生物化学有关蛋白质的习题大全

⽣物化学有关蛋⽩质的习题⼤全单元⼆蛋⽩质
⼀. 单项选择题
1. 下列不含有⼿性碳原⼦的氨基酸是
A. Gly
B. Arg
C. Met
D. Phe
E. Val
2. 那⼀类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切
A. 碱性氨基酸
B. 含硫氨基酸
C. 分⽀氨基酸
D. 酸性氨基酸
E. 芳⾹族氨基酸
3. ⼀个酸性氨基酸，其pH
a1＝2.19，pH
R
＝4.25，pH
a2
＝9.67，请问其等电点是
A. 7.2
B. 5.37
C. 3.22
D. 6.5
E. 4.25
4. 下列蛋⽩质组分中，那⼀种在280nm具有最⼤的光吸收
A. 酪氨酸的酚环
B. 苯丙氨酸的苯环
C. 半胱氨酸的巯基
D. ⼆硫键
E. ⾊氨酸的吲哚环
5. 测定⼩肽氨基酸序列的最好办法是
C. 氨肽酶法
D. 苯异硫氰酸酯法
E. 羧肽酶法
6. 典型的α-螺旋含有⼏个氨基酸残基
A. 3
B. 2.6
C. 3.6
D. 4.0
E. 4.4
7. 每分⼦⾎红蛋⽩所含铁离⼦数为
A. 5
B. 4
C. 3
D. 2
E. 1
8. ⾎红蛋⽩的氧合曲线呈
A. U形线
B. 双曲线
C. S形曲线
D. 直线
E. Z形线
9. 蛋⽩质⼀级结构与功能关系的特点是
A. 氨基酸组成不同的蛋⽩质，功能⼀定不同
B. ⼀级结构相近的蛋⽩质，其功能类似可能性越⼤
C. ⼀级结构中任何氨基酸的改变，其⽣物活性即消失
D. 不同⽣物来源的同种蛋⽩质，其⼀级结构相同
E. 以上都不对
10. 在中性条件下，HbS与HbA相⽐，HbS的静电荷是
A. 减少＋2
B. 增加＋2
C. 增加＋1
D. 减少＋1
E. 不变
11. ⼀个蛋⽩质的相对分⼦量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分⼦的长度是多少nm
B. 110
C. 30
D. 15
E. 1100
12. 下⾯不是空间构象病的是
A. ⼈⽂状体脊髓变性病
B. ⽼年痴呆症
C. 亨丁顿舞蹈病
D. 疯⽜病
E. 禽流感
13. ⾕胱⽢肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进⾏的
A. ⼀级结构
B. ⼆级结构
C. 三级结构
D.四级结构
E. 以上都不对
14. 测得某⼀蛋⽩质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋⽩质多少克
A. 2.00g
B. 2.50g
C. 6.40g
D. 3.00g
E. 6.25g
15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动
A. 精氨酸
B. 丙氨酸
C. ⾕氨酸
D. 天冬氨酸
E. 赖氨酸
16. 天然蛋⽩质不存在的氨基酸是
A. 半胱氨酸
B. 脯氨酸
C. 丝氨酸
D. 蛋氨酸
E. ⽠氨酸
A. －NCCNNCCNNCCN－
B. ―CHNOCHNOCHNO―
C. ―CONHCONHCONH―
D. ―CNOHCNOHCNOH―
E. ―CNHOCCCNHOCC―
18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有⼿性碳原⼦
A. ⾕氨酸
B. 半胱氨酸
C. 赖氨酸
D. 组氨酸
E.⽢氨酸
19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋⽩质⽽不变性
A. 硫酸
B. 硫酸铵
C. 氯化汞
D. 丙酮
E. 1N盐酸
20. 蛋⽩质变性后表现为
A. 粘度下降
B. 溶解度增加
C. 不易被蛋⽩酶⽔解
D. ⽣物学活性丧失
E. 易被盐析出现沉淀
21. 对蛋⽩质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的
A. 变性的蛋⽩质⼀定要凝固
B. 变性的蛋⽩质⼀定要沉淀
C. 沉淀的蛋⽩质必然变性
D. 凝固的蛋⽩质⼀定变性
E. 沉淀的蛋⽩质⼀定凝固
22. 蛋⽩质溶液的稳定因素是
A. 蛋⽩质溶液有分⼦扩散现象
B. 蛋⽩质溶液有“布朗运动”
C. 蛋⽩质分⼦表⾯带有⽔化膜和同种电荷
D. 蛋⽩质的粘度⼤
23. 镰⼑型贫⾎症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是
A. α－链第六位Val换成Glu
B. β-链第六位Val换成Glu
C.α-链第六位Glu换成Val
D. β-链第六位Glu换成Val
E. 以上都不对
24. 下列蛋⽩质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是
A.⽜β乳球蛋⽩（分⼦量35000）
B. 肌红蛋⽩（分⼦量16900）
C. ⽜胰岛素（分⼦量5700）
D. ⾎清清蛋⽩（分⼦量68500）
E. 超氧化物歧化酶（分⼦量32000）
25．下列哪⼀种物质不属于⽣物活性肽
A. 催产素
B. 加压素
C. 促肾上腺⽪质激素
D. ⾎红素
E. 胰岛素
26.下列不属于结合蛋⽩质的是
A.核蛋⽩
B. 糖蛋⽩
C. 脂蛋⽩
D. 清蛋⽩
E.⾊蛋⽩
27. 可⽤于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是
A. 甲酸
B. 羟胺
C. 溴化氰
D.β-巯基⼄醇
E. 丹磺酰氯
⼆. 多项选择题
1. 下列氨基酸那些是蛋⽩质的组分
A. His
B. Trp
2. 下列氨基酸中那些具有分⽀的碳氢侧链
A. Met
B. Cys
C. Val
D. Leu
3. 在⽣理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷
A. Arg
B. Glu
C. Lys
D. Asp
4.下列对于肽键的叙述正确的是
A. 具有部分双键性质
B. 具有部分单键性质
C. ⽐双键键长长，⽐单键键长短
D.⽐双键键长短，⽐单键键长长
5. 对⾕胱⽢肽叙述正确的是
A. 有⼀个γ-肽键
B. 有⼀个功能性的基团－巯基
C. 分别由⾕氨酸胱氨酸和⽢氨酸组成
D. 对⽣物膜具有保护作⽤
6. 下⾯那些是结合蛋⽩质
A. ⾎红蛋⽩
B. ⽜胰核糖核酸酶
C. 肌红蛋⽩
D. 胰岛素
7. 下列那些蛋⽩质具有四级结构
A. ⾎红蛋⽩
B. ⽜胰核糖核酸酶
C. 肌红蛋⽩
D. 蛋⽩激酶A
8. 含有卟啉环的蛋⽩质是
A. ⾎红蛋⽩
B. 过氧化氢酶
9. 下列那些蛋⽩质含有铁离⼦
A. ⾎红蛋⽩
B. ⽜胰核糖核酸酶
C. 肌红蛋⽩
D. 胰岛素
10. 蛋⽩质变性是由于
A. 氢键断裂
B. 肽键破坏
C. 破坏⽔化层和中和电荷
D. 亚基解聚
11. 镰⼑型红细胞贫⾎症患者⾎红蛋⽩β-链上第六位的⾕氨酸被缬氨酸所取代后，将产⽣那些变化
A.在pH7.0电泳时增加了异常⾎红蛋⽩向阳极移动的速度
B.导致异常脱氧⾎红蛋⽩的聚合作⽤
C.增加了异常⾎红蛋⽩的溶解度
D.⼀级结构发⽣改变
12. 下⾯有哪些蛋⽩质或酶能协助蛋⽩质正确折叠
A. 分⼦伴侣
B. ⽜胰核糖核酸酶
C. 胰岛素
D. 伴侣素
13. 下列哪些肽分⼦⼀级组成极相近，⽽且属于寡肽
A. 脑啡肽
B.催产素
C. 加压素
D. 促肾上腺⽪质激素
14. 下⾯对氨基酸与蛋⽩质之间的关系叙述正确的是
A. 氨基酸具有的性质蛋⽩质也⼀定具有
B. 有些氨基酸的性质蛋⽩质也具有
C.有些蛋⽩质的性质氨基酸不具有
D.两者之间的性质关系并不紧密
15. 肽键平⾯中能够旋转的键有
A. C＝O
B. C－N
α－N D. Cα－C
16. 对⾎红蛋⽩的结构特点叙述正确的是
A. 具有4个亚基
B. 是⼀种结合蛋⽩质
C. 每个亚基都具有三级结构
D. 亚基键主要靠次级键连接
三. 填空题
1. 组成蛋⽩质的碱性氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨
酸。

酸性氨基酸有⾕氨酸和天冬氨酸。

2. 在下列空格中填⼊合适的氨基酸名称。

(1)酪氨酸是带芳⾹族侧链的极性氨基酸。

(2) 苯丙氨酸和⾊氨酸是带芳⾹族侧链的⾮极性氨基酸。

(3) 甲硫氨酸和半胱氨酸是含硫的氨基酸。

(4⽢氨酸是最⼩的氨基酸，脯氨酸是亚氨基酸。

(5)在⼀些酶的活性中⼼起重要作⽤并含有羟基的分⼦量较⼩的氨基酸是
丝氨酸，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是苏氨酸
和酪氨酸。

3. 氨基酸在等电点时，主要以兼性离⼦形式存在，在pH>pI的溶液中，⼤部分以负离⼦形式存在，在pH
离⼦形式存在。

4. 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产⽣黄⾊的物质，⽽其他氨基酸与茚三酮反应产⽣蓝紫⾊的物质。

5. 有三种氨基酸因含有共轭双键⽽有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能⼒强弱依次为⾊氨酸 > 酪氨酸 > 苯丙氨酸。

6. 10 个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。

7. 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud）第⼀次⽤化学法合成了具有⽣物活性的肽—催产素，因⽽获得诺贝尔奖。

8. 我国于1965年由上海⽣物化学研究所和上海有机化学研究所
等单位在世界上⾸次合成了具有⽣物活性的蛋⽩质—⽜胰岛素。

10. 胰蛋⽩酶能⽔解赖氨酸和精氨酸的氨基酸的羧基所形成的肽键。

11. 胰凝乳蛋⽩酶能⽔解⾊氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。

12. 溴化氰能⽔解甲硫氨酸羧基侧所形成的肽键。

13. 拆开蛋⽩质分⼦中⼆硫键的常⽤的⽅法有⼀种还原法，其常⽤的试剂是
β—疏基⼄醇
14. 蛋⽩质之所以出现各种⽆穷的构象主要是因为c——c 键和c-n键
能有不同程度的转动。

15. Pauling等⼈提出的蛋⽩质α螺旋模型，每圈螺旋包含 3.6
性氨基酸侧链位于分⼦表⾯。

17. 维持蛋⽩质⼀级结构的化学建是肽键和⼆硫键。

18. 维持蛋⽩质⼆级结构的化学建是氢键。

19. 维持蛋⽩质三、四级结构的化学建是疏⽔作⽤离⼦键（盐键）氢键范德华⼒（Van der Waals ⼒）
20. 最早提出蛋⽩质变性理论的是我国⽣物化学家吴宪
21. ⾎红蛋⽩（Hb）与氧⽓结合的过程呈现协同效应，是通过Hb的
变构现象实现的。

22. 当溶液中盐离⼦强度低时，增加盐浓度可导致蛋⽩质溶解，这种现象称为
盐溶。

当盐浓度继续增加时，可使蛋⽩质沉淀，这种现象称盐
析。

23. 各种蛋⽩质的含氮量很接近，平均为16% ，这是凯⽒定氮法的基础。

24. 利⽤蛋⽩质不能通过半透膜的特性，使它和其他⼩分⼦物质分开的⽅法有透
析和超滤。

25. 蛋⽩质的超⼆级结构是指蛋⽩质⼆级结构的基本单位相互聚集，形成有
规律的⼆级结构的聚集体其基本组合形式常见的有3种，⼀
是，如结合钙离⼦的模体；⼆是，如锌指结构；三是。

26. 、
四种稳定构象异构体。

27. 蛋⽩质溶液的稳定性的因素是分⼦外⾯有⽔化膜带有电荷
28. 蛋⽩质进⼊层析柱后，⼩分⼦流出的时间较，⼤分⼦流出的时间
较，因此先流出的蛋⽩质分⼦是
29. 沉降系数（S）主要与蛋⽩质的密度形状有关。

30. 通常采⽤测定溶液状态下的蛋⽩质⼆级结构含量，⽽且测
定含较多的蛋⽩质，所得的结果更准确。

31. X射线衍射法磁共振技术是⽬前研究蛋⽩质三维空间结构较为准确的⽅法。

32. 根据蛋⽩质的组成成分可分为单纯蛋⽩质结合蛋⽩质
33. 根据蛋⽩质的形状可分为球状蛋⽩质纤维状蛋⽩质
四. 判断题
1. 天然氨基酸都具有⼀个⼿性α-碳原⼦。

2. 鸟氨酸与⽠氨酸有时也可能是蛋⽩质的组成成分。

3. ⾃然界的蛋⽩质和多肽均有L－型氨基酸组成。

4. His和Arg是⼈体内的半必需氨基酸。

5. CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。

6. 热⼒学上最稳定的蛋⽩质构象⾃由能最低。

8. 脯氨酸能参与α-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。

9. 维持蛋⽩质三级结构最重要的作⽤⼒是氢键。

10. 在具有四级结构的蛋⽩质中，每个亚基都有三级结构。

11. 在⽔溶液中，蛋⽩质溶解度最⼩时的pH值通常就是它的等电点。

12. ⾎红蛋⽩与肌红蛋⽩均为氧载体，前者是⼀个典型的变构（别构）蛋⽩，因
⽽氧合过程中呈现协同效应，⼆后者却不是。

13. 在多肽链分⼦中只有⼀种共价键即肽键。

14. 等电点不是蛋⽩质的特征常数。

15. ⾎红蛋⽩与肌红蛋⽩的功能都是运输氧⽓。

16. 溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。

17. ⾎红蛋⽩与肌红蛋⽩未与氧⽓结合时其内的铁是Fe2＋，但与氧⽓结合后铁变成Fe3＋。

18. 到⽬前为⽌，⾃然界发现的氨基酸为20种左右。

19. 蛋⽩质分⼦的亚基与结构域是同义词。

20. 某蛋⽩质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点⼩于5.8。

21. 变性的蛋⽩质不⼀定沉淀，沉淀的蛋⽩质也不⼀定变性。

22. SDS电泳、凝胶过滤和超速离⼼都可以测定蛋⽩质的分⼦量。

23. 通常采⽤的X射线衍射法，⾸先将蛋⽩质制成晶体，但个别例外，如糖蛋⽩等。

24. 蛋⽩质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋⽩质根本不含有P，⽽核酸则含有⼤量的P。

六. 简答题
1. ⽤下列哪种试剂最适合完成以下⼯作：溴化氰、尿素、β-巯基⼄醇、胰蛋⽩酶、过甲酸、丹磺酰氯（DNS-Cl）、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸、胰凝乳蛋⽩酶。

（1）测定⼀段⼩肽的氨基酸序列。

（2）鉴定⼩于10－7g肽的N端氨基酸
（3）使没有⼆硫键的蛋⽩质可逆变性。

如有⼆硫键，应加何种试剂？
（4）⽔解由芳⾹族氨基酸羧基所形成的肽键。

（5）⽔解由Met羧基所形成的肽键
（6）⽔解由碱性氨基酸羧基所形成的肽键。

1. (1) 苯异硫氰酸 (2) 丹磺酰氯
(3) 尿素,如有⼆硫键应加β-巯基⼄醇使⼆硫键还原.
(4) 胰凝乳蛋⽩酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋⽩酶
2. 有⼀球状蛋⽩质，在pH7的⽔溶液中能折叠成⼀定的空间结构。

通常⾮极性氨基酸侧链位于分⼦内部形成疏⽔核，极性氨基酸侧链位于分⼦外部形成亲⽔⾯。

问：（1） Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些氨基酸侧链位于分⼦外部。

(1) 因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分⼦内部。

因为Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分⼦外部。

3
不强，所以它们既能在球状蛋⽩质的分⼦内部，也能在外部。

（3）虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋⽩质的分⼦内部。

（3）因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋⽩质分⼦内部。

（4）在球状蛋⽩质分⼦的内部还是外部能找到Cys,为什么。

（4）在球状蛋⽩质的内部找到Cys，因为两个Cys时常形成⼆硫键，这样就中和了Cys的极性。

3. ⼀系列球状的单体蛋⽩质，相对分⼦质量从10000到100000，随着相对分⼦质量的增加，亲⽔残基与疏⽔残基的⽐率将会发⽣怎样的变化。

3. 随着蛋⽩质相对分⼦质量（M r）的增加，表⾯积与体积的⽐率也就是亲⽔残基与疏⽔残基的⽐率必定减少。

为了解释这⼀点，假设这些蛋⽩质是是半径为r的球状蛋⽩质，由于蛋⽩质M r的增加，表⾯积随r2的增加⽽增加，体积r3随的增加⽽增加，体积的增加⽐表⾯积的增加更快，所以表⾯积与体积的⽐率减少，因此亲⽔残基与疏⽔残基的⽐率也就减少。

4.⼀些异常⾎红蛋⽩（HbD、HbJ、HbN、HbC）和正常⾎红蛋⽩（HbA）仅仅是⼀个氨基酸的差异。

HbD（α68） Asn 变成 Lys
HbJ （β69） Gly 变成 Asp
HbN（β95） Lys 变成 Glu
HbC（β6） Glu 变成 Lys
将上述四种异常⾎红蛋⽩与正常⾎红蛋⽩在pH8.6条件下进⾏电泳，电泳迁移率如下：
（＋）阳极
a b HbA c d
问：a带、b带、c带和d带分别代表哪种异常⾎红蛋⽩？
5. 扼要解释为什么⼤多数球状蛋⽩质在溶液中具有下列性质。

（1）在低pH时沉淀。

（2）当离⼦强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。

（3）在⼀定的离⼦强度下，达到等电点pH值时，表现出最⼩的溶解度。

（4）加热时沉淀。

（5）加⼊⼀种可和⽔混溶的⾮极性溶剂减⼩其介
质的介电常数，从⽽导致溶解度的减少。

（6）如果加⼊⼀种⾮极性强的溶剂，使介电常数⼤⼤地下降会导致变性。

6. 根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。

以下是氨基酸的表观解离常数：
Ala 的 pK
1（－COOH）＝2.34，pK
2
（－NH
3
）＝9.69
Glu的 pK
1（－COOH）＝2.19，pK
2
（－NH
3
）＝9.67，pK
R
＝4.25
Lys的 pK
1（－COOH）＝2.18，pK
2
（－NH
3
）＝8.95, pK
R
＝10.53
7. 某⼀蛋⽩质的多肽链在⼀些区段为α－螺旋构象；在另⼀些区段为β－构象。

该蛋⽩质的相对分⼦量为220000，多肽链外形的长度为5.06×10–5cm。

（在β－折叠中，每个氨基酸残基上升的距离本书按0.35nm，有的书上按0.36nm）试计算α－螺旋体所占分⼦的百分含量？
8. 简述构成蛋⽩质与核酸化学元素的异同？
七．论述题
1.请你从蛋⽩质的⼀级结构与⾼级结构来阐述其含义、特点与化学键。

2.试论述蛋⽩质的分⼦结构与功能的关系
3. 什么是蛋⽩质构象疾病？请你试举⼏例，并加以介绍疯⽜病的发病机制。

4. 试论在⽣物体内蛋⽩质的⽣理功能。

（此题是开放型⼤题.。

）
参考答案
⼀. 单项选择题
1.A
2.D
3.C
4.E
5.D
6.C
7.B
8.C
9.B 10.B 11.D 12.E 13.C 14.B 15.B 16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D 22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C
⼆. 多项选择题
1.ABD
2.CD
3.AC
4.ABC
5.ABCD
6.AC
7.AD
8.ABCD
9.AC 10.AD 11.BD 12.AD 13.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD
三. 填空题
1. 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组胺酸（His）
⾕氨酸（Glu）天冬氨酸（Asp）
2. （1）酪氨酸（Tyr） (2)苯丙氨酸（Phe）⾊氨酸（Trp）
(3) 甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）
(4) ⽢氨酸(Gly) 脯氨酸(Pro)
(5) 丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）酪氨酸（Tyr）
3. 兼性离⼦负正
4. 黄蓝紫
5. ⾊氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）
6. 10
7. 催产素
8. 上海⽣物化学研究所上海有机化学研究所北京⼤学
9. 苄氧羰基（Cbz基）叔丁氧羰基（Boc基）
联苯异丙氧羰基（Bpoc）芴甲氧羰基（Fmoc）
10. 赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）
11. ⾊氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）
12. 甲硫氨酸（Met）
13. β－巯基⼄醇
14. C
α－C Cα－N
15. 3.6 0.54 0.15
16. 疏⽔性亲⽔性
17. 肽键⼆硫键
18. 氢键
19. 疏⽔作⽤离⼦键（盐键）氢键范德华⼒（Van der Waals ⼒）
20. 吴宪
21. 协同别构（变构）
22. 盐溶盐析
23. 16％
24. 透析超滤法
25. 蛋⽩质⼆级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的⼆级结构的聚集体
ααβαββββ
26. α－螺旋β－折叠β－转⾓⽆规卷曲
27. 分⼦外⾯有⽔化膜带有电荷
28. 长短⼤
29. 密度形状
30. 圆⼆⾊光谱（circular dichroism,CD）α－螺旋
31. X射线衍射法磁共振技术
32. 单纯蛋⽩质结合蛋⽩质
五. 名词解释
1. 氨基酸的等电点（pI）：在某⼀pH的溶液中，氨基酸解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。

2. 蛋⽩质的⼀级结构：在蛋⽩质分⼦中，从N－端⾄C－端的氨基酸残基的排列顺序称为蛋⽩质的⼀级结构。

3. 蛋⽩质的⼆级结构：是指蛋⽩质分⼦中，某⼀段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链⾻架原⼦的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

4. 模体（或膜序）：在许多蛋⽩质分⼦中，可发现⼆个或三个具有⼆级结构的肽段，在⼀级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。

5. 蛋⽩质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原⼦在三维空间的排布位置。

6. 结构域：分⼦量⼤的蛋⽩质三级结构常可分割成1个和数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各⾏其功能，称为结构域。

7. 蛋⽩质的四级结构：蛋⽩质分⼦中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作⽤，称为蛋⽩质的四级结构。

8. 蛋⽩质的等电点：在某⼀pH的溶液中，蛋⽩质解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋⽩质的等电点（pI）。

9. 蛋⽩质的变性：在某些理化因素的作⽤下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成⽆序的空间结构，从⽽导致其理化性质的改变和⽣物活性的丧失，称为蛋⽩质变性。

10. 盐溶：加⼊少量盐时，很易离解成带电离⼦，对稳定蛋⽩质所带的电荷有利，从⽽增加了蛋⽩质的溶解度。

11. 盐析：是将盐（中性）加⼊蛋⽩质溶液，使蛋⽩质表⾯电荷被中和以及⽔化膜被破坏，导致蛋⽩质在⽔溶液中的稳定性因素去除⽽沉淀。

12. 透析：利⽤半透膜原理把⼤分⼦蛋⽩质与⼩分⼦化合物分开的⽅法叫透析。

13. 超滤法：应⽤正压或离⼼⼒使蛋⽩质溶液透过有⼀定截留分⼦量的超滤膜，达到浓缩蛋⽩质溶液的⽬的，称为超滤法。

14. 电泳：蛋⽩质在⾼于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋⽩质带电的性质、数量、分⼦量和形状等的不同，在电场的作⽤下⽽达到分离各种蛋⽩质的技术，称为电泳。

15. 等电聚焦电泳：⽤⼀个连续⽽稳定的线性pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进⾏电泳，从⽽根据蛋⽩质不同的pI⽽在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦电泳。

六. 简答题
1. (1) 苯异硫氰酸 (2) 丹磺酰氯
(3) 尿素,如有⼆硫键应加β-巯基⼄醇使⼆硫键还原.
(4) 胰凝乳蛋⽩酶 (5) 溴化氰 (6) 胰蛋⽩酶
2. (1) 因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分⼦内
部。

因为Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分⼦外部。

（2）因为Gly的侧链是－H，Ala的侧链是－CH
，它们的侧链都⽐较⼩，疏性⽔
3
不强，所以它们既能在球状蛋⽩质的分⼦内部，也能在外部。

（3）因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋⽩质分⼦内部。

（4）在球状蛋⽩质的内部找到Cys，因为两个Cys时常形成⼆硫键，这样就中和了Cys的极性。

3. 随着蛋⽩质相对分⼦质量（M r）的增加，表⾯积与体积的⽐率也就是亲⽔残基与疏⽔残基的⽐率必定减少。

为了解释这⼀点，假设这些蛋⽩质是是半径为r的球状蛋⽩质，由于蛋⽩质M r的增加，表⾯积随r2的增加⽽增加，体积r3随的增加⽽增加，体积的增加⽐表⾯积的增加更快，所以表⾯积与体积的⽐率减少，因此亲⽔残基与疏⽔残基的⽐率也就减少。

4. （1）HbD是由⼀个碱性氨基酸（Lys）取代了中性氨基酸。

在pH8.6时，Lys
＋状态，所以HbD⽐HbA带较多的正电荷，向阴极移动。

的ε-氨基呈－NH
3
（2）HbJ是由⼀个酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。

在pH8.6时，Asp 的β-羧基呈－COO–状态，所以HbJ⽐HbA带较多的负电荷，向阳极移动。

（3）HbN是由⼀个酸性氨基酸（Glu）取代了碱性氨基酸（Lys）。

在pH8.6时，Glu的γ-羧基呈－COO–状态，所以HbN⽐HbA带较多的负电荷，向阳极移动。

若将HbN和HbJ⽐较，因为HbN是由⼀个酸性氨基酸（Glu）取代了碱性氨基酸（Lys），⽽HbJ是由⼀个酸性氨基酸（Asp）取代了中性氨基酸。

所以HbN⽐HbJ带更多的负电荷，HbN向阳极移动的速度⽐HbJ快。