考研科目,动物生物化学 第19章 血液生物化学
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又称免疫原(immunogen),能够刺 激机体产生免疫应答,并且能与免疫应答 产物(抗体或免疫效应细胞)特异性结合的 物质。
天然抗原:血细胞、细菌、病毒蛋白 质等。 人工抗原:天然的分子结构作些改变, 结合一些基团或者完全人工合成。
3. 免疫原性(immunogenicity) 抗原能刺激机体免疫系统产生特异性 免疫应答,产生致敏L-C和抗体的性能。 4. 反应原性(reactigenicity) 抗原能与相应的免疫应答产物(抗体 和致敏淋巴细胞)在体内或体外发生特异 性结合的性能。
第三节 免疫球蛋白(immuno globulin)
一 概述
二 免疫球蛋白的结构
三 免疫球蛋白的功能
一概述 1.免疫球蛋白
是人和动物受到抗原刺激后体内产生 的能与抗原特异性结合的一类球蛋白,又 称为抗体,由脾、肝和淋巴节等组织细胞 合成。
T淋巴细胞和B淋巴细胞,后者转变为 浆细胞,产生抗体。
2. 抗原(antigen,Ag)
5.完全抗原(complete antigen) 既具有免疫原性又具有反应原性的抗 原,称完全抗原。 6.不完全抗原(incomplete antigen) 不具有免疫原性,只具有反应原性的 抗原称不完全抗原,又称为半抗原。类 脂、非蛋白质等。
7.载体(carrier)
载体:是能赋予半抗原以免疫原性的 大分子蛋白质,如BSA(牛血清白蛋白)。 用化学合成的方法:将半抗原+大分子 物(BSA等)形成半抗原-BSA复合物, 即具有了免疫原性。
1 Ig的结构与分类
分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5类。 四肽链结构:所有Ig的基本单位都是四 条多肽链的对称结构。
N端
C端
2 四链单位的一级结构
重链(Heavy chain,H链)
其中两条相同的长链称为重链,由 450个aa组成,结合有不同含量的糖, 故Ig属糖蛋白。
轻链(light chain,L链)
(1)胆红素来源增多:红细胞破坏,溶血 性黄胆。 (2)胆红素去路不畅:胆道阻塞,阻塞性 黄胆。 (3)肝脏处理胆红素能力下降:肝脏受 损,实质性黄胆。
思考题
1 免疫球蛋白得结构与功能。 2 哺乳动物红细胞代谢得特点。 3 血浆蛋白质的功能 4 纤维蛋白多聚体的形成过程 5 肠肝循环、间接胆红素、直接胆红素
(二) 红细胞代谢特点
哺乳动物成熟的红细胞没有细胞核,也 没有高尔基复合体、线粒体等细胞器,不能 进行核酸、蛋白质及脂类的合成。
它缺乏完整的三羧酸循环酶系,也没有 细胞色素的电子传递系统,它所需的能量几 乎完全依靠葡萄糖酵解而取得。
1.红细胞成熟过程中的代谢变化
代谢能力 有核红细胞 分裂增殖 + DNA 合 成 + RNA 合 成 + RNA 存 在 + 蛋白质合成 + 血红素合成 + 脂类合成 + 三羧缩酸循环 + 氧化磷酸化 + 糖酵解 + 磷酸戊糖途径 + 网织红细胞 + + + + + + + + 成熟红细胞 + +
高铁血红蛋白(MHb)的还原
(1) GSH和抗坏血酸使MHb还原(非 酶促反应)。 GSH+Hb-Fe3+→GSSG+Hb-Fe2+ (12%)
Vc+Hb-Fe3+→脱氢抗坏血酸+Hb-Fe2+ (16%)
(2)酶促反应:NADH-MHb还原酶和 NADPH- MHb还原酶。
酵解及
Touster途径 NADH MHb(Fe3+)
MH(Fe2+)
GSSG 无害的物质
NADPH
糖途径
有害的氧化物
谷胱甘肽的氧化与还原
葡萄糖6-磷酸
NADP+
2GSH
H2 O2
葡萄糖6磷酸脱氢酶
谷胱甘肽 还原酶
谷胱甘 肽过氧 化物酶
Fe3+
Fe2+
6-磷酸 葡萄糖酸 NADP++H+ GSSG 2H2O
(3) 2,3-二磷酸甘油酸 [2,3-DPG]支路
Fc片断
(1)两条重链靠羧基末端的一段。 (2)与抗体的特异性无关,激活补体、
调理作用。
铰链区
Fab片断与Fc片断连接处又一小段区 域为铰链区。 富含脯氨酸,使该区易于弯曲,有 利于Ig抗原及补体的结合。
(四)免疫球蛋白的三级结构
(五)免疫球蛋白的生物学功能
1.结合抗原: 具有高度的特异性(相对 的)。一种Ag决定簇可和多种Ab相结合。 Ag-Ab结合后,Ag被补体和吞噬细胞 消灭。
2. 激活补体:补体是血浆中一组参与 免疫反应的对抗原非特异性的蛋白酶系。 形成攻膜复合体。 3.调理作用:促进抗原被吞噬细胞吞
噬。
抗体和补体是动物进化的结果。
第三节 红细胞代谢
一、红细胞的化学组成及代谢特点 二、血红蛋白的性质及代谢
一 红细胞的化学组成及代谢特点
(一)化学组成: 水:60-65% Hb:32% 蛋白质、脂类、葡萄糖、代谢中 间产物、无机盐、酶类等。
高变区(Hypervariable region)
在V区内,重链与轻链各有3个特殊区 域,在这些区域AA排列顺序变化大大超过 V区的其他部分(骨架区),这些区域称 为超变区或高变区。
免疫球蛋白的功能区
H链和L链上每隔90个AA残基就通过链内 二硫键连接形成跨度约110个氨基酸的环形结构
区域(domain)。
进入血液循环 与蛋白质结合 清蛋白
溶解 度小
血红素氧化为 铁和胆绿素 间接胆红素
溶解 度大
胆红素
减少细胞毒性
2 胆红素在肠肝中的转变
间接胆红素
肝脏
胆红素与清 蛋白分离
UDP-葡萄糖醛酸
葡萄糖醛酸胆红素
脱去葡萄糖醛酸
直接胆红素
胆汁排出
进入小肠
胆素原(尿胆素和粪胆素)
肠肝循环ຫໍສະໝຸດ Baidu
间接胆 红素
直接胆 红素
NADH-MHb还 原酶(61%)
NAD+
NADPH 磷酸戊 糖途径 NADP+
Hb(Fe2+) MHb(Fe3+)
NADPH-MHb还 原酶(5%) 甲烯蓝
Hb(Fe2+)
亚硝酸盐中毒: VitC、小剂量甲烯蓝(电子传递 作用,加速磷酸戊糖途径)
2 Hb的分解代谢
(1)Hb的分解与胆红素的生成 红细胞破裂
葡萄糖
二磷酸甘油酸变位酶
1, 3-DPG
3-磷酸甘 油酸激酶
2, 3-DPG
2,3-DPG磷酸酶
3-磷酸甘油酸 乳酸
特点: A、不可逆反应; B、二磷酸甘油酸变位酶活性>2, 3-DPG磷酸酶,故2,3-DPG生成>分解。 红细胞内, 2,3-DPG含量高; C、 少产生1分子ATP。 意义: A、 红细胞内能量贮存形式 B、 调节血红蛋白的运氧形式
四 血浆酶类
功能性酶(凝血酶原、纤维酶等) 外分泌酶(脂肪酶、淀粉酶等) 细胞酶(转氨酶、乳酸脱氢酶等) 酶进入血浆,又逐渐被肝、肾清除, 动物血浆中的酶在一定范围变动。
五 血浆蛋白质代谢与疾病的关系
1.血浆蛋白的代谢 血浆的蛋白质是在不断更新之中, 血浆蛋白质的来源主要是由肝及浆细胞 不断地合成。 血浆蛋白质中以纤维蛋白原的再生 速度最快,球蛋白次之,清蛋白较慢。
(二)血红蛋白的性质及代谢
1 血红蛋白的主要化学性质特点
2 Hb的分解代谢
2 血红蛋白(Hb)的主要化学性质特点
(1)与氧结合。 (2)与CO结合。 (3)与CO2结合,形成碳酸血红蛋白。 (4)血红蛋白的氧化及其恢复。
高铁血红蛋白(MHb)的生成
Hb可被铁氰化钾、亚硝酸盐、 盐酸盐以及过氧化氢等氧化剂氧化 为MHb。 高铁血红蛋白血症
2.疾病对血浆蛋白的影响
白质系数(A/G)在临床上可 作为诊断的参考。 除了脱水引起血浆浓缩外,血 浆清蛋白的浓度是不会增加的。
血浆清蛋白的降低
(1)合成清蛋白的能力有所降 (2)长期损失蛋白质 (3)患感染性疾病 (4)长期营养不足 上述一些疾病情况,往往在清蛋 白下降的同时,球蛋白上升。所以蛋白 质系数(A/G)明显下降。
第二节 血浆蛋白质
一 二 三 四 五 血浆蛋白质的种类及含量 纤维蛋白原 清蛋白与球蛋白 酶 血浆蛋白质代谢与疾病的关系
一 血浆蛋白质的种类及含量
血浆蛋白质包括:清蛋白、球蛋 白和纤维蛋白原。
A
清蛋白 1 2
二 纤维蛋白原
由肝脏合成,含量较少,具有促经血液 凝固的作用。 细长的纤维蛋白,6条肽链组成,Aα 、 Bβ 、γ 链各两条,彼此二硫键连接。
第19章 血液化学 主要内容
第一节 第二节 第三节 第四节 血液的化学成分 血浆蛋白质 免疫球蛋白 红细胞代谢
重点与难点: 免疫球蛋白的结构及其功能 红细胞的糖代谢
第一节 血液的化学成分
一、血液的化学成分 二、血液的基本功能
一 血液的化学成分
无形成分:血浆 血液的组成 有形成分 红细胞
白细胞
血小板
3 黄疸 (jaundice)
高胆红素血症:胆红素生成过多, 或其肝细胞对胆红素摄取、结合、排泄 过程发生障碍等因素使血中胆红素浓度 升高,称高胆红素血症。
黄疸:胆红素为金黄色物质,在血浆中 浓度过高,能扩散入组织使其黄染(巩膜、 皮肤等处易见),称黄疸(jaundic)。 隐性黄疸:血清胆红素虽然高于正常,肉 眼尚不能觉察巩膜或皮肤黄染,称隐性黄疸。
(4) 糖醛酸循环(Touster pathway) NAD+和NADH+的反应较多,由于 生成NADH和NADPH,对维持Hb的还原 性具有重要意义。
红细胞内糖代谢的生理意义
1 提供ATP
2 提供2,3-DPG:调节血红蛋白运氧 的因素。 3 提供NADH和NADPH:对抗氧化剂, 保护细胞膜蛋白、血红蛋 白和酶蛋白的 巯基等不被氧化,从而维持红细胞的正 常功能。
可溶性纤维 蛋白多聚体
稳定的纤维 蛋白多聚体
三 清蛋白和球蛋白
清蛋白和α 球蛋白由肝脏合成。 Β 、γ 球蛋白由网状内皮系统的浆细胞 合成。 血清蛋白质系数:血清中清蛋白与 球蛋白的比值(A/G)。
功能
(1)维持血浆胶体渗透压。 (2)运输功能。 (3)免疫功能。 (4)修补功能。 (5)缓冲酸碱的能力。
2 糖代谢
(1) 糖酵解 :90 ~ 95%。 (2) 磷酸戊糖途径:3% ~ 11%。 (3) 2,3-二磷酸甘油支路途径(特有)。 (4) 糖醛酸循环。 糖代谢特点:糖酵解为主,磷酸 戊糖途径为辅。
(2) 磷酸戊糖途径
H2O2
2GSH NADP+ 磷酸戊 GSSG-R GSH-P 2H2O
MHb(Fe3+)
两条相同的短链称为轻链,由210-230 个aa组成。
恒区(constant region,C区)
肽链AA组成和排列相对恒定区域,称 为稳定区,决定着抗体分子的多种生物活性, 由L的1/2、H的3/4组成。
变区(Variable region,V区)
抗体分子肽链N-端,L链的1/2和H链 的1/4的aa组成和排列顺序多变,故称可变 区。是识别AD和决定抗体特异性的部位。
(三) Ig的酶解
木瓜蛋白酶----水解 裂解部位:铰链区近N端
Fab为抗原结合片段 (Fragment of antigen binding) Fc为可结晶片段 (Fragment of crystalline)
Fab片断
(1)每个Fab片段有一条完整的轻链和 部分重链。 (2)具有抗体活性,能与抗原结合形成 复合物。
液体成分:水 蛋白质 无机物:电解质 含氮化合物 有机物 糖类 脂类
固体成分
非蛋白氮
还有一些微量物质如酶、激素等。
二 血液的基本功能
(一)运输:O2、CO2、营养物质、代谢 产物及调节物。 (二)维持内环境稳定,维持酸碱平衡; 维持血浆渗透压;参与体温调节。 (三)免疫:白细胞、补体及免疫球蛋白 等;机体免疫系统的重要组成部分。 (四)凝血、抗凝血。
半抗原
载体
8.抗原决定簇(antigenic determinant,AD)
抗原分子表面具有特殊立体构型的、有 免疫活性的化学活性基团,又称为抗原表位。 数目与抗原分子的大小及其结构的复杂性 密切相关。
二 免疫球蛋白的结构与功能
1. Ig的结构与分类 2. 四链单位的一级结构 3. Ig的酶解 4. Ig的立体结构 5. Ig的功能
天然抗原:血细胞、细菌、病毒蛋白 质等。 人工抗原:天然的分子结构作些改变, 结合一些基团或者完全人工合成。
3. 免疫原性(immunogenicity) 抗原能刺激机体免疫系统产生特异性 免疫应答,产生致敏L-C和抗体的性能。 4. 反应原性(reactigenicity) 抗原能与相应的免疫应答产物(抗体 和致敏淋巴细胞)在体内或体外发生特异 性结合的性能。
第三节 免疫球蛋白(immuno globulin)
一 概述
二 免疫球蛋白的结构
三 免疫球蛋白的功能
一概述 1.免疫球蛋白
是人和动物受到抗原刺激后体内产生 的能与抗原特异性结合的一类球蛋白,又 称为抗体,由脾、肝和淋巴节等组织细胞 合成。
T淋巴细胞和B淋巴细胞,后者转变为 浆细胞,产生抗体。
2. 抗原(antigen,Ag)
5.完全抗原(complete antigen) 既具有免疫原性又具有反应原性的抗 原,称完全抗原。 6.不完全抗原(incomplete antigen) 不具有免疫原性,只具有反应原性的 抗原称不完全抗原,又称为半抗原。类 脂、非蛋白质等。
7.载体(carrier)
载体:是能赋予半抗原以免疫原性的 大分子蛋白质,如BSA(牛血清白蛋白)。 用化学合成的方法:将半抗原+大分子 物(BSA等)形成半抗原-BSA复合物, 即具有了免疫原性。
1 Ig的结构与分类
分为IgG、IgA、IgM、IgD和IgE 5类。 四肽链结构:所有Ig的基本单位都是四 条多肽链的对称结构。
N端
C端
2 四链单位的一级结构
重链(Heavy chain,H链)
其中两条相同的长链称为重链,由 450个aa组成,结合有不同含量的糖, 故Ig属糖蛋白。
轻链(light chain,L链)
(1)胆红素来源增多:红细胞破坏,溶血 性黄胆。 (2)胆红素去路不畅:胆道阻塞,阻塞性 黄胆。 (3)肝脏处理胆红素能力下降:肝脏受 损,实质性黄胆。
思考题
1 免疫球蛋白得结构与功能。 2 哺乳动物红细胞代谢得特点。 3 血浆蛋白质的功能 4 纤维蛋白多聚体的形成过程 5 肠肝循环、间接胆红素、直接胆红素
(二) 红细胞代谢特点
哺乳动物成熟的红细胞没有细胞核,也 没有高尔基复合体、线粒体等细胞器,不能 进行核酸、蛋白质及脂类的合成。
它缺乏完整的三羧酸循环酶系,也没有 细胞色素的电子传递系统,它所需的能量几 乎完全依靠葡萄糖酵解而取得。
1.红细胞成熟过程中的代谢变化
代谢能力 有核红细胞 分裂增殖 + DNA 合 成 + RNA 合 成 + RNA 存 在 + 蛋白质合成 + 血红素合成 + 脂类合成 + 三羧缩酸循环 + 氧化磷酸化 + 糖酵解 + 磷酸戊糖途径 + 网织红细胞 + + + + + + + + 成熟红细胞 + +
高铁血红蛋白(MHb)的还原
(1) GSH和抗坏血酸使MHb还原(非 酶促反应)。 GSH+Hb-Fe3+→GSSG+Hb-Fe2+ (12%)
Vc+Hb-Fe3+→脱氢抗坏血酸+Hb-Fe2+ (16%)
(2)酶促反应:NADH-MHb还原酶和 NADPH- MHb还原酶。
酵解及
Touster途径 NADH MHb(Fe3+)
MH(Fe2+)
GSSG 无害的物质
NADPH
糖途径
有害的氧化物
谷胱甘肽的氧化与还原
葡萄糖6-磷酸
NADP+
2GSH
H2 O2
葡萄糖6磷酸脱氢酶
谷胱甘肽 还原酶
谷胱甘 肽过氧 化物酶
Fe3+
Fe2+
6-磷酸 葡萄糖酸 NADP++H+ GSSG 2H2O
(3) 2,3-二磷酸甘油酸 [2,3-DPG]支路
Fc片断
(1)两条重链靠羧基末端的一段。 (2)与抗体的特异性无关,激活补体、
调理作用。
铰链区
Fab片断与Fc片断连接处又一小段区 域为铰链区。 富含脯氨酸,使该区易于弯曲,有 利于Ig抗原及补体的结合。
(四)免疫球蛋白的三级结构
(五)免疫球蛋白的生物学功能
1.结合抗原: 具有高度的特异性(相对 的)。一种Ag决定簇可和多种Ab相结合。 Ag-Ab结合后,Ag被补体和吞噬细胞 消灭。
2. 激活补体:补体是血浆中一组参与 免疫反应的对抗原非特异性的蛋白酶系。 形成攻膜复合体。 3.调理作用:促进抗原被吞噬细胞吞
噬。
抗体和补体是动物进化的结果。
第三节 红细胞代谢
一、红细胞的化学组成及代谢特点 二、血红蛋白的性质及代谢
一 红细胞的化学组成及代谢特点
(一)化学组成: 水:60-65% Hb:32% 蛋白质、脂类、葡萄糖、代谢中 间产物、无机盐、酶类等。
高变区(Hypervariable region)
在V区内,重链与轻链各有3个特殊区 域,在这些区域AA排列顺序变化大大超过 V区的其他部分(骨架区),这些区域称 为超变区或高变区。
免疫球蛋白的功能区
H链和L链上每隔90个AA残基就通过链内 二硫键连接形成跨度约110个氨基酸的环形结构
区域(domain)。
进入血液循环 与蛋白质结合 清蛋白
溶解 度小
血红素氧化为 铁和胆绿素 间接胆红素
溶解 度大
胆红素
减少细胞毒性
2 胆红素在肠肝中的转变
间接胆红素
肝脏
胆红素与清 蛋白分离
UDP-葡萄糖醛酸
葡萄糖醛酸胆红素
脱去葡萄糖醛酸
直接胆红素
胆汁排出
进入小肠
胆素原(尿胆素和粪胆素)
肠肝循环ຫໍສະໝຸດ Baidu
间接胆 红素
直接胆 红素
NADH-MHb还 原酶(61%)
NAD+
NADPH 磷酸戊 糖途径 NADP+
Hb(Fe2+) MHb(Fe3+)
NADPH-MHb还 原酶(5%) 甲烯蓝
Hb(Fe2+)
亚硝酸盐中毒: VitC、小剂量甲烯蓝(电子传递 作用,加速磷酸戊糖途径)
2 Hb的分解代谢
(1)Hb的分解与胆红素的生成 红细胞破裂
葡萄糖
二磷酸甘油酸变位酶
1, 3-DPG
3-磷酸甘 油酸激酶
2, 3-DPG
2,3-DPG磷酸酶
3-磷酸甘油酸 乳酸
特点: A、不可逆反应; B、二磷酸甘油酸变位酶活性>2, 3-DPG磷酸酶,故2,3-DPG生成>分解。 红细胞内, 2,3-DPG含量高; C、 少产生1分子ATP。 意义: A、 红细胞内能量贮存形式 B、 调节血红蛋白的运氧形式
四 血浆酶类
功能性酶(凝血酶原、纤维酶等) 外分泌酶(脂肪酶、淀粉酶等) 细胞酶(转氨酶、乳酸脱氢酶等) 酶进入血浆,又逐渐被肝、肾清除, 动物血浆中的酶在一定范围变动。
五 血浆蛋白质代谢与疾病的关系
1.血浆蛋白的代谢 血浆的蛋白质是在不断更新之中, 血浆蛋白质的来源主要是由肝及浆细胞 不断地合成。 血浆蛋白质中以纤维蛋白原的再生 速度最快,球蛋白次之,清蛋白较慢。
(二)血红蛋白的性质及代谢
1 血红蛋白的主要化学性质特点
2 Hb的分解代谢
2 血红蛋白(Hb)的主要化学性质特点
(1)与氧结合。 (2)与CO结合。 (3)与CO2结合,形成碳酸血红蛋白。 (4)血红蛋白的氧化及其恢复。
高铁血红蛋白(MHb)的生成
Hb可被铁氰化钾、亚硝酸盐、 盐酸盐以及过氧化氢等氧化剂氧化 为MHb。 高铁血红蛋白血症
2.疾病对血浆蛋白的影响
白质系数(A/G)在临床上可 作为诊断的参考。 除了脱水引起血浆浓缩外,血 浆清蛋白的浓度是不会增加的。
血浆清蛋白的降低
(1)合成清蛋白的能力有所降 (2)长期损失蛋白质 (3)患感染性疾病 (4)长期营养不足 上述一些疾病情况,往往在清蛋 白下降的同时,球蛋白上升。所以蛋白 质系数(A/G)明显下降。
第二节 血浆蛋白质
一 二 三 四 五 血浆蛋白质的种类及含量 纤维蛋白原 清蛋白与球蛋白 酶 血浆蛋白质代谢与疾病的关系
一 血浆蛋白质的种类及含量
血浆蛋白质包括:清蛋白、球蛋 白和纤维蛋白原。
A
清蛋白 1 2
二 纤维蛋白原
由肝脏合成,含量较少,具有促经血液 凝固的作用。 细长的纤维蛋白,6条肽链组成,Aα 、 Bβ 、γ 链各两条,彼此二硫键连接。
第19章 血液化学 主要内容
第一节 第二节 第三节 第四节 血液的化学成分 血浆蛋白质 免疫球蛋白 红细胞代谢
重点与难点: 免疫球蛋白的结构及其功能 红细胞的糖代谢
第一节 血液的化学成分
一、血液的化学成分 二、血液的基本功能
一 血液的化学成分
无形成分:血浆 血液的组成 有形成分 红细胞
白细胞
血小板
3 黄疸 (jaundice)
高胆红素血症:胆红素生成过多, 或其肝细胞对胆红素摄取、结合、排泄 过程发生障碍等因素使血中胆红素浓度 升高,称高胆红素血症。
黄疸:胆红素为金黄色物质,在血浆中 浓度过高,能扩散入组织使其黄染(巩膜、 皮肤等处易见),称黄疸(jaundic)。 隐性黄疸:血清胆红素虽然高于正常,肉 眼尚不能觉察巩膜或皮肤黄染,称隐性黄疸。
(4) 糖醛酸循环(Touster pathway) NAD+和NADH+的反应较多,由于 生成NADH和NADPH,对维持Hb的还原 性具有重要意义。
红细胞内糖代谢的生理意义
1 提供ATP
2 提供2,3-DPG:调节血红蛋白运氧 的因素。 3 提供NADH和NADPH:对抗氧化剂, 保护细胞膜蛋白、血红蛋 白和酶蛋白的 巯基等不被氧化,从而维持红细胞的正 常功能。
可溶性纤维 蛋白多聚体
稳定的纤维 蛋白多聚体
三 清蛋白和球蛋白
清蛋白和α 球蛋白由肝脏合成。 Β 、γ 球蛋白由网状内皮系统的浆细胞 合成。 血清蛋白质系数:血清中清蛋白与 球蛋白的比值(A/G)。
功能
(1)维持血浆胶体渗透压。 (2)运输功能。 (3)免疫功能。 (4)修补功能。 (5)缓冲酸碱的能力。
2 糖代谢
(1) 糖酵解 :90 ~ 95%。 (2) 磷酸戊糖途径:3% ~ 11%。 (3) 2,3-二磷酸甘油支路途径(特有)。 (4) 糖醛酸循环。 糖代谢特点:糖酵解为主,磷酸 戊糖途径为辅。
(2) 磷酸戊糖途径
H2O2
2GSH NADP+ 磷酸戊 GSSG-R GSH-P 2H2O
MHb(Fe3+)
两条相同的短链称为轻链,由210-230 个aa组成。
恒区(constant region,C区)
肽链AA组成和排列相对恒定区域,称 为稳定区,决定着抗体分子的多种生物活性, 由L的1/2、H的3/4组成。
变区(Variable region,V区)
抗体分子肽链N-端,L链的1/2和H链 的1/4的aa组成和排列顺序多变,故称可变 区。是识别AD和决定抗体特异性的部位。
(三) Ig的酶解
木瓜蛋白酶----水解 裂解部位:铰链区近N端
Fab为抗原结合片段 (Fragment of antigen binding) Fc为可结晶片段 (Fragment of crystalline)
Fab片断
(1)每个Fab片段有一条完整的轻链和 部分重链。 (2)具有抗体活性,能与抗原结合形成 复合物。
液体成分:水 蛋白质 无机物:电解质 含氮化合物 有机物 糖类 脂类
固体成分
非蛋白氮
还有一些微量物质如酶、激素等。
二 血液的基本功能
(一)运输:O2、CO2、营养物质、代谢 产物及调节物。 (二)维持内环境稳定,维持酸碱平衡; 维持血浆渗透压;参与体温调节。 (三)免疫:白细胞、补体及免疫球蛋白 等;机体免疫系统的重要组成部分。 (四)凝血、抗凝血。
半抗原
载体
8.抗原决定簇(antigenic determinant,AD)
抗原分子表面具有特殊立体构型的、有 免疫活性的化学活性基团,又称为抗原表位。 数目与抗原分子的大小及其结构的复杂性 密切相关。
二 免疫球蛋白的结构与功能
1. Ig的结构与分类 2. 四链单位的一级结构 3. Ig的酶解 4. Ig的立体结构 5. Ig的功能