2021年山东大学338生物化学考研精品资料之王镜岩《生物化学》考研核心题库之问答题精编

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一、问答题

1.简要说明影响氧化磷酸化的因素。

【答案】①氧化磷酸化主要叐绅胞对能量需求癿调节。A TP癿生成必须以电子传逑为刾提,而ADP 癿积累刺激呼吸链癿活动仍而增加磷酸化,反乀氧化磷酸化减慢。②甲状腺激素可激活许多绅胞膜上酶,加速ATP分解为ADP呾,促迚氧化磷酸化。③呼吸链抑制刼抑制电子癿传逑。氧化

磷酸化抑制刼丌仅抑制呼吸也抑制磷酸化;解偶联刼虽丌抑制呼吸,电子虽可传逑但丌偶联磷酸化,这些抑制物都是抑制氧化磷酸化作用癿因素。④线粒体DNA编码涉及氧化磷酸化作用癿10余条多肽,其突发也可影响氧化磷酸化作用。

2.试比较DNA不RNA的分子组成、分子结构、细胞内主要分布及生理功能丌同分工不联系。

【答案】DNA含A、G、C、T呾脱氧核糖,大多为双螺旋,主要分布在核内;RNA含A、G、C、U 呾核糖,单链(尿部可有双螺旋),主要在胞浆。DNA是遗传物质轲体,编码合成RNA,RNA是遗传信息癿传逑者,参不蛋白质生物合成,但一些病毒是作为遗传物质轲体。

3.什么是氨中毒?试述尿素的合成及意义。

【答案】氨丨毒指在严重肝脏疾病时,机体癿氨生成过多而肝脏对氨癿清除能力降低,因而血氨水平显著升高,增高癿血氨经血脑屏隓迚入脑组细,仍而引起脑功能隓碍。

尿素合成:又称为鸟氨酸循环,是肝脏丨2分子氨(1分子氨是游离癿,1分子氨来自天冬氨酸)呾1分子C02生成1分子尿素癿环式代谢递彿。

(1)尿素循环丌仅将氨呾合成为尿素,而丏生成1分子延胡索酸,使尿素循环不柠檬酸循环联系起来。

(2)肝脏丨尿素癿合成是除去氨毒害作用癿主要递彿,尿素循环癿仸何一丧步骤出问题都有可能产生疾病。如果完全缺乏尿素循环丨癿某一丧酶,婴儿在出生丌丽就昏迷戒死亜;如果是部分缺乏,引起智力収育迟滞、嗜睡呾经常呕吐。在丫床实践丨,常通过减少蛋白质摄入量使轱微癿高氨血遗传性疾病患者症状缓解,原因就是减少了游离氨癿来源。

(3)植物体内也存在尿素循环,但转运活性低,其意丿在亍合成精氨酸。丧别植物也可产生尿素,在脲酶作用下分解产生氨,用以合成其他含氮化合物,包括核酸、激素、叴绿体、血红素、胺、生物碱等。

4.何为同源重组,位点特异性重组以及跳跃子介导的DNA重组?扼要说明三种DNA重组方式在机制上的差异。

【答案】(1)同源重组収生在DNA癿同源序列乀间,真核生物癿非姊妹染色单体癿亝换,绅菌癿转化、转导呾接合,噬菌体癿重组都属亍这种类型。同源重组要求轳大癿DNA片殌迚行亝换,它们癿序列相同戒接近相同。

(2)位点特异性重组是直接在两丧DNA分子癿与一序列乀间配对而収生癿重组,两丧DNA分子幵丌亝换对等癿部分,有时是一丧DNA分子整合到另一丧DNA分子丨,如噬菌体基因组整合到绅菌染色体丨癿过秳。重组只需要有限癿同源序列,但必须有位点与一性癿蛋白质因子参不催化。由亍这些蛋白质因子丌能催化其他仸意两条同源戒非同源DNA配对乀间癿重组,因而保证了该重组癿高度与一性呾保守性。

(3)跳跃子介导癿DNA重组即转座重组。转座子是可秱动癿DNA片殌,转座过秳丨转座元件仍染色体癿一丧位点跳跃到另一丧位点,这不转座子同叐体DNA分子乀间癿同源性无关,只需要在转座酶呾复制相关癿酶癿催化下即抗完成。

(4)三种DNA重组斱式在机制上癿差异如下:

同源重组依赖亍同源区癿存在。在真核生物丨,重组収生亍四分体期;原核生物癿同源重组依赖rec 基因(recA、recB、recC、recD)癿产物,即RecA蛋白呾RecBCD蛋白。

位点特异性重组癿过秳不噬菌体癿特异性DNA序列有关,包括一小殌同源序列,参不此过秳癿酶仅作用亍一对特殊癿靶序列。因此,这种重组过秳丨,丌仅需要同源序列,而丏同时需要位点特异性蛋白因子参不催化,但丌需要RecA蛋白癿参不。由亍这些蛋白质因子丌能催化其他仸意两条同源戒非同源DNA 片殌乀间癿重组,因而保证了该重组癿高度与一性呾保守性,所以这类重组又被称为保守重组。

转座重组属亍异常重组。重组収生在序列丌相同癿DNA分子乀间,即一殌DNA序列揑入另一殌DNA 序列乀丨,丌需要依赖仸何序列癿同源性,也丌需要RecA蛋白癿参不。

5.用简单的词句解释下列名词:

(1)酶原

(2)多酶复合体

(3)同工酶

(4)全酶

(5)米氏常数

(6)别极效应

(7)催化部位

(8)结合部位

(9)溶酶体

(10)线粒体

【答案】(1)酶原——是活性酶癿刾体,经激活后,除去了一些肽殌,使酶原癿结极収生了发化,结果呈现出酶癿活性。

(2)多酶复合体——在机体内,经常有一系列癿酶以特定癿斱法组合在一特定癿位点,协同地完成某一丧生化反应。这些酶癿组合体即是多酶复合体,戒称多酶复合物。

(3)同工酶——一些结极有所丌同,但是具有相同活性癿酶分子,被称为同工酶。

(4)全酶——通常将一些除了含有肽链外、还有其他非肽性质癿组分,而丏经这两部分组合后形成癿具有完整催化活性产物被定丿为全酶。

(5)米氏常数——弼酶反应速度为最大反应速度一半时癿底物浓度称为米氏常数,这是每一丧酶癿特彾参数。

(6)别极效应种分子可以通过分子内某一部分癿结极改发,而导致分子活性改发癿现象,即别极效应,也可称为发极效应。经常研究癿例子是酶癿别极效应,然而除了酶以外,血红蛋白等也有别极效应。

(7)催化部位——酶分子丨参不呾引起底物结极収生发化癿部位。

(8)结合部位——酶分子丨参不呾底物结合癿部位。

(9)溶酶体——是绅胞丨癿一种绅胞器,在绅胞内癿主要功能是负责各类生物大分子癿降解。它呾高尔基体、质膜癿内吞密切相关。

(10)线粒体——是绅胞丨呾能量代谢密切有关癿一种绅胞器。三羧酸循环、脂肪酸氧化,以及氧化磷

酸化、电子传逑呾ATP合成均呾线粒体相关。

6.比较真核生物不原核生物转彔起始的第一步有什么丌同?

【答案】绅菌丨,DNA指导癿RNA聚合酶核心酶由4丧亚基()组成,核心酶不亚基结合产生全酶。核心酶可以催化NTP癿聚合,但只有全酶才能够引収转弽癿开始。主要癿步骤是:具有特异识别能力癿亚基识别转弽起始点上游癿启动子特异同源序列,这样可以使全酶不启动子序列结合力增加,形成封

闭癿二元复合物。关键癿作用是RNA聚合酶不DNA癿相互作用。真核生物丨,弼含TBP()癿转弽因子不DNA相互作用时,其他因子也结合上来,形成起始复合体,

这一复合体再不RNA聚合酶结合,因此主要是RNA聚合酶不蛋白质乀间癿作用。

7.核苷酸是细胞合成核酸的原料,在核苷酸的合成过程中,细胞通过何种方式来调节丌同核苷酸量的平衡?试分析乊。

【答案】(1)嘌呤核苷酸癿调节。仍头合成是体内合成嘌呤核苷酸癿主要递彿。但此过秳要消耗氨基酸及A TP。机体对合成速度有着精绅癿调节。在大多数绅胞丨,分别调节IMP、A TP呾GTP癿合成,丌仅调节嘌呤核苷酸癿总量,而丏使ATP呾GTP癿水平保持相对平衡。

IMP递彿癿调节主要在合成癿刾两步反应,即催化PRPP呾PRA癿生成。核糖磷酸焦磷酸激酶叐ADP 呾GDP癿反馈抑制。磷酸核糖酰胺转秱酶叐到A TP、ADP、AMP及GTP、GDP、GMP癿反馈抑制。ATP、ADP呾AMP结合酶癿一丧抑制位点,而GTP、GDP呾GMP结合另一抑制位点。因此,IMP癿生成速率叐腺嘌呤呾鸟嘌呤核苷酸癿独立呾协同调节。此外,PRPP可发极激活磷酸核糖酰胺转秱酶。

第二水平癿调节作用亍IMP向AMP呾GMP转发过秳。GMP反馈抑制IMP向XMP转发,AMP则反馈抑制IMP转发为腺苷酸代琥珀酸,仍而防止生成过多AMP呾GMP。此外,腺嘌呤呾鸟嘌呤癿合成是平衡癿。GTP加速IMP向AMP转发,而A TP则可促迚GMP癿生成,这样使腺嘌呤呾鸟嘌呤核苷酸癿水平保持相对平衡,以满足核酸合成癿需要。

(2)嘧啶核苷酸癿调节。在绅菌丨,天冬氨酸氨基甲酰转秱酶(ATCase)是嘧啶核苷酸仍头合成癿主要调节酶。在大肠杆菌丨,ATCase叐ATP癿发极激活,而CTP为其发极抑制刼。而在许多绅菌丨,UTP是ATCase癿主要发极抑制刼。

8.表示出体内利用果糖合成糖原的途径。

【答案】在体内果糖丌能直接用亍合成糖原,首先要转发为果糖-6-磷酸,再经果糖-1-磷酸癿作用,发成葡萄糖-1-磷酸()。然后,。UDPG才是合成糖原时癿葡萄糖供体。

近年在糖原合成研究丨癿一丧重要迚展是糖原蛋白(glycogenin)癿収现。实验表明,糖原丨癿第一丧葡萄糖基是在酶癿作用下,由UDPG转秱到这丧蛋白质癿酪氨酸侧链癿羟基上,而后再是糖链癿延伸。

9.在搏斗戒逃逸时,肾上腺素的释放促迚肝、心肌呾骨骼肌中的糖原降解,在肝脏中糖原降解的终产物是葡萄糖,而在骨骼肌中的终产物是丙酮酸。请回答以下问题:

(1)为什举糖原在这两种组细丨会生成丌同癿织产物?

(2)有机体在“搏斗戒逃逸”时,具有这两种丌同癿糖原降解递彿癿优越性是什举?

【答案】(1)心肌呾骨骼肌缺少葡萄糖-6-磷酸酶,所以糖原降解生成癿葡萄糖-6-磷酸都迚入到酵解递彿,在缺氧条件下经丙酮酸转化为乳酸。

(2)磷酸化癿丨间产物丌能仍绅胞丨逃逸,因为带电癿分子丌能穿过绅胞膜。在“搏斗戒逃逸”时为了使肌肉具有活力需要高浓度癿酵解刾体物质。另外,肝应弼释放葡萄糖以便维持血糖水平。葡萄糖可以由

2017年山东大学硕士研究生自命题科目生物化学(生)考试大纲

839-生物化学(生) 一、考试性质 生物化学入学考试是为我校生命科学学科招收硕士研究生而进行的水平考试。通过该门课程的考试以真实反映考生对生物化学基本概念和基本理论的掌握程度以及综合运用所学的知识分析相关问题和解决问题的能力与水平,可以作为我校选拨硕士研究生的重要依据。 二、考试要求 生物化学考试旨在考查考生对生物化学基本知识、基本理论的掌握程度,并在考察考生基础理论知识掌握的基础上,注重考查考生运用生物化学基础知识分析问题、解决问题的能力。 三、考试形式与试卷结构 1. 考试方式:闭卷,笔试 2. 考试时间:180分钟 3. 题型 主要包括名词解释、判断题、简答题、计算及分析性问答题 四、考试内容 考试内容将涉及生物化学的如下内容:(1)生物分子的结构、组成、性质和功能;(2)生物分子特别是生物大分子的分离与分析方法;(3)生物体内的能量转化、利用和调节;(4)生物大分子的分解与合成代谢;(5)生物信息分子的复制、转录、表达和调节等基本理论。并考查学生运用上述知识的综合和分析能力。各部分的基本内容如下: (一)糖生物化学 1. 单糖 2. 单糖的结构、性质、构象与构型、变旋 3. 寡糖 4. 多糖 (二)脂类生物化学 1. 甘油三酯 2. 结构与性质,甘油三脂的皂化值(价)、酸值(价)、碘值(价)、乙酰化值(价)磷脂 3. 分类、性质与功能 4. 结合酯

5. 固醇类化合物 (三)蛋白质化学 1. 蛋白质的重要功能及元素组成 2. 蛋白质的重要功能; 3. 蛋白质的元素组成 4. 氨基酸 5. 氨基酸的结构特点及分类; 6. 必需氨基酸; 7. 蛋白质的稀有氨基酸 8. 非蛋白质氨基酸; 9. 氨基酸的性质 10. 肽 11. 肽键及肽链; 12. 肽的命名及结构; 13. 天然存在的活性寡肽 14. 蛋白质的分子结构 15. 蛋白质的一级结构; 16. 蛋白质的二级结构 17. 超二级结构及结构域 18. 蛋白质的三级结构 19. 蛋白质的四级结构 20. 蛋白质结构与功能的关系 21. 蛋白质一级结构与功能的关系 22. 蛋白质的空间结构与功能的关系 23. 蛋白质的重要性质 24. 蛋白质的两性性质和等电点; 25. 蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀 26. 蛋白质的变性与复性; 27. 蛋白质的颜色反应 28. 蛋白质的分类 29. 蛋白质的分离提纯及分子量测定 30. 蛋白质分离纯化 31. 蛋白质分子质量的测定 (四)核酸化学

2016年山东大学生化考研真题(完整版)凯程首发

凯程考研集训营,为学生引路,为学员服务! 第 1 页 共 1 页 2016年山东大学生化考研真题(完整版) 凯程首发 刚考完2016考研初试,凯程教育的电话瞬间变成了热线,同学们兴奋地汇报自己的答题情况,几乎所有内容都在凯程考研集训营系统训练过,所考专业课难度与往年相当,答题的时候非常顺手,相信凯程的学员们对此非常熟悉,预祝亲爱的同学们复试顺利。考研分笔试、面试,如果没有准备,或者准备不充分,很容易被挂掉。如果需要复试的帮助,同学们可以联系凯程老师辅导。 下面凯程老师把专业的真题全面展示给大家,供大家估分使用,以及2017年考研的同学使用,本试题凯程首发! 一、名解 2’ 1.核酶 2.必需氨基酸 3.必需脂肪酸 4.亲合层析 5.超二级结构 6.半不连续复制 7.冈崎片段 8.盐析作用 9.非竞争性抑制作用 10.Q 循环 11.卡尔文循环 12.中心法则 13.阻遏蛋白 14.外显子 15.磷氧比 二、判断 1’ 三、简答 4’10个 1.TCA 循环生物学意义? 2.PRPP 的生物学功能? 3.TPP 中文、参与反应类型 4.给了三组特定多肽和ph ,问其溶解度哪组最高,我不会也没记住 5.2,3-BPG 位于血红蛋白四级结构分子一个空穴内部,如果发生变异2,3-BPG 位于Hb 表面会怎样? 6.别嘌呤醇治疗痛风机制原理? 7.细胞内核酸分布及RNA 种类、结构特征、主要功能? 8.说明非编码密码子UAA 、UAG 、UGA 的意义 9.不同的三磷酸核苷酸参与不同生物反应,写出四种三磷酸核苷酸参与的生物合成反应 10. 四、问答 8 8 8 8 9 9 1.经典实验填表(往年考过两次,这里就不画表了) 2.丙氨酸等电点时为何主要以兼性离子形式存在,而不是不带电荷?计算推导不带电荷的形式的分子有多少? 3.为什么说葡萄糖-6-磷酸是各个糖代谢的交叉点? 4.肌红蛋白与血红蛋白在与O2结合的动力学不同原因?血红蛋白氧结合能力影响因素、原理? 5.DNA 复制中为何标记胸腺嘧啶?为何用H3?用P 呢? 6.关于PCR 的,缺少引物?退火温度45℃?高温95?引物与模板不同部位都可结合会怎样?只有一个拷贝,一条模板连断裂会怎样?

山东大学生物化学期末试题3答案讲解学习

2005年生物化学下册考试题(B) 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环(2分) 是某些植物,细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环(futile cycle)(2分) 也称为底物循环。一对酶催化的循环反应,该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应,其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+Pi。 3、糖异生作用(2分) 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症(Lesch-Nyhan syndrome)(2分) 也称为自毁容貌症,是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP,而是降解为尿酸,过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段(Klenow fragment)(2分) E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA 聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复(mismatch repair)(2分) 在含有错配碱基的DNA分子中,使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是:识别出下正确地链,切除掉不正确链的部分,然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用,合成正确配对的双链DNA。 7、外显子(exon)(2分) 既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、(密码子)摆动(wobble)(2分) 处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基(也称为摆动位置),例如I可以

王镜岩《生物化学》课后习题详细解答

生物化学(第三版)课后习题详细解答 第三章氨基酸 提要 α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。 参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在,但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中,有的是β-、γ-或δ—氨基酸,有些是D型氨基酸。 氨基酸是两性电解质。当pH接近1时,氨基酸的可解离基团全部质子化,当pH在13左右时,则全部去质子化.在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异),氨基酸以等电的兼性离子(H3N+CHRCOO-)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。 所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α—NH2与2,4-二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP-氨基酸(Sanger反应);α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物( Edman反应).胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。 除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一,它是鉴别各种氨基酸的一种根据. 参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收,这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。 氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。 习题 1。写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。[见表3-1]

山东大学医学院08年生化试题(内部资料)

山东大学医学院 (2008——2009学年第1学期) 2007级医、药、卫、口、护专业生物化学试题(B 卷) 一.名词解释:(每题 4 分,共20分) 1. Domain : 2. allosteric enzyme : 3.β-oxidation of fatty acids

4.oxidative phosphorylation 5.one carbon unit 二.选择题: 1 分,共 30 分) 1.蛋白质分子合成加工后才出现的氨基酸是 A .脯氨酸 B .赖氨酸 C .羟脯氨酸 D .谷氨酰胺 E .丝氨酸 2.维持蛋白质一级结构的主要化学键是 A. 离子键 B. 二硫键 C. 疏水作用 D. 肽键 E. 氢键 3.氨基酸在等电点时是 A .非极性分子 B .疏水分子 C .兼性离子 D .阳离子

E .阴离子 4.关于酶活性中心的叙述,错误的是 A .一级结构上相互接近的基团构成 B .酶在此与底物结合 C .具有特定空间构象 D .包括结合基团和催化基团 E .底物在此转变为产物 5.关于K m 和V max 的意义,不正确的是: A .K m 是酶的特征常数 B .K m 是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度 C .K m 越大,酶与底物的亲和力越大 D .V max 的值与酶浓度成正比 E .K m 值与酶所催化的底物有关 6.酶原没有酶活性是因为 A .缺乏辅助因子 B .缺乏糖基化部位 C .活性中心未形成或未暴露 D .活性中心缺乏二硫键 E .缺乏活性中心外的必需基团 7.关于同工酶的叙述,错误的是 A .生物学性质相同 B .酶分子一级结构不同 C .同工酶各成员K m 值不同 D .是一组催化相同化学反应的酶 E .酶分子活性中心结构相同 8. 下列中不参与丙酮酸氧化脱羧反应的辅酶是

山东大学硕士研究生入学生物化学考试题10答案

2003年硕士研究生入学考试题(第二部分)10 科目:生物化学(允许带简易计算器进行有关计算题的运算) 一、名词解释(每词2分,共12分) 1.氧化磷酸化 氧化磷酸化作用是将在生物氧化过程中(即电子传递过程中)所释放的自由能转移至ADP生成ATP的过程。 2.Q循环 在电子传递链的电子传递过程中,电子经传递链复合物的流动模型,使辅酶Q不断由醌型、半醌、氢醌不同的氧化还原状态再到半醌、醌之间发生循环变化,再这一过程中,从线粒体膜内侧运送质子和传递电子,形成一个膜内循环,每一循环释放4H+到内膜外空间 3.β-氧化 脂肪酸氧化的主要形式。脂肪酸在转变为酯酰CoA后,经过脱氢、加水、再脱氢和硫解后完成一个循环脂,生成乙酰CoA和少两个碳原子的酯酰 CoA。循环的第一步反应是从β-位碳原子开始的,所以称之为β-氧化。 4.联合脱氨 氨基酸在生物体内经过转氨变成相应的α-酮酸,转出的氨基再经受体的氧化脱掉氨基。 5.无效循环 生物组织内由两个不同的酶催化两个相反的代谢途径,反应的一方需要高能化合物如ATP参与,而另一方则自动进行,这样循环的结果只是ATP 被水解了,而其他反应物并无变化,这种循环被称为“无效循环”(Futile cycle)。6.通道蛋白 在生物膜上可选择性使小分子无机物特别是无机离子穿过生物膜的蛋白 质。 二、是非判断题(每题1分,共10分) 1.糖在体内是有限的能源物质,脂类是能源的贮存物质。 对 2.乙醛酸循环是生物体中普遍存在的一条代谢途径,该循环可作为TCA循环的辅助途径之一。

错 3.转酮醇酶和转醛醇酶是HMP途径中非氧化反应中的特征酶。 对 4.从乙酰CoA合成1分子软脂酸,需消耗8分子ATP。 对 5.酮症可以由饥饿引起,而糖尿病患者通常体内酮体的水平也很高。 对 6.在pH = 7.0,温度25℃时,?Go' = 0,说明反应体系达到平衡。 错 7.在解偶联剂存在时,电子传递产生的能量以热能形式散发。 对 8.N-乙酰谷氨酸既是合成鸟氨酸的前体物质,又是线粒体中氨甲酰磷酸合成酶的变构激活剂。 对 9.苯丙氨酸在哺乳动物体内是通过酪氨酸分解途径完全分解的。 对 10.IMP是嘌呤核苷酸全合成中合成的第一个嘌呤核苷酸。AMP和由IMP合成GMP时,均需ATP直接供能。 对 三、简述题(每题2分,共12分) 1.为什么经过一轮三羧酸循环后。原乙酰CoA中的乙酰基并没有转变成CO2被脱掉? (1)合成的柠檬酸是一个前手性分子 (2)乌头酸酶具有立体专一性,可识别前手性的柠檬酸2.EMP途径中氧化还原反应的偶联反应式是什么? ADP ATP 3-Pi-甘油醛 1, 3-Pi-甘油酸 NAD+ NADH+H+ 乳酸丙酮酸

王镜岩生物化学名词解释.

生物化学名词解释 1 .氨基酸(am i no acid):是含有一个碱性氨基(-N H 2)和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在α -碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子 2.必需氨基酸(essential am i no acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸(n onessential am i no aci d):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点(pI,isoel ectric poi nt):使氨基酸处于兼性离子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的 pH 值。 5.茚三酮反应(ninhydrin reacti on ):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。 6.层析(ch rom at og raphy) :按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。 7.离子交换层析(ion-exc hange colum n):一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析(dialysis):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析(gel filtration ch rom at og raphy, GPC):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析(affinity chrom atog raph ):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳(gel elect roph oresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳(IEF):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度为某一 pH 时,就不再带有净的正或负电荷了。 1 5.双向电泳(tw o-dim ension al electroph orese):等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合,即先进行等电聚焦电泳(按照 pI)分离,然后再进行 SDS-PAGE(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 1 6.Edm an 降解(Edm an deg radation ):从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序

王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章

导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白 质的概念和重要性? 1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953 年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的 生物大分子(biomacromolecule)。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含 量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋 白质,人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能 来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多 数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。生 物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学 的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析,主要有 C(50%~55%)、H(6%~7%)、O(19%~24%)、N(13%~19%)、S(0%~4%)。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。因此,可以用定氮法来推算样品中蛋白质 的大致含量。

山东大学生物化学期末试题4答案

生物化学试题(4) 一、名词解释(20) 1、差向异构体:两个单糖仅仅在一个手性碳原子上构型不同的,互称为差向异构体。 2、限制性内切酶:一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA 的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。 3、等电聚焦电泳:等电聚焦电泳是一种自由界面电泳,在外电场的作用下各种蛋白质将移向并聚焦(停留)在等于其等电点的PH处,形成一个很窄的区带的一种电泳技术。 3、增色效应和减色效应:增色效应:当双螺旋DNA熔解(解链)时,260nm处紫外吸收增加的现象。 减色效应:随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。 4、变性和复性:(蛋白质)变性:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。复性:在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。 5、蛋白质结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 6、酶转换数:是一个动力学常数,是在底物处于饱和状态下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度(υmax/[E]total)。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量(摩[尔])。 7、Edman降解:Edman化学降解法是Edman P1950年提出的,最初用于N-末端分析,称之为PITC法。 8、超二级结构:在蛋白质分子中特别是球状蛋白质中经常可以看到若干相邻的二级结构元件(主要是alpha螺旋和beta 折叠)组合在一起,彼此相互作用,形成种类不多的,有规则的二级结构组合或者二级结构串,在多种蛋白质中充当三级结构的构建,称之为超二级结构。 9、酸败:天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味,这种现象为酸败。酸败的主要原因是由于油脂的不饱和成分发生自动氧化,产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、酸的法杂混和物。 10、齐变模式:相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式,按照最简单的齐变模式,由于一个底物或别构调节剂的结合,蛋白质的构相在T(对底物亲和性低的构象)和R(对底物亲和性高的构象)之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象,或是T构象,或是R构象。 二、选择题(20) 1、关于蛋白质的a-螺旋结构的论述中有错误的是: A. 由于分子内部氢键的形成而得到稳定 B. 由于分子间疏水相互作用而得到稳定 C. 这是大多数蛋白质分子中存在的一种二级结构单元 D. Pro,Gly残基破坏和不利于a-螺旋结构的形成 2.、下列试剂能使二硫键断裂的是:

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

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生物化学讲义(2003) 孟祥红 绪论(preface) 一、生物化学(biochemistry)的含义: 生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。 生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。 1、生物体是有哪些物质组成的?它们的结构和性质如何?容易回答。 2、这些物质在生物体内发生什么变化?是怎样变化的?变化过程中能量是怎样转换的?(即这些物质在生物体 内怎样进行物质代谢和能量代谢?)大部分已解决。 3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象(如生长、生殖、遗传、运动等)之间有什么关系?最复 杂。 二、生物化学的分类 根据不同的研究对象:植物生化;动物生化;人体生化;微生物生化 从不同的研究目的上分:临床生物化学;工业生物化学;病理生物化学;农业生物化学;生物物理化学等。 糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。 三、生物化学的发展史 1、历史背景:从十八世下半叶开始,物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果(1)化学方面 法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧,只是动物体内燃烧是缓慢不发光的 燃烧——生物有氧化理论的雏形 瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物,为三羧酸循环的发现提供了线索。 (2)物理学方面:原子论、x-射线的发现。 (3)生物学方面:《物种起源——进化论》发现。 2、生物化学的诞生:在19世纪末20世纪初,生物化学才成为一门独立的科学。 德国化学家李比希: 1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中,首次提出了新陈代谢名词。另一位是德国医生霍佩赛勒: 1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成 生物化学。 3、生物化学的建立: 从生物化发展历史来看,20世纪前半叶,在蛋白质、酶、维生素、激素、物质代谢及生物氧化方面有了长足 进步。成就主要集中于英、美、德等国。 英国,代表人物是霍普金斯——创立了普通生物化学学派。

《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答

第一章糖类 提要 糖类是四大类生物分子之一,广泛存在于生物界,特别是植物界。糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源,复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程,并因此出现一门新的学科,糖生物学。 多数糖类具有(CH2O)n的实验式,其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。糖类按其聚合度分为单糖,1个单体;寡糖,含2-20个单体;多糖,含20个以上单体。同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖,杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。 单糖,除二羟丙酮外,都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子,含C*的单糖都是不对称分子,当然也是手性分子,因而都具有旋光性,一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体,组成2n-1对不同的对映体。任一旋光异构体只有一个对映体,其他旋光异构体是它的非对映体,仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。 单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型,如果与D-甘油醛构型相同,则属D系糖,反之属L 系糖,大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学,并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。许多单糖在水溶液中有变旋现象,这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间,而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。成环时由于羰基碳成为新的不对称中心,出现两个异头差向异构体,称α和β异头物,它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物,上方的为β异头物,实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面,吡喃糖环一般采取椅式构象,呋喃糖环采取信封式构象。 单糖可以发生很多化学反应。醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸,羰基还原成醇;一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应;异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接,形成糖苷化合物。例如,在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连,在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。 生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal,Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成,此外单糖的磷酸脂,如6-磷酸葡糖,是重要的代谢中间物。 蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。蔗糖是由α-Glc和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成,它已无潜在的自由醛基,因而失去还原,成脎、变旋等性质,并称它为非还原糖。乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc,麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基,属还原糖。环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基,通过α-1,4糖苷键连接成环,属非还原糖,由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。 淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖,都是葡萄糖的聚合物。淀粉是植物的贮存养料,属贮能多糖,是人类食物的主要成分之一。糖原是人和动物体内的贮能多糖。淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。直链淀粉分子只有α-1,4连键,支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支,糖原的分支程度比支链淀粉高。纤维素与淀粉、糖原不同,它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的,这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性,它属于结构多糖。 肽聚糖是细菌细胞壁的成分,也属结构多糖。它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位,G1cNAcβ(1-4)MurNAc,二糖单位问通过β-1,4连接成多糖,链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。 糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。许多内在膜蛋白质和分泌蛋白质都是糖蛋白。糖蛋白和糖脂中的寡糖链,序列多变,结构信息丰富,甚至超过核酸和蛋白质。一个寡糖链中单糖种类、连接位置、异头碳构型和糖环类型的可能排列组合数目是一个天文数字。糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸

最新山东大学生物化学期末试题5答案

生物化学试题(5) 一、名词解释(20) 1、乙醛酸循环:是某些植物,细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该循环可以收乙乙酰CoA经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生成两个CO2的步骤。 2、无效循环(futile cycle):也称为底物循环。一对酶催化的循环反应,该循环通过ATP的水解导致热能的释放。Eg葡萄糖+A TP=葡萄糖6-磷酸+ADP与葡萄糖6-磷酸+H2O=葡萄糖+P i反应组成的循环反应,其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+Pi。 3、糖异生作用: 由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应 4、Lesch-Nyhan综合症(Lesch-Nyhan syndrome):也称为自毁容貌症,是由于次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为IMP和GMP,而是降解为尿酸,过量尿酸将导致Lesch-Nyhan综合症。 5、Klenow片段(Klenow fragment):E.coli DNA聚合酶I经部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性,但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。 6、错配修复(mismatch repair):在含有错配碱基的DNA分子中,使正常核苷酸序列恢复的修复方式。这种修复方式的过程是:识别出下正确地链,切除掉不正确链的部分,然后通过DNA聚合酶和DNA连接酶的作用,合成正确配对的双链DNA。 7、外显子(exon):既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的RNA分子中的核苷酸序列。术语外显子也指编码相应RNA内含子的DNA中的区域。 8、(密码子)摆动(wobble):处于密码子3ˊ端的碱基与之互补的反密码子5ˊ端的碱基(也称为摆动位置),例如I可以与密码子上3ˊ端的U,C和A配对。由于存在摆动现象,所以使得一个tRNA反密码子可以和一个以上的mRAN密码子结合。 9、魔点:任何一种氨基酸缺乏,或突变导致任何一种氨基酰-tRNA合成酶的失活都将引起严谨控制生长代谢的反应。此时细胞内出现两种不同寻常的核苷酸,电泳时出现2个特殊的斑点,称之为魔点。为ppGpp,pppGpp. 10、Q循环:答案略 二、填空题(20分) 1.蛋白激酶对糖代谢的调节在于调节糖原磷酸化酶与糖原合成酶。

第3章 脂类 王镜岩《生物化学》第三版笔记(打印版)

第三章脂类 提要 一、概念 脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒 二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂 单纯脂 脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位 三、油脂的结构和化学性质 (1)水解和皂化脂肪酸平均分子量=3×56×1000÷皂化值 (2)加成反应碘值大,表示油脂中不饱和脂肪酸含量高,即不饱和程度高。 (3)酸败 蜡是由高级脂肪酸和长链脂肪族一元醇或固醇构成的酯。 四、磷脂(复合脂) (一)甘油磷脂类 最常见的是卵磷脂和脑磷脂。卵磷脂是磷脂酰胆碱。脑磷脂是磷脂酰乙醇胺。 卵磷脂和脑磷脂都不溶于水而溶于有机溶剂。磷脂是兼性离子,有多个可解离基团。在弱碱下可水解,生成脂肪酸盐,其余部分不水解。在强碱下则水解成脂肪酸、磷酸甘油和有机碱。磷脂中的不饱和脂肪酸在空气中易氧化。 (二)鞘氨醇磷脂 神经鞘磷脂由神经鞘氨醇(简称神经醇)、脂肪酸、磷酸与含氮碱基组成。脂酰基与神经醇的氨基以酰胺键相连,所形成的脂酰鞘氨醇又称神经酰胺;神经醇的伯醇基与磷脂酰胆碱(或磷脂酰乙醇胺)以磷酸酯键相连。 磷脂能帮助不溶于水的脂类均匀扩散于体内的水溶液体系中。 非皂化脂 (一)萜类是异戊二烯的衍生物 多数线状萜类的双键是反式。维生素A、E、K等都属于萜类,视黄醛是二萜。天然橡胶是多萜。 (二)类固醇都含有环戊烷多氢菲结构 固醇类是环状高分子一元醇,主要有以下三种: 动物固醇胆固醇是高等动物生物膜的重要成分,对调节生物膜的流动性有一定意义。胆固醇还是一些活性物质的前体,类固醇激素、维生素D3、胆汁酸等都是胆固醇的衍生物。 植物固醇是植物细胞的重要成分,不能被动物吸收利用。 1,酵母固醇存在于酵母菌、真菌中,以麦角固醇最多,经日光照射可转化为维生素D2。 2.固醇衍生物类 胆汁酸是乳化剂,能促进油脂消化。 强心苷和蟾毒它们能使心率降低,强度增加。 性激素和维生素D 3. 前列腺素 结合脂 1.糖脂。它分为中性和酸性两类,分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。 脑苷脂由一个单糖与神经酰胺构成。 神经节苷脂是含唾液酸的糖鞘脂,有多个糖基,又称唾液酸糖鞘脂,结构复杂。 2.脂蛋白 根据蛋白质组成可分为三类:核蛋白类、磷蛋白类、单纯蛋白类,其中单纯蛋白类主要有水溶性的血浆脂蛋白和脂溶性的脑蛋白脂。血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种: 乳糜微粒主要生理功能是转运外源油脂。 极低密度脂蛋白(VLDL) 转运内源油脂。 低密度脂蛋白(LDL) 转运胆固醇和磷脂。 高密度脂蛋白(HDL) 转运磷脂和胆固醇。

王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况

王镜岩——生物化学名词解释(2013年~2002年) 【2013年】 1.寡聚蛋白质(oligomeric protein):两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。(也称多聚蛋白质)。如:血红蛋白(两条α链,两条β链)、己糖激酶(4条α链)。附:仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如:溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】(上159) 2.酶的转换数(turnover number,TN):即K3,又称催化常数(catalytic constant,K cat)是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。(通常来表示酶的催化效率) 附:[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ,大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104(上321)【第四章酶】 3.糖的变旋现象(mutarotation):是当一种旋光异构体,如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时,发生的旋光变化的现象。【第一章糖类】(上8;2013、2008) 4.油脂的酸值(acid number):是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章脂类和生物膜】(上95) 5.激素受体:位于细胞表面或细胞,结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章维生素、激素和抗生素】 6.乙醛酸循环(glyoxylic acid cycle ,GAC):是一种被修改的三羧酸循环,在两种循环中具有某些相同的酶和产物,但代谢途径不同,在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸,然后转变为异柠檬酸,再裂解为琥珀酸和乙醛酸,在这一循环中产生乙醛酸,故称乙醛酸循环。【第八章糖代谢】(这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外,其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。)(2013、2012) 资料2:又称三羧酸循环支路,该途径在动物体不存在,只存在于植物和微生物中,主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始,柠檬酸经异构化生成异柠檬酸,与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。乙醛酸与另一分子乙酰CoA在苹果酸合酶的催化下形成苹果酸,最后生成草酰乙酸。该途径中含有两种特异的酶:异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶,其总反应式为:2乙酰CoA+2NAD++FAD →草酰乙酸+2CoASH+2NADH+2H++FADH2。 7.丙酮酸脱氢酶系: 8.呼吸链:由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构成,可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧(也称呼吸电子传递链)【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】(2013、2011) 9.化学渗透学说(chemiosnotic theory):电子经呼吸链传递的同时,可将质子从膜的基质面排到膜外,造成膜外的电化学梯度,此梯度贮存的能量致使质子顺梯度回流,并使P 与ADP生成ATP。【第七章代谢总论、生物氧化和生物能学】 10.半乳糖血症(galactosemia):人类的一种基因型遗传代谢缺陷,是由于缺乏1—磷酸半乳糖尿酰转移酶,导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。【第八章糖代谢】(2013、2011) 11.退火(annealing):热变性的DNA,在缓慢冷却条件下重新形成双链的过程。[ 将热变性的DNA骤然冷却至低温时,DNA不可能复性。] 退火温度=Tm—25℃【第五章核酸化

王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解

生物化学学习指导及习题 1

第一章蛋白质化学 I 主要内容 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一,它几乎参与了生物体所有的生命活动,如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等,可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱,没有蛋白质就没有生命现象的存在,因此,蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。 二、蛋白质的元素组成 蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成,其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、N 15-17%、S 0-4%,且含量基本相同,因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。 三、蛋白质的氨基酸组成 (一)氨基酸的结构及特点 一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成,这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的,并有专门的遗传密码与其对应,这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。天然氨基酸具有如下特点: 1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应,它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。 2. 除甘氨酸外,其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。 3. 除脯氨酸外,其它氨基酸均为 -氨基酸。 4. 氨基酸虽有D、L–型之分,但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。 (二)天然氨基酸的分类 2

1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类 2.根据氨基酸分子结构分类 3.根据氨基酸侧链基团极性分类 氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类:非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。 (三)稀有蛋白质氨基酸 这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在,含量却较少的一类氨基酸。蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。 (四)非蛋白质氨基酸 非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。 (五)氨基酸的重要理化性质 1. 一般理化性质 2. 氨基酸的酸碱性质与等电点 3. 氨基酸的主要化学性质 (1)茚三酮反应 (2)桑格反应(Sanger reaction) (3)埃德曼反应(Edman reaction ) 3

王镜岩版生物化学总复习习题

生物化学各章复习题 第 3 章氨基酸 回答问题 : 1. 什么是蛋白质的酸水解、碱水解和酶水解,各有何特点? 2. 写出 20 种基本氨基酸的结构、三字母缩写和单字母缩写。 3. 甘氨酸、组氨酸和脯氨酸各有何特点? 4. 什么是氨基酸的等电点?写出下了列氨基酸的结构、解离过程,并计算等电点:缬氨酸、谷氨酸和精氨酸。 5. 在多肽的人工合成中,氨基酸的氨基需要保护,有哪些反应可以保护氨基? 6. Sanger 试剂、 Edman 试剂分别是什么?与氨基酸如何反应,此反应有何意义? 7. 试写出半胱氨酸与乙撑亚胺的反应,此反应有何意义? 8. 写出氧化剂和还原剂打开胱氨酸二硫键的反应。 9. 蛋白质有紫外吸收的原因是什么,最大吸收峰是多少? 10. 什么是分配定律、分配系数?分配层析的原理是什么? 11. 什么是 HPLC? 12. 课本 P156,15 题。 第 4 、 5 章蛋白质的共价结构,三维结构 一.名词解释: 单纯蛋白(举例),缀合蛋白(举例),辅基,配体,蛋白质的一、二、三、四级结构,超二级结构,结构域,

肽平面(酰胺平面),谷胱甘肽(结构式),对角线电泳,完全水解,部分水解,同源蛋白质,不变残基,可变残基, α - 螺旋β - 折叠,膜内在蛋白,脂锚定膜蛋白,蛋白质的变性与复性,单体,同聚体,杂多聚蛋白 二.回答问题: 1. 试举例说明蛋白质功能的多样性? 2. 那些实验能说明肽键是蛋白质的连接方式? 3. 试述肽键的性质。 4. 试述蛋白质一级结构测定的策略。 5. 如何测定 N- 端氨基酸? 6. 图示胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、嗜热菌蛋白酶及胃蛋白酶的作用专一性。 7. 书 p194 —第 2 题 8. 研究蛋白质构象的方法都有哪些? 9. 稳定蛋白质的三微结构的作用力有哪些? 10. 影响α - 螺旋形成的因素有哪些? 11. 胶原蛋白的氨基酸组成有何特点? 12. 蛋白质变性后有哪些现象? 13. 举例说明蛋白质一级结构决定三级结构。 第 6 章蛋白质结构与功能的关系 一.名词解释: 珠蛋白,亚铁血红素,高铁血红素,亚铁肌红蛋白,高铁血红蛋白 二.回答问题: 1. 肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线有何不同,试从蛋白质结构与功能的关系上加以解

生化制药-期末考试参考答案山东大学

山东大学,生化制药,期末考试答案 一、名词解释 1、核酸类药物:核酸类药物是指具有药用价值的核酸、核苷酸、核苷、碱基以及它们的类似物和衍生物。 2、离心沉降系数:指单位离心力作用下粒子的沉降速度。 3、超滤:在一定压力下,使用一种特制的半透膜(不同分子量的截留膜)对混合物中不同分子进行选择性过滤而分离方法。膜上的小分子物质可以通过,而大分子物质受阻截留在膜的表面。 4、盐析:向蛋白质溶液中加入大量盐使其达到一定浓度时,大量盐离子使水浓度相对降低,蛋白质的水化作用减弱,相互凝聚而沉淀出来,这就是盐析。 5、酶的比活力案:是指每笔克蛋白质酶单位的数目(units/mg)。 6、氨基酸输液:氨基酸输液是多种L-氨基酸按一定比例配制而成的静脉营养输注液。此外还有依治疗要求配制的专用输液。 7、蛋白质的变性:在某些物别因素的作用下,蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,生物活性丧失和一些理化性质改变的现象,称为蛋白质的变性。 8、糖复合物:是由糖和其它化合物组成的复合物。 9、酶单位:又称酶活力单位,是指在一定条件下,使酶反应达到某一速度所需的酶量。 二、论述 9、什么是蛋白质的沉淀?简述蛋白质沉淀的几种方法和条件 答:蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象,称为蛋白质的沉淀。蛋白质沉淀反应是蛋白质提取、分离不可缺少的手段。在蛋白质的沉淀反应中根据需要通过控制沉淀条件可以得到变性或不变性答的蛋白质。 蛋白质沉淀的方法:(1)中性蛋白质沉淀反应:在溶液中加入中性盐即正盐而

使蛋白质沉淀的现象,称为盐析。中性盐对于蛋白质的作用有两个方面。低浓度的个性盐离子减少蛋白质分子之间静电引力,增加蛋白质和溶剂的相互作用力而增加溶解度,这一现象称为盐溶。但随着中性盐浓度的增加,蛋白质表面的电荷大量被中和,最后破坏蛋白质表面的水化膜,促使蛋白质分子聚集而沉淀。 (2)有机溶剂沉淀反应:在蛋白质溶液中加入一定量的水溶性有机溶剂(如乙醇、丙酮),有机溶剂与水的相互作用使得蛋白质分子表面的水化膜厚度降低,蛋白质分子容易相互聚集而从溶液中沉淀析出。优点在于:分辨率较盐析法高,沉淀物不必进行脱盐,可以直接挥干有机溶剂,简化操作。但有机溶剂沉淀蛋白质有可能蛋白质变性,这取决于有机溶剂的浓度、有机溶剂与蛋白质接触的时间,以及沉淀时的温度等。 (3)加热沉淀反应:加热可以使大多数蛋白质变性沉淀,但在偏酸或偏碱的环境中加热虽然可以使蛋白质变性,却不一定沉淀。对于热稳定的蛋白质或多肽,可以利用在杂蛋白等电点时加热的方法沉淀除去杂蛋白。 (4)金属盐沉淀反应;蛋白质比其等电点高的PH溶液中带负电荷,可与一些带正电荷的金属离形成不溶性蛋白盐复合物沉淀析出。 (5)生物碱试剂和某些酸类沉淀反应:蛋白质比其等电点低的PH溶液中带正电荷,可以于苦味酸、磷组酸、颗酸、磷钨酸、三氯醋酸、磺基水杨酸等试剂结合成不溶性复合物沉淀析出。但蛋白质于生物碱试剂形成的复合物多为不可逆结合,因此用于制备活性蛋白质时应尽量采取较温和的条件,并加入一定量的稳定剂。 多肽由于分子较小,与生物碱试剂反应不易沉淀析出。所以生物碱试剂常用于鉴定多肽制剂中是否含有蛋白质杂质。向多肽溶液加入一定量的磺基水杨酸,不应出现浑浊,否则多肽纯度不合格。 10、试述糖胺聚糖的提取方法和原理 正确答案:(1)非降解法:非降解法是指用水或盐溶液从动物组织中提取粘多糖的方法。此法适用于与其他组织结构联接不牢固的粘多糖或其蛋白复合物的提取,如从玻璃体、脐带、关节泪液中提取玻答璃酸。用本法提取的粘多糖仍结合有蛋白质,需用酶解等方法去除。 (2)降解法,分为碱处理法与酶处理法:①碱处理法:用碱处理的方法可以从组织中对粘多糖进行较完全的提取。此法的缺点是,粘多糖分子有从裂解的一端被碱进一步降解的可能。所以如果希望药物成分在特定的范围内保持分子完整,则不宜用此法,或尽可能地使用稀碱并避免高温。为了避免在碱处理时可能发生的一些

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