有机化学第二十章 蛋白质和核酸

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2020-2021学年度高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结以及例题导析

2020-2021学年度高二化学《蛋白质和核酸》知识点总结以及例题导析

蛋白质和核酸【学习目的】1、理解氨基酸、蛋白质与人体安康的关系,认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义;2、掌握氨基酸和蛋白质的构造特点及其重要的化学性质。

【要点梳理】要点一、氨基酸的构造和性质蛋白质是生命活动的主要物质根底,氨基酸是组成蛋白质的根本构造单位,而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定作用。

因此,研究氨基酸、蛋白质、核酸等根本的生命物质的构造,有助于揭开生命现象的本质。

1.氨基酸的组成和构造。

(1)氨基酸是羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基取代后的生成物。

氨基酸分子中含有氨基和羧基,属于取代羧酸。

(2)组成蛋白质的氨基酸几乎都是α-氨基酸。

α-氨基酸的构造简式可表示为:常见的α-氨基酸有许多种。

如:2.氨基酸的物理性质。

天然氨基酸均为无色晶体,主要以内盐形式存在,熔点较高,在200℃~300℃时熔化分解。

它们能溶于强酸或强碱溶液中,除少数外一般都能溶于水,而难溶于乙醇、乙醚。

提示:(1)内盐是指氨基酸分子中的羟基和氨基作用。

使氨基酸成为带正电荷和负电荷的两性离子(如)。

(2)氨基酸具有一般盐的物理性质。

3.氨基酸的主要化学性质。

(1)氨基酸的两性。

氨基酸是两性化合物,能与酸、碱反响生成盐。

氨基酸分子既含有氨基又含有羧基,通常以两性离子形式存在,溶液的pH不同,可发生不同的解离。

不同的氨基酸在水中的溶解度最小时的pH(即等电点)不同,可以通过控制溶液的pH别离氨基酸。

(2)氨基酸的成肽反响。

在酸或碱存在的条件下加热,一个氨基酸分子的氨基与另一个氨基酸分子的羧基间脱去一分子水,缩合形成含有肽键()的化合物,称为成肽反响。

例如:由两个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫二肽。

由三个氨基酸分子间脱水形成的含有肽键的化合物叫三肽,以此类推,三肽以上均可称为多肽。

相对分子质量在10000以上并具有一定空间构造的多肽,称为蛋白质。

4.α-氨基酸的鉴别。

大多数α-氨基酸在pH为5.5时与茚三酮()的醇溶液共热煮沸,可以生成蓝紫色物质,与脯氨酸和羟脯氨酸生成黄色,这一显色反响可以用于识别除脯氨酸和羟脯氨酸以外的α-氨基酸。

高中化学人教新课标选修五有机化学基础43蛋白质和核酸可编辑共49页课件

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2、氨基酸的性质
性质1:显酸、碱两性
●酸性 CH2-COOH + OH-
NH2
CH2-COO- + H2O NH2
NH2CH2COOH+NaOH→NH2CH2COO-Na++H2O
●碱性 CH2-COOH + H+
NH2
CH2-COOH NH3+
NH2CH2COOH+HCl→Cl-+NH3CH2COOH
2NH2CH2COOH→O
O
+ H 2NC H 2CN HC H 2CO HH 2O
肽键
两个氨基酸分子(可以相同,也可以不同), 在酸或碱的存在下加热,通过一分子的氨基 与另一分子的羧基间脱去一分子水,缩合形 成含有肽键的化合物,成为成肽反应。
生活家饮食保健孕期选择食用油的学 问邢台 市第四 病院罕 见护理 应急预 案猪气 喘病综 合防制 技术动 物营养 系列理 想蛋白 与氨基 酸模式 的研究 进展皮 肤病的 诊断包 括病史 体格检 查和必 要的实 验室检 查我国 有关食 物添加 剂营养 强化剂 食物新 资本的 治理律 例与标 准
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1、蛋白质的结构
一级结构: 蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序叫蛋白 质的一级结构。
二级结构: 多肽链卷曲盘旋和折叠的空间结构称为蛋白质的二级结
三级构结。构:
蛋白质分子在二级结构的基础上进一步盘曲折叠形成的 三维结构。

4版有机化学第二十章-氨基酸、蛋白质和核酸课件

4版有机化学第二十章-氨基酸、蛋白质和核酸课件
CH3 C C OH
NH2
丙氨酸
(alanine) 图 20.1 丙氨酸的分子模型
分子中含有-NH2和-COOH两种官能团。
20.1.1 氨基酸的命名和构型 根据氨基连在C链上的位次不同分为 α,β,γ,……–氨基酸
系统命名法:作-为NH母2体作为取代基,羧酸
CH3CHCH2CHCOOH
H2N(CH2)4CHCOOH 溶于水 酶 蛋白激素
结合蛋白 蛋白质 + 非氨基酸部分 辅基: 碳水化合物、脂质、核酸 (辅基)
或磷酸等 血红蛋白中的辅基:血红素
蛋白质的结构 一级、二级、三级、四级 立体结构
一级结构:氨基酸单位的种类、数目及 排列顺序
A B
图20.2 牛胰岛素的一级结构
L–甘油醛
表 20.1 蛋白质中存在的氨基酸
名称
缩写 结构
等电点
甘氨酸(glycine) 丙氨酸(alanine) *缬氨酸(valine)

CH2COOH
Gly
NH2
5.97
丙 CH3CHCOOH 6.02
Ala
NH2
缬 (CH3)2CHCHCOOH 5.97
Val
NH2
*亮氨酸(leucine)
第二十章 氨基酸、蛋白质与核酸
20.1 氨基酸 20.1.1 氨基酸的命名和构型 20.1.2 氨基酸的制法 (1)α–卤代酸的氨解 (2) Gabrial 合成法 (3) Strecker 合成法 20.1.3 氨基酸的性质 (1) 羧基的反应 (2) 氨基的反应 (3) 两性和等电点 (4) 与水合茚三酮反应 (5) 受热反应 20.2 多肽
嘧啶环上的3位上或嘌呤9位上的氮原子上
的氢 脱水 β–苷

有机化学 蛋白质和核酸

有机化学 蛋白质和核酸

Phe
2). C-末端测定
羧肽酶法: 羧肽酶只能水解C端氨基酸的肽键。
O O O H2NCH 2CNHCHCNHCHCOH CH2C6H5 CH3
H2O, 羧肽酶
O O O H2NCH2CNHCHCOH + H2NCHCOH CH3 CH2C6H5
新C端 根据各氨基酸放出的先后和含量,就可以推断出C端 氨基酸的种类和次序。 对于大分子蛋白质或较长的肽链,必须结合部分水解 法,利用各个肽片断中的重叠结构推出整个肽链的氨基酸 排列次序。
α-羟基-α氨基酸
α-酮酸
α - 氨基酸中的氨基被氧化剂氧化,或在生物体内酶的作 用下生成α - 亚氨基酸,然后经过水解、脱氨生成α - 酮酸。
3.脱水反应—成肽
O -H2O H2N CH C OH + H NH CH COOH R R
O H2N CH C NH CH COOH R
二肽
肽键
R
4. 与水合茚三酮的反应
pH=9 说明为碱性氨基酸,调pI 应加碱,故pI >9。
2.氨基酸中氨基的性质
(1)与亚硝酸反应
R CH COOH + HNO2 NH2
R CH COOH + N2 + H2O
OH α - 氨基酸中的伯氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸, 并放出氮气,根据放出氮气的量可计算出α - 氨基酸的 含量。脯氨酸不含伯氨基除外。
(3)与生物碱试剂作用
+ NH3 Pr COOH
+ Cl 3COO
Pr
NH2 COOH
+ OOCCCl 3
5、蛋白质的变性 蛋白质因受物理或化学因素的影响,改变了分子内部 的特有结构,导致理化性质改变,生理活性丧失的现象称 为蛋白质的变性。

人教高二化学选修5有机化学基础-第3节蛋白质和核酸

人教高二化学选修5有机化学基础-第3节蛋白质和核酸

表示的结构式为: 【答案】 A
菜单
,为氨基乙酸。
2.(2013·西安高陵质检)下列物质能够自身聚合成高分 子化合物的是( )
【解析】 有机物分子中同时含有—COOH和—OH或 —COOH和—NH2,则能够自身发生缩聚反应。
【答案】 C
菜单
3.(2013·长沙高二质检)用酒精灭菌消毒,可使细菌和
病毒蛋白质的生理活性发生变化。这种变化属于( )
菜单
菜单
既能与酸又能与碱反应的物质:Al、Al2O3、 Al(OH)3、氨基酸、弱酸弱碱盐[如(NH4)2CO3]、弱酸的酸式 盐(如NaHCO3)。
菜单
(2013·长沙高二质检)右图是只含有C、H、O、N 的某有机物简易球棍模型。下列关于该有机物的说法错误 的是( )
A.该有机物的分子式为C3H7O2N B.该有机物的名称为α­氨基丙酸 C.该有机物能发生加成反应 D.该有机物分子之间能发生聚合反应
菜单
②影响因素 加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X
物理因素 射线等 强酸、强碱、重金属盐、乙醇、丙酮、甲
化学因素 醛、苯酚、三氯乙酸等
③结果:变性会引起蛋白质结构上的改变,是 不可逆 过 程。
菜单
(5)颜色反应 分子中含有 苯环 的蛋白质跟浓硝酸作用时呈黄色。一 般天然蛋白质都含有苯环 ,常用此性质来鉴别蛋白质。 (6)蛋白质灼烧有烧焦羽毛的气味,也可以用此性质鉴别 蛋白质。
化学变化
可逆,需多次 换水
除杂,如:除 去淀粉溶胶中 的NaNO3杂质
可逆,蛋白质仍 保持原有活性
分离提纯蛋白质
不可逆,蛋白质已 失去原有活性
消毒、灭菌,如: 给果树使用波尔多 液,保存动物标本 等
菜单

有机化学第20章 蛋白质和核酸

有机化学第20章 蛋白质和核酸

3.氨基酸羧基的反应
氨基酸分子中羧基的反应主要利用它能成酯、成酐、 成酰胺的性质。
OHPCl5
RCHCOOH NH2
C6H5CH2OH H+
R'NH2
LiAlH4
- CO2
RCHCOONH2
RCHCOCl
NH2 RCHCOOCH2C6H5
NH2 RCHCONHR'
R
L-氨基酸
用D/ L体系表示——在费歇尔投影式中氨基位于横键 右边的为D型,位于左边的为L型。
COOH H2N H
R
COOH H NH2
R
L--氨基酸
D--氨基酸
COOH H2N H
H OH CH3
L-苏氨酸
CHO HO H
H OH CH2OH
D-苏阿糖
用 R、S 命名的则 L 构型的氨基酸多为 S 型, 只有L-半光胺酸为 R 型。
组成肽和蛋白质的结构单元分子
—— - 氨基酸
一、分类、命名
1、分类
按烃基类型可分为脂肪族氨基酸,芳香族氨基酸,含杂 环氨基酸。 按分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸,酸性氨基 酸,碱性氨基酸。
2、命名: 多按其来源或性质而命名。
二、氨基酸的构型
COOH
COOH
HO H
CH3 L-乳酸
H2N
H
酪胺酸
NH2 CH2CH COOH
N H
*色胺酸
Met Ser pro Tyr Trp
等电点
5.47 5.68 6.30 5.66 5.89
结构
II 酸性
NH2 HOOC CH2CH COOH
NH2 HOOC (CH2)2CH COOH

第20章 蛋白质和核酸(proteins and nucleic acid)

第20章 蛋白质和核酸(proteins and nucleic acid)

奋斗,合成的牛胰岛素经过物理化学及生物活性的测定,与天然 的完全相同,这是当时世界上第一次用人工方法合成的与天然产 物完全相同的分子量最大的多肽,牛胰岛素的合成不仅是一项技 术上的成就,更重要的是它使人类在认识生命,揭开生命的奥秘 的伟大历程又前进了一步。 蛋白制是一类含氮的天然的高聚物,由N,C,O,H,有少量S,P, Cu,Mn,Zn,I等元素组成,它是生物体内一切组织的基本组成部分, 细胞内除水外,其余的80%的物质是蛋白质,在生物体内蛋白质 的功能是极其复杂的。 生理作用:负责输送氧气 ——血红蛋白 新陈代谢起调节作用——激素 催化作用——酶 预防疾病的发生(免疫)——抗体 与生物遗传有关——核蛋白(RNA,DNA)
+
H 2N C H C O N H R
鲜红色,比色分析 用已知的丙氨酸做成的比色,从而知道N端是什么氨基
NH2 NH2
应用:1) 在等电点(PI)时,偶极离子浓度最大,氨基酸的溶解度 最小,通过调节溶液的PI值,可以从氨基酸的混合物中分离出某 中氨基酸。 2) 知道等电点,在查什么类型的氨基酸,做鉴定用。 3. 氨基酸的物性和光谱性质 物性:1. ɑ-氨基酸 无色结晶 2.在PI等电点时,两性离子,有极强的静电力 3.由于是偶极离子,难溶于有机溶剂 4.IR: υ –COOH=1600cm-1 υ –NH=3100-2600cm-1(宽)
-10
H 3O ++NH 2CH2 COO = 1.6×10-10 = 6.3 ×10-5
苷胺酸中 -COO碱性基团
+ H 3NCH2 COO - + H 2O + [H 3NCH 2COOH][OH -] Kb = + [H 3NCH 2COO -][H2 O] ka .kb= 10-14 ka =10-14 kb

生物化学 蛋白质、核酸代谢小结与习题

生物化学 蛋白质、核酸代谢小结与习题

蛋白质与核酸代谢一、知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物,它们共同决定和参与多种多样的生命活动。

在自然界的氮素循环中,大气是氮的主要储库,微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨,硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨,在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮,进而参与蛋白质和核酸的合成。

(一)蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中,蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。

氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物(如卟啉、激素等),也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量,脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。

(二)氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。

转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶,谷氨酸是主要的氨基供体,氨基酸的碳架主要来自糖代谢的中间物。

不同的氨基酸生物合成途径各不相同,但它们都有一个共同的特征,就是所有氨基酸都不是以CO2 和NH3 为起始原料从头合成的,而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。

不同生物合成氨基酸的能力不同,植物和大部分微生物能合成全部20 种氨基酸,而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸,机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸,人有八种必需氨基酸,它们是:Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile 和Met。

三)核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸,核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。

戊糖参与糖代谢,嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸,尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。

其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。

植物体内嘌呤代谢途径与动物相似,但产生的尿囊酸不是被排出体外,而是经运输并贮藏起来,被重新利用。

嘧啶的降解过程比较复杂。

胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶,尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸,两者经脱氨后转变成相应的酮酸,进入TCA 循环进行分解和转化。

20第四版-第二十章-蛋白质和核酸-习题解答

20第四版-第二十章-蛋白质和核酸-习题解答

第二十章蛋白质和核酸问题和习题解答(曾昭琼主编,有机化学,2004 第四版,下册P304-305)(井冈山学院化学系,方小牛提供)1. 写出下列化合物的结构式:(1)门冬酰门冬酰酪氨酸(2)谷-半胱-甘三肽(3)运动徐缓素 Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg(4)3¢-腺苷酸(5)尿苷-2¢,3¢-磷酸(6)一个三聚核苷酸其序列为腺-胞-鸟(7)苯丙氨酰腺苷酸解:(1)(2)(3) Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg精-脯-脯-甘-苯丙-丝-脯-苯丙-精 (具体结构略)(4)(5)(6)(7)题目没有注明酰化位置和磷酸酯的位置,这里是其可能结构之一。

2.写出下列化合物在标明的pH值时的结构式:(1)缬氨酸在pH值8时;(2)丝氨酸在pH值1时;(3)赖氨酸在pH值10时;(4)谷氨酸在pH值3时;(5)色氨酸在pH值12时。

解:(1)缬氨酸的等电点为5.96,在pH值8时的结构式为:(2) 丝氨酸的等电点为5.68,在pH值1时的结构式为:(3) 赖氨酸的等电点为9.74,在pH值10时的结构式为:或(4) 谷氨酸的等电点为3.22,在pH值3时的结构式为:或(5) 色氨酸的等电点为5.89,在pH值12时的结构式为:3.举例说明下列名词的定义:(1) a-螺旋构型 (2) 变性 (3) 脂蛋白 (4) 三级结构 (5) b-折叠型解:HOOC COO-NH3+(1) a-螺旋构型是蛋白质中常见的二级结构。

在a-螺旋中,主链按右螺旋的方向盘绕成螺旋形,螺旋构型由螺圈间的链内氢键而稳定,氢键的取向与螺旋中心轴近于平行。

(2) 蛋白质的性质与其结构密切相关。

蛋白质的变性是指蛋白质受物理或化学因素的影响,改变了其分子内部结构和性质的作用。

引起变性的主要因素是热、紫外线、放射性物质的作用、激烈的搅拌或振荡及强酸和强碱等。

《生命中的基础有机化学物质-蛋白质和核酸》人教版高中选修五化学PPT精品课件

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NH2
+NaOH →
CH2—COOH NH3+Cl-
盐酸氨基乙酸(这种盐具有酸性)
CH2—COO-Na+ +
NH2
H2O 氨基乙酸钠 (这种盐具有碱性)
一、氨基酸的结构与性质
性质1:具有两性
下列物质中既能与盐酸反应,又能与NaOH溶液反应的是( D )
①NaHCO3 ; ②(NH4)2co3; ③Al(OH)3 ;
NH2
谷氨酸 (2-氨基-1,5-戊二酸) HOOC−CH2−CH2−CH−COOH
苯丙氨酸 (α-氨基苯丙酸)
C6H5−CH2−CH−COOH
NH2
NH2
一、氨基酸的结构与性质
组成生物体内的氨基酸只有20余种,它们在结构上的相似之处?不同之处? 都是α-氨基酸,R-基不相同 人体内不能合成的氨基酸(必需氨基酸)有多少种? 8种
B.浸入浓硝酸中,观察其颜色是否变为黄色
C.在火中灼烧,闻其是否有烧焦羽毛的气味
D.通过化学方法测其组成中是否含有硫、氮等元素
达标练习
2、酶的正确表述是( C

A.酶是具有催化能力的一类物质
B.酶是活细胞产生的特殊蛋白质
C.酶是活细胞产生的有催化作用的蛋白质
D.酶是活细胞产生的有活性的蛋白质
3、一份唾液淀粉酶能催化100万份淀粉水解,说明酶具有( B
人教版高中选修五化学课件
蛋白质和核酸
第4章 生命中的基础有机化学物质
讲解人: 时间:
课前导入
蛋白质的存在
主要存在于生物体内:病毒, 细胞,组织,肌体,毛发等的重要组成部分,酶,激素,抗体… 生命活动的主要物质基础。 没有蛋白质就没有生命。 氨基酸是组成蛋白质的基本结构单位。

化学蛋白质和核酸知识点

化学蛋白质和核酸知识点

化学蛋白质和核酸知识点一氨基酸的结构与性质羧酸分子中烃基上的氢原子被氨基-nh2取代后的生成物称为氨基酸;分子结构中同时存在羧基-cooh和氨基-nh2两个官能团,既具有氨基又具有羧基的性质。

表明:1、氨基酸的命名有习惯命名和系统命名法两种。

习惯命名法如常见的氨基酸的命名,如:甘氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、谷氨酸等;而系统命名法则是以酸为母体,氨基为取代基,碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α-碳原子,次近的碳原子称为β-碳原子,依次类推。

如:甘氨酸又名α-氨基乙酸,丙氨酸又名α-氨基丙酸,苯丙氨酸又名α-氨基β-苯基丙酸,谷氨酸又名α-氨基戊二酸等。

2、某些氨基酸可以与某种硝基化合物互为同分异构体,例如:甘氨酸与硝基乙烷等。

3、氨基酸结构中同时存在羧基-cooh和氨基-nh2,氨基具有碱性,而羧基具有酸性,因此氨基酸既具有酸性又具有碱性,是一种两性化合物,在与酸或碱作用下均可生成盐。

氨基酸在强碱性溶液中显酸性,以阴离子的形式存在,而在强酸性溶液中则以阳离子形式存在,在溶液的ph合适时,则以两性的形式存在。

如:4、氨基酸结构中存有羧基-cooh在一定条件下可以与醇促进作用分解成酯。

5、氨基酸结构中羧基-cooh和氨基-nh2可以脱去水分子,经缩合而成的产物称为肽,其中-co-nh-结构称为肽键,二个分子氨基酸脱水形成二肽;三个分子氨基酸脱水形成三肽;而多个分子氨基酸脱水则生成多肽。

如:出现水解反应时,酸退羟基氨基过氧化氢多个分子氨基酸脱水生成多肽时,可由同一种氨基酸脱水,也可由不同种氨基酸脱水生成多肽。

6、α-氨基酸的制备:蛋白质水解可以获得多肽,多肽水解可以获得α-氨基酸。

各种天然蛋白质水解的最终产物都就是α-氨基酸。

二蛋白质的结构与性质:蛋白质的共同组成中所含c、h、o、n、s等元素,就是由相同的氨基酸经水解反应酯化而变成的有机高分子化合物;蛋白质分子中所含未被酯化的羧基-cooh和氨基-nh2,同样具备羧基-cooh和氨基-nh2的性质;蛋白质溶液颗粒直径的大小达至胶体直径的大小,其溶液属胶体;酶就是一种具备催化活性的蛋白质。

有机化学第二十章蛋白质和核酸CAI

有机化学第二十章蛋白质和核酸CAI

O C C NK
CH2(COOC2H5)2
O
Br2
BrCH(COOC2H5)2
O
O
C
① C2H5ONa N -CH(COOC2H5)2 ② RX C
O OHH20 中间物 H+
C
N-C(COOC2H5)2 C R O
R-CH-COOH NH2
R-X 除为一般的伯卤外,还可以为ClCH2COOC2H5、 ClCH2CH2SCH3等多种卤代物。中间物也可以与α、β-不 饱和酯(酮)进行麦克尔加成,合成各种结构的氨基酸。
β α
R-CH-COOH NH2 -氨基酸
α
一、氨基酸的结构、命名和分类
中性氨基酸 -氨基酸可分为 碱性氨基酸 酸性氮基酸
中性氨基酸 如:CH2-COOH NH2
俗名: 甘氨酸 系统命名: 氨基乙酸 缩写符号: Gly
在分子中-NH2与-COOH 数目相同。 CH3CHCOOH HONH2
丙氨酸 -氨基丙酸 Ala
CH2=CHCOOC2H5
H3 O+
定义
一个氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基通过失水反应,
形成一个酰氨键,新生成的化合物称为肽,肽分子中的酰
氨键叫肽键。二分子氨基酸失水形成的肽叫二肽,多个分 子氨基酸失水形成的肽叫多肽。
§ 20—2 多 肽
蛋白质 水解 多肽 水解 - 氨基酸 肽——指一分子-氨基酸的-NH2和另一分子- 氨基酸的 -COOH之间缩水所生成的酰胺化合物。 肽分子中的酰胺键称为肽键。 O O R O R‘ O -H2O H2N-CH-C-OH + HNH-CH-C-OH H2N-CH-C-NH-CH-C-OH R
3.与亚硝酸反应:

有机化学 第二十一章 氨基酸、蛋白质和核酸

有机化学 第二十一章  氨基酸、蛋白质和核酸

氨基酸等电点可由相应氨基酸盐酸盐的pKa值求 出。如丙氨酸盐酸盐,可看作一个二元酸,具有两
个平衡常数K1和K2
用碱调节丙氨酸盐酸盐水溶液pH值,当加入 0.5mol碱时,平衡中氨基酸正离子4的浓度与偶极 离子5的相同,[4] =[5]此时溶液pH值等于pK1,实 际上此溶液中只有50%的偶极离子5。当加入1.5mol 碱时,溶液中氨基酸偶极离子5的浓度等于负离子6, [5]=[6]此时溶液的pH值等于pK2 ,溶液中也含50% 偶极离子5。所以使丙氨酸完全以偶极离子5存在时, pH值应为pK1和pK2的平均值,这个pH值即为丙氨酸 的等电点(pI),pI=(pK1 + pK2)/2。根据表21-2数据, 丙氨酸盐酸盐的pK1为2. 3、pK2为9. 7,可求出丙 氨酸等电点为6. 0:
三、氨基酸的来源与合成 氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元,而且它
们本身也是人体生长的重要营养物质,具有特殊的 生理作用,因此氨基酸的生产和应用早就得到人们 的重视。
生产氨基酸主要有以下四条途径: 1.蛋白质的水解
由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的, 这是一个最古老的方法。味精早期就是由小麦蛋白 质—面筋水解得到。胱氨酸、半咣氨酸是由头发水 解制得的。
天然氨基酸,除甘氨酸外, α碳原子都有手 性,且都是L构型。氨基酸的构型是与乳酸相比而 确定的(也就是从甘油醛导出来的)。例如,与L -乳酸相应的L -丙氨酸的构型是:
正像糖类化合物一样,氨基酸的构型习惯于用 D,L标记法。如果用R/S法标记,那么天然氨基酸大 多属于S构型。但也有R构型的,如L-半胱氨酸为R构 型。
胺与羧酸反应很容易形成铵盐,当氨基和羧基存在 于同一分子时,可在分子内发生质子迁移而形成内盐 (zwitterion):

第二十章 氨基酸 蛋白质 核酸

第二十章  氨基酸 蛋白质 核酸

完全水解后,经分析氨基酸的组成为:丙、亮、赖、苯丙、脯、丝、 酪、缬。 端基分析:N-端 丙……………………亮 C-端。 胰蛋白酶催化水解:分离得到酪氨酸,一种三肽和一种四肽。 用 Edman 降解分别测定三肽、四肽的顺序,结果为:丙-脯-苯丙;赖丝-缬-亮。 由上述信息得知,八肽的顺序为:
丙 脯 苯丙 酪 赖 丝 缬 亮 三肽 糜蛋白酶 四肽
NH2NH2
C
O NH
C NH O
+
NH2 CH COOH CH2Ph
D,L-苯丙氨酸 合成法合成的氨基酸是外消旋体,拆分后才能得到 D-合 L-氨基酸。 氨基酸的化学合成 1850 年就已实现,但氨基酸的发酵法生产在一百年后的 1957 年才得以实现用糖类(淀粉)发酵生产谷氨酸。
第二节 多 肽
一、多肽的组成和命名 1. 肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫 做肽,其形成的酰胺键称为肽键。
位于左边的为 L 型。例如:
COOH H C R NH2 NH2
COOH C R H
D-氨基酸
L-氨基酸
天然氨基酸(出甘氨酸外)其他所有α-碳原子都是手性的,都有旋光性, 而且发现主要是 L 型的(也有 D 型的,但很少) 。 二、氨基酸的性质 1.氨基酸的酸-碱性——两性与等电点 氨基酸分子中的氨基是碱性的,而羧基是酸性的,因而氨基酸既能与酸反 应,也能与碱反应,是一个两性化合物。
R CH COOH NH2 OH H H OH
R CH COO NH2
R CH COO NH3
R CH COO H NH3
溶Байду номын сангаас pH> 等电点 pH<等电点
等电点 (pI)

蛋白质和核酸 大学有机化学

蛋白质和核酸  大学有机化学

1.氨基酸的酸-碱性——两性与等电点
(1)两性
R CH NH2 COOH
+ H 2O
R
CH NH2
COO
-
+
H3 O
+
R
CH NH3
+
COOH
+
OH
-
R
CH COOH NH 3
H
OH R CH COOH NH 2 R CH COO NH 2
(2)等电点
R- CH-C O O NH 2
H
+
HO
-
R- CH-C O O NH 3
CHO OH OH OH CH 2 OH β
CHO CH 2 CH 2 OH H OH OH O H OH H H H H OH CH 2 OH H OH
OH
β
D
β D 2 脱氧呋 脱氧呋喃核糖 -D-2-脱氧呋喃核糖
2
2. 碱基 核苷酸中的碱基都是嘧啶或嘌呤的衍生物
CH 3 O N H NH O CH 3 HO N N OH
RNA 酸 单 体 中 的 核 苷中 的 核 苷 酸 单 体 RNA中的核苷酸单体
DNA 中 的 核 苷 酸 单 体 酸 单 DNA 中 的 核 DNA中的核苷酸单体苷
二、核酸的结构
1
N O O P OH H O O P OH H O O P OH O O O CH2 O H H H OH CH2 O H N
T(胸腺嘧啶)
N HO N OH
NH O N H O
U(脲嘧啶)
NH 2 N N H O
NH 2 N N OH
C(胞嘧啶)
NH 2 N N N N H

蛋白质和核酸在化学组成上的异同

蛋白质和核酸在化学组成上的异同

蛋白质和核酸在化学组成上的异同蛋白质和核酸是生命体内重要的生物大分子,它们在化学组成上有着一些共同之处,但也存在一些显著的差异。

本文将从化学组成的角度探讨蛋白质和核酸的异同。

一、蛋白质的化学组成蛋白质是由氨基酸组成的大分子。

氨基酸是一种含有氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的有机化合物。

常见的氨基酸有20种,它们在侧链(R基团)的结构上存在差异,从而赋予蛋白质不同的性质和功能。

二、核酸的化学组成核酸是由核苷酸组成的生物大分子。

核苷酸是由磷酸、五碳糖和氮碱基组成的。

常见的核苷酸有腺苷酸、鸟苷酸、胸苷酸和尿苷酸等。

其中,核苷酸的五碳糖是脱氧核糖(DNA)或核糖(RNA),氮碱基包括腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤和尿嘧啶等。

三、蛋白质和核酸的共同之处1. 化学元素组成:蛋白质和核酸都由碳、氢、氧和氮等元素组成,其中蛋白质中还含有硫元素。

2. 功能:蛋白质和核酸都在生物体内扮演着重要的功能角色。

蛋白质参与构建细胞结构、催化生物化学反应、传递信号等;核酸则负责存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。

四、蛋白质和核酸的差异1. 化学组成:蛋白质的基本单位是氨基酸,而核酸的基本单位是核苷酸。

蛋白质中的氨基酸通过肽键连接形成多肽链,而核酸中的核苷酸通过磷酸二酯键连接形成聚合物。

2. 氨基酸和核苷酸的结构:氨基酸的结构包括氨基、羧基和侧链,而核苷酸的结构包括磷酸、五碳糖和氮碱基。

氨基酸的侧链结构多样,决定了蛋白质的特性和功能;而核苷酸的氮碱基决定了核酸的特性和功能。

3. 功能:蛋白质主要参与细胞结构和功能的建立,如构建细胞膜、骨骼、肌肉等,还能催化生物化学反应、传递信号等。

而核酸主要负责存储和传递遗传信息,参与蛋白质的合成。

4. 物理性质:蛋白质通常为无色或白色固体,可溶于水和一些有机溶剂,具有各种生物活性。

核酸一般为白色固体,可溶于水,具有较高的熔点。

总结起来,蛋白质和核酸在化学组成上有所不同。

蛋白质的基本单位是氨基酸,而核酸的基本单位是核苷酸。

有机化学 22 氨基酸蛋白质和核酸.ppt

有机化学 22 氨基酸蛋白质和核酸.ppt


H3N CH COO
R
内盐 zwitterions
水溶液中为两性离子

H3N CH COOH
R
Cationic form
OH H3O

H3N CH COO
R
两性离子 Dipolar ion
OH H3O

H2N CH COO
R
Anionic form
氨基酸的等电点 pI:氨基酸处于电中性时的pH值
1932~
1918~
"for his fundamental studies of the biochemistry of nucleic acids, with particular regard to recombinant-DNA"
"for their contributions concerning the determination of base sequences in nucleic acids"
固相合成 (SPPS) Solid-phase peptide synthesis
The Nobel Prize in Chemistry 1984
Robert Bruce Merrifield 1921~
"for his development of methodology for chemical synthesis on a solid matrix"
COOH
H2N
H
CH3
丙氨酸 Ala
COOH
H2N
H
CH3
CH3
亮氨酸 Leu
COOH
H2N
H
CH3 CH3

选修五有机化学 蛋白质与核酸

选修五有机化学 蛋白质与核酸

4、误食重金属盐会使人中毒,可以用 以解毒急救的措施是( CD ) A、服大量食盐水 B、服葡萄糖水 C、服鸡蛋清 D、服新鲜牛奶
自学探究
三、酶 —生物催化剂
什么是酶
一类由细胞产生的,对生物体内的 化学反应具有催化作用的蛋白质。
酶催化作用具有的特点
1、条件温和,不需加热 2、具有高度的专一性 3、具有高效催化作用
O
肽键
O H R
O H
O
H
H2N—CH—C—N—CH—C—N—CH—C—…—N—CH—COOH
R'
R ''
R '''
多肽
小结: 1、氨基酸的结构特点: 含有-NH2 及-COOH
2、氨基酸的性质:
(1)具有两性:碱性和酸性
(2)成肽(缩合)反应
一级结构:蛋白质中各种氨基酸的连接方式和排列顺序, 肽键是一级结构的主键。
四、核酸
核酸与蛋白质一样,是一切生物机体不可缺少的 组成部分。
核酸是现代生物化学、分子生物学和医学的重要 基础之一。
【自主学习】P92-93
1、核酸的概念? 2、核酸的分类和分布? 3、核酸的功能? 4、核酸的化学组成和水解的产物?
1、核酸的概念
核酸是一类含 磷的高分子化 合物,是由其结
构单体核苷酸通过 3′, 5′- 磷酸二酯键 聚合而成的长链, 继而形成具有复杂 三维结构的大分子 化合物。
性 因 强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸 素 化学因素: 乙醇、醛、丙酮,高锰酸钾,苯酚等
概念对比
盐析
变化条件
轻金属盐溶液
变性
受热、紫外线、酸、碱、 重金属盐和某些有机物 化学变化 (蛋白质性质改变)
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第二十章 蛋白质和核酸
1.写出下列化合物的结构式:
(1)门冬酰门冬酷氨酸;
(2)谷-半胱-甘三肽(习惯称谷胱甘肽)(Glutathiene,一种辅酶,生物还原剂); (3)运动徐缓素Arg-Pro-Gly-Phe-Pro-phe-Arg;
(4)3’-腺苷酸; (5)尿芏-2’,3‘- 磷酸; 6)一个三聚核苷酸,其序列为腺-胞-鸟. (7)苯丙氨酰腺苷酸; 答案:
(1)
H 2N
CH C
CH 2COOH NH
O
CH
C
CH 2COOH
O
NH
CH
COOH
CH 2
OH
(2)
H 2N CH
C
CH 2CH 2COOH
O NH
CH
2SH
C
O
NH
CH 2COOH
C
NHCH 2C
O
NHCHC O CH 2
NHCC CH 2OH
N
C O
N
CH
O H 2N 2)3NHCHNH 2
N
O C O
NHCHC CH 2O
NH CHCOOH CH 2
CH 2NH C
H 2N
O
(3)
O
NH
(4)
N
N
N
N O H
H O OH NH 2
H HO
P
O
OH
O
H
O H H
H HO
H
N
NH O
O
O
O P P O
O
O
O
OH
OH
(5)
N N
N N O H H O O NH 2
H O
H
O
H H H H
N N O
NH 2
O OH P O
P O
OH
O
H O O
O
O
O
O N N
N N O H H NHC
H
H
N
N
N N O H HO OH
H H
O
NH 2O
P O O
HO
O
CHNH 2CH 2
OH
HO
(6)
(7)
2.写下列化合物在标明 的pH 时的结构式:
(1)缬氨酸在pH8时; (2)丝氨酸在pH1时; (3)赖氨酸在pH10时; (4)谷氨酸在pH3时; (5)色氨酸在pH12时; 答案:
(1)CH
3
CH 3
CHCOO NH 2
(2)HOCH 2CHCOOH
NH 3(3)H 2NCH 2CH 2CH 2CH 2CHOO
NH 2
(4)2CH 2HO
NH 3
O
(5)
N CH 2CHCOO
NH 2
H
3.举列说明下列名词的定义:
(1)α-螺旋构型;(2)变性;
(3)脂蛋白; (4)三级结构; (5)β-折叠型.
答案:
(1)α-螺旋构型:(α-helix )是蛋白质最常见,含量最丰富的二级结构。


白质分子是由氨基酸通过酰胺键连接而成的,其中由C O
N
C 结构单元组成的
平面称为肽平面,肽平面内C O 与N H 及呈反式排列,肽链主链上,只有α碳原子连接的两个键
C C
α
及C
N
α
是单键,可以自由旋转。

绕C
N
α
旋转的角度称为
φ角,绕C C
α键旋转的角度称为ψ角,多肽主链可以通过C
N
α与C C
α
的旋转
形成螺旋结构,每一圈螺旋占3。

6个氨基酸残基,沿螺旋轴放射上升0.54nm 每一个残基绕
轴旋转100○
,沿轴上升0.15nm 。

螺旋可以按右手放射或左手方向盘绕形成右手螺旋或左手螺旋。

蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋的。

(2)变性:变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响,改变其分子内部结构和性质的作用。

能使蛋白质变性的物理方法有干燥,加热,高压,激烈振荡或搅拌,紫外线,超声波等;化学方法是加入强酸,碱,尿素,重金属盐,三氯乙酸,乙酸,乙醇,丙酮等。

(3)脂蛋白:由单纯蛋白与脂类结合而成的物质。

(4)三级结构:蛋白质的二级结构单元通过氢键等各种作用力使其多肽链卷曲
盘旋和折叠成更为复杂的构象,这种侧链构象及各种主链构象单元互相间的复杂的空间关系就是蛋白质的三级结构。

(5)β-折叠型:β-折叠型是一种肽链良好伸展的结构,它依靠两条肽链,或
一条肽链内两段肽链之间的N
H 与C H 形成氢键而成,两条肽链可以是平行的,也可以是反平行。

前者两条肽链人N 端到C 端是同方向的。

后者是反方向的。

由于这种肽
链之间可形成氢键,从而使氨基酸残基间保持最大的距离。

4.写出下列反应产物的结构:。

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