复旦大学基础医学院生物化学与分子生物学专业考研资料911生物化学(二)

氨基酸等电点(p I)：在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共热，茚三酮水合物被还原，其还原产物与氨基酸加热分解的氨结合，再与另一分子的茚三酮缩合成蓝紫色的化合物，此化合物在570纳米波长处有最大吸收峰，由于此吸收峰的大小与氨基酸分解释放的氨的量成正比，因此可作为氨基酸定量分析的方法。

双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈紫色或红色，而氨基酸不出现此反应，当溶液中蛋白质的水解不断增多时，氨基酸浓度逐渐上升，溶液颜色逐渐变浅，因此可用于检测蛋白质的水解程度。

蛋白质的一级结构(primary structure)：是指蛋白质多肽链中，从碳-端到氮-端氨基酸的排列顺序。

二级结构(secondary structure)：是指蛋白质分子中某一段肽链局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，主要有阿尔法-螺旋、贝塔-折叠、贝塔-转角和无规卷曲。

肽单元(peptide unit)：参与形成肽键的6个原子碳阿尔法1、碳、氧、氮、氢和碳阿尔法二位于同一平面，碳阿尔法1和碳阿尔法2在平面的转折点上，并成反式构型，此6个原子共同构成了肽单元。

阿尔法-螺旋(α-helix)：在α（阿尔法）-螺旋结构中，多肽链主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，走向是顺时针，即右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧；每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54纳米，α（阿尔法）-螺旋的每个肽键的亚氨基氢与第4个羰基氧形成氢键，氢键的方向基本与螺旋长轴平行。

贝塔-折叠(β-pleated sheet)：在β（贝塔）-折叠结构中，多肽链充分伸展，每个肽单元以碳阿尔法原子为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。

所形成的锯齿状结构一般比较短，只含有5至8个氨基酸残基，但两条及以上肽链或一条肽链内的若干个肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可相同或相反，当走向相反时，两平行肽链间距为0.7纳米，并通过肽链间的亚氨基氢和羰基氧形成氢键从而稳定β（贝塔）-折叠结构。

贝塔-转角(β-turn)：常发生在肽链进行180°回折时的转角上，通常由4个氨基酸残基组成，其中第1个氨基酸残基羰基氧与第四个氨基酸残基亚氨基氢形成氢键。

β（贝塔）-转角结构特殊，第二个残基常为脯氨酸残基。

模体(motif)：是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

一个模体总有其特征性氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

如锌指结构(zinc finger)：由一个α（阿尔法）-螺旋和两个反相平行的β（贝塔）-折叠三个肽段组成，形似手指，具有结合锌离子的功能。

三级结构(tertiary structure)：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是肽链中所有原子在三维空间的排布。

结构域(domain)：分子量较大的蛋白质三级结构常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。

四级结构(quaternary structure)：蛋白质中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和作用，称为蛋白质的四级结构。

分子病：蛋白质中起关键性作用的氨基酸残基缺失或者被替换都会严重影响空间构象乃至生理功能，甚至导致疾病的发生。

这种分子发生变异所导致的疾病，称为分子病，其病因为基因突变。

例如：正常人血红蛋白贝塔亚基的第六位氨基酸的谷氨酸，而镰刀型贫血患者的该氨基酸变成了缬氨酸，即酸性氨基酸被中性氨基酸代替，使原是水溶性的蛋白质改变而聚集成丝，相互黏着，导致血红蛋白变形为镰刀形而极易破碎，产生贫血。

协同效应(cooperativity)：是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另外亚基与配体的结合能力。

如果是促进作用称为正协同效应，反之则为负协同效应。

蛋白构象病：若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生变化，仍可影响其功能，严重时可导致疾病的发生。

例如疯牛病：是与朊病毒蛋白(PrP)相关的一组人和动物神经退行性病变。

PrP是染色体基因编码的蛋白质，正常人和动物的PrP分子含量为33至35KD，水溶性强，对蛋白酶敏感，对热不稳定以及二级结构为多个α（阿尔法）-螺旋，称为PrPC，在某种未知蛋白的作用下可转变成全为β（贝塔）-折叠的PrPSc致病分子，但PrPC和PrPSc的一级结构完全相同。

外源性或新生的PrPSc可作为模板，通过复杂的机制使仅含α（阿尔法）-螺旋的PrPC转变成仅含贝塔-折叠的PrPSc。

PrPSc对蛋白酶不敏感，对热稳定，水溶性差，可相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病。

蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质的特定空间构象被破坏，即有序的空间构象变为无序的空间构象，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。

蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能。

蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象叫做蛋白质的沉淀。

变性的蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。

电泳(electrophoresis)：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电颗粒，在电场的作用下能向正极或负极移动，这种通过蛋白质在电场中的泳动而达到分离各种蛋白质的技术称电泳。

以血红蛋白和肌红蛋白的结构特点说明蛋白质结构与功能的关系：
体内蛋白质所具有的特定空间构象都与其特殊的生理功能有着密切的关系，血红蛋白和肌红蛋白都能与氧结合，但是他们的空间结构不同，功能也有所不同。

血红蛋白和肌红蛋白都是含有血红素辅基的蛋白质，都能与氧结合。

肌红蛋白是仅具有三级结构的单链蛋白质，有8段α（阿尔法）-螺旋结构，1分子血红素辅基与蛋白质稳定结合，能够携带1分子氧。

而血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构蛋白质，每个亚基能与1分子血红素结合并能携带1分子氧，血红蛋白所以一共能够携带4分子氧。

血红蛋白和肌红蛋白一样能够可逆的结合氧，氧合血红蛋白占总血红蛋白的百分数随氧气的浓度变化而变化；血红蛋白和肌红蛋白的氧解离曲线分别为“S”形曲线和直角双曲线；可见肌红蛋白与氧分子结合容易，而血红蛋白在氧分压较低时难。

血红蛋白与氧分子结合的“S”形曲线提示血红蛋白的4个亚基与氧分子结合的平衡常数并不相同，血红蛋白的第一个亚基与氧分子结合后能促进第二、三个亚基与氧分子结合，这又大大促进第四个亚基与氧分子结合，这种效应叫做变构效应，氧分子称为变构剂，血红蛋白称为变构蛋白，此变构效应属于正协同效应。

血红蛋白的主要功能是运输氧分子，而肌红蛋白是储存氧分子。

蛋白质分离、纯化技术：透析、盐析、电泳、层析、超速离心
谷胱甘肽(GSH)的结构和功能：谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸各1分子组成的三肽，第一个肽键与一般的不同，是由Glu（谷氨酸）的伽马-羧基与Cys（半胱氨酸）的氨基缩合而成。

GSH的巯基具有还原性，是体内重要的还原剂，可保护体内蛋白质或酶分子的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶分子处于活性状态。

在谷胱甘肽氧化酶的催化下，GSH可还原体内的过氧化氢成水，自身被氧化成GSSG，GSSG在谷胱甘肽还原酶的作用下再生成GSH。

此外，GSH的巯基还具有嗜核性，能与外源性嗜电子毒物如致癌剂或药物等结合，从而阻碍其余DNA、RNA的结合，以保护机体免遭毒物侵害。

DNA双螺旋结构(double helix)：DNA的两条多聚腺苷酸在空间的走向呈反相平行，围绕同一个中心轴形成右手螺旋结构，直径为2.37纳米，螺距为3.54纳米。

由脱氧核糖和磷酸基团组成的亲水性骨架位于双螺旋结构的外侧，而疏水碱基位于内侧。

表面形成一个大沟和一个小沟。

双链形成互补的碱基对，并形成氢键，A、T配对形成2个氢键，G、C配对形成3个氢键。

开放阅读框(open reading frame,ORF)：位于起始密码子和终止密码子之间的核苷酸序列。

增色效应(hyperchromic effect)：在DNA解链过程中，由于有更多的共轭双键得以暴露，DNA在260纳米波长处的吸光度随之增加，这种现象叫做增色效应。

它是监测DNA双链是否发生变性的一个最常用的指标。

熔解温度(melting temperature,Tm)：在DNA解链过程中，紫外吸光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为熔解温度，此温度时50%的DNA双链被打开。

熔解温度值与DNA长短、碱基GC含量有关，GC含量越高，DNA链越长，熔解温度值就越高。

活性中心(active center)：酶分子中与酶活性相关的必需基团在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异地结合并将底物转化成产物，这一区域称为酶活性中心。

同工酶(isoenzyme)：是指催化相同化学反应，但是酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中，在代谢调节上起重要作用。

核酶：具有催化活性的RNA称为核酶，在rRNA的转录后加工过程中起自身剪接的作用，其催化部位有特殊的锤头结构。

米氏常数(Km)：是酶的特征性常数之一，与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，与酶浓度无关。

米氏常数值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

米氏常数值可表示酶对底物的亲和力大小，米氏常数值越小亲和力越大。

诱导契合(induced-fit)：酶与底物接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合，这一过程称为诱导契合。

必需基团(essential group)：酶分子中氨基酸残基的侧链具有不同的化学基团，其中一些与酶活性密切相关，称为必需基团，在酶活性中心的必需基团分为结合基团和催化基团。

寡聚酶(oligmeric enzyme)：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶分。

竞争性抑制作用(competitive inhibition)：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合生成中间产物。

这种抑制作用称…由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。

酶抑制剂的类型？抗菌抗癌药物作用机制：
凡能使酶活性降低而不引起酶蛋白变性的物质称为酶抑制剂。

可分为可逆性抑制剂和不可逆性抑制剂。

1、不可逆性抑制剂通常是与酶的活性中心上的必需基团以共价键的形式结合，使酶活性丧失。

此种抑制剂不能通过透析、超滤等方法去除。

如敌敌畏、敌百虫等有机磷农药能特异性与胆碱酯酶活性中心丝氨酸残基结合，使酶失活。

可用解磷定解除其抑制作用。

2、可逆性抑制剂通过非共价键与酶或酶-底物复合物(ES)可逆的结合，使酶活性降低。

采用透析、超滤等方法可去除。

其作用可分为3类：
①竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合生成中间产物。

由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力和与底物浓度的相对比例。

米氏常数升高，最大速度不变。

如磺胺类药物结构与对氨基苯甲酸相似，可竞争抑制二氢叶酸还原酶，抑制二氢叶酸的合成，进而阻断四氢叶酸的生成，造成细菌核酸合成受阻而影响其生长繁殖。

许多抗代谢物的抗癌药物，如甲氨蝶呤(MTX)、5-氟尿嘧啶(5-Fu)、6-巯基嘌呤(6-MP)等，几乎都是酶的竞争性抑制剂，抑制肿瘤的生长繁殖。

②非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心以外的必需基团可逆的结合，酶与底物和抑制剂的结合互不影响，底物和抑制剂无竞争关系，但底物-酶-抑制剂复合物不能进一步解离释放出产物。

米氏常数不变，最大速度减小。

③反竞争性抑制作用：抑制剂仅与ES结合，使中间产物量减少，因此既减少从ES转化为产物的量，又减少从ES解离出来的酶和底物的量。

米氏常数减小，最大速度减小。

变构酶(allosteric enzyme)：体内一些代谢产物可以与某些酶的活性中心外的某一部位可逆的结合，使酶发生构象改变继而改变其催化活性。

这些结合部位称变构部位，这种调节称变构调节，受变构调节的酶称变构酶，导致变构效应的代谢产物称变构效应剂。

酶的化学修饰/共价修饰(chemical/covalent modification)：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆性共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰，包括磷酸化/去磷酸化、乙酰化/去乙酰化、甲基化/去甲基化等修饰，以磷酸化和去磷酸化最常见。

酶的调节：可分为酶促反应速率的快速调节和酶含量的调节。

1、酶促反应速率的调节又可分为变构调节、化学修饰调节和酶原的激活。

①酶的变构调节：概念……变构调节可以调节代谢的方向、强度以及能量供需平衡。

②酶的化学修饰调节：概念……它是体内快速调节最重要的一种调节方式。

③酶原的激活：实际上是酶原的活性中心暴露或形成的过程。

酶原的激活具有重要生理意义，消化管内的蛋白酶是以酶原的形式分泌，不仅保护消化器官自身不受酶的水解作用破坏，而且保证酶在特定的部位与环境发挥其作用。

此外，酶原还可视作酶的储存形式。

2、酶含量的调节包括酶合成调节和酶分解调节。

在体内可以通过激活或者抑制酶基因的表达，从而合成或减少酶蛋白。

酶可被细胞内的蛋白水解酶降解而调节。

糖酵解(glycolysis)：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程。

反应均在细胞质中进行，分两阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸和由丙酮酸还原成乳酸。

糖酵解途径(glycolytic pathway)：糖酵解的代谢反应可分为两个阶段，其中第一阶段由葡萄糖分解生成丙酮酸称为糖酵解途径。

生物氧化：物质在体内进行氧化的过程称为生物氧化，主要是指糖、脂、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程，其中相当一部分能量可使ADP磷酸化生成ATP，供生命活动之需。

底物水平磷酸化：生物氧化过程中底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的氧化脱氢作用直接偶联的反应称为底物水平磷酸化
氧化磷酸化(oxdative phosphorylation)：是指呼吸链电子传递与ADP磷酸化生成ATP偶联的过程，又称偶联磷酸化。

是体内ATP形成的主要方式。

有氧氧化(aerobic oxidation)：是指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水，并逐步释放大量能量的过程。

是机体内糖分解代谢的主要方式和能量的主要来源途径。

磷酸戊糖途径：是葡萄糖在体内氧化分解的另一条重要途径。

分为两个阶段：一是氧化反应，生成磷酸戊糖和NADPH；二是基团转移反应。

意义在于提供NADPH和核糖。

糖异生：是指非糖物质如甘油、生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程，主要在肝、肾中进行，该途径基本上是糖酵解的逆过程。

重症糖尿病糖代谢状况及可能的后果：
重症糖尿病患者胰岛素水平低下或胰岛素抵抗，导致糖代谢受阻，血糖升高但又不能利用血糖。

有氧氧化抑制，糖原合成减少，糖异生增加，造成高血糖。

因机体不能利用葡萄糖氧化分解供能，脂肪代偿氧化分解供能，大量脂肪动员产生大量的乙酰辅酶A，肝脏中大量的乙酰辅酶A可生成酮体，作为肝脏能量输出的一种形式，给大脑供能，但酮体的含量过高会造成酮血症和酮尿症。

酮体是酸性物质，过多的酮体会导致机体酸碱平衡紊乱，导致代谢性酸中毒。

另外，严重时蛋白质代偿分解供能，导致机体极度消瘦。

巴斯德效应(Pasteur effect)：法国科学家巴斯德发现酵母菌在无氧条件下进行生醇发酵，将其转移至有氧环境时，生醇发酵即被抑制。

这种有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应
乳酸循环/Cori循环：肌细胞收缩(尤其是供氧不足时)通过糖酵解生成乳酸，肌细胞内糖异生活性低，所以乳酸通过细胞膜弥散到血液后，运输入肝，在肝内异生成葡萄糖，葡萄糖再进入血液后又可被肌细胞摄取，构成的循环称为乳酸循环
三羧酸循环(TAC)/柠檬酸循环(citric acid cycle)/Krebs循环：乙酰辅酶A进入一系列酶促反应构成的循环体系，被氧化生成二氧化碳和水，这个循环开始于由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成的含有三个羧基的柠檬酸，因此成为三羧酸循环，这一学说由Krebs正式提出，因此称为Krebs循环。

三羧酸循环的过程(见上图)及生理意义：
1.三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化的最终代谢通路；
2.三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化的枢纽；
3.三羧酸循环为其他合成代谢提供小分子前体；
4.三羧酸循环为氧化磷酸化提供还原当量。

糖原的合成、分解调节：糖原的合成代谢调节可分为变构调节和共价修饰调节。

1.变构调节。

葡萄糖是糖原磷酸化酶a的变构抑制剂，血糖升高时可降低肝糖原的分解。

cA M P可激活磷酸化酶b，而ATP、6-磷酸葡萄糖可抑制磷酸化酶a，激活糖原合酶，调节肌糖原合成与分解。

钙离子可与磷酸化酶b激酶的钙调蛋白结合，使后者激活，促进磷酸化酶b磷酸化成磷酸化酶a，加速糖原分解。

2.共价修饰调节。

体内肾上腺素和胰高血糖素等激素可通过cA M P连锁酶促级联反应放大，构成一个调节糖原合成与分解的调节系统。

肾上腺素主要调节肌糖原的代谢，而胰高血糖素主要影响肝糖原代谢。

如血糖浓度下降或剧烈运动时，胰高血糖素和肾上腺素分泌增加，，他们与肝细胞膜或肌细胞膜上的受体结合，由G蛋白介导活化腺苷酸环化酶(AC)，使c-A M P生成增加，进而激活PKA，PKA一方面使有活性的糖原合酶a 磷酸化成无活性的糖原合酶b；另一方面使无活性的磷酸化酶b激酶磷酸化为有活性的磷酸化酶b激酶，后者进一步使无活性的磷酸化酶b磷酸化成有活性的磷酸化酶a。

最终抑制糖原合成，加速糖原分解，从而使血糖升高或肌糖原分解用于肌肉收缩。

信号转导通路：
①配体--G蛋白偶联受体(GPCR)--G蛋白--AC--c-AMP--PKA--底物蛋白质丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化--生物学效应PKA--由细胞浆进入细胞核--CREB磷酸化--磷酸化的CREB与CRE结合--启动基因转录--生物学效应
②配体--GPCR--G蛋白--PLC贝塔--质膜上的PIP2--IP3/D A G
IP3--进入胞浆--与内质网上的IP3受体结合使受体变构--钙通道开放--胞浆钙离子浓度升高--钙离子与CaM结合--生物学效应
DAG在IP3引起的释放的钙离子作用下--PKC激活--底物蛋白质丝氨酸或苏氨酸残基磷酸化--生物学效应
③配体--表皮生长因子受体(EGFR)--受体自身磷酸化激活自身PTK--底物…——…效应
④配体--受体--召集并激活胞质中的JAK--激活STAT--调节转录--生物学效应
呼吸链(respiratory chain)：是指按照一定顺序排列在线粒体内膜上的一系列酶和辅酶。

起作用是以传递代谢物氧化脱下的成对氢，最终与氧分子结合生成水，并将过程中释放的能量以质子跨膜电化学浓度梯度的形式储存起来。

该传递链与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链。

呼吸链的组成、特点和功能：
呼吸链由4种酶复合体构成，其中复合体Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ完全镶嵌在线粒体内膜中，复合体Ⅱ镶嵌在线粒体内膜内侧。

复合体Ⅰ又称NADH-辅酶Q还原酶，辅基是FMN、铁硫蛋白（Fe-S）；作用是将电子从NADH+氢离子传递给辅酶Q，有质子泵功能
复合体Ⅱ又称琥珀酸-辅酶Q还原酶，辅基是FAD、铁硫蛋白（Fe-S）；作用是将电子从琥珀酸传递给辅酶Q，没有质子泵功能
复合体Ⅲ又称辅酶Q-细胞色素C还原酶，辅基是铁卟啉、铁硫蛋白Fe-S；作用是将电子从辅酶Q传递给细胞色素C，有质子泵功能
复合体Ⅳ又称细胞色素C氧化酶，辅基是铁卟啉、铜；作用是将电子从细胞色素C传递给氧分子生成水，有质子泵功能
P/O比值：是指在氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷(或ADP)的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。

化学渗透学说(chemiosmotic hypothesis)：该学说认为电子经呼吸链传递时，驱动质子从线粒体内膜基质层转移到线粒体内膜胞质侧，形成跨膜质子电化学浓度梯度，以此为储存电子传递过程中释放的能量，当质子顺浓度梯度回流到线粒体基质时，驱动ATP酶催化ADP和Pi生成ATP。

ATP合酶：位于线粒体内膜上，由F0(疏水部分)和F1(亲水部分)组成。

F1由阿尔法
3贝塔
3
伽马，德尔塔，伊普西龙亚基组成，其功能是催化合成ATP，
催化部位在贝塔亚基，但贝塔亚基必须与阿尔法亚基结合才有催化活性。

F0是镶嵌在线粒体内膜的质子通道，当质子顺浓度梯度经F0回流到线粒体基质时，驱动F1催化ADP和Pi合成并释放ATP
解偶联剂：使氧化和磷酸化偶联脱离的物质称为解偶联剂。

其作用机制是破坏电子传递过程中形成的跨膜质子电化学浓度梯度，使其中储存的能量以热能的形式释放，ATP合成受到抑制。

如二硝基苯酚(DNP)
高能磷酸化合物：将水解时能释放大于等于21千焦每摩尔自由能的磷酸酯键称为高能磷酸键，含有高能磷酸键的化合物称为高能磷酸化合物。

脂肪动员(fat mobilization)：是指储存与脂肪细胞中的甘油三酯被酯酶逐步水解成游离脂肪酸和甘油并释放入血，通过血液循环运输到其他组织细胞氧化分解利用的过程。

低密度脂蛋白受体（LDL受体）：广泛存在于肝、动脉血管壁细胞等全身各组织细胞膜表面，能够特异性识别并结合脂蛋白ApoB100或ApoE。

LDL 与LDL受体结合后，被吞入细胞内，与溶酶体融合。

激素敏感性脂肪酶(HSL)：在禁食、饥饿或交感神经兴奋时，肾上腺素、去甲肾上腺素和胰高血糖素等激素分泌增加，作用于脂肪细胞膜表面的GPCR，通过G蛋白介导激活AC，进而促进cAMP合成增加，cAMP激活PKA，后者使胞质内甘油三酯酯酶磷酸化而激活，启动脂肪动员，水解甘油三酯。

甘油三酯酯酶是脂肪动员的限速酶，其活性受到多种激素的调节，因此称为激素敏感性脂肪酶。

酮体(ketone bodies)：乙酰乙酸、贝塔-羟丁酸和丙酮三者的合称。

是脂肪酸氧化分解的特殊中间产物，是肝脏输出能源的一种形式。

载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质成分称为载脂蛋白。

主要有ApoA、ApoB、ApoC、ApoD和ApoE五种。

一,二5-二羟维生素D3：是维生素D3的活性形式，体内维生素D3经肝、肾二次羟化生成，是发挥调节钙、磷代谢的活性形式。

乙酰辅酶A羟化酶：是一种变构酶，是脂酸合成的限速酶。

存在于胞质中，辅基为生物素，锰离子为其激活剂。

柠檬酸、异柠檬酸为其变构激活剂，而软脂酰辅酶A、长链脂酰辅酶A为其变构抑制剂。

此外也可受共价修饰调节，可被一种依赖于AMP(而不是cA M P)的蛋白激酶磷酸化而失活。

酮血症：正常情况下，血中仅含少量酮体，在饥饿、高脂低糖饮食及糖尿病时，脂肪动员加强，大量甘油三酯氧化分解会生成大量酮体，尤其是未控制糖尿病患者，血中酮体含量可超出正常情况数十倍，称为酮血症。

脂肪酸贝塔-氧化：脂肪酸在胞质中被活化成脂酰辅酶A，然后转移到线粒体氧化分解，经过脱氢、加水、再脱氢、硫解生成乙酰辅酶A的过程。

由于氧化分解发生在脂酰基的贝塔碳原子上，因此称为脂肪酸贝塔-氧化。

血浆脂蛋白电泳分类：CM、前β（贝塔）-脂蛋白、β（贝塔）-脂蛋白、α（阿尔法）-脂蛋白
超速离心分类：CM、VLDL、LDL、HDL
CM生成部位：小肠粘膜细胞功能：转运外源性甘油三酯和胆固醇
VLDL生成部位：肝功能：转运内源性甘油三酯和胆固醇
LDL生成部位：血浆功能：转运内源性胆固醇
HDL生成部位：肝、肠、血浆功能：逆向转运胆固醇
胆固醇逆向转运过程及其生理意义：
肝、小肠或C M水解生成的盘状HDL在血浆卵磷脂胆固醇酰基转移酶(LCAT)的催化下，HDL表面的卵磷脂2位脂酰基转移到胆固醇3位的羟基上，生成溶血磷脂和胆固醇酯，此过程中消耗的胆固醇不断从周围细胞膜、CM及VLDL得到补充，生成的胆固醇酯转移到HDL核心，使盘状的HDL膨胀成球状HDL，成熟的HDL可被肝细胞膜上的HDL受体结合并摄入肝细胞，其中胆固醇可用于胆汁酸合称或直接通过胆汁排出体外。

这种将胆固醇从感外组织转移到肝的过程，称为胆固醇的逆向转运。

通过这种机制，将外周组织中衰老细胞中的胆固醇转运到肝并代谢排出体外，避免了胆固醇在组织细胞中大量堆积。

氨基酸脱氨基方式及意义：
1.转氨基作用(rtansamimation)：是在转氨酶的催化下，可逆的把阿尔法-氨基酸的氨基转移给阿尔法-酮酸，使氨基酸脱去氨基生成相应的阿尔法-酮酸，而原来的阿尔法-酮酸生成另一种氨基酸的过程。

转氨基作用既是氨基酸的分解代谢过程，又是体内某些非必需氨基酸合成的重要途径。

2.氧化脱氨基作用：L-谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶的催化下脱去氨基生成阿尔法-酮戊二酸+铵。

当体内ATP不足时，L-谷氨酸氧化脱氨基作用增强，这对氨基酸氧化功能调节有重要作用。