能学和代谢第九节：糖酵解和己糖的分解代谢第十节：三羧酸循环第十一节：氧化磷酸化第十二节糖异生和糖原代谢第十二节：糖异生和糖原代谢第十三节：脂肪酸的氧化及合成第十四节：蛋白质的降解和氨基酸的氧化及合成?第十五节：核酸的降解及核苷酸代谢By Wang Zifeng三个部分：第一部分、静态生化－结构和催化作用?第二部分、动态生化－生物能学和代谢?第三部分、分子生物学－信息途径By Wang Zifeng第三部分、分子生物学－信息途径第十六节：DNA的复制、修复和重组第十七节：RNA的合成加工和遗传密码第十八节：蛋白质的合成及转运第十九节：基因表达的调控第二十节：基因工程及蛋白质工程By Wang Zifeng。
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
生物化学与分子生物学PPT课件讲义
中国的炼金术随丝绸之路传到了阿拉伯文化圈, 所以有了alchemy这个行业。
西腊文明在欧州历史上曾一度失传, 幸好阿拉伯人继承了其精华(7~14世纪), 11~13 世纪十字军的侵略将散落在阿拉伯文化中的希腊文化又带回了欧洲, 也顺便将中 国的炼金术带进入了西方文明。此后，西方的炼金术活动朝着独自的方向发展， 特别是对酸, 碱, 盐等物质的化学性质有了相当的知识积累。
复杂性 组成物质多；分子大；空间 结构复杂。
规律性 元素→构件小分子→聚合物 （生物大分子）； 结构与功能相适应。
（二）物质和能量代谢
复杂性
• 多步化学反应构成代谢途 径；
• 多条代谢途径相互交织成 网；
• 物质代谢和能量代谢相互 交织；
• 调节控制有条不紊。
规律性
• 反应类型不多；
• 反应机理符合有机化学理 论；
Waston-Click提出DNA 双螺旋模型 1958年 Perutz等解明肌红蛋白的立体结构 1970年 发现了DNA限制性内切酶 1972年 DNA重组技术的建立 1978年 DNA双脱氧测序法的成功
… 1990年 人类基因组计划的实施,2003年完成,进入
后基因组时代
生物化学中的关键技术
《生物化学》讲义教案-课程总结.docx
第一章,，蛋白质的偌构若功嫌（M）1.氨基酸：20种组成人体的氨基酸均为L-a-氨基酸（Gly除外），酸为天冬谷（Asp、Glu）, 碱为赖氨组（Lys,Arg,His ）;生酮仅赖亮（Lys,Leu ）；生糖酮者为一本老色书（Ile,Phe,Tyr,Trp,Thr）2.氨基酸性质：a）两性解离：i.等电点——在某一PH的溶液中，氨基酸解离为成阳离了和阴离了的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点ii.带电状态判定PI=pKl+pK2; pI-pH<0带负电；pI-pH>0带正电；pI-pH=0不带电b）紫外吸收性质一含共辘双键的氨基酸-苯色一在280nm处紫外吸收最强O 与荀三酮反应生成蓝紫色化合物——在570nm处最大吸收峰，Pro为黄色3.蛋白质的分子结构a）一级结构一肽链中氨基酸的排列顺序，含肽键，二硫键一是蛋白质空间构象和特异学功能的基础b）二级结构一某段氨基酸的相对空间排列顺序即该肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸侧链的排列顺序，含氢键i.类型：1.螺旋一酸碱、共轴、脯亮酸不形成，链内氢键2.0-折叠一片层结构，链间氢键3.转角；规则转曲ii. 模体:是具有特殊功能的超二级结构,指由两个或者三个具有二级结构的肽段, 在空间上相互接近，形成特殊的空间构象c）三级结构——整条肽链中全部氨基酸的残基的相对空间位置，疏水键、离子键、氢键、范德华力；结构域：分了量大的力白质可以折叠成多个结构较为紧密的区域, 并各行其功能，称为结构域d）四级结构一各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，氢键、离子键4.蛋白质的结构与功能的关系（大题、举例）1）一级结构是高级结构和功能的基础>一级结构是空间构象的基础：一级结构是空间结构和生物功能的基础，一级结构决定空间结构；一级结构并非决定空间结构的唯一因素，分子伴侣起着重要的作用；空间结构是生物活性的直接体现>一级空间结构相似的蛋白质具有相似的高级空间结构与功能一胰岛素，不同的哺乳动物的胰岛素一级结构相似，结构和功能也类似>氨基酸序列提供重要的生物进化信息一一细胞色素c,物种间越接近，则一级结构越相似，其空间结构和功能也越相似。
生物化学考前辅导班PPT课件
❖③膜上有偶联电子传递的质子转移系统
❖④膜上有转移质子的ATP酶
➢ 在解释光合磷酸化机理时，该学说强调：光合电子传递链 的 电 子 传 递 会 伴 随 膜 内 外 两 侧 产 生 质 子 动 力 (proton motive force,pmf)，并由质子动力推动ＡＴＰ的合成。 许多实验都证实了这一学说的正确性。
1/[S]
酶的抑制 (机制)
I Competitive I Non-competitive I Uncompetitive
底物
图
S
E
解
I
抑制剂
E
S
E
I
S
SI
I
另一结合区
SI
抑
E + S←→ ES → E + P +
制I
机 ↓↑
理 EI
及
說 [I] 只与自由的 [E] 結合，
明 会与 [S] 竞争；
Active relaxed form Inactive tense form
酶活性的调节控制
一）别构调节
•
通过酶构象的改变来调节酶活性的作用 称为变构调节。大部分别构酶的动力学
曲线不符合米氏方程。
二）共价调节
给酶共价结合一个基团或者去掉一个基团，从而改变其活
性的调节方式。常见磷酸化。
糖原磷酸化酶a
主要知识点回顾
二、生物氧化（氧化磷酸化）
5、氧化磷酸化作用机制（化学渗透学说）、P/O、解偶联 剂（DNP作用机制）
6、氧化磷酸化的调控 能荷 7、底物水平磷酸化
主要知识点回顾
三、糖化学及糖代谢
1、糖的概念、分类 2、重要的单糖及衍生物 单糖磷酸酯、糖苷（0-糖苷键
生物化学讲义1-氨基酸、多肽和蛋白质考研生物化学辅导讲义
生物化学讲义1-氨基酸、多肽和蛋白质考研生物化学辅导讲义第一部分结构和催化作用§1.1 氨基酸（aa）1. 结构特征2.分类:标准AAs非标准AAs3.化学反应：滴定曲线特征反应By Wang Z iiff eng 第一部分结构和催化作用1 结构特征（1）By Wang Ziiffeng第一部分结构和催化作用1 结构特征（2）蛋白质中的氨基酸都是L型的，D型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中。
只有Ile和Thr有两个手性碳原子Gly是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性Ser 、Thr、 Tyr，这些AA残基的－OH上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应Asn、Gln在生理pH范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷。
Cys，在pro经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥。
胱氨酸两个不对称中心相同，分子内互相抵消而无旋光性，称内消旋胱氨酸。
By Wang Ziiffeng 第一部分结构和催化作用1 结构特征（3）His是唯一一个R基的pka值在7附近的AA，因此在PH7.0附近有明显的缓冲作用。
Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断。
Met又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S- 腺苷蛋氨酸）A280：Trp、Tyr和Phe残基的苯环含有共轭双键Trp显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
酶蛋白荧光主要来自Trp和Tyr。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白 By Wang Z iiff eng质氨基酸。
第一部分结构和催化作用第一节氨基酸、多肽和蛋白质§1.1 氨基酸（aa）§1.2 多肽和蛋白质By Wang Ziiffeng第一部分结构和催化作用第一节氨基酸、多肽和蛋白质By Dr.Wang2008.08By Wang Z iiff eng(hyd r ophilic) 第一部分结构和催化作用§1.1 氨基酸（aa ）1. 结构特征2. 分类:标准 AAs ? 非标准 AAs3. 化学反应：滴定曲线特征反应By Wang Z iiff eng第一部分结构和催化作用2 分类（1）非极性 AAs (疏水)amino acid 3 letter code 甘氨酸 Gly 丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸 Phe 色氨酸 Trp 脯氨酸Pro1 letter codeG A V L I M F W P极性AAs 丝氨酸 Ser苏氨酸 Thr 半胱氨酸 Cys 酪氨酸 Tyr 天冬酰胺 Asn 谷氨酰胺GlnS T C Y N Q带正电荷AAs （亲水）赖氨酸精氨酸组氨酸Lys Arg HisK R H带负电荷AAs （亲水）天冬氨酸谷氨酸By Wang Z iiff engAsp GluD E黄色为含硫氨基酸绿色能被磷酸化第一部分结构和催化作用纸层析两个方向的溶剂系统不同固定相：吸附水流动相：丁醇、醋酸、水在流动相中分配系数越大，移动越快。
生化培训资料课件
介绍生物化学物质的基本分类，包括糖类、脂类、蛋白质、核酸 等，以及各类物质的结构和性质。
生物化学反应类型
01
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03
04
生物氧化
介绍生物氧化反应的类型和特 点，包括呼吸链、氧化磷酸化 等。
糖代谢
介绍糖的分解和合成代谢，包 括糖酵解、糖异生等。
脂代谢
介绍脂的分解和合成代谢，包 括脂肪酸氧化、脂肪合成等。
THANK YOU
感谢聆听
基于质谱分析的蛋白质组学技术为研 究蛋白质结构和功能提供了有力手段 ，有助于深入了解生物分子机制。
研究热点问题
肿瘤生物学
肿瘤的发生发展机制、肿瘤免疫 、肿瘤耐药性等是当前研究的热 点问题，对于肿瘤的诊断和治疗
具有重要意义。
神经生物学
神经退行性疾病、神经信号传导 、神经再生等是神经生物学研究 的热点，有助于深入了解神经系
农业领域
转基因作物
通过改变作物基因，提高 抗虫、抗病、抗旱等能力 ，增加产量。
生物农药
利用微生物、植物等天然 生物资源开发农药，减少 环境污染。
动物育种
通过基因编辑等技术，改 良动物品种，提高生产性 能和品质。
环境监测领域
污染治理
利用微生物降解污染物，净化水 体和土壤。
环境监测
利用生物传感器等手段监测空气、 水体等环境质量。
定期检查个人防护用品的完好性，如有损坏应及 时更换。
紧急处理措施
01
02
03
04
如发生火火灾、泄漏等紧急情况 ，应立即按照实验室的安全疏 散程序撤离。
如发生火灾、泄漏等紧急情况 ，应立即按照实验室的安全疏 散程序撤离。
如发生火灾、泄漏等紧急情况 ，应立即按照实验室的安全疏 散程序撤离。
生物化学讲义
生物化学讲义《生物化学》课程教学讲义1．课程简介21世纪是生命科学的世纪，《生物化学》是现代生物学的基础，是生命科学发展的支柱，是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。
生物化学的内容：生物化学是生命的化学。
生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。
这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。
生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性（一级结构和空间结构）决定的。
但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。
生命的化学有着自己的规律。
生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。
自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。
代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢，酶是反应的催化剂，物质代谢伴随着能量的生成和利用。
总之生物化学的内容可划分为两部分：静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质；生物分子的结构、功能与生命现象的关系。
动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。
生物化学的发展史：19世纪末，德国化学家李比希（J.Liebig）初创了生理化学，德国的霍佩赛勒（E.F.Hoppe-seyler）将生理化学建成一门独立的学科，并于1877年提出“Biochemie”一词，译成英语为“Biochemistry”，即生物化学。
生物化学的发展大体可分为三个阶段：静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。
动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30～60年代主要特点:研究生物体内物质的变化，即代谢途径，所以称动态生化阶段。
现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
《生物化学》全套课件
《生物化学》全套课件一、教学内容本课件基于《生物化学》教材，主要涉及第5章至第8章的内容。
详细内容包括：酶学原理、代谢途径、生物分子结构和功能、以及遗传信息的表达与调控。
二、教学目标1. 理解并掌握生物化学的基本概念、原理及实验方法。
2. 学习生物分子结构与功能的相互关系，了解其在生命活动中的作用。
3. 掌握代谢途径的基本过程，分析生物体内的物质转化与能量流动。
三、教学难点与重点难点：代谢途径的复杂性、生物分子结构与功能的相互关系。
重点：酶学原理、代谢调控、蛋白质结构与功能。
四、教具与学具准备1. 教具：PPT课件、黑板、粉笔、激光笔。
五、教学过程1. 导入：通过介绍生活中的生物化学实例，引发学生对生物化学的兴趣。
2. 新课内容：讲解酶学原理、生物分子结构与功能、代谢途径等，结合实例进行分析。
3. 例题讲解：针对每个知识点，给出典型例题，引导学生运用所学知识解决问题。
4. 随堂练习：设计针对性练习题，巩固所学知识。
6. 互动环节：鼓励学生提问，解答学生疑惑。
六、板书设计1. 板书左侧：列出本节课的主要知识点，以提纲形式呈现。
2. 板书右侧：针对重点内容，绘制示意图或表格，直观展示。
七、作业设计1. 作业题目：（1）简述酶学原理，举例说明酶在生物体内的作用。
（2）论述蛋白质结构与功能的关系。
（3）分析糖类、脂类、蛋白质在生物体内的代谢途径。
2. 答案：（1）酶学原理：酶是一种具有生物催化功能的蛋白质，能降低化学反应的活化能，加速反应速度。
例如，唾液淀粉酶能将淀粉分解为麦芽糖。
（2）蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的结构决定其功能，不同的结构具有不同的功能。
例如，血红蛋白具有运输氧气的功能，其结构中的铁离子与氧气结合。
（3）糖类、脂类、蛋白质在生物体内的代谢途径：糖类主要通过糖酵解、三羧酸循环进行代谢；脂类通过β氧化途径代谢；蛋白质通过氨基酸的脱氨基作用、转氨基作用等途径代谢。
八、课后反思及拓展延伸1. 反思：根据学生的课堂表现和作业完成情况，调整教学方法和策略。
生物化学基础授课PPT
实验原理
阐述实验所依据的基本原理和 理论知识，为实验操作提供科
学依据。
实验步骤
详细描述实验的操作流程，包 括试剂配制、仪器使用、样品
处理等。
实验安全
强调实验操作过程中的安全注 意事项，预防意外事故的发生
。
实验数据处理与分析
数据收集
记录实验过程中获得的 所有数据，确保数据的
准确性和完整性。
数据处理
察和理解。
结论总结
根据实验结果，总结出实验的 结论，指出实验的亮点和不足 之处。
结果讨论
对实验结果进行深入讨论，探 讨结果的合理性和可靠性，提 出可能的改进和完善措施。
结论应用
阐述实验结论在实际应用中的 意义和价值，为相关领域的研
究和实践提供参考和借鉴。
05
生物化学前沿研究
基因编辑与合成生物学
基因编辑技术
详细描述
化学反应是物质之间相互转化的过程，伴随着能量的吸收或释放。在生物体内，化学反应是生命活动 的基础，如细胞呼吸、光合作用等。了解化学反应的原理和能量转化机制有助于理解生物体的生命过 程。
有机化合物与生物分子
总结词
有机化合物和生物分子是生物体内重要 的物质，对于维持生命活动具有关键作 用。
VS
酶的分类
根据酶所催化的反应类型，酶可 以分为氧化还原酶类、水解酶类 、转移酶类、裂合酶类和异构酶 类等。
酶的作用机制
酶通过降低反应的活化能，提高 反应速度。酶与底物结合形成中 间产物，降低活化能。酶具有立 体专一性，确保反应的准确性。
光合作用与呼吸作用
光合作用
光合作用是植物、藻类和某些细菌在 可见光的照射下，经过光反应和暗反 应，利用光能将二氧化碳和水转化为 葡萄糖，并释放氧气的过程。
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中山大学生物化学辅导班讲义
复习的思路：划成大块进行串联
生物大分子的结构与功能酶学代谢[重点：蛋白质和核酸]
§ Introduction
生化的历史，较新的、重大的事件，例如：PCR发明的时刻，dsDNA发觉的时刻。
（对各种重大的历史事件有个基础性的了解）。
§1 Carbohydrates
糖蛋白蛋白聚糖
各种差不多的概念，差不多的功能
糖蛋白的连接键的类型，各种糖苷键是如何形成的，哪些是常见的，有何功能
糖蛋白中的糖有何生物学意义
§2 Lipids（注意与生物膜的联系）
脂类的功能
脂肪酸、脂质体等一些差不多概念
生物膜的模型与功能
一些固定的讲法
§3 Amino acids
差不多概念、分类的方法、必需氨基酸、非必需氨基酸的概念
氨基酸的要紧性质、化学反应（典型的侧链的化学反应）
实验技能（联系蛋白质工程）
物理性质，光吸取，产生的缘故
等电点等各种重要的概念
§4～6 The structure and function of the proteins
多肽、蛋白质中涉及到的差不多概念、差不多结构
同源蛋白、α-螺旋、β-折叠等如此的差不多概念
结构域和超二级结构的特点，有那些？
相关的要紧蛋白质（典型的蛋白质）：纤维蛋白
球蛋白
胶原蛋白
血红蛋白
从这些蛋白质的结构特点中能得出什么结论？（即结构与功能的关系）
蛋白质的要紧物理、化学性质（例如：变性、复性）
蛋白质纯化的方法（与性质有何联系？）
§7 蛋白质的分离、纯化和表征
只要是涉及实验方法的部分一定要重点看
各种差不多原理、差不多方法
酸碱性质（等电点，在等电点时有什么性质）
分子的大小和形状，相对分子质量的测定方法（各种方法各涉及到些什么性质）
分离纯化（只要是涉及实验的部分是重点）
§8 酶通论
化学本质、差不多概念——全酶，辅因子
差不多分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体（与糖的分类相联系）
作用特点：高效、专一、活性可调剂
酶命名的差不多方法（六大分类）
活力的测定：比活力、酶活单位、活化能（如何测定）
核酶、抗体酶
§9 酶促反应动力学
差不多概念，例如：Vmax、初速度
酶与底物的关系活性中心的概念
中间产物学讲——米氏方程（米氏常数、公式模型、数量关系、特点性常数代表的意义）通过意义的推理——抑制反应——竞争性抑制
非竞争性抑制——不同的表达方程
反竞争性抑制（由方程能讲出所代表的意思）
各种阻碍因素（如何表达，例如：最适pH与pI的关系等）及各种重要的概念——最适pH 值and so on.
§10 酶的作用机制和酶的调剂
差不多概念
结构与功能的关系
活性中心必需基团
阻碍酶催化效率的因素、活性调剂的因素
酶调剂的方式有哪些？
（专门强调：从8到10章，可不能有大题，然而考的专门宽、专门灵活。
例如：如何调剂酶活性？事实上是咨询酶催化的要紧模式。
此外，这三章涉及到专门多的名词讲明和概念性的东西，一定要搞清晰。
）
补充一点酶调剂的种类
1、不构酶和不构调剂
正协同效应——S形曲线——齐变模型、序变模型
负协同效应——双曲线——序变模型
不构调剂是细胞内代谢的重要调剂方式
2、共价酶和可逆共价调剂
一样引起级联反应，是细胞信号传递中重要的调控方式
3、酶原的激活
§11 维生素和辅酶
注意与酶学部分的关联
各种维生素或辅酶与代谢过程的联系（本章知识点较多，且专门乱，在后面的内容中也多次提到，复习时最好是串联到一起复习，我自己也整理了一个提纲，只是还没完成，搞完后我会传上来的）
§12～15 核酸
组成、各级结构
DNA与RNA结构上的差异RNA的稳固性和结构的关系
原核生物的基因组与真核生物的区不（还要注意涉及到的各种原核和真核的区不）
测序的方法（与基因工程的联系）
§36 The synthesis of RNA and its processing
RNA合成的差不多过程
要紧把握原核的模式
§37 Genetic code
定义遗传密码的破译过程差不多特性
§38 The synthesis and transport of the proteins
要清晰差不多过程
特性：方向性（5'～3’）与RNA的比较
转录好的RNA 蛋白质
3’5’ DNA(互补链)
Replication
5’3’ DNA (template)
Transcription
3’5’ mRNA（模板链）
Translation
5’3’ protein
核糖体、起始因子、延伸因子等差不多概念
真核生物与原核生物蛋白质合成的差异：
部位、核糖体、mRNA、各类因子不同
蛋白质的加工（各种概念）:
信号肽、多聚核糖体、SD序列等
蛋白质合成的准确性与DNA复制准确性的差异（在蛋白质合成中，假如显现错误就能够降解掉）
加工中遇到的各种咨询题：余外的序列（酶原有活性的酶）
蛋白质的内含子
§39 The metabolism of the cells and the regulations of the gene expression
细胞代谢调控（网络）酶活性的调剂细胞信号传递系统（要紧的调控机制）
各种概念性的东西
经典的调控模式：
1. 原核细胞中的操纵子模型（乳糖操纵子）阻遏物合成途径操纵子的衰竭子生长速度的调剂时序操纵翻译水平和反义RNA
（1．转录水平的调剂
1.1 乳糖操纵子模型[结构、调控系统]
[操纵子结构基因调剂基因阻遏物组成型基因和组成型突变操纵基因负调
控诱导和诱导物正操纵系统等的概念葡萄糖效应的机制]
1.2 色氨酸操纵子[结构、调控系统]
[辅阻遏物前导肽衰竭子等各种重要概念粗细调剂的机制及实验依据]
1.3 σ因子对基因表达的调控
2．翻译水平的调剂（涉及到的各种名词讲明、机理）
2.1 稀有密码子对翻译的阻碍
2.2 重叠基因对翻译的阻碍
2.3 翻译的阻遏
2.4 mRNA的高级结构对翻译的阻碍
2.5 小分子RNA与翻译调控
2.6 魔斑核苷酸对翻译的阻碍）
2. 真核生物基因表达的调剂（各概念、机理、阻碍因素等）
（1．真核基因表达调控的特点
2．转录前水平的调剂
2.1 DNA修饰调控基因转录
2.2 染色体结构改变的调剂作用
2.3 DNA水平的调剂[基因扩增、重排、丢失]
3．转录水平的调剂
3.1 真核基因转录操纵的要素
3.2 转录因子DNA结合功能域的结构特点
3.2.1 螺旋-转角-螺旋
3.2.2 锌指结构
3.2.3 亮氨酸拉链
3.2.4 helix-loop-helix
3.3 转录因子活化结构域
3.4 转录抑制因子的作用模式
4．转录后的操纵
4.1 转录后的弱化
4.2 RNA加工对基因表达的调控
4.3 RNA的运送
5．翻译水平的调剂
5.1 mRNA的稳固性对翻译的阻碍
5.2 mRNA5’前导序列对翻译的阻碍
5.3 翻译起始因子的磷酸化对蛋白质合成的阻碍
5.4 mRNA3’端的结构对翻译速率和mRNA寿命的阻碍
5.5 翻译延伸过程对蛋白质合成的阻碍）
增强子沉默子顺式作用因子反式作用因子
各水平的调控蛋白质的加工分子间的-S-S- 肽链的切除糖基化、甲基化分子伴侣等
翻译准确性与？有关：
1．错误率（1/10）
密码子与反密码子的配对错误率高
2．转录过程中的通续性（百分之几）
3．移码（10-3～10-4）
4．翻译的不完整性（DNA的错配率：10-9）
§40 Genetic engineering
差不多原理：DNA 克隆载体（差不多要求）宿主
重要的概念：基因文库cDNA文库宿主细胞的表达系统（真核与原核细胞的优缺点的比较）构建文库的差不多原理 PCR（定义、原理、分类、要紧用途等）基因的定位诱导基因克隆的表达过程等
蛋白质工程。