蛋白生化实验 解释问题(及答案)_15786
生化实验试题及答案
生化实验试题及答案一、选择题（每题2分，共10分）1. 以下哪种物质不是蛋白质的组成成分？A. 氨基酸B. 核苷酸C. 肽键D. 碳链答案：B2. 酶促反应中，酶的作用是：A. 降低反应的活化能B. 提高反应的活化能C. 改变反应的平衡位置D. 增加反应物的浓度答案：A3. DNA复制过程中，互补配对的碱基是：A. A-TB. G-CC. A-GD. T-C答案：B4. 下列哪种物质是细胞膜的主要成分？A. 蛋白质B. 脂质C. 碳水化合物D. 核酸答案：B5. 以下哪种方法可用于测定蛋白质的浓度？A. 紫外吸收法B. 比色法C. 电泳法D. 离心法答案：A二、填空题（每空1分，共10分）1. 细胞内负责合成蛋白质的细胞器是________。
答案：核糖体2. 酶的活性中心通常由________组成。
答案：氨基酸残基3. 真核细胞中，DNA复制主要发生在________。
答案：细胞核4. 细胞膜上的脂质主要是________。
答案：磷脂5. 蛋白质的一级结构是由________连接而成的。
答案：肽键三、简答题（每题5分，共20分）1. 简述DNA复制的过程。
答案：DNA复制是一个涉及解旋、合成和校对的复杂过程。
首先，DNA 双螺旋被解旋酶解旋，形成复制叉。
接着，DNA聚合酶在模板链上添加互补碱基，形成新的互补链。
同时，DNA连接酶将新合成的片段连接起来，形成完整的DNA分子。
2. 描述酶的专一性。
答案：酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的特性。
这主要是因为酶的活性中心具有特定的形状和化学性质，能够与特定的底物结合，从而催化特定的反应。
3. 解释什么是基因表达。
答案：基因表达是指基因信息被转录成mRNA，然后翻译成蛋白质的过程。
这个过程包括转录和翻译两个主要步骤，是基因信息从DNA到蛋白质的传递过程。
4. 描述细胞凋亡的过程。
答案：细胞凋亡是一种程序化的细胞死亡过程，由一系列基因控制。
它包括细胞膜的凋亡信号接收、凋亡信号的传导、核DNA的断裂和细胞质的凝缩，最终导致细胞的分解和死亡。
生化习题（附答案）
生化习题（附答案）第一章蛋白质结构与功能一、选择题1.组成蛋白质的氨基酸是（CD）A、γ-氨基丁酸B、瓜氨酸C、天冬氨酸D、半胱氨酸E、β-丙氨酸2.下列哪些氨基酸属于碱性氨基酸（BD）A、丝氨酸B、组氨酸C、蛋氨酸D、精氨酸3.下列含有两个羧基的氨基酸是（C）A、苯丙氨酸B、赖氨酸C、天冬氨酸D、苏氨酸4.若样品蛋白质中含氮量为32克，则该样品的蛋白质含量为（D）A、100克B、32克C、72克D、200克E、50克5.测得某一蛋白含氮量是0.2克，此样品的约含蛋白质多少克？（B）A、1.00克B、1.25克C、1.50克D、3.20克E、6.25克6.处于等电点状态的蛋白质（A）A、分子不带净电荷B、分子带的电荷数最多C、电泳时泳动最快D、最不易沉淀7.下列关于蛋白质的叙述正确的是（D）A、均由20种L-α-氨基酸组成B、均有一个N-端和一个C端C、均有一、二、三级结构D、二硫键参与维持空间结构8.蛋白质的变性是由于？（D）A、蛋白质氨基酸组成的改变B、蛋白质氨基酸顺序的改变C、蛋白质肽键的断裂D、蛋白质空间构想的破坏E、蛋白质的水解9.谷胱甘肽分子中不包括下列那种氨基酸（C）A、GluB、GlyC、AlaD、Cys10.某种蛋白质分子结构分析具有一个N端和一个C端，该蛋白质的最高级结构是（C）A、一级结构B、二级结构C、三级结构D、四级结构11.关于肽键叙述正确的是（B）A、可自由旋转B、肽单元处于一个平面C、键能最高D、为非共价键12.维持蛋白质三级结构的最重要的化学键是BA. 氢键B. 疏水键C. 二硫键D. 肽键13.维系蛋白质四级结构的化学键是（ABCD）A、氢键B、疏水键C、离子键D、范德华力14.分离纯化蛋白质的方法可依据（ABCD）A、分子大小和形状不同B、电荷不同C、溶解度不同D、蛋白质密度和形状15.维持蛋白质二级结构的主要化学键是：EA．盐键B．疏水键C．肽键D．二硫键E．氢键16.蛋白质变性是由于：DA．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解17.于280 nm 波长处有吸收峰的氨基酸是D：A．丝氨酸和亮氨酸B．谷氨酸和天冬氨酸C．蛋氨酸和赖氨酸D．色氨酸和酪氨酸E．精氨酸和组氨酸18.测得某一蛋白含氮量是0.2克，此样品约含蛋白质多少克？（ B ）A. 1.00克B.1.25克C. 1.50克D. 3.20克E、6.25克19.谷胱甘肽分子中不包括下列那种氨基酸（A ）A. AlaB. GlyC. GluD. Cys二、填空题1.蛋白质分子中，含有两个氨基的氨基酸是Lys ，蛋白质分子中氨基酸之间以肽键连接。
生化简答题(十选三)
一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
生化问答题
1.蛋白质的基本单位是?氨基酸的结构通式和结构特点分别是?答:①基本单位:氨基酸②结构通式:HR-C-COOHNH2③结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于a-氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L-氨基酸(甘氨酸除外)2.维持蛋白质各级结构稳定的化学键分别是?答:①维持级结构的键是肽键②维持二级结构的键是氢键③维持三级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用④维持四级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用3.蛋白质的元素组成N的含量是多少?如果用氮含量计算蛋白质的含量?答:①16%②所测含氮量乘以6.254.蛋白质二级结构主要形式有哪些?答:a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲5.、如何用生物化学的知识解释镰刀形红细胞贫血的发病机制？答:因为蛋白质的-级结构是空间结构的基础，也是蛋白质行使功能的基础，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白B键第6位谷氨酸被缬氨酸取代，一级结构中重要部位的氨基酸改变会引起功能的改变，使血红蛋白表面产生-一个疏水小区，引起血红蛋白聚集成不落性的纤维素，导致红细胞变性成镰刀型而极易破碎，产生贫血.6、核酸的基本单位和基本组成成分分别是?答:①基本单位:核苷②成分:碱基、戊糖、磷酸7、维持DNA双螺旋结构的稳定的化学键分别是?答:主要是碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力.8.mRNA、tRNA、rRNA的功能分别是?tRNA的二级结构和三级结构分别是?答:①功能:mRNA:指导蛋白质生物合成的模板tRNA:在蛋白质生物合成中转运氨基酸rRNA:蛋白质生物合成的场所②二级结构:三叶草形(四臂四环组成)三级结构:倒L形9、酶促反应的特点是?答:高效性，特异性，可调节性，高度不稳定性10.酶原的定义、酶原微活的实质、酶原与酶原激活的生理意义?举例说明答①定义:有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种酶的无活性前体称为酶原②实质:切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段3.生理意义(举例)，酶奶是无活性的酶的前体，经水解激活后才表现出活性。
生化习题及参考答案
仅为参考答案，不是标准答案。
有打问号的题目需自己找答案第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.肽键: 由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2.肽单元：参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，构成肽单元。
3.蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键4.蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要靠次级键维系，包括：疏水键、盐键、氢键和德华力。
5.模体：在多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
6.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
7.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域8.蛋白质一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序9.蛋白质四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。
蛋白质亚基间的相互关系及空间排布，亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。
二、思考题：1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。
1）一级结构是空间结构的基础例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对式与天然分子相同。
说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。
2）一级结构与功能（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。
如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。
如镰刀型血红蛋白贫血病。
（3）蛋白酶原的激活2.试述蛋白质二级结构的形成基础及几种构象特点。
二级结构的基础是肽平面，其构象包括α-螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
蛋白质化学(习题附答案)
蛋白质化学（习题附答案）一、名词解释1电泳答案:带电粒子在电场中向所带电荷相反的电极移动的现象。
2蛋白质的一级结构答案:构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式。
3蛋白质的等电点答案:使蛋白质分子所带正、负电荷相等，即净电荷为零时的溶液pH值。
4变构效应答案:蛋白质分子因与某种小分子物质（变构调节剂）相互作用，使构象发生轻度改变，生物学活性发生显著改变的现象。
5蛋白质变性答案:蛋白质分子在某些理化因素作用下，特定的空间结构破坏，导致生物学活性丧失及理化性质改变的现象。
6肽键答案:是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的化学键。
7蛋白质的二级结构答案:指多肽链主链骨架中若干肽平面，各自沿一定的轴盘旋或折叠所形成的有规则的主链构象。
8蛋白质的三级结构答案:多肽链在二级结构的基础上，氨基酸残基侧链基团的相互作用，使多肽链进一步盘旋和折叠整个分子形成很不规则的特定构象。
9蛋白质的四级结构答案:由两个或两个以上具有独立三级结构的多肽链（亚基）借次级键聚集而成的复杂结构。
10亚基答案:蛋白质分子四级结构中每条具有独立三级结构的多肽链。
又称亚单位或单体。
11蛋白质复性答案:变性蛋白在除去变性因素后，能恢复天然结构和功能的现象。
12蛋白质沉淀答案:蛋白质分子聚集从溶液中析出的现象。
13盐析答案:当盐浓度较高时，蛋白质的溶解度降低，从溶液中沉淀析出的现象。
14盐溶答案:当盐浓度低时，随着盐浓度增加，蛋白质的溶解度增高的现象。
15抗原答案:能刺激机体免疫系统发生反应，使机体产生抗体或形成致敏淋巴细胞，并能和这些抗体或致敏淋巴细胞发生特异性反应的物质。
16抗体答案:抗原刺激机体，通过特异性体液免疫反应产生的蛋白质，又称免疫球蛋白。
二、填空题1当溶液pH等于某种氨基酸的等电点时，其带__电；当溶液pH大于某种氨基酸的等电点时，其带__电；溶液pH小于某种氨基酸的等电点时，其带__电。
蛋白质的生物化学检验练习题
蛋白质的生物化学检验练习题一、单选题1、醋酸纤维素薄膜电泳可把血清蛋白分成五条带，由正极数它们的顺序是（）A、A、α1、β、γ、α2B、A、β、α1、α2、γC、A、α1、α2、γ、βD、A、α1、α2、β、γE、α1、β、γ、α2、A正确答案：D2、以溴甲酚绿测定血清白蛋白，发生反应的最适pH应是（）A、pH4.2B、pH7.4C、pH3.0D、pH5.6E、pH8.6正确答案：A3、用缩脲法测定总蛋白时以下哪些说法是错误（）A、蛋白质肽键与试剂反应进行双缩脲复合物B、双缩脲法是首选的常规方法C、其中的酒中酸钾钠可以稳定铜离子D、反应是在酸性溶液中进行的E、反应中产生紫红色络合物正确答案：D4、下列对血清蛋白质叙述错误的是（）A、白蛋白/球蛋白比值为1.5~2.5∶1B、白蛋白参考范围为35~50g/LC、总蛋白参考范围为60~80g/LD、白蛋白和球蛋白均由肝实质细胞合成E、血清蛋白在维持血液渗透压和酸碱平衡上均起重要作用正确答案：D5、在急性时相反应中，以下哪项蛋白不增高（）A、HpB、CRPC、AAGD、ALBE、Cp正确答案：D6、有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的PI分别为4.5、5.2、6.6、7.2，电泳时欲使其中三种泳向正极，缓冲液的pH应该是多少（）A、 2.0B、 5.0C、 6.0D、7.0E、8.0正确答案：D7、下列哪种蛋白不是由肝细胞合成的（）A、白蛋白B、纤维蛋白原C、凝血酶原D、免疫球蛋白E、前白蛋白正确答案：D8、下列哪一组属于急性时相反应蛋白（）A、α1-酸性糖蛋白，结合珠蛋白，铜蓝蛋白，C反应蛋白B、转铁蛋白，血红素结合蛋白，甲胎蛋白，结合珠蛋白C、甲胎蛋白，铜蓝蛋白，C反应蛋白，血红素蛋白D、铜蓝蛋白，结合珠蛋白，转铁蛋白，甲胎蛋白E、免疫球蛋白，白蛋白，α1-酸性糖蛋白，C反应蛋白正确答案：A9、以下关于双缩脲法测定总蛋白的错误说法是（）A、蛋白质的肽键与反应试剂形成络合物B、双缩脲法是首选的常规方法C、双缩脲法的优点是操作简单，重复性好D、反应是在酸性溶液中进行的E、反应中产生紫红色络合物正确答案：D10、清蛋白作为血浆载体蛋白，以下哪项特性错误（）A、等电点4.7左右B、带许多负电荷C、能结合Ca2+、Mg+2等阳离子D、能运载水溶性好的物质E、能运载胆汁酸、类固醇激素、长链脂肪酸等正确答案：D11、血浆中运输胆红素的载体是（）A、白蛋白B、α球蛋白C、β-球蛋白D、r-球蛋白E、以上都不是正确答案：A12、下列哪项可导致血清总蛋白增高的原因为（）A、营养不良B、消耗增加C、脱水D、肝功能障碍E、丢失过多正确答案：C13、蛋白电泳出现β-γ桥，最常见于下列哪种疾病（）A、急性肝炎B、肾病综合征C、急性肾小球肾炎D、肝硬化E、胆囊炎正确答案：D14、下列对血清蛋白质正常参考范围叙述错误的是（）A、白蛋白/球蛋白比值为1.5~2.5:1B、白蛋白参考范围为35~55g/LC、蛋白参考范围为了60～80g/LD、蛋白参考范围为大于60g/LE、α1抗胰蛋白酶参考范围为小于500mg/L正确答案：D15、有关血浆白蛋白的下列叙述何者是正确的（）A、在一定程度上可作为个体营养状态的判断指标B、维持晶体渗透体C、在急性时相反应时增高D、血浆白蛋白的增高较少见，在水中毒时易导致白蛋白增高E、正常人血浆白蛋白参考范围60～80g/L正确答案：A16、在正常人血清蛋白质醋酸纤维素薄膜电泳图谱中区带最深的是（）A、白蛋白B、α1球蛋白C、α2球蛋白D、β球蛋白E、γ球蛋白正确答案：A17、在正常人血清蛋白质醋酸纤维素薄膜电泳图谱中泳动最慢的是（）A、白蛋白B、α1球蛋白C、α2球蛋白D、β球蛋白E、γ球蛋白正确答案：E18、能测定蛋白质分子量的电泳技术为（）A、醋酸纤维薄膜电泳B、琼脂糖凝胶电泳C、淀粉胶电泳D、等电聚焦电泳E、SDS-PAGE正确答案：E19、导致血清总蛋白增高的原因为（）A、营养不良B、消耗增加C、水份丢失过多D、肝功能障碍E、消耗性疾病导致蛋白丢失过多正确答案：C20、血浆白蛋白正常参考值下列哪一项是正确的是（）A、60~80g/LB、35~55g/LC、<500mg/LD、50~60g/LE、<35g/L正确答案：B二、多选题1、哪项蛋白减少与肝功能全无关（）A、白蛋白B、转铁蛋白C、前白蛋白D、球蛋白E、α1酸性糖蛋白正确答案：ABC2、白蛋白作为血浆载体蛋白，以下哪些特性正确（）A、等电点4.7左右B、带许多负电荷C、能结合Ca2+、Mg+2、Cu2+等正离子D、能运载水溶性好的物质E、能运载胆汁酸、类固醇激素、长链脂肪酸等正确答案：ABC。
生化实验思考题参考答案[1]
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生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。
从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。
2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。
实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。
间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。
实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。
（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。
实验六蛋白质等电点测定1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。
蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。
结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。
答：2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。
在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。
生化问答题及答案(改)
生简述蛋白质的各级结构及主要作用力？Ⅰ一级结构定义：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
Ⅱ.二级结构定义:蛋白质分子多肽链骨架中主链原子的局部空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，①主要的化学键：氢键，②蛋白质二级结构:α螺旋、β-折叠、β-转角、无规則卷曲Ⅲ三級结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
①主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等Ⅳ.蛋白质四级结构定义：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
亚基之间的结合主要是氢键和离子键。
2.DNA双螺旋结构模式的要点？1，两条方向相反且平行的②：碱基内侧（A=T，G三C）③：十对碱基（一周）④维持螺旋的力量，氢键，碱基堆积力。
⑤表面有大沟和小沟。
3.什么是酶，酶催化作用有哪些特点？酶的定义：由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。
Ⅱ酶的催化作用几个特点：(1)不稳定性，(2)酶的催化率极高,(3）酶催化的反应具有高度的特异性,（4）可调节性。
4.动物细胞内有哪几种主要的RNA?其主要生理功能?RNA的种类有信息mRNA、运输tRNA和核糖体rRNA 。
①mRNA的主要生理功能是将DNA的遗传信息从细胞核带到胞浆核糖体上。
mRNA作为合成蛋白质的模板。
核小体是构成染色体的基本组成单位。
②tRNA在蛋白质生物合成过程中具有选择性运输氨基酸的作用。
③rRNA与蛋白质构成核糖体，参与蛋白质合成，起着“装配机“的作用。
5超速离心法的分类：乳糜微粒（CM)、极低密度脂蛋白（VLDL)、低密度脂蛋白（LDL）和高密度脂蛋白（HDL)。
①乳糜微粒生理功能：运输外源性TG及胆固醇脂。
②极低密度脂蛋白生理功能：从肝脏转运内源性甘油三酯到脂肪等肝外组织的主要脂蛋白。
③低密度脂蛋白生理功能：转运肝脏合成的内源性胆固醇的主要形式。
生化蛋白质习题(附答案)
第1章蛋白质的结构与功能一、选择题A型题1．某一溶液中蛋白质的百分含量为55％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为A．8.8％B．8.0％C．8.4％D．9.2％E．9.6％2．有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、6.7、7.3。
电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是A．5.0 B．4.0 C．6.0 D．7.0 E．8.03．组成蛋白质分子的氨基酸(除甘氨酸外)为A．L-β-氨基酸B．D-β-氨基酸C．L-α-氨基酸D．D-α-氨基酸E．L-α-氨基酸与D-α-氨基酸4．属于碱性氨基酸的是A．天冬氨酸B．异亮氨酸C．半胱氨酸D．苯丙氨酸E．组氨酸5．维系蛋白质二级结构稳定的化学键是A．盐键B．肽键C．氢键D．疏水作用E．二硫键6．使蛋白质和酶分子显示巯基的氨基酸是A．半胱氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸7．蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是A．肽键B．半胱氨酸的-SH基C．苯丙氨酸的苯环D．色氨酸的吲哚环E．组氨酸的咪唑环(异吡唑环)8．关于蛋白质二级结构错误的描述是A．蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复构象B．二级结构仅指主链的空间构象C．肽单元是二级结构的结构单位D．整条多肽链中全部氨基酸的空间位置E．无规卷曲也属二级结构范畴9．可用于测定多肽N端氨基酸的试剂是A．丹磺酰氯B．β巯基乙醇C．溴化氰D．羟胺E．甲酸10．有关肽键的叙述，错误的是A．肽键属于一级结构内容B．肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面C．肽键具有部分双键性质D．肽键旋转而形成了β-折叠E．肽键中的C-N键长度比N-C单键短11．下列正确描述血红蛋白概念的是A．血红蛋白是含铁卟啉的单亚基球蛋白B．血红蛋白氧解离曲线为S状C．1个血红蛋白分子可与1个氧分子可逆结合D．血红蛋白不属于变构蛋白E．血红蛋白的功能与肌红蛋白相同12．蛋白质分子中的无规卷曲结构属于A．二级结构B．三级结构C．四级结构D．模体E．以上都不是13．下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是A．酸性氨基酸B．含硫氨基酸C．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．碱性氨基酸14．有关蛋白质β折叠的描述，错误的是A．主链骨架呈锯齿状B．氨基酸侧链交替位于扇面上下方C．β-折叠的肽链之间不存在化学键D．β-折叠有反平行式结构，也有平行式结构E．肽链充分伸展15．常出现于肽链转角结构中的氨基酸为A．脯氨酸B．半胱氨酸C．谷氨酸D．甲硫氨酸E．丙氨酸16．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子A．甘氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸D．苏氨酸E．丙氨酸17．在各种蛋白质中含量相近的元素是A．碳B．氮C．氧D．氢E．硫18．下列氨基酸中含有羟基的是A．谷氨酸、天冬酰胺B．半胱氨酸、蛋氨酸C．苯丙氨酸、酪氨酸D．丝氨酸、苏氨酸E．亮氨酸、缬氨酸19．下列有关蛋白质β片层结构的叙述正确的是A．β角蛋白具有典型的β片层结构B．两个相邻的肽平面呈折扇式折叠C．β片层结构是一种较伸展的肽链结构D．若干锯齿状肽链骨架平行或反平行排列, 链间靠氢键维系E．以上都正确20．蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于A．含硫氨基酸的含量B．肽键中的肽键C．碱基氨基酸的含量D．脂肪族氨基酸的含量E．芳香族氨基酸的含量21．下列有关肽的叙述，错误的是A．肽是两个以上氨基酸通过肽键连接而成的化合物B．组成肽的氨基酸分子都不完整C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D．根据N-末端数目可得知蛋白质的亚基数E．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质22．甘氨酸的pK-COOH = 2.34，pK-NH2= 9.60，故它pI为A．11.94 B．7.26 C．5.97 D．3.63 E．2.3423．关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A．每种蛋白质都有二级结构形式B．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构C．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构D．几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中E．大多数蛋白质分子中有三股螺旋结构24．每种完整蛋白质分子必定具有A．α-螺旋B．β-折叠C．三级结构D．四级结构E．辅基25．蛋白质多肽链具有的方向性是A．从3′端到5′端B．从5′端到3′端C．从C 端到N端D．从N端到C端E．以上都不是26．蛋白质溶液的稳定因素是A．蛋白质分子表面的水化膜和电荷B．蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥C．蛋白质溶液的黏度大D．蛋白质溶液不属于胶体溶液E．以上都不是27．下列氨基酸不含极性侧链的是A．丝氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．酪氨酸E．半胱氨酸28．赖氨酸的pKl为2.18，pK2为8.95，pKa为10.53，其pI是A．9.74 B．8.35 C．6.34 D．5.54 E．5.2729．血浆蛋白质的pI大多为pH5.6，它们在血液中的主要存在形式是A．兼性离子B．带负电荷C．带正电荷D．非极性分子E．疏水分子30．血清清蛋白(pI为4.7)在下列哪种pH值溶液中带正电荷A．pH 4.0 B．pH 5.0 C．pH 6.0 D．pH 7.0 E．pH 8.0 31．蛋白质分子中的α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．结构域E．四级结构32．α-螺旋每上升一圈相当于氨基酸残基的个数是A．4.5 B．3.6 C．3.0 D．2.7 E．2.533．含有疏水侧链的氨基酸有A．精氨酸、亮氨酸B．苯丙氨酸、异亮氨酸C．色氨酸、精氨酸D．天冬氨酸、谷氨酸E．蛋氨酸、组氨酸34．蛋白质分子中的主要化学键是A．肽键B．盐键C．酯键D．二硫键E．氢键35．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B．天然蛋白质分子均有这种结构C．三级结构的稳定性主要由次级键维系D．亲水基团多聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸序列36．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠，盘曲形成C．依赖肽键维系四级结构的稳定性D．每条多肽链都具有独立的生物学活性E．由两条或两条以上的多肽链组成37．关于蛋白质的四级结构正确的是A．一定有多个不同的亚基B．一定有多个相同的亚基C．一定有种类相同，而数目不同的亚基数D．一定有种类不同，而数目相同的亚基E．亚基的种类、数目都不定38．蛋白质的一级结构及高级结构决定于A．亚基B．分子中盐键C．氨基酸组成和顺序D．分子内部疏水键E．分子中氢键39．蛋白质形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH大于pI B．溶液pH小于pI C．溶液pH等于pID．在水溶液中E．溶液pH等于7.440．蛋白质的等电点是A．蛋白质溶液的pH等于7时溶液的pH B．蛋白质溶液的pH等于7.4时溶液的pHC．蛋白质分子呈负离子状态时溶液的pH D．蛋白质分子呈正离子状态时溶液的pHE．蛋白质的正电荷与负电荷相等时溶液的pH41．关于氨基酸的叙述哪一项是错误的A．酪氨酸和丝氨酸含羟基B．酪氨酸和苯丙氨酸含苯环C．亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸D．赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸E．谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基42．蛋白质分子中不存在的含硫氨基酸是A．同型半胱氨酸B．胱氨酸C．蛋氨酸D．半胱氨酸E．苏氨酸43．有关血红蛋白(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是A．都可以与氧结合B．Hb和Mb都含铁C．都是含辅基的结合蛋白D．都具有四级结构形式E．都属于色蛋白类44．维持血浆胶体渗透压的主要蛋白质是A．清蛋白B．α1球蛋白C．β球蛋白D．γ球蛋白E．纤维蛋白原45．血清在饱和硫酸铵状态下析出的蛋白质是A．纤维蛋白原B．球蛋白C．拟球蛋白D．清蛋白E．β球蛋白46．蛋白质的变性是由于A．蛋白质一级结构改变B．蛋白质空间构象的破坏C．辅基的脱落D．蛋白质的水解E．以上都不是47．下列关于蛋白质结构叙述中不正确的是A．一级结构决定二、三级结构B．二、三级结构决定四级结构C．α螺旋为二级结构的一种形式D．三级结构是指蛋白质分子内所有原子的空间排列E．无规卷曲是在一级结构基础上形成的48．胰岛素分子A链与B链交联是靠A．疏水键B．盐键C．氢键D．二硫键E．范德华力49．下列哪一种氨基酸残基经常处于球蛋白核心内A．Tyr B．Glu C．Val D．Asn E．SerB型题A．四级结构形成B．四级结构破坏C．一级结构破坏D．一级结构形成E．二、三级结构破坏1．亚基聚合时出现2．亚基解聚时出现3．蛋白质变性时出现4．蛋白酶水解时出现5．人工合成多肽时出现A．变构剂B．协同效应C．变构效应D．变构蛋白E．以上都不是6．Hb在携带O2的过程中，引起构象改变的现象称为7．Hb与O2结合时呈特征性"S"形曲线，称Hb为8．Hb与O2结合时呈特征性"S"形曲线，称O2为9．HbO2协助不带O2亚基结合O2的现象称为10．使变构酶活性升高的物质称为附：近年研考及执考试题A型题1．含有两个羧基的氨基酸是（1992、2004研考）A．谷氨酸B．丝氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸2．属于酸性氨基酸的是（2006研考）A．半胱氨酸B．苏氨酸C．苯丙氨酸D．谷氨酸E．组氨酸3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸（2000研考）A．赖氨酸B．脯氨酸C．组氨酸D．色氨酸E．异亮氨酸4．在天然蛋白质组成中，不含有的氨基酸是（1995、2009研考）A．精氨酸B．瓜氨酸C．半胱氨酸D．脯氨酸5．天然蛋白质中不存在的氨基酸是（1999研考）A．蛋氨酸B．胱氨酸C．羟脯氨酸D．同型半胱氨酸E．精氨酸6．下列氨基酸中，属于酸性氨基酸的是（2008研考）A．精氨酸B．甘氨酸C．亮氨酸D．天冬氨酸7．以下哪种氨基酸是含硫的氨基酸（1998研考）A．谷氨酸B．赖氨酸C．亮氨酸D．蛋氨酸E．酪氨酸8．下列哪种氨基酸体内不能合成，必需靠食物供给（2006研考）A．缬氨酸B．精氨酸C．半胱氨酸D．组氨酸E．丝氨酸9．当溶液的pH 与某种氨基酸的pI 一致时，该氨基酸在此溶液中的存在形式是（2005研考）A．兼性离子B．非兼性离子C．带单价正电荷D．疏水分子E．带单价负电荷10．在280nm 波长附近具有最大光吸收峰的氨基酸是（2002研考）A．天冬氨酸B．丝氨酸C．苯丙氨酸D．色氨酸E．赖氨酸11．核酸的最大紫外吸收值一般在哪一波长附近（2007研考）A．280nm B．260nm C．240nm D．220nm12．稳定蛋白质分子中α螺旋和β片层的化学键是（1994、2003研考、2001执考）A．肽键B．离子键C．二硫键D．氢键E．疏水键13．对稳定蛋白质构象通常不起作用的化学键是（2001研考）A．氢键B．盐键C．酯键D．疏水键E．范德华力14．维系蛋白质一级结构的化学键是（1992研考、2000执考）A．盐键B．疏水键C．氢键D．二硫键E．肽键15．分子伴侣可以协助蛋白质形成正确的空间构象，下列分子中属于分子伴侣的是（2007研考）A．胰岛素原B．热休克蛋白C．组蛋白D．DNA 结合蛋白16．下列选项中，属于蛋白质三级结构的是（2010研考）A．α-螺旋B．无规卷曲C．结构域D．锌指结构17．下列结构中，属于蛋白质模体结构的是（2012研考）A．α-螺旋B．β-折叠C．锌指结构D．结构域18．蛋白质变性是由于（2007研考）A．蛋白质空间结构的破坏B．氨基酸残基的改变C．肽键的断裂D．蛋白质的水解19．蛋白质变性后的主要表现是（2009研考）A．分子量变小B．粘度降低C．溶解度降低D．不易被蛋白酶水解20．下列关于免疫球蛋白变性的叙述，哪项是不正确的（1994研考）A．原有的抗体活性降低或丧失B．溶解度增加C．易被蛋白酶水解D．蛋白质的空间构象破坏E．蛋白质的一级结构无改变21．下列蛋白质通过凝胶过滤层析时最先被洗脱的是（2000研考）A．马肝过氧化氢酶(相对分子质量247500) B．肌红蛋白(相对分子质量16900)C．人血清清蛋白(相对分子质量68500) D．牛β—乳球蛋白(相对分子质量35000)E．牛胰岛素(相对分子质量5733)22．用凝胶过滤层析（交联葡聚糖凝胶）柱分离蛋白质时，下列哪项是正确的（1993研考）A．分子体积最大的蛋白质最先洗脱出来B．分子体积最小的蛋白质最先洗脱出来C．不带电荷的蛋白质最先洗脱出来D．带电荷的蛋白质最先洗脱出来E．没有被吸附的蛋白质最先洗脱出来23．盐析法沉淀蛋白质的原理是（2011研考）A．改变蛋白质的一级结构B．使蛋白质变性，破坏空间结构C．使蛋白质的等电点发生变化D．中和蛋白质表面电荷并破坏水化膜24．氨基酸中人体必需氨基酸的是（2001执考）A．甘氨酸B．组氨酸C．苏氨酸D．脯氨酸E．丝氨酸25．蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是（2003执考）A．半胱氨酸B．羟脯氨酸C．甲硫氨酸D．丝氨酸E．酪氨酸26．下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是（2003执考）A．由Ca1和C-COOH组成B．由Ca1和Ca2组成C．由Ca和N组成D．肽键有一定程度双键性质E．肽键可以自由旋转27．关于蛋白质二级结构的叙述正确的是（2002、2004、2005执考）A．氨基酸的排列顺序B．每一氨基酸侧链的空间构象C．局部主链的空间构象D．亚基间相对的空间位置E．每一原子的相对空间位置28．维系蛋白质分子α-螺旋的化学键是（2001执考）A．盐键B．疏水键C．氢键D．肽键E．二硫键29．下列有关血红蛋白结构与功能的叙述错误的是（2011执考）A．含有血红素B．含有4个亚基C．有储存O2的作用D．其氧解离曲线为S型E．能与O2可逆结合30．大多数成人血红蛋白中珠蛋白组成（2000执考）A．α2ε2 B．α2φ2 C．α2γ2 D．α2β2 E．α2δ231．对蛋白质变性的描述，正确的是（2003执考）A．变性蛋白质的黏度下降B．变性蛋白质不易被消化C．蛋白质沉淀不一定就是变性D．蛋白质变性后容易形成结晶E．蛋白质变性不涉及二硫键破坏32．下列有关蛋白质变性的叙述错误的是（2006、2012执考）A．蛋白质变性时其一级结构不受影响B．蛋白质变性时其理化性质发生变化C．蛋白质变性时其生物学活性降低或丧失D．去除变性因素后变性蛋白质都可以复性E．球蛋白变性后其水溶性降低33．变性蛋白质的主要特点（2000执考）A．不易被蛋白酶水解B．分子量降低C．溶解性增加D．生物学活性丧失E．共价键被破坏34．镰状红细胞贫血病患者其血红蛋白β链N端第6个氨基酸残基谷氨酸被下列哪种氨基酸代替（2000执考）A．缬氨酸B．丙氨酸C．丝氨酸D．酪氨酸E．色氨酸35．“不同蛋白质有不同的空间构象”所指的含义是（2013研考）A．蛋白质的变性与复性B．多肽链的折叠机制C．一级结构决定高级结构D．结合蛋白质有多种辅基36.蛋白质的空间构象主要取决于肽链中的结构是（2014研考）A．二硫键位置B．氨基酸序列C．a- 螺旋D．B- 折叠37.下列蛋白质中，具有锌指模序的是（2014研考）A．酶B．膜受体C．细胞转运蛋白D．转录因子38.蛋白质肽键的化学本质是（2018年研考）A.氢键B.盐键C.酰胺键D.疏水键39.蛋白质a螺旋的特点是（2017年研考）A. 多为左手螺旋B. 螺旋方向与长轴垂直C. 靠盐键维系稳定性D. 氨基酸侧链伸向螺旋外侧40.蛋白质的空间构象主要取决于肽链中的结构是（2014年研考）A. 氨基酸序列B. α-螺旋C. β-折叠D. 二硫键位置41.“α-螺旋β-转角-α-螺旋”属于的蛋白质结构是(2016年研考)A. 一级结构B. 三级结构C. 模体D. 结构域42.使血清白蛋白(pI为4.7)带正电荷的溶液pH是(2015年研考)A. 4.0B. 5.08C. 6.0D. 7.0B型题A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．模序结构1．亮氨酸拉链属于蛋白质的（2005研考）2．整条肽链中全部氨基酸残基的相对位置属于蛋白质的（2005研考）A. 蛋白质构象改变B. 蛋白质表达水平改变C. DNA点突变D. DNA缺失突变3. 与疯牛病发病相关的机制是（2014年研考）4. 与镰形红细胞贫血发病相关的机制是（2014年研考）X型题1．蛋白质二级结构中存在的构象为（1995研考）A．α螺旋B．β螺旋C．α转角D．β转角2．蛋白质变性时（1997研考）A．空间结构破坏，一级结构无改变B．280nm 处光吸收增加C．溶解度降低D．生物学功能改变3．酶变性时的表现为（1995研考）A．溶解度降低B．易受蛋白酶水解C．酶活性丧失D．紫外线（280）吸收增强二、名词解释1．肽单元2．结构域3．模体4．蛋白质三级结构三、填空题1．多肽链中氨基酸的，称为一级结构，主要化学键为。
蛋白质分离纯化实验疑难问题与解答
破碎 溶解 离心 盐析 超滤 有机溶剂沉淀 透析 凝胶色谱 离子交换色谱 亲和色谱 高效液相色谱 电泳
粗提液
精提液
问题3：超滤过程中流速变慢
原因分析
蛋白质在膜表面的聚集会导致滤过变慢
处理方法
搅拌式超滤装置
勿将样品浓缩到超滤棒接触不到的位置
问题4：盐析后酶失活
低温盐析
整个提取过程低温进行
缓慢均匀加入盐 处理方法 冰浴
预 处 理 粗 分 离 精 分 离
原材料 提取液
破碎 溶解 离心 盐析 超滤 有机溶剂沉淀 透析 凝胶色谱 离子交换色谱 亲和色谱 高效液相色谱 电泳
粗提液
精提液
谢 谢
程正琪 14212030013 林 旋 14212030014 廖飞龙 14212030015
预 处 理 粗 分 离 Байду номын сангаас 分 离
原材料 提取液
破碎 溶解 离心 盐析 超滤 有机溶剂沉淀 透析 凝胶色谱 离子交换色谱 亲和色谱 高效液相色谱 电泳
粗提液
精提液
问题6：凝胶层析分辨率低
• 降低流速 • 增加柱长 • 采用直径更小的颗粒 • 选用分离范围更窄的介质 • 清洗柱子中杂质 • 改变样品体积
问题11：高效液相色谱柱压升高
（1）如确定是色谱柱头的过滤筛板被污染，可以将色谱柱反方向 用甲醇冲洗至正常压力，或者卸下色谱柱头，将其放在 10％的稀 硝酸内超声清洗10分钟，后再用纯水超声10分钟，重新装入色谱柱。 （2）如确定色谱柱头的填料被污染，将柱头螺丝卸下，挖出柱 内前段被污染的填料，用相同的柱填料重新填入，仔细修复后， 重新安装上柱头螺丝。 （3）如确定定是盐结晶，用 10%的甲醇 / 水冲洗色谱柱使柱内 盐全部溶解，再换高浓度甲醇。 （4）如果因 pH 值使用不当，则很难恢复。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
蛋白质的功能性质实验报告操作中出现的问问题及解决措施
蛋白质的功能性质实验报告操作中出现的问问题及解决措施蛋清蛋白加入水有白色沉淀产生。
在溶液中逐滴加入饱和氯化钠溶液，摇匀，得到澄清的蛋白质的氯化钠溶液。
这是因为加入中性盐会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质分子在水溶液中溶解度增大即盐溶现象。
在蛋白质的氯化钠溶液中加入饱和硫酸铵溶液，白色絮状物从溶液中析出。
这是因为在高浓度的硫酸铵的影响下，蛋白质分子被盐脱去水化层，另外蛋白质分子所带的电荷同时也被中和从而使蛋白质的胶体稳定性遭到破坏，沉淀析出即蛋白质的盐析现象。
乳化性是指蛋白产品能将油水结合在一起形成乳状液的能力，是衡量蛋白质促进油-水型乳状液形成能力的指标。
当卵黄蛋白作为乳化剂在油水体系中时，蛋白可以吸附到油液滴的表面，降低油水界面的界面张力，同时在界面形成一层薄膜来形成稳定的胶质体系。
蛋白质起泡性的测定：(1)在二个100ml的烧杯中，各加入2%的蛋清蛋白溶液30ml，用玻璃棒不断搅打的缓慢生成泡沫，泡沫少且小，稳定时间长，很长时间不消失；另一份用吸管不断吹入空气泡的，迅速生成很多泡沫，且不断生成，泡沫多且大，稳定时间短，很快破裂。
(2)在二支10ml刻度试管中，各加入2%的蛋清蛋白溶液5ml，一支放入冰箱中冷至10℃，振摇，气泡较多，都很稳定；另一支保持常温，振摇，产生小气泡，气泡较少，较不稳定。
(3)影响蛋白质起泡性的因素分为内在因素和外在因素，内在因素即蛋白质的分子组成和结构特征，主要包括蛋白质分子组成及大小、疏水性、二硫键多寡、蛋白质与其他物质之间相互作用等方面。
外在因素主要是一些物理因素和化学因素的影响，物理因素主要是对蛋白质进行的一些处理，如均质、热处理、冷冻、酶处理等；化学因素主要是一些化学物质对蛋白质起泡性的影响，如盐、糖类、pH值、有机溶剂等。
加入酒石酸的是酸碱对于蛋白质造成的变性沉淀，蛋白质在等电点处的溶解度很低，此时只有溶解的部分能够参与到起泡作用中，表现为起泡性差，但是稳定性好。
蛋白质鉴定真题答案解析
蛋白质鉴定真题答案解析：真题答案解析是生物学和生化学中的重要实验技术，它能够帮助科学家们了解蛋白质的结构和功能。
在研究方法时，我们可以借鉴一些真题的答案解析，以帮助我们更好地理解和应用这一技术。
一、凝胶电泳凝胶电泳是的常用方法之一。
通过电泳我们可以根据蛋白质的迁移距离和大小，确定其相对分子质量和带电性。
在一道关于凝胶电泳的真题中，被试要在电泳实验中观察到蛋白质样本的迁移情况，并分析其结果。
答案解析中提到，如果蛋白质样本迁移得很远，就表示其分子量较小；迁移得较远则说明其分子量较大。
二、质谱分析质谱分析是中的另一种重要方法。
质谱技术能够精确测定蛋白质的分子量、氨基酸组成、序列和修饰等信息。
在一道真题中，被试需要用质谱分析技术鉴定两种蛋白质样本，并判断它们是否相同。
答案解析提到，质谱图中的峰形和相对分子质量能够帮助我们区分不同蛋白质样本。
三、Western blotting（免疫印迹法）Western blotting是一种经典的蛋白质检测和定量方法。
通过Western blotting，我们可以检测特定抗原的蛋白质是否存在，并评估其相对表达水平。
在一道关于Western blotting的真题中，被试需要完成一系列步骤，如制备样品、电泳、转印、孵育、染色等，并观察实验结果。
答案解析中指出，如果目标蛋白质在Western blotting实验中显示为明亮带状，就可以确认其存在。
四、免疫共沉淀免疫共沉淀是一种特异性较高的蛋白质-蛋白质相互作用分析方法。
它能够帮助我们研究蛋白质之间的相互作用关系及其功能。
在一道关于免疫共沉淀的真题中，被试需要利用共沉淀技术验证两种蛋白质之间的相互作用。
答案解析中提到，共沉淀实验结果的显著带状表示这两种蛋白质之间存在相互作用。
综上所述，是生物学和生化学领域中非常重要的实验技术。
通过凝胶电泳、质谱分析、Western blotting和免疫共沉淀等方法，我们可以鉴定蛋白质的结构、功能和相互作用关系。
生化检验名词解释及解答题
生化检验名词解释及解答题糖尿病（diabetes）定义的基本内容为：糖尿病是一组由于胰岛素分泌不足或（和）胰岛素作用低下而引起的代谢性疾病，其特征是高血糖症。
糖化血红蛋白：血中葡萄糖与红细胞的血红蛋白相结合的产物，即红血球的Hb中糖基化部分，称为糖化血红蛋白。
代谢综合征：高胰岛素血症、高TG血症、低HDL-C和高血压等四要素同时出现称为代谢综合征（metabolic syndrome），也称为高脂血症并发症，或者称为综合征X等。
酶活性浓度：常用的酶学测定方法则利用酶有加速化学反应（催化）的特性，通过测定被加速化学反应的反应速率，根据酶促反应中底物的减少量或产物的生成量来计算酶活性浓度的高低。
这种浓度的确切名称是“酶的催化活性浓度” 或简称为“酶活性浓度”。
工具酶：通常把酶学分析中作为试剂用于测定化合物浓度或酶活性浓度的酶称为工具酶。
高胆红素血症：凡能引起胆红素生成过多、或肝细胞对胆红素的摄取、结合和排泄过程发生障碍等因素均可使血中胆红素增高，而出现高胆红素血症。
黄疸：当血清中胆红素浓度超过2.0mg／100ml时，可出现巩膜、粘膜及皮肤的黄染，称为黄疸。
尿毒症(uremia)是急性和慢性肾功能衰竭发展到最严重的阶段，代谢终产物和内源性毒性物质在体内潴留，水、电解质和酸碱平衡失调，以及与肾脏有关的多种内分泌功能失调，从而引起的一系列自体中毒症状。
肿瘤标志物：是指特征性存在于恶性肿瘤细胞或由恶性肿瘤细胞异常产生的物质或是宿主对肿瘤反应而产生的物质。
筛查：指用快速的试验、检查，将表面健康的人区分为可能患病者（试验阳性者）与可能无病者（试验阴性者），筛查不具诊断意义，阳性者必须进一步临床确诊。
简答1、简述临床生物化学的研究范围？答：阐述有关疾病的生物化学基础；基因与疾病的防治；临床检验诊断的研究2、简述临床生物化学在医学中的应用？答：探讨发病机制中的作用；临床疾病诊断和治疗中的作用；医学教育中的作用3、高同型半胱氨酸血症的主要危险是什么？答：1、血液HCY浓度增加常与同型胱氨酸尿症相伴行，并于性别和年龄有关：2、同型半胱氨酸与心血管疾病：HCY水平升高是动脉粥样硬化性血管病的危险因素。
蛋白质鉴定真题及答案解析
蛋白质鉴定真题及答案解析是构成人体组织、器官和细胞的基础。
准确鉴定的结构和功能对于深入了解生命活动、开展生物医学研究至关重要。
在鉴定的过程中，有一些真题及答案解析能够帮助我们提高认识和理解。
本文将就此进行探讨。
首先，我们需要了解鉴定的基本原理。
鉴定的主要方法包括质谱分析、凝胶电泳和抗体检测等。
其中，质谱分析是最常用的鉴定技术之一。
它通过将样品经过消化、纯化等处理后，通过质谱仪进行分析。
这种方法能够提供关于序列、修饰和结构的大量信息。
接下来，让我们来看一道真题及答案解析。
问题是：“如何利用质谱数据鉴定样品中的修饰？”这是一个关于修饰的问题，答案解析如下：首先，我们需要进行的消化和纯化。
这可以通过使用胰蛋白酶等酶进行的消化，再通过离心法或柱层析法进行纯化。
消化和纯化后的样品可以更加适合质谱分析。
其次，运用质谱仪进行分析。
通过将样品注入质谱仪，利用质谱仪的质子转移和离子碰撞技术，我们可以获得样品的质谱数据。
质谱数据包含了的质量和离子强度信息。
然后，利用质谱数据进行鉴定。
在质谱分析中，我们可以利用数据库比对和数据库搜索等方法来将质谱数据与已知的序列进行比对和匹配。
根据匹配程度和质谱峰图的特征，我们可以确定的序列和可能存在的修饰。
最后，确定样品中是否存在修饰。
根据质谱分析结果，我们可以通过观察质谱图中的质荷比和峰的分布情况，确定样品中是否存在修饰。
如果发现质谱图中存在额外的质量峰，或者质谱峰的位置和强度与已知的修饰相符合，那么我们就可以断定样品中存在该修饰。
通过解析这道真题，我们可以了解到鉴定的具体步骤和方法，并了解质谱分析在鉴定中的重要性。
同时，我们也了解到了的修饰是功能多样性的重要原因之一，只有准确鉴定修饰，才能更好地理解的结构和功能。
总结起来，本文主要通过解析鉴定的真题及答案，讲解了鉴定的基本原理和质谱分析的重要性，以及修饰的鉴定方法。
鉴定对于生物科学和医学研究至关重要，只有通过准确的方法和技术，才能深入了解的结构和功能，为相关领域的研究和实践提供重要依据。
生化实验13个问题(考试)
1什么是生化研究技术？生物化学研究技术是指用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生命物质的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化的科学。
研究内容主要为生物体的化学组成新陈代谢与代谢调节控制生物大分子的结构与功能酶学研究生物膜和生物力能学激素与维生素生命起源方法学等。
2 生化研究技术中，常用的层析方法有哪些？答：一、吸附层析1、吸附柱层析2、薄层层析3、聚酰胺薄膜层析二、离子交换层析三、凝胶过滤四、亲和层析五、聚焦层析3 常用的电泳方法有哪些?答：一、纸电泳法二、醋酸纤维素薄膜电泳法三、琼脂糖凝胶电泳法四、聚丙烯酰胺凝胶电泳法五、SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳法4 测定蛋白质分子量的方法有哪些？凝胶电泳、分子筛过滤、盐析沉淀、质心法、沉降法（超速离心法）5 如何提纯一种蛋白质？（一）材料的预处理及细胞破碎分离提纯某一种蛋白质时，首先要把蛋白质从组织或细胞中释放出来并保持原来的天然状态，不丧失活性。
所以要采用适当的方法将组织和细胞破碎。
常用的破碎组织细胞的方法有：1. 机械破碎法这种方法是利用机械力的剪切作用，使细胞破碎。
常用设备有，高速组织捣碎机、匀浆器、研钵等。
2. 渗透破碎法这种方法是在低渗条件使细胞溶胀而破碎。
3. 反复冻融法生物组织经冻结后，细胞内液结冰膨胀而使细胞胀破。
这种方法简单方便，但要注意那些对温度变化敏感的蛋白质不宜采用此法。
4. 超声波法使用超声波震荡器使细胞膜上所受张力不均而使细胞破碎。
5. 酶法如用溶菌酶破坏微生物细胞等。
(二) 蛋白质的抽提通常选择适当的缓冲液溶剂把蛋白质提取出来。
抽提所用缓冲液的pH、离子强度、组成成分等条件的选择应根据欲制备的蛋白质的性质而定。
如膜蛋白的抽提，抽提缓冲液中一般要加入表面活性剂（十二烷基磺酸钠、tritonX-100等），使膜结构破坏，利于蛋白质与膜分离。
在抽提过程中，应注意温度，避免剧烈搅拌等，以防止蛋白质的变性。
（三）蛋白质粗制品的获得选用适当的方法将所要的蛋白质与其它杂蛋白分离开来。
检验科生化简答题及论述题
检验科生化简答题及论述题1．何为蛋白质的变性作用？其实质是什么？答：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间构象变成无序的空间结构，从而导致其理化性质和生物活性的丧失。
变性的实质是破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
2.何谓分子伴侣？它在蛋白质分子折叠中有何作用？答：分子伴侣：是指通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的一类蛋白质。
它在蛋白质分子折叠中的作用是：（1）可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠；（2）可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠；（3）在蛋白质分子折叠过程中指导二硫键正确配对。
3.试述蛋白质等电点与溶液的pH 和电泳行为的相互关系。
答：PI>PH 时，蛋白质带净正电荷，电泳时，蛋白质向阴极移动；PI<="" p="">PI=PH 是，蛋白质净电荷为零，电泳时，蛋白质不移动。
4.试述蛋白质变性作用的实际应用？答：蛋白质的变性有许多实际应用，例如，第一方面利用变性：（1）临床上可以进行乙醇、煮沸、高压、紫外线照射等消毒杀菌；（2）临床化验室进行加热凝固反应检查尿中蛋白质；（3）日常生活中将蛋白质煮熟食用，便于消化。
第二方面防止变性：当制备保存蛋白质制剂（如酶、疫苗、免疫血清等）过程中，则应避免蛋白质变性，以防止失去活性。
第三方面取代变性：乳品解毒（用于急救重金属中毒）。
1.简述RNA 的种类及其生物学作用。
答：（1）RNA 有三种：mRNA 、tRANA 、rRNA ；（2）各种RNA 的生物学作用：①mRNA 是DNA 的转录产物，含有DNA 的遗传信息，从5’-末端起的第一个AUG 开始，每三个相邻碱基决定一个氨基酸，是蛋白质生物合成中的模板。
②t RNA 携带运输活化的氨基酸，参与蛋白质的生物合成。
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麻省理工大学生物学教研室
7.02 实验性生物学 & 交流, 2005年 春
蛋白生化实验5解释问题（及答案）
1.解释你的实验数据。
解释应包括以下问题的回答:
‐‐ 在考马斯染色的凝胶中，标准分子量中各条带的相对迁移率(Rm)是多少?
‐‐ 在你的胶中，每个泳道的主要两条带的相对迁移率(Rm)是多少?
‐‐ 你胶中各泳道主要两条带的估计分子量是多少? 你是怎么计算出来的?
答案取决于各组的数据。
记住Rm即相对迁移率，它等于各蛋白条带的移动
距离除以示踪指示剂的移动距离。
学生应该用已知分子量的标准蛋白对其迁
移率作标准曲线：半对数作图纸上，Y‐轴（以log值标）上用取校准的分子
量，而在X‐轴上取Rm（非log值）。
然后，用测得的各蛋白Rm在这个标准
曲线上查找对应的相对分子量。
2.在做Western印迹时，为什么我们都用二抗? （为什么我们不直接将碱性磷
酸酶交联到一抗上?） 给出两个理由。
我们用交联有碱性磷酸酶(AP)的常备二抗，它可以结合不同一抗分子的恒定
区（兔、羊、马抗的恒定区）。
这样可以避免交联AP于不同的一抗，因为商
品化的二抗可以用于不同来源的一抗，如兔源的，这样节约了时间和金钱。
同时，二抗可应放大信号，因为一个一抗分子可以结合多个二抗分子。
3. a. 指出Western印迹与亲和层析的其中一个相似点。
Western印迹与亲和层析具有相似点，因为它们均是通过分子间具有亲和力
并相互结合来进行蛋白的鉴定，这个分子可以是底物（如亲和层析），也可
以是抗体（两种方法均可用）。
b. 指出SDS‐PAGE与凝胶过滤的其中一个相似点。
SDS‐PAGE和凝胶过滤的相似点在于它们均是利用蛋白质的分子大小进行分
离。
4.在蛋白质生化实验6中，你将选用哪组样品? 是DEAE 是AT after PD10?
答案显然各不相同。