食品酶学-蛋白酶
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7.1 溶菌酶的种类(zhǒnglèi)
• 溶菌酶的研究最早是从1907年发表(fābiǎo)枯草杆菌溶解因
子的报告开始的。1922年英国细菌学家弗莱明(Fleming)
发现人的唾液、眼泪中存在这种能溶解细菌细胞壁 的酶,因其具有溶菌作用,故命名为溶菌酶。
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• 1937年由Abraham与Robinson从卵蛋白中最先分离(fēnlí) 出晶体溶菌酶,此后人们在人和动物的多种组织、分泌
液化产品:皮革脱毛(tuō máo)、丝绸脱胶、加酶洗涤剂等 颗粒状产品:稳定性好、无粉尘、颗粒均匀、强度 高、不破碎,是加酶洗衣粉最理想的添加剂。
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3、使用(shǐyòng)条件
有效温度范围:20~65 ℃ 最适作用温度:40~50℃ 有效pH范围:8~12 最适作用pH:10~11 金属离子(lízǐ):可被Ca 2+激活,Hg 2+、 Ag 2+ 、Cu 2+ 、Zn
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– 鸡蛋清溶菌酶在碱性环境条件下稳定性较差,其它 鸟类蛋清溶菌酶也是由129个氨基酸残基组成,但 其排列(páiliè)顺序和鸡蛋清溶菌酶不同,并且活性 部位也不相同。
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– 人溶菌酶分子量为14600单位,对人的溶菌酶 研究发现(fāxiàn)它是由130个氨基酸残基组成,也有4 个S-S键,其一级结构氨基酸顺序及组成与鸡蛋清溶
共六十五页
• 凝乳酶催化酪蛋白沉淀是干酪(gānlào)制造中非常重
要的一步。
• 原料乳杀菌——添加发酵剂、凝乳酶、色素— —凝块形成——排除乳清——切块、搅拌、加 热——成型压榨——腌渍——发酵成熟——上 色挂蜡——成品
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二、中性(zhōngxìng)蛋白酶
1、采用AS1398枯草芽孢杆菌深层发酵培养精制而成
在EDTA溶液中透析可以分离出金属离子,但酶活性
损失。 抑制剂:氰化物 羧肽酶A、某些氨肽酶和细Leabharlann 蛋白酶属于此类。共六十五页
4、羧基蛋白酶
活性中心:有2个羧基。 抑制剂:对-溴苯甲酰甲基溴或重氮试剂。
胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶在酸性范围 (fànwéi)内具有活性。最适pH在2~4。
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应用
• 主要(zhǔyào)用于水解原料蛋白质。 • 用于啤酒生产,为酵母增殖提供充足的氨基
氮,缩短发酵时间,提高乙醇产量,使酒质 醇和不辣喉,使原料组织结构崩解,更易于 糖化。
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– 内肽酶,它催化裂解肽聚糖肽桥中的肽键。
液及某些植物、微生物中也发现了溶菌酶的存在,根据来 源不同,将溶菌酶分为以下三类。
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• 7.1.1 动物源溶菌酶
– 动物源溶菌酶包括鸡蛋清溶菌酶及人和哺乳动物溶
菌酶。鸡蛋清溶菌酶等电点在pH10.8左右,最适效应
温度在50℃,化学性质稳定,pH在1.2~11.3之间改 变时对酶结构影响很小,pH在4~7范围内100℃处 理1min仍有近100%的活力,在210℃条件(tiáojiàn)下加 热1.5h仍具有活性。
2、条件(tiáojiàn)
• 有效温度范围:10~90 ℃。
• 最适作用(zuòyòng)温度:60~75℃
• 有效pH范围:3~9
• 最适作用pH:5~7
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• 重要
(zhòngyào)
五、蛋白酶水解(shuǐjiě)蛋白质的苦味来源
•
蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产
生苦肽的重要原因。
• 当蛋白质处于天然状态时,这些氨基酸埋藏在蛋白 质结构的内部,因而对蛋白质的味道不会产生明显的
影响(yǐngxiǎng)。在酶水解过程中,小肽的数量将增加, 从而暴露了这些疏水性氨基酸,当它们同味蕾相作用
时就产生了苦味。
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重要(zhòngyào)
• 如果采取有控制的酶水解,使蛋白质的水解反应
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• 7.1.3 微生物源溶菌酶
– 根据其作用对象分为(fēn wéi)细菌细胞壁溶菌酶和真菌细胞壁
溶菌酶。
– 细菌细胞壁溶菌酶可分为三大类: – N-乙酰氨基己糖苷酶,它破坏细菌细胞壁肽聚糖中β-(1,4)糖
苷键;
– 酰胺酶,它催化裂解细菌细胞壁肽聚糖中N-乙酰胞壁酸与肽 “尾”之间的N-乙酰胞壁酸-L-丙氨酸键;
一、根据来源分类
(1)植物(zhíwù):菠萝蛋白酶 、木瓜蛋白酶 、无花果蛋
白酶
(2)动物:胃、胰蛋白酶、凝乳酶(胃) (3)微生物:1398枯草杆菌、3942栖土曲霉蛋白酶、
放线菌蛋白酶
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二、作用模式(móshì)分类
• 重要
(zhòngyào)
• 肽链端解酶:从肽链的一个(yī ɡè)末端开始将氨基 酸水解下来。
和卷心菜、萝卜等植物中也能分离出溶菌酶,其中以蛋
清含量最高。
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重要
(zhòngyào)
• 在生物体内溶菌酶具有抗菌消炎,抗病毒,增强机体
免疫力的生理功能,还可激活(jī huó)血小板,改善组织 局部血液循环障碍,分泌脓液,增强局部防卫功能,
具有止血、消肿等作用。它还可以作为一种宿主抵抗因 子,对组织局部起保护作用。
蛋白质水解营养液,羊毛染色,废胶片回收, 饲料添加等。
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4、作用方式(fāngshì) 分解蛋白质肽链中的肽键,产物为小肽和氨基酸。
5、作用条件
最适作用温度:对0.5%酪氨酸在pH3.0左右,作用温度
范围30~50 ℃ ,最适温度40 ℃左右。
最适pH:40 ℃下2.5~4.0,最适3.0。
• 羧肽酶:从肽链的羧基末端开始。 • 氨肽酶:从肽链的氨基末端开始。
• 肽链内切酶:从肽链的内部将肽链裂解。
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• 重要
(zhòngyào)
三、活性部位的化学性质(huàxuéxìngzhì)分类
1、丝氨酸蛋白酶 活性部位含有丝氨酸残基。
丝氨酸羟基抑制剂:DFP(二异丙基氟磷酸(lín ) suān)
2+ 抑制。
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四、木瓜(mù ɡuā)蛋白酶
1、介绍
工业中应用最多的一种(yī zhǒnɡ)植物来源的蛋白 酶,是多种蛋白酶的复合剂。
粗酶中,含有蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、纤维素酶、 溶菌酶、葡聚糖酶、谷氨酰胺及低分子量的巯基化合物。
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来源(láiyuán)
• 木瓜(mù ɡuā) • papaya
第六章 蛋白酶
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蛋白酶
水解蛋白质中肽键的酶。
水解类型:
• 外切蛋白酶---从肽链的任意一段切下单个的氨基酸。蛋白 质被分解(fēnjiě)为单个的氨基酸。
• 内切蛋白酶---与蛋白质内部的肽键反应,水解蛋白质为多肽类 或肽类。
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地位(dìwèi)
• 蛋白酶是食品工业中最重 要的一类酶。
• 应用广泛,如干酪生产、肉
类嫩化、植物(zhíwù)蛋白质 改性等大量使用。
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存在(cúnzài)
• 广泛
• 植物:菠萝(bōluó)、木瓜、无花果
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• 动物(dòngwù):消化道---胃蛋白酶、胰凝乳 酶、羧肽酶、氨肽酶等。
• 微生物:蛋白酶等。
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第一节 蛋白酶的特异性要求(yāoqiú)
菌酶相比有极大的差异,但三级结构有相似性,其
溶菌活性比鸡蛋清溶菌酶高2倍。
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• 7.1.2 植物源溶菌酶
– 木瓜(mù ɡuā)、无花果、大麦等植物中均已分离 出溶菌酶。植物源溶菌酶分子量较大,约为 24000~29000单位,其对溶壁小球菌的溶菌活 性不超过鸡蛋清溶菌酶的1/3,但其对胶体状甲 壳质的分解活性则是鸡蛋清溶菌酶的10倍。
2、作用方式:分解蛋白质肽链中的肽键,产物为小肽和氨 基酸。
3、作用条件(tiáojiàn) 最适作用温度:对0.5%酪氨酸在pH7.2左右,最适温度
50 ℃左右。最适pH:37 ℃下最适6.8~8.0
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4、稳定性
• 热稳定性:pH7.0~8.0,37℃以下比较稳定,作用2h酶活 保存80%,超过45 ℃酶活力不稳定,60 ℃以上很快失 活。
之前的这个阶段。
•
烧煮导致肉类结缔组织中胶原蛋白质和强性蛋白质变性,而蛋白
酶较易作用于变性的胶原蛋白质和弹性蛋白质。木瓜蛋白酶在60~65度时
使胶原蛋白质增溶的速度最快。
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• 2、绿茶(lǜchá)饮料浑浊 浑浊物质主要是由蛋白质(15~65%)和多酚类化
合物(10~35%),通称茶乳酪,是绿茶饮料生产中的
不是-H时,才表现出高的活力。
•
氨肽酶:要求X是-H, 并不优先选择Y不是-OH。
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五、对肽键(tài 的要求 jiàn)
• 多数蛋白酶不仅(bùjǐn)能 水解肽键,还能作用 于酰胺(-NH2)、酯 (-COOR)和硫羟酸 酯(-COSR)等。
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• 重要
(zhòngyào)
第二节 蛋白酶的分类(fēn lèi)
一、对R1和R2基团(jī tuán)性质有要求
• 胰凝乳蛋白酶仅能水解:R1是酪氨酸、苯丙氨酸或色氨 酸残基的侧链的肽键。
• 胰蛋白酶仅能水解:R1是精氨酸或赖氨酸残基的侧链
的肽键。
• 胃蛋白酶和羧肽酶对R2基团有特异性要求,如果是苯
丙氨酸残基的侧链,水解速度最快。
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二、氨基酸的构型
蛋白酶的底物---蛋白质和多肽是由L-氨 基酸构成的。
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6、稳定性
热稳定性:pH2.0~4.0,40℃以下比较稳定,超过50 ℃ 酶活力损失较严重,60 ℃以上(yǐshàng)很快失活。
pH稳定性: pH2.0~4.0稳定,超此范围失活严重。 金属离子稳定性:可被Mn 2+ 、Ca 2+ 、Mg 2+激活, Cu 2+ 、Hg 2+ 、Al 3+抑制。
四、最适作用(zuòyòng)条件
• 重要
(zhòngyào)
• 酸性蛋白酶: pH1~3 胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶
• 中性蛋白酶: pH6~8 胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝(bōluó)蛋白酶、
无花果蛋白酶、细菌性中性蛋白酶(枯草芽孢杆菌产生的)
• 碱性蛋白酶: pH9~11 枯草芽孢杆菌蛋白酶
停止在某一个阶段,使肽链具有足够的长度将疏水性氨
基酸埋藏在它的结构的内部(nèibù),就能减少水解蛋白 质的苦味。
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重要
六、蛋白酶作为食品(shípǐn)添加剂的应用 (zhòngyào)
• 1、作为肉类嫩化剂
•
用于肉类嫩化剂的蛋白酶必须具有较高的耐热性。因为嫩化剂的
作用主要(zhǔyào)发生在当肉类被烧煮,温度逐渐升高,而酶尚未失活
共六十五页
第三节 蛋白酶制剂 举例 (zhìjì)
一、细菌酸性蛋白酶 1、是采用黑曲霉3.4310菌株,经深层发酵培养,
提取精制而成。 2、在酸性环境(pH2.5~4.0)下催化(cuī huà)蛋白质
的酶制剂,适用于水解动、植物蛋白质。
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3、应用 : (yìngyòng) 皮毛软化,啤酒、果酒澄清,动、植物
三、底物分子的大小
一般(yībān)没有要求。但酸性蛋白酶有严格要求。
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四、X和Y的性质(xìngzhì)要求
• 肽链内切酶: X和Y必须继续衍生出去, X可以是酰基或氨基 酸残基,Y可以是酰胺基或酯基或氨基酸残基。
• 肽链端解酶:X和Y分别是-H或-OH
•
羧肽酶:要求(yāoqiú)Y是-OH,R2侧链结构的要求上,X
关键,添加木瓜蛋白酶除去绿茶浸提液中的蛋白质, 对稳定绿茶饮料十分有利。
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溶菌酶
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溶菌酶
• 溶菌酶又称为胞壁质酶,是一种专门作用于微生物细
胞壁的水解酶。
• 普遍存在于鸟类、家禽的蛋清和哺乳动物的眼泪、唾液、 血液、鼻涕、尿液、乳汁和组织细胞中(如肝、肾、 淋巴组织、肠道等);木瓜、芜青、大麦(dàmài)、无花果
• pH稳定性: pH6.5~7.5稳定,低于5.0或高于9.0很快失活。
• 金属离子(lízǐ)稳定性:可被Mn 2+ 、Ca 2+ 、Mg 2+激活, Cu 2+ 、Hg 2+ 、Al 3+抑制。
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三、碱性(jiǎn xìnɡ)蛋白酶
1、由枯草芽孢杆菌深层发酵培养精制而成的。
2、应用:
肽链内切酶。 胰蛋白酶、胰凝乳酶、弹性蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶 等都属于此类。
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2、巯基蛋白酶 活性部位含有一个(yī ɡè)或多个巯基。 抑制剂:氧化剂、烷基化剂和重金属离子。
植物蛋白酶和一些微生物蛋白酶属于此类。
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3、金属(jīnshǔ)蛋白酶
活性中心:含有镁、锌、锰、钴、铁、汞、镉、铜 或镍等金属离子。
7.1 溶菌酶的种类(zhǒnglèi)
• 溶菌酶的研究最早是从1907年发表(fābiǎo)枯草杆菌溶解因
子的报告开始的。1922年英国细菌学家弗莱明(Fleming)
发现人的唾液、眼泪中存在这种能溶解细菌细胞壁 的酶,因其具有溶菌作用,故命名为溶菌酶。
共六十五页
• 1937年由Abraham与Robinson从卵蛋白中最先分离(fēnlí) 出晶体溶菌酶,此后人们在人和动物的多种组织、分泌
液化产品:皮革脱毛(tuō máo)、丝绸脱胶、加酶洗涤剂等 颗粒状产品:稳定性好、无粉尘、颗粒均匀、强度 高、不破碎,是加酶洗衣粉最理想的添加剂。
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3、使用(shǐyòng)条件
有效温度范围:20~65 ℃ 最适作用温度:40~50℃ 有效pH范围:8~12 最适作用pH:10~11 金属离子(lízǐ):可被Ca 2+激活,Hg 2+、 Ag 2+ 、Cu 2+ 、Zn
共六十五页
– 鸡蛋清溶菌酶在碱性环境条件下稳定性较差,其它 鸟类蛋清溶菌酶也是由129个氨基酸残基组成,但 其排列(páiliè)顺序和鸡蛋清溶菌酶不同,并且活性 部位也不相同。
共六十五页
– 人溶菌酶分子量为14600单位,对人的溶菌酶 研究发现(fāxiàn)它是由130个氨基酸残基组成,也有4 个S-S键,其一级结构氨基酸顺序及组成与鸡蛋清溶
共六十五页
• 凝乳酶催化酪蛋白沉淀是干酪(gānlào)制造中非常重
要的一步。
• 原料乳杀菌——添加发酵剂、凝乳酶、色素— —凝块形成——排除乳清——切块、搅拌、加 热——成型压榨——腌渍——发酵成熟——上 色挂蜡——成品
共六十五页
二、中性(zhōngxìng)蛋白酶
1、采用AS1398枯草芽孢杆菌深层发酵培养精制而成
在EDTA溶液中透析可以分离出金属离子,但酶活性
损失。 抑制剂:氰化物 羧肽酶A、某些氨肽酶和细Leabharlann 蛋白酶属于此类。共六十五页
4、羧基蛋白酶
活性中心:有2个羧基。 抑制剂:对-溴苯甲酰甲基溴或重氮试剂。
胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶在酸性范围 (fànwéi)内具有活性。最适pH在2~4。
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应用
• 主要(zhǔyào)用于水解原料蛋白质。 • 用于啤酒生产,为酵母增殖提供充足的氨基
氮,缩短发酵时间,提高乙醇产量,使酒质 醇和不辣喉,使原料组织结构崩解,更易于 糖化。
共六十五页
– 内肽酶,它催化裂解肽聚糖肽桥中的肽键。
液及某些植物、微生物中也发现了溶菌酶的存在,根据来 源不同,将溶菌酶分为以下三类。
共六十五页
• 7.1.1 动物源溶菌酶
– 动物源溶菌酶包括鸡蛋清溶菌酶及人和哺乳动物溶
菌酶。鸡蛋清溶菌酶等电点在pH10.8左右,最适效应
温度在50℃,化学性质稳定,pH在1.2~11.3之间改 变时对酶结构影响很小,pH在4~7范围内100℃处 理1min仍有近100%的活力,在210℃条件(tiáojiàn)下加 热1.5h仍具有活性。
2、条件(tiáojiàn)
• 有效温度范围:10~90 ℃。
• 最适作用(zuòyòng)温度:60~75℃
• 有效pH范围:3~9
• 最适作用pH:5~7
共六十五页
• 重要
(zhòngyào)
五、蛋白酶水解(shuǐjiě)蛋白质的苦味来源
•
蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产
生苦肽的重要原因。
• 当蛋白质处于天然状态时,这些氨基酸埋藏在蛋白 质结构的内部,因而对蛋白质的味道不会产生明显的
影响(yǐngxiǎng)。在酶水解过程中,小肽的数量将增加, 从而暴露了这些疏水性氨基酸,当它们同味蕾相作用
时就产生了苦味。
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重要(zhòngyào)
• 如果采取有控制的酶水解,使蛋白质的水解反应
共六十五页
• 7.1.3 微生物源溶菌酶
– 根据其作用对象分为(fēn wéi)细菌细胞壁溶菌酶和真菌细胞壁
溶菌酶。
– 细菌细胞壁溶菌酶可分为三大类: – N-乙酰氨基己糖苷酶,它破坏细菌细胞壁肽聚糖中β-(1,4)糖
苷键;
– 酰胺酶,它催化裂解细菌细胞壁肽聚糖中N-乙酰胞壁酸与肽 “尾”之间的N-乙酰胞壁酸-L-丙氨酸键;
一、根据来源分类
(1)植物(zhíwù):菠萝蛋白酶 、木瓜蛋白酶 、无花果蛋
白酶
(2)动物:胃、胰蛋白酶、凝乳酶(胃) (3)微生物:1398枯草杆菌、3942栖土曲霉蛋白酶、
放线菌蛋白酶
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二、作用模式(móshì)分类
• 重要
(zhòngyào)
• 肽链端解酶:从肽链的一个(yī ɡè)末端开始将氨基 酸水解下来。
和卷心菜、萝卜等植物中也能分离出溶菌酶,其中以蛋
清含量最高。
共六十五页
重要
(zhòngyào)
• 在生物体内溶菌酶具有抗菌消炎,抗病毒,增强机体
免疫力的生理功能,还可激活(jī huó)血小板,改善组织 局部血液循环障碍,分泌脓液,增强局部防卫功能,
具有止血、消肿等作用。它还可以作为一种宿主抵抗因 子,对组织局部起保护作用。
蛋白质水解营养液,羊毛染色,废胶片回收, 饲料添加等。
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4、作用方式(fāngshì) 分解蛋白质肽链中的肽键,产物为小肽和氨基酸。
5、作用条件
最适作用温度:对0.5%酪氨酸在pH3.0左右,作用温度
范围30~50 ℃ ,最适温度40 ℃左右。
最适pH:40 ℃下2.5~4.0,最适3.0。
• 羧肽酶:从肽链的羧基末端开始。 • 氨肽酶:从肽链的氨基末端开始。
• 肽链内切酶:从肽链的内部将肽链裂解。
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• 重要
(zhòngyào)
三、活性部位的化学性质(huàxuéxìngzhì)分类
1、丝氨酸蛋白酶 活性部位含有丝氨酸残基。
丝氨酸羟基抑制剂:DFP(二异丙基氟磷酸(lín ) suān)
2+ 抑制。
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四、木瓜(mù ɡuā)蛋白酶
1、介绍
工业中应用最多的一种(yī zhǒnɡ)植物来源的蛋白 酶,是多种蛋白酶的复合剂。
粗酶中,含有蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、纤维素酶、 溶菌酶、葡聚糖酶、谷氨酰胺及低分子量的巯基化合物。
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来源(láiyuán)
• 木瓜(mù ɡuā) • papaya
第六章 蛋白酶
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蛋白酶
水解蛋白质中肽键的酶。
水解类型:
• 外切蛋白酶---从肽链的任意一段切下单个的氨基酸。蛋白 质被分解(fēnjiě)为单个的氨基酸。
• 内切蛋白酶---与蛋白质内部的肽键反应,水解蛋白质为多肽类 或肽类。
共六十五页
地位(dìwèi)
• 蛋白酶是食品工业中最重 要的一类酶。
• 应用广泛,如干酪生产、肉
类嫩化、植物(zhíwù)蛋白质 改性等大量使用。
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存在(cúnzài)
• 广泛
• 植物:菠萝(bōluó)、木瓜、无花果
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• 动物(dòngwù):消化道---胃蛋白酶、胰凝乳 酶、羧肽酶、氨肽酶等。
• 微生物:蛋白酶等。
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第一节 蛋白酶的特异性要求(yāoqiú)
菌酶相比有极大的差异,但三级结构有相似性,其
溶菌活性比鸡蛋清溶菌酶高2倍。
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• 7.1.2 植物源溶菌酶
– 木瓜(mù ɡuā)、无花果、大麦等植物中均已分离 出溶菌酶。植物源溶菌酶分子量较大,约为 24000~29000单位,其对溶壁小球菌的溶菌活 性不超过鸡蛋清溶菌酶的1/3,但其对胶体状甲 壳质的分解活性则是鸡蛋清溶菌酶的10倍。
2、作用方式:分解蛋白质肽链中的肽键,产物为小肽和氨 基酸。
3、作用条件(tiáojiàn) 最适作用温度:对0.5%酪氨酸在pH7.2左右,最适温度
50 ℃左右。最适pH:37 ℃下最适6.8~8.0
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4、稳定性
• 热稳定性:pH7.0~8.0,37℃以下比较稳定,作用2h酶活 保存80%,超过45 ℃酶活力不稳定,60 ℃以上很快失 活。
之前的这个阶段。
•
烧煮导致肉类结缔组织中胶原蛋白质和强性蛋白质变性,而蛋白
酶较易作用于变性的胶原蛋白质和弹性蛋白质。木瓜蛋白酶在60~65度时
使胶原蛋白质增溶的速度最快。
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• 2、绿茶(lǜchá)饮料浑浊 浑浊物质主要是由蛋白质(15~65%)和多酚类化
合物(10~35%),通称茶乳酪,是绿茶饮料生产中的
不是-H时,才表现出高的活力。
•
氨肽酶:要求X是-H, 并不优先选择Y不是-OH。
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五、对肽键(tài 的要求 jiàn)
• 多数蛋白酶不仅(bùjǐn)能 水解肽键,还能作用 于酰胺(-NH2)、酯 (-COOR)和硫羟酸 酯(-COSR)等。
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• 重要
(zhòngyào)
第二节 蛋白酶的分类(fēn lèi)
一、对R1和R2基团(jī tuán)性质有要求
• 胰凝乳蛋白酶仅能水解:R1是酪氨酸、苯丙氨酸或色氨 酸残基的侧链的肽键。
• 胰蛋白酶仅能水解:R1是精氨酸或赖氨酸残基的侧链
的肽键。
• 胃蛋白酶和羧肽酶对R2基团有特异性要求,如果是苯
丙氨酸残基的侧链,水解速度最快。
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二、氨基酸的构型
蛋白酶的底物---蛋白质和多肽是由L-氨 基酸构成的。
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6、稳定性
热稳定性:pH2.0~4.0,40℃以下比较稳定,超过50 ℃ 酶活力损失较严重,60 ℃以上(yǐshàng)很快失活。
pH稳定性: pH2.0~4.0稳定,超此范围失活严重。 金属离子稳定性:可被Mn 2+ 、Ca 2+ 、Mg 2+激活, Cu 2+ 、Hg 2+ 、Al 3+抑制。
四、最适作用(zuòyòng)条件
• 重要
(zhòngyào)
• 酸性蛋白酶: pH1~3 胃蛋白酶、凝乳酶和许多霉菌蛋白酶
• 中性蛋白酶: pH6~8 胰蛋白酶、木瓜蛋白酶、菠萝(bōluó)蛋白酶、
无花果蛋白酶、细菌性中性蛋白酶(枯草芽孢杆菌产生的)
• 碱性蛋白酶: pH9~11 枯草芽孢杆菌蛋白酶
停止在某一个阶段,使肽链具有足够的长度将疏水性氨
基酸埋藏在它的结构的内部(nèibù),就能减少水解蛋白 质的苦味。
共六十五页
重要
六、蛋白酶作为食品(shípǐn)添加剂的应用 (zhòngyào)
• 1、作为肉类嫩化剂
•
用于肉类嫩化剂的蛋白酶必须具有较高的耐热性。因为嫩化剂的
作用主要(zhǔyào)发生在当肉类被烧煮,温度逐渐升高,而酶尚未失活
共六十五页
第三节 蛋白酶制剂 举例 (zhìjì)
一、细菌酸性蛋白酶 1、是采用黑曲霉3.4310菌株,经深层发酵培养,
提取精制而成。 2、在酸性环境(pH2.5~4.0)下催化(cuī huà)蛋白质
的酶制剂,适用于水解动、植物蛋白质。
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3、应用 : (yìngyòng) 皮毛软化,啤酒、果酒澄清,动、植物
三、底物分子的大小
一般(yībān)没有要求。但酸性蛋白酶有严格要求。
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四、X和Y的性质(xìngzhì)要求
• 肽链内切酶: X和Y必须继续衍生出去, X可以是酰基或氨基 酸残基,Y可以是酰胺基或酯基或氨基酸残基。
• 肽链端解酶:X和Y分别是-H或-OH
•
羧肽酶:要求(yāoqiú)Y是-OH,R2侧链结构的要求上,X
关键,添加木瓜蛋白酶除去绿茶浸提液中的蛋白质, 对稳定绿茶饮料十分有利。
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溶菌酶
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溶菌酶
• 溶菌酶又称为胞壁质酶,是一种专门作用于微生物细
胞壁的水解酶。
• 普遍存在于鸟类、家禽的蛋清和哺乳动物的眼泪、唾液、 血液、鼻涕、尿液、乳汁和组织细胞中(如肝、肾、 淋巴组织、肠道等);木瓜、芜青、大麦(dàmài)、无花果
• pH稳定性: pH6.5~7.5稳定,低于5.0或高于9.0很快失活。
• 金属离子(lízǐ)稳定性:可被Mn 2+ 、Ca 2+ 、Mg 2+激活, Cu 2+ 、Hg 2+ 、Al 3+抑制。
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三、碱性(jiǎn xìnɡ)蛋白酶
1、由枯草芽孢杆菌深层发酵培养精制而成的。
2、应用:
肽链内切酶。 胰蛋白酶、胰凝乳酶、弹性蛋白酶和枯草杆菌蛋白酶 等都属于此类。
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2、巯基蛋白酶 活性部位含有一个(yī ɡè)或多个巯基。 抑制剂:氧化剂、烷基化剂和重金属离子。
植物蛋白酶和一些微生物蛋白酶属于此类。
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3、金属(jīnshǔ)蛋白酶
活性中心:含有镁、锌、锰、钴、铁、汞、镉、铜 或镍等金属离子。