天然含氮生物高分子化合物2蛋白质分子结构中最

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生化简答题

名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。

2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。

3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。

9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。

10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。

可分为DNA酶和RNA酶。

11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。

13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。

14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。

15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。

17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。

18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。

生物大分子-蛋白质

蛋白质分子的多样性
氨基酸种类不同数目成百上千排列次序变化多端肽链空间结构千差万别
蛋白质的结构多样性
蛋白质的种类多样性
蛋白质功能的多样性
人体内含蛋白质的种类约有10万种，整个生物界的蛋白质种类估计有100亿种。
（３）、蛋白质结构的多样性：
■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ ■ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ▲ ◎ ▲ ※ ◇ ◎ ◇ ※ ※ ※ ★ ■ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ※ ◎ ◇ ※ ★ ▲ ※ ■ ◎ ◇ ※
生物大分子蛋白质
生物现状的承担者和体现者
体现生命活动的大分子
—蛋白质
（1）大豆制品
（2）奶类制品（3）肉蛋类食品
（蛋白质缺乏）造成婴儿头大四肢小
照片
通用的蛋白质测试方法“凯氏定氮法”是通过测出含氮量来估算蛋白质含量，其含氮量一般不超过30%，而三聚氰胺的含氮量为66%左右。因此三聚氰胺也被人称为“蛋白精”。三聚氰胺常被不法商人用作食品添加剂，以提升检测中的蛋白质指标，2008年9月，在包括三鹿、蒙牛、伊利、雅士利等知名国产品牌奶粉中均被检出了含量不同的三聚氰胺。人和动物长期摄入三聚氰胺会造成生殖泌尿系统的损害、膀胱肾部结石，并可进一步诱发膀胱癌。科研人员以鼠为实验材料，探究是三聚氰胺能否诱导大鼠的肾部结石发生。请完成下列实验
4.已知天冬酰胺的R基为—C2H4ON，现有分子式为C63H103N17S2的多肽，其中含有2个天冬酰胺。在上述多肽中最多有肽键（） A.17个 C.15个 B.16 D.14
【解析】多肽C63H103N17S2中有17个N，因含有两个天冬酰胺（R基为—C2H4ON），故该多肽由15个氨基酸脱水缩合而成，形成的肽键数目为14。【答案】 D

蛋白质的三维结构

二、稳定蛋白质三维结构的作用力
R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力 a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键
共价键和次级键键能对比
• 肽键 • 二硫键 • 离子键 • 氢键 • 疏水键 • 范德华力
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
3.肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α 螺旋。
4.在多肽链中只要出现 pro，α -螺旋就被中断，产生一个弯曲（bend）或结（kink）。因为脯氨酸的 —亚氨基上氢原子参与肽键的形成后，没有多余的氢原子形成氢键；另外，脯氨酸的环内—碳原子参与R 基吡咯环的形成，其C-N键不能自由旋转，不易形成 -螺旋。
一些侧链基团虽然不参与螺旋，但他们可影响α -螺旋的稳定性 1.在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，α -螺旋就不稳定。如多聚Lys、多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响 α螺旋稳定。 2.Gly的R基太小，Φ角和Ψ角可取较大范围，在肽中连续存在时，使形成α螺旋所需的二面角的机率很小，不易形成α螺旋。如丝心蛋白含50%Gly，所以也是螺旋的破坏者。
一、蛋白质的三维结构
蛋白质的空间结构（构象、高级结构） ——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。
一、蛋白质的三维结构
二级结构超二级结构和结构域
蛋白质的三维结构
三级结构
四级结构
研究蛋白质构象的方法
构型和构象构型－－构型是指在立体异构中，一组特定的原子或基团在空间上的几何布局。两种不同构型的转变总是伴随着共价键的断裂和重新形成。构象－－当单键旋转时可能形成不同的立体结构。不涉及共价键的断裂。（一）X射线衍射法（二）研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法如：紫外差光谱、荧光和荧光偏震、圆二色性、核磁共振（NMR）吸收

生物大分子的结构与功能

组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种；均属α-氨基酸；均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
组成蛋白质的基本单位：
L- α-氨基酸
L - α-氨基酸构型
CHCOOO-
HOH2C
C +NOHH3 R
CCOOOO-C ++NNHH33
HH
L—甘油醛
HH
L—氨基酸
COO-
CHRH3
C +NH3
H
甘丙氨氨酸酸
一级结构是蛋白质空间结构和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
❖ 定义
蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，描述该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
❖ 主要的化学键：氢键
（一）肽单元 (peptide unit)
肽单元（肽单位，肽平面）构象
❖ 肽单元的构象特征
二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构
一、蛋白质的一级结构
❖ 定义
多肽链中氨基酸的排列顺序和氨基酸的连接方式。
❖ 主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
牛胰岛素的一级结构
（二）紫外吸收
色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
色氨酸 λmax=280nm ε280=5.6× 103
酪氨酸 λmax=275nm ε275=1.4× 103
苯丙氨酸λmax=257nm ε275=2.0× 102
芳香族氨基酸在pH6时紫外吸收
❖ 蛋白质的紫外分光光度定量分析

生物化学考研知识点总结

生物化学复习资料名词解释：1蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。

2蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。

3蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

4蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

5蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

6蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

7蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一p H时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的p H称为蛋白质的等电点。

8D N A的变性：在某些理化因素的作用下，D N A分子互补碱基对之间的氢键断裂，使D N A 双螺旋结构松散，变成单链，称D N A变性。

9D N A的复性：变性D N A在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为D N A的复性。

10核酸酶：所有可以水解核酸的酶。

可分为D N A酶和R N A酶。

11酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。

12核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。

13酶原：无活性的酶的前体称为酶原。

14酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。

15同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

16糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。

17酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。

18必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。

生物化学知识点总整理

生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。

2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。

3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。

4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。

5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。

6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。

8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。

9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。

2021年高中化学选修三第四章《生物大分子》经典习题(答案解析)(3)

一、选择题1．下列说法正确的是A．植物油和裂化汽油都不能使溴水褪色B．可利用银镜反应证明纤维素在人体内水解的最终产物为葡萄糖C．米酒变酸的过程涉及氧化反应D．变质的油脂有难闻的哈喇味是因为油脂发生了加成反应答案：C解析：A．植物油和裂化汽油均含不饱和键，则均能与溴水发生加成反应使其褪色，A错误；B．人体内没有可以水解纤维素的酶，纤维素在人体内不能水解，B错误；C．米酒变酸的过程中涉及了醇羟基被氧化，最终生成羧基的过程，C正确；D．变质的油脂有难闻的哈喇味是因为油脂被氧化，不是发生加成，D错误；综上所述答案为C。

2．下列说法中不正确的是（）A．糖类物质都能发生水解反应B．在一定条件下，氨基酸之间能发生反应C．乙烯能与溴的四氯化碳溶液反应使溶液逐渐褪色D．苯不能使高锰酸钾溶液褪色答案：A解析：A．糖类有单糖、双糖和多糖，单糖不能水解，故A错误；B．一定条件下，氨基酸之间可以脱水缩合形成多肽，故B正确；C．乙烯含有碳碳双键，能与溴发生加成反应而使溴的四氯化碳溶液反应使溶液逐渐褪色，故C正确；D．苯不能被高锰酸钾氧化，所以苯不能使高锰酸钾溶液褪色，故D正确；综上所述答案为A。

3．下列关于糖类、油脂和蛋白质性质和应用的有关说法正确的是A．糖类、油脂和蛋白质均为天然高分子化合物，在一定条件下都能发生水解反应B．纤维素、氨基酸在一定条件下都能发生酯化反应C．淀粉和纤维素的化学式均为(C6H10O5)n，二者互为同分异构体D．蛋白质水解可以得到氨基酸和甘油答案：B解析：A．油脂和蛋白质一定条件下能够发生水解反应，但是糖类中的单糖结构简单，不能够发生水解反应，A错误；B．纤维素、氨基酸分别含有羟基和羧基，都可发生酯化反应，B正确；C．淀粉和纤维素的化学式均为(C6H10O5)n，由于化学式中的n不是定值，淀粉和纤维素都属于混合物，不满足同分异构体的条件，C错误；D．蛋白质最终水解产物为氨基酸，没有甘油，D错误；故选B。

生物大分子的基本结构与功能解析

生物大分子的基本结构与功能解析生物大分子是生命体系中最重要的基本单位之一，它们在生命体系中扮演着关键的角色。

生物大分子可以被分成有机大分子和无机大分子两类，其中有机大分子包括蛋白质、核酸和多糖，而无机大分子包括无机盐、酶和水。

在本文中，我们将重点讲解有机大分子的基本结构与功能。

一、蛋白质的基本结构与功能蛋白质是生命体系中最重要的有机大分子之一，它们是生命体系中最为重要的功能性分子。

蛋白质的组成是由氨基酸和肽键构成的，氨基酸的数量决定了蛋白质的长度。

蛋白质的多功能表现在它们具有多种不同的功能：从构建细胞和组织的基本结构、调节细胞信号、保护身体免受外部环境侵害、到携带氧气、储存能量等等。

其实不同的功能来源于不同的蛋白质结构，比如酶、凝血因子、抗体等。

蛋白质的结构可以分为四个级别，分别为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

其中一级结构指的是蛋白质中的序列；二级结构指的是蛋白质的α螺旋和β折叠；三级结构指的是较大规模的空间构型，通常涉及大量的氢键、范德华力吸引等作用；四级结构指的是多个多肽链或蛋白质互相组装起来形成的超大分子的结构。

二、核酸的基本结构与功能核酸是生命体系中的另一种重要有机大分子，它们是蛋白质的载体，存储着生命信息。

用来制造细胞分裂的所需质体和反应物质等。

与蛋白质一样，核酸也是由基本单元（核苷酸）组成的。

核苷酸是由五个主要元素：碳、氮、氢、氧和磷组成的复合物。

核苷酸的构成包括三部分：一个五碳糖分子、一个含有氮碱基的结构、就是核苷酸的识别码，和一个磷酸基团。

核酸的两种形式是DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。

DNA是大多数生物中最重要的核酸分子，它是生命的蓝图。

RNA在细胞中起承前启后的作用，它是细胞蛋白质合成的一个重要分子。

三、多糖的基本结构与功能多糖是由单糖分子直接或通过化学键结合形成的高分子化合物。

它们可以含有数千个单糖分子，每个单糖分子通过共价键和糖醛键连接在一起。

多糖的功能广泛，从能量储备到细胞结构都有重要作用。

生化前十一章总结讲解

第1章蛋白质的结构与功能1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

2.谷胱甘肽：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

3.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。

4.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基5.蛋白质一级结构：指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

蛋白质四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

6.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

7肽键的形成方式及构成肽平面的六个原子。

答：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2。

8.蛋白质的一、二、三、四级结构的结构决定因素和维持空间结构稳定的价键，答：正常人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸是谷氨酸，而镰刀形贫血患者的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸替代，仅此一个氨基酸之差，原是水溶性的血红蛋白，就聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成为镰刀状而极易破碎，产生贫血。

10.血红蛋白的携氧机制。

答：①正协同效应；②变构效应；血红素与氧结合后，铁原子半径变小，就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。

11.了解蛋白质的两性、紫外吸收、显色反应，熟悉电泳的原理。

答：蛋白质的两性：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

生物化学-蛋白质的结构与功能

化性质改变和生物活性的丧失。
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
• 蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸

高中生物必修一蛋白质的知识点总结

高中生物必修一蛋白质的知识点总结高中生物必修一蛋白质的知识11.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。

蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。

蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。

蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。

2.原子数由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n 个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。

分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。

(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。

蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。

蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。

4.蛋白质性质蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。

《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结

第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。

·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。

·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。

分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。

·蛋白质具有重要得生物学功能。

1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。

有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。

2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。

100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。

凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。

此法就是经典得蛋白质定量方法。

一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。

第18章蛋白质-PPT课件

（2）依据蛋白质的化学组成分类按照蛋白质的化学组成，可以分为

简单蛋白(simple protein)
和结合蛋白(conjugated protein) 。

简单蛋白

又称为单纯蛋白质；这类蛋白质只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 1.清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。 2.谷蛋白(glutelin)和醇溶谷蛋白(prolamin)：植物蛋白，不溶于水，易溶于稀酸、稀碱中，后者可溶于70－80 ％乙醇中。 3.精蛋白和组蛋白：碱性蛋白质，存在与细胞核中。 4.硬蛋白：存在于各种软骨、腱、毛、发、丝等组织中，分为角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白和丝蛋白。
3. 蛋白质的性质
蛋白质的性质取决于蛋白质的分子组成和结构特征，一方面具有与某些氨基酸相似的性质，另外又具有一些高分子化合物的性质。 (1) 两性解离和等电点蛋白质是由氨基酸组成，在蛋白质分子链中同样存在游离的碱性基团和酸性基团，如氨基、羧基、胍基、咪唑基等，因此同样存在两性解离和等电点。 (2) 胶体性质蛋白质的相对分子质量很大，其分子大小已达到1～100 nm 的胶粒范围，其溶液属于胶体分散系。由于蛋白质分子表面有许多极性基团，如—COO、—NH3+、－OH、－SH、－CONH2等，天然蛋白质常以稳定的亲水胶体溶液形式存在，蛋白质分子周围的双电层和水化层是稳定蛋白质胶体系统的主要因素。
第18章蛋白质
目的要求
1. 掌握蛋白质的元素组成和理化性质，了解
2. 蛋白质的分类。 2. 掌握蛋白质一级和二级结构的概念。
3. 熟悉蛋白质的三级和四级结构概念。

第二章天然高分子

第二章天然高分子1. 概述天然高分子是指来源于生物体内，由大分子有机化合物通过化学键结合而成的高分子化合物。

因为来源于自然界，成本较低、可再生、生物降解，因此具有很好的发展前景。

2. 常见的天然高分子2.1 蛋白质类蛋白质是存在于生物体内的高分子化合物，具有较高的生物活性和生物兼容性，因此被广泛应用于医药、食品等领域。

常见的蛋白质类高分子有胶原蛋白、鱼胶原蛋白、凝血蛋白等。

2.2 多糖类多糖是由单糖分子通过糖苷键结合而成的高分子化合物，其来源较为广泛，具有很好的生物性能和生物兼容性。

常见的多糖类高分子有甲壳素、海藻酸钠、海藻酸钙等。

2.3 树脂类树脂是一种含有苯环结构的高分子化合物，其来源于植物或动物化合物，如蜡、樟脑等。

因其具有较高的强度和硬度，被广泛应用于建筑、造船等领域。

2.4 含氮化合物类含氮化合物是指在分子中含有氮元素的高分子化合物，具有很好的机械性能、耐热性能和生物降解性能。

常见的含氮化合物类高分子包括丝素、硝基纤维素等。

3. 天然高分子的应用由于天然高分子具有很好的生物性能和生物兼容性，因此广泛应用于医药、食品、建筑、化妆品等领域。

下面列举一些常见的应用案例。

3.1 医药领域天然高分子在医药领域的应用主要有以下几个方面：•用于人工肝、血管、人工输液等医疗器械的制造，如聚胺酯、聚丙烯、含氮聚合物等。

•用于植入在人体内的医疗器械或药剂中，如各种药物微球、吸附剂等。

•用于制造人工角膜、骨骼等羟基磷灰石骨材料。

3.2 食品领域天然高分子在食品领域的应用主要有以下几个方面：•用于增稠剂、凝胶剂、稳定剂等，如黄原胶、明胶、卡拉胶等。

•用于保护和包裹食品，如壳聚糖、木聚糖、淀粉等。

•用于制作各种食品材料，如马铃薯淀粉、木薯淀粉等。

3.3 化妆品领域天然高分子在化妆品领域的应用主要有以下几个方面：•用于增稠剂、凝胶剂、稳定剂等，如羟乙基纤维素、壳聚糖等。

•用于改善化妆品的透明度和稠度，如山梨酸酯、黄原胶、聚乙烯醇等。