生物化学(三大物质代谢)

5．蛋白质理化性质 （1）两性解离与PI （ 2 ）高分子沉淀：蛋白质在溶液中析出的现象 →沉淀。（盐析等） （ 3 ）变性：因理化因素、空间结构的破坏，理 化性质改变，功能消失。a.可逆变性； b.不可逆变 性。 （ 4 ）凝固：变性蛋白质再加温，使其在强酸， 强碱中均不溶。 （5）呈色反应：茚三酮（蛋白质、aa反应）、 双缩脲反应（仅蛋白质反应）。
大纲要求： 1.糖的功能与消化吸收，血糖及其调节。 2. 糖酵解，糖有氧氧化的途径、关键酶、生理意 义、与调节，能量的产生 3. 糖原合成与分解的过程、限速酶、生理意义及 其调节。 4. 糖异生的概念、途径、意义及关键酶，乳酸循 环。 5. 磷酸戊糖旁路的途径、意义及产物。
1．糖的功能与消化吸收，血糖及其调节 血糖来源和去路及其调节 [来 源 ]： (1)食物；(2)肝糖原分解；(3)糖异生 [去 路 ]： (1)氧化供能；（2）合成糖原；（3）转为非糖 物质。 [恒定机制]： (1)肝糖原；(2)胞内有一定的调节作用。 [调 节 ]： 胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素
4．蛋白质结构和功能的关系 （1）一级结构是空间结构的基础。故一级结 构相似的肽与蛋白质，空间构与功能相似， 如一级结构中重要的aa缺失或替换，导致影 响空间构象与生理功能（分子病，Hb，β链6 谷→缬，镰刀状红细胞贫血）。 （2）空间结构与功能的关系：空间结构的改 变或破坏，可使蛋白质的功能改变或消失（ 核糖核酸酶），如蛋白质变性时，空间结构 破坏，功能↓。
下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是 A、碱性氨基酸 D、含硫氨基酸 B、芳香族氨基酸 E、酸性氨基酸 C、支链氨基酸
答案：[E] [评析]： 本题考点：1)必需氨基酸种类。 2）题中所指各类氨基酸中具体包括哪 几种氨基酸。 必需氨基酸包括：缬、亮、异亮、苏、赖、蛋、苯丙、色，八种。 酸性氨基酸包括谷氨酸和天冬氨酸，其中不含以上八种必需氨基酸中的 任何一种。其它，如：碱性氨基酸中包括赖氨酸；芳香族氨基酸中包括 苯丙氨酸和色氨酸；必需氨基酸中的蛋氨酸属含硫氨基酸；其余几种必 需氨基酸属支链氨基酸。
解链温度\融解温度 melting temperature，Tm
解链曲线：如果在连续加热 DNA 的过程中以温 度对A260值作图，所得的曲线称为解链曲线。
目录
[复性]：变性的DNA，在适当条件下，两 条互补链可重新恢复双螺旋结构的现象。 [杂交]：不同来源的核酸变性后，一起复 性，核苷酸间以碱基互补配对，可形成杂 化双链，这一过程为杂交，杂交可出现在 DNA之间，也可发生在RNA-DNA之间。
1．蛋白质的重要性与20种氨酸结构和分类 蛋白质(Protein) 是生物体的基本组成成分，是细 胞中含量最丰富的高分子有机化合物 [蛋白质的功能] ①催化②调节③收缩和运动④转运⑤营养和储存 ⑥防御⑦支持和保护 [结构]： [分类]： ①非极性aa：甘、丙、缬、亮、异亮；苯丙、脯 ②极性、中性aa：苏丝、酪、色（含苯环）、半 胱、蛋（含S）、天冬酰胺、谷氨酰胺 ③酸性aa：天冬、谷 ④碱性aa ：精、赖、组
[特点]：①催化效率高；②高度特异性；③可调节性 ④酶具有高度的不稳定性
[催化机制] 中间产物学说 ①诱导契合学说 ②邻近效应 ③定向作用 ④多元催化 ⑤表面效应
2. 酶的组成、活性中心与必需基团 全酶：由酶蛋白与非蛋白部分（辅基、辅助因 子）组成的结合酶。 辅酶：一类化学稳定的小分子物质，它们是组 成全酶中的非蛋白质组分，辅酶与酶蛋白的结合 疏松，可用透析的方法除去，参与反应时参与蛋 白酶分离。 辅基：多为金属离子，与酶蛋白结合紧密，在 反应中不能离开酶蛋白。 活性中心：由酶分子及相关组分中的必需基团 组成，这些必需基团在空间位置上彼此接近组成 特定的空间结构。
2．酵解糖、糖有氧氧化的途径、意义、调节及关 键酶
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[概念]： 缺O2时，葡萄糖分解生成乳酸的过程。 [部位]：胞液。
[过程]： G → 6-(P)-G 6(P)-F（果糖） → 1，6-二(P)果糖 → 3-(P)-甘油醛 + (P)-二羟 丙酮→1，3-二(P)甘油酸→烯醇式丙酮酸→ 丙酮酸 →乳酸
三级结构： 一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排布为三级结构，相距较远aa侧链间的相互作 用， 主要通过：离子键、疏水键、盐键、二硫 键、氢键。范德华力维系。
四级结构： 由二条肽链以上多肽主连构成，每条肽 链具有独立的三级结构，每条肽链称为一个亚基， 各亚基间以非共价键维系，称四级结构。单独亚 基无生物学活性，通常各亚基之间以疏水键，范 德华力、氢键、离键维系。
3．酶促动力学、抑制的类型和特点
[动力学]： （1）作用物浓度的影响 Vmax [S] V= --------------Km + [S]
米式常数的意义 ①Km为速度是最大反应速度一半时的[S] ②[S]≥Km, Km不计, V=Vmax ③[S]≤Km,分母的[S]不计,反应速度V与[S]成正比 ④Km反映酶与作用物的亲合力,Km大，亲合力小 ；Km小，亲合力大。
三、遗传信息传递 DNA生物合成 RNA生物合成 蛋白质生物合成 基因表达调控 四、器官和组织生物化学 血液生化 肝的生化
第一章
蛋白质结构与功能
大纲要求：
1.蛋白质对生命的重要性， 20种氨基酸的化学结构和 分类 2 .蛋白质元素组成特点；多肽链基本组成单位-L-α-氨 基酸；组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号 3. 肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念 4. 蛋白质结构与功能的关系 5.蛋白质的重要理化性质及其与医学的关系
[关键酶]： 已糖激酶；磷酸果糖激酶I；丙酮酸激酶 [意义]： •紧急供能：剧烈运动时。 •生理供能：红细胞、白细胞、神经和骨髓 •病理供能：严重贫血、呼吸功能障碍和循 环功能障碍。
糖有氧氧化途径、意义、调节、能量。 第一阶段： 在胞液， G经酵解途径生成2分子丙酮酸 第二阶段： 在线粒体，生成乙酰CoA 第三阶段： 线粒体，进入三羧酸循环。 2次脱羧，4次脱H，产生12ATP 能量：1mol G→36或38mol ATP 38 ATP 储能=3830.5kj/mol=1160kj/mol
4. 核酸的变性、复性及杂交 [变性]：在理化因素作用下，DNA互补碱 基对的氢键断裂，其双螺旋链解离为单链 为DNA变性，通常以热变性为例。 [Tm]： 由加热使DNA变性时，其变性的 紫外吸收值达到最大值 50% 相对应温度为 DNA 的 解 链 温 度 ， 即 Tm ， Tm 的 大 小 与 G+C 含 量 及 DNA 分 子 的 大 小 有 关 。 变 性 DNA在260nm的紫外光吸收增强。
（2）酶浓度的影响：V与酶浓度成正比。 （3）pH的影响：最适pH——酶活性最大时的pH。 （4）温度的影响：T对酶促反应有双重作用。 （5）激活剂： （6）抑制剂： [抑制类型及特点]：可逆抑制与不可逆抑制。 （1）竞争性抑制： 特点：Km↑, Vmax 不变 （2）非竞争性抑制： 特点：Km不变， Vmax↓ （3）反竞争性抑制： 特点：Km↓， Vmax↓
第二章 核酸的结构与功能化学 大纲要求： 1.核酸的细胞分布、分类及功能。 2.核酸的元素组成，碱基、核苷及核苷酸 的结构及其缩写符号。 DNA与RNA组成
的异同，环化核苷酸。
3.核酸的一级结构、空间结构与功能。 4. DNA的变性及其应用-复性及杂交。
1.核酸的细胞分布、分类及功能 2.核酸的元素组成，碱基、核苷及核苷酸的结 构及其缩写符号。 DNA与 RNA组成的异同，环 化核苷酸。 碱基：A、G、C、T、U 磷酸：P 核糖：脱氧核糖、核糖 核苷：糖苷键 核苷酸：3´，5 ´磷酸二酯键 DNA RNA 碱基 AGCT AGC U 核糖 脱氧核糖 核糖 磷酸 P P
[酶的共价修饰] 酶蛋白肽链上的某些基团在另一些酶的催化下发 生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变的现象。 [酶原激活] 酶原：由细胞合成分泌尚不具有催化活性的酶的 前体，经加工使酶原变成活性酶的过程为激活。
[同功酶]： 分子结构不同，理化性质及免疫性质不同，但具 有相同的催化作用。
第四章 糖代谢
4．酶的调节，酶原激活，同工酶，变构酶及酶的 化学修饰概念 [别构酶]： 小分子与酶的调节亚基结合，使酶构象改变，而 影响酶活性。 [别构效应]： 用别构调节剂改变酶的构象使酶的活性增强或抑 制的方式为别构效应。 [协同效应]： 别构剂与酶的调节亚基结合后，引起酶分子其余 亚基构象的变化，从而促进催化反应称为正协同效 应，反之则为负协同效应。
2 .掌握蛋白质元素组成特点；多肽链基本组成单位-L-α氨基酸；组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号 组成蛋白质的主要元素: 碳(50%－55%)、氢(6%－8%)、氧(19%－24%)氮(13% －19%)。其中各种蛋白质的含氮量极为相近，平均约占 16%。 氨基酸缩写符号：略
氨基酸的理化性质 ①PI，两性解离 概念： ②紫外吸收：280nm（色、苯、酪） ③颜色反应、“茚三酮”570nm 3. 掌握肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念 [肽 ] 概念： 2 个 aa 之间 → 以酰胺缩合，此酰胺键称为 肽键。-CONHC肽链：有方向性自N→C，链内的aa叫残基。 生物活性肽：10肽以内为寡肽，MW. 1万以内为多 肽，以上为蛋白质。 肽类激素：谷胱甘肽、心钠素等
第三章 酶
大纲要求：
1. 酶的基本概念、化学组成及特点与作用机理 2. 酶的组成、辅酶和辅基，组成辅酶的维生素， 酶的活性中心与必需基团。 3. 酶反应动力学，酶抑制的类型和特点 4. 酶的调节，酶原激活，同工酶，变构酶及酶 的化学修饰概念 5.酶的命名、分类与医学的关系（略）
1. 酶的基本概念、化学组成及特点与作用机理
蛋白质变性是由于 A. 蛋白质的一级结构的改变 B 蛋白质亚基的解聚 C 蛋白质空间构象的破坏 D 辅基的脱落 E 蛋白质水解
答案：[C] [评析]： 本题考点：蛋白质变性的概念 在某些理、化因素作用下，使蛋白质特定的空间构象破坏，导 致 其理化性质改变、生物学性质改变，称为蛋白质的变性作用。 一般认为蛋白质变性主要发生二硫键和非共价键破坏，即空间构象 的破坏并不涉及一级结构的改变。
3. 一级结构，空间结构与功能 [DNA] （1）核苷酸在多核苷酸链上的排列顺序为一级结 构。 （2）DNA双螺旋结构，以碱基互补配对和碱基堆 积力来维持。 （3）高级结构：形成超螺链，核小体→染色体。 [功能]：遗传的物质基础，遗传信息的携带者。
[RNA] ：一条多核苷酸链，局布形成双链碱 基互补结构，进而生成双螺旋。 种类： rRNA：由大、小亚基组成，参与蛋白质合成 （真核、原核）区别。 mRNA ： 5’ 帽（ m7GpppNm) ， 3’PolyA 编码区 是蛋白质合成的模板，三个碱基为一组构成1个 aa的密码。 tRNA ：含稀有碱基、形成三叶草结构及倒 L 型， 3’末端CCA-OH运输aa.
生物化学辅导
2008.3.30
学习生化应注意的问题
• • • • 基本概念要清楚 上课注意听讲,紧抓要点,整理好笔记 平时上网读课件,每周保证自学时间 要学会融会贯通，对相关的代谢知识， 找到它们彼此的内在联系，共性和差异 区别。在理解的基础上加以记忆。
一、生物大分子的结构和功能 蛋白质结构与功能 核酸的结构与功能 酶 二、物质代谢 糖代谢 脂代谢-磷脂、胆固醇及脂蛋白 氧化磷酸化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质代谢与调节(本科需读教材 第十五章细胞信息转导）

蛋白质一级结构及高级结构 概念：一级结构： aa 在肽中的排列顺序为蛋白质一级结构， 以肽键维系。一级结构的差异是指，aa组成的种类、 数量及排列顺序的不同。 二级结构： 蛋白质分子中某段肽链，主链骨架原子的 相对空间位置。即重复、周期性，有规律的空间构 象，主要包括α螺旋、β折叠，β转间与无规则卷曲。 两个或三个具有二级结构的肽段在空间上 形成的一个具有特殊功能的空间结构，称Motif