45学时生化期末复习
生物化学期末复习题模板(二)
引言概述：生物化学是生物科学中的重要分支，主要研究生物体内的化学物质及其相互作用。
作为一门复杂而广泛的学科，生物化学关注生命过程中的分子层面，涵盖了多个领域，包括蛋白质结构与功能、酶学、代谢途径等。
为了帮助学生复习生物化学期末考试，本文提供了一个生物化学期末复习题模板，旨在帮助学生系统地复习该学科的核心内容。
正文内容：一、蛋白质结构与功能1.蛋白质的组成和结构1.1蛋白质的氨基酸组成1.2蛋白质的一级结构1.3蛋白质的二级结构1.4蛋白质的三级结构1.5蛋白质的四级结构2.蛋白质的功能与调控2.1酶的功能与结构2.2信号传导蛋白的功能与结构2.3结构蛋白的功能与结构2.4载体蛋白的功能与结构2.5免疫蛋白的功能与结构二、酶学1.酶的分类与特点1.1酶的功能分类1.2酶的底物特异性1.3酶的效应器1.4酶的催化机制1.5酶的稳定性2.酶的调控与活性调节2.1酶的调节方式2.2酶的底物浓度对活性的影响2.3pH和温度对酶活性的影响2.4金属离子对酶活性的影响2.5抑制剂对酶活性的影响三、代谢途径1.细胞呼吸1.1糖酵解的过程与产物1.2有氧呼吸的过程与产物1.3无氧呼吸的过程与产物1.4呼吸链与氧化磷酸化1.5呼吸过程中的能量转换2.光合作用2.1光合作用的反应方程式2.2光合作用发生在叶绿体中2.3光合作用中的光化学反应2.4光合作用中的暗反应2.5光合作用与生态环境四、核酸生物化学1.DNA的结构与功能1.1DNA的双螺旋结构1.2DNA的碱基配对规则1.3DNA的复制与转录1.4DNA修复与重组1.5DNA与细胞遗传2.RNA的结构与功能2.1RNA的单链结构2.2RNA的转录和剪接2.3RNA的翻译和调控2.4RNA的修饰和降解2.5RNA的功能与新发现五、药物的生物化学基础1.药物分子的性质与结构1.1药物分子的物理性质1.2药物分子的化学性质1.3药物分子的结构与活性关系1.4药物分子的合成与改良1.5药物分子的体内命运2.药物的作用机制与药理学2.1药物的靶点与相互作用2.2药物的药理学分类2.3药物的吸收、分布、代谢和排泄2.4药物的副作用和相互作用2.5药物的临床应用与开发总结：生物化学是一门复杂的学科，掌握其中的核心内容对于理解生命过程及其调控机制非常重要。
生化期末考点总结
生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。
祝各位考试顺利！。
生化技术原理期末考试复习重点
14：从RNA除去混杂的DNA，可用DNAase将DNA降解掉。
⑶许多生物大分子一旦离开了生物体内的环境时就极易失活,因此分离过程中如何防止其失活，就是生物大分子提取制备最困难之处.
⑷生物大分子的制备几乎都是在溶液中进行的,温度、pH值、离子强度等各种参数对溶液中各种组成的综合影响，很难准确估计和判断。
2：生物大分子的制备通常可按以下步骤进行：
①确定要制备的生物大分子的目的和要求，是进行科研、开发还是要发现新的物质。
第二章
1:盐析法应用最广的还是在蛋白质领域，已有八十多年的历史,其突出的优点是:
①成本低，不需Байду номын сангаас特别昂贵的设备。
②操作简单、安全.
③对许多生物活性物质具有稳定作用。
2:硫酸铵盐析
固体法
盐析后要在冰浴中放置一段时间,待沉淀完全后再离心与过滤.在低浓度硫酸铵中盐析可采用离心分离，高浓度硫酸铵常用过滤方法.各种饱和度下需加固体硫酸铵的量。
②将混合物置于某一物相（大多数是液相）中，通过物理力场的作用，使各组分分配于不同的区域,从而达到分离的目的，如电泳、离心、超滤等。
目前纯化蛋白质等生物大分子的关键技术是电泳、层析和高速与超速离心。
5:需了解的生物大分子物理、化学性质，主要有:
1、在水和各种有机溶剂中的溶解性.
2、在不同温度、pH值和各种缓冲液中生物大分子的稳定性。
离子交换层析:带电性，静电引力
生化期末复习(代谢部分)
两个呼吸链（NADH，FADH，组成，排序，影响因素）；呼吸链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶系统所组成的这种代谢途径一般称为生物氧化还原链。
如果受氢体是氧，则称为呼吸链。
NADH呼吸链：由NAD/NADP连接的脱氢酶、黄素酶、CoQ、细胞色素体系、铁硫蛋白组成的氧化还原体系。
FADH2呼吸链：区别仅在于底物脱下的氢直接交给黄素酶辅基。
电子传递链：指代谢物上脱下的氢经一系列递氢或电子传递体的依次传递，最后传给分子氧从而生成水的全部体系。
能量分子ATP的形成（氧化磷酸等）及相关问题；（一）底物水平磷酸化：定义:是在被氧化的底物上发生的磷酸化作用，即底物被氧化的过程中，形成了某种高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用可使ADP生成ATP。
（二）电子传递体系磷酸化：当电子从NADH或FADH2经过电子传递体系（呼吸链）传递给氧形成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP的全过程。
（三）氧化磷酸化的抑制和解偶联(1)电子传递抑制剂：抑制呼吸链的电子传递，阻止ATP的产生;如鱼藤酮、安密妥、抗霉素A、氰化物、叠氮化合物、CO等;(2)解偶联：破坏电子传递与磷酸化的偶联关系从而抑制ATP生成，如2,4-二硝基苯酚。
(注意:本身不影响电子的传递！)化学渗透假说：(1) 呼吸链中传氢体和电子传递体是间隔交替排列的。
且在线粒体内膜中都有特定的位置，催化反应是定向的。
(2) 传氢体有氢泵的作用，当传氢体从内膜内侧接受从底物传来的氢（2H）后，可将其中的电子（2e）传给其后的电子传递体，而将两个H+泵出内膜外侧。
(3) 内膜对H+不能自由通过，泵出膜外侧的H+ 不能自由返回膜，线粒体内膜外侧H+浓度高于内侧，在内膜两侧就建立起质子浓度梯度，形成膜电位。
此电位差中就包含着电子传递过程中所释放的能量，此H+梯度所包含的能量可驱使ADP 和Pi生成ATP。
(4) 利用ATP合成酶的特点，将膜外侧的2H+转达化成内侧的2H+，与氧生成水。
生化期末知识总结
生化期末知识总结生物化学作为生物学和化学的交叉学科，研究生物体内物质的组成、结构和特性，以及生物体内的化学反应和能量转化过程。
在生化学的学习中，我们需要掌握大量的知识点，包括有机化学、无机化学、酶学、代谢等内容。
下面是一篇生化期末知识总结，希望对你的学习有所帮助。
一、有机化学有机化学是生化学的基础。
有机分子是一类含有碳(C)原子的化合物，通常还含有氢(H)、氧(O)、氮(N)、磷(P)等元素。
在有机化学中，我们需要了解基本的有机化合物的命名、结构和性质。
以下是一些重要的有机化学知识点：1.有机化合物命名有机化合物的命名方法很多，主要有系统命名法和常用命名法。
在系统命名法中，根据化合物结构的不同特点，可以分为烷烃、烯烃、炔烃、醇、醚、酮、酸、酯等不同类别。
在常用命名法中，常用的有烷基、烯基、氨基等术语来修饰命名，如甲基(CH3)、乙基(C2H5)等。
2.有机化合物结构有机化合物的分子结构主要有分子式和结构式两种表示方法。
分子式是由化合物中各元素的符号和原子数量表示的，如甲烷(CH4)、乙醇(C2H5OH)等。
结构式是用连线和原子符号表示化合物中原子与原子之间的连接关系，如乙酸(CH3COOH)的结构式为CH3-COOH。
3.有机化合物性质有机化合物的性质与其结构有关，主要包括化学惰性、酸碱性、稳定性、溶解性和极性等。
化学惰性较强的有机化合物通常不容易发生化学反应，如饱和的烃类。
酸碱性取决于有机化合物中含有的酸基或碱基的性质，如羧基 (-COOH)是常见的酸基。
有机化合物的稳定性与它们的链长、官能团、分子结构等有关。
溶解性主要受到分子极性的影响，如极性物质易溶于极性溶剂。
二、无机化学无机化学主要研究无机物质的组成、结构和性质，也是生化学的一部分。
无机化学涉及的内容很广泛，包括无机元素、酸碱、锌、镁、铁、铜等。
以下是一些常见的无机化学知识点：1.无机元素无机元素是构成地球壳、大气和生物体的基本物质，根据元素的性质可分为金属元素和非金属元素。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生化课件 期末总复习
◆
生命即为受集成和受调控
的各代谢途径的网络系统。
生物氧化
标准自由能的变化的计算：
◆化学平衡常数
Keq→ΔG0’
ΔG0’ ＝- RT ln [C] [D] /[A] [B]
◆氧化还原电势
ΔE0’→ΔG0’
ΔG0’＝－nFΔE0’
高能磷酸化合物
◆高能键（定义）：化学中、生物化学中
◆类型
氧化磷酸化抑制剂，离子载体抑制剂
线粒体穿梭：磷酸甘油穿梭系统、
◆
苹果酸穿梭系统
糖代谢
糖酵解途径、糖异生作用、三羧酸循环、磷酸戊糖途径
糖核苷酸
＊糖核苷酸是双糖和多糖合成中，葡萄糖的活化形式。
UDPG（蔗糖合成）
ADPG（淀粉合成）
＊蔗糖：合成（蔗糖磷酸合酶）、降解
＊淀粉：合成
直链淀粉（淀粉合酶）
多核糖体
原核生物中的辅助因子：
起始因子 IF
延长因子 EF
释放因子 RF
真核生物中的辅助因子：
eIF 、eEF、eRF (e: eucaryote)
蛋白质合成的方向：N→C
与复制、转录的方向匹配
氨酰tRNA合成酶
氨基酸的活化、转移
蛋白质合成的过程（原核）
◆起始
辨认起始密码子、SD序列
◆
硝酸还原：硝酸还原酶
亚硝酸还原：亚硝酸还原酶
氨的同化
◆
＊形成谷氨酸
谷氨酸合酶途径（谷氨酰胺合成酶途径）
L-谷氨酸脱氢酶途径
＊形成氨甲酰磷酸
氨基酸的合成
◆
生化复习资料(全)
第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：C,H,O,N,少量的S，含N占整个分子量的15%2、蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸按侧链结构和理化性质分为：非极性脂肪族氨基酸；极性中性氨基酸；芳香族氨基酸；酸性氨基酸；碱性氨基酸3、蛋白质的结构（P13）①一级结构：蛋白质中从N端C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其主要的化学键是肽键。
②二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的有规则的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要包括：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲③三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
结构域：分子较大的蛋白质常常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称结构域；④四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基：每一条多肽链都有其完整的三级结构称为亚基，亚基与亚基间以共价键连接，各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
4、蛋白质的理化性质①当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，静电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
②胶体性质，蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸附水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质沉淀析出。
蛋白质胶粒可带有电荷，也可起胶粒稳定作用。
③蛋白质变性：在某些物理化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
④蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。
5、氨基酸的等电点在某一PH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
第二章核酸的结构与功能1、核酸的一级结构核酸的一级结构是构成RNA的核苷酸或DNA的脱氧核苷酸自5’-端至3’-端的排列顺序。
生化期末复习题及答案
生化期末复习题及答案一、名词解释1、同聚多糖：由一种单糖组成的多糖，水解后生成同种单糖，如淀粉、纤维素等2、氧化磷酸化；在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP 的偶联反应。
3、多酶复合体: 几种功能不同的酶彼此嵌合在一起构成复合体，完成一系列酶促反应4、限制性内切酶；一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。
Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解5、结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区域，它是相对独立的紧密球形实体，称为结构域6、脂肪酸ω-氧化：脂肪酸的ω-碳原子先被氧化成羧基，再进一步氧化成ω-羧基，形成α、ω-二羧脂肪酸，以后可以在两端进行α-氧化而分解。
7、戊糖磷酸途径：又称为磷酸已糖支路。
是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
该途径包括氧化和非氧化两个阶段，在氧化阶段，葡萄糖-6-磷酸转化为核酮糖-5-磷酸和CO2，并生成两分子NADPH；在非氧化阶段，核酮糖-5-磷酸异构化生成核糖-5-磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖-6-磷酸和甘油醛-3-磷酸。
( 是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程)8、竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。
竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。
这种抑制剂使Km增大而υmax不变。
9、肉毒碱穿梭作用：活化后的脂酰CoA是在线粒体外需要一个特殊的转运机制才能进入线粒体内膜。
在膜内外都含有肉毒碱，脂酰CoA和肉毒碱结合，通过特殊通道进入膜内然后再与肉毒碱分离(脂酰CoA 通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一个穿梭循环途径。
)10、呼吸链：又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NADH或FADH2向氧传递电子的系统11 增色效应；当双螺旋DNA熔解（解链）时，260nm处紫外吸收增加的现象。
生化期末复习
第一章一、名词解释：蛋白质变性二、主要知识点：1.蛋白质的元素组成特点，如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）三、简答题：什么是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。
在某些理化因素作用下，使蛋白质的空间结构被破坏，从而引起其理化性质和生物功能丧失，这一现象称为蛋白质变性。
变性蛋白质的性质改变：溶解度降低，易于凝集沉淀，易被消化酶水解，生物活性完全丧失，结晶能力消失。
应用：临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌，就是这些理化因素引起菌体蛋白变性，丧失致病能力。
第二章一、主要知识点：1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算（A=T, G=C）3.真核染色质的基本结构单位是什么？其结构如何？4.三种RNA的结构特点二、简答题：简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。
主要特点：①反向平行的右手双螺旋结构；②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。
③双链之间形成碱基配对；④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定；生物学意义：揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中，又是如何得以传递和表达的，由此揭开了现代分子生物学发展的序幕，对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。
第三章一、主要知识点：1.各种维生素的生理作用，特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基；2.各种维生素在体内的活性形式；3.各种维生素的缺乏症，包括临床表现。
第四章一、名词解释：Km二、主要知识点：1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
生物化学期末复习资料
而被迫减慢速度甚至停顿下来，使与柠檬酸循环紧密联系的呼吸链也受 影响，从而使对O2浓度最敏感的中枢神经系统表现出缺氧。在病人肝脏 中，因柠檬酸循环的停顿而使脂类代谢中产生的乙酰辅酶A无法彻底氧 化分解，只能转变为酮体。酮体中多为酸性物质，若在血液中过量积 累，会使血液pH值下降，出现酸中毒现象。若将病人膳食中的蛋白质换 成必需氨基酸相应的α-酮酸，便可得到治疗。原因：α-酮酸与血液中 积累的氨结合，生成α-氨基酸，从而缓解了氨的高浓度积累。
基作用产生的。
2、尿素循环？
主要机理：排尿素动物在肝脏中合成尿素。由2分子α-氨基酸脱下的氨 基，即2分子氨，和1分子CO2经鸟氨酸循环，生成1分子尿素，反应需3 分子ATP参与。 尿素是无毒的近中性化合物，且为水溶性，可由血液循环经肾脏随尿排 出。
1． 合成氨甲酰基磷酸： 进入尿素循环的第1分子氨，一部分来自于肝脏线粒体中谷氨酸的氧化 脱氨基。 NH3与经柠檬酸循环生成的CO2在线粒体内氨甲酰磷酸合成酶的催化下， 生成氨甲酰磷酸。每生成1分子氨甲酰磷酸，需2分子ATP供能，所以反 应不可逆。 催化此反应的是位于线粒体内的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ。该酶属于调节 酶，N-乙酰谷氨酸为其正调节物。 2．形成瓜氨酸： 氨甲酰磷酸极不稳定，易将氨甲酰基供给鸟氨酸，生成瓜氨酸。鸟氨酸 本在胞液中生成，经特殊内膜传递系统传递，进入线粒体内。瓜氨酸又 离开线粒体进入胞液。 3． 形成精氨琥珀酸： 第2分子氨由天冬氨酸的氨基提供。天冬氨酸在有ATP供能的条件下，以 其氨基与瓜氨酸的氨甲酰碳原子上烯醇式的羟基缩合且脱水，产生精氨 琥珀酸。 4． 形成精氨酸： 在精氨琥珀酸裂解酶作用下，精氨琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。 以上四步反应在所有生物体内均可进行。 5．形成尿素： 排尿素动物体内含大量精氨酸酶，此酶可将尿素从精氨酸分子上水解下 来，生成鸟氨酸。 鸟氨酸可重复进入鸟氨酸循环反应2，从而形成循环。 为何缺乏尿素循环酶类无法应用蛋白质：其蛋白质代谢中产生的氨无 法转化为尿素排出，只能以氨的形式积累在体内。 为何患者的中枢神经系统及肝脏易受到毒害：氨浓度较高时，线粒体 中发生：NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+←→谷氨酸+NAD++H2O；α-酮戊二酸 同时又是柠檬酸循环中反应（6）的底物。所以游离氨与柠檬酸循环争 夺α-酮戊二酸并占优势，使柠檬酸循环因缺乏中间产物：α-酮戊二酸
生化期末复习重点
生化复习1、蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
2、DNA半不连续复制：半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
3、DNA半保留复制；在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。
4、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
6、DNA变性；是指核算在一定的物理和化学因素作用下，核算双螺旋区氢键断裂，变成单链DNA的过程。
7、蛋白质的等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。
8、同工酶：催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。
9、反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
10、PCR：聚合酶链式反应。
聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术，它可看作是生物体外的特殊DNA复制，PCR的最大特点，是能将微量的DNA大幅增加。
11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。
12、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的构象被破坏，导致其理化性质的改变和生活活性的丧失，称为蛋白质的变性。
13、脂肪酸β-氧化：脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD＋）、硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。
14、核酶：具有自身催化作用的RNA。
15、氨基酸等电点：某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
生化期末复习资料资料
生化期末复习资料资料糖类1.自然界中最重要的单糖是：戊糖和己糖。
2.最简单的单糖含3个碳原子，有两个:甘油醛和二羟丙酮。
（P2）3.寡糖的命名（17）、常见糖的写法（P19）4.自然界存在的重要二糖有三种：蔗糖、麦芽糖、乳糖。
5.多糖：同聚多糖：淀粉、糖原、纤维素、几丁质。
杂多糖：果胶。
6.糖的还原性：无还原性：蔗糖有还原性：麦芽糖、乳糖单糖都有还原性，二糖部分有还原性。
脂类1.按化学结构，脂类可以分为两大类：单脂：脂肪、油、蜡复合脂：磷脂、糖脂、硫脂、脂蛋白衍生脂类：萜类、固醇等2.自然界常见的脂肪酸：软脂酸和硬脂酸。
自然界常见的脂肪酸是顺势构型。
3.乳化作用：脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用。
4.磷脂具有双亲性，既亲水又亲油。
（别的脂类是否有此性质？）5.维生素D2原：麦角固醇在阳光或紫外线照射下，可转变为维生素D2，故麦角固醇又称为维生素D2原。
蛋白质化学1.参与组成蛋白质的有20种基本氨基酸，都是L构型。
2.常见氨基酸的三字母缩写：Gly甘氨酸Ala丙氨酸Val缬氨酸Leu亮氨酸Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸Glu谷氨酸Met甲硫氨酸3.等电点：当溶液在某一pH 值时，蛋白质所带正、负电荷相等，即总净电荷为零，此时溶液的pH 称该蛋白质的等电点(pI)。
4.氨基酸的解离和两性性质（57）5.蛋白质的结构：一级结构指的是以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。
二级结构指肽链主链骨架原子的相对空间位置，而不涉及残基侧链。
三级结构指在二级结构或超二级结构基础上肽链发生的再折叠、卷曲。
四级结构指由两条或两条以上多肽链构成的蛋白质分子，结构就更为复杂，其结构的最小共价单位称为亚基或亚单位。
亚基和亚基的结合方式称为四级结构。
6.二级结构有哪几种：α-螺旋β-折叠β-转角7.蛋白质的胶体性质：因为蛋白质分子的直径一般在2nm~20nm 的范围内，所以蛋白质溶液是胶体。
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45学时生化期末复习一、选择题（50 分），全部来源于练习册。
二、名词解释（20 分）：一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个可在空间上明显区别的局部区域，其特点：结构域和分子整体以共价键相连接，具有相对独立的空间构象和生物学效应，同一蛋白质的结构域可以相同也可以不相同，不同蛋白质的结构可以相同，也可以不相同。
指具有特殊功能的超二级结构，是由多肽链中相邻的几个二级结构在空间上彼此接近形成的二级结构聚集体，有三种形式，即aababbb是蛋白质发挥特定功能的基础。
蛋白质或氨基酸在溶液中解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同，称为兼性离子，呈电中性，这时溶液的pH称为该蛋白值或氨基酸的等电点。
指在一些理化因素（温度，pH离子强度等）的作用下，蛋白质的空间结构被迫坏，其理化性质、生物学活性丧失的现象。
蛋白质的变性的本质是蛋白质的空间结构被破坏，其一级结构未被破坏。
指在一些理化因素（温度，pH离子强度等）的作用下，DNA分子的双链结构中互补碱基对之间的氢键断裂，DNA双链解离成单链的现象，DNA变性的本质是其二级结构被破坏，其一级结构即核苷酸序列未被破坏。
米氏常数，酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速率达到最大速度一半时的底物浓度。
指与酶的活性密切相关的化学基团，包括酶分子活性中心外的必需基团和活性中心内的必需基团。
酶的必须基团在空间上彼此靠近，形成一个特定的空间结构区域，可与底物特异性结合，并催化底物形成产物。
结合酶中，辅酶或辅基参与酶活性中心的形成。
抑制剂与底物结构相似，抑制剂可与底物竞争酶的活性中心可逆地结合，而不被酶催化为产物，从而阻止底物与酶结合生成产物。
体内一些代谢物与酶的活性中心外的调节结构结合，使酶的构象改变，从而使酶的生物学效应改变，这种受变构调节效应的酶称为变构酶。
酶蛋白肽链中一些基团可以与某些化学基团可逆地结合，从而使酶的活性改变，这一过程称为酶的化学修饰。
由酶和辅酶构成的递氢体和递电子体在线粒体内膜上有规律地排列形成的一条使氢氧化为水并释放能量的连续反应体系。
代谢物氧化脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，并释放能量使ADP磷酸化为指由于脱水或脱氢引起的分子内部能量集聚形成高能键，然后将高能键转移给ADP或GDP形成A TP（或GTP）的过程。
氧供应不足时，体内的葡萄糖氧化分解生成乳酸，并释放少量能量合成少量ATP的过程，称为糖酵解。
在氧供应正常的情况下，葡萄糖被彻底氧化分解生成二氧化碳，水，伴有大量能量释放并合成ATP的过程称为糖的有氧氧化。
在线粒体中，从草酰乙酸与乙酰辅酶A缩合生成柠檬酸开始，经过四次氧化脱氢，两次脱羧，一次底物水平磷酸化，使乙酰基彻底氧化分解，草酰乙酸得以再生的过程。
在该线粒体和包夜中，由非糖物质（甘油，乳酸，某些氨基酸等）生成葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。
葡萄糖在胞液中生成磷酸戊糖和NADPHH的，前者再进一步转变为3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程，也称己糖磷酸之路，或简称PPP途径。
机体代谢活动所必须，但机体不能合成，必须由食物供给获取，这种脂肪酸称为必需脂酸，有亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
脂肪细胞内的脂肪，在脂肪酶的水解作用下，逐步分解成甘油和脂肪酸入血，经血液循环至全身其他组织共其他组织氧化利用。
酮体是脂酸在肝脏氧化分解时产生的特有中间代谢物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
肝脏合成酮体，经血液运输到肝外组织氧化利用。
酮体是肝输出能源的一种形式。
脂酸在胞液中活化为脂酰辅酶A，经肉毒转运进入线粒体基质，从脂酰基的b 碳原子开始，经过脱氢、加水、在脱氢、硫解四步连续的反应，生成一分子乙酰辅酶A、一分子比原来少两个碳原子的脂酰辅酶A，一分子NADH和一分子FADH2的过程。
B氧化循环进行，最终将偶数碳原子的脂酸的脂酰基全部氧化为乙酰辅酶A。
体内含量最多的一种磷脂，除了构成生物膜的成分以外，还是胆汁和膜表面活性物质的成分，并参与细胞膜对蛋白质的识别和信号传导，重要的甘油磷脂有脑磷脂，卵磷脂，心磷脂，磷脂酰甘油，磷酯酰丝氨酸，磷脂酰肌醇等。
是由血浆脂质和载脂蛋白构成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式，球形复合体的表面为磷脂，游离胆固醇，脂质的亲水基团，这些化合物的疏水基团指向球形复合体的内部，球形复合体的内核为甘油三酯，胆固醇酯等疏水脂质。
血液中的脂质统称为血脂，包括脂肪，胆固醇及其酯，磷脂，游离脂肪酸，临床上常用的血脂指标为甘油三酯和胆固醇。
营养学上把机体代谢活动所必须，但机体不能合成，必需由食物中获得的氨基酸称为必须氨基酸，有甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，色氨酸，苏氨酸。
肠道细菌对未被消化的蛋白质或未被吸收的氨基酸进行分解的作用，是肠道细菌自身的代谢活动，以无氧酵解为主，包括脱羧基作用和脱氨基作用。
在转氨酶的催化作用下，将氨基酸上的氨基转移到a-酮酸上生成另一种氨基酸，氨基酸生成相应的酮酸。
又称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转化为尿素，以解除氨的毒害作用。
是一个由四部酶促反应组成的循环，将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素。
含有一个碳原子的化学基团，主要包括:甲基，甲烯基，甲炔基，甲酰基，亚氨甲基，与氨基酸代谢活动密切相关，又与嘌呤，嘧啶的生物合成密切相关，是机体化合物甲基化的甲基来源，甘氨酸，蛋氨酸，组氨酸，色氨酸，苏氨酸等可以提供一碳单位，一碳单位转移靠四氢叶酸，甲基的携带部位为N5，N10。
指利用体内的氨基酸，二氧化碳，一碳单位等小分子物质，进过多步酶促反应合成核苷酸的过程。
指利用体内游离的奸计和核苷，经过简单的化学反应，合成核苷酸的过程。
指在反应中催化单向反应的酶，其催化反应的速度最慢，故它的活性可以决定整个反应的速度和方向，又称限速酶或调节酶。
体内的非营养物质在排出体外之前，机体对其进行化学转变，目的是增加其极性或水溶性，有利于通过胆汁或尿液排出体外。
血红蛋白，肌红蛋白，细胞色素，过氧化氢酶和过氧化物酶等铁卟啉化合物的分解产物，包括胆红素，胆绿素，胆素原，胆素。
既不是构建组织细胞的成分，也不能提供能量的物质，有些非营养物质对人体有一定的生物学效应或毒性。
随胆汁排出肠腔的胆汁酸，约95被重吸收经门静脉入肝，重新变成结合胆汁酸，与新和成的胆汁酸一起随胆汁再排入肠腔的过程。
指血液中的葡萄糖，正常人空腹静脉血糖含量为 3.9mmol/L6.1mmol/L.四、问答题（共30 分）1. 结合实例试述蛋白质一级结构、高级结构及蛋白质功能三者之间的辩证关系。
蛋白质的一级结构与其高级结构和功能有密切相关。
一级结构与蛋白质的空间结构与功能密切相关，一级结构是蛋白质高级结构和功能的基础，一节机构相似的蛋白质其高级结构和功能也相似，重要蛋白质的一级结构改变会引起疾病，一级结构并非是决定蛋白质空间结构的唯一因素，正确的折叠和正确的空间构象的建立需要伴侣分子等的参与。
高级结构与蛋白质功能有密切相关。
蛋白质的空间构象是其发挥生物学效应的基础，也是功能的直接表现。
蛋白质的空间构象改变，会引起疾病，比如疯牛病。
2. 简述RNA 和DNA 的主要区别。
DNA是由脱氧核苷酸单元经3’，5’-磷酸二酯键连接起来的生物大分子戊糖为b-d-20脱氧核糖，碱基为AGCT，RNA为由核糖核苷酸单元经3’，5’-磷酸二酯键连接起来的生物大分子，核糖为b-d-核糖，碱基为AGCU。
DNA是两条反向平行的多聚核苷酸链形成的双螺旋结构，分子量较大，RNA多为单链，只是在部分单链区域形成双链结构。
DNA主要分布于细胞核和线粒体，RNA主要分布于细胞核，线粒体，细胞质。
DNA携带遗传信息，决定个体的细胞的基因型，RNA参与DNA的遗传信息的表达。
3. 酶的特征性常数是什么？简述Km和Vm的意义。
KM，即米氏常数，单底物反应中底物与酶可逆的结合形成中间产物和中间产物转变为产物三种反应的速度常熟的综合，即ES---ES---EP KMK2K3/K1，数值上等于酶促反应速率为最大反应速度一半时的底物浓度。
KM的意义：数值上等于酶促反应速率为最大反应速度一半时的底物浓度。
K2gtgtK3时，KM表示酶与底物的亲和力，KM 越大表示酶对底物的亲和力越小。
KM是酶的特征性常数之一，与酶的结构，酶促反应环境，底物浓度有关，与酶的浓度无关。
VM的意义：为酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶的浓度成正比。
4. 试述竞争性抑制作用的特点，并举例说明其临床应用。
抑制剂与底物结构相似，抑制剂可以与酶的活性中心可逆的结合，不被底物催化为产物，从而抑制底物与酶结合，由于这种结合是可逆的，抑制剂的抑制作用于抑制剂的浓度与底物的浓度的相对比例有关，当抑制剂浓度不变时，逐渐加入底物，会使抑制剂的抑制作用逐渐减弱甚至消失，因而酶的VMAX不变。
由于抑制剂与酶结合增大了酶的KM，酶与底物的亲和力明显降低。
抗代谢物中的抗癌药物如甲氨蝶呤。
5-氟尿嘧啶，6-巯基嘌呤，等都可以与酶的活性中心结合，从而阻止四氢叶酸，脱氧胸苷酸，嘌呤核苷酸的合成，从而阻止肿瘤的生长。
6. 简述血糖的概念、正常值、来源与去路。
血糖是指血液中的葡萄糖，空腹时正常人静脉血糖含量为3.96.1mmol/l。
来源：食物中糖的消化吸收，肝糖原分解，糖异生。
去路：氧化功能，合成糖原，经磷酸戊糖途径转变为其他糖，转变为脂肪等非糖物质。
7．简述磷酸戊糖途径的生理意义。
为核酸的生物合成提供原料核糖，NADPHH是体内多种代谢的供氢体，NADPHH作为供氢体参与体内的多种合成代谢，如脂肪和胆固醇，NADPHH参与体内的羟化反应，如药物的生物转化，NADPHH用于维持谷胱甘肽的还原状态，维持细胞膜结构稳定。
8.激素是如何调节糖原代谢的？体内激素（胰高血糖素，肾上腺素）与激素受体结合---激活G蛋白---激活细胞膜上的腺苷酸环化酶---CAMP浓度增加---激活蛋白激酶A，蛋白激酶A激活后，通过两个方面调节糖原代谢，蛋白激酶A激活---激活磷酸化酶b激酶磷酸化，磷酸化酶b磷酸化，活性增高，生成磷酸化酶a---糖原分解加强，蛋白激酶A激活---糖原合酶磷酸化，活性抑制---糖原合成抑制。
9. 简述乙酰CoA在体内的来源和去路。
来源：糖氧化，脂肪酸氧化，胆固醇氧化，酮体氧化。
去路：进入三羧酸循环彻底氧化分解，合成脂肪酸，合成胆固醇，合成酮体，参与乙酰化反应。
10.葡萄糖在体内能否转变为脂肪？若能，写出简要过程；若不能，请说明理由。
能。
葡萄糖---丙酮酸---乙酰辅酶A---脂肪酸---脂酰辅酶A葡萄糖---磷酸二羟丙酮---3-磷酸甘油脂酰辅酶A3-磷酸甘油---磷脂酸---甘油二酯---脂肪11. 电泳法和超速离心法能将血浆脂蛋白分为哪几类？试述各种血浆脂蛋白的产生部位和生理功能。
电泳法能将血浆脂蛋白分为乳糜颗粒、b脂蛋白、前b脂蛋白、a脂蛋白。