蛋白质及其分解代谢

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H2N CH C OH + H NH CH C OH
R1
R2
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H2N CH C NH CH C OH
R1
R2
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肽 peptide：AA通过肽键相连形成的化合物(二肽、三肽、寡肽和多肽)。
寡肽 oligopeptide ：一般10肽以下
多肽 polypeptide： 一般10肽以上
多肽链：由许多氨基酸借肽键相互连接而成的一种结构。
氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整 的分子，称为——。
多肽链有两端： N末端、C末端
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天然存在的活性肽
类别：激素、抗菌素、辅助因子 实例：谷胱甘肽(glutathione)
短杆菌肽 促甲状腺素释放因子（TRH）
-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯（甜味剂）
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谷胱甘肽
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还
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β-折叠
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2、蛋白质的三级结构
蛋白质多肽链在二级结构基础上，进一步折叠盘旋形成的 更复杂的空间构象，称为蛋白质的三级结构。蛋白质三级结构 反映的是蛋白质分子中所有原子的整体排列和空间关系。使蛋 白质三级结构稳定的因素有：氢键、疏水相互作用、盐键、二 硫键和配位键等。
3、蛋白质的四级结构
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3
（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸(amino acids)
1、氨基酸（AA）的通式
COOH
H2N C H R
L α 氨基酸
2、特点：
（1）20种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；
（2）除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为不对称碳原子，有L、
D型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型；
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（三）蛋白质分子的空间构象
• 蛋白质的构象指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的 排列、分布及肽链的走向。
蛋白质分子的构象可分为二、三、四级结构。
• 维持蛋白质构象的化学键： 次级键（副键），由蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极 性和离子基团等相互作用而形成的。
如：氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键、配位键。
阳离子
pH＞ pI
等电点——
pH＝ pI
pH＜ pI
使某种氨基酸所带正、负电h 荷数相等时溶液的PH值。 9
2、呈色反应
氨基酸可以与其它物质生成有特征颜色的化合物，利用这 些性质可以定性或定量测定氨基酸，如茚三酮反应。
3、与亚硝酸反应
氨基酸能与亚硝酸反应，生成羟基酸和水，并放出氮气。 反应定量完成，通过测定生成氮气的量，可计算氨基酸的 含量，此方法叫做范斯莱克（Van Slyke）氨基氮测定法。
（3）酸性AA：R可电离带负电荷，有极性。 Glu、Asp2种
（4）碱性AA：R可电离带正电荷，有极性。
Lys、Arg、His3种 h
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4. 非标准氨基酸
4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、γ-羧基谷氨酸和6-氮甲基赖氨酸
5. 非蛋白质氨基酸 β-丙氨酸、D-苯丙氨酸、同型半胱氨酸、鸟氨酸、 г-氨基丁酸
理功能，例如镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起 的。正常人血红蛋白由四条多肽链组成，两条α链和两条β 链，共有574个氨基酸。镰刀状细胞贫血病的血红蛋白与正 常的血红蛋白两条α链完全相同，只是两条β链上N-端末端 开始的第6位的氨基酸不同：正常血红蛋白为谷氨酸，而镰 刀状细胞贫血病为缬氨酸所代替。
（四）氨基酸的营养价值
氨基酸在营养上可分为“必需氨基酸”和“非必需氨基酸” 两类。
必需氨基酸：是指人体需要，但自己不能合成，或合成的速 度不能满足机体需要必须由食物蛋白质供给的氨基酸。
非必需氨基酸：是指体内可以合成，或可由其它氨基酸转变 而来，可以不必由食物供给的氨基酸。
人体的必需氨基酸有9种，即：亮氨酸、异亮氨酸、缬 氨酸、赖氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和组氨 酸。有时也把半胱氨酸和酪氨酸称为半必需氨基酸。
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（五）氨基酸的分离
（1）纸色谱法
异亮
溶剂 前沿
（2）薄层色谱法
苯丙 天冬
赖
蛋
溶
剂
丙
移 动
方 向 谷
丝 精 组
半胱
原点
h 图5-1 氨基酸纸层析图谱
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二、蛋白质的结构
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（一）多肽的结构
1、肽键与肽 肽键(peptide bond)：由一个AA的а-氨基与另一个氨酸的
а-羧基脱水缩合生成的化学键。
第五章
蛋白质的分解代谢
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第一节 蛋白质化学
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2
一、 氨基酸
（一）蛋白质
1、什么是蛋白质？ 蛋白质(protein)是由许多氨基酸（amino acid)通
过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2、主要元素：碳（50%—55%）、氢（6%—8%）、氧 （19%—24%）、氮（13%—19%）；
次要元素：硫、磷、铁、锰、锌、碘。
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1、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上，多肽链形成 的空间构象。二级结构的主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转 角和无规则卷曲等。
蛋白质的α-螺旋结构多为右手螺旋。每3.6个氨基酸螺旋 转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm。 在α-螺旋中相邻螺旋间形成链内氢键，维持α-螺旋结构的稳 定。
（3）不同氨基酸的侧链基团不同。
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3、氨基酸的分类（根据侧链基团的结构和性质不同）
（1）非极性疏水性AA：R为疏水基团，无极性。 Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Pro、Trp 8种
（2）极性中性AA：R不带电荷，但显极性。 Gly、Ser、Thr、Tyr、 Cys、 Asn、Gln7种
原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
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（二）蛋白质分子的一级结构
1、一级结构(primary structure)：指蛋白质多肽链中氨基 酸的组成及排列顺序。
2、一级结构维系键：肽键和二硫键。
3、重要性：是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
蛋白质的一级结构的改变影响蛋白质的空间结构和生
由两条或两条以上具有三级结构的多肽链结合而成的特定 结构的蛋白质构象称为四级结构。其中四级结构中每个具有三 级结构的多肽链称为亚基。四级结构由几个亚基组成，每个亚 基单独存在时无生物活性，只有结合成完整的四级结构才有生
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（三）氨基酸的性质
1、两性电离性质
氨基酸分子中既有氨基又有羧基，氨基可以接受质子 呈碱性，而羧基可以给出质子呈酸性。所以氨基酸既有 酸性又有碱性，这一性质称为氨基酸的两性性质。
COOˉ
+
H
R CH NH2 OHˉ
阴离子
COOˉ
+
R CH NH3
两 性 离子
+
COOH
H
+
OH ˉ
R CH NH3