生物化学总结复习笔记

11章. 蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系。

其一是溶酶体降解。

其二是依赖ATP，在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解。

1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内，必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸，然后才能被吸收。

就高等动物来说，外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸，共同组成体内氨基酸代谢库。

所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。

氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质，一部分可以作为能源，体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料。

2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。

氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸。

氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺。

胺可随尿直接排出，也可在酶的作用下，转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质。

氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用。

3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质。

在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸。

甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖。

脂肪酸可彻底氧化供能。

1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸，生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂。

溶血磷脂是一种很强的表面活性剂，能使细胞膜和红细胞膜溶解。

2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在脂肪酸的β位，即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子。

细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A，然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体。

（需要肉碱脂酰转移酶）脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解。

循环一次，产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A。

1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化，产生8mol乙酰辅酶A。

每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ，则共产生7molFADH2和7mol NADH+H+。

进入呼吸链氧化生成28mol ATP（1.5×7+2.5×7=28）；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP（10×8）；这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP，因活化时消耗2molATP，故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同，单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺，△2-反烯脂酰辅酶A异构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反，△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反，△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用。

3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，统称为酮体。

酮体在肝中产生，可被肝外组织利用。

酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全，二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A；乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A，后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸，乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮。

酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，通过三羧酸循环循环氧化。

β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸，然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下，生成乙酰乙酸辅酶A，再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A，乙酰辅酶A 可进入三羧酸循环循环进行氧化。

9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键，β-淀粉酶只能从非还原端开始水解。

，β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键。

水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶。

2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径。

3.糖酵解无氧条件下，1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解。

丙酮酸的三条代谢去路：①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；③有氧条件下，丙酮酸转化为乙酰辅酶A，进入三羧酸循环，彻底氧化为二氧化碳和水。

糖酵解从葡萄糖开始，分为10步酶促反应，均在细胞液中进行。

糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程，其生理意义主要是释放能量，使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动。

糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架。

糖酵解主要受3中酶的调控：①果糖磷酸激酶；①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶。

1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义。

当ATP浓度较高时，果糖磷酸激酶几乎无活性，糖酵解作用减弱；当AMP积累，ATP减少时，酶活性恢复，糖酵解作用增强。

2.氢离子（H)可抑制果糖磷酸激酶的活性，防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒。

3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用。

果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应，使酶活化。

②己糖激酶活性的调节。

果糖-6-磷酸是的别构抑制剂。

③丙酮酸激酶活性的调节。

果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂。

ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性。

糖酵解中ATP的变化：糖酵解阶段中，由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应，各消耗1分子的ATP。

在丙糖阶段，甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应，个生成1分子ATP，由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解，相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸。

因此，每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP。

在糖酵解过程中有3步不可逆反应，分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶。

其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶，其活性被ATP、柠檬酸所抑制；被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活。

2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段，第一是糖酵解阶段，第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A。

第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水。

三羧酸循环循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环。

丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP，每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸，将产生25个ATP。

柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶。

其活性受ATP、NADH等物质的抑制。

葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP。

乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶。

戊糖磷酸途径：两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖，后二者相加在生成6碳和4碳糖，5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖。

糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶。

糖异生:糖异生作用是指非糖物质（如甘油，生糖氨基酸和乳酸等）合成葡萄糖或糖原的过程。

为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应？8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂。

从低等的单细胞生物到高等的人类，能量的释放、贮存和利用都是以ATP为中心。

ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键。

6 酶1酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂。

（三层含义：一，酶是催化剂；二，酶是生物催化剂；三，酶在行使催化剂功能时，具有高效性与专一性的特点）酶的催化效率可以用转换数来表示。

2酶的化学本质与组成除核酶外，酶都是蛋白质。

酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质。

缀合蛋白质除了氨基酸残基外，还含有金属离子、有机小分子等化学成分，这类酶称为全酶。

全酶中蛋白质部分称为辅酶。

非蛋白质部分称为辅因子。

酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4裂合酶类；5异构酶类；6合成酶类。

酶的专一性分类：①结构专一性（分为绝对专一性与相对专一性）；②立体异构专一性（旋光异构专一性和几何异构专一性）酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态。

过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态。

基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态。

活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能。

酶通过降低反应活化能使反应速率加快。

酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础。

酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物，在酶的帮助下，底物分子进入一种特定的状态，形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能，使反应能够顺利进行，形成产物释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应。

与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后，使原来游离的底物集中于酶的活性部位，从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离，使反应更容易进行。

2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应。

3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后，酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变，从而促进底物过渡态的形成。

4.酸碱催化：5.共价催化：酶促反应动力学： 酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物，中间复合物再生成产物。

米氏方程：m K S S v v +=][][max ；K m 物理意义：K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度。

其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括：抑制剂、温度、ph 值，激活剂。

1，通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用。

酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂。

可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂。

氯离子是唾液淀粉酶的激活剂。

酶活性的调节酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性。

2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性。

酶的别构调控许多酶具有活性部位外，还具有调节部位。

酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合，使酶的结构发生改变，进而改变酶的活性，这种酶活性的调节方式称为别构调节。

对别构酶加热或用化学试剂处理，可以使别构酶解离并失去调节活性，称为脱敏作用。

对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物。

效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应。

同促效应中，酶的活性部位与调节部位是相同的，效应物是底物，底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合，导致酶促反应速率增加，这称为正协同效应。

如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合，则称为负协同效应。

异促效应中，酶的活性部位与调节部位是不同的。