2021年北京联合大学802食品生物化学考研精品资料之《生物化学》考研核心题库之单选题精编
新版南京医科大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
又是一年考研时节，每年这个时候都是考验的重要时刻，我是从大三上学期学习开始备考的，也跟大家一样，复习的时候除了学习，还经常看一些学姐学长们的考研经验，希望可以在他们的经验里找到可以帮助自己的学习方法。 我今年成功上岸啦，所以跟大家分享一下我的学习经验，希望大家可以在我的经历里找到对你们学习有帮助的信息！ 其实一开始，关于考研我还是有一些抗拒的，感觉考研既费时间又费精力，可是后来慢慢的我发现考研真的算是一门修行，需要我用很多时间才能够深入的理解它，所谓风雨之后方见才害怕难过，所以在室友们的鼓励和支持下，我们一起踏上了考研之路。 虽然当时不知道结局是怎样，但是既然选择了，为了不让自己的努力平白的付出，说什么都要坚持下去！ 因为是这一路的所思所想，所以这篇经验贴稍微有一些长，字数上有一些多，分为英语和政治以及专业课备考经验。 看书确实是需要方法的，不然也不会有人考上有人考不上，在借鉴别人的方法时候，一定要融合自己特点。 注：文章结尾有彩蛋，内附详细资料及下载，还劳烦大家耐心仔细阅读。 南京医科大学生物化学与分子生物学的初试科目为: (101)思想政治理论 (201)英语一 (701)生物综合 (801)细胞生物学 参考书目为：
1.《生理学》第八版朱大年人民卫生出版社2013年3月； 2.《生物化学与分子生物学》第八版查锡良人民卫生出版社2013年8月； 3.《医学细胞生物学》第四版陈誉华人民卫生出版社2008年6月 4.《细胞生物学》翟中和高等教育出版社 先说英语吧。 词汇量曾经是我的一块心病，跟我英语水平差不多的同学，词汇量往往比我高出一大截。从初中学英语开始就不爱背单词。在考研阶段，词汇量的重要性胜过四六级，尤其是一些熟词僻义，往往一个单词决定你一道阅读能否做对。所以，一旦你准备学习考研英语，词汇一定是陪伴你从头至尾的一项工作。 考研到底背多少个单词足够？按照大纲的要求，大概是5500多个。实际上，核心单词及其熟词僻义才是考研的重点。单词如何背？在英语复习的前期一定不要着急开始做真题，因为在单词和句子的基础非常薄弱的情况下，做真题的效果是非常差的。刚开始复习英语的第一个月，背单词的策略是大量接触。前半月每天两个list，大概150个单词左右，平均速度大概1分钟看1个，2个半小时可以完成一天的内容。前一个月可以把单词过两遍。 历年的英语真题，单词释义题都是高频考点，这一点在完型中体现的非常突出，不仅是是完型，其实阅读中每年也都有关于单词辨析的题目，掌握了高频单词，对于做题的帮助还是非常大的，英语真题我用的是木糖英语真题手译。 进入第二个月开始刷真题，单词接触的量可以减少，但是对于生疏词应该进行重点的记忆，一天过1个list（75个单词）。一定记住的有两点：①背单词不需要死记单词的拼写！②多余的方法无用，音标法加上常用的词根词缀就能搞
大连工业大学815食品生物化学2016考研试题真题
大连工业大学2016年硕士研究生入学考试自命试题 科目代码：815 科目名称：食品生物化学（A）共 3 页第 1 页（满分150分，时间3小时。所有答案写在答题纸上，答在试卷上的一律无效） 一、选择题：下列各题有多个备选答案，请选择一个最佳答案。（15分，每题1分） 1.下列关于α-螺旋的叙述，哪一项是错误的？ A 氨基酸残基之间形成的=C=O与H—N=之间的氢键使α-螺旋稳定； B 减弱侧链 基团R之间不利的相互作用，可使α-螺旋稳定；C 疏水作用使α-螺旋稳定； D 在某些蛋白质中，α-螺旋是二级结构中的一种结构类型； E 脯氨酸和甘氨酸的 出现可使α-螺旋中断 2.下列关于二硫键的叙述哪一项是错误的？ A 二硫键是两条肽链或者同一条肽链的两分子半胱氨酸之间氧化后形成的； B 多肽 链中的二硫键与硫基乙醇反应可形成两个硫基；C 二硫键对稳定蛋白质构象起重要作用；D 在某些蛋白质中，二硫键是一级结构所必需的；E 二硫键对于所有蛋白质的四级结构是必需的 3. 大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有？ A 多聚A； B 多聚U； C 多聚T； D 多聚C； E 多聚G 4 .根据Watson---Crick模型，求得每一微米DNA双螺旋含核苷酸对的平均数为： A 25400； B 2540； C 29411； D 3505 5 .稳定DNA双螺旋的主要因素是： A 氢键； B 与Na+结合； C 碱基堆积力； D 与精胺和亚精胺的结合； E 与Mn2+Mg2+的结合 6. tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是： A 反密码子臂和反密码子环； B 氨基酸臂和D环； C TψC环和可变环； D TψC环与反密码子环； E 氨基酸臂和反密码子环 7.作为催化剂的酶分子，具有下列哪一种能量效应？ A 增高反应的活化能； B 降低活化能； C 增高产物能量水平； D 降低产物能量 水平；E 降低反应自由能 8.下列哪种酶能使水加到碳-碳双键上，而又不使键断裂？ A 水合酶； B 酯酶； C 水解酶； D 羟化酶； E 脱氢酶 9.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是？ A 肌肉组织是贮存葡萄糖的器官 B 肌肉组织缺乏葡萄糖激酶；
《生物化学》考研复习重点大题
中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述Chargaff 定律的主要内容。 答案：(1）不同物种生物的DNA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的DNA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改变。 (3）几乎所有生物的DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋C。这些重要的结论统称 为Chargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述DNA 右手双螺旋结构模型的主要内容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为5′→3′，另一条链的走向为3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋内侧。 (3）两条链间A 与T 或C 与G 配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。(5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述DNA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核内染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述tRNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的tRNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I 环或D 环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱基可与mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7 个核苷酸组成环，和tRNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物mRNA 3′端polyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与mRNA 寿命呈正相关，刚合成的mRNA 寿命较长，“老”的mRNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的区域可以通过氢键重新形成局部的DNA-DNA 或DNA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与DNA 的杂交叫做Southern 杂交，DNA 与RNA 杂交叫做Northern 杂交。 核酸杂交已被广泛应用于遗传病的产前诊断、致癌病原体的检测、癌基因的检测和诊断、亲子鉴定和动
生物化学-考研-题库-答案学习资料
目录 第一章蛋白质的结构与功能 (2) 第二章核酸的结构与功能 (16) 第三章酶 (25) 第四章糖代谢 (36) 第五章脂类代谢 (49) 第六章生物氧化 (62) 第七章氨基酸代谢 (71) 第八章核苷酸代谢 (80) 第九章物质代谢的联系与调节 (86) 第十章 DNA生物合成 ---- 复制 (93) 第十一章 RNA的生物合成----转录 (103) 第十二章蛋白质的生物合成---- 翻译 (110) 第十三章基因表达调控 (119) 第十四章基因重组与基因工程 (128) 第十五章细胞信息转导 (136) 第十六章肝的生物化学 (151) 第十七章维生素与微量元素 (162) 第十八章常用分子生物学技术的原理及其应用 (166) 第十九章水和电解质代谢 (171) 第二十章酸碱平衡 (175)
第一章蛋白质的结构与功能 一. 单项选择题 1. 下列不含有手性碳原子的氨基酸是 A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val 2. 那一类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切 A. 碱性氨基酸 B. 含硫氨基酸 C. 分支氨基酸 D. 酸性氨基酸 E. 芳香族氨基酸 3. 一个酸性氨基酸，其pH a1＝2.19，pH R＝ 4.25，pH a2＝9.67，请问其等电点是 A. 7.2 B. 5.37 C. 3.22 D. 6.5 E. 4.25 4. 下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收 A. 酪氨酸的酚环 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 半胱氨酸的巯基 D. 二硫键 E. 色氨酸的吲哚环 5. 测定小肽氨基酸序列的最好办法是 A. 2,4-二硝基氟苯法 B. 二甲氨基萘磺酰氯法 C. 氨肽酶法 D. 苯异硫氰酸酯法 E. 羧肽酶法 6. 典型的α-螺旋含有几个氨基酸残基 A. 3 B. 2.6 C. 3.6 D. 4.0 E. 4.4 7. 每分子血红蛋白所含铁离子数为 A. 5 B. 4 C. 3 D. 2 E. 1 8. 血红蛋白的氧合曲线呈 A. U形线 B. 双曲线 C. S形曲线 D. 直线 E. Z形线 9. 蛋白质一级结构与功能关系的特点是 A. 氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同 B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大 C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失 D. 不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同 E. 以上都不对 10. 在中性条件下，HbS与HbA相比，HbS的静电荷是 A. 减少＋2 B. 增加＋2 C. 增加＋1 D. 减少＋1 E. 不变 11. 一个蛋白质的相对分子量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分子的长度是多少nm A. 11 B. 110 C. 30 D. 15 E. 1100 12. 下面不是空间构象病的是 A. 人文状体脊髓变性病 B. 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病 D. 疯牛病 E. 禽流感 13. 谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的
生物化学考研资料
第五章 蛋白质III：蛋白质的性质、分离与鉴定 第一节蛋白质性质 一、蛋白质的酸碱性质 蛋白质等电点（pI） 溶解度最小 二、蛋白质分子的大小 KD，kd，kD，kDa （kilodalton） 寡聚蛋白质（oligometric protein） 超分子复合物（supramolecular complex） 蛋白质分子量可粗略估计（AA平均分子量约为110 dalton） 三、蛋白质的胶体性质 质点范围：1-100 nm 蛋白质胶体系统稳定的原因： 水化层（hydration mantle） 双电层（electric double layer） 第二节蛋白质的分离纯化 一、蛋白质分离提纯的一般原则 高纯度、高活性、高回收率 二、蛋白质的分离方法 （一）根据分子大小不同的分离方法 1.透析（dialysis）和超滤（ultrafiltration） 半透膜（玻璃纸，火棉纸） 透析常用于蛋白质溶液的除盐 超滤常用于蛋白质溶液的除盐、浓缩 3.凝胶过滤（gel filtration chromatography） 分子筛层析，分子排阻层析 交联葡聚糖（Sephadex） 聚丙烯酰胺凝胶（Bio-Gel P） 琼脂糖凝胶（Sepharose，Bio-Gel A） 凝胶过滤原理 根据蛋白质分子大小用凝胶作为介质分离蛋白质的一种柱层析方法。 比凝胶网孔大的分子被排阻在凝胶颗粒外，而最先流出柱外；比网孔小的分子能不同程度的自由出入凝胶颗粒的内外，洗脱路径长，因而得到分离。 （二）利用溶解度差别的分离方法 1. 等电点沉淀 2. 蛋白质的盐溶与盐析 3. 有机溶剂分离法 4. 温度对蛋白质溶解度的影响 （三）根据电荷不同的分离方法 1 电泳（electrophoresis） 在一定的电场和介质中，蛋白质迁移速度与蛋白质分子量、所带电荷及分子形状有关。 迁移率＝某一蛋白条带移动距离/前沿到达距离 a. 聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）丙烯酰胺和交联试剂（甲叉双丙烯酰胺）在过硫酸铵催化下聚合而成。 可以控制孔径大小 b. 不连续电泳（discontinuous electrophoresis） 凝胶孔径（浓缩胶，分离胶）、缓冲液、pH 三种效应：电荷效应、分子筛效应、浓缩效应 c. 毛细管电泳（capillary electrophoresis） 50 m内径 d. 等电聚焦电泳（IFE） 蛋白质在具有pH梯度的介质中进行分离。在电场中，每种蛋白质成分将移向并停留在等于其等电点的pH处，形成一个很窄的区带。 用途：按等电点分离蛋白质 鉴定蛋白质等电点 2.离子交换柱层析 （ion-exchange chromatography） 纤维素离子交换剂 阳离子交换剂: CM-Cellulose(羧甲基纤维素) 阴离子交换剂: DEAE-Cellulose 葡聚糖离子交换剂（Sephadex ion exchanger）兼分子筛效应 （四）根据蛋白质的吸附特性分离 填料有： 羟基磷灰石、活性碳、硅胶、氧化铝等 （五）利用特异生物学亲和力纯化 利用蛋白质所具有的生物学特异性，通过与特异配基专一、可逆结合（非共价结合）分离蛋白质的一种层析方法。优点：高效、高纯 亲和层析（afinity chromatography） 快速蛋白液相层析 fast protein liguid chromatography(FPLC) 思考题 蛋白质胶体稳定性的原因 凝胶过滤、离子交换柱层析的原理 电泳原理 亲和层析、盐析 蛋白质分离可分别根据其、、、性质进行。 蛋白质在电泳胶上的迁移率与蛋白质分子、和有关。 不连续电泳分离效果好是因为它同时具有、、三个效应。 DEAE-cellulose 是一种。 蛋白质混合物经凝胶过滤后，大分子先于小分子被洗脱。（） 盐析和透析均可用于蛋白质除盐。（） 羧甲基纤维素属于阳离子交换剂。（）
考研生物化学历年真题总结
考研生物化学历年真题总结 2-1 生物大分子的结构和功能 ①蛋白质的化学结构及性 质 1994A1．2-1 维系蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是 A．肽键 B．离子键 C．二硫键 D．氢键 E．疏水键 1994A1 ．2-1 D 参阅【2003A19．2-2 】 1994A3.2-1 下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的？ A．原有的抗体活性降低或丧 失B．溶解度增加C．易被蛋 白酶水解D．蛋白质的空间构 象破坏E．蛋白质的一级结构 无改变 1994A3.2-1 B 参阅【1997X145．2-1】。在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称蛋白质的变性。蛋白质的变性主要是二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。免疫球蛋白质变性后，其溶解度降低(不是增加、B 错)、原有的抗体活性降低或丧失，易被蛋白酶水解。 1995A1．2-1 不出现于蛋白质中的氨基酸是： A．半胱氨酸 B．胱氨酸 C．瓜氨酸 D．精氨酸 E．赖氨酸 1995A1 ．2-1 C 解析：【考点：组成蛋白质的20 种氨基酸】
1 总结：不出现在蛋白质中的氨基酸是瓜氨酸 2 记忆：不合群（不出现在蛋白质）则就是寡（瓜氨酸） 3 精析：其余 4 种都参与氨基酸的构成，而瓜氨酸只是以氨基酸的氨基酸的形式参加尿素的合成。 1995X139．2-1 酶变性时的表现 为A．溶解度降低B．易受蛋白 酶水解 C．酶活性丧失 D．紫外线（280）吸收增强 1995X139．2-1 ABCD 参阅【1997X145．2-1】。 1995X142．2-2 蛋白质二级结构中存在的构象为 A．α螺旋 B．β螺旋 C．α转角 D．β转角 1995X142．2-2 AD 解析：【考点：蛋白质的分子结构】蛋白质二级结构中存 在的有规律构象包括α螺旋，β转角，β折叠，无规则卷曲。 1997A19．2-1 含有两个羧基的氨基酸 是A．谷氨酸 B．丝氨酸 C．酪氨酸 D．赖氨酸 E．苏氨酸 1997A19．2-1 A 含有两个羧基的氨基酸是谷氨酸、天冬氨酸。含有两个氨基 的氨基酸是赖氨酸。 1997A28．2-1 HbO2解离曲线是S形的原因 是A．Hb含有Fe2+ B．Hb含四条肽链 C．Hb存在于红细胞内 D．Hb属于变构蛋白 E．由于存在有2， 3DPG 1997A28．2-1 D 血红蛋白（Hb）是由4 个亚基组成的四级结构，1 分子Hb 可结合4 分子氧。Hb 能与氧可逆性结合形成氧合血红蛋白（HbO2），HbO2 占总Hb 的百分数称氧饱和度。以氧饱和度为纵坐标，以氧分压为横坐标作图即为氧解离曲线，它反映血液PO2 与Hb 氧饱和度之间的关系。氧解离曲线呈 S 型的原因是因为Hb 属于变构蛋白。S 型曲线说明Hb 的4 个亚基与O2 结合时的平衡常数并不相同，而是有4 个不同的平衡常数。Hb 第1 个亚基与O2 结合以后，其结构发生变化，导致亚基间盐键断裂，彼此间的束缚力减小，使Hb 分子构象逐渐由紧凑型转变为松散状态，从而促进第二、第三个亚基与O2 的结合，当第3 个亚基与O2 结合后，又大大促进第4 个亚基与O2 的结合，这种效应为正协同效应。
华南理工大学食品专业历年复试题目
华南理工大学食品学院考研复试试题 2007年 1、列举干燥器类型，选三个阐述（名称、原理、优缺点、应用等） 2、酶、微生物、水分活度、氧气、光照等方面有道论述题，关于食品变质等方面的 3、合成酶在食品上的应用，举例说明 4、酶方面还有一道题，具体的记不起了。 5、专业英语翻译，看一下食品科学专业英语。 2008年统考 1、巴氏杀菌和UHT的区别 2、酶促褐变机理及预防措施
3、速冻产品的生产工艺（任选一种） 4、简述一个产品生产及其关键点（必考题） 5、防腐剂种类及应用举例 6、英译汉（酶/干燥脱水方面） 7、汉译英（微生物/蛋白质功能性质方面）2008年保送 1、食品的高新技术有哪些 2、食品添加剂的要求 3、蛋白质的功能性质有哪些，举例 2009年统考
1、凯氏定氮法的原理、操作步骤、注意事项 2、非酶促褐变的分类、原理及控制对食品加工的意义 3、食品添加剂与食品安全的关系 4、怎样看待三聚氰胺事件 5、简述一个产品生产及其关键点（必考题） 6、英译汉（蛋白质） 7、汉译英（蛋白质）2009年保送 1、谈三鹿奶粉事件看法 2、食品行业的高新技术有哪些
3、美拉德反应在食品工业中的应 4、你熟悉的一项食品工艺流程及工艺要点 2010年保送 1、油脂提取方法及工艺要点 2、简述一个产品生产及其关键点（必考题） 3、你对食品工业发展现状及趋势的看法 4、防止酶促褐变的措施 5、英译汉（脱水干制） 6、汉译英（蛋白质）
2010年统考 1、索氏提取的原理及操作要点 2、淀粉老化的概念及控制措施 3、食品添加剂与食品安全的关系 4、你对食品工业发展现状及趋势的看法 5、你熟悉的一项食品工艺流程及工艺要点 6、英译汉（脱水干制） 7、汉译英（蛋白质） 2011年 1、凯氏定氮法的原理、操作步骤、注意事项
湖南农业大学2017年《618动物生物化学》考研专业课真题试卷
2017年湖南农业大学硕士招生自命题科目试题 科目名称及代码：动物生物化学 618 适用专业（领域）：动物遗传育种与繁殖、动物营养与饲料科学、动物生产与畜牧工程、基础兽医学、预防兽医学、临床兽医学、中兽药学 考生需带的工具： 考生注意事项：①所有答案必须做在答题纸上，做在试题纸上一律无效； ②按试题顺序答题，在答题纸上标明题目序号。 一．单项选择题（共计30 分，每小题1分） 1．蛋白质的空间构象主要取决于（）。 A．氨基酸残基的序列B．α-螺旋的数量 C．肽链中的肽键D．肽链中的二硫键位置 2．体内参与核苷酸合成代谢的甲基直接供体是（）。 A．甲硫氨酸B．S-酰苷甲硫氨酸C．甘氨酸D．苏氨酸 3．酶的竞争性抑制作用动力学特征是（）。 A．Km不变，Vmax减小B．Km增加，Vmax 减小 C．Km增加，Vmax 不变D．Km和Vmax 都减小 4．奇数碳原子脂肪酸经β-氧化后除生成乙酰CoA外还有（）。 A．丙二酸单酰CoA B．丙酰CoA C．琥珀酰CoA D．乙酰乙酰CoA 5．在糖原的生物合成中，葡萄糖的活性形式是（）。 A．G-1-P B．CDP-G C．G-6-P D．UDP-G 6．一氧化碳和氰化物对呼吸链的抑制作用部位是（）。 A．NADH→CoQ B．FADH2→CoQ C．CoQ→Cytc D．Cytaa3→O2 7．解偶联剂引起的效应是（）。 A．氧不断消耗，ATP正常合成B．氧消耗停止，ATP合成停止 C．氧不断消耗，ATP合成停止D．氧消耗停止，ATP正常合成 8．合成酮体的关键酶是（）。 A．HMG-CoA合成酶B．乙酰CoA羧化酶 C．HMG-CoA裂解酶D．乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶 9．嘧啶核苷酸的合成中4位、5位及6位的碳原子和1位氮原子来源于（）。 A．天冬氨酸B．谷氨酸C．谷氨酰胺D．甘氨酸 10．软脂酰COA经过一次β氧化，其产物通过三羧循环和氧化磷酸化生成ATP的分子数 共4页第1页
王镜岩《生物化学》第三版考研资料(配套习题023页)
王镜岩《生物化学》第三版考研资料（配套习题023页） 王镜岩, 习题, 生化 第一章蛋白质化学测试题－－ 一、单项选择题 1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g 2．下列含有两羧基的氨基酸是： A．精氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是： A．盐键 B．疏水键 C．肽键D．氢键 E．二硫键 4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是： A．天然蛋白质分子均有的种结构 B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C．三级结构的稳定性主要是次级键维系 D．亲水基团聚集在三级结构的表面biooo E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基 5．具有四级结构的蛋白质特征是： A．分子中必定含有辅基 B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成 C．每条多肽链都具有独立的生物学活性 D．依赖肽键维系四级结构的稳定性 E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成 6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定： A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pI C．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7．4 E．在水溶液中 7．蛋白质变性是由于：biooo A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白 质空间构象的破坏E．蛋白质的水解
8．变性蛋白质的主要特点是： A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解 D．生物学活性丧失 E．容易被盐析出现沉淀 9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为： A．8 B．＞8 C．＜8 D．≤8E．≥8 10．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？ A．半胱氨酸 B．蛋氨酸 C．胱氨酸 D．丝氨酸 E．瓜氨酸 二、多项选择题 （在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分） 1．含硫氨基酸包括： A．蛋氨酸 B．苏氨酸 C．组氨酸D．半胖氨酸 2．下列哪些是碱性氨基酸： A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸 3．芳香族氨基酸是： A．苯丙氨酸 B．酪氨酸 C．色氨酸 D．脯氨酸 4．关于α-螺旋正确的是： A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周 B．为右手螺旋结构 C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定 D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧 5．蛋白质的二级结构包括： A．α-螺旋 B．β-片层C．β-转角 D．无规卷曲 6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的： A．是伸展的肽链结构 B．肽键平面折叠成锯齿状 C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成 D．两链间形成离子键以使结构稳定 7．维持蛋白质三级结构的主要键是： A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力 8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？ A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质 C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质 9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有： A．中性盐沉淀蛋白 B．鞣酸沉淀蛋白 C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白 10．变性蛋白质的特性有：
中国海洋大学食品考研生物化学2010真题.
中国海洋大学 2010年硕士研究生入学考试试题 生物化学 B 一、判断题:(对的打√,错的打×。每题 1分,共 30分 1 当不同分子大小的蛋白质混合物流经凝胶柱层析时,小分子物质因体积小最先被洗脱出来。 2 球蛋白的三维折叠均采取亲水侧基在外,疏水侧基藏在分子内部的结构。 3蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由 Anfinsen 提出的。 4 无论氨基酸顺序如何,多肽链主链结构的连键都是相同的。 5 蛋白质在等电点时溶解度最小。 6 酶的别构调节是慢速调节。 7 在原核细胞和真核细胞中,染色体DNA都是与组蛋白形成复合体。 8人体可以合成各种类型的饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。 9脂肪酸的氧化只要β-氧化一种形式。 10 TCA循环可以产生 NADH 2和 FADH 2,但不能产生高能磷酸化合物。 11 氧化还原电位决定了呼吸链中传递体的排列顺序以及电子的流动方向。 12 鸟氨酸循环是肝细胞内的线粒体中进行的。 13 体内脱氨基的主要形式是氧化脱氨基作用。 14 逆转录酶具有 DNA 聚合酶和 RNA 聚合酶的双重功能。
15 蛋白质合成是在核糖核蛋白体上进行的,氨基酸可以随机结合到各自的位点上。 16尿素的生产过程是耗能过程。 17 在原核生物中 DNA 的复制是半保留式的不连续复制,而真核生物中是半不连续的。 18 很多生物合成途径中最后一步是由一种调节酶催化的,此酶为自身的产物,即该途径的最终产物所抑制。 19 核糖体上每个肽键的形成除在氨基酸的活化中用去二个高能磷酸键外,还需消耗两个高能磷酸键。 20 在线粒体中有三羧酸循环、脂肪酸α-氧化、氧化磷酸化的酶系。 21 果糖 1,6-二磷酸对丙酮酸激酶具有反馈抑制作用。 22 酶的共价修饰能引起酶分子构像的变化。 23 蛋白质的合成中终止密码子不编码任何蛋白质。 24 糖异生走糖酵解的所有逆过程。 25 分泌性蛋白质需要信号肽的作用。 26 RNA与DNA的合成都需要引物。 27三羧酸循环中有2次脱羧,都是在脱羧酶催化下完成。 28丙酮酸转化为乙酰 CoA 是由丙酮酸脱羧酶完成的。 29 抗霉素 A 是呼吸链的解偶联剂。 30 tRNA是细胞内含量最丰富的 RNA ,其二级结构呈三叶草形。 二、单项选择题:(每小题 1分,共 40分 1 下列化合物中不含有核糖的是
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学
2020年考研专业课西医综合大纲解析：生物化学 一、生物化学考查目标 西医综合生物化学的考试范围为人民卫生出版社第七版生物化学 教材。要求学生系统掌握本学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够使用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解 决相关理论问题和实际问题。 二、生物化学考点解析 这节我们来解析一下生物化学。今年生物化学未发生任何改变。 生物化学对于很多考生来说都是比较难的学科，需要掌握和记忆的东 西很多，在此我想提醒大家在复习生化时一定要抓重点，切忌把时间 都放在一些较难较偏的知识点上，以免耽误时间。 下面我们就按大纲分的四绝大部分实行详细的解析。 生物化学 第一部分生物大分子的结构和功能 重点内容：氨基酸的分类,几种特殊的氨基酸，蛋白质的分子结构 及理化性质，核酸的组成，DNA双螺旋结构，酶的基本概念，米式方程，辅酶成分。熟记20种氨基酸，尽可能记住英文缩写代号，因考试时常 以代号直接出现。蛋白质的分子结构常考各级结构的表现形式及其维 系键。蛋白质的理化性质及蛋白质的提纯，通常利用蛋白质的理化性 质采取不破坏蛋白质结构的物理方法来提纯蛋白质。注意氨基酸及蛋 白质理化性质的鉴别。核酸的基本单位是核苷酸，多个核苷酸组成核酸，核苷酸之间的连接键为3'，5'-磷酸二酯键。DNA双螺旋结构，在DNA双链结构中两条碱基严格按A=T(2个氢键)、G三C(3个氢键)配对 存有，各种RNA的特点。另外还要注意到一些核酸解题上常用的概念。酶首先要注意的是一些基本概念，如：核酶、脱氧核酶、酶活性中心、同工酶、异构酶等。米式方程式考试重点，V=Vmax[S]/Km+[S],这个方
生物类考研朱圣庚《生物化学》考研复习笔记考研真题
生物类考研朱圣庚《生物化学》考研复习笔记与考研 真题库 第一考研真题精选 一、选择题 1下列哪一个代谢途径是细菌和人共有的？（）[湖南农业大学2018研] A．嘌呤核苷酸的合成 B．氮的固定 C．乙醇发酵 D．细胞壁粘肽的合成 【答案】A查看答案 【解析】人和细菌的遗传物质均是核酸，在表达的过程中都会合成嘌呤核苷酸。B项，人体没有固定N的代谢途径，固氮细菌有固定N的代谢途径。C项，乙醇发酵是指在厌氧条件下，微生物通过糖酵解过程（又称EM途径）将葡萄糖转化为丙酮酸，丙酮酸进一步脱羧形成乙醛，乙醛最终被还原成乙醇的过程，其主要代表是酵母菌。D项，人体的细胞壁不含有粘肽，因此也没有此代谢途径。 2哪项不是糖尿病患者糖代谢紊乱的现象？（）[上海交通大学2017研] A．糖原合成降低，分解加速 B．糖异生增强 C．葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖 D．糖酵解及有氧氧化减弱
E．葡萄糖透过肌肉、脂肪细胞的速度减慢 【答案】C查看答案 【解析】胰岛素对血糖的调节机制，是使肌肉和脂肪组织细胞膜对葡萄糖的通透性增加，利于血糖进入这些组织进行代谢，另外还能诱导葡萄糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶的合成，加速细胞内葡萄糖的分解利用，激活糖原合成酶和丙酮酸脱氢酶系，抑制磷酸化酶和糖异生关键酶等，使糖原合成增加，糖的氧化利用、糖转变为脂肪的反应增加，而糖尿病患者都绝对或相对缺乏胰岛素，故而上述机制中的反应都会减弱，葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖的反应会受到抑制。 3下列物质在体内彻底氧化后，每克释放能量最多的是（）。[武汉大学2014研] A．葡萄糖 B．糖原 C．脂肪 D．胆固醇 E．蛋白质 【答案】C查看答案 4下列各项中，哪一项不属于生物膜的功能？（）[暨南大学2019研] A．主动运输 B．被动运输 C．能量转化 D．生物遗传
河北农业大学826动物生物化学2019年考研专业课初试大纲
2019年河北农业大学考研专业课初试大纲 《动物生物化学》大纲 动物生物化学是动物科学、动物医学及动物药学专业本科生的重要专业基础课。要求考生了解生命现象的化学本质及化学组成，掌握生物大分子的分子结构、三大营养物质的代谢及能量转化、生物遗传的分子基础（DNA复制、转录及蛋白质生物合成）、代谢调节及基因表达调控等。 1.主要了解生物化学的概念、主要的研究内容、研究热点及发展趋势。 2.了解蛋白质的生理功能及分类，掌握组成蛋白质的基本结构—氨基酸结构及 性质；掌握蛋白质结构各层次结构概念及特点。掌握蛋白质结构与功能的关系，了解蛋白质的主要理化性质。 3.弄清DNA和RNA的化学组成、性质和生物学功能，了解DNA双螺旋结构特点，掌握RNA分类及生物学功能。掌握核酸变性、复性的基本概念。 4.了解酶的基本概念，掌握酶促反应特点，掌握酶的化学组成及辅酶（维生素）， 弄清酶结构与功能的关系，了解酶催化机制，掌握酶促反应动力学及酶活性调节的方式。 5.了解糖在的物体的一般代谢概况，掌握糖原合成与分解、糖酵解与三羧酸循 环、糖异生的代谢过程及反应、关键酶、能量转变及生理意义，掌握戊糖磷酸途径的生理意义，弄清糖代谢各途径的联系及调节。 6.弄清生物氧化的特点及其酶类，了解生物氧化二氧化碳生成的方式，掌握线粒体两条呼吸链的组成、排列顺序、抑制剂抑制部位，掌握氧化磷酸化机制。 7.了解脂类的生理功能，弄清脂肪的动员，掌握脂肪酸的?—氧化过程，掌握酮 体的概念和生理意义，弄清脂肪酸合成的特点和关键酶，了解脂肪代谢调控和类脂代谢特点（合成原料、合成过程的能量来源、关键酶），了解脂类在体内的转运概况。 8.了解蛋白质的营养作用，弄清氨基酸的各种脱氨基方式，掌握氨基酸的联合 脱氨基作用，掌握尿素合成的主要阶段，了解体内非必需氨基酸合成途径。弄清提供一碳基团的氨基酸和酪氨酸转变的物质。弄清核苷酸从头合成途径的特点和嘌呤核苷酸在不同生物体内代谢的终产物。 9.了解物体三大营养物质代谢的联系，掌握代谢调节的方式和原理。 精都考研网（专业课精编资料、一对一辅导、视频网课）https://www.360docs.net/doc/93880130.html,
生物化学考研复习重点大题
. 中国农业大学研究生入学考试复习资料 《生物化学》重点大题 1．简述C hargaff 定律的主要容。 答案：(1）不同物种生物的D NA 碱基组成不同，而同一生物不同组织、器官的D NA 碱基组成相同。(2）在一个生物个体中，DNA 的碱基组成并不随年龄、营养状况和环境变化而改 变。 (3）几乎所有生物的 DNA 中，嘌呤碱基的总分子数等于嘧啶碱基的总分子数，腺嘌呤(A)和胸腺嘧啶(T) 的分子数量相等，鸟嘌呤(G)和胞嘧啶(C)的分子数量相等，即A＋G=T＋ C。这些重要的结论统称 为C hargaff 定律或碱基当量定律。 2．简述D NA 右手双螺旋结构模型的主要容。 答案：DNA 右手双螺旋结构模型的主要特点如 下： (1）DNA 双螺旋由两条反向平行的多核苷酸链构成，一条链的走向为 5′→3′，另一条链的走向为 3′→5′;两条链绕同一中心轴一圈一圈上升，呈右手双螺旋。 (2）由脱氧核糖和磷酸构成的骨架位于螺旋外侧，而碱基位于螺旋侧。 (3）两条链间A与T或C与G配对形成碱基对平面，碱基对平面与螺旋的虚拟中心轴垂直。 (4）双螺旋每旋转一圈上升的垂直高度为3.4nm(即34?），需要10 个碱基对，螺旋直径是2.0nm。 (5）双螺旋表面有两条深浅不同的凹沟，分别称为大沟和小沟。 3．简述D NA 的三级结构。 答案：在原核生物中，共价闭合的环状双螺旋 DNA 分子，可再次旋转形成超螺旋，而且天然DNA 中多为负超螺旋。真核生物线粒体、叶绿体 DNA 也是环形分子，能形成超螺旋结构。真核细胞核染色体是DNA 高级结构的主要表现形式，由组蛋白 H2A、H2B、H3、H4 各两分子形成组蛋白八聚体，DNA 双螺旋缠绕其上构成核小体，核小体再经多步旋转折叠形成棒状染色体，存在于细胞核中。 4．简述t RNA 的二级结构与功能的关系。 答案：已知的t RNA 都呈现三叶草形的二级结构，基本特征如下：(1）氨基酸臂，由7bp 组成，3′末端 有-CCA-OH 结构，与氨基酸在此缩合成氨基酰-tRNA，起到转运氨基酸的作用;(2）二氢尿嘧啶环(DHU、I环或D环），由8～12 个核苷酸组成，以含有5，6-二氢尿嘧啶为特征;(3）反密码环，其环中部的三个碱 基可与 mRNA 的三联体密码子互补配对，在蛋白质合成过程中可把正确的氨基酸引入合成位点;(4)额外环，也叫可变环，通常由3～21 个核苷酸组成;(5)TψC 环，由7个核苷酸组成环，和t RNA 与核糖体的结合有关。 5．简述真核生物m RNA 3′端p olyA 尾巴的作用。 答案：真核生物mRNA 的3′端有一段多聚腺苷酸(即polyA)尾巴，长约20～300 个腺苷酸。该尾巴与mRNA 由细胞核向细胞质的移动有关，也与 mRNA 的半衰期有关;研究发现，polyA 的长短与 mRNA 寿命呈正相关，刚合成的m RNA 寿命较长，“老”的m RNA 寿命较短。 6．简述分子杂交的概念及应用。 答案：把不同来源的 DNA(RNA）链放在同一溶液中进行热变性处理，退火时，它们之间某些序列互补的 区域可以通过氢键重新形成局部的D NA-DNA 或D NA-RNA 双链，这一过程称为分子杂交，生成的双链称杂合双链。DNA 与D NA 的杂交叫做S outhern 杂交，DNA 与R NA 杂交叫做N orthern 杂交。
考研动物生物化学复习题
动物生物化学 第一章绪论 一、名词解释 1、生物化学 2、生物大分子 二、填空题 1、生物化学的研究内容主要包括___________________ 、 ______________ 和 ____________ o 2、生物化学发展的三个阶段是________________ 、_________ 和_____________ o 3、新陈代谢包括________________ 、_________ 和_____________ 三个阶段。 4、**Biochemistry ” 一词首先由德国的____________ 于1877年提ill。 5、在前人工作的基础上，英国科学家Krebs曾提出两大著名学说 __________ 和______________ o 6 水的主要作用有以下四个方 面________________ 、________________ 、_________ 和_____________ 。 三、单项选择题 1.现代生物化学从20世纪50年代开始，以下列哪一学说的提出为标志： A.DNA的右手双螺旋结构模型 B.三竣酸循环 C.断裂基因 D.基因表达调控 2.我国生物化学的奠基人是： A.李比希 B.吴宪 C.谢利 D.拉瓦锡 3.1965年我国首先合成的其有生物活性的蛋白质是： A.牛胰岛素 B.RNA聚合酶 C. DNA聚合酶 D. DNA连接酶 4.生物化学的一项重要任务是： A.研究生物进化 B.研究激素生成 C.研究小分子化合物 D.研究新陈代谢规律及其与生命活动的关系 5.1981年我国完成了哪种核酸的人工合成： A.清蛋白mRNA B.珠蛋白RXA C.血红蛋白DNA D.酵母丙氨酸tRNA 参考答案 一、名词解释 1、生物化学又称生命的化学，是研究生物机体（微生物、植物、动物）的化学组成和生命现象中化学变化规律的一门科学。 2、分子量比较大的有机物，主要包扌舌蛋白质、核酸、多糖和脂肪。 二、填空题 1、生物体的物质组成、新陈代谢、生物分子的结构与功能 2、静态生物化学阶段、动态生物化学阶段、现代生物化学阶段
《生物化学》考研2021年生物化学考研真题库
《生物化学》考研2021年生物化学考研真题库 第一部分名校考研真题 第1章核酸化学 一、选择题 核酸的紫外吸收是由哪一结构所产生的？（）[华中农业大学2017研] A．嘌呤和嘧啶之间的氢键 B．碱基和戊糖之间的糖苷键 C．戊糖和磷酸之间的酯键 D．嘌呤和嘧啶环上的共轭双键 【答案】D查看答案 二、填空题 1Nucleoside和Nucleotide的差别是有无______基团。[中山大学2018研] 【答案】磷酸查看答案 【解析】Nucleoside的中文名称是核苷酸；Nucleotide的中文名称是核苷。用核酸酶水解核酸可得到核苷酸，核苷酸经核苷酸酶水解又产生核苷和磷酸。故二者的差别是有无磷酸基团。 2核酸对紫外线的最大吸收峰在______波长附近。[中山大学2018研] 【答案】260nm查看答案 三、判断题 1核酸是由许多核苷酸组成的生物大分子，是机体必需的营养素。（）[中山大学2018研] 【答案】错查看答案
【解析】核酸在体内可以自身合成，不是机体必需的营养素。 2在DNA变性过程中总是G-C对丰富区先熔解分开。（）[华中农业大学2017研] 【答案】错查看答案 【解析】G-C对之间有3个氢键，A-T对之间有两个氢键，因此变性过程中G-C对丰富区后溶解分开。 3来源于同一个体的脑细胞和肌细胞的DNA的T m值不同。（）[华中农业大学2017研] 【答案】错查看答案 四、名词解释 1增色效应[华中农业大学2017；四川大学2015研] 答：增色效应是指由于DNA变性引起溶液的紫外吸收作用增强的效应。一般以260nm波长下溶液的紫外吸收作为观测此效应的指标，DNA变性后该指标的通常较变性前有明显增加，但不同来源DNA的变化不一。 2Ribozyme[武汉大学2014研] 答：Ribozyme即核酶，是指具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂。核酸的作用底物可以是不同的分子，有些作用底物就是同一RNA分子中的某些部位，核酶的功能很多，有的能够切割RNA，有些还具有RNA连接酶，磷酸酶等活性，与蛋白酶相比，核酶的催化效率较低，是一种较为原始的催化酶。 五、计算题 一个二倍体生物，单倍基因组为45000kb的二倍体生物含有21%的G碱基。计算该生物每个细胞DNA中的A、C、G和T的数量。[华中科技大学2017研]
最全生物化学笔记_考研复习重点22页
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